华工生物化学考研真题名词解释总结

1、PAGE PAGE 11糖类物质：即碳水化合物，是含多羟基的醛类或酮类化合物及缩聚物和某些衍生物的总称。 糖苷：单糖的半缩醛羟基很易与醇及酚羟基反应，失水而形成缩醛式衍生物，通称糖苷。 糖胺：单糖分子中的OH基(主要是C-2、C-3上的OH基)可被NH2基取代而产生氨基糖，也称糖胺。旋光性：当光通过含有某物质的溶液时，使经过此物质的偏振光平面发生旋转的现象。可通过存在镜像形式的物质显示出来，这是由于物质内存在不对称碳原子或整个分子不对称的结果。由于这种不对称性，物质对偏振光平面有不同的折射率，因此表现出向左或向右的旋光性。利用旋光性可以对物质(如某些糖类)进行定性或定量分析。一切糖类都有不对称

2、碳原子，所以具有旋光性。手性化合物都具有旋光性旋光性是鉴定糖的一个重要指标。变旋现象：是环状 HYPERLINK /view/43572.htm t _blank 单糖或糖苷的比旋光度由于其-和- HYPERLINK /view/2201305.htm t _blank 端基差向异构体达到平衡而发生变化，最终达到一个稳定的平衡值的现象。变旋现象往往能被某些酸或碱催化。由于单糖溶于水后，即产生环式与链式异构体间的互变，所以新配成的单糖溶液在放置的过程中其旋光度会逐渐改变，但经过一定时间，几种异构体达成平衡后，旋光度就不再变化，这种现象叫变旋现象。寡糖是由少数分子的单糖(210个)缩合形成的糖质。

3、与稀酸共煮寡糖可水解成各种单糖。多糖：由多个单糖以糖苷键相连而成的高分子聚合物。结构多糖 一些不溶性多糖，如植物的纤维素和动物的甲壳多糖，是构成植物和动物骨架的原料，称结构多糖。贮存多糖 淀粉和糖原等是生物体内以贮存形式存在的多糖，在需要时可以通过生物体内酶系统的作用，分解、释放出单糖。纤维素：是由D-葡萄糖以（1-4）糖苷键连接起来的线形聚合物，是植物中最广泛的骨架多糖。 脂类：指存在于生物体中或食品中微溶于水，能溶于有机溶剂的一类化合物的总称 。 脂类主要包括脂肪（甘油三脂）和一些类脂质（如磷脂、甾醇、固醇、糖脂等）。必须脂肪酸： 生物体不能自身合成，必须由食物供给的脂肪酸，它包含两个或多

4、个双键 。严格意义上讲，必须脂肪酸为亚油酸和亚麻酸，但从广义上讲，生物体能合成 ，但合成量较少，还必须由食物补充的脂肪酸，也被认为是必须脂肪酸，如AA、DHA、EPA等。如果这些脂肪酸缺乏，会引起生物体生理机能的紊乱，导致疾病发生。非必须脂肪酸：生物体能自身合成，如生物体能自身合成。饱和脂肪酸和单不饱和脂肪酸皂化作用：当将酰基甘油与酸或碱共煮或脂酶作用时，都可发生水解，当用碱水解时称为皂化作用。皂化1g甘油三酯所需KOH的mg数为皂化值。酸败：油脂在空气中暴露过久即产生难闻的臭味，这种现象称为酸败。中和1g油脂中游离脂肪酸所消耗KOH的mg数称为酸值，可表示酸败的程度。 碘值：脂肪中不饱和键吸

5、附碘的百分数，常用100克脂肪或脂肪酸吸收碘的克数表示。羰基值：中和l g油脂试样与盐酸羟胺反应生成肟时所释放出HCl所消耗KOH的毫克数。磷脂：是分子中含磷酸的复合脂，分为磷酸甘油酯和鞘氨醇磷脂类，其醇类物质分别为甘油和鞘氨醇。糖脂：一个或多个单糖残基与脂类部分单脂酰或二脂酰甘油，像鞘胺醇样长链上的碱基或神经酰胺上的胺基以糖苷键相连所形成的化合物，称为糖脂。DNA的一级结构：DNA分子中通过3, 5-磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸的排列顺序（序列）。由于核苷酸的差异主要表现在碱基上，因此也叫做碱基序列。DNA的三级结构：双螺旋DNA分子在二级结构基础上进一步扭曲折叠形成的特定构象。DNA变性：D

