第五章蛋白质

制作人：陈春刚第5章蛋白质

Proteins5.2.氨基酸的物理化学性质5.3.蛋白质分子构象5.4.

蛋白质的变性5.5.蛋白质的功能性质5.6.

蛋白质的营养性质5.7.

在食品加工中蛋白质的变化

5.1.概述一、概述1蛋白质的生理功能生命现象总是合蛋白质同时存在蛋白质还是构成体内的各类重要生命活性物质血红蛋白的运载作用血浆蛋白的胶体渗透压作用肌纤维蛋白的收缩作用胶原蛋白的支架作用抗体免疫作用蛋白质参与能量代谢C：50-55%H：6-8%O：20-23%N：15-18%S：0-4%微量元素：P、Fe、Zn、Cu、I等2蛋白质的元素

组成含氮量:约16%----粗蛋白含量换算因子6.25结构单位与结合键:氨基酸,肽键按分子形状分球状蛋白质纤维状蛋白质3蛋白质的分类按分子组成分简单蛋白质结合蛋白质简单蛋白质:⑴清蛋白(亦称白蛋白)清蛋白溶于水及稀盐、稀酸、稀碱溶液，加硫酸铵至饱和时，清蛋白从溶液中沉淀出来，加热则凝固。清蛋白普遍存在于动植物组织中。例如蛋清蛋白、乳清蛋白、血清蛋白、豌豆中的豆清蛋白和小麦中的麦清蛋白等。在化学组成上含色氨基酸较多。⑵球蛋白球蛋白不溶于水，但加少量盐、酸或碱则可溶解，加硫酸胺至半饱和时，球蛋白能从溶液中沉淀出来。动物性球蛋白遇热则凝固，而植物性球蛋白虽加热也不凝固。球蛋白普遍存在动植物组织中，如血清球蛋白、肌球蛋白、乳球蛋白、棉籽球蛋白、大豆球蛋白、豌豆球蛋白等。在化学组成上色氨酸含量低，而精氨酸含量较高。⑶谷蛋白谷蛋白不溶于水、盐溶液及乙醇，但能溶于稀碱和稀酸。谷蛋白仅存在于植物组织中，例如小麦中的麦谷蛋白和大米中的米谷蛋白等。在化学组成上含谷氨酸较多。⑷醇溶谷蛋白醇溶谷蛋白能溶于50～80%的乙醇中，不溶于水、盐溶液及无水乙醇，加热不凝固。醇溶谷蛋白仅存在于植物组织中，例如小麦醇溶谷蛋白、玉米醇溶谷蛋白、大麦醇溶谷蛋白、麦芽醇溶谷蛋白等。在化学组成上有一定特点，如含脯氨酸及酰胺酸较多，分子结构中非极性侧链较极性侧链多。⑸组蛋白组蛋白溶于水与稀酸，能被氨水沉淀。化学组成上含有大量碱性氨基酸，如精氨酸与赖氨酸较多，呈弱碱性，组蛋白在组织中与酸性物质结合成为盐类的形式而存在，加热不凝固，属于动物性蛋白质，从脑腺和胰腺中可分离得到。⑹精蛋白精蛋白溶于水与稀酸，能被稀氨水沉淀。化学组成上含碱性氨基酸(精氨酸、赖氨酸、组氨酸)的比例比组蛋白更高，分子呈弱碱性，加热不凝固，分子量小于组蛋白。精蛋白属于动物性蛋白质，在鱼精，鱼卵和脑腺等组织中较多。⑺硬蛋白各种支柱组织如骨、软骨、腱、角、毛发、丝等蛋白质都属于硬蛋白。其特点是在水、盐类溶液及稀的酸、碱中完全不溶解，因而得以保证支柱的作用，是动物性蛋白质。结合蛋白质:除了蛋白质部分外，还含有非蛋白质成分。结合蛋白质的非蛋白质部分称为辅助因子。结合蛋白质又可按辅助因子成分分为核蛋白、脂蛋白、糖蛋白、磷蛋白、血红素蛋白、黄素蛋白、金属蛋白等等。根据营养价值分类a完全蛋白质

b不完全蛋白质

c半完全蛋白质动物中蛋白质；如猪肉、鱼肉、鸡肉、乳植物中蛋白质：如大豆、谷物微生物中蛋白质：酵母4食品中蛋白质来源

5蛋白质的代谢蛋白质经过多种消化酶的作用，分解为多肽和低分子的氨基酸，然后被肝脏处理，一部分随血液循环到各个组织器官；一部分参与代谢形成糖或脂类；一部分分解成二氧化碳和水；还有一部分合成一些激素或酶。蛋白质是食品中三大营养素之一蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有重要意义一些蛋白质具有生物活功能，是开发功能性食品原料之一6蛋白质在食品加工中的意义二氨基酸、小肽的物理化学性质

PhysicochemicalPropertiesofAminoAcids1）氨基酸的结构和分类CCOOHHRNH21.氨基酸的一般性质

GeneralPropertiesofAminoAcids结构按R的极性分类非极性氨基酸：Ala,Ile,Leu,Phe,Met,Try,Val,Pro极性氨基酸无电荷侧链氨基酸:Ser,Thr,Tyr,Asn,Gln,Cys,Gly带正电荷侧链氨基酸:Lys,Arg,His带负电荷侧链氨基酸:Asp,Glu分类按在机体内的代谢途径分

a成糖氨基酸

b成酮氨基酸按营养功能分类

a必需氨基酸

b非必需氨基酸人体对必需氨基酸和非必需氨基酸的需要量：

成年人为1：4；婴幼儿为1：1.86氨基酸在pH=7时水中存在形式RCHCOO-

NH3+RCHCOOH

NH2不是2）氨基酸的酸碱性质氨基酸是酸氨基酸是碱RCHCOO-

NH3+RCHCOO-

NH2+H+RCHCOO-

NH3+RCHCOOH

NH3++H+在碱性溶液中和酸一样解离而带负电荷，在酸性溶液中则和碱一样解离而带正电荷

是指氨基酸在溶液中净电荷为零时的pH值3）氨基酸的等电点

一般溶于水的大多数蛋白质，其羧基的解离程度大于氨基的解离程度。所以，蛋白质的等电点一般是偏于酸性。相反，当蛋白质分子中氨基的解离程度大于羧基解离程度时，其等电点则偏于碱性。

某些蛋白质的等电点蛋白质来源等电点酪蛋白乳4.6卵清蛋白蛋4.6明胶骨4.9乳球蛋白乳5.1肌球蛋白肉5.4谷蛋白小麦粉7.0精蛋白鱼卵12.0～12.4电泳的原理由于蛋白质分子中所含氨基酸的种类、数目、空间构型以及其它解离基团的不同，所以不同的蛋白质的等电点是不同的，因此，在同一PH值的溶液中，不同的蛋白质所带的电荷数目和性质(正或负)也是不相同的，于是在一定pH值溶液和一定的电场中，不同的蛋白质的电泳速度和方向也就不相同。从而，可用电泳法把蛋白质从混合液中分离出来。等电点沉淀法的基本原理当蛋白质溶液处于等电点时，其溶解度最小，这是由于在等电点时蛋白质分子颗粒在溶液中不存在同电荷的相互排斥作用，其颗粒极易相互碰撞凝集而沉淀析出，所以这时，溶液中蛋白质的溶解度最小。假使有两种蛋白质同时存在于溶液中，而且它们的等电点又相差较大，我们就可以将溶液pH调到其中一种蛋白质的等电点，使其沉淀，借此可将此两种蛋白质分开，达到分离目的。这就是等电点沉淀法的基本原理。

在等电点时，蛋白质溶液的粘度、渗透压、膨胀性及导电能力均降为最低值。氨基酸溶解度(g/L)氨基酸溶解度（g/L）丙氨酸167.2亮氨酸21.7精氨酸855.6赖氨酸739.0天冬酰胺28.5蛋氨酸56.2天冬氨酸5.0苯丙氨酸27.6半胱氨酸--脯氨酸1620.0谷胺酰胺7.2（37℃）丝氨酸422.0谷氨酸8.5苏氨酸13.2甘氨酸249.9色氨酸13.6组氨酸--酪氨酸0.4异亮氨酸34.5缬氨酸58.14）氨基酸在水中的溶解度和旋光性质氨基酸具有旋光性（除甘氨酸）立体异构体：L、D型，天然只存在L型异构体λ=210nm,氨基酸都有吸收峰λ=278nm,色氨酸都有最大吸收峰λ=274.5nm,酪氨酸都有最大吸收峰λ=260.0nm,苯丙氨酸都有最大吸收峰5）氨基酸的光学性质及光谱与茚三酮反应与邻苯二甲醛反应6）氨基酸的化学反应

