生物化学复习资料

第一章蛋白质的构造与功能1．蛋白质的元素构成：C、H、O、N、S蛋白质的平均含氮量为16%2．构成蛋白质的基本单位：氨基酸20种基本氨基酸：缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、亮氨酸（Leu）、苯丙氨酸（Phe）、蛋氨酸(Met)、色氨酸(Try)、苏氨酸（Thr）、赖氨酸（Lys）（借一两本淡色书来）谷氨酸（Glu）、谷氨酰胺（Gln）、组氨酸（His）、半胱氨酸(Cys)、天冬酰胺(Asn)、天冬氨酸（Asp）（估租半天）精氨酸（Arg）、丝氨酸(Ser)、脯氨酸(Pro)、甘氨酸（Gly）丙氨酸（Ala）、酪氨酸(Tyr)（精细铺干冰咯）除甘氨酸外，都是L-α-氨基酸3．蛋白质中氨基酸的连接方式：肽键、肽谷胱甘肽有游离的SH基，才有保护作用4．蛋白质的分子构造：一级构造：多肽链中氨基酸的排列次序。重要化学键：肽键二级构造：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间构造，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不波及氨基酸残基侧链的构象。重要化学键：氢键（1）二级构造形成的构造基础：肽单元（肽平面、酰胺平面）定义：肽键与周围原子相连处在一种平面上（2）二级构造的种类：a-螺旋、b-折叠、b-转角、无规卷曲a-螺旋特点：①沿一种中心轴螺旋上升，重要是右手螺旋②每螺旋一圈需要3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm③第一种肽平面上氮上的H和第四个肽平面上碳上的O形成氢键，稳定a-螺旋构造④侧面基团R都位于螺旋外侧b-折叠片特点：①有两条或两条以上的多肽键并列相排，方向可以相似，也可以相反②从侧面观测，形成锯齿状③相并排的肽平面形成氢键，以稳定b-折叠构造④侧面基团R位于构造外侧b-转角特点：①第一种残基的C=O与第四个残基的N—H氢键结合，形成一种紧密的环，使b-转角成为比较稳定的构造②容许蛋白质倒转肽链方向三级构造：整条肽链中所有氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。重要化学键：疏水键、离子键、氢键和范德华力等（1）三级构造的构造特点：①纤维状蛋白质一般只含一种二级构造,而球蛋白一般具有多种二级构造②球状蛋白质具有明显的折叠层次（一级构造→二级构造→超二级构造→构造域三级构造或亚基→四级构造）③球蛋白是紧密的球状或椭球状实体④疏水残基埋藏于球体内，亲水残基暴露于球体外⑤表面有一空穴(裂沟,凹槽或口袋)，这个空穴能结合配体,是蛋白质的活性部位⑥由二级构造向三级构造转变的重要动力是疏水作用（2）三级构造是蛋白质具有生物学活性的最基本构造四级构造：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和互相作用，称为蛋白质的四级构造。重要化学键：亚基之间的结合力重要是疏水作用，另一方面是二硫键、氢键和离子键（1）四级构造的构造特点：①由2个至多种三级构造的亚基缔合形成四级构造的蛋白质，有单体蛋白，寡聚蛋白和多聚蛋白②四级构造的蛋白质按亚基的类型分为同多聚蛋白和杂多聚蛋白③亚基聚合的重要动力是疏水作用，其他动力有二硫键、氢键和离子键等（2）亚基：有些蛋白质分子具有二条或多条多肽链，每一条多肽链均有完整的三级构造，称为蛋白质的亚基不是所有蛋白质都具有一、二、三、四级构造5．蛋白质构造与功能的关系(理解)变（别）构效应：别构部位与配体的结合可影响其他亚基，使这些亚基构象变化，增强或减弱对底物的结合6．蛋白质的理化性质（1）蛋白质的两性电离等电点：当蛋白质溶液处在某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。等电点的应用：等电聚焦电泳，通过蛋白质等电点的差异而分离蛋白质的电泳措施。紫外吸取性质——最大吸取峰280nm酪氨酸、色氨酸、笨丙氨酸（2）稳定蛋白质胶体的原因：蛋白质表面的电荷、水化膜（3）蛋白质的变性、沉淀和凝固蛋白质变性：由于受到某些外力的作用,导致蛋白质三维构造(构象)的破坏,原有活性丧失的现象。蛋白质复性：变性蛋白质在清除变性原因后恢复原有天然构象的现象。盐析：是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。