6、NA双链之间以氢键连接，氢键是一种次级键，能量较低，易受破坏，在某些理化因素作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，即为DNA变性。DNA变性只涉及二级结构改变，不伴随一级共价键的断裂。DNA复性：变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，这种现象称为复性。热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程也叫退火，一般认为，比Tm值低25的温度是DNA复性的最佳条件。蛋白质：许多氨基酸（amino acid）按照一定顺序通过肽键 （peptide bond）连接形成多肽链，再由一条或一条以上 的多肽链按照其特定方式结合而成的高分子含氮化合物

7、蛋白质氨基酸： 蛋白质中常见的20种氨基酸稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。非蛋白质氨基酸：除去蛋白质的20种普通氨基酸及少数稀有氨基酸外，已发现有150多种其它氨基酸，存在于各种细胞及组织中，呈游离状态或者结合状态，但并不存在于蛋白质中，所以称为非蛋白质氨基酸 。半必需氨基酸：半胱氨酸和酪氨酸在体内能分别由蛋氨酸和苯丙氨酸合成，这两种氨基酸如果在膳食中含量丰富，则有节省蛋氮酸与苯丙氨酸两种必需氨基酸的作用，因此有时称为半必需氨基酸。必需氨基酸：机体必不可少，而机体内

8、又不能合成的，必须从食物中补充的氨基酸。对成人来说，必需氨基酸有8种：苯丙氨酸、蛋氨酸（甲硫氨酸）、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和缬氨酸。对婴儿来说，组氨酸和精氨酸也是必需氨基酸。氨基酸的等电点：调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的NH3 +基和COO-基的解离程度完全相等时，即所带净电荷为零，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点球状蛋白：多肽链折叠，形成紧密的球状。大多数球蛋白溶解于水溶液并且容易扩散，能形成结晶它们通常在细胞中具有多种功能。如，绝大部分酶、抗体、激素、血红蛋白等，均属于球蛋白。纤维状蛋白：动物结缔组织的基本结构成分（如-角蛋白）。由许多条多肽链沿着一

9、个轴平行排列，形成长的纤维或薄板，不溶于水及稀盐溶液，很坚韧。分子类似纤维或细棒。又分为可溶性纤维状蛋白（如肌球蛋白、血纤维蛋白原等）和不溶性纤维状蛋白（如胶原蛋白、弹性蛋白、角蛋白等）肽键：氨基酸彼此以酰胺键互相连接在一起形成的化合物为肽。这个键称肽键。一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基形成一个取代的酰胺键，称为肽键。活性肽：也有许多分子量比较小的多肽以游离状态存在。这类多肽通常都具有特殊的生理功能，常称为活性肽构象：蛋白质分子在其天然状态都有一定的三维结构，称之为构象，指一个分子中不改变共价键，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布，从一种构象变成另一种构象不需要共价键的断裂和再生成。

10、构型：平性分子由于不对称碳原子上各原子和原子团的特有的，固定的空间排布关系所形成的立体化学结构形式，从一种构型变成另一种构型需要共价键的断裂和再生成。蛋白质的一级结构：又称为化学结构，是指氨基酸在肽链中的排列顺序及二硫键的位置，是多肽链具有共价键的主链结构。 蛋白质的二级结构：指多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之间由于氢键相互作用而形成的空间关系；是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式 。蛋白质的超二级结构:在蛋白质中，特别是球状蛋白质中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体充当三级结构的构件，称为超二级结构。已知的超二级结构有三种

11、基本组合形式：（），（）和（）。结构域：是球状蛋白质的折叠单位。多肽链在超二级结构的基础上进一步绕曲折叠成紧密的近似球行的结构，具有部分生物功能。对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个以上结构域缔合而成三级结构。蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构是指多肽链的距离较远的氨基酸之间的相互作用而使多肽链弯曲或折叠形成的紧密而具有一定刚性的结构。是二级结构的多肽链进一步折叠、卷曲形成复杂的球状分子结构。蛋白质的四级结构：是指两条或多条肽链以特殊方式结合成有生物活性的蛋白质。是指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。寡聚蛋白：许多蛋白质是由两个或两个以上独立的三级结构

