第五章蛋白质6.常见食品与新资源

6.常见食品蛋白质与新蛋白质7.食品蛋白在加工和贮藏中的教学目掌握蛋掌握蛋白质的一般性掌握蛋白质的功能了解蛋白质 中的变重点重点和蛋白质变蛋白质功能绪蛋白质的元素分蛋白质的元素组（1）C、H、O、N和少量的S元素；（2）微量金属元素P、Fe、Zn和50—55%6—7%

20—23O0.2—0.3% 约16N绪蛋白质在生物体系中起 作 酶是蛋由20种氨基酸(aminoacid)构成的聚绪蛋白质的分仅有氨基酸组成的蛋白结合蛋氨基酸与非蛋白质组分复非蛋白质组分称为辅衍生蛋经酶或化学方法处理的蛋绪结合蛋白质包 脂蛋白（蛋黄蛋白质、几种肌浆蛋白质金属蛋白（血红蛋白、肌红蛋白和几种酶绪根据大体上的结构形式分含有相互缠绕的多肽绪根据蛋白质的功能分结构肌肉、骨骼、皮肽等动物组织中含有结构蛋白质(角蛋白、胶原白、弹性蛋白等)，它们的功能有生物活性的蛋酶是活性白中重要的类，已鉴出的200种以上，它们都是高度专一性的催化剂。其他生物活性蛋白质包括结构蛋、调节代谢反应的激素蛋白(胰岛素生长激)、收缩蛋白(肌球蛋白、肌动蛋白和微管蛋白)、传递蛋白质血红蛋白、肌红蛋白、铁传递蛋白)、抗体蛋白、 白、 )白毒素和敏以及些类的生。绪食品蛋能特性的蛋白质。乳、肉(包括鱼和家禽)、蛋、谷物、豆类和油料是食第一节氨基酸是组成蛋白质(Protein,简写Pr)两两种形游离氨基单独存在蛋白态氨以蛋白质分子形式从化学的角度上从化学的角度上讲，氨基酸（Amino上氨基（NH2）基（－COOH）的化合物总称第一节氨基和羧基结合的原子称为α－碳原子，天然蛋白质α－氨基酸 β－氨基(R:“Radical”游离基的略语，表示氨基酸固有的原子第一节氨基结合在α－碳原子以外的游离氨基，称为β－氨基当1分子内含有2个以上氨基或羧基时，要根据其结合 氨基酸的元素组成及食品中的主要氨氨基酸元四种四种元C、H、O、N；只有两种氨基酸有硫（S）元素，即Cys和Met第一节甘氨酸（Gly 丙氨酸（Ala 缬氨酸（ 亮氨酸（Leu异亮氨酸（第一节丝氨酸（Ser 苏氨酸（天冬氨酸（ 谷氨酸（Glu天冬酰胺（Asn 第一节组氨酸（His 赖氨酸（Lys精氨酸（半胱氨酸（ 蛋氨酸（Met第一节苯丙氨酸（Phe 酪氨酸（Tyr色氨酸（Try 第一节还有一类氨基酸也是很主要的，它们分别是Cys、HylHyp胱氨酸（ 羟脯氨酸（羟赖氨酸（第一节特殊氨基酸和低聚肌β－丙氨豌高肌β－丙氨豌高丝氨茶叶、脑γ－氨基酪氨肝高半胱胡萝蒜黄章鱼章鱼、牛磺第一节氨基酸的分按照羧基和氨基数目分碱性氨基三 Lys、Arg、中性氨基余下十五

