《生物化学》学习指南

PAGE医学生物化学学习指南生物化学与分子生物学系2009.7内容提要本书是人民卫生出版社最新出版的普通高等教育“十一五”国家级规划教材《生物化学》（第7版）的配套学习辅导教材，是作者根据多年的教学经验和成果编写而成的。本书的突出特点是：根据教学大纲的要求，用精炼准确的文字写出各章要求掌握、熟悉和了解的内容，既可指导学习复习，又可作为教师授课的主要依据（复习指南）。本书重点突出，覆盖面广，分析归纳条理清晰，内容系统全面。本书可供高等医药院校的临床、预防、法医、口腔、中西医结合、影像等专业的本科学生复习考试用，也供有志攻读硕士学位研究生入学考试用，还可以供药学、中药等专业本科学生及医科各专业的专升本、专科学生复习考试参考。此外本书对于生物化学专业教师的教学及命题亦有一定的参考价值。前言本书是人民卫生出版社最新出版的普通高等教育“十一五”国家级规划教材《生物化学》（第7版）的配套学习辅导教材，供高等医药院校的临床、预防、法医、口腔、中西医结合、影像等专业的本科学生复习考试用，也供有志攻读硕士学位研究生入学考试用，还可以供药学、中药等专业本科学生及医科各专业的专升本、专科学生复习考试参考，此外本书对于生物化学专业教师的教学亦有一定的参考价值。生物化学是一门重要的医学基础课，学好生物化学才能更好地学习后续医学课程，成为合格的医学人才。为了帮助学生牢固掌握生物化学的基本理论和基本知识，熟悉常用的考试题型，我们根据多年的教学经验和考试命题、阅卷的体会，编写这本配套学习辅导材料。每章的内容包括以下四部分：（1）复习指南：根据教学大纲的要求编写而成，对本章的复习起到提纲挈领的作用。为了更好地理解和突出重点，对每一章节的内容分别标明“掌握”、“熟悉”和“了解”三个层次，学生也可根据自己的具体专业需要，进行适度调整。（2）生物化学英文专业词汇：根据双语教学的需要，选用了常用的生物化学专业英文单词、词组及缩写共322条。由于我们学术水平有限，书中难免有错误和失之严谨之处，敬请原谅，期盼广大同仁及读者批评指正，以便再版时得以改正。华中科技大学同济医学院生物化学与分子生物学系PAGE63绪论复习指南一、生物化学的概念和研究对象掌握生物化学的概念。生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的内容，称为分子生物学，是生物化学的重要组成部分，也被视作生物化学的发展和延续。熟悉分子生物学与生物化学的关系。人们通常将研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的内容，称为分子生物学。而从广义上理解，分子生物学是生物化学的重要组成部分，也被视作生物化学的发展和延续。二、生物化学发展简史了解生物化学的发展简史。三、当代生物化学研究的主要内容熟悉当代生物化学研究的主要内容：1.生物分子的结构与功能组成生物个体的化学成分，包括无机物、有机小分子和生物大分子。生物大分子的重要特征之一是具有信息功能，因此，也称为生物信息分子。例如，蛋白质、核酸、聚糖等。分子结构是功能的基础，而功能则是结构的体现。生物大分子的功能还需通过分子之间的相互识别和相互作用而实现。分子结构、分子识别和分子的相互作用是执行生物信息分子功能的基本要素。2.物质代谢及其调节生命体的基本特征是新陈代谢。正常的物质代谢是正常生命过程的必要条件，若物质代谢发生紊乱则可引起疾病。3.基因信息传递及其调控基因信息传递涉及到遗传、变异、生长、分化等诸多生命过程，也与遗传病、恶性肿瘤、心血管病等多种疾病的发病机制有关。DNA是遗传的主要物质基础，基因即DNA分子的功能片段。基因分子生物学除了进一步研究DNA的结构与功能外，更重要的是研究DNA复制、基因转录、蛋白质生物合成等基因信息传递过程的机制及基因表达时空规律。基因表达调控主要集中在信号转导研究、转录因子研究和RNA剪辑研究三个方面。四、生物化学与医学了解生物化学与医学的关系。本章要求掌握的英文专业词汇1.生物化学biochemistry 2.分子生物学molecularbiology3.人类基因组计划humangenomeproject,HGP