12、通过非共价键结合成的多聚体，称为寡聚蛋白。亚基：寡聚蛋白中的每个独立三级结构单元称为亚基。蛋白质的四级结构是指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚基间的相互作用。盐析作用：在蛋白质溶液中加入定量的中性盐时，则能使蛋白质脱水并中和其电荷而从溶液中沉淀出来，中性盐的这种沉淀作用称为盐析作用。硫酸铵、硫酸钠和氯化钠是常见的几种蛋白质盐析剂。 不可逆沉淀：在强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质胶体溶液的稳定性，而且也破坏了蛋白质的结构和性质，产生的蛋白质沉淀不可能再重新溶解于水。加热沉淀、强酸碱沉淀、重金属盐沉淀和生物碱沉淀等都属于不可逆沉淀。由于沉淀过程发生了蛋白质的结构和性质的变化

13、，又称为变性沉淀。可逆沉淀：在温和条件下，通过改变溶液的pH或电荷状况，使蛋白质从胶体溶液中沉淀分离。在沉淀过程中，结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液，所以这种沉淀又称为非变性沉淀。等电点沉淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法等均属于可逆沉淀法。蛋白质电泳现象：在pH大于等电点的溶液中，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动；在pH小于等电点的溶液中，蛋白质粒子带正电荷，在电场中向负极移动。这种现象称为蛋白质电泳。变性：当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，使其分子内部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化

14、，这种现象称为变性作用。复性：蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程，变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性。酶：是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的生物大分子。酶的活性部位：又称“活性中心”。指酶蛋白上对于催化底物发生反应具有关键作用的区域。活性部位本质上是蛋白质多肽链上原本相距较远的一系列氨基酸残基经由折叠而形成的特定区域。在这个区域内，特定的、对于催化反应具有贡献的氨基酸残基的侧链基团的空间配置恰到好处，有助于酶与底物的结合，有助于底物的转变。酶活性部位包括结合部位和催化部位。辅酶 (co

15、enzyme):与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。 辅基 (prosthetic group):与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。单体酶 单体酶只有一条多肽链，属于这一类的酶很少，一般都是催化水解的酶，分子量在13 00035 000之间，如溶菌酶、胰蛋白酶等 寡聚酶:寡聚酶由几个甚至几十个亚基组成，这些亚基可以是相同的多肽链，也可以是不同的多肽链。亚基之间不是共价结合，彼此很容易分开。 多酶体系：细胞中的许多酶常常是在一个连续的反应链中起作用，即前一个反应的产物是后一个反应的底物，在完整细胞内的某一代谢过程中，由几个酶形成的反应体系，称为多酶体系。它有利于一系列反应的连

16、续进行。如脂肪酸合成酶体系、呼吸链酶系等。如果体系中几种酶彼此有机地组合在一起。精巧地镶嵌成一定的结构，即形成多酶复合体。多功能酶：或串联酶，一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。诱导契合：酶表面并没有一种与底物互补的固定形状。酶分子与底物分子相互接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，酶的构象发生相应的形变，变得有利于与底物结合，导致彼此互相契合而进行催化反应。酶的专一性：酶对所作用的底物有严格的选择性。一种酶仅能作用于一种物质，或一类分子结构相似的物质，促其进行一定的化学反应，产生一定的反应产物，这种选择性作用称为酶的专一性。一级反应：就是

17、指在低底物浓度时，凡是反应速度只与反应物浓度的一次方成正比的反应。一级反应的特点是lnc-t图为一直线；半寿期与初始浓度无关而与速率常数成反比（即t1/2 = ln2/k）。零级反应:反应速率方程中，反应物浓度项不出现，即反应速率与反应物浓度无关，这种反应称为零级反应。常见的零级反应有表面催化反应和酶催化反应，这时反应物总是过量的，反应速率决定于固体催化剂的有效表面活性位或酶的浓度。当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。其反应半衰期与初浓度成正比。二级反应：反应速度与两个反应物浓度的乘积成正比，也

18、就是与反应物浓度的二次方成正比的化学反应称为二级反应。二级反应的反应速度方程式为：dx/dt=k(a-x）(b-x)a与b分别为反应物开始时的浓度，x为生成物的浓度。若ab则dx/dt=k(a-x)(a-x)以1a-x对t作图，得一直线。这是二级反应的特征。二级反应的半衰期为1Ka，即开始时反应物浓度愈大，则完成浓度减半所需的时间愈短。酶的抑制剂（inhibitor）：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。竞争性抑制：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物得形成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。酶原激活作用：有的酶在分泌时

