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生物化学练习题一、填空题酶促动力学的双倒数作图法，得到的直线在横轴上的截距为（），纵轴上的截距为（）。2.判断一个纯化酶的方法优劣主要依据是酶的（）和（）二、判断题Km是酶的特征常数，在任何条件下，Km是常数。一种酶有几种底物就有几种Km.增加不可逆抑制剂的浓度，可以实现酶活性的完全抑制。正协同效应使酶促反应速度增加，使酶与底物亲和力增加，使酶促反应速度对底物浓度变化越来越敏感。竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。竞争性可逆抑制剂抑制程度与作用时间有关。三、选择题1、哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度？（）（A）不可逆抑制作用（B）竞争性可逆抑制作用（C）非竞争性可逆抑制作用（D）反竞争性可逆抑制作用（E）无法确定2、酶竞争性可逆抑制剂可以使（）（A）Vmax减小，Km减小；（B）Vmax增加，Km增大（C）Vmax不变，Km增加；（D）Vmax不变，Km减小（E）Vmax减小，Km增加；3、下列常见抑制剂中，除哪个外都是不可逆抑制剂？（）（A）有机磷化合物（B）有机汞化合物（C）有机砷化物（D）氰化物（E）磺胺类药物4、在生理条件下，下列哪种基团既可以作为H+的受体，也可以作为H+的供体？（）（A）His的咪唑基（B）Lys的ε氨基（C）Arg胍基（D）Cys的巯基（E）Trp的吲哚基四、简答题1、羧肽酶是由307个氨基酸残基构成的单链蛋白质，该酶活性部位的Arg145和Glu270是它的两个必需的残基。请分析下列问题。（1）在该酶活性部位实际的催化反应中，这两个氨基酸残基间的空间距离很短，只有十几个纳米。请你解释其中的原因。（2）为确定该酶对底物的Km和Vmax，获得下面一组数据。请你计算出该酶的Km和Vmax。2、分离到一个蝙蝠唾液来源的ATP酶，当酶浓度10-8mmol/L时，ATP的水解速率如下：[ATP](μmol/L)：5.01.71.00.70.56V(μmol/L/min)：2.61.951.71.41.24确定酶的Km,Vmax,Kcat。3.焦磷酸酶可以催化焦磷酸水解成磷酸，其相对分子质量为120×103，由6个相同亚基组成。纯酶的Vmax为2800U/mg酶。它的一个活力单位规定为：在标准测定条件下，37℃，15min内水解10μmol焦磷酸所需要的酶量。问：（1）每mg酶在每秒钟内水解多少mol底物？（2）每mg酶中有多少mol的活性部位（假设每个亚基上有一个活性部位）？（3）酶的转换数是多少？4.称取25mg蛋白酶粉配制成25ml酶溶液，从中取出0.1ml酶液，以酪蛋白为底物，用Folin-酚比色法测定酶活力，得知每小时产生1500μg酪氨酸。另取2ml酶液，用凯氏定氮法测定蛋白氮为0.2mg,若以每分钟产生1μg酪氨酸的酶量为1个活力单位计算，根据以上数据，求出：（1）1ml酶液中所含蛋白质量及活力单位；（2）比活力；（3）1g酶制剂的总蛋白含量及总活力。5.某酶的初提取液经过一次纯化后，经测定得到下

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