中国药科大学生物化学题库-副本

1、糖的化学、填空题2糖苷键相连。位置作依据。6.麦芽糖是由两分子 葡萄糖组成，它们之间通过 _a-1, 4 苷键相连。7.乳糖是由一分子葡萄糖和一分子半乳糖组成，它们之间通过4糖苷键相连。8糖原和支链淀粉结构上很相似，都由许多葡萄糖 组成，它们之间通过_a 1 ,a 1, 6二种糖苷键相连。二者在结构上的主要差异在于糖原分子比支链淀粉分支多、链短和结构更紧密9.纤维素是由葡萄糖组成，它们之间通过B 1, 4糖苷键相连。12.人血液中含量最丰富的糖是葡萄糖糖原肝脏中含量最丰富的糖肝糖,肌肉中含量最丰富的糖是 肌糖原13.糖胺聚糖是一类含糖醛酸和氨基已糖及其衍生物的杂多糖，其代表性透明质酸、肝素和.

2、化合物有硫酸软骨素等。粘多糖14.肽聚糖的根本结构是以N乙酰一D葡糖胺与N乙酰胞壁酸组成的多糖链为骨干，并与四肽连接而成的杂多糖。脂类代谢脂类的化学一、填充题1 .脂类是由_脂肪酸和醇等所组成的酯类及其衍生物。2. 脂类化合物具有以下三个特征 不溶于水而溶于非极性溶剂、脂酸和醇组成，能被生物3. 固醇类化合物的核心结构是环戊烷多氢菲。4. 生物膜主要由脂质和蛋白质组成。5. 生物膜的厚度大约为6-10纳米。6. 膜脂一般包括_磷脂_、糖脂_、和_胆固醇脂_，其中以 磷脂为主。7. 膜蛋白按其与脂双层相互作用的不同可分为 表在蛋白与内在蛋白两类。8. 生物膜的流动性主要是由_旨酸链长度、 脂酸不

3、饱和度和或 胆固醇所决定的，并且受温度的影响。9. 细胞膜的脂双层对 离子和大多数极性分子_的通透性极低。12. 磷脂酰胆碱卵磷脂分子中磷酰胆酯一为亲水端，_脂酸碳氢链为疏水端。13. 磷脂酰胆碱卵磷脂是由甘油、脂酸、磷脂和胆碱14. 脑苷脂是由鞘氨醇_、磷脂和_半乳糖组成。15. 神经节苷脂是由_鞘氨醇_、磷脂_、糖和唾液酸组成。二、是非题1. 自然界中常见的不饱和脂酸多具有顺式结构。2. 磷脂是中性脂。一般为甘油三酯3. 脂一般不溶于丙酮，根据这个特点可将磷脂和其他脂类化合物分开蛋白质的化学、选择题1.以下氨基酸哪个含有吲哚环？()A. MetB. PheC. TrpD. VaiE . H

4、is2.含有咪唑环的氨基酸是()A. TrpB. TyrC. HisD. PheE . Arg3. 以下哪一类氨基酸对于人体全部是必需氨基酸？()A .碱性氨基酸B .酸性氨基酸C. 分支氨基酸D .芳香氨基酸E.含S氨基酸4. 以下哪一类氨基酸只含非必需氨基酸？()A .碱性氨基酸B .酸性氨基酸C. 分支氨基酸D .芳香氨基酸E.含S氨基酸5.在蛋白质成分中，在280nm处有最大光吸收的成分是()A . Tyr酚环B . Phe本环C . His咪唑环D . Trp吲哚环E.肽键6.肽键在以下哪个波长具有最大光吸收?()(A)215 nm (B)260nm (C)280nm (D)340n

5、m (E)以上都不是、填空题1核酸的根本结构单位是核苷酸 。220世纪 50 年代， Chargaff 等人发现各种生物体 DNA 碱基组成有 的特异性， 而没有 的特异性3. DNA双螺旋中只存在种不同碱基对。T总是与配对，C总是与配对。4. 核酸的主要组成是，和。5. 两类核酸在细胞中的分布不同， DNA 主要位于中， RNA 主要位于中6. 核酸分子中的糖苷键均为型糖苷键。糖环与碱基之间的连键为键。核苷与核苷之间通过键连接形成多聚体。7. 嘌呤核苷有顺式，反式二种可能，但天然核苷多为。8. X 射线衍射证明，核苷中与平面相互垂直。9. 核酸在 260nm 附近有强吸收，这是由于。10.