19、是无活性的酶原，需要经某种酶或酸将其分子作适当的改变或切去一部分才能呈现活性。这种激活过程又称酶原致活作用或酶原激活作用。凡是能提高酶活性的物质，都称为激活剂。酶的激活剂多为无机离子或简单有机化合物。别构酶：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后导致酶分子发生构象改变，进而改变酶的活性状态，称为酶的别构调节(allosteric regulation)，具有这种调节作用的酶称别构酶。凡能使酶分子发生别构作用的物质称为效应物，如因别构导致酶活性增加的物质称为正效应物或别构激活剂，反之称负效应物或别构抑制剂。别构酶除了有可以结合底物的酶活性中心外，还有可以结合调节物的构中心（调节中心）。

20、核糖酶：自然界中大部分酶的化学本质是蛋白质，但是也必须注意到，蛋白质不是生物催化领域中唯一的物质，有些RNA分子也具有催化活性，被称为核糖酶。共价调节酶：某些酶可以通过其它酶对其多肽链上某些基团进行可逆的共价修饰，使其处于活性与非活性的互变状态，从而调节酶活性。这类酶称为共价修饰酶。同功酶：是指能催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。乳酸脱氢酶是研究的最多的同工酶。结构酶：细胞内结构酶是指细胞中天然存在的酶，它的含量较为稳定，受外界的影响很小。如糖代谢酶系、呼吸酶系等。诱导酶：是指当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶，它的含量在诱导物存在下显著增高，这种诱导物往往

21、是该酶底物的类似物或底物本身。很多酶制剂生产中利用了这种原理。抗体酶：又称催化抗,是指通过一系列化学与生物技术方法制备出的具有催化活性的抗体，它除了具有相应免疫学特性，还类似于酶，能催化某种反应。酶工程：将酶学和工程学相结合，产生了酶工程:这样一个新的领域。它主要研究酶的生产、纯化、固定化技术、酶分子结构的修饰和改造以及在工农业、医药卫生和理论研究等方面的应用。化学酶工程：初级酶工程，主要由酶学与化学工程技术相结合而形成。包括采用化学修饰、固定化处理，甚至用化学合成法等手段，改善酶的性质以提高催化效率及降低生产成本；自然酶、化学修饰酶、固定化酶及化学人工酶的研究和应用；酶反应器的设计和放大；反

22、应条件的控制和优化等。生物酶工程：从基因水平改造和设计新酶。主要包括三方面内容：用基因工程技术大量生产酶。修饰酶基因，产生遗传修饰。设计出新酶基因，合成自然界从未有过的酶。固定化酶：将水溶性酶用物理或化学方法处理，固定于高分子支持物(或载体)上而成为不溶于水，但仍有酶活性的一种酶制剂形式，称固定化酶:。酶活力：是指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。又称为酶活性，一般把酶催化一定化学反应的能力称为酶活力，通常以在一定条件下酶所催化的化学反应速度来表示。比活力（specific activity）：单位蛋白质（毫克蛋白质或毫克蛋白氮）所含有的酶活力（单位/毫克蛋白）。维生素：是参与生物生长发

23、育和代谢所必需的一类微量有机物质。这类物质由于体内不能合成或者合成量不足，所以必需由食物供给。已知绝大多数维生素作为酶的辅酶或辅基的组成成分，在物质代谢中起重要作用。机体缺乏维生素时，物质发生障碍，引起维生素缺乏症。激素：激素是指由活细胞所分泌的对某些靶细胞有特殊激动作用的一类微量有机物质。动物激素：动物激素是指由动物腺体细胞和非腺体组织细胞所分泌的一切激素。植物激素：植物激素又称植物生长调节物质，是指一些对植物的生理过程起促进或抑制作用的一类微量活性物质。抗体：指机体的免疫系统在 HYPERLINK /view/20489.htm t _blank 抗原刺激下，由B淋巴细胞或 HYPERLI