第一章蛋白质的结构与功能复习指南掌握蛋白质的概念及生物学重要性：蛋白质是由多种氨基酸通过肽键联系起来的高分子含氮化合物。蛋白质在体内分布广、含量高，是生物体重要组成成分；具有重要的生物学功能。第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素组成掌握蛋白质元素组成的特点、平均含氮量。大多数蛋白质含氮量很接近，平均为16％。通过测定生物样品中的含氮量就可以推算出蛋白质的大约含量。二、组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L-α-氨基酸掌握氨基酸的概念，通式。含有氨基及羧基的有机化合物都可以叫做氨基酸。组成蛋白质的基本单位是氨基酸。组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-α-氨基酸（除甘氨酸外）。三、氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类熟悉氨基酸的分类。根据氨基酸的侧链结构和理化性质分类：①非极性脂肪族氨基酸②极性中性氨基酸③芳香族氨基酸④酸性氨基酸⑤碱性氨基酸。四、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质熟悉氨基酸的理化性质：氨基酸具有两性解离的性质；含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质；氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物。掌握氨基酸的等电点的概念。在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点（pI）。五、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链掌握肽键、肽链、肽的概念。熟悉生物活性肽。如谷胱甘肽。肽键是由氨基酸的α-羧基与相邻的另一氨基酸的α-氨基脱水缩合起来的键。氨基酸通过肽键相连形成多肽链。肽链仅仅指一种结构，而不是化合物。肽是由氨基酸通过肽键缩合形成的化合物，具有一定的功能。由两个氨基酸形成的肽称为二肽，三个氨基酸形成的肽称为三肽。许多氨基酸形成的肽称为多肽。第二节蛋白质的分子结构一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构掌握蛋白质一级结构的概念及主要化学键。蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。一级结构中的主要化学键是肽键，有些蛋白质还包括二硫键。二、多肽链的局部主链构象为蛋白质二级结构掌握蛋白质二级结构的概念和二级结构的基本形式。熟悉肽单元、超二级结构及模体的概念。掌握维持蛋白质空间结构的化学键。蛋白质二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部的、往往具有一定规律的空间结构，也就是该肽链主链骨架原子的相对空间位置（不涉及R基团构象）。其基本形式包括：α螺旋结构、β-片层结构、β-转角、无规卷曲。维持蛋白质二级结构的化学键主要是氢键。三、在二级结构基础上多肽链进一步折叠形成蛋白质三级结构掌握蛋白质三级结构的概念，熟悉结构域及分子伴侣的概念。了解分子伴侣的种类。蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。稳定蛋白质三级结构主要靠疏水键、盐键、氢键和VanderWaals力等。分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。四、含有二条以上多肽链的蛋白质具有四级结构掌握蛋白质四级结构、亚基的概念。在体内有许多蛋白质含有2条或2条以上多肽链，才能全面地执行功能。每1条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基。蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。各亚基间的结合力主要是氢键和离子键。五、蛋白质的分类了解蛋白质的分类。