蛋白质沉淀：在一定条件下，蛋白质疏水侧链暴露在外，肽链融会互相缠绕继而汇集，因而从溶液中析出。变性的蛋白质其分子量不变有机溶剂沉淀（乙醇,丙酮等沉淀）。重金属盐沉淀（金属离子）蛋白质沉淀的最佳条件：等电点,加盐,低温第二章核酸的构造和功能1．核酸的化学构成（元素→碱基+戊糖→核苷+磷酸→核苷酸→核酸）元素构成：C、H、O、N、P碱基：嘌呤碱基：腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G），嘧啶碱基：胞嘧啶(C)、胸腺嘧啶(T)、尿嘧啶(U)戊糖：核糖、脱氧核糖核苷：核苷：AR,GR,UR,CR，脱氧核苷：dAR,dGR,dTR,dCR核苷酸（一磷酸核苷酸）（核苷酸：AMP,GMP,UMP,CMP脱氧核苷酸：dAMP,dGMP,dTMP,dCMP）二磷酸核苷酸、三磷酸核苷酸核苷酸具有紫外吸取——含共轭双键2．DNA与RNA的构成的异同点戊糖：DNA：脱氧核糖；RNA：核糖碱基：A、G、C为DNA与RNA共有，T为DNA特有，U为RNA特有核苷：DNA：dAR,dGR,dTR,dCR；RNA：AR,GR,UR,CR核苷酸：DNA：dAMP,dGMP,dTMP,dCMP；RNA：AMP,GMP,UMP,CMP3．核酸的一级构造（核酸中核苷酸的排列次序）核酸的连接方式：3′，5′-磷酸二酯键4．DNA的二级构造要点：（1）DNA分子由两条互相平行但走向相反的脱氧多核苷酸链构成，两链以脱氧核糖-磷酸为骨架，以右手螺旋方式绕同一公共轴回旋。螺旋直径为2nm，形成大沟及小沟相间。（2）碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側，与对側碱基形成氢键配对（3）相邻碱基平面距离0.34nm，螺旋一圈螺距3.4nm，一圈10对碱基（4）氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性DNA的二级构造特点的生物学意义？5．mRNA构造特点：（1）大多数真核mRNA的5′末端均在转录后加上一种7-甲基鸟苷，同步第一种核苷酸的C′2也是甲基化，形成帽子构造（2）大多数真核mRNA的3′末端有一种多聚腺苷酸构造，称为多聚A尾功能：把DNA所携带的遗传信息，按碱基互补配对原则，抄录并传送至核糖体，用以决定其合成蛋白质的氨基酸排列次序。6．tRNA构造特点：二级构造为三叶草形，三级构造为倒L型功能：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。7．rRNA的构造特点：功能：参与构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。8.核酸的理化性质(1)核酸的紫外吸取峰在260nm附近，可用于测定核酸。根据A260/A280的比值可判断核酸纯度。(2)核酸的变性：指核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链，并不波及共价键的断裂(3)核酸的复性：变性DNA在合适条件下，两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋构造，称为复性核酸变性和复性的关键：氢键断开和恢复(4)分子杂交：不一样来源的核酸变性后，混在一起进行复性，只要各核酸单链有一定数量的碱基彼此互补(不用所有碱基互补)，彼此之间就可形成局部双链，即所谓的杂化双链，这个过程称为分子杂交。类型：Southern印迹法（核酸杂交技术），Nouthern印迹法（核酸杂交技术），Western印迹法(蛋白质杂交技术)分子杂交——不一样来源的两条单链DNA或RNA，在一定条件下，碱基序列互补的单链可形成双链分子。例：培养新物种、克隆羊、克隆牛探针——用同位素或生物素标识一段已知序列的核苷酸单链，追踪与之配对杂交的核酸分子第三章酶1、酶的概念：酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质2、酶的分子构成：从化学构成来看酶可分为单纯蛋白质和缀合蛋白质两类。缀合蛋白质具有脱辅酶或辅因子。酶的特异性由酶的蛋白质部分决定辅助因子的作用、种类？3、酶的活性中心：指必需基团在空间构造上彼此靠近，构成具有特定空间构造的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。