与荧光胺（fluorescamine）反应此化合物和一级胺反应生成强荧光衍生物，因而，可用来快速定量测定氨基酸、肽和蛋白质。此法灵敏度高，激发波长390nm，发射波长475nm。

2肽一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱水形成一个取代的酰胺键，这个键称为肽键。形成的这个化合物称为肽。+1）肽的物理化学性质肽的酸碱性质肽的酸碱性质取决于肽链两端游离的氨基和游离的羧基。粘度与溶解度多肽的溶解度以及吸湿性和保湿性都高于蛋白质。

渗透压和调节产品的结构多肽的渗透压远比氨基酸小，而大于蛋白质的。当一种液体的渗透压高时，容易使周围细胞中的水分向胃肠移动而出现腹泻。因此多肽作为口服的肠道蛋白源要好与氨基酸。多肽具有抑制蛋白质形成凝胶的性能，可以调整食品的结构肽的双缩脲反应

2）活性肽生物体内存在着许多的活性肽，它们是新陈代谢的产物，在生命活动中有着重要的功能。生物活性肽的提出经历了很长的一个过程。传统营养学认为，蛋白质的消化是从胃开始的，其在胃中由胃蛋白酶和盐酸作用逐步分解为多肽、氨基酸等，然后与未分解的蛋白质一起进入小肠，在小肠中受胰蛋白酶、肠蛋白酶、肽酶等作用分解为氨基酸。蛋白质在肠道中的最终消化产物主要是游离氨基酸，这些游离氨基酸被小肠绒毛上皮细胞以主动运输形式吸收进入血液，然后运送到身体各细胞内。经历了半个多世纪，蛋白质的研究始终是以蛋白质的营养实际上就是氨基酸的营养这一理论为基础的。在此基础上衍生出坚实庞大的经典蛋白质消化吸收理论体系，并且先后产生了粗蛋白、必需氨基酸、可利用氨基酸及理想蛋白质等理论模型。

但在上个世纪中叶，动物营养学家开始发现，当合成氨基酸取代日粮蛋白达到某一水平时，其促生长的效果就会逐渐下降，甚至会降低动物的生产性能，这是传统的蛋白质营养理论无法解释的。所以有学者开始对传统理论提出质疑，并且对此提出了多种可能的解释，但最终认为，最有可能的原因是，食物中的完整蛋白或肽类的本身也是人或动物获得最优生长性能所必需的营养物质。这直接促进了对肽营养学的研究。研究发现:人类摄食蛋白质经消化道的酶作用后,大多是以小肽形式消化吸收,以游离氨基酸形式吸收的比例很小,进一步的试验又揭示了小肽的吸收比游离氨基酸的吸收更为迅速。肽营养作用的另一新认识是,蛋白质在酶解过程中可以产生一些具有特殊生理调节功能的生物活性肽。

这些生物活性肽本身以非活性状态存在于蛋白质氨基酸序列之中,当用适当的蛋白酶进行体外水解,或在胃肠道消化过程中,以及食品加工过程中,它们就被释放出来并发挥生理调节作用[1～4]。食物蛋白源生物活性肽是现代营养学及食品学研究的热点和极具发展前景的功能因子,近年来受到广泛重视。目前已从各种食物蛋白的不同酶解产物中分离鉴定出阿片肽、血管紧张素转化酶抑制肽(降压肽)、免疫调节肽、抗菌肽、抗血栓肽、矿物元素吸收促进肽、降胆固醇肽等。三、蛋白质的结构及其主要作用力（一）结构基础结构：一级结构：多肽链。空间结构：二级结构：主要是

-螺旋结构和β-折叠结构。三级结构：二级结构的肽链进一步折叠、卷曲可形成复杂的三级结构。蛋白质的三级结构大部分为球形，但也有纤维状等其他形状的蛋白质。（亚基）亲水性的极性R基团位于分子表面。四级结构：在三级结构基础上两条或多条多肽链以特殊方式结合形成的有生物活性的蛋白质

概念是指氨基酸通过共价键即肽键连接而成的线性序列。肽键的结构1蛋白质分子一级结构主键：肽键，二硫键一级结构是蛋白质空间结构的基础由遗传信息决定+肽键不同于C-N单键和C=N双键；肽键具有部分单键性质同时又有双键性质；肽键不能自由旋转；肽单位平面有一定的键长和键角。肽单位是刚性平面结构；肽单位结特征

是指多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之间由于氢键的相互作用而形成的空间关系（肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及到侧链R基团的构象），指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式，主要是α-螺旋结构β-折叠结构和β–转角。二级结构类型α-螺旋结构β-折叠结构β–转角结构概念2蛋白质分子的二级结构α-螺旋结构是指多肽链主链骨架围绕一个轴一圈一圈地上升，从而形成一个螺旋式的构象。α-螺旋结构按每一圈AA残基数分α-系螺旋γ-系螺旋非整螺旋右手螺旋左手螺旋整数螺旋按螺旋旋转方向分按氢键形成方式分螺旋结构的种类

特征每一圈包含3.6个残基，螺距0.54nm,残基高0.15nm,螺距半径0.23nm;每一个φ

角为-57，每一个ψ

角为-47；相邻螺旋之间形成链内氢键；氢键的取向与螺轴几乎平行。α-螺旋

在多肽链上，连续存在带相同电荷基团的AA残基，则α-螺旋不稳定当Gly残基在多肽链上连续存在时，则α-螺旋不能形成Pro残基和羟脯氨基酸残基存在时，则不能形成α-螺旋结构侧链R对α-螺旋的影响

是一种较伸展的锯齿形的主链构象。φ=-120+45，ψ=+130+30β-折叠结构

是指两条或多条完全伸展的多肽链靠链间氢键连接而形成的锯齿状折叠构象，存在于纤维状蛋白和球状蛋白中。β–转角结构

也叫回折存在于球状蛋白中。

指含α螺旋、β弯曲和β折叠或无规卷曲等二级结构的蛋白质，其线性多肽链进一步折叠成为紧密结构时的三维空间排列概念3蛋白质的三级结构肌红蛋白的三级结构

蛋白质亚基：是一条多肽链寡聚蛋白质：由少数亚基聚合而成的蛋白质多聚蛋白质：由几十个，甚至上千个亚基聚合而成的蛋白质。4蛋白质分子的四级结构

由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成的具有特定三维结构蛋白质构象叫做蛋白质的四级结构，其中每一条多肽链称为亚基。蛋白质结构稳定疏水相互作用氢键范德华引力静电相互作用二硫键(二)稳定蛋白质结构的作用力离子键1.氢键

与电负性较大、原子半径较小的X原子（如N、O等）共价结合的氢原子，还可以与另一个电负性较大、半径较小的Y原子（如N、O等）结合，所形成的第二个较弱的化学键，即为氢键。氢键一般指：X-H…Y，但亦有人指：H…Y之间的结合力。氢键对维持蛋白质分子的二级结构起主要的作用，对维持三、四级结构亦有一定的作用。2.疏水键两个或两个以上的疏水基团（非极性基团），由于周围的极性水分子对它们的排斥，而被迫彼此接近，这时，由于范德华引力而互相结合，这种结合力称为疏水作用力。有人称为疏水键。疏水键对维持蛋白质分子的三、四级结构起主要作用。

3.离子键（盐键）离子键是指正离子与负离子之间的静电作用而形成的化学键。离子键又称为盐键、盐桥。例如：在一定条件下，蛋白质分子中的-NH3+与-COOˉ可以形成离子键。在一些蛋白质分子中，离子键参与维持三、四级结构。4.二硫键

指两个硫原子之间的共价键，又称二硫桥、硫硫桥。在一些蛋白质中，二硫键对稳定蛋白质分子构象起重要的作用。5.范德华引力

范德华引力的实质是静电引力。它包括三种力：（1）二个极性基团偶极之间的静电吸引（取向力）；（2）极性基团的偶极与非极性基团的诱导偶极之间的静电吸引（诱导力）；（3）二个非极性基团瞬时偶极之间的静电吸引（色散力）。范德华引力参与维持蛋白质的三、四级结构。6.配位键

两个原子之间的共价键，如果是由一个原子单独提供电子对而形成的，此共价键就是配位键。在金属蛋白质分子中，如血红蛋白等，金属离子与多肽链的连接，往往是配位键。配位键在一些蛋白质中参与维持三、四级结构。