6、给动物食用 3H 标记的，可使 DNA 带有放射性，而 RNA 不带放射性。11. 双链 DNA 中假设含量多，那么 Tm 值高。12. 双链 DNA 热变性后，或在 pH2 以下，或 pH12 以下时，其 OD260 ，同样条件下，单链 DNA 的 OD260。13. DNA 样品的均一性愈高，其熔解过程的温度范围愈。14. DNA 所处介质的离子强度越低， 其熔解过程的温度范围越 ，溶解温度越所以 DNA 应保存在较浓度的盐溶液中，通常为mol/L 的 NaCl 溶液。1. 2.种 组织3. 二 A G4. 碱基 核糖 磷酸5. 细胞核细胞质糖苷酶一、选择题1 酶促反响的初速度不受哪一因素

7、影响 A SBECpHD .时间E.温度2. 对于一个符合米氏方程的酶来说：当S=Km ; I=k1时，I为竞争性抑制剂, 那么。为A. Vma/2/3B. Vma/1/3C. Vma/1/2D. VmaX<1/4E. VmaX<1/63以下有关某一种酶的几个同工酶的陈述哪个是正确的?A 由不同亚基组成的寡聚体B 对同一底物具有不同专一性C. 对同一底物具有相同的 Km值D. 电泳迁移率往往相同E. 结构相同来源不同4. 别构酶与不同浓度的底物发生作用，常呈S形曲线，这说明 A .别构酶是寡聚体B .别构酶催化几个独立的反响并最后得到终产物C. 与单条肽链的酶相比，别构酶催化反响的

8、速度较慢D. 别构酶结合一个底物后，将促进它与下一个底物的结合，并增强酶活力E. 产物的量在不断增加5关于米氏常数 Km 的说法，哪个是正确的A .饱和底物浓度时的速度B .在一定酶浓度下，最大速度的一半D. 速度达最大速度半数时的底物浓度E. 降低一半速度时的抑制剂浓度6. 如果要求酶促反响 u二Vmaxx 90%那么S应为Km的倍数是A. 4. 5B. 9C. 8D. 5E. 907. 在下面酶促反响中的 Vmax 为 A. K3EtB. K2/K3C. K2/K1D . K2+K3 /K1E.都不对8. 酶的竞争性抑制剂具有以下哪种动力学效应 ?A. Vmax 不变， Km 增大 B.

9、Vmax 不变， Km 减少C. Vmax 增大， Km 不变E. Vmax 和 Km 都不变D. Vmax 减少， Km 不变A .增高反响活化能B .降低反响活化能C.增高产物能量不平D.降低产物能量不平E.降低反响自由能10酶分子经磷酸化作用进行的化学修饰主要发生在哪个氨基酸上?A. PheB . CysC . LysD . TrpE. Ser11.以下哪种酶能使水加到碳 -碳双键上，而又不使键断裂 ?A .水化酶B .酯酶C.水解酶D.羟化酶E 脱氢酶12.以下哪种肠胃道消化酶不是以无活性的酶原方式分泌的?A 核糖核酸酶B .胰蛋白酶C.糜蛋白酶D 羧肽酶E.胃蛋白酶13.下面关于酶的