4、酶促反应的特点及诱导契合假说（1）酶促反应的特点：高效性，专一性，可调整性（2）诱导契合假说：酶与底物互相靠近时，其构造互相诱导，互相变形和互相适应,进而互相结合，这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说5、酶促反应的动力学（影响酶促反应速度的原因）Vmas·[S]Vmas·[S]┈┈┈┈Km+[S]米氏方程式：v=米氏常数（意义）：a)Km是酶的特性性常数之一；b)Km可近似表达酶对底物的亲和力；c)同一酶对于不一样底物有不一样的Km值。（2）酶浓度（3）温度（4）酸碱度（pH）（5）克制剂的影响不可逆克制：有机磷农药可逆性克制：竞争性克制的作用、非竞争性克制、反竞争性克制作用①竞争性克制：克制剂与底物的构造相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶-底物复合物的形成，使酶的活性减少。特点：A．克制剂与底物构造类似，竞争酶的活性中心；B．克制程度取决于克制剂与酶的相对亲和力及底物浓度C．动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。举例：A．丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶B．磺胺类药物的抑菌机制：与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶②非竞争性克制特点：A．克制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与克制剂之间无竞争关系；B．克制程度取决于克制剂的浓度；C．动力学特点：Vmax减少，表观Km不变。③反竞争性克制特点：A．.克制剂只与酶－底物复合物结合；B．克制程度取决与克制剂的浓度及底物的浓度；C．动力学特点：Vmax减少，表观Km减少。（6）激活剂的影响6、变构酶：7、酶原与酶原的激活（1）酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。（2）酶原的激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。在特定条件下在特定条件下┈┈┈┈┈→酶原激活的机理：酶原一种或几种特定的肽键断裂，水解掉一种或几种短肽→分子构象发生变化→形成或暴露出酶的活性中心酶原激活的生理意义：防止细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。8、同工酶：指催化相似的化学反应，而酶蛋白的分子构造理化性质乃至免疫学性质不一样的一组酶。举例：乳酸脱氢酶(LDH1～LDH5)生理及临床意义：在代谢调整上起着重要的作用；用于解释发育过程中阶段特有的代谢特性；同工酶谱的变化有助于对疾病的诊断；同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。9、酶的分类（理解）：第四章糖酵解1、糖酵解：糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最重要途径。场所：在细胞质中进行过程：耗能反应：葡萄糖→葡萄糖-6-磷酸，果糖-6-磷酸→果糖-1，6-二磷酸产能反应：1，3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸，磷酸烯醇式丙酮酸→烯醇式丙酮酸三个限速酶：己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶糖酵解的生理意义（1）糖酵解途径是动物、植物、微生物体内糖分解代谢的共同途径，是糖有氧分解的准备阶段（前奏）。（2）通过糖酵解使葡萄糖降解生成ATP，为生命活动提供部分能量，尤其对厌氧生物是获得能量的重要方式。（例如，人体剧烈运动时保证骨骼肌所需能量的供应。此外，人体的少数组织如皮肤、视网膜、小肠粘膜，睾丸等，无论有氧与否，均有很强的糖酵解，成熟的红细胞则完全靠糖酵解供能。）（3）糖酵解途径的许多中间产物可作为合成其他物质的原料（提供碳骨架）。如磷酸二羟丙酮可转变为甘油。2、糖的有氧氧化：指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。是机体重要供能方式。（糖的有氧氧化分为两个阶段，柠檬酸循环和氧化磷酸化。）