四蛋白质的理化性质

蛋白质性质是与它们的分子大小、结构和作为它们基本成分的氨基酸的性质密切相关的，除了分子量比氨基酸大和结构较复杂外，蛋白质的许多化学性质都与氨基酸相同。例如凡是由自由氨基和自由羧基所引起的化学性质，蛋白质也都具有。因为蛋白质分子是由肽链组成的。至少含有一个自由氨基和一个自由羧基。1蛋白质的渗透压腌制鱼、肉类食品时，大量的水分会从鱼、肉组织的细胞内通过细胞膜渗出？就是蛋白质渗透压很低的一个证据。由于蛋白质的分子很大，其溶液的摩尔浓度一般是很小的，所以蛋白质溶液的渗透压很低。细菌不能在高浓度的盐、糖溶液中生存，也是由于在糖、盐高渗透压下，造成细胞大量失水，从而盐(糖)可进入细胞的缘故。2蛋白质的粘度粘度比一般小分子溶液大得多原因：蛋白质分子的体积很大，而且由于水化作用会使蛋白质分子表面带有水化膜，从而更加增大了分子体积，使得蛋白质溶液的液体流动阻力很大蛋白质溶液的粘度除了与浓度有关外，还与蛋白质分子的形状和表面状况有关。球形分子蛋白质的溶液粘度一般低于纤维状分子蛋白质溶液，如果蛋白质分子带有电荷，会增加水化层的厚度，则溶液粘度变得更大。3透析（Dialysis）将混有小分子化合物的蛋白质溶液置于透析装置中，由于蛋白质分子体积很大，不能透过半透膜，而溶液中的其它小分子物质则能透过半透膜进入水中，经常换水即可将蛋白质与小分子物质完全分开。这个过程叫透析（Dialysis），在提取蛋白质和酶时广泛应用。4蛋白质的胶体性质蛋白质溶液是一种胶体溶液。蛋白质颗粒直径在1～100nm之间，它分散在溶液中与普通胶体质点一样具有布郎运动、丁道尔现象、电泳、不能透过半透膜以及具有吸附能力等胶体溶液的特性。

蛋白质为什么不易形成凝集？A蛋白质颗粒之间由于有水化膜的存在而彼此分隔开来，不致凝集而发生沉淀。是亲水胶体，其分子颗粒外面有许多亲水基团，如氨基、羧基及肽键等，在水溶液中皆能与水起水合作用。一克蛋白质约可结合0.2～0.3克的水。因此蛋白质在水溶液中每一颗粒的表面都包围着较厚的水化膜。b蛋白质是两性离子，所以蛋白质颗粒的表面都带有电荷；在酸性溶液中带正电荷，在碱性溶液中带负电荷，同性电荷互相排斥，使颗粒彼此分离，而不致凝集。这两个因素，增强了蛋白质形成稳定的胶体溶液。蛋白质凝胶生成的过程？亲水胶体(或乳胶)在某些条件下，还具有由溶胶变为凝胶的特性。在蛋白质颗粒周围由水分子所构成的水化膜并不是均匀的，有些部分水化作用强一些，而另一部分水化作用则弱一些，这种颗粒结构的不对称性，使得颗粒彼此以一定部位结合起来。

于是，原来在水分子中自由运动的颗粒，彼此连结成长链。这些长链又彼此结合成复杂的网状结构，在网眼中水分子被牢固地包裹起来，并且失去其活动性。在凝胶里面具有两种不同形态的水，一种是化合态的水，它被蛋白质胶体颗粒吸引着，另一种是游离态水，存在于胶体粒子之间的毛细管空间。因此，溶胶是蛋白质颗粒分散在水中所形成的胶体体系，而凝胶则可以看成水分散在蛋白质颗粒之中所形成的胶体体系。蛋白质凝胶具有一定的形状和弹性，具有半固体的性质。

在生物体系内，蛋白质以凝胶和溶胶的混合状态存在。在肌肉组织中，蛋白质的凝胶状态是肌肉能保持大量水分的主要原因，肌肉组织含有多种蛋白质，它们以各种方式交联在一起，形成一个高度有组织的空间网状结构。5蛋白质的沉淀作用1)定义:蛋白质胶体溶液的稳定因素主要是由于蛋白质的水化作用和在一定pH条件下所带的同性电荷的作用。如果利用外界条件，设法破坏蛋白质胶体溶液的这两种稳定因素，那么它就会失去其稳定性，蛋白质就凝聚沉淀而析出。这种作用称为蛋白质沉淀作用.2)蛋白质沉淀方法a酸沉淀反应一般蛋白质的等电点皆偏酸性，加酸才能达到蛋白质的等电点，而蛋白质在等电点状态时颗粒之间的静电斥力最小，溶解度降低而沉淀。加酸的同时又加热，则更易沉淀。浓酸可使蛋白质成为不溶解的变性蛋白质而沉淀。b盐析所谓盐析就是将中性盐类加于蛋白质溶液中，使其从溶液中沉淀析出。中性盐类使蛋白质发生沉淀的原因主要是中和蛋白质分子表面电荷，使颗粒表面的总电荷为零，这样就使蛋白质颗粒容易凝集而沉淀。另一作用是盐类离子与蛋白质颗粒竞争水分子而使蛋白质失去外层的水化膜，这样蛋白质颗粒就容易凝集而沉淀。

不同种类离子对蛋白质的盐析能力是不同的，按盐析能力强弱所排列的顺序如下：Mg2+＞Ca2+＞Sr2+（锶）＞Ba2+＞Li+＞Na+＞K+＞Rb+（铷）＞Cs+（铯）C6H5O73-（柠檬酸根）＞C4H4O63-（酒石酸根）＞SO42-＞CH3COO-＞Cl-＞NO3-

盐析法常用的盐类有硫酸铵与硫酸钠等。不同蛋白质的盐析所需要盐的浓度不同，这样通过控制盐的浓度可以达到分级分离蛋白质的目的。例如：血浆球蛋白可在半饱和硫酸铵溶液中沉淀，而清蛋白却只能在硫酸铵浓度达饱和时才沉淀。因此通过调节盐的浓度则可将球蛋白与清蛋白分离开来，这种作用称为分段盐析。

盐析作用是一种可逆过程，在一定条件下可以使蛋白质沉淀重新溶解并恢复原来的生理活性。因此，盐析方法在生化分离技术上广泛应用。c有机溶剂沉淀反应酒精、丙酮等有机溶剂，其亲水性大于蛋白质分子，它们可以与大量水分子相缔合，使蛋白质颗粒表面的水化膜逐渐消失，这些物质称为脱水剂。当脱水剂破坏了水化膜后，蛋白质颗粒处于不规则的扩散过程中，颗粒之间互相碰撞，在分子的亲和力的作用下，聚合形成大颗粒，溶液先发生浑浊，然后出现絮状，进而沉淀析出。

在蛋白质等电点时加入酒精或丙酮等脱水剂则更易引起沉淀，这种作用生成的沉淀在短时间内是可逆的。若试剂浓度过高，放置时间较长则成为不可逆沉淀。d重金属盐沉淀反应蛋白质在碱性溶液种可与重金属离子如Zn2+、Cu2+、Hg2+、Pb2+、Fe3+等作用，产生不溶性的重金属蛋白盐沉淀：重金属盐与细菌的蛋白质也有结合作用，因此具有抗菌作用。由胃、肠道引起的铅中毒或汞中毒，食用大量蛋白质，如牛奶、豆浆和蛋白等，使与毒性金属结合沉淀，呕吐出来，从而起到解毒的作用。e生物碱沉淀剂的沉淀反应苦味酸、磷钨酸、磷钼酸、鞣酸、三氯醋酸及磺酰水杨酸等生物碱试剂能使蛋白质沉淀。当蛋白质溶液的pH小于其等电点时，沉淀才易析出。因为生物碱试剂是酸性物质，带负电荷，而蛋自质在酸性溶液中带正电荷，故能与这些带负电荷的酸根相结合，成为溶解度很小的盐类而沉淀。在食品工业中可利用此原理除掉单宁之类的物质。小结综上所述，可知在多种物理的和化学因素的影响下，蛋白质颗粒失去电荷或脱水，沉淀析出。如蛋白质分子并未发生显著的化学变化，将致使沉淀的因素除去时，蛋白质沉淀能再溶解于原来的溶剂中，这种沉淀反应，称为可逆沉淀反应或不变性沉淀反应。中性盐盐析蛋白质和低温下用乙醇或丙酮短时间处理蛋白质而使其沉淀的反应，均为可逆沉淀反应；而重金属盐、生物碱、无机盐、光、热、振荡和超声波等这些物理、化学因素可使蛋白质发生不可逆沉淀而析出，在此反应中，蛋白质变性，即使去除沉淀因素，蛋白质也不能再溶解于原来的溶剂中。6蛋白质的颜色反应由于蛋白质分子含有肽键和氨基酸的各种残余基团，因此它能与各种不同的试剂作用，生成有色的产物。这些颜色反应广泛应用于蛋白质的定性和定量。1）黄色反应在蛋白质溶液中加入浓硝酸时，蛋白质先沉淀析出，加热则变成姜黄色沉淀。这是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸等含苯环的氨基酸所特有的反应，硝酸与这些氨基酸中的苯环形成黄色的硝基化合物2）双缩脲反应蛋白质溶液加入氢氧化钠溶液后，若逐滴加入0.5%硫酸铜溶液，则出现紫色或紫红色，这个反应是由于蛋白质含有肽键结构所引起的。肽键越多颜色越红。所以可用于蛋白质的定性和定量分析中，也可以用于测定蛋白质水解的程度。3）茚三酮反应蛋白质溶液在pH5～7之间，与茚三酮丙酮溶液加热煮沸时，即出现蓝色，此反应也可用于蛋白质的定性与定量分析。