24、NK /view/1096310.htm t _blank 记忆细胞增殖分化成的 HYPERLINK /view/88145.htm t _blank 浆细胞所产生的、可与相应抗原发生 HYPERLINK /view/552529.htm t _blank 特异性结合的免疫球蛋白。主要分布在血清中，也分布于组织液及外分泌液中。生物膜：生物膜是一种高度组织的分子装配 ，他构成细胞与其周围环境之间或真核细胞的胞核与内部区域(各种细胞器)之间的一种沟通障碍。质膜包在细胞外面所以又称细胞膜。围绕各种细胞器的膜，称为细胞内膜。质膜和内膜在起源、结构和化学组成的等方面具有相似性，故总称为生物膜。生物膜是细

25、胞进行生命活动的重要物质基础。胃的排空：食物由胃排入十二指肠的过程，称为胃的排空。胃的排空与食物的性质、量以及胃运动情况有密切关系。光合作用：绿色植物或光合细菌利用光能将二氧化碳转化成有机物的过程叫做光合作用。极限糊精：由于a-及b-淀粉酶只能水解淀粉的a-1,4键。所以它们只能使支链淀粉水解45%55%。剩下的分支组成了一个淀粉酶不能作用的糊精，称为极限糊精。糖酵解：也称为EmbDen-Meyerhof-Path途径，是将葡萄糖转变成酮酸并同时生成ATP的一系列反应，是一切有机体中都存在的葡萄糖降解途径。糖醛酸途径：糖醛酸途径由G-6-P或G-1-P开始，经UDP-葡萄糖醛酸脱掉UDP形成葡

26、萄糖醛酸。糖醛酸途径产生的葡萄糖醛酸是重要的粘多糖，如硫酸软骨素、透明质酸三羧酸循环：体内物质糖类、脂肪或氨基酸有氧氧化的主要过程。通过生成的乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成柠檬酸(三羧酸)开始，再通过一系列氧化步骤产生CO2、NADH及FADH2，最后仍生成草酰乙酸，进行再循环，从而为细胞提供了降解乙酰基而提供产生能量的基础。（指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。）乙醛酸循环：在异柠檬酸裂解酶的催化下，异柠檬酸被直接分解为乙醛酸，乙醛酸又在乙酰辅酶A参与下，由苹果酸合成酶催化生成苹果酸，苹果酸再氧化脱氢生成草酰乙酸的过程。糖异

27、生作用：糖异生作用是指从非糖物质生成葡萄糖或糖原。糖异生作用由肾上腺皮质激素促进，是在肝脏中进行的转氨基作用:指氨基酸和酮酸之间氨基的转移作用，氨基酸的-氨基借助转氨酶的催化作用转移到酮酸的酮基上，结果原来的AA生成相应的酮酸，而原来的酮酸则形成相应的氨基酸。联合脱氨基作用：机体借助联合脱氨基作用可迅速地使各种不同的氨基作用转移到-酮戊二酸的分子上，生成相应的-酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的作用下，脱去氨基又生成-酮戊二酸。 食品蛋白质的营养价值：:食品蛋白质的营养价值是指摄取的蛋白质维持人体氮素代谢平衡和满足氨基酸需求以及保证良好地生长和生活的能力。信号肽：在新生肽的N-端(有

28、时位于肽链中部，如卵清蛋白)，常有一小段与蛋白质定向输送有关并在输送途中被切除的肽段，称为信号肽。在C-端有一个可被信号肽酶识别的位点。 信号肽识别体：识别信号肽的是一种核蛋白质体，称为信号识别体（SRP)。SRP有两个功能域，一个识别信号肽，一个干扰进入的氨酰-tRNA和肽酰移位酶的反应，以终止多肽链的延伸作用核酸外切酶：核酸外切酶作用于核酸链的末端，逐个水解下核苷酸。 核酸内切酶：核酸内切酶催化水解多核苷酸链内部的磷酸二酯键。嘌呤核苷酸的从头合成：指利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及二氧化碳等物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤核苷酸的途径， 不经过碱基和核苷的阶段。 嘌呤核苷酸的补救合