酸性氨基酸Asp、第一节Gly、Ala、Vel 五脂肪醇氨基酸：Ser、 二

Asp、 二第一节按照侧链基团非极非极Ala MetPheTry极极性不带 Thr Asn 带正带正Lys、Arg、带负带负Glu、第一节Val、Leu、Ile、Phe、Met、Try、Lys、Thr 婴儿、生理功能缺陷 第一节物理性晶形甘氨酸(Gly),292 乙酸,16.5第一节于乙醚等非极性溶剂中，而均能溶于强酸碱溶液中。比比旋光其其中：α—旋光度 C—浓度L-长度 D-钠光波长5896第一节其其中A或D-C-克分子浓度L-吸收杯内径长度ε-克分子消光系数I0-入射光强度I-透射光强度。第一节D.甜味Lys-HCl+2,Gln+1,Val+1,Glu-2Na+1,Arg-咸味AA：Asp-2Na+3,Glu-2Na+3,His-鲜味AA：Glu-Na+3,Asp-第一节例如：D-Try的甜度可达蔗糖的40倍，而D-Asn比蔗糖又如：一种新型甜料剂——阿斯帕特（Aspartame)第一节具有以下几点特点关于L-AA，重点是Glu-Na(俗称味精，MSG)，几点说明第一节纯度很高的Glu-Na是没有鲜味的，只有在NaCl存在下Glu-Na才有鲜味，因此称Glu-Na为NaCl的助鲜剂特特鲜味精：味精+肌苷酸或鸟苷酸核苷酸称为味精的助鲜化学性 缓冲AA具有缓冲作用AA两(MP)特别AA两水水的介电常数升第一节1.1.3.2.2AA的解离曲线和等AAAA值使AAAI第一节1.1.3.2.4化学几点说R基团上含有N元素的AA，如His、Try、Arg、Lys，还有Pro和Hyp能与HNO2发生定量反应，不能确定N元素来自AA(-NH2)，这是Va-Sle法测定氨基氮的基础。可以确定Pr的水解程度，因为只有A的氨基(-NH2)样品用量较多第一节与水合茚三酮的紫色化合说明茚三酮在温度过高时，本身氧AA与一些离子(如Zn+2等)反应生成络合物第一节 AA在特定酶的作用下生成伯胺，并放出CO2气体第一节 -氨基丁生成的CO2气体，采用气勃氏气体分析仪测压换算-氨基丁脱氨AA在特定酶作用下，脱去氨基，生成酮基酸，如Gluα-酮戊二第一节一般AA茚三酮法：用0.5%茚三酮溶液，喷雾在滤纸上，吹干成为紫红色吲哚醌法（各种AA与吲哚醌反应生产不同颜色红色：Leu、 浅红 紫色：Ile、Cys、Arg;桔黄 绿：Trp；兰绿 咖啡色 兰紫：Met、Glu、SerLys;兰色：Phe、Asp、Ala、Pro、特殊呈色反酚基的显色反应①米伦氏反应试剂—HNO3.HNO2.Hg+.Hg2+第一节 酚衍生 邻醌圬衍生②福林氏反应(Follin)：试剂—钨酸钠、柠檬酸、磷酸等Tyr+福林试剂 →钼兰（钨兰）。邻-硝醌酸钠衍生第一节Trp生成的黄色比Tyr生成的颜色胍基反应(Arg)一坂口反应：试剂—α–萘酚OH

