作业-有机化学第18章.蛋白质

蛋白质(potin存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程。蛋白质和多肽都是由20种α-氨基酸以肽键结合而成的高聚物，通常将分子量在1万以上的称蛋白质，1占干重的45％。1、蛋白质的元素组蛋白质是一类含氮有机化合物，除了含有碳、Fe、Cu、Mn、Zn，个别蛋白质还含有I或其它元素。还含有少量的硫。氮占生物组织中所由于大多数蛋白质的含氮量接近于%，所以，可以根据生物样品中的含氮量来计算蛋白质的蛋白质含量（克%）=每克生物样品中含氮的克数6.252、蛋白质的分球状蛋白质：globularprotein外形接近球形或不纤维状蛋白质：fibrousprotein分子类似细棒状（2（2）按照蛋白质的化学组成，可以和结合蛋白(conjugatedprotein)简单蛋1.清蛋白和球蛋白：albuminandglobulin广泛存在于 结合蛋脂蛋白：辅基为脂类，如 （3）依据蛋白质的生理功能分活性蛋白质(activeprotein)：在生命运动中具有 结构蛋白质(structuralprotein)：担负着生物保蛋白质的结任何一种蛋白质分子在天然状态下均具有独特而稳定的构象，这是蛋白质分子在结构上最显著的特点。为了表示蛋白质分子不同层次的结构，常将蛋白质分子结构分为一级、二级、三级和四级。一级结构又称为初级结构或基本结构，二级结构以上属于构象范畴，称为高级结构。并非所有的蛋白质均具有四级结构。由一条多肽链形成的蛋白质只有二、三级结构。由两条以上肽链形成的蛋白质才可能有四级结构。一级结构（primary蛋白质的一级结构包括组成蛋白质的多肽链的氨基酸顺以及多肽链内或链间二硫键的数目和位肽键酸排列顺序它是蛋白质生物功能的基础。牛胰岛素分子的一级结2 牛胰岛素由和B两条多肽链共个氨基酸残基组成。A链含有1种共21个氨基酸残基，端为甘氨酸，端为天冬酰胺；B链含有种共个氨基酸残基，端为苯丙氨酸，-端为丙氨酸。链内有一链内二硫键，链和B链之间借两条链间二硫键相互连接。2、维持蛋白质空间构象的化学氢键蛋白质分子中存在两种氢键，一种是在主链之二硫键为共价键，键较牢固，它可将不同的肽链同一肽链的不同肽段连接起酯键一般由氨基酸残基的羟基与二羧酸的-或-羧基疏水作用力R上的非极性基团为避开水相而聚积在一盐键－COO与－NH3＋依靠静电引力形范德华 偶极力、取向力、色散配位 金属离子通过配位键与肽键结图18-2蛋白质分子中维持构象的次级a键；b氢键；c二硫键；d疏水作用氢键、盐键、疏水作用力、VanderWaals力等分子3、二级结构(secondary指多肽链的主链骨架在空间盘曲折叠形各种蛋白质的主链骨架均相同，但连接在αC上的R结构和性质都不同，它们与主链各原子间的相互影响使肽链平面的相对旋转出现不同角度，从而导致主链骨架在空间形成不同的构象，包括α-螺旋、-折叠层、β转角和无规卷曲等几种类型。（1）-螺(-

基团的—NH基形成氢键。（2）-折(-pleatedHHOH 2C3HNNCOHCOHNHC4H （3）-转-多肽链的主链骨架呈180o回折而呈发夹在-弯曲处的第一个氨基酸残基的-C=O和第四个残基–N-H之间形成氢键，形成一个不很稳定的环状结构这类结构主要存（4）（4）(random的相互影响，使肽键平面不规则排列以致形成。在蛋白质分子中，可以同时存在上述几种二级结构或以某种二级结构为主的结构形式，这取决于各种残基在形成二级结构时具有的不同倾向或能力。如谷、蛋、丙残基易形成α-螺旋；缬、异亮残基最有可能形成β-折叠层；脯甘、丝、天酰残基常见于转角。4、三级结构(tertiary肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。维系这种特定结构的 要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键在蛋白质三级结构中起着重要作用。肌红蛋白三级结

含有153个氨基酸残基和一个血红素辅基，它的主链是由8个比较直的长短不等肽段组成，分子中几乎80的氨基酸残基处于-螺旋区内，在拐弯处-螺旋受到破坏形成5、四级结构(quaternary由多个亚基而成的蛋白质常常称为寡聚蛋由4个亚基组成，其中2条α链2条β链。每条肽链都卷曲成球状都有一空穴容纳1个血红素。4个亚基通过侧链间次级键两两交叉紧密镶嵌形成一个具有四级结构的球状血红蛋白血红蛋白四级结构示意蛋白质的性1、蛋白质的胶体性蛋白质溶液是一种比较稳定的亲水胶体溶液，具有胶体溶液的特性(如布朗运动、丁达尔效应、不能透过半-NH3＋COO－、－OH、－SH等)，可吸引水分子在它的表面定向排列形成一层水化膜。水化膜的形成使蛋白质颗粒均匀分散在水中难以淀。蛋白质溶液在非等电状态时，其分子表面总是带有一定的同种电荷，与周围的反离子构成稳定的双电层结构，而2、蛋白质的两性解离和等电蛋白质分子末端仍有α-NH3＋和α-COO－，同时组成肽链的氨基酸残基侧链R上还有不同数量可解离的基团，因此蛋白质和氨基酸一样，也具有

阴离

3、蛋白质若用物理或化学方法破坏蛋白质分子表面的水化膜和所带电荷，则蛋白质分子将凝聚而沉淀，其盐析：向蛋白质溶液中加入高浓度的中盐，使之沉淀。常用(NH4)2SO4、Na2SO4、NaClMgSO4等机理：破坏蛋白质表面的水化膜及中和其所带电荷。无机离子与蛋白质争夺水分子，结果破加脱水剂：甲醇、乙醇、等亲水性溶剂也能破坏蛋白质颗粒的水化膜使之沉淀。一般用较低浓度的溶剂在低温下操作并尽快分离沉淀，以重金属盐沉淀蛋白质：当蛋白质溶液的＞pI时，Ag+、Cu2+、Pb2+等可与表面带负电荷的蛋蛋白质带正电。、钨酸、三氯乙酸、磺基水于具有生物活性的蛋白质，临床检验中常用此4、蛋白质受理化因素的影响，蛋白质分子中的次级键被破坏，从而使空间结构改变(主要是空间构象的改变，并不涉及一级结构)、生物活性丧失以及理化性质改变的现象称为蛋白质的变性(daturao)。物理因素包括加热、高压、紫外线、-射线、超声波、剧烈搅拌等；化学因素包括强酸、强碱、胍、尿素、重金属盐、生物碱试剂和 等。变性蛋白质水化作用减弱、溶解度减少、粘度增大、易被酶水解消化。蛋白质的变性作用可分为可逆变性和不可逆变性。当变性作用对副键的破坏程度不是很大时，若除去变性因素后可恢复原有的理化性质和生物功能，这就是可逆变性。若变性作用使副键大量破坏，并涉及到较稳定的二