糖的氧化三阶段：（1）葡萄糖或糖原氧化分解成丙酮酸（即糖酵解，胞液中进行）（2）丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA（线粒体中进行）（3）乙酰CoA进入TCA循环（线粒体中进行）葡萄糖葡萄糖↓丙酮酸脂肪酸氨基酸↓↓β-氧化↓乙酰-CoA↓↓↓↓肝TCA胆固醇脂肪酸酮体柠檬酸循环：乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再反复循环反应的过程。三羧酸循环(Tricarboxylicacidcycle,TCAcycle)也称为柠檬酸循环。（这一途径之因此称为柠檬酸循环是由于在循环的一系列反应中，关键的化合物是柠檬酸，又由于它有三个羧基，因此又称为三羧酸循环，简称TCA循环。）部位：胞液及线粒体（1）三羧酸循环的化学总结算柠檬酸化学反应式：三羧酸循环运转一次产生10分子ATP（包括氢进入呼吸链氧化）。葡萄糖有氧氧化时ATP的生成与消耗反应辅酶ATP第一阶段葡萄糖®6-磷酸葡萄糖-16-磷酸果糖®1,6-二磷酸果糖-12×3-磷酸甘油醛®2×1,3-二磷酸甘油醛NAD+2×2.5/2×1.52×1,3-二磷酸甘油酸®2×3-磷酸甘油酸2×12×磷酸烯醇式丙酮酸®2×丙酮酸2×1第二阶段2×丙酮酸®2×乙酰CoANAD+2×2.5第三阶段2×异柠檬酸®2×a-酮戊二酸NAD+2×2.52×a-酮戊二酸®2×琥珀酰CoANAD+2×2.52×琥珀酰CoA®2×琥珀酸2×12×琥珀酸®2×延胡索酸FAD2×1.52×苹果酸®2×草酰乙酸NAD+2×2.5净生成32（或30）一分子葡萄糖共产生25/柠檬酸循环+（2+2+2.5）/糖酵解=32个ATP分子（2）柠檬酸循环过程：（图解）（口诀：草酰乙酰成柠檬柠檬又成酮戊酸琥酰琥酸延胡索苹果落在草丛中）分为8个环节：（一）乙酰-COA与草酰乙酸缩合形成柠檬酸（二）柠檬酸异构化成异柠檬酸（顺乌头酸酶）（三）异柠檬酸氧化脱羧生成α-酮戊二酸（四）α-酮戊二酸氧化脱羧成为琥珀酰CoA(五）琥珀酰CoA转化成琥珀酸，并产生GTP（六）琥珀酸脱氢生成延胡索酸（反丁烯二酸）（七）延胡索酸被水化生成L-苹果酸（八）苹果酸脱氢生成草酰乙酸(3)三羧酸循环的生理意义（1）是三大营养素（糖、脂肪及蛋白质）彻底氧化的最终代谢通路。（2）是三大营养素代谢联络的枢纽。（3）为其他合成代谢提供小分子前体。（4）每次循环的四次脱氢反应为氧化磷酸化生成ATP提供NADH+H+及FADH2。(4)TCA循环的双重作用TCA循环不仅是产生ATP的途径，其产生的中间物也是生物合成的前体，具有分解代谢和合成代谢双重性（两用性代谢途径)。戊糖磷酸途径：磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成NADPH+H+及磷酸戊糖，后者再深入转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。反应过程可分为二个阶段第一阶段：氧化反应（生成磷酸戊糖，NADPH+H+及CO2）第二阶段：非氧化反应（包括一系列基团转移。）关键酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶。此酶活性重要受NADPH/NADP+比值的影响，比值升高则被克制，减少则被激活。此外NADPH对该酶有强烈克制作用。反应第一阶段：生理意义：1）、是细胞产生还原力（NADPH）的重要途径【：1)作为供氢体，参与体内多种生物合成反应；2)NADPH+H+是谷胱甘肽还原酶的辅酶。缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶的人，红细胞易于破坏而发生溶血性贫血。3)NADPH+H+参与肝脏生物转化反应。】2）戊糖磷酸途径是细胞内不一样构造糖分子的重要来源，并为多种单糖（丙糖、丁糖、戊糖、己糖、庚糖）的互相转变提供条件。2、糖异生：非糖物质（丙酮酸、草酰乙酸、乳酸、丙酸、甘油、氨基酸等）转变成葡萄糖的过程称为糖异生。原料：乳酸、丙酮酸、丙酸、甘油、氨基酸等3、糖原分解的基本过程：（1）糖原磷酸解为葡萄糖-1-磷酸（2）脱支酶的作用（3）葡萄糖-1-磷酸转变成葡萄糖-6-磷酸关键酶：糖原磷酸化酶糖原合成的基本过程：（1）葡萄糖磷酸化生成葡萄糖-6-磷酸（2）葡萄糖-6-磷酸转变为葡萄糖-1-磷酸（3）尿苷二磷酸葡萄糖的生成（4）糖链延长（5）分支酶催化糖原不停形成新分支链关键酶：糖原合酶4、血糖的来源与去路血糖的激素调整：胰岛素——体内唯一减少血糖水平的激素胰岛素的作用机制:①增进葡萄糖转运进入肝外细胞；②加速糖原合成，克制糖原分解③加紧糖的有氧氧化；④克制肝内糖异生；⑤减少脂肪动员。