樱桃吲哚环显色反应（Trp）一乙醛酸反应：浓硫（H2SO4）第一节Trp+乙醛 生成紫色说明：浓（H2SO4）要顺壁加入，使之不相混，否则会破坏重氮苯黄酸盐（鲜红色第一节巯基的显色反应CySHCySH+OH-→CySH-OH+Na2S+Na2S+ →PbS↓PbS+HClH2SPb(Cl)2臭鸡蛋味说明：Met不能发生此反 〔Fe(CN)5NO〕2-CySH→〔Fe(CN)5NO·SH〕→〔Fe(CN)5NOS〕3-说明：没有此反应，但可以加KN或巯基乙醇把C还原成CSH,行此反应。第二节指氨基酸通过共价键（肽键）连接而成第二节肽键不同于C-N单键和C=N双键肽键具有部分单键性质同时又有双键肽键不能自由旋肽单位是刚性平肽单位平面有一定的键长和键肽键（－CO－NH－），又称为酰胺第二节一级结构概1、氨基酸在链中的排列顺序是随机2、蛋白质中二肽或三肽的氨基酸顺序全部或几乎全部的可能排列存3、在同一肽链中未发现周期性的重复顺序（如BB或BDBD）也极少发现有三个以上相同的氨基酸连续排列（如AAAA或BBBB），4564、关于二硫键的位置和数目没有明显的规第二节α－螺旋定定义：多肽链主链骨架中的若干肽段各自沿着某个轴盘旋折迭，并以氢键维持，从而形成具有规律的构象螺旋的形如果一系列如果一系列C的成对二面角（,）螺旋分为整数螺旋和非整数螺旋;左旋和右旋螺旋①α－系螺旋：氢键形成封闭环的方式封闭环包含的原子数＝3n+4（n＝1、2、3 第二节第二节第二节②γ－系螺旋：氢键形成封闭环的方式封闭环包含的原子数＝3n+5（n＝1、2、 螺旋用螺旋用SN表示S－表示每一圈包含的AA残基数N－表示氢键封闭环的原子典型的α－右手螺即:3.613－螺旋第二节11每隔3.6个AA残基上升一圈 Å，每个AA残基沿轴旋转1000，上升1.5Å。 二面角：φ＝-480,5703相邻螺旋之间形成氢第二节残基的羰基氧原子与第五个A（4）氢键的取向与螺旋轴几乎平行。（5）R基团位于α－螺旋体的外β－折迭结构（β－片层结构β－折迭结构的形若干条肽链或一条肽链的若干肽段平行排列，相邻主骨链之间靠氢键系的一种结构折迭的种正平行β－折迭 相二面角φ＝-反平行β－折迭 相反面角φ＝-第二节第二节第二节第二节第二节β－折迭结构的特①折迭时平面间的距离为0.7Å;当空间展开时为 R 第二第二节肽链的折叠受到侧链R基的各种限1肽键的硬度2带正电或负电的R3肽链中疏水基和亲水基位置和第二节无规卷曲（无规线团，自由折迭等它的二面角（φ，ψ），当以任意角度存在时就组成了无发夹结构（β－转角，U形转折第二节只有在第三个AA残基为Gly的情况下，Ⅱ型才存在Pro是α－螺旋体的最大破坏者，而是β－转角的最好生成者第二节蛋白 无规则卷曲/还原血红 蛋胰凝乳蛋白酶免疫球蛋核糖核酸酶A大豆11S球蛋

0

0-0

第二节超二级结在蛋白质结构的组织层次上，超二级结构高于二级结构， αα是由两股或三股α-螺旋彼此缠绕而成左手超螺旋，重第二节图2-13超二级结构的基本形 (d)βββ第二节磷酸丙糖异构 酸激图2-14两种含有β-第二节定义：一条多肽链在二级结构的基础上，由于其顺序相隔较远的氨R蛋白定义：一条多肽链在二级结构的基础上，由于其顺序相隔较远的氨R图2-19卵溶菌酶的三级结第二节图2-22胰岛素的三级结第二节图2-20肌红蛋白(Mb)三级结第二节 图2-21磷酸丙糖异构酶和 第二节球状蛋白质分子结构有如下特征在球状蛋白质分子中，一条多肽链往往是通过一部分α－螺旋，一部分－折迭，一部分β－转角和一部分无规卷曲，从而形成紧密的球状在球状蛋白质分子中，大多数非极性侧链总是埋藏在分子的内部形，而大多数极性链总是 于分子的表面形成亲区。极性基团的类和目、排布就决定了蛋白质的功能。在球状蛋白质分子的表面，往往有一个内陷的空穴，此穴往往是疏水区，容纳一个或二个小分子的配体或大分子的一部分球状蛋白质分子的结构，主要是由盐第二节图2-24溶菌酶的结构第二节(d)细胞色素c3;(e)、(f)分别为木瓜蛋白酶结构域1和2图2-25第二节结构定义定义：蛋白质分子中某些空间区域相邻的氨基酸残基在二级结构和二级结构的基础上，进一步组合成的具有某些功能的结构图2-23结构第二节从结构形成的角度来看，一条长的多肽链先折叠从功能的角度来看，很多由多个结构域组成的蛋第二节蛋白质分子的四级定定义：几条或几十条完整的，具有一级、二级、三级结构的多肽链在一起而形成的寡聚蛋白质，就叫做蛋白质的四级结构。每一个多称之为蛋白质的亚基亚单位一般是由一条多肽链组成的，但也有由几条多肽链构成多肽链以二硫键相连均一四级结非均一四级结图2-26a四级结构模第二节α－螺 β－转角或无 β－折图2-27图2-27四级结构立体排第二节为180～210kDa聚体为180～210kDa βllS球蛋白是大 中的主要贮藏蛋白，分子量360kD，是由12个亚基构成的寡聚蛋白，聚合度在2000左右 B 第二节图2-28（以β链为顶部的俯视图第二节？ ？三、氨基酸形成肽链时，不同种类氨基酸的排列顺序四、肽链的盘曲、折叠方式及其形成的空间结构千差万二硫第二节二硫5、稳定蛋白质结构的作用范德华蛋白质形成二级、三级和四级结构，并使之保持稳定的相互作用力包括两类：①蛋白质分子内固有的作用力，所产生的分子内相互作用(即范德华相互作用和空间相互作用)；②范德华空间相互空间相互金属离蛋白质结构氢疏水相互作静电相互作第二节6、蛋白质的物理蛋白质的物理化学性质（酸碱性、水解、颜色反应、第三节蛋白质1、蛋白质变性变性：氢键等次级键破坏，空间构分子组成不变，分子量不变，即肽键不断裂水解作用：肽键断裂，即一级结构破坏

