酶新授课2013ppt课件

酶酶 , , enzymeenzyme 希腊语原意希腊语原意: : in yeastin yeast 生命体内催化化学反应的物质生命体内催化化学反应的物质 酶的概念 酶是由生物活细胞产生的，具有高效催化功能和 高度专一性的生物大分子（绝大多数酶是蛋白质,少 数为核酸），又叫生物催化剂。 酶促反应：由酶催化的反应。 底物：被酶催化的物质 产物：反应生成的物质。 酶的活性：酶所具有的催化能力。 酶的失活：酶失去催化能力。 第八章 酶通论 引言：酶学研究史酶学研究史 一、酶催化作用的特点 二、酶的化学本质及其组成 三、酶的命名及分类三、酶的命名及分类 四、酶的专一性 五、酶活力的测定和分离纯化 六、核酶 七、抗体酶（七、抗体酶（abzyme)abzyme) 八、酶工程简介 1833年，佩恩（Payen）和帕索兹（Persoz）对麦芽中的淀粉酶进行了初步的纯化 ，并指出了催化特性和不稳定性，初步触及了酶的一些本质问题，所以有人认为 Payen和Person首先发现了酶。 1878年 Khne(屈内 )提出enzyme一词：“在酵母中”。 1897年 Bchner(毕希纳尔) 兄弟用酵母提取液实现发酵，证明了发酵可以离开细胞 起作用。一般认为，酶学研究始于1897年Buchner的发现。(1911诺贝尔化学奖) 1913年 Michaelis 和 Menton建立米氏方程。是酶反应机制的一个重大突破 1926年 Sumner（萨姆纳）首次从刀豆中得到脲酶结晶，并证明其化学本质是蛋白质 。提出酶的化学本质就是一种蛋白质。但这个观点直到若干年后。Northrop（诺 斯罗普 ）等获得了胃蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶的结晶才被普遍接受， Summer和 Northrop因此而获得1949年的诺贝尔化学奖。 1982年 Cech（切赫 ）和Altman分别发现了具有催化功能的RNA，并提出了核酶（ ribozyme）的概念。获得1989年的诺贝尔化学奖。 1995年Cuenoud（库恩诺德）等发现有些DNA分子亦具有催化活性。甚至有人发现博莱 霉素等肽类抗生素也有催化能力。 Boyer和Walker阐明了ATP合酶的合成与分解ATP的分子机制.获得1989年的诺贝尔化学 奖 一、酶学研究史 第八章 酶通论 一、酶催化作用的特点 二、酶的化学本质及其组成 三、酶的命名及分类三、酶的命名及分类 四、酶的专一性 五、酶活力的测定和分离纯化 六、核酶 七、抗体酶（七、抗体酶（abzyme)abzyme) 八、酶工程简介 酶是一种催化剂酶是一种催化剂 （一） 酶与一般催化剂比较 共性 1.1.显著的改变化学反应速率显著的改变化学反应速率, ,缩短化学反应平衡到达的时间，缩短化学反应平衡到达的时间， 2.2.不改变反应的平衡点不改变反应的平衡点( (常数常数) )； 3.3.用量少而催化效率高用量少而催化效率高. .反应前后不发生变化。反应前后不发生变化。 一、酶催化作用的特点 例 ：2H2O22H2O+O2 反 应活化能 非催化反应75.24kJ/mol 钯催化反应48.9kJ/mol H2O2酶催化8.36kJ/mol 4.4.通过降低活化能加快化学反应速度。通过降低活化能加快化学反应速度。 活化能：在一定温度下1mol底物全部进入活化态所需要的自由能， 单位为kJ/mol. 酶对催化的反应和反应物（底物）都有严格的选择性，酶往往只催化某 一种或一类反应，只作用一种或一类物质，这种特性称为酶的专一性。 一般催化剂对底物没有严格的要求，能催化多种反应。（H+） 酶作用的专一性是酶 最重要的特点之一，也是和一般催化剂最主要的 区别。 3、高度专一性 （二）酶作为生物催化剂的特点 4、酶活性受到调节和控制 无机催化剂的催化能力一般是不变的， 酶的活性则受到很多因素的影响。比如底物和产物的浓度、pH值以及各 种激素的浓度都对酶活有较大影响。 生物体通过变构、酶原活化、可逆磷酸化等方式来改变的酶的活性，对 机体的代谢进行调节。 （一） 酶与一般催化剂的共性 1.1.