10、描述，哪一项不正确 ?A .所有的蛋白质都是酶B .酶是生物催化剂C. 酶是在细胞内合成的，但是可以在细胞外发挥催化功能D. 酶具有专一性E. 酶在强碱、强酸条件下会失活A .它是一种蛋白质B .它可以催化蛋白质氧化分解C. 它来自牛的胰脏D. 它发挥作用时，对底物具有选择性E. 不需要辅酶15测定酶活力时，以下条件哪个不对A. S>>EB. S=EtC. POD.测初速度E.最适pH16. 在测定酶活力时，用以下哪种方法处理酶和底物才合理 ? A .其中一种用缓冲液配制即可B .分别用缓冲液配制，然后混合进行反响C. 先混合，然后保温进行反响D. 其中一种先保温，然后再进行反响E

11、. 分别用缓冲液配制，再预保温两者，最后混合进行反响17. 以下哪一种酶是简单蛋白质 ?A .牛胰核糖核酸酶B .丙酮酸激酶C.乳酸脱氢酶D.烯醇化酶E.醛缩酶A.转移基团B .传递氢C. 传递电子D .某些物质分解代谢时的载体E.决定酶的专一性19. 以下关于酶活性部位的描述，哪一项为哪一项错误的 ?A .活性部位是酶分子中直接与底物结合，并发挥催化功能的部位B .活性部位的基团按功能可分为两类：一类是结合基团，一类是催化基团C. 酶活性部位的基团可以是同一条肽链但在一级结构上相距很远的基团D. 不同肽链上的有关基团不能构成该酶的活性部位E. 酶的活性部位决定酶的专一性20. 以下关于乳酸脱

12、氢酶的描述，哪一项为哪一项错误的 ?A .乳酸脱氢酶可用LDH表示B .它是单体酶C. 它的辅基是NAD+D .它有六种结构形式E. 乳酸脱氢酶同工酶之间的电泳行为不尽相同21. 以下哪一项不是酶具有高催化效率的因素 ?A .加热B .酸碱催化C.张力和形变D. 共价催化E.邻近定位效应D. Vma/4/5E. Vma 6/523能够与 DIEP 结合的氨基酸残基是以下哪一种 ?A CysB SerC ProD LysE Glu24以下哪一种抑制剂不是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂 ?A 乙二酸B 丙二酸C 丁二酸D. a酮戊二酸E.碘乙酸25以下关于别构酶的表达，哪一项为哪一项错误的 ?A 所有

13、别构酶都是多聚体，而且亚基数目往往是偶数B 别构酶除了活性部位外，还含有调节部位C 亚基与底物结合的亲和力因亚基构象不同而变化D 亚基构象改变时，要发生肽键断裂的反响E 酶构象改变后，酶活力可以升高也可以降低26以下哪一项不是 Km 值的功能 A Km 值是酶的特征物理常数，可用于鉴定不同的酶B Km 值可以表示酶与底物之间的亲和力， Km 值越小、亲和力越大C Km 值可以预见系列反响中哪一步是限速反响D 用 Km 值可以选择酶的最适底物E.比拟Km值可以估计不同酶促反响速度27磺胺药物治病原理是A .直接杀死细菌B .细菌生长某必需酶的竞争性抑制性剂C. 细菌生长某必需酶的非竞争性抑制剂D

14、. 细菌生长某必需酶的不可逆抑制剂E. 分解细菌的分泌物28.有机磷农药作为酶的抑制剂是作用于酶活性中心的A .巯基B .羟基C.羧基D 咪唑基E 氨基29丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响是属于A .产物反响抑制B .产物阻遏抑制C.非竞争性抑制D.竞争性抑制E.不可逆抑制30酶的不可逆抑制的机制是由于抑制剂A .使酶蛋白变性B .与酶的催化中心以共价键结合C.与酶的必需基团结合D .与活性中心的次级键结合E.与酶外表的极性基团结合A . NAD+B. NADP+C.磷酸吡哆醛D 烟酸E 核黄素32酶的活性中心是指A 酶分子上的几个必需基团B 酶分子与底物结合的部位C 酶分子结合底物并发挥催化作用的