，从有序到无序第三节蛋白质2、蛋白质变性

化学性质的改

生物性能的改

抗原性生物功第三节蛋白质食品蛋白质变性后通常引起溶解度降低或失去溶解性，从而影响白质的功能特性或加工特性。种况，变是需宜中胰抑制的热变性可著提动时的消化生效部变性蛋白则天然状态更易消化，或具有更的 性、起泡性和胶性。第三节蛋白质在某些情况下例如，有的蛋白质在加热时发生变性，冷却后，又可二硫键的断裂第三节蛋白质物理因3、影响蛋白质变物理因热在加热条件下，肽键产生热振荡，导致维持蛋白质空间结构的键破坏，天然构象变性速率取决于温度。对许多反应来说，温度每升高1℃，转化速率约增加21，速率可增加60倍左右，因为水活性、pH、离子强度和离子种类等。即使蛋白质用温和方法脱水，如冷冻干燥法仍然可引起某些蛋白质变性。蛋白质(或酶)在干燥条件下比含水分时热变性第三节蛋白质为1蛋白热变性温度蛋白为1蛋白热变性温度蛋白热变性温度牛蛋α-乳清血红β-乳球鸡蛋大豆球蛋肌红燕麦球第三节蛋白质静高压力诱导蛋白质变性的原因主要是蛋白质的柔性和可压缩性。尽管氨基酸残基是被紧密地包裹在球状蛋白质分子的内部，但是仍然存在一些恒定的。压力引起的蛋白质变性是高度可逆的高压导致的蛋白质变性不会损害蛋白质中的必须氨基酸味，也不会导 化合物的形成第三节蛋白质 泛关注，例如灭菌和胶凝化。在200--1000MPa高压下灭菌，使细胞 大豆球蛋白或3％肌动球蛋白在1OO—700MPa 压下，于25℃加压30min，则可形成凝胶，其质地比热凝胶柔软 压也常用于牛的嫩化加工，一般处理压力为100—300MPa。压力加工，目前是一种 第三节蛋白质剪性。在加工面包或其他食品的面团时，产生的剪切力使蛋白质变性，主要是因为β螺旋的破坏导致了蛋白质的网络结构的改变。辐芳香族氨基酸残基吸收紫外若能量高，能打断二硫键，导致构象变食品进行一般的辐射保鲜时，辐射对食品蛋白质的影响极小。原因：1.量低；2.食品中水的裂解减少了其他物质第三节蛋白质冷界面作蛋白质物理变性技术的应用辐射等技术确实现在研究的第三节蛋白质ppH等有机溶尿素和盐酸胍 尿素和盐酸胍优先和变性蛋白质结 促进疏水氨基酸残基在水相中增溶，也降低了疏水相互第三节蛋白质表面活性SDS（十二烷基硫酸钠），强有力的蛋白质变性剂破坏了蛋白质的疏水相互作用，促使天然蛋白质伸展，非极性基团于水介质中，导致了天然与变性蛋白质之间的平衡移动，引起蛋第三节蛋白质4乙醇改变水的介电常数，改变静电作非极性侧链 中比在水中更易溶解 疏水区，削弱或打断疏水相互作促溶低浓度（离子强度≤0.2）静电中和作用稳定了蛋白质的结较高的浓度（＞1mol/L）离子特异效第四节蛋白质的功能脂糖脂糖蛋白