肽类、氨基酸及其它伯胺类化合物等具有自由氨基的化合物对茚三酮反应均呈阳性反应。4）乙醛酸反应蛋白质中的色氨酸的吲哚基，当有强酸存在时，可与乙醛酸缩合成红紫色化合物。7蛋白质氧化-还原反应蛋白质分子中对于氧化作用最灵敏的基团是半胱氨酸的-SH基。即使只有温和的氧化剂存在时也能发生下列反应：R-SH＋HS-R`R-S-S-R`此反应一般是可逆的，还原剂能使生成的二硫键断开。二硫键可以产生在同一蛋白质分子中，也可发生在两个不同的蛋白质分子间。小麦谷蛋白和麦醇谷蛋白质中的二硫键经还原作用后，肽链展开：当遇到空气中的氧，即被氧化形成分子间结合的二硫键。二硫键的形成和裂解对蛋白质的溶解度、粘性、弹性和伸长性均有较大的影响。如在磨制小麦面粉时为了增加其粘弹性，在磨制成粉后，必须放置适当时间，使其氧化达到成熟。原因：这是由于小麦蛋白质中的-SH基被氧化，在分子间形成-S-S-桥，因而粘性增加;如果面团捏和时间过久，其粘弹性则逐渐减弱，即发生所谓崩溃。崩溃可能由于分子间结合的-S-S-，转变为分子内结合的-S-S-因此在面粉中添加氧化剂能使面粉的粘性增强，添加还原剂则使其弹性降低。在烘烤面包，烹煮肉类时蛋白质的机械强废增大是与二硫键的形成有关。五蛋白质的变性ProteinDenaturation1蛋白质变性的概念概念：蛋白质受某些物理因素和化学因素的作用，空间结构改变，生理活性改变或丧失。本质变化：蛋白质空间结构的变化，而并不包括一级结构肽链的破坏。2性质变化：（1）由于疏水基团大量暴露在分子表面，从而降低了蛋白质的溶解度；（2）改变了对水的结合能力；（3）由于变性后的蛋白质分子空间结构破坏，很难保持原有的生物活性；（4）发生絮集，形成不可逆的凝胶；（5）由于肽键暴露，特别容易受到蛋白酶的攻击，从而提高对蛋白酶水解的敏感性；（6）黏度增加；（7）不能形成结晶等。物理性质的改变凝集、沉淀流动双折射粘度增加旋光值改变紫外、荧光光谱发生变化化学性质的改变酶水解速度增加分子内部基团暴露生物性能的改变抗原性改变生物功能丧失蛋白质变性现象复性：天然蛋白质的变性可以是可逆或不可逆的。当变性因素解除以后，蛋白质恢复原状的变化称为复性。如果变性时二硫键等较强的键合力被破坏，往往就不能完全复性。除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象可以由变性态恢复到天然态。不可逆变性除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象由变性态不能恢复到天然态。可逆变性

对食品的影响：在食品加工和储藏中，有控制的和适度的蛋白质变性，可能有利于发挥蛋白质的营养属性和功能性质；强烈的变性则会破坏蛋白质的功能性质，给食品的性状带来不利。测定蛋白质的比活性以天然蛋白质作对照，测定蛋白质物理性质的变化。测定蛋白质化学性质的变化观察蛋白质的溶解度变化测定蛋白质的抗原性是否改变3蛋白质变性测定方法物理因素化学因素4影响蛋白质变性的因素1热蛋白质加热变性是最常见的变性现象。蛋清在加热时凝固，瘦肉在烹调时收缩变硬等都是因加热引起蛋白质变性造成的。这种变化统称为热变性。蛋白质可察觉的变性所需温度与蛋白质本质有关，也与蛋白质的纯度和溶液的pH值有关。蛋白质受热变性的机理是因为在较高的温度下，保持蛋白质空间构象的那些副键断裂，破坏了肽链的特定排列，原来在分子内部的一些非极性基团暴露到了分子的表面，因而降低了蛋白质的溶解度，促进了蛋白质分子之间相互结合而凝聚，形成不可逆的凝胶而凝固。一般在45℃～50℃时，已可察觉到变性，到55℃时变性进行得较快。若温度较高，或长时间处在较高的温度下，蛋白质的变性将是不可逆的，反之，若温度较低，时间较短，变性将是可逆的。

在某些蛋白质中，热变性能使二硫键断裂，特别是在碱性条件下容易发生，但是一般来说，热变性仅仅涉及非共价键的变化。蛋白质热变性后发生凝聚而凝固与下列因素有关。(1)组成蛋白质的氨基酸的种类一般认为蛋白质分子中-SH的含量与变性蛋白质在水中凝固作用成正比。在蛋白质分子中含有大量的胱氨酸或半胱氨酸时容易以硫氢键交联结合成网状结构，从而发生凝固。蛋白质分子中如果含有大量脯氨酸或羟脯氨酸，它们能阻碍蛋白质分子彼此形成交联作用，使蛋白质变性后不易凝固。含有疏水性基团的不容易变性如大豆蛋白质中有88%以上大豆球蛋白(大豆球蛋白含硫氨基酸较少)和醇溶谷蛋白(脯氨酸和羟脯氨酸含量较多)，因此10%浓度的豆浆在热变性时，凝固现象不明显。(2)温度蛋白质凝固的温度因其种类而不同，一般是在50～70℃之间，在变性后而容易凝固的蛋白质有可溶性清蛋白和球蛋白。卵清蛋白的凝固温度56℃，血清清蛋白67℃，乳清清蛋白72℃，β-乳球蛋白70～75℃，酪蛋白160～200℃。牛乳中主要含有酪蛋白，只有少量乳清蛋白，所以牛乳在一般加热的情况下，不会凝固。(3)水蛋白质变性凝固温度还与水分有关，如表4-2所示，卵清蛋白水分愈少所需变性凝固的温度愈高。水分含量变性凝固温度℃卵清蛋白＋50%H2O56

卵清蛋白＋25%H2O78～80

卵清蛋白＋18%H2O80～90

卵清蛋白＋6%H2O145

卵清蛋白160～170(4)电解质蛋白质凝固温度，因电解质的存在(氯化钠、硫酸盐、醋酸盐、乳酸盐)而降低，其反应速度则增加。原子价较大的离子，易使蛋白质凝固。例如制造豆腐时，豆浆中的球蛋白仅加热是不会凝固的，但在70℃以上添加氯化镁或硫酸钙即可凝固。(5)氢离子浓度蛋白质凝固温度，亦受氢离子浓度的影响，一般在等电点范围内，最易凝固。主要是一些酶在冷冻条件下失活，如L-苏氨酸脱氨酶在室温下稳定，而在零度时不稳定另外冻结使蛋白质周围的水与其结合状态发生变化，从而破坏了维持蛋白质的构象的力。第三是，大量的水结成冰后，使得剩余水中的无机盐浓度大大提高，局部高浓度的盐也会使蛋白质发生变性。2冷冻大多数蛋白质在100－1200Mpa下会发生变性主要原因是蛋白质是柔性的和可压缩的。3

流体静压和蛋白质变性剪切速度越大，蛋白质变性程度越大4剪切

在加工面包或其他类型的食品面团时，因采用机械处理，如揉捏或滚压，会由于产生剪切力而导致蛋白质变性。反复拉伸而导致

-螺旋的破坏将致使蛋白质网络发生变化。辐射对蛋白质的影响因波长和能量的大小而异。5

辐射原因：空气泡的并入使蛋白质分子吸附在气液界面。气液界面的能量高于主体相的能量，处于高能态，能与蛋白质发生相互作用，破坏许多蛋白质间的氢键，使吸附在界面的蛋白质发生了变性，并且是不可逆变性。本质是蛋白质在界面附近经历构象的变化。6界面