根据蛋白质组成成分可分成单纯蛋白质和结合蛋白质。根据形状分为纤维状蛋白和球状蛋白。六、蛋白质组学了解蛋白质组、蛋白质组学基本概念。了解蛋白质组学研究技术平台和蛋白质组学研究的科学意义。蛋白质组是指一种细胞或一种生物所表达的全部蛋白质，即“一种基因组所表达的全套蛋白质”。第三节蛋白质结构与功能的关系一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础掌握蛋白质一级结构与功能的关系，了解分子病的概念。一级结构是空间构象的基础；一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能；氨基酸序列提供重要的生物进化信息；重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病。二、蛋白质的功能依赖特定空间结构掌握蛋白质空间结构与功能的关系（以血红蛋白为例），熟悉肌红蛋白和血红蛋白结构，血红蛋白的构象变化与结合氧。熟悉协同效应、变构效应的概念。了解构象病的概念。协同效应是指一个亚基与其配体（Hb结合的配体为O2）结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。如果是促进作用则称为正协同效应；反之则为负协同效应。变构效应是指一个蛋白质与它的配体（或其它蛋白质）结合后，蛋白质的构象发生变化，使它更适合于功能需要，这一类变化称为变构效应。第四节蛋白质的理化性质一、蛋白质具有两性电离性质掌握蛋白质的两性电离性质及等电点的概念。蛋白质净电荷等于零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点（pI）。应用这一性质可以分离蛋白质。二、蛋白质具有胶体性质熟悉蛋白质的胶体性质。水化膜和表面电荷是维持蛋白质胶体稳定的两个重要因素。三、蛋白质空间结构破坏而引起变性掌握蛋白质变性、复性的概念，机理、影响因素及其应用。了解蛋白质沉淀和凝固。在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。蛋白质的变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。变性因素常被应用来消毒及灭菌，防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂(如疫苗等)的必要条件。蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。四、蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰熟悉蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰。在280nm波长处有特征性吸收峰。五、应用蛋白质呈色反应可测定蛋白质溶液含量了解应用蛋白质呈色反应可测定蛋白质溶液含量：茚三酮反应；双缩脲反应。第五节蛋白质的分离、纯化与结构分析熟悉蛋白质分离、纯化的常用方法：透析及超滤法；丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀；电泳；层析；超速离心等。了解蛋白质多肽链氨基酸序列的基本分析方法。了解蛋白质空间结构测定的常用方法。本章要求掌握的英文专业词汇1.蛋白质protein 2.生物大分子biomacromolecule3.氨基酸aminoacid 4.肽peptide5.肽键peptidebond 6.寡肽oligopeptide7.多肽polypeptide 8.氨基酸残基residue9.谷胱甘肽glutathione,GSH 10.空间构象conformation11.一级结构primarystructure 12.二级结构secondarystructure13.模体motif 14.三级结构tertiarystructure15.结构域domain 16.分子伴侣chaperon17.亚基subunit 18.四级结构quaternarystructure。19.血红素heme 20.蛋白质组学proteomics21.变性denaturation 22.复性renaturation