构 食品品其他成其他成蛋白质的两解离及等蛋白质的两解离及等电蛋白质胶体质及沉淀作第四节蛋白质的功能面制 肉制 糖饮 仿肉食 婴幼儿食第四节蛋白质的功能蛋白质的功能性质： 、保藏 和消费期间影响蛋白质在食品系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质第四节蛋白质的功能食品蛋白质在食品体系中的功Functionalrolesoffoodproteinsinfood第四节蛋白质的功能食品体 分子水第四节蛋白质的功能溶解 水合界面性胶凝

功能

粘组织第四节蛋白质的功能的固有性质。是蛋白质-蛋白质和蛋白质-溶剂相概氮溶解氮溶解性指标(NSI)、水评价指第四节蛋白质的功能氨基酸组温 pH 离子强

分子亲疏水第四节蛋白质的功能影响蛋白质溶当pH＝pI时，蛋白质的溶解度最低利用这一性质进行蛋白质提取 第四节蛋白质的功能离子强低离子强度（＜0.5）—盐溶高离子强度 —盐第四节蛋白质的功能温一般降低蛋白质的溶解第四节蛋白质的功能脱脂碱浸固液分残干脱脂碱浸固液分残干酸沉饲固液分乳水废中灭干（3）第四节蛋白质的功能（3）第四节蛋白质的功能pro温 蛋白质盐的种 离子强水化时第四节蛋白质的功能第四节蛋白质的功能2蛋白质中含有极性和非极性基团，在油水两相之间形成种致密的界面膜，能够降低油水界面的界面张力，从而性止体系中油滴 ，提高体系的稳定性评价指标 活性指数稳定性指数第四节蛋白质的功能第四节蛋白质的功能蛋白质起蛋白质起泡性评分布、起泡能力密度强度、气泡平均直径和直稳定性等指标表示。常用的是起泡力和沫稳定

指蛋白质在汽-液界面形成坚韧的薄膜使大量气并入和稳定的能第四节蛋白质的功能有有效起泡剂必须满快速吸附至气-水界易于在界面上展开和重通过分子间相互作用形成粘合性蛋白质作为发泡剂的条件是具有表面活性剂的性质第四节蛋白质的功能第四节蛋白质的功能3胶凝性：蛋白质分子构象改变或部分伸展，发生变性，单个变性的蛋质分子逐 形成可以容纳水等物质的网状结构凝胶形成机第四节蛋白质的功能凝溶凝溶如：豆浆、牛奶、蛋清第四节蛋白质的功能状态存在。如：奶酪、豆腐、新鲜的鱼肉禽有一定的形状、弹性第四节蛋白质的功能第四节蛋白质的功能第四节蛋白质的功能九、风味结风蛋风蛋白蛋蛋白 风良好风味载 与不良风味结第四节蛋白质的功能蛋白质与风味之间的相互作蛋白质与风味物质的结合包括物理吸附和化学吸物理吸附：范德华力和毛细管吸化学吸附：静电吸附、氢键结合和共价结第四节蛋白质的功能第四节蛋白质的功能影响蛋白质与风味结合的因盐：盐溶类盐由于使疏水相互作用去稳定，降低风味结合，而盐析类提高风味结合pH：碱性效果一般优于酸温度：温度对风味物质的结合影响非常小，这是因为结合过程是熵驱动，酶：蛋白质经酶彻底水解将会降低它对挥发性物质的结合第四节蛋白质的功能第四节蛋白质的功能 蛋白质的改性蛋白质改性修饰技术就是利用化学因素或物理因素或生物因素物改化改酶改方不影响其营养价值的物改化改酶改方蛋白质的改性蛋白质的改性超声波改性：超声波的瞬态空化作用使能量密度高度，故能 瞬间作用产生高压、高温等一系列物理效应，从而使蛋白质分子发生了结构的变化，改变蛋蛋白质的改性热改性：高温条件下大豆分离蛋白的高溶解性是由于7S11S之间的亚基通过二硫键重新结合，疏水作用力使得疏水性基团向新聚合物中间 ，形成可溶性聚合物，因此蛋白质的改性蛋白质的改性基大量，溶剂化能力增强，蛋白质溶解性提高。静 压改 压均质改 脉冲电场改蛋白质的改性蛋白质的改性蛋白质的改性通过化学试剂作用，使蛋白质中部分肽键断裂或者引入各种功能基团，如在蛋白质中引入带负电荷基团、亲水、亲油基团、巯基等，生产出多种具有特殊加工功能特性的蛋蛋白质的改性酰 糖基脱酰