界面：凡在水和空气、水和非水溶液或水和固相等界面上吸附的蛋白质分子，一般会发生不可逆变性。由于蛋白质可作为界面活性剂，许多蛋白质倾向于向界面迁移及被吸附，吸附速率受天然蛋白质向界面扩散速率的控制。在分散系中，水以不同能量水平存在1）远离界面的那些水分子处于低能态，它们不仅同其他水分子，而且同蛋白质的离子和极性部位相互作用，2）靠近界面的水分子处于高能态，它们主要与其他水分子相互作用。蛋白质向界面扩散过程中，蛋白质可能同高能量的水分子相互作用，许多蛋白质一蛋白质氢键可能同时遭到破坏，并且发生结构的“微伸展”，因而许多疏水基团和水相接触，使部分伸展的蛋白质更加不稳定，最后蛋白质在界面进一步伸展和扩展，亲水和疏水残基力图分别在水溶液和非水相中取向，导致被吸附在界面上的蛋白质发生变性。1）pH大多数蛋白质在pH4-10比较稳定。超过这个范围就会发生变性。蛋白质变性化学因素

原因：在极端pH时，分子内离子基团会产生强烈的静电排斥，这将促使蛋白质分子伸展（变性）。然而，在某些情况下，当pH调节到最初稳定范围时，蛋白质可以恢复原有的结构。

加酸、碱还可以加速热变性的进行。一般水果罐头杀菌的温度较蔬菜罐头低，这和水果罐头中含有机酸较多(pH值较低)，加热时容易引起细菌原生质蛋白质变性有关。A碱金属只能有限度的与蛋白质起作用，Ca2＋、Mg2＋略强些，过渡金属易与蛋白质发生相互作用。B低浓度的盐稳定了蛋白质的结构，高浓度的盐对蛋白质的影响不利。2）金属和盐大多数有机溶剂是蛋白质的变性剂。3）有机溶剂原因：A降低溶剂（水）与蛋白质的作用，改变介质的介电常数，从而改变了有助于蛋白质稳定的静电作用力，B非极性有机溶剂能够渗入疏水区，破坏疏水相互作用，因而促使蛋白质变性。这类溶剂的变性作用也可能是它们同水彼此间产生的相互作用而引起的。2-氯乙醇能使

-螺旋构象占优势，这种作用也可认为是一种变性，例如卵清蛋白在水溶液介质中有31%的

-螺旋，而在2-氯乙醇中为85%。某些有机化合物例如尿素和胍盐的高浓度(4～8mol/L)水溶液能断裂氢键，从而使蛋白质发生不同程度的变性。同时，还可通过增大疏水氨基酸残基在水相中的溶解度，降低疏水相互作用。还原剂（半胱氨酸、抗坏血酸、β-巯基乙醇、二硫苏糖醇）可以还原二硫交联键，因而能改变蛋白质的构象。

4）有机化合物的水溶液

蛋白质的变性在食品工业中应用例如:蛋白质的提纯，可以利用加热除去对热特别敏感的那些蛋白质，而达到纯化的目的；乳粉及罐头工艺中，利用蛋白质变性具有较高的温度系数，采用高温短时间进行杀菌，以尽量保持罐头食品的原有风味和外形；大豆蛋白质变性，其结构由球状变成纤维，可利用来制造"人造肉"等等。六蛋白质的水解作用

酸、碱以及蛋白质水解酶都能破坏蛋白质的肽健，使蛋白质发生水解并经过一系列的中间产物，最后生成氨基酸。这些中间产物主要为多肽等。水解方法有多种，如酸水解法，碱水解法和酶水解法等。1酸水解法通常将蛋白质用6N盐酸煮沸(110℃回流10～24小时或加压于120℃水解12小时)。用盐酸水解的优点是:盐酸本身可用加热的办法蒸发除去，水解彻底，能全部转变为氨基酸，不会引起氨基酸的构型变化，水解所得的氨基酸仍为L-型。缺点：是营养价值较高的色氨酸几乎全部被破坏，与含羰基化合物(如糖)作用生成一种黑色的物质，使溶液呈黑色；此外，含羟基的丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸也部分被破坏。此法常用于蛋白质的氨基酸分析与制取，例如精氨酸就是用盐酸水解明胶来制取的。2碱水解法将蛋白质用6N氢氧化钠煮沸6小时即可全部水解成氨基酸。其优点是色氨酸不被破坏，水解液清澈。严重缺点是氨基酸构型发生变化。产物有L-型和D-型两种氨基酸。D-型氨基酸对人体无用，因而营养作用减半；此外丝氨酸、苏氨酸、精氨酸、赖氨酸、胱氨酸等大部分被破坏，并放出氨和硫化氢等，所以一般极少采用。3蛋白酶水解法用酶水解蛋白质时通常用胰酶制品、胰浆或微生物的蛋白酶制剂等。其优点：是在常温常压(30～60℃，pH2～8)下即可进行，所得氨基酸完全不被破坏，不发生构型变化等。缺点：是时间较长而且不易水解完全，中间产物较多(如肽类等)。但由于条件温和，设备简单，符合食品卫生要求，所以目前广泛应用于食品工业。七蛋白质功能性质

FunctionalPropertiesofProteins

质构、风味、色泽和外表等感官品质是人们取舍食品的主要依据。一种食品的感官品质是食品中各种主要的和次要的组分之间复杂的相互作用的净结果。蛋白质对食品的感官品质一般具有重要的影响。例如，焙烤食品的感官性质与小麦面筋蛋白质的粘弹性质和面团形成性质有关；肉类产品的质构和多汁特征主要取决于肌肉蛋白质(肌动蛋白、肌球蛋白、肌动球蛋白和一些水溶性的肉类蛋白质)；乳制品的质构性质和凝乳块形成性质取决于酪蛋白胶团独特的胶体结构；一些蛋糕的结构和一些甜食的搅打起泡性质取决于蛋清蛋白的性质。可将食品蛋白质的“功能性质”（Functionality）定义如下:在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质。其他成分蛋白质

相互作用食品色泽食品风味食品外形食品质构糖脂肪构成食品品质贡献多大？在食品加工、制备、保藏和消费过程中影响蛋白质对食品需宜特征作出贡献的哪些物理和化学性质。。

蛋白质的功能性质概念

各种食品对蛋白质功能特性的要求是不一样的

蛋白质的功能性质的种类食品蛋白质的功能性质分为四大类：（1）水合性质，包括水的吸收和保持、湿润性、溶胀性、黏附性、分散性、溶解度和黏度等，这一类性质主要取决于蛋白质

水的相互作用；（2）蛋白质

蛋白质相互作用的有关性质，包括沉淀、胶凝和形成其他各种结构时起作用的性质；（3）表面性质：包括蛋白质的表面张力、乳化作用和蛋白质的发泡性等。这些性质之间不是绝然分开的，是互相关联的。例如，黏度和溶解度取决于蛋白质

水和蛋白质

蛋白质的相互作用；凝胶作用不仅包括蛋白质

蛋白质相互作用，而且还有蛋白质

水相互作用。（4）感观性质

颜色、气味、口味、咀嚼性等功能食品蛋白质类型溶解性饮料乳清蛋白粘度汤、调味汁明胶持水性香肠、蛋糕、肌肉蛋白，鸡蛋蛋白胶凝作用肉和奶酪肌肉蛋白和乳蛋白粘结-粘合肉、香肠、面条肌肉蛋白，鸡蛋蛋白弹性肉和面包肌肉蛋白，谷物蛋白乳化香肠、蛋糕肌肉蛋白，鸡蛋蛋白泡沫冰淇淋、蛋糕鸡蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和风味的结合油炸面圈谷物蛋白食品蛋白质在食品体系中的功能作用蛋白质的许多功能性质，像分散性、润湿性、溶解性、增稠、粘度、持水能力、胶凝作用、凝结、乳化和起泡等，都取决于水-蛋白质相互作用。（一）蛋白质的水合性质PropertiesHydrationofProteins蛋白质分子表面分布着各种不同的极性基团，由于这些极性基团同水分子间的吸引力，使水溶液中的蛋白质分子成为高度水化的分子。直接吸附在蛋白质分子表面的水分子同蛋白质结合的最牢固，常称作束缚水或结合水，它们与自由的水分子相比在性质上有很大的差异。距离较远的水分子同蛋白质分子的结合比较松散，距离更远的水分子则是完全自由的。实际上，蛋白质分子的形状并非那样的有规则，极性基团在表面的分布也不均匀。在极性基团较集中的表面吸附着较多的水分子，反之，则吸附的水分子较少。氨基酸残基水合能力/（molH2O/mol残基)极性氨基酸Asn2Gln2Pro3Ser,The2Try2Asp(非离子化）2