显著的改变化学反应速率显著的改变化学反应速率, ,缩短化学反应平衡到达的时间缩短化学反应平衡到达的时间 2.2.不改变反应的平衡点不改变反应的平衡点( (常数常数) )； 3.3.用量少而催化效率高用量少而催化效率高. . 4.4.通过通过降低活化能降低活化能加快化学反应速度加快化学反应速度。 一、酶催化作用的特点 （二）酶作为生物催化剂的特点 1 1反应条件温和，容易失活反应条件温和，容易失活 3. 具有高度的专一性 4. 酶在体内受到严格调控： 2. 很高的催化效率 第八章 酶通论 一、酶催化作用的特点 二、酶的化学本质及其组成 酶的概念 2 酶的定义 酶是由生物活细胞产生的，具有高效催化功酶是由生物活细胞产生的，具有高效催化功 能和高度专一性的生物大分子（绝大多数酶是能和高度专一性的生物大分子（绝大多数酶是 蛋白质蛋白质, ,少数为核酸），又叫生物催化剂。少数为核酸），又叫生物催化剂。 1 酶的化学本质 绝大多数酶是蛋白质绝大多数酶是蛋白质, ,少数为核酸少数为核酸 二、酶的化学本质及其组成 1、单纯蛋白酶：除了蛋白质外,不含有其它物质,如脲酶、蛋白酶等。 2、缀合蛋白酶：除了蛋白质外,还结合一些对热稳定的非蛋白质小分子物质 或金属离子 全酶 = 脱辅酶(蛋白) + 辅因子 （有活性）（无活性） （无活性） 脱辅酶的功能：决定酶反应的专一性 辅因子的功能：直接对电子、原子或某些化学基团起传递作用。 如铁黄素蛋白 323 （二）Enzyme的化学组成 根据辅助因子与脱辅酶(蛋白)结合的牢固程度,Enzyme的辅因子分为 辅酶：与脱辅酶(酶蛋白)松弛结合的辅助因子，可用透析方法除 去；NAD NADP 辅基：以共价键和脱辅酶(酶蛋白)较牢固地结合在一起，不容易 用透析方法除去，如细胞色素氧化酶中的铁卟啉辅基。 二、酶的化学本质及其组成 （三）单体酶、寡聚酶、多酶复合体 单体酶（monomeric enzyme)：一般由一条肽链组成，种类较少，多是催 化水解反应的酶。如溶菌酶、胰蛋白酶也有单体酶有多条肽链组成，如 胰凝乳蛋白蛋白酶，是由三条肽链组成，肽链间通过二硫键连接起来。 寡聚酶 (oligomeric enzyme)：由两个或两个亚基组成，亚基之间以非 共价键结合。单个亚基没有催化活性。大多为代谢调控酶。过氧化氢酶 （4个亚基） 多酶复合体( multienzyme complex）:几种酶靠非共价键彼此嵌合而成 的聚合体，所有反应依次连接，有利于一系列反应的连续进行。分子量 几百万以上。脂肪酸合成酶 （七种酶和一个酰基载体蛋白组成 220万） 丙酮酸脱氢酶复合体（三种酶组成 ） 325根据酶蛋白分子的特点分为 多酶复合体（解释含义并列出两种） （厦大2002） 第八章 酶通论 一、酶催化作用的特点 二、酶的化学本质及其组成 酶的化学本质是？ 几个概念：辅因子（cofactor）、辅酶（coenzyme）辅基（ prosthetic group） 单体酶（monomeric enzyme）寡聚酶（oligomeric enzyme） 多酶复合体（multienzyme complex） 第八章 酶通论 一、酶催化作用的特点 二、酶的化学本质及其组成 三、酶的命名和分类三、酶的命名和分类 迄今为止所发现的4000多种酶，在生物体种酶的种类远远大于这个 数量，随着生物化学、分子生物学等生命科学的发展，会发现更多 的酶，为了研究和使用上的方便，需要对已知的酶加以分类，并给 予科学命名。在1961年以前，酶的分类和命名都很混乱，酶的名称 往往是沿用下来的，缺乏系统性和科学性。 三、酶的命名及分类 （一）习惯命名法（19611961年以前所使用的名称）年以前所使用的名称） 习惯名 326 根据作用底物（S）:淀粉酶 蛋白酶,(来源)胃蛋白酶 木瓜蛋白酶 反应性质：脱氢酶 转氨酶 两者结合：乳酸脱氢酶 谷丙转氨酶 1961国际生物化学学会的酶学委员会建议双命名法（每一种酶都有 一个系统名和一个 习惯名 ） 对酶如何进行命名？双命名法 （二）国际系统命名法 系统名（systematic name） 以酶所催化的整体反应为基础。