29、成途径：利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经过简单的反应，利用腺嘌呤磷酸核糖转移酶和次黄嘌呤鸟嘌呤磷酸核糖转移酶，合成嘌呤核苷酸的过程，称为补救合成（或重新利用）途径。嘧啶核苷酸的从头合成途径:指利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及二氧化碳等物质为原料，经过一系列酶促反应，不经过碱基和核苷的阶段，直接合成嘧啶核苷酸的途径。 呼吸链:在生物氧化过程中，代谢物脱下的氢经过一系列的传递体(如NADH和FADH2 )的传递，最终交给分子氧生成水，同时将释放的能量偶联形成ATP，这一电子传递体系称为呼吸链。呼吸链的多型性:呼吸链在不同生物种类之间存在中间传递成员的不同；在同一生物体、同一细胞内还存在末端氧化酶体

30、系的多样性。电子传递抑制剂:能够切断呼吸链中某一部位电子传递的物质称为电子传递抑制剂。 生物氧化（细胞氧化、细胞呼吸）：营养物质（糖、脂、蛋白质等）在活细胞内氧化分解，最终生成CO2和水并释放能量的过程。又称细胞氧化或细胞呼吸。 底物水平磷酸化： ATP的形成是由一个代谢中间产物（如磷酸烯醇式丙酮酸）上的磷酸基团直接转移到ADP分子上。氧化磷酸化：代谢物氧化脱氢经呼吸链传递给氧生成水，同时伴有ADP磷酸化生成ATP的过程。由于代谢物的氧化反应与ADP磷酸化反应偶联发生，又称为偶联磷酸化（氧化反应和磷酸化反应相偶联）。磷氧比（ P/O比）：在氧化作用中磷酸酯化的磷原子数和消耗氧原子的比例。 NA

31、DH呼吸链的P/O值是3，即每消耗1mol氧原子就可形成3mol ATP。FAD呼吸链的P/O值是2，即每消耗1mol氧原子可形成2mol ATP。化学渗透学说：电子释放的能量转化为呼吸链向线粒体内外膜间隙释放质子，造成膜间隙与基质侧质子化学浓度梯度。质子跨线粒体内膜渗透流回基质侧，带动ATP合成酶运转，合成ATP。变构作用:某些物质如代谢产物，能与酶分子上的非催化部位(调节位)作用，使酶蛋白分子发生构象改变，从而改变酶活性(激活或抑制)，这类调节称为变构调节或别位调节。能接受这种变构作用的酶称为变构酶或别位酶，能使酶起变构作用的物质称为变构剂。共价修饰:在调节酶分子上以共价键连上或脱下某种特

32、殊化学基因所引起的酶分子活性改变。 遗传工程：也叫基因工程，是指将不同的DNA片段(如基因等)按人们的设计方案定向地连接起来，并在特定的受体细胞中与载体一起得到复制与表达，使受体细胞获得新的遗传特性。限制性内切酶：限制性内切酶主要在细菌中产生，具有极高的专一性，识别双链DNA上特定的位点，将两条链都切断，形成粘性末端或平末端。其生物功能在于降解外面侵入的DNA，但不降解自身细胞中的DNA，因为在自身DNA的酶切位点上经甲基化修饰而受到保护.核酸外切酶：核酸外切酶作用于核酸链的末端，逐个水解下核苷酸。 核酸内切酶：核酸内切酶催化水解多核苷酸链内部的磷酸二酯键。DNA的限制酶图谱：将用分子克隆法从

33、单一克隆中扩增而制备的纯化DNA，用不同的限制酶切割，进行凝胶电泳分析。对环形DNA则找出一个对该DNA只有一个切位点的酶，以此点作为参考点，根据测量凝胶电泳图上各酶切片段的长度，就可以决定各切点的位置。将各限制酶的切点位置标在DNA分子图的相应位置上，即制成DNA的限制图谱载体:将外源DNA片段带入受体细胞并在其中一起进行复制与表达的运载工具称为载体DNA复制:以解开的每段DNA链（母链）为模板，以周围环境中游离的脱氧核苷酸为原料，在相关酶的作用下，按照碱基互补配对原则，合成与母链互补的子链。RNA复制:某些RNA病毒侵入宿主细胞后借助于复制酶合成出子代RNA分子的过程。解旋:DNA分子利用