共价交水解及氧蛋白质的改性碱处脱脂大豆粉→浸泡→水磨→重磨→水洗→用石灰水配成碱但产品有时带有生石灰味，废渣的后处理环保问题均棘手。近年来，对浓碱高温下可能生成赖氨酰丙氨酸的毒性问题也提及过，在碱性试剂作用下，氨基酸由L型转D型可能性增加，成酸处

蛋白质的改性优点蛋白质的改性琥珀酰化作蛋白质分子的亲核基团（如氨基或羟基等）①增加净负电荷；②改变结构；③提高蛋白质成亚单蛋白质的改性乙酰化将醋酸酐引入到蛋白质结构的氨基上即成为乙酰化蛋白，把这种反应叫做乙酰化作用，乙酰化作用能使正氨基离子转移到带电的中性残基上，从而得到一个净负电荷，反应条件是：蛋白质的-NH2和乙酸酐在pH7.2~7.8作用下，生成乙酰化蛋蛋白质的改性磷酸化 蛋白质的磷酸化是选择地利用蛋白质侧链的活性基团。如苏氨酸，丝氨酸的-OH及赖氨酸的ε-NH2分别接进一个磷酸基团，使之变成苏氨酸磷酸酯、丝氨酸磷酸酯和赖氨酸磷酸酯，从而引进大量的磷酸根基团，磷酸根基团的引进增加了蛋白质的电负性，提蛋白质的改性糖基化作蛋白质的改性酶、A.S1.中性蛋白酶、碱性蛋白酶、微生物蛋白酶蛋白质的改性蛋白质的改性选用木瓜蛋白酶改进大豆分离蛋白功能特性，反应反应的pH值67。但影响酶促反应的因素有酶用量、底物（SPI）浓度、反应时间、水解度为控制反应度的 标本研究结果为底物浓度固:液1:5(W/V),反应时间1.5h，加酶0（ 单。蛋白质的改性化学-它的分散性，降低黏度，在搅打时有更大 膨胀性对肌肉食品极重要的一些功能参数如活动、力和凝胶作用，在与酰化的水解的蛋白相比时有所减低。蛋白质的改性在中能否被体内酶消化吸收;蛋白质的改性产品功能特性 营养蛋白质化学改性主要是Lys的ε-NH3的反应，反应衍生物是体内胰蛋白酶无法水解，造成赖氨酸失效，最终导致蛋白蛋白质的改性生产费我国可供食品蛋白酶品种甚少，并且是一次使用，更增加成本，随着酶制剂工业发展，酶品种及食品级酶将也会大增，微囊包埋酶，固定化酶等技术开发，使酶改性在食品工业中应蛋白质的改性产品感官性质上问果，完整的球蛋白中，大部分疏水性氨基酸的侧链被包埋在蛋白质的内部，它们不和味觉细胞直接接触，因而也不会产生苦味。蛋白质水解后疏水性氨基酸，蛋白质的平均疏水性改变，当蛋白质平均疏水性大于5.85kJ/mol氨基酸残基时，水解第五节白质的营养性火腿大火腿大含有丰富的含有丰富的蛋第五节白质的营养性第五节白质的营养性蛋白质的营养及通常把营养价值较高的蛋白质称为完全蛋白质为机体提供 里的全部蛋白质每天约有2～3%左右进行更新，即300g左右的蛋白质发生代谢(70kg体重的人)，其中7/8的蛋白质重新合成机体蛋白，另外1/8的蛋白质第五节白质的营养性为机体提供部分能生分解、其中1/8蛋白质在分解过程中，生成二氧化碳和水，并所需热量有14%左右来自蛋白质，脂肪提供输入N输出据测定，人类平均排出量为：尿氮 37mg/kg/日 12mg/kg/日；皮夫N3mg/kg/日；其它N 第五节白质的营养性蛋白质需即使是优质蛋白质(如牛奶、蛋)，也不可能完全利用，即所给予的量必须超过54mgN/kg：（1）（2）（3）（4） 第五节白质的营养性白质的成人利用率的倒数(即：净蛋白质利用率NPU-对于外界应力的安全系数日常膳食中的蛋白质 第五节白质的营养性当蛋白质供给不足时，将出现如下症萎缩，肌肉蛋白质分解增加，尿中排除3—甲基组氨酸增多。态的适应能力下降第五节白质的营养性必需氨基酸需要脊椎动物不能合成机体所需要的全部AA高等植物能制造合成蛋白质所需要的全部AA，能利用氨第五节白质的营养性必需氨基 在某些情况下，机体内源合成不足或婴幼儿由于发育不全第五节白质的营养性必需氨基酸需要 各种EAA间的相互比例称为AA构成比例，亦有人称为氮基酸模式(Patern)第五节白质的营养性蛋白质质量评化学蛋白质含量定食品中蛋白质含量的多少，固然不能决定一种食品蛋白质的营养价值高低，但评定一种食品蛋白质营养价值时，应以含量为基础。不能脱离含量单纯考虑营养价值，因为即使营养价值很高，但含量太低，亦不第五节白质的营养性氨基酸谱式和氨基酸分后与参考蛋白质或氨基酸模式比较，以每种AA和参考蛋白质例如