以酶所催化的整体反应为基础。标明底物和催化反应的性质 G-6-PF-6-P G-6-P异构酶 例: 一个底物参加反应 底物 反应性质 酶 6磷酸葡萄糖 6磷酸果糖 （1） （2）两个底物参加反应时应同时列出，中间用冒号（:）分开。如其中一 个底物为水时，水可略去。 例1：丙氨酸+-酮戊二酸 谷氨酸+丙酮酸 丙氨酸:-酮戊二酸氨基转移酶 底物1 ：底物2 反应性质 酶 例2：脂肪+H2O 脂酸+甘油 脂肪水解酶 丙氨酸+-酮戊二酸 谷氨酸+丙酮酸 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸:-酮戊二酸氨基转移酶 国际酶学委员会建议双命名法 系统名 习惯名 （三）国际系统分类法及编号 1分类: （见教材） 1.氧化还原酶类 oxidoreductase 2.转移酶类 transferase 3.水解酶类 hydrolase 4.裂合酶类 lyase 5.异构酶类 isomerase 6.连接酶类 ligase/synthetase 大类：酶催化反应的类型 亚类：底物中被催化基团或键的特点 亚亚类：进一步说明催化基团或键的特点 国际系统分类法：按照催化反应的类型，国际酶学委员会将酶分为六大 类，这六类酶分别用1、2、3、4、5、6来进行。在这六大类中，又根据底 物中被催化基团或键的特点将它们各自分为若干亚类，每一亚类又按顺序 编成1、2、3、4、5。等数字。亚类下又分亚亚类也按1、2、3、4 、5、6来编号。 2编号 国际酶学委员会根据酶的类别，给每种酶规定了统一的编号。酶 的编号由EC和4个用圆点隔开的数字组成。数字之间用“”隔开。 酶的编号：EC 1.1.1.1 酶学委员会 (Enzyme Commission )大类亚类亚亚类 编号 大类：酶催化反应的类型 亚类：底物中被催化基团或键的特点 亚亚类：进一步说明催化基团或键的特点 该酶在亚亚类中的排号 乳酸脱氢酶 EC 1. 1. 1. 27 第1大类，氧化还原酶 第1亚类，氧化基团CHOH 第1亚亚类，H受体为NAD+ 该酶在亚亚类中的流水编号 1.氧化还原酶类 oxidoreductase 2.转移酶类 transferase 3.水解酶类 hydrolase 4.裂合酶类 lyase 5.异构酶类 isomerase 6.连接酶类 ligase/synthetase 大类：酶催化反应的类型 （四）六大酶类的特征和举例 三、酶的命名及分类 329 1氧化还原酶类（oxido-reductases） 是一类催化氧化还原反应的酶，主要是催化氢的转移或电子传 递的反应。可分为氧化酶和脱氢酶类。 2A2H+O2 2A+2H2O A2H+O2 A+H2O2 （1）氧化酶类： 反应通式反应通式: : 催化底物脱氢，并氧化生成H2O或H2O2 (需氧) （2）脱氢酶类：直接催化底物脱氢 (不需氧)，需辅酶1或辅酶2作为 氢受体或氢供体传递氢 A2H + B A + B2H 例：乳酸脱氢酶（EC 1.1.1.27） L-乳酸：NAD+氧化还原酶） 乳酸 丙酮酸 反应通式反应通式: : （四）六大酶类的特征和举例 三、酶的命名及分类 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或 原子转移到另一个底物的分子上。 2 转移酶 Transferase 330 n n 例如，例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。 反应通式反应通式: : 这一大类酶还包括转移碳基、醛基或酮基、酰基、糖苷基等各这一大类酶还包括转移碳基、醛基或酮基、酰基、糖苷基等各 种基团或原子的酶。种基团或原子的酶。 水解酶催化底物的加水分解反应。 反应通式:AB+H2OAOH+BH 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应： 3 水解酶 hydrolase （四）六大酶类的特征和举例 三、酶的命名及分类 330 从底物移去一个基团并形成双键的反应或其逆反应。主要包括醛 缩酶、水化酶及脱氨酶等。 