第二章核酸的结构与功能复习指南掌握核酸的分类、分布及其生物学作用。第一节核酸的化学组成及一级结构一、核苷酸是构成核酸的基本组成单位掌握核苷酸中的碱基成分。核苷酸有嘌呤碱（腺嘌呤、鸟嘌呤）和嘧啶碱（胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶）两类。掌握构成RNA分子的戊糖为β-D-核糖，构成DNA分子的戊糖为β-D-2-脱氧核糖。掌握核苷的形成及种类：核苷是碱基与核糖或脱氧核糖通过糖苷键缩合成核苷或脱氧核苷，是由戊糖C-1-OH与嘌呤碱N-9或嘧啶碱N-1脱水缩合生成。核苷包括腺苷、鸟苷、胞苷、尿苷等；脱氧核苷包括脱氧腺苷、脱氧鸟苷、脱氧胞苷和脱氧胸苷。掌握核苷酸的结构、命名及英文字母符号：核苷酸是核苷与磷酸通过酯键结合而成的化合物；生物体内的核苷酸主要是5-核苷酸。掌握组成RNA的核苷酸是AMP、GMP、CMP及UMP；组成DNA的核苷酸是dAMP、dGMP、dCMP及dTMP。掌握嘌呤碱和嘧啶碱的英文字母符号及紫外吸收特性与意义。熟悉嘌呤环和嘧啶环的原子定位（编号）。熟悉游离存在的多磷酸核苷（如ATP、GTP、CTP、UTP、ADP……）。熟悉环核苷酸（cAMP、cGMP）。了解两类碱基的结构式。二、DNA是脱氧核苷酸通过3,5磷酸二酯键连接形成的大分子掌握核酸的连接形式：核苷酸C-3原子的羟基与另一个核苷酸C-5原子的磷酸基团缩合形成3,5磷酸二酯键。DNA是由多个脱氧核苷酸通过磷酸二酯键连接的、具有方向性的线性大分子。三、RNA也是具有3,5磷酸二酯键的线性大分子掌握RNA也是多个核苷酸分子形成的线性大分子，并且具有方向性。四、核酸的一级结构是核苷酸的排列顺序掌握核酸一级结构的定义、连接方式及其链的走向。核酸的一级结构是指多核苷酸链中核苷酸的排列顺序（或碱基排列顺序）；其连接方式是相邻核苷酸之间形成3,5-磷酸二酯键；链的走向为5-端→3-端。掌握RNA与DNA的差别。从化学组成、分布及生物学作用上比较二者的差别。第二节DNA的空间结构与功能一、DNA的二级结构是双螺旋结构（一）熟悉DNA双螺旋结构的研究背景：碱基组成的Chargaff规则和碱基配对规律。（二）掌握DNA双螺旋结构模型要点：DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构。DNA双链之间形成了互补碱基对：两链间的碱基严格按A—T（两对氢键）、G—C（三对氢键）配对。疏水作用力和氢键共同维持着DNA双螺旋结构的稳定。（三）了解DNA双螺旋结构的多样性：除了B型-DNA，还存在A型-DNA和Z型-DNA。（四）了解DNA的多链螺旋结构：三链、四链结构。二、DNA的高级结构是超螺旋结构掌握原核生物DNA的环状超螺旋结构：绝大部分原核生物的DNA都是共价封闭的环状双螺旋分子。掌握真核生物DNA高度有序和高度致密的结构：真核生物的DNA以非常有序的形式——染色体存在于细胞核内，染色体的基本单位是核小体。三、DNA是遗传信息的物质基础掌握DNA的功能：DNA是遗传的物质基础，DNA的遗传信息以基因的形式存在，能贮存和传递遗传信息（为基因复制和转录提供了模板）。熟悉基因及基因组的概念。基因是指DNA中的特定区段，其中的核苷酸排列顺序决定了基因的功能。基因组一个生物体的全部遗传信息，即DNA的全部核苷酸序列。第三节RNA的结构与功能一、mRNA是蛋白质合成的模板掌握真核生物mRNA是由编码区和非编码区构成。掌握5-端的m7GpppNm帽子结构及其功能。3-端的polyA结构及其功能。mRNA的功能是作为翻译的直接模板。大部分真核细胞mRNA的5′-末端都以7-甲基鸟嘌呤-三磷酸核苷（m7GpppN）为起始结构。在真核生物mRNA的3′-末端，有一段由80至250个腺苷酸连接而成的多聚腺苷酸结构，称为多聚腺苷酸尾或多聚A尾（poly(A)–tail）。mRNA依照自身的碱基顺序指导蛋白质氨基酸顺序的合成，也就是为蛋白质的生物合成提供模板。mRNA的成熟过程是hnRNA的剪接过程。二、tRNA是蛋白质合成的氨基酸载体掌握tRNA的结构特点及功能。tRNA含有多种稀有碱基。