15、关键性三维结构区D 酶分子中心部位的一种特殊结构E 酶分子催化底物变成产物的部位33酶原激活的实质是A 激活剂与酶结合使酶激活B 酶蛋白质的变构效应C 酶原分子一级结构发生改变从而形成或暴露出酶的活性中心D 酶原分子的空间构象发生了变化而一级结构不变E 以上都不对34同工酶的特点是A 催化作用相同，但分子组成和理化性质不同的一类酶B 催化相反响，分子组成相同，但辅酶不同的一类酶C 催化同一底物起不同反响的酶的总称D. 多酶体系中酶组分的统称E. 催化作用，分子组成及理化性质相同，但组织分布不同的酶35变构酶的底物浓度曲线呈 S 形，它说明 A .此变构酶为具负性同效应的酶B .此变构酶中，底物

16、分与其中一亚基结合后能促进其他亚基与底物的结合C. 变构酶是米氏酶的一种特例D. 变构酶所催化的反响包括一系列步骤E. 此变构酶的多个底物分子同时与酶快速结合36. 酶的高效率在于 B .降低反响物的能量水平D .降低活化能A .增加活化能C.增加反响物的能量水平E. 以上都不对37. 酶促反响的初速度 A .与S成正比B.与S无关C.与Km成正比D.与I成正比E.与温度成正比38. 米氏常数在推导过程中引入了哪项假设 ?A .酶浓度为底物浓度的一半B .由于ES在存在使底物初始浓度降低C. 由于酶浓度很大，所以E根本不变D. 忽略反响E4E+S的存在E. 由于 O,所以不考虑反响E+iES的

17、存在39. 将米氏方程改为双倒数方程后(A. 1/ U与1/S成反比1/SC. u与S成正比EVmax 值在纵轴上)B .以1/ u对1/S作图，其横轴为D Km 值在纵轴上40竞争性抑制作用特点是指抑制剂(A .与酶的底物竞争酶的活性中心C.与酶的底物竞争非必需基团E. 与其他抑制竞争酶的活性中心)B .与酶的产物竞争酶的活性D .与酶的底物竞争辅酶二、填空题1测定酶活力的主要原那么是在特定的 的速度。2使酶具有高催化效应的因素是3全酶由和 组成。条件下，测定酶促反响、和4酶对的性称为酶的专一性， 一般可分为5. L-精氨酸只作用于L-精氨酸，而对D-精氨酸无作用，因为此酶具有专 一性。6.

18、 同工酶是一类相同、不同的一类酶。7. 醛缩酶属于第大类的酶。8. 磺胺类药物能抑制细菌生长，因为它是的结构类似物，能性地抑制酶活性。9. pH 对酶活力的影响原因有和。10. 在某一酶溶液中参加 GSH 能提高此酶活力，那么可以推测基可能是酶活性中心的必需基团。11. 乳酸脱氢酶是以辅酶的，它的酶蛋白由个亚基构成，其亚基可分型和型，根据不同类型亚基的组合，乳酸脱氢酶可分为种同工酶。12. 目前认为酶促反响的机制是。1. 温度；pH;初2. 酸碱催化；共价催化；邻近定向效应；分子张力的形成；低介电区的形成3. 酶蛋白；辅助因子4. 底物；选择性；立体异构专一性；绝对专一性；相对专性5. 立体异

19、构6. 功能；组成或结构7. 四8对氨基苯甲酸；竞争；二氢叶酸合成酶 9影响酶和底物的基团解离；使酶变性 10巯基 (-SH)11. NAD ;四；M ; H ;五12通过诱导契合过程来降低反响的活化能13. C; A14. 915. 别构酶;共价调节酶16. 磷酸基团转移并伴随能量转移反响17. S，曰,pH，温度，激活剂，抑制剂18. 氧化复原酶类;移换酶类;水解酶类;裂合酶类;异构酶类;合成酶类19. 钟罩形;酶在最适 pH 条件下活力最大，高于或低于最适 pH 时，酶活力均 下降20. 浓缩低温保存;冰冻枯燥保存21 .结构专一性和立体异构专一性22. 同促效应;异促效应;正协同效应;

