生化复习市公开课获奖课件

1、复 习第1页第1页第一章 蛋白质结构和功效1.蛋白质元素构成及特点；蛋白质含量计算；2.蛋白质基本构成单位；20种基本氨基酸名称及缩写、结构特点、分类(尤其是一些特殊AA)、理化性质(pI、紫外吸取性)；肽、肽链、肽键；3. 谷胱甘肽构成及生理意义；4.蛋白质一、二、三、四级结构概念及维持各级结构化学鍵；5. 蛋白质二级结构种类；-螺旋结构特点；亚基、结构域；第2页第2页5.蛋白质一级结构与功效关系(基础) ；一级结构变异与分子病；蛋白质空间结构与功效关系(Hb构象改变)；6.蛋白质等电点：概念、解离式(学会判断带电情况、电场中移动情况) ；7. 胶体性质：维持胶体稳定稳定原因8. 蛋白质变性

2、、复性概念、变性蛋白质特点(主要是生物活性丧失)、造成变性原因；9. 蛋白质特性性紫外吸取峰第3页第3页第二章 核酸结构和功效1. 核酸基本构成单位及其分子构成；2. DNA和RNA化学构成比较(从磷酸、戊糖、碱基、核苷酸几种方面进行比较)；3. 核酸一级结构，核苷酸之间连接键；4. DNA(B型DNA)双螺旋结构模型要点；5. DNA高级结构、核小体结构特点；6. 真核细胞内主要RNA及其功效第4页第4页7. mRNA结构特点(前体、5端 、3端结构) ；8. tRNA结构特点(二级结构、三级结构) ；9. rRNA结构特点；真核生物、原核生物核糖体构成区别；10. 核酸理化性质；11. D

3、NA变性、复性及退火概念、变性实质；增色效应；12. Tm值及其与GC含量关系；13. 核酸酶、核酶概念(注意两者区别)。第5页第5页第三章 酶1.酶概念 、化学本质；核酶概念；2.酶化学构成 (酶蛋白、辅助因子)及各自作用；全酶、辅酶、辅基；3.酶必需基团及活性中心概念、活性中心内必需基团(结合基团和催化基团)； 4.同工酶概念；5. 酶催化作用特点:高效性、专一性、可调整性、不稳定性；酶特异性类型；6. 酶加速反应机制是减少反应活化能、酶催化作用机制：酶与底物诱导契合；第6页第6页7. 酶促反应动力学概念、影响原因(重点：底物浓度、克制剂)8. 米-曼式方程；Km概念、意义；酶最适底物；9

4、. 克制剂：不可逆克制，可逆性克制竞争性克制、非竞争性克制、反竞争性克制(注意动力学特点比较）；10. 变构酶特点；酶活性调整：缓慢调整、快速调整（变构调整、共价修饰及其相应特点）；11. 酶原、酶原激活、酶原激活机制及生理意义。第7页第7页第四章 糖代谢1. 糖酵解：概念、反应部位、过程、限速酶、特点(产能方式、数量、脱氢等)、终产物、生理意义； 2.糖有氧氧化(包括三羧酸循环)：概念、反应部位、过程、限速酶、终产物、特点 (4，2，1)、产能数量(注意糖原和葡萄糖区别)、生理意义；与糖酵解异同点；3.磷酸戊糖路径反应部位、主要产物、生理意义；第8页第8页4. 糖原合成：反应部位、关键酶、消

5、耗2个ATP、活性葡萄糖供体；5. 糖原分解：反应部位、关键酶、肌糖原不可补充血糖(原因) ；6.糖异生概念、反应部位、关键酶、生理意义；7. 血糖概念、正常人血糖浓度、血糖起源和去路；调整血糖激素。第9页第9页第五章 脂代谢1.脂类（脂肪和类脂）；营养必需脂酸；2.TG分解代谢：脂肪动员概念、过程及限速酶；激素调整；3.脂酸活化为脂酰CoA；反应部位（胞浆），脂酰基载体，消耗能量；4.脂酰CoA-氧化：反应部位、过程(4步:脱氢、加水、再脱氢、硫解)、限速酶（肉碱酯酰转移酶I）、能量计算(偶数碳)；5. 酮体概念、合成原料；酮体生成和利用特点、限速酶（ HMGCoA合成酶）、酮体生成意义；第