tRNA具有茎环结构，使得tRNA的二级结构形似三叶草。所有的tRNA具有共同的倒L形三级结构。tRNA的3-末端连有氨基酸。tRNA的3-末端以CCA结束，氨基酸通过酯键连接在A上，tRNA成为氨基酸的载体。tRNA的反密码子能够识别mRNA的密码子。tRNA的功能：翻译中参与氨基酸的活化与转运。三、以rRNA为组分的核糖体是蛋白质合成的场所掌握核糖体的结构特点和功能。了解并比较两类生物的核糖体组成。rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体，为蛋白质生物合成提供了场所。四、snmRNA参与了基因表达的调控了解snmRNA、RNA组学的定义和相关的生物学作用。掌握核酶的定义及其作用。具有催化作用的小RNA亦被称为核酶五、核酸在真核细胞和原核细胞中表现了不同的时空特性了解真核细胞与原核细胞基因表达的时空特异性。第四节核酸的理化性质一、核酸分子具有强烈的紫外吸收掌握核酸紫外吸收的性质及其应用。核酸最大吸收值在260nm附近。利用这一性质可以对核酸、核苷酸、核苷和碱基进行定性和定量分析。了解核酸的其他理化性质。二、DNA变性是双链解离为单链的过程掌握DNA变性、增色效应、Tm的概念；变性实质、结果、监测指标；Tm值与碱基组成的关系。某些理化因素（温度、pH、离子强度等）会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，使双链DNA解离为单链。这种现象称为DNA变性。DNA变性只改变其二级结构，不改变它的核苷酸序列。解链过程中，紫外吸光度的变化A260达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称融解温度（Tm）。DNA的Tm值与其DNA长短以及碱基的GC含量相关。三、变性的核酸可以复性或形成杂交双链掌握DNA的复性、退火、分子杂交的概念。了解DNA复性与分子杂交的应用意义。当变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构。这一现象称为复性。热变性的DNA经缓慢冷却后可以复性，这一过程称为退火。在DNA的复性过程中，如果将不同种类的DNA单链或RNA放在同一溶液中，只要两种单链分子之间存在着一定程度的碱基配对关系，它们就有可能形成杂化双链，这种现象称为核酸分子杂交。第五节核酸酶了解核酸酶的定义、作用与分类。本章要求掌握的英文专业词汇1.核酸nucleicacid 2.脱氧核糖核酸deoxyribonucleicacid,DNA3.核糖核酸ribonucleicacid,RNA 4.核苷酸nucleotide5.碱基base 6.嘌呤purine7.嘧啶pyrimidine 8.核苷nucleoside9.碱基对数目basepair,bp 10.超螺旋结构superhelix或supercoil11.基因gene 12.基因组genome13.信使RNAmessengerRNA,mRNA 14.转运RNAtransferRNA,tRNA15.核糖体RNAribosomalRNA,rRNA 16.核酶ribozyme17.复性renatuation 18.退火annealing 19.核酸分子杂交hybridization 20.核酸外切酶exonucleases21.核酸内切酶endonuclease 22.核糖核酸酶ribonuclease，RNase23.不均一核RNAheterogeneousnuclearRNA,hnRNA24.解链温度，或称融解温度meltingtemperature,Tm25.脱氧核糖核酸酶deoxyribonuclease，DNase