20、负协同效应13. 如果一个酶对 A、B、C三种底的米氏常数分别为 Kma、Kmb和Kmc,且 Kma>Kmb>Kmc ，那么此酶的最适底物是，与酶亲和力最小的底物14. 欲使酶促反响速度到达最大速度的 90%,此时底物浓度应是此酶 Km 值的 倍。15调节酶类一般分为 主要 两大类和 。16激酶是一类催化的酶17影响酶促反响速度的因素有。18依酶促反响类型，酶可以分为六大类为曲线，其原因o根据调节物使19 pH 对 酶 活 力 的 关 系 是 一 种 是。 20酶经别离提纯后保存方法是 21酶的专一性分为两大类。22根据调节物分子不同，别构效应分为和别构酶反响速度对S敏感性不同分为

21、和三、是非判断题1一般酶和底物大小差不多。2酶的分类是依据其催化反响类型。3酶影响它所催化反响的平衡。4酶影响它所催化反响的平衡的到达时间。5如果有一个适宜的酶的存在，到达化学能阈所需的活化能就减少。6在酶已被饱和的情况下，底物浓度地增加能使酶促反响初速度增加7 .当ES复合物的量增加时，酶促反响速度也增加。8酶促反响的米氏常数与所用的底物无关。9.在极低底物浓度时，酶促反响初速度与底物浓度成正比。10.如果在给定酶浓度时的 Km和Vmax，那么可计算在任何底物浓度时的酶 促反响初速度。11对于酶的催化活性来说，酶蛋白的一级结构是必需的，而与酶蛋白的构象 关系很大。1错2对3错4对5对6错7对

22、 8错9对10对11错 12错13对14对15错16错17错18对19对20 12在酶的活性部位，仅仅只有侧链带电荷的氨基酸残基直接参与酶的催化反 应。13. 测定酶活时，一般测定+AP比测定-AS更为准确。14. 在酶催化过程中，ES复合物的形成是可逆的。15 1/Km 愈大，说明酶与底物的亲和力越小。16. 辅酶、辅基在酶催化作用中，主要是协助酶蛋白的识别底物。17. 变构剂与酶的催化部位结合后使酶的构象改变，从而改变酶的活性，称为 酶为变构作用。18. 酶原激活过程实际就是酶活性中心形成或暴露的过程。19. 酶经固定化后，一般稳定性增加。20. 作为辅因子的金属离子，一般并不参与酶活性中

23、心的形成。四、名词解释题1 .全酶2酶的辅助因子3辅酶的辅基4酶活力5酶的活力单位 (U)6酶的比活力7酶的转换数： Kcat8米氏常数 Km9激活剂10抑制剂11不可逆抑制作用与可逆抑制作用12竞争性抑制作用13非竞争性抑制作用14酶的专一性15酶的活性中心16多酶体系17调节酶18别构效应19别构酶20酶原激活21寡聚酶22同工酶 23诱导酶 五、问答及计算题1在酶的纯化过程中通常会丧失一些活力，但偶尔亦可能在某一纯化步骤中酶 活力可超过 100%，产生这种活力增高的原因是什么？ 2试述使用酶作催化剂的优缺点。3如果你从刀豆中得到了一种物质，很可能是脲酶，你怎样确定它是蛋白质， 如何判断它