34、细胞提供的能量，在解旋酶的作用下，使得DNA双链的氢键断裂，这样使得螺旋结构的DNA双链解开。DNA的半保留复制:指在DNA聚合酶的作用下，以一个亲代DNA分子的两条链为模板，合成两个结构上完全相同的子代DNA分子的过程复制叉:DNA复制时，局部双螺旋解开形成两条单链，这种叉状结构称为复制叉。 半不连续复制:在DNA复制过程中，亲代DNA分子中以35方向的母链作为模板指导新的链以5 3方向连续合成；另一股以5 3 为方向的母链则指导新合成的链以 5 3方向合成10002000个核苷酸长度的许多不连续的片段（岗崎片段）。这种复制方式称之为半不连续复制。前导链:以35方向的亲代DNA链作模板的子代

35、链在复制时基本上是连续进行的，其子代链的聚合方向为53，这一条链被称为前导链。在引物的3端按53方向连续不断地合成的DNA链随从链:而以53方向的亲代DNA链为模板的子代链在复制时则是不连续的，其链的聚合方向也是53，这条链被称为随从链。在引物的3端按53方向不连续合成的DNA链冈崎片段:由于亲代DNA双链在复制时是逐步解开的，因此，随从链的合成是一段一段的。DNA在复制时，由随从链所形成的一些子代DNA短链称为冈崎片段。 冈崎片段的大小，在原核生物中约为10002000个核苷酸，而在真核生物中约为100个核苷酸。随从链上不连续合成的DNA短片段（不包括引物） 核酸分子杂交：不同种类的DNA单

36、链分子或RNA分子放在同一溶液中，只要两种单链分子之间存在着一定程度的碱基配对关系，在适宜的条件可以在不同的分子间形成杂化双链。这种杂化双链可以在不同的DNA与DNA之间形成，也可以在DNA和RNA分子间或者RNA与RNA分子间形成。这种现象称为核酸分子杂交。探针：是带有特殊可检测标记的核酸片段，它具有特定的序列，能够与待测的核酸片段互补结合，因此可以用以检测核酸样品中存在的特定基因。印迹技术: 将生物大分子物质，核酸或蛋白质进行凝胶电泳分离成若干条带后，转移（印迹）到固化介质（常用NC膜、尼龙膜）上，再与探针进行杂交的反应。DNA印迹 : 将经凝胶电泳分离的DNA片段转移到合适的固相支持物上

37、，再通过特异性探针的杂交检测被转移的DNA片段的一种方法。 RNA印迹: 利用与DNA印迹相类似的技术分析RNA就称为RNA blot。蛋白质印迹:蛋白质在电泳之后可以被从胶中转移和固定到模型材料上，再与溶液中相应的蛋白分子相互结合，其中最常用的是用抗体检测，因此被称为免疫印迹。聚合酶链反应(PCR）体外核酸扩增技术: 在体外对目的DNA进行大量扩增的技术，当目的DNA加热变性时，使其成为单链，与一对特异性引物在退火时进行杂交，在耐热的DNA聚合酶作用下进行反应，并循环进行几十次，使目的DNA得到大量的扩增。基本理论建立在DNA变性、复性及分子杂交的基础之上。高能化合物:在标准条件下（pH7，

38、25，1mol/L）发生水解时，可释放出大量自由能的化合物，称为高能化合物。习惯上把“大量”定为5kcal/mol（即20.92kJ/mol）以上。高能键：在生物化学中，将高能化合物分子中释放出大量自由能时水解断裂的活泼共价键称为“高能键”。常用“”符号表示。简单抑制指一种代谢产物在细胞内累积多时，由于物质作用定律的关系，可抑制其本身的形成。 反馈抑制:是指酶促反应终产物对酶活力的抑制。变构作用:某些物质如代谢产物，能与酶分子上的非催化部位(调节位)作用，使酶蛋白分子发生构象改变，从而改变酶活性(激活或抑制)，这类调节称为变构调节或别位调节。能接受这种变构作用的酶称为变构酶或别位酶，能使酶起变

39、构作用的物质称为变构剂。共价修饰:在调节酶分子上以共价键连上或脱下某种特殊化学基因所引起的酶分子活性改变。 蛋白质的功能性质: 在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质。主要包括水化性质、表面性质、结构性质 和感官性质蛋白质的水合性质:就是蛋白质与水结合的能力, 蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、Asn、Gln的酰胺基、Ser、Thr和非极性残基团与水分子相互结合的性质蛋白质的界面性质: 指蛋白质能自发地迁移至汽-水界面或油-水界面的性质。乳化能力（EC）:相转变前（O/WW/O）每克蛋白质所能乳化的油的体积 凝胶作用是指变性的蛋白质分子聚集并形