第三章酶复习指南熟悉酶的生物学重要性；掌握生物催化剂（酶）的概念。酶：是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质和核糖核酸，前者是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。第一节酶的分子结构与功能一、酶的分子组成中常含有辅助因子掌握酶的分子组成及各组分的作用。熟悉金属离子在酶促反应中的作用。全酶是指结合酶的酶蛋白和辅助因子结合后形成的复合物。酶蛋白是指结合酶的蛋白质部份。酶的辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度及作用特点不同可分为辅酶和辅基。辅酶与蛋白质结合的方式比较疏松。辅基与酶蛋白结合比较牢固，不能用透析法或超滤法除去。酶促反应的特异性及高效率取决于酶蛋白。辅助因子则起对电子、原子或某些化学基团的传递作用。二、酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位掌握活性中心的定义。了解活性中心的形成过程。掌握必需基团的概念及分类。熟悉常见的必需基团。与酶活性有关的必需基团，在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异的结合并将底物转化为产物。这个区域叫做酶的活性中心。辅酶或辅基参与酶活性中心的组成。酶分子上与酶活性有关的化学基团，称为酶的必需基团。必需基团包括活性中心必需基团与活性中心以外的必需基团。活性中心必需基团分为结合基团（指结合底物和辅酶，使之与酶形成复合物）和催化基团（影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应并将其转变成产物）。活性中心以外的必需基团指在活性中心以外，不参加活性中心的组成，但为维持酶活性中心应有的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所必需。三、同工酶是催化相同化学反应但一级结构不同的一组酶掌握同功酶的概念、特点。熟悉乳酸脱氢酶同工酶的种类、分布、功能及临床意义。催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。同工酶由不同基因或等位基因编码的多肽链组成，或由同一基因转录生成的不同mRNA所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。第二节酶的工作原理一、酶促反应的特点了解酶与一般催化剂的共同点。掌握酶作用的特点。熟悉酶作用特异性的类型。酶促反应具有极高的催化效率；酶促反应具有高度的特异性；酶促反应具有的可调节性；酶作用特异性的类型包括：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性。二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率了解酶促反应的机制及酶降低活化能的几个重要因素。第三节酶促反应动力学掌握酶促反应动力学的概念：即是研究酶促反应速率及其影响因素。这些因素包括酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。一、底物浓度对反应速率影响的作图呈矩形双曲线掌握米氏方程Ｖ=Ｖmax[Ｓ]/(Ｋm+[Ｓ])、Ｋm与Ｖmax的意义及应用。熟悉酶的转换数的概念及意义。了解米氏方程的推导。熟悉Ｋm及Ｖmax测定方法。Ｋm值等于酶促反应速率为最大速率一半时的底物浓度。二、底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系熟悉酶浓度对反应速度的影响。三、温度对反应速率的影响具有双重性熟悉温度对反应速度的影响及最适温度。四、pＨ通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率熟悉pＨ对酶促反应速度的影响及最适pH。了解如何确定一个酶的最适pH。五、抑制剂可逆地或不可逆地降低酶促反应速率掌握酶抑制剂的概念，熟悉抑制作用的类型。凡能使酶催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称酶的抑制剂。根据抑制剂和酶结合的紧密程度不同，酶的抑制作用分为不可逆性抑制与可逆性抑制两类。（一）不可逆性抑制剂主要与酶共价结合掌握不可逆性抑制作用的概念：抑制剂与酶的必需基团以共价键结合，而引起酶活性丧失，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂，而恢复酶活力。