24、是否是酶？4试简述 Km 的意义及应用。5. 当S=0.5Km ; S=4Km ;S=9Km ; S=99Km 时，计算 u 占 Vmax 的百分比。6. 某酶制剂2mL内含脂肪10mg，糖20mg，蛋白质25mg，其酶活力与市售酶 商品每克含2000酶活力单位10mg相当，问酶制剂的比活力是多少？7. 酶定量测定中要控制哪些条件？为什么？8. 何谓米氏常数，它的意义是什么？9. 米氏方程的实际意义和用途是什么？它有什么局限性？10. 别构酶有何特性？四、名词解释题1 .全酶 是酶的一种，由酶蛋白和辅助因子构成的复合物称为全酶。2.酶的辅助因子 构成全酶的一个组分，主要包括金属离子及水分子有机

25、化合物，主要作用是在 酶促反响中运输转移电子、原子或某些功能基的作用。3辅酶的辅基大多数情况下，可通过透析或其他物理方法从全酶中除去，与酶蛋白结合松弛 的辅助因子叫辅酶。以共价健和酶蛋白牢固结合，不易用透析等方法除去的辅 助因子叫辅基。二者的区别只在于与酶蛋白结合的牢固程度不同，无严格绝对 的界限。4酶活力也称酶活性 ，指酶催化一定化学反响的能力，可用在一定条件下，它所催化的 某一化学反响的速度表示。单位：浓度 /单位时间。5酶的活力单位 (U)酶活力的度量单位。 1961 年国际酶学委员会规定： 1 个酶活力单位是指特定条 件下，在1min内能转化1卩mo底物的酶量，特定条件：温度25C，其

26、他条件采 用最适，另外也存在人们普通采用的其他酶活力单位。6酶的比活力即酶含量的多少， 定为每毫克酶蛋白所具有的酶的活力单位， 一般用 U/mg 蛋白 表示。7酶的转换数： KcatKcat 指每秒钟每个酶分子转换底物的微摩尔数，代表酶的催化效率。8米氏常数 Km米氏常数 Km: 是米氏酶的特征常数之一。在反响中 Km=(K2+K3)/K1 ，Km 值的 物理意义在于它是当酶促反响速度到达最大反响速度一半时的底物浓度。单位 是： mol/L 等。9激活剂 凡能提高酶活性的物质均称为激活剂。其中大局部为离子或简单的有机化合物， 另外还有对酶原起激活作用的具有蛋白质性质的大分子物质。10抑制剂能使

27、酶分子上的某些必需基团 (主要指酶活性中心上的一些基团 )发生变化，从而 引起酶活力下降，甚至丧失，致使酶反响速度降低的物质。11不可逆抑制作用与可逆抑制作用 前者是某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的基结合，而使酶失活，不能用透 析、超滤等物理方法除去的抑制作用。后者那么指抑制剂以非共价键与酶蛋白中 的基团结合，可用透析等物理方法除去而使酶重新恢复活性。12竞争性抑制作用 竞争性抑制剂因具有与底物相似的结构所以与底物竞争酶的活性中心，与酶形 成可逆的 EI 复合物，而使 EI 不能与 S 结合，从而降低酶反响速度的可逆抑制 作用。这种抑制作用可通过增加底物浓度来解除。13非竞争性抑制作用 非竞

28、争性抑制剂与酶活性中心以外的基团结合，形成 EI 或 ESI 复合物，从而不 能进一步形成E和P,因此使酶反响速度降低的可逆抑制作用，不能通过增加底 物浓度的方法解除。14酶的专一性 即特异性，是指酶催化特定的底物发生一定的化学反响生成特定产物的特性。15酶的活性中心 指在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的少数几个氨基酸残基或 这些残基上的基团通过肽链的盘绕折叠而在三维结构上相互靠近，形成一个能 与底物结合并催化其形成产物的位于酶蛋白外表的特化的空间区域。对需要辅 酶的酶来说，辅酶分子 或其上的某一局部结构常是活性中心的组成局部。16多酶体系 在细胞内的某一代谢过程中，由几个酶形成的