40、成有规则的蛋白质网络结构的过程。起泡能力是指在汽-液界面形成坚韧的薄膜,使大量气泡并入和稳定的能力。 蛋白质的组织化(texturization)：指经过一定的处理过程，使原本不具有畜肉那样组织结构的蛋白质（特别是植物蛋白），变得具有畜肉的组织结构和咀嚼性。面团形成性：一些植物（小麦、黑麦、燕麦、大麦等）的面粉在室温下与水混合并揉搓后可形成粘稠、有弹性的面团，将这种性质叫做面团的形成性。自由水:以毛细管力联系着的水称为自由水(或游离水)。 存在于植物组织的细胞质、膜、细胞间隙中和任何组织的循环液以及制成食品的结构组织中。结合水:结合水是与食品中蛋白质、淀粉、果胶物质、纤维素等成分通过氢键而结合

41、着的。根据各种有机分子的不同极性基团与水形成氢键的牢固程度有所不同。结合水又可分为单分子层结合水和多分子层结合水 疏水水合作用: 向水中添加疏水物质时，由于它们与水分子产生斥力，从而使疏水基团附近的水分子之间的氢键键合增强，使得熵减小，此过程称为疏水水合。 疏水相互作用: 当水与非极性基团接触时，为减少水与非极性实体的界面面积，疏水基团之间进行缔合，这种作用称为疏水相互作用。 水分活度: 是指食品中水的蒸汽压与该温度下纯水的饱和蒸汽压的比值水分吸着等温线 (Moisture sorption isotherms，MSI)，在恒定温度下，使食品吸湿或干燥，所得到的食品水分含量（每克干物质中水的质

42、量）与Aw的关系曲线。水分蒸发：食品中的水分由液相变为气相而散失的现象称为食品的水分蒸发。水分蒸发对食品质量有重要的影响。水蒸气的凝结：空气中的水蒸气在食品的表面凝结成液体水的现象称为水蒸气凝结。食品味感：味感是指物质在口腔内给予味觉器官舌头的刺激。这种刺激有时是单一性的，但多数情况下是复合性的，包括心理味觉(形状、色泽和光泽等)、物理味觉(软硬度、粘度、温度、咀嚼感、口感等)和化学味觉(酸味、甜味、苦味、咸味等)。鲜味：鲜味是食品的一种能引起强烈食欲、可口的滋味。呈味成分有核苷酸、氨基酸、肽、有机酸等类物质。辣味：是刺激舌部、口腔及皮肤的触觉神经所引起的一种痛觉。适当的辣味有增进食欲、促进消

43、化液分泌、并具有杀菌的功效。涩味：涩味是舌粘膜蛋白质被鞣质等物质凝固，产生收敛作用而发生的感觉。嫌忌成分：食物中除营养成分和虽然不一定有营养作用，但能赋予食物以应有的色、香、味等感官性状的成分外，还常含有一些无益有害的成分，称为嫌忌成分。气调贮藏法：以控制大气中氧和CO2浓度为基础的 贮藏方法称为气调贮藏法。 成熟：一般是指果实生长的最后阶段，即达到充分长成的时候。此时果品在色、香、味等方面已表现出其固有的特性：如含糖量增加，含酸量降低，果胶物质变化引起果肉变软，单宁物质变化导致涩味减退，芳香物质和果皮、果肉中的色素生成，叶绿素分解，抗坏血酸增加等。完熟：是成熟以后的阶段，指果实达到完全表现出本品种典型性状，而且是食用品质最好的阶段。完熟是成熟的终了时期，这时果实的风味、质地和芳香气味已经达到宜于食用的程度。 衰老：是指生物个体发育的最后阶段，开始发生一系列不可逆的变化，最终导致细胞崩溃及整个器官死亡的过程。 无氧代谢：当肌肉处于高度紧张状态时，即处于剧烈运动、异常的温度、湿度和大气压，或处于很低的氧分压、电休克或受伤时，线粒体的正常功能不能维持而使无氧代谢成为主要方式。有氧代谢：对ATP的合成最有效以及在红色肌肉和作功不是最大的肌肉中