（二）可逆性抑制剂与酶和（或）酶-底物复合物非共价结合掌握可逆性抑制的概念：抑制剂与酶以非共价键结合，而引起酶活性的降低或丧失，可用透析等物理方法除去抑制剂，恢复酶活性。可逆性抑制又分竟争性、反竟争性、非竟争性抑制。掌握竟争性抑制的概念。了解反应模式；掌握竟争性抑制的动力学特点。熟悉竟争性抑制的经典例子。有些抑制剂和酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合成中间产物。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。竟争性抑制剂（Ｉ）和底物（Ｓ）对游离酶（Ｅ）的结合有竟争作用，互相排斥，酶分子结合Ｓ就不能结合Ｉ，结合Ｉ就不能结合Ｓ。由于抑制剂和酶的结合是可逆的，抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和与底物浓度的相对比例。抑制作用随抑制剂浓度的增加而逐渐增加,当抑制剂的量大到足以和所有的酶结合，则酶的活性完全抑制。竟争性抑制作用不改变酶促反应的Ｖmax，却使酶的Ｋm值增大。掌握非竟争性抑制的概念。了解反应模式；掌握动力学特点有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物和抑制剂之间无竞争关系。但酶-底物-抑制剂复合物（ESI）不能进一步释放出产物。这种抑制作用称作非竞争性抑制作用。底物Ｓ和抑制剂Ｉ与酶的结合完全地互不相关，既不排斥，也不促进，但ESI不能释放出产物。非竟争性抑制作用不改变酶促反应的Ｋm值，却使酶的Ｖmax降低。掌握反竟争性抑制的概念。了解反应模式；掌握动力学特点。反竟争性抑制剂Ｉ不与游离酶Ｅ结合，仅与酶和底物形成的中间产物（ES）结合，使中间产物ES的量下降。这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。抑制剂Ｉ不与游离酶Ｅ结合，却和ＥＳ中间复合体结合而成EIS，但EIS不能释出产物。反竟争性抑制作用使酶促反应的Ｖmax和Ｋm值均降低。六、激活剂可加快酶促反应速率熟悉激活剂对反应速度的影响。第四节酶的调节一、调节酶实现对酶促反应速率的快速调节掌握变构酶、变构效应剂、变构调节、变构部位的概念。一些代谢物与关键酶分子活性中心外的某个部位可逆地结合，使酶发生变构而改变其催化活性。酶分子中的这些结合部位称为变构部位或调节部位。对酶催化活性的这种调节方式称为变构调节。受变构调节的酶称作变构酶或别构酶。导致变构效应的代谢物称作变构效应剂。有时底物本身就是变构效应剂。掌握酶的共价修饰的概念。熟悉共价修饰的类型。共价修饰是指有些酶，尤其是一些限速酶，在其它酶的作用下，酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶活性的过程。最常见的化学修饰是磷酸化修饰。掌握酶原、酶原激活的概念；熟悉酶原激活的机理及意义。无活性的酶的前身称为酶原。酶原激活是指酶原在一定条件下转化成有活性的酶的过程。酶原向酶的转化过程称为酶原激活，即分子内肽键的一处或多处断裂,使分子构象发生一定程度的改变,从而形成酶的活性中心(或活性中心暴露)，酶表现出活性的过程。酶原的激活具有重要的生理意义。消化管内蛋白酶以酶原形式分泌，不仅保护消化器官本身不受酶的水解破坏，而且保证酶在其特定的部位与环境发挥其催化作用。此外，酶原还可以视为酶的贮存形式。二、酶含量调节包括对酶合成与分解速率的调节慢调节熟悉诱导剂、诱导作用、辅阻遏剂、阻遏作用的概念。了解酶的降解方式：（1）通过溶酶体中组织蛋白酶的降解；（2）需ATP供能，由泛肽共价结合后经特殊的泛肽结合降解酶催化，而使蛋白质降解。第五节酶的分类与命名熟悉酶的习惯命名法和酶的系统命名法及酶的分类。第六节酶与医学的关系一、酶与疾病密切相关了解酶与疾病的关系。了解酶在医学上的应用。了解酶的质、量与活性的异常均可引起某些疾病。了解酶的测定有助于对许多疾病的诊断。熟悉酶活性测定与酶活性单位。本章要求掌握的英文专业词汇1.酶enzyme 2.生物催化剂biocatalyst3.酶蛋白apoenzyme 4.全酶holoenzyme5.辅基prostheticgroup 6.辅酶coenzyme7.必需基团essentialgroup 8.活性中心activecenter9.米氏常数Km 10.酶原zymogen 11.变构部位allostericsite 12.同工酶isoenzyme