29、反响链体系，称为多酶体系。一 般分为可溶性的、结构化的和在细胞结构上有定位关系的三种类型。17调节酶在多酶体系中某些酶因其本身活性受到严格的调节控制从而对代谢反响起调节 作用，此类酶统称为调节酶。18别构效应调节物或效应物 与别构酶酶分子的别构中心结合后， 诱导出或稳定住酶分子的 某种构象，使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的反 应速度及代谢过程，此效应称为酶的别构效应。19别构酶 一种一般具多个亚基，在结构上除具有酶的活性中心外，还具有可结合调节物 的别构中心的酶，活性中心负责酶对底物的结合与催化，别构中心负责调节酶 反响速度。20酶原激活 某些酶先以无活性的酶原形式合成

30、及分泌，然后在到达作用部位时由另外的物 质作用，使其失去局部肽段从而形成或暴露活性中心形成有活性的酶分子的过 程。如胃蛋白酶原是无活性的，它在胃液中经胃酸的作用或有活性的胃蛋白酶 的作用变成有活性的胃蛋白酶分子。21寡聚酶由两个或两个以上亚基组成的酶分子，相对分子质量一般从 35000 到几百万以上的酶22同工酶指催化同一种化学反响，而其酶蛋白本身的分子结构组成及理化性质有所不同的一组酶。23诱导酶 指当生物体或细胞中参加特定诱导物后，而诱导产生的酶，称为诱导酶。它的 含量要诱导物诱导下显著增高，这种诱导物往往是该酶的底物或底物类似物。五、问答及计算题1在酶的纯化过程中通常会丧失一些活力，但偶

31、尔亦可能在某一纯化步骤中酶 活力可超过 100%，产生这种活力增高的原因是什么？ 答：在酶的纯化过程中，如果某一纯化步骤中酶活力超过了 100%，那么很有可能 是由于此酶的激活剂 包括别构激活剂 的参加或抑制剂的丧失所造成的。 这些激 活剂或抑制剂你可能原先并不知道。2试述使用酶作催化剂的优缺点。答：优点：专一性高，副反响很少，后处理容易。 催化效率高，酶用量少。 反响条件温和，可以在近中性的水溶液中进行反响，不需要高温、高压。 酶的催化活性可以进行人工控制缺点：酶易失活，酶反响的温度、pH、离子强度等要很好控制 酶不易得到，价格昂贵 酶不易保存。3如果你从刀豆中得到了一种物质，很可能是脲酶，

32、你怎样确定它是蛋白质， 如何判断它是否是酶？ 答：第一步：首先判断此物质是否是蛋白质，如用双缩脲反响或其他蛋白质显 色反响来进行鉴定。另外也可以用酸或碱水解，同时用甲醛滴定法来检测水解 程度此物质假设是蛋白质那么应有蛋白质的显色反响，酸碱水解时游离氨基酸的含 量随时间而升高 。第二步：将此蛋白质参加到含有尿素的缓冲体系中进行催化反响，用奈氏试剂 检测是否有氨的生成。 将此蛋白质加热后再作此反响， 检测是否还有氨的生成 此 蛋白质假设是脲酶那么应有氨的生成。将此蛋白质加热后再作此反响，检测是否还 有氨的生成 此蛋白质假设是脲酶那么应有氨的生成，而蛋白质加热后那么不再有氨的 生成 。4试简述 Km

33、 的意义及应用。答： Km 值是当酶促反响速度到达最大反响速度一半时的底物浓度。首先当 Km 值近似等于 K2/K1 时，它代表了酶与底物的亲和力的大小；利用酶对不同底物 的不同Km值，我们可以找出酶的最适底物。其次，Km值是酶的一种特征性常 数；利用它我们可以判断区分酶的种类。最后，利用Km值可以换算S与u的关系。5. 当S=0.5Km ; S=4Km ;S=9Km ; S=99Km 时，计算 u 占 Vmax 的百分比。答： 33.3% Vmax； 80% Vmax； 90% Vmax； 99. 01% Vmax。6. 某酶制剂2mL内含脂肪10mg，糖20mg，蛋白质25mg，其酶活力与