6、10页第10页5.软脂酸合成部位（肝、脂肪组织胞液），合成原料(柠檬酸-丙酮酸循环)，限速酶（乙酰CoA羧化酶） ；碳链加长部位及2C供体;6.胆固醇合成部位、原料、基本过程（甲羟戊酸、鲨烯、胆固醇），关键酶（HMGCoA还原酶）及胆固醇在体内主要去路；9.血浆脂蛋白分类(两种办法及结果)及其功效；VLDL和LDL有致AS作用、HDL有抗AS作用。第11页第11页第六章 生物氧化1.生物氧化概念；2. 呼吸链概念，生物氧化中NADH氧化呼吸链及琥珀酸氧化呼吸链构成及特点（5种成份，4种复合体），呼吸链排列顺序；3.ATP生成方式：氧化磷酸化，底物水平磷酸化；4.P/O比值；氧化磷酸化偶联部位；

7、5.克制剂对电子传递链影响（书111页）；6.胞浆中NADH进入线粒体氧化呼吸链穿梭机制(发生部位及产能数量)。7.体内直接利用主要能量形式；肌肉中能量主要储存方式。第12页第12页第七章 蛋白质分解代谢1. 氮平衡；必需氨基酸；2. 氨基酸代谢库；3.氨基酸脱氨基路径(四种),主要是联合脱氨基作用；4.氨基酸生糖及生酮性质分类；5.体内氨起源及转运方式(2种)：丙氨酸葡萄糖循环与谷氨酰胺运氨作用 ；6.氨主要去路：鸟氨酸循环部位、反应过程及限速酶；终产物；尿素两个N原子起源；第13页第13页7.个别氨基酸代谢：注意AA相应代谢产物及其功效；8.一碳单位概念、种类、载体、9. 体内甲基直接供体

8、、活性硫酸根供体;10.芳香族AA代谢产物及相应代谢障碍病。11. 支链AA（Leu、Ile、Val）分解代谢部位。第14页第14页第八章 核苷酸代谢1.嘌呤碱、嘧啶碱合成元素起源；2.嘌呤核苷酸从头合成路径：概念、部位、原料、主要过程、主要特点； 补救合成路径概念、部位、两种方式及酶（ APRT 、 HGPRT ）；3.嘌呤核苷酸分解代谢终产物；痛风形成机制及治疗机制；4.嘧啶核苷酸合成两条路径及特点、嘧啶碱元素起源；第15页第15页第九章 DNA生物合成1. 中心法则内容、遗传信息流向；2.复制概念；DNA复制4个规律；半保留复制、半不连续复制、领头链、随从链、冈崎片段；3. DNA复制体

9、系：底物、聚合酶及其功效、模板、引物、其它酶、蛋白质因子及其作用(注意原核生物和真核生物异同点)；4.原核DNA复制过程（起始、延长和终止）5. 逆转录概念；6.DNA损伤原因、引起突变类型及修复方式； 第16页第16页第十章 RNA生物合成1.转录概念；不对称转录（编码链、模板链）；2. 复制和转录过程异同点；3. 原核生物聚合酶(全酶、关键酶构成及作用时期)；启动子（关键序列）；4. 真核生物RNA聚合酶；5. 真核生物mRNA、tRNA、rRNA加工过程（外显子、内含子概念）。第17页第17页第十一章 蛋白质生物合成1.翻译概念; mRNA、tRNA、rRNA在翻译过程中作用;2. 遗传

10、密码概念及特点；起始密码子、终止密码子；3. 原核、真核生物起始氨基酰-tRNA；4.熟悉翻译起始、肽链延长、肽链终止过程 第18页第18页第十二章 血液生物化学1血浆蛋白分类与性质；2血浆蛋白功效 ；3. 成熟红细胞主要能量物质；代谢特点：糖代谢糖酵解（2，3-BPG支路）、磷酸戊糖路径及所生成产物生理意义；4. 血红蛋白构成；血红素生物合成基本原料（甘氨酸、琥珀酰CoA、Fe2+）、反应部位、限速酶（ALA合酶）及其调整、主要过程。第19页第19页第十三章 肝生物化学1. 生物转化概念、反应部位、反应类型及意义；激素灭活；2. 结合反应常见类型，其中最主要类型是葡糖醛酸结合；3. 胆汁酸分类及功效；4