Glu(非离子化）2Tyr3Arg(非离子化）3Lys(非离子化）4氨基酸残基的水合能力

氨基酸残基水合能力/（molH2O/mol残基)Asp6Glu7Tyr-7Arg+3His+4Lys+非极性残基4Ala1Gly1Phe0Val,Ile,Leu,Met1当干蛋白质粉与相对湿度为90%-95%的水蒸汽达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数。蛋白质结合水的能力

蛋白质水合能力/(gH2O/g蛋白质）纯蛋白质肌红蛋白0.44血清清蛋白0.33血红蛋白0.62胶原蛋白0.45酪蛋白0.40卵清蛋白0.30商业蛋白质产品乳清浓缩蛋白0.45-0.52大豆蛋白0.33各种蛋白质的水合能力蛋白质结合水温度pH盐的种类离子强度影响蛋白质结合水的环境因素水化时间pro浓度1）温度蛋白质结合水的能力一般随温度升高而降低，这是因为：a降低了氢键的缔合，同时蛋白质加热时发生变性和聚集，导致减少蛋白质的表面积和降低极性侧链对水结合的有效性。b另一方面，结构很紧密的蛋白质在加热时，由于发生解离和伸展，使原来被掩蔽的肽键和极性侧链暴露在表面，从而提高了极性侧链结合水的能力。例如乳清蛋白质加热时，可发生不可逆胶凝，如果将凝胶干燥，可增加不溶性蛋白质网络内的毛细管作用，因而使蛋白质的吸水能力显著增强。在等电点pH时，蛋白质-蛋白质相互作用最强，蛋白质的水合作用的溶胀最小。例如，宰后僵直前的生牛肉（或牛肉匀浆）pH从6.5下降至接近5.0（等电点），其持水容量显著减少（图5-23），并导致肉的汁液减少和嫩度降低。低于或高于蛋白质的等电点pH时，由于净电荷和排斥力的增加导致蛋白质溶胀并结合更多的水。在pH9～10时，许多蛋白质结合的水量均大于其他任何pH值的情况，这是由于疏水基和酪氨酸残基离子化的结果，当pH＞10时赖氨酸残基的ε-氨基上的正电荷丢失，从而使蛋白质结合水的能力下降。2）pH

离子的种类和浓度对蛋白质的吸水性、溶胀和溶解度也有很大影响。盐类和氨基酸侧链基团通常同水发生竞争性结合。在低盐浓度（＜0.2mol/L）时，蛋白质的水合作用增强，产生盐溶效应。高盐浓度时，会产生盐析效应。3）离子的种类和浓度蛋白质的持水能力比其结合水的能力更重要。持水能力是指蛋白质吸收水并将水保留(对抗重力)在蛋白质组织(例如蛋白质凝胶、牛肉和鱼肌肉)中的能力。被保留的水是指结合水、流体动力学水和物理截留水的总和。物理截留水对持水能力的贡献远大于结合水和流体动力学水。然而，研究工作表明，蛋白质的持水能力与结合水能力是正相关的。蛋白质截留水的能力与绞碎肉制品的多汁和嫩度有关，也与焙烤食品和其他凝胶类食品的期望质构相关。4）蛋白质的持水能力蛋白质的总含水量随浓度的增加而增加。5）蛋白质浓度

蛋白质的功能性质往往受蛋白质溶解度的影响，其中最受影响的功能性质是增稠、起泡、乳化和胶凝作用。不溶性蛋白质在食品中的应用是非常有限的（二）溶解性蛋白质----蛋白质+溶剂---溶剂蛋白质----溶剂实质疏水相互作用离子相互作用蛋白质的溶解度大小+

蛋白质的溶解度是在蛋白质-蛋白质和蛋白质-溶剂相互作用之间平衡的热力学表现形式。影响蛋白质溶解性质的主要的相互作用具有疏水相互作用和离子相互作用。疏水相互作用促进蛋白质-蛋白质相互作用，使蛋白质溶解度降低；而离子相互作用促进蛋白质-水相互作用，使蛋白质溶解度增加。氨基酸残基平均疏水性的大小电荷频率高低蛋白质溶解度决定决定Bigelow的蛋白质溶解度理论

蛋白质的溶解性是蛋白质的固定性质之一，它随pH、离子强度、温度和蛋白质浓度等因素的不同而改变。但水溶性蛋白质是否能够维持其水溶性，对决定其以后的实用价值是重要的。如果经加热或其他处理后蛋白质的水溶性降低，则其胶凝性、乳化性、发泡性等其他许多功能性质也会下降。因此，溶解度也是评价蛋白质饮料的一个主要特征。根据蛋白质的溶解性质可将蛋白质分成四类:清蛋白：能溶于pH6.6的水。例如，血清清蛋白、卵清蛋白和α-乳清蛋白都是属于这类蛋白质；球蛋白：能溶于pH7.0的稀盐溶液，例如大豆球蛋白、菜豆球蛋白和β-乳球蛋白都是属于这类蛋白质;谷蛋白：仅能溶于酸(PH2)和碱(PHl2)溶液，小麦谷蛋白是属于这类蛋白质;醇溶谷蛋白：能溶于70%乙醇，玉米醇溶蛋白和麦醇溶蛋白。谷蛋白和醇溶谷蛋白都是高疏水性蛋白质。影响蛋白质溶解度的因素pH和溶解度

大多数的蛋白质在

pH8－9范围内是高

度溶解的，在4.5-4.8

处溶解度很小。蛋白质在近等电点pH具有最低溶解度是由于缺乏静电推斥作用，因而疏水相互作用导致蛋白质的聚集和沉淀。一些食品蛋白质，像β-乳球蛋白(PI5.2)和牛血清清蛋白(PI4.8)即使在它们的等电点仍然是高度溶解的，这是因为在这些蛋白质分子中表面亲水性残基的数量远高于表面疏水性残基数量。特别说明：蛋白质在等电点时即使是电中性的，然而它仍然带有电荷，只是在分子表面上的正电荷和负电荷相等而已。如果由这些带电残基产生的亲水性和水合作用推斥力大于蛋白质-蛋白质疏水相互作用，那么蛋白质在PI仍然是溶解的。

由于大多数蛋白质在碱性pH(8-9)是高度溶解的，因此总是在此pH范围从植物资源像脱脂大豆粉，提取蛋白质，然后在pH4.5-4.8采用等电点沉淀法从提取液回收蛋白质。2)离子强度和溶解度

1：计算2说明在低离子强度(<0.5)，盐的离子中和蛋白质表面的电荷，从而产生了电荷屏蔽效应。此电荷屏蔽效应以两种不同的方式影响蛋白质的溶解度，这取决于蛋白质表面的性质。如果蛋白质含有高比例的非极性区域，那么此电荷屏蔽效应使它的溶解度下降；反之，溶解度提高。当离子强度大于1.0时，盐对蛋白质溶解度具有特异的离子效应。此时，硫酸盐和氟化物（盐）逐渐降低蛋白质的溶解度（盐析），硫氰酸盐和过氯酸盐逐渐提高蛋白质的溶解度（盐溶）。T<40℃温度升高溶解度增大T>40℃温度升高溶解度减少3)温度和溶解度

在恒定的pH和离子强度，大多数蛋白质的溶解度在0℃～40℃范围内随温度的升高而提高。然而，一些高疏水性蛋白质，像β-酪蛋白和一些谷类蛋白质，属例外，它们的溶解度和温度呈负相关。当温度超过40℃时，由于热动能的增加导致蛋白质结构的展开（变性），于是原先埋藏在蛋白质结构内部的非极性基团暴露，促进了聚集和沉淀作用，使蛋白质的溶解度下降。4)有机溶剂