4 裂合酶 Lyase AB A + B 例1： 反应通式反应通式: : 5异构酶类（isomerase） 催化异构化反应 ,常见的有消旋和变旋、醛酮异构、顺反异构 和变位酶类。 例： （四）六大酶类的特征和举例 三、酶的命名及分类 反应通式反应通式: : 6连接酶类（ligases, 也称synthetases合成酶类） 将两个小分子合成一个大分子，需要ATP供能。 例：乙酰辅酶A合成酶 反应通式反应通式: : 氧化还原酶 转移酶 水解酶 裂合酶 异构酶 连接酶 第八章 酶通论 一、酶催化作用的特点 二、酶的化学本质及其组成 三、酶的命名及分类三、酶的命名及分类 对酶如何进行命名？双命名法 对酶如何进行编号？ 六大类酶都有怎样的催化特点？ 第八章 酶通论 一、酶催化作用的特点 二、酶的化学本质及其组成 三、酶的命名及分类三、酶的命名及分类 四、酶的专一性 酶对底物和催化的反应有严格的选择性。一种酶仅能作用于一种 底物或结构上相似的一类物质，催化发生一定的化学反应。 专一性 结构专一 立体（异构）专一 绝对专一 相对专一 键专一 基团专一 旋光异构 顺反异构 四、酶的专一性 （一）、酶的专一性 1、绝对专一性（absolute specificity）只能作用于某一底物 。 结构专一 （1）族专一性（基团专一性，group specificity）: 不但要求一定的化 学键，还要求键一端的基团是一定的。 2、相对专一性（relative specificity） 作用于一类结构上类似的化合物 。 A B或A B 如-D-葡萄糖苷酶 根据对键两端的基团有无要求 例: （2）键专一性 只要求合适的化学键，对键两端的基团并无严格要求。 A B 1 旋光异构专一性： 2 几何异构专一性： 立体异构专一 n酶只对旋光异构体的一种起作用 nL-氨基酸氧化酶（旋光异构专一性）：只作用L-氨基酸，对D-氨基酸不起作用。 酶只对几何异构体的一种起作用 当底物具有立体异构体（旋光异构或几何异构体）时，酶只对 其中的一种起作用，而对另一种不起作用叫立体异构专一性。 专一性 结构专一 立体异构专一 绝对专一 相对专一 基团专一 键专一 旋光异构 顺反异构 酯酶所催化的水解反应的专一性属于（厦大2002） 顺饭异构专一性 B、旋光异构专一性 C、族专一性 D、键专一性 E、绝对专一性 1、锁钥学说（1894 Fisher ）： (1）整个酶分子的天然构象是完整无缺的，具有刚性。 （2）酶表面具有特定形状，只有特定的化合物才能锲合得上。即酶与底物在表面结构 上是互补的，就好像一般钥匙对一把锁一样。 （3）酶与底物表面结构的特定部位之所以能够锲合，这与他们表面某些化学基团的亲 和性有关。 ( (二二) ) 酶作用专一性的机制酶作用专一性的机制 334 2、诱导契合学说（1958年 Koshland 提出） 酶活性中心的结构有一定的柔性，当酶分子与底物酶分子接近时，酶蛋白受 底物分子诱导，构象发生了有利于与底物结合的变化，使活性中心的有关基 团正确地排列和定向，酶和底物契合结合成中间络合物，引起底物发生反应 。 第八章 酶通论 一、酶催化作用的特点 二、酶的化学本质及其组成 三、酶的命名及分类三、酶的命名及分类 四、酶的专一性 专一性的分类？ 酶作用专一性的机制酶作用专一性的机制 (酶为什么能表现出专一性？) 第八章 酶通论 一、酶催化作用的特点 二、酶的化学本质及其组成 三、酶的命名及分类三、酶的命名及分类 四、酶的专一性 五、酶活力的测定和分离纯化 （一）酶活力与酶反应速度 1. 酶活力：也称酶活性，指酶催化一定化学反应 的能力。其大小可用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的反应速度 来表示，两者呈线性关系。所以测定酶的活力就是测定酶的反应速率。 2.酶反应速度：用单位时间内底物的减少量或产物 的增加量来表示。单位：浓度/单位时间 五、酶活力的测定和分离纯化 产物浓度 酶反应速度曲线 时间 底物往往过量，底物的变化量只占 总量的极小部分，其变化不易测准 ，而产物浓度从无到有，变化较大 ，只要测定方法足够灵敏，就能够 准确测定，所以在实际酶活测定中 一般以测定产物的增加量为准。 