第五章脂类代谢1、必需脂肪酸：指人体不能合成，必需由食物提供的脂肪酸脂肪动员——储存在脂肪细胞中的脂肪，在脂肪酶的作用下逐渐水解成游离脂肪酸(FFA)和甘油，并释放入血以供其他组织氧化运用的过程。2、脂肪酸的分解代谢脂肪酸的激活(细胞浆)脂肪酸转运入线粒体(肉毒碱)脂肪酸的B-氧化(线粒体)β-氧化的4个环节：（1）脂酰-CoA→反式-△2-烯酰-CoA脱氢部位：脂酰-CoA的羧基邻位（β-位）；受氢体：FAD；酶：脂酰-CoA脱氢酶（2）-△2-烯酰-CoA→3-羟脂酰-CoA酶：烯酰-CoA水合酶（3）L-3-羟脂酰-CoA→3-酮脂酰-CoA脱氢部位：L-3-羟脂酰-CoA；受氢体：NAD+；酶：L-3-羟脂酰-CoA脱氢酶（4）3-酮脂酰-CoA→乙酰-CoA+脂酰-CoA酶：β-酮硫解酶要点：1）.脱氢－水化－再脱氢－硫解（依次循环）2）.每循环一次，生成一分子乙酰CoA和少二个C原子的脂酰CoA，最终产物为乙酰CoA3）.脱氢发生在β-C原子上，第1次脱氢生成FADH2，第2次脱氢生成NADH＋H+4）.生成大量能量:（以18C硬脂酸为例）8次β-氧化:8FADH28×1.5ATP＝12ATP8NADH8×2.5ATP＝20ATP9乙酰CoA9×10ATP=90ATP共122ATP－2ATP＝120ATP3、酮体：FA在肝脏经b-氧化生成的乙酰CoA在酶的催化下转变成的三种中间代谢物的总称，包括：乙酰乙酸、b-羟丁酸、丙酮限速酶：HMG-CoA合成酶胆固醇合成部位：细胞溶胶和内质网关键酶：HMG-CoA还原酶血浆脂蛋白的分类：超离心法：根据脂蛋白密度不一样分类乳糜微粒（CM）极低密度脂蛋白（VLDL）低密度脂蛋白（LDL）高密度脂蛋白（HDL）第六章生物氧化1、呼吸链：在线粒体内膜上，由一系列递氢体和递电子体按一定次序排列而成的氧化还原连锁反应链。2、呼吸链的排列次序（1）.NADH氧化呼吸链NADHFMNQ10CytbCytc1Cytcaa3(Fe-S)(Fe-S)（2）.琥珀酸氧化呼吸链（FADH2呼吸链）FADH2Q10CytbCytc1Cytcaa3(Fe-S)(Fe-S)3、P/O值——物质氧化时，每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数，即生成ATP的摩尔数。4、氧化磷酸化偶联部位：ATP生成部位（只考1-2分）氧化磷酸化的偶联部位：第1个部位是由复合体Ⅰ将NADH上的电子传递给CoQ的过程，第2个部位是由复合体Ⅲ执行的，将电子由CoQ传递给细胞色素c的过程，第3个部位是复合体Ⅳ执行的，将电子从细胞色素c传递给氧的过程5、（两个穿梭，掌握成果）胞液中NADH的转运——穿梭作用1.α－磷酸甘油穿梭（1.5ATP）2.苹果酸－天冬氨酸穿梭（2.5ATP）第七章氨基酸代谢1、氮平衡——氮的摄入量与排出量的关系，反应体内蛋白质的代谢概况。（1.氮的总平衡——摄入氮＝排出氮（2.氮的正平衡——摄入氮>排出氮（3.氮的负平衡——摄入氮<排出氮2、必需氨基酸——自身不能合成，必须由食物供应。8种：ValMetIlePheLeuTrpThrLys（携带一本亮色书来）3、氨基酸的脱氨作用：氨基酸脱去氨基生成对应α-酮酸的过程。方式（种类）：（1）转氨基作用（氨基转移酶,转氨酶）（2）氧化脱氨基（氨基酸氧化酶，谷氨酸脱氢酶）（3）联合脱氨基（＝转氨基＋氧化脱氨基）：①转氨基偶联氧化脱氨基作用；②转氨基偶联嘌呤核苷酸循环（该方式是最重要的）4、体内氨的去路①肝内合成尿素（重要去路）②合成非必需氨基酸及其他含氮化合物（AA、嘌呤、嘧啶等）③合成谷氨酰胺④肾小管泌氨5、氨在血液里以丙氨酸和谷氨酰胺的形式运送6、尿素的生成四个阶段：1.氨基甲酰磷酸的合成2.瓜氨酸的合成3.精氨酸的合成4.精氨酸水解生成尿素场所：肝脏（线粒体、胞液）原料：氨（游离氨、Asp即氨基酸产生的氨)过程：1.关键酶:氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(CPSⅠ)2.消耗4个高能磷酸键调整：1.食物蛋白质的影响2.CPS-Ⅰ的调整(N-乙酰谷氨酸激活作用生理意义：体内氨的重要去路,解氨毒的重要途径。7、氨过量引起肝性脑病的机制：脑中氨升高，消耗α-酮戊二酸（转变为谷氨酸），使三羧酸循环减弱，ATP合成减少，引起大脑功能障碍，严重时昏迷。8、氨基酸的脱羧基作用（理解特