加入有机溶剂，像能与水互溶的乙醇和丙酮，降低了水介质的介电常数，提高了分子内和分子间的静电作用力(推斥和吸引)。分子内的静电推斥相互作用导致蛋白质分子结构的展开。在此展开状态，介电常数的降低能促进暴露的肽基团之间的分子间氢键的形成和带相反电荷的基团之间的分子间静电相互吸引作用。这些分子间的极性相互作用导致蛋白质在有机溶剂-水体系中溶解度下降或沉淀。在有机溶剂-水体系中的疏水相互作用在导致蛋白质沉淀方面的作用是最低的，这是因为有机溶剂对非极性残基具有增溶的效果。胶凝用概念变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构过程称为凝胶作用（gelformation）。凝胶的结构为立体网络，其中含有大量水。凝胶的特征是粘度、可塑性、弹性均较高。蛋白质凝胶形成后，不但是水的载体，而且还是风味剂及其它食品配料的载体。这种性质是许多蛋白质食品的重要依赖因素。皮冻、奶酪、豆腐、碎肉制品等都发挥了蛋白质的凝胶作用。（三）胶凝作用（Gelation)食品蛋白质凝胶分类：⑴加热后冷却产生的凝胶，这种凝胶多为热可逆凝胶。例如：明胶溶液加热后冷却形成凝胶；⑵加热状态下产生的凝胶，这种凝胶很多不透明而且是非可逆凝胶。例如：蛋清蛋白在煮蛋时形成的凝胶；⑶由钙盐等二价金属盐形成的凝胶。例如：大豆蛋白形成豆腐；⑷不加热而经部分水解或pH调整到等电点而产生的凝胶。例如：凝胶酶制作干酪、乳酸发酵制作酸奶和皮蛋等生产中的碱对蛋清蛋白的部分水解等。凝胶产生机理热可逆凝胶主要依赖于蛋白质自身间形成氢键、离子键和疏水键。加热是为了使蛋白质结构展开。加热凝胶则可能是通过蛋白质间的二硫键的生成为主而形成的，加热是二硫键形成所必需的。钙交联凝胶以钙桥为重要连接键。而最后一种凝胶多依赖于多重次级键和盐桥的复合作用而产生。凝胶结合水的原因凝胶能结合大量水，一方面是由于网格中大量空穴通过毛细管作用保持水另一方面是因为网格上的CO和NH（肽键上重要的亲水基团）能与大量水发生作用形成多层吸附水。凝胶生成的是否均匀，这和凝胶生成的速度有关，如果条件控制不当，使蛋白质在局部相互结合过快，凝胶就较粗糙不匀。凝胶的透明度和要形成凝胶的蛋白质粒子的大小有关，如果蛋白质粒子或分子的表观分子量大，形成的凝胶就较不透明。加热溶液的pH蛋白质的浓度金属离子蛋白质凝胶化作用在食品加工中的应用果冻豆腐香肠奶酪重组肉制品影响蛋白质凝胶化作用的因素（四）乳化性质EmulsifyingProperties许多食品属于乳胶体（牛奶、乳脂、冰淇淋、豆奶、黄油、干酪、蛋黄酱和肉馅），蛋白质成分在稳定这些胶态体系中通常起着重要的作用。

原因是：蛋白质是天然的两亲物质，具有乳化性质。因此，一般乳化剂的分子结构都兼有疏水性和亲水性，会自动吸附在界面上，从而减少界面张力。以水为外在相的乳化液中，乳化剂的亲水部分通常都带有电荷，因此球滴内在相便会相互排斥，难以结聚，由此可见乳化剂的乳化能力和其稳定乳化液的能力是相关而非完全对等的性质。乳状液乳状液(emulsion)是指两种原本不相混溶的液体在搅和后，其中一种液体(不连续相或内在相)呈现为小球滴或小球状散布在另一种液体中(连续相或外在相)。这时乳状液会拥有大部分外在相的性质。乳状液的形成使食品具有期望的口感，有助于包和油溶性和水溶性的配料，并能掩蔽不期望有的风味。例如:当外在相为水时，乳化液就能以水稀释，当外在相为油的乳化液就需要以油稀释。因此，成分相同的乳化液就可能因不同的外在相而有不同的性质。蛋白质一般对水/油(W/O)型乳胶液的稳定性较差。这可能是因为大多数蛋白质的强亲水性使大量被吸附的蛋白质分子位于界面的水相一侧。影响蛋白质乳化性质的因素1溶解度的影响蛋白质溶解度和乳化容量或乳浊液稳定性之间通常存在正相关，不溶性蛋白质对乳化作用的贡献很小。因此蛋白质具有一定程度的溶解度是必需的。在肉馅胶体中(pH4～8)有氯化钠(0.5～１mol/L)存在时，可提高蛋白质的乳化容量。这种现象很可能是因为肌原纤维蛋白质发生盐溶，其溶解度和伸展性两者都增大所致。商业大豆分离蛋白质由于在加工过程中经受热处理而是它们的溶解度降低，并导致它们的乳化性质很差。2pH值的影响

pH值影响蛋白质乳状液的形成和稳定。在等电点具有高溶解度的蛋白质（例如，血清清蛋白、明胶和蛋清蛋白）在此pH具有最高的乳化活力和乳化能力，在等电点时缺乏净电荷和静电推迟相互作用，两者都有助于乳状液的稳定性。然而由于大多数食品蛋白质（酪蛋白、商品乳清蛋白、肉蛋白、大豆蛋白）在它们的等电点pH时是微溶的和缺乏静电斥力的，因此在此pH它们一般不是良好的乳化剂。然而，这些蛋白质在远离它们的等电点PH时可能是有效的乳化剂。3·疏水作用的影响

可溶性蛋白质乳化作用最重要的特征是其向油/水界面扩散和在界面吸附的能力。蛋白质的疏水性愈大，界面的蛋白质浓度也愈大，使界面张力更小，乳浊液更稳定。（四）结构的影响结构稳定和表面疏水性大的球形蛋白质（例如卵清蛋白、溶菌酶和乳清蛋白）不是好的乳化剂。相比之下，酪蛋白是一种较好的乳化剂，因为它们除了溶解度高外，还具有解离的和伸展的结构(无规则卷曲)，总疏水性也较大，而且多肽链的高度疏水区和高度亲水区隔开。酪蛋白(微胶束)和脱脂奶粉、肌动球蛋白(肉和鱼肉蛋白)、大豆蛋白(特别是大豆离析物)以及血液的血浆和珠蛋白都具有很好的乳化性质。乳化活性指数乳化能力测定乳化性质的方法乳状液稳定性蛋白质的起泡性质是指它汽---液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。蛋白质能作为起泡剂主要决定于蛋白质的表面活性和成膜性。(五)起泡性