测定酶活力时应注意几点 （1）酶的反应速度一般用单位 时间内产物的增加量来表示。 （2）应测反应初速度,底物浓度 变化在起始浓度5%以内。 （3）测酶活力时应使反应温度 、pH、离子强度和底物浓度等因 素保持恒定( 最适)。 （4）测定酶反应速度时，应使 SE。 测定酶活力应注意哪些问题？ 在反应起始不久，在酶促反应的速度曲线上一 段斜率不变的部分，这就是初速度。 ) 初 速 度 酶促反应速度逐渐降低 酶反应进程曲线 酶单位（酶活力单位）：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物 所需的酶量。常用的酶活力单位有三种： A. 自定义的活力单位（ U ） 习惯上或测定时使用的反应速度的单位定义为酶的活力单位。 B 国际单位 (IU)（由国际酶学委员会于1961年规定的一种单位） 在最适的反应条件（25）下，每分钟内催化一微摩尔底物转化为产物所需的 酶量定为一个酶活力单位，即 1IU=1mol/min C. Katal（kat）（由国际酶学委员会于1972年规定的一种新单位） 在最适条件下，每秒钟内能催化一摩尔底物转化为产物所需的酶量定为1kat 单位(1972)，即 1kat=1mol/s 1Kat= 60106 IU 2、酶的活力单位五、酶活力的测定和分离纯化 （一）酶活力 336 3. 酶的比活力：代表酶的纯度 比活力用每mg蛋白质所含的酶活力单位数 对同一酶来说，比活力愈大， 表示酶的纯度愈高。比活力大小可用来比较每单位质量蛋白质的催化能力。 比活力=活力IU/mg蛋白=总活力IU/总蛋白mg 原理：酶的底物或产物在紫外或可见光部分光吸收不同。选择一适当的波长，测 定反应过程中底物的减少量或产物的增加量 优点：简便、迅速、准确,一个样品可多次测定,可检测到10-9mol/L水平的变化 。 例: 人血清乳酸脱氢酶活力的测定 4. 酶活力的测定方法 （1）分光光度法（spectrophotometry） 主要是根据底物或产物的物理化学特性来选择 L-乳酸 + NAD+ 丙酮酸 + NADH + H+ 乳酸脱氢酶 酶偶联分析法(enzyme coupling assay) 把原来一些没有光吸收变化的酶反应 ， 通过偶联一些能引起光吸收变化 的酶反应，来测定酶的活力。 第一个酶的产物为第二个酶的底物，这两个酶系统在 一起反应。 P1无光吸收，偶联后, P2有光吸收。 例：测己糖激酶的活性 葡萄糖 + ATP 葡葡糖-6-磷酸 + ADP 己糖激酶 葡糖-6-磷酸 + NADP 葡萄糖6磷酸脱氢酶 葡糖酸-6-磷酸 + + NADPH+ （2）荧光法（fluorometry） 该法要求酶反应的底物或产物有荧光变化。 主要的优点：灵敏度很高，可测10-12mol/L的样品。 蛋白分子中的Tyr、Trp、Phe残基以及一些辅酶、 辅基，如NADH NADPH、FMN、FAD等都能发出荧光 。 例：乙醇 + NAD+ 乙醛 + NADH + H+ 乙醇脱氢酶 五、酶活力的测定和分离纯化 （一）酶活力 1、选材：目前常用微生物为材料制备各种酶制剂 2、破碎细胞：超声波、细菌磨、冻融等破碎壁制成组织匀浆。 3、抽提：在低温下，以水或低盐缓冲液，从组织匀浆中抽提酶，得到酶的粗提液 4、分离与提纯 （二）酶的分离纯化 五、酶活力的测定和分离纯化 酶的分离纯化是酶学研究的基础，研究酶的性质、作用反应动力学、结构与功能的关 系、作为工具酶等等都需要高度纯化的酶制剂，而天然的酶是存在于生物体中与其他 各种各样的物质混杂在一起，所以需要采用一定得手段来提纯的到符合要求的酶 a一般全部操作在低温04。 b在分离提纯过程中，不能剧烈搅拌。 c在提纯溶剂中加一些保护剂，如少量EDTA（ EGTA ）、少量-巯基乙醇、 或蛋白酶抑制剂 d在分离提纯过程中要不断测定酶活力和蛋白质浓度，从而求得比活力，还要 计算总活力。 由于酶的特殊性，在提纯过程中要注意 : 注意防止酶蛋白的变性与失活。 337 5.