34、市售酶商品每克含2000酶活力单位10mg相当，问酶制剂的比活力是多少？ 答：比活力 =总活力 /mg 蛋白市售商品比活力为 2000U/1000mg=2U/mg商品酶总活力为10mgx2U/mg=20U其比活力为：20U/25mg=0. 8U/mg蛋白7酶定量测定中要控制哪些条件？为什么？ 答：酶量不能用重量或浓度表示，而用酶活力 单位来表示。酶活力单位的定义 是在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转为产物的酶量定为一个单位。 酶活力测定可以测定底物的单位时间消耗量，更常用的是产物的单位时间的产 量，测定结果是否真实反映酶活力与测定时的酶促反响条件是否适宜有关。 对pH的要求，同一种酶在不

35、同的pH下测得的反响速度不同，最适 pH时酶 的活力最大。pH之所以影响酶活力是因为酶是蛋白质，过酸过碱都会使酶变性， pH 既影响酶活性中心基团的解离状态， 又影响底物的解离， 从而影响催化活性， 最适 pH 能保证酶本身的稳定性及催化活性。 但酶的最适 pH 不是一个特征常数， 它因不同的的酶、底物、反响类型及缓冲液成分而不同。 对温度的要求。酶对温度最敏感，但一般不在酶活性最大的最适温度下进行， 这是因为测定酶活力需要一定时间，而在最适温度下，酶的稳定性差，很短时间内就会变性，因此，通常在2050C测定，且因酶的Q10在12,每改变1, 反响速度就差10%，所以应把温度控制在正负0. 1

36、C的范围内。 对底物浓度的要求，要求底物浓度大大超过酶浓度，使酶到达饱和从而到达 最大速度。 对酶浓度的要求，在测定酶活力时，要求酶浓度远小于底物浓度，从而保证 酶促反响速度与酶浓度成正比,这是测定酶活力的依据。 对反响时间那么要求测定反响初速度，测定酶活力要求时间越短越好，一般反 应恰当的程度是指底物浓度消耗不超过 5%,以保证酶活力与速度成正比的直线 关系。这是因为随时间的延长产物积累,加速了逆反响,酶活性稳定下降,底 物浓度降低。8. 何谓米氏常数,它的意义是什么？答：米氏常数(Km值)是酶促反响动力学中间产物理论中的一个常数，根据中 间产物酶促反响动力学原理, 酶促反响过程可作如下表

37、达, 1961 年国际酶学委员会规定：修改后的米氏常数为上式三个解离常数的复合函数,即 Km=(K2+K3)/K1 。因此 Km 可看作是 ES 形 成和解离趋势的代表。在特殊情况下, Km 在数值上等于酶促反响速度到达 Vmax/2时的S,单位 mol/L。Km值在K3<<K2时，与K3涵义相同。Km的意义：Km是酶的特征常数，即当底物一定，pH温度和离子强度等因 素不变时, Km 具常数意义,其值一般在 10-6 至 10-2 的数量级范围内, Km 是一种酶针对一种底物及化学反响而言的， Km 在酶学及化谢中具重要意义， 可利 用实验数据对以下方面进行探讨。a. 在测酶活力时，如果要使测得的初速度根本接近 Vmax，可根据Km求 出应参加的底物的合理浓度，一般S至少为Km值的10倍以上，反过来，根据 S与Km的倍数关系，可以计算出在某一底物浓度时的反响速度，如 S=3Km 时 u =0 75Vmax。b. Km值在特殊情况下 u二Vmax/2时，等于S，单位也同S样，这反映了 Km 的物理意义， 又因酶的催化活性与酶的活性中心相一致， 所以 Km 可视为酶 的活性中心被底物占据一半时所需的S,当Km时，任何S时酶活性中心 被底物饱和的分