FoaningProperties

食品的泡沫通常是气泡在连续的液相或含可溶性表面活性剂的半固相中形成的分散体。大多数情况下，气体是空气或CO2，连续的液相是含蛋白质的水溶液或悬浊液。泡沫中，薄液层连续相(薄片)使气泡分散。为了防止气泡聚集，通常需降抵气/液界面张力，使气泡之间形成有弹性的保护层。蛋白质的泡沫性质有利于蛋白质在气/液界面吸附形成保护膜。蛋白质的泡沫性质主要和蛋白质具有表面活性剂的功能有关。可溶性蛋白质向空气/水界面扩散、伸展、浓集和快速扩展，使气/液界面张力降低。蛋白质的表面疏水性与其降低表面和界面张力的能力之间存在着直接相关性。具有良好发泡性质的蛋白质包括卵清蛋白、血红蛋白的珠蛋白部分、牛血清蛋白、明胶、乳清蛋白、酪蛋白胶囊、β-酪蛋白、小麦蛋白（特别是麦谷蛋白）、大豆蛋白和某些蛋白质的低度水解产物。蛋白质浓度：提高泡沫的稳定性温度：降低pH：在等电点处最稳定糖：损害蛋白质的气泡能量但增加稳定性脂：降低盐：大多数随NaCl浓度的增加而增加搅打：增强，高速搅，降低（1）影响蛋白质起泡性质的环境因素：1）溶液pH的影响虽然蛋白质溶解度大是发泡能力大和泡沫稳定性高的必要条件，但蛋白质溶液中的不溶性蛋白质微粒对泡沫稳定能起到有利作用。一般在蛋白质的等电点pH值时，泡沫膨胀量不大，但泡沫的稳定性常常是相当好的。如球蛋白（PH5～6），谷蛋白(pH6.5～7.5)和乳清蛋白(pH4～5)都具有这种特性。这种现象表明在等电点时，分子间的静电吸引力作用，使被吸附在空气/水界面的蛋白质膜的厚度和刚性增大。2）盐类的影响盐对由蛋白质形成的泡沫的影响取决于盐的浓度在低浓度时，盐提高了蛋白质的溶解度，在高浓度时产生盐析效应，这两种效应都会影响蛋白质的起泡性质和泡沫稳定性。乳清蛋白质的起泡能力和泡沫稳定性随NaCl浓度的提高而降低。二价阳离子像Ca2+和Mg2+，在0.02～0.4mol/L浓度能显著地改进蛋白质起泡能力和泡沫稳定性，这主要归之于蛋白质分子的交联和形成了具有较好粘弹性质的膜。3）糖蔗糖、乳糖和其他糖加人至蛋白质溶液往往会损害蛋白质的起泡能力，却改进了泡沫的稳定性。糖对泡沫稳定性的正效应是由于它提高了体相的粘度从而降低了泡沫结构中薄层液体的排出速度。泡沫膨胀率的降低主要是由于在糖溶液中蛋白质的结构较为稳定，于是当蛋白质分子吸附在界面上时较难展开，这样就降低了蛋白质在搅打时产生大的界面面积和泡沫体积的能力。在加工蛋白甜饼、蛋奶酥和蛋糕等含糖泡沫型甜食产品时，如有可能在搅打后加入糖，why？这样做能使蛋白质吸附、展开和形成稳定的膜，而随后加入的糖通过增加泡沫结构中薄层液体的粘度提高泡沫的稳定性。4）脂脂类物质，尤其是磷脂，具有比蛋白质更大的表面活性，它们以竞争的方式在界面上取代蛋白质。于是，减少了膜的厚度和粘合性并最终因膜的削弱而导致泡沫稳定性下降。从牛乳分离得到的泡沫抑制剂含有蛋白质和脂肪，它能完全抑制鸡蛋清、酪蛋白或乳清泡沫，而不含脂肪的乳清浓缩蛋白、乳清分离蛋白、大豆蛋白和鸡蛋蛋白在加入蛋黄后起泡性质变差。5）蛋白质浓度蛋白质浓度影响着泡沫的一些性质。蛋白质浓度愈高，泡沫愈坚硬。高蛋白质浓度提高了粘度有助于在界面形成多层的粘合蛋白质膜。起泡能力一般随蛋白质浓度的提高在某一浓度值达到最高值。一些蛋白质，像血清清蛋白在1%蛋白质浓度时能形成稳定的泡沫。而另一些蛋白质，像乳清分离蛋白和大豆伴清蛋白需要2%～5%浓度才能形成比较稳定的泡沫。一般地说，大多数蛋白质在浓度2%～8%范围内显示最高的起泡能力。（2）蛋白质起泡性质的评价泡沫密度泡沫强度气泡平均直径和直径分布蛋白质的起泡能力泡沫的稳定性

泡沫体积-起始液体的体积膨胀率=-----------------------------------------------×100%

起始液体的体积

泡沫中气体的体积起泡力=---------------------------------×100%

泡沫中液体的体积蛋白质的起泡力

是指蛋白质能产生的界面面积的量

蛋白质起泡力牛血清清蛋白280乳清分离蛋白600鸡蛋蛋清240卵清蛋白40牛血浆260β-乳球蛋白480血纤维蛋白原360大豆蛋白（酶水解）500明胶（酸法加工猪皮明胶）760不同蛋白质溶液的起泡力泡沫的稳定性

泡沫放置30min后的体积X100泡沫的稳定性＝泡沫的初体积必须快速地吸附至气----水界面必须易在界面上展开和重排必须在界面上形成一层粘合性膜蛋白质作为起泡剂的必要条件

粘度反映了它对流动的阻力。蛋白质溶液流体特征假塑性流体r=mr.n蛋白质切变稀释的原因分子朝着流动方向逐渐取向，使磨擦阻力减少。蛋白质的水合范围沿着流动方向形变。氢键和其他续键的断裂导致蛋白质聚集体或网络结构的解离。（六）粘度蛋白质被分散的分子或颗粒的表观直径。蛋白质----溶剂的相互作用。蛋白质----蛋白质相互作用。影响蛋白质流体粘度特性因素

蛋白质风味蛋白质----风味+有利良好风味载体不有利与不良风味结合（七）与风味物质结合蛋白质与风味物质的结合包括物理吸附和化学吸附。物理吸附：范德化力和毛细管吸附化学吸附：静电吸附、氢键结合和共价结合范德华力氢键静电物理截留蛋白质与风味之间的相互作用非极性配位体与蛋白质表面的疏水性小区相互作用通过氢键相互作用静电相互作用醛类化合物通过共价键结合至赖氨酸残基上液态或高水分食品中蛋白质

风味物质和蛋白质的结合，蛋白质的构象发生了变化。如：进入蛋白质内部破坏蛋白质的疏水相互作用；醛类化合物能与赖氨酸残基结合等。所以，任何能够影响蛋白质构象的因素都将影响到与风味物质结合。水：能促进与极性挥发物的结合而对非极性挥发物没影响。热：蛋白质热变性一般导致对挥发性物质的结合增强

盐：盐溶类盐由于使疏水相互作用去稳定，降低风味结合，而盐析类盐提高风味结合。

pH：碱性效果一般优于酸性温度：温度对风味物质的结合影响非常小，这是因为结合过程是熵驱动，而不是焓驱动。酶：蛋白质经酶彻底水解将会降低它对挥发性物质的结合，

影响蛋白质与风味结合的因素

八蛋白质的营养性质大豆火腿肠含有丰富的蛋白质谁最好？消化吸收率氨基酸的构成

蛋白质的含量蛋白质的利用率5.6.1.判断蛋白质的质量

蛋白质的构象抗营养因子加工条件5.6.2影响食品消化率的因素

九在食品加工中蛋白质的物理、

化学和营养变化

蛋白质的一些功能性质发生变化破坏食品组织中酶有利食品的品质促进蛋白质消化，提高消化率破坏抗营养因子引起氨基酸脱硫脱酰胺异构化有氧存在时加热处理，色氨酸部分受到破坏T>200℃，碱性条件下，色氨酸发生异构化剧烈热处理引起蛋白质生成环状衍生物1.加热处理对蛋白质的影响加热对蛋白质影响取决于热处理时间、温度、湿度、有无氧化还原性物质存在等。有利：营养价值提高原因是蛋白质变性，易于消化使一些酶失活，延长食品货架期大豆中蛋白中含有胰凝乳蛋白酶抑制剂和外源凝集素，加热失活后，提高pro的消化率。不利：氨基酸脱硫、脱酰胺、异构化甚至毒素产生。如：（1）在100℃发生脱酰胺作用释放出氨（2）pro在115摄氏度加热27h，产生硫化氢（3）在150度以上，赖氨酸的NH2与天冬氨酸和谷氨酸间形成新的酰胺键。（4）在200度以上时，pro生成环状衍生物具有强致突变作用（5）200°以上时L型变成D型氨基酸。（6）在热处理过程中，还会和糖类、脂类污染物或食品添加剂反应（7）羰氨反应降低蛋白质含量（8）三氯化氮曾用作面粉的成熟剂，但其余蛋氨酸残基反应生成有毒物质（9）溴甲烷与赖氨酸残基发生甲基化反应，生成N—甲基化衍生物（10）鱼体表面细菌繁殖产生甲醛，甲醛与赖氨酸残基发生缩合反应，生成有毒化合物。该反应被认为是鱼在冷藏中变硬的原因。2.低温处理下的变化食品的低温储藏可延缓或阻止微生物的生长并抑制酶的活性及化学变化。低温处理有方式有：冷却和冷冻冷冻变性的原因是由于蛋白质质点分散密度的变化引起的。温度下降，冰晶形成，蛋白质的水化膜减弱，pro侧链暴露，蛋白质质点相互靠近而结合，产生沉淀。快速冷冻要比慢速冷冻效果好碱处理下的变化生成新的氨基酸，但生成的新的氨基酸营养价值降低。发生异构化改变蛋白质的功能性质

氧化处理下的变化蛋白质分手中对于氧化作用最灵敏的基团是半胱氨酸的-SH基。即使只有温和的氧化剂存在时也能发生下列反应：

R-SH＋HS-R`R-S-S-R`此反应一般是可逆的，还原剂能使生成的二硫键断开。二硫键可以产生在同一蛋白质分子中，也可发生在两个不同的蛋白质分子间。小麦谷蛋白和麦醇谷蛋白质中的二硫键经还原作用后，肽链展开当遇到空气中的氧，即被氧化形成分子间结合的二硫键。二硫键的形成和裂解对蛋白质的溶解度、粘性、弹性和伸长性均有较大的影响，如在磨制小麦面粉时为了增加其粘弹性，在磨制成粉后，必须放置适当时间，使其氧化达到成熟。这是由于小麦蛋白质中的-SH基被氧化，在分子间形成-S-S-桥，因而粘性增加;如果面团捏和时间过久，其粘弹性则逐渐减弱，即发