结晶：酶的结晶过程进行得很慢，如果要得到好的晶体也许需要数天 或数星期。 6、保存：干燥、浓盐、甘油 （切记不能保存酶的稀溶液） 酶的分离纯化过程中一定要随时追踪酶的活性 纯化倍数=某一步提取液中酶的比活力/粗抽提液的比活力 回收率=某一步提取液酶的总活力单位数/粗抽提液的总活力单位数 第八章 酶通论 一、酶催化作用的特点 二、酶的化学本质及其组成 三、酶的命名及分类三、酶的命名及分类 四、酶的专一性 五、酶活力的测定和分离纯化 什么是酶活力？ 测定酶活力应注意哪些问题？ 如何表示酶活力？ 什么是酶活力单位？ 对酶进行分离纯化时，应注意哪些事项？ 如何保存酶制剂？ 第八章 酶通论 一、酶催化作用的特点 二、酶的化学本质及其组成 三、酶的命名及分类三、酶的命名及分类 四、酶的专一性 五、酶活力的测定和分离纯化 六、核酶 七、抗体酶（七、抗体酶（abzyme)abzyme) 八、酶工程简介 1982年美国T. Cech 六、核酶（339页） 核酶(ribozymeraibzaim ) :具有催化活性的RNA 四膜虫26S rRNA 前体（大约6400个核苷酸残基）很不稳定，在鸟苷和Mg2+存 在下切除自身的内含子，使两个外显子(exon)拼接起来，形成成熟的rRNA_ 此过程没有任何蛋白质酶参与，称为自我剪接,并证明RNA具有催化活性。 L19 RNA(L19 RNA(内含子3端395个核苷酸) )： RNA RNA酶，酶， RNA RNA聚合酶聚合酶; ; 氨酰酯酶氨酰酯酶( (水解氨基酸酯) )，RNARNA限制性内切酶限制性内切酶 切去3端、5端的多余部分 切去反密码环中的多余部分 3端加CCA 对某些核苷酸进行修饰 1983年美国S.Altman等研究 E.coli RNA水解酶P （ RNaseP）（由23%蛋白质和77%的RNA组成），发现 RNaseP中的RNA可催化E.coli tRNA的前体加工。 例如四膜虫26S rRNA前体 L19 RNA：具有底物专一性(催化中心: 5-GGAGGG-3 ） 符合米氏动力学 具有多种酶活性 (核糖核酸酶， RNA聚合酶; 氨酰酯酶，RNA限制性内切酶) 核酶作用底物：RNA，多糖(葡聚糖)，DNA，氨酰酯 339 （二）核酶作用的特点：（二）核酶作用的特点： 1 催化分子内反应 (in cis) 自我剪接核酶：26S rRNA前体IVS （内含子） 自我剪切核酶：T4噬菌体的RNA前体 锤头结构 ：13nt的保守序列; 发夹结构核酶 UUU; （三）核酶的种类 341 GUX 3 GUX 3 端端 55 33 55 33 2 2 催化分子间反应催化分子间反应 ( (in trans in trans) )：L19 IVSL19 IVS 342页第一段 （四）核酶的研究意义及应用前景 l丰富了生物催化剂概念； l临床的基因治疗提供了一种手段 根据发夹状或锤头状二级结构原理，设计出各种人工核酶. 药物：在mRNA水平上阻断有害基因表达 抗病毒感染 抗肿瘤等 l推动了人们对于生命起源和进化的研究 RNARNA-蛋白质 蛋白质-RNA蛋白质-辅酶(辅基) 蛋白质 生物催化分子进化的可能过程 342 第八章 酶通论 一、酶催化作用的特点 二、酶的化学本质及其组成 三、酶的命名及分类三、酶的命名及分类 四、酶的专一性 五、酶活力的测定和分离纯化 六、核酶 七、抗体酶（七、抗体酶（abzyme)abzyme) 八、酶工程简介 抗体：与抗原特异结合的免疫球蛋白。 抗体酶(abzyme)：既是抗体又具有催化功能的蛋白质称。因为它是具有催 化活性的抗体；故又称为“催化性抗体(catalytic antiboy)”。 抗体酶(abzyme)的发现： 1986年 Bichard Lerner和 Peter Schultz两个 小组根据过渡态理论和免疫学原理，运用单克隆抗体技术成功地制备了具 有酶活性的抗体，得到了抗体酶。 七、抗体酶（abzyme) 意义： 利用抗体酶专一性地破坏病毒蛋白质以及清除体内“垃圾”如 血管凝快等。 可用于可卡因吸毒患者的治疗和减轻癌症治疗的副作用。 在制药工业，立体专一性的抗体酶有助于解决令人头痛的对