第五节白质的营养性某一谷类含Lys(150mg/gN)，SAA(240mg/gN),Try(70mg/gN)，Thr(190)模式值分别 则Lys的AAS为：AASLys=150/340=0.44

Try(60)食品中的蛋白质，有某一种或几种EAA缺乏或不合成机体蛋白质的过程受到限制，此种EAA称之为限制性氨基酸AAS最低的称为第一LAA，以此类推第五节白质的营养性常用限制氨基酸，如Lys,SAA,Thr,Val等来计算食物蛋白的AAS。故—————————————————————————————————————————————— 1.00------ ——————————————————————生物学

第五节白质的营养性蛋白质消化率蛋白质消化率是指一种食物蛋白质可被消化酶分解的程度。第五节白质的营养性几种常见食物的蛋白消奶 肉 蛋 米 面 大豆粕花生 玉米 豆 菜籽蛋 94% 99-——————————————————————————————————————————————————第五节白质的营养性蛋白质的物值其中：氮的储留量=食物中含氮总量-(粪中排出氮量-肠道代谢废物氮)-(尿中含氮量-尿内源氮)氮的吸收量=食物中含氮总量-(粪中含氮量-肠道第五节白质的营养性食食食食大甘绿牛大玉白牛高大白0.76生花生小蚕虾0.77熟花生第五节白质的营养性影响BV的因素与AA的组成有关系加工方法有与实验条件、时间长短、气候、节气、蛋白质含量(10与实验动物 有关(以刚断奶的鼠饲养蛋白质在膳食中所占热量例如鸡蛋占8%时，BV为0.91；点12%时，BV则为0.84；如增加到时，BV0.62。BV值的计算：通常是用氮平生物值相当于用化学法计算出的“氨基酸得分”，即AAS或PQS第五节白质的营养性净蛋白利用率事实上，净蛋白利用率就是将蛋白质的消化率与生物值事实上，净蛋白利用率就是将蛋白质的消化率与生物值使用较多.净蛋白质利用率(NPU)=消化率×生物值第五节白质的营养性蛋白效能比值例如，不能说PER=3.0的蛋白质比PER=1.5最大缺点是没有把维持体重所需的蛋白质考虑在内，因第五节白质的营养性食 食玉 白小 花大 牛全 鱼鱼 牛乳酪蛋白*乳清蛋酵 *：参考标准酪蛋第六节食品中的蛋白质食品蛋白质可以分为动物源、植物源两大类，常见的有肉类、乳、蛋、鱼蛋白、谷物、大豆蛋白等，还有一些新蛋白质资源如：单细白、叶蛋白、藻类蛋白等是未来研究、开发的主要方向。第六节食品中的蛋白质（一）大豆蛋白白质第六节食品中的蛋白质分散脂肪 (球膜蛋白1酪蛋白约占80-82Pro 第六节食品中的蛋白质2、乳清乳清蛋白，主要是β