第四章糖代谢复习指南第一节概述一、糖的主要生理功能是氧化供能掌握糖的生理功能：氧化供能；机体重要的碳源；组织结构的重要成分。二、糖的消化吸收主要是在小肠进行了解食物中可以消化的糖类，消化部位和消化液中的酶；熟悉糖的吸收方式为依赖于特别载体转运的、主动耗能的过程，伴有Na+的转运。三、糖代谢的概况熟悉糖代谢的概况。吸收后的糖进入各组织细胞依赖葡萄糖载体。吸收后的葡萄糖可以进行无氧分解即糖酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径或聚合成糖原。非糖物质可以异生为葡萄糖或糖原。第二节糖的无氧氧化一、糖无氧氧化反应过程分为酵解途径和乳酸生成两个阶段掌握糖酵解的概念和反应部位。在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程称为糖酵解。在胞浆中进行。反应过程分为两个阶段：第一阶段：掌握糖酵解途径的概念（由1分子葡萄糖分解成2分子丙酮酸的过程）。掌握磷酸甘油酸激酶和丙酮酸激酶催化的2个反应为底物水平磷酸化部位及NADH+H+产生部位为3-磷酸甘油醛脱氢酶催化的反应。熟悉糖酵解途径的反应过程。第二阶段：掌握丙酮酸转变成乳酸。二、糖酵解的调控是对3个关键酶活性的调节掌握糖酵解中己糖激酶、6磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶分别催化的3个反应是不可逆的。了解糖酵解途径调节的意义。三、糖酵解的主要生理意义是在机体缺氧的情况下快速供能掌握糖酵解的生理意义：迅速提供能量；某些组织依赖糖酵解供应能量。第三节糖的有氧氧化掌握糖有氧氧化的概念：在有氧情况下，葡萄糖彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程。一、糖有氧氧化的反应过程包括糖酵解途径、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环及氧化磷酸化掌握糖有氧氧化的反应过程：包括糖酵解途径；丙酮酸进入线粒体氧化脱羧成乙酰CoA；三羧酸循环和氧化磷酸化等三个阶段。熟悉丙酮酸脱氢酶复合体的组成，了解该复合体作用机制。二、三羧酸循环是以形成柠檬酸为起始物的循环反应系统掌握三羧酸循环的概念、亚细胞定位、反应过程及三个不可逆反应、脱氢的部位和底物水平磷酸化的部位，三羧酸循环的生理意义。熟悉三羧酸循环的调节。掌握三羧酸循环的生理意义。三、糖有氧氧化是机体获得ATP的主要方式掌握葡萄糖有氧氧化生成ATP的数量。1mol葡萄糖彻底氧化可净生成30或32molATP。四、糖有氧氧化的调节是基于能量的需求掌握糖有氧氧化的关键酶（包括三个阶段的关键酶）。熟悉丙酮酸脱氢酶复合体及三羧酸循环的调节。四、巴斯德效应是指糖有氧氧化抑制糖酵解的现象熟悉巴斯德效应。第四节葡萄糖的其他代谢途径一、磷酸戊糖途径生成NADPH和磷酸戊糖掌握磷酸戊糖途径的亚细胞定位：在胞浆中进行。了解反应过程分两个阶段：氧化反应生成磷酸戊糖和基团转移反应。熟悉该途径的反应特点。掌握6-磷酸葡萄糖脱氢酶主要受NADPH/NADP+比值的调节。掌握磷酸戊糖途径的生理意义：为核酸合成提供核糖；提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应：合成反应、羟化反应、维持谷胱甘肽的还原状态。二、糖醛酸途径可生成葡萄糖醛酸了解糖醛酸途径。三、多元醇途径可生成木糖醇、山梨醇等了解多元醇途径。第五节糖原的合成与分解掌握糖原的概念，糖原的分类，储存糖原的主要组织器官及其意义。糖原是动物体内糖的储存形式。肝和肌是储存糖原的主要组织器官。肌糖原主要供肌收缩急需；肝糖原则是血糖的重要来源。一、糖原的合成代谢主要在肝和肌组织中进行掌握糖原合成的定义、组织和细胞定位。熟悉糖原合成过程：葡萄糖转变为1磷酸葡萄糖后活化为UDPG，在糖原合酶作用下合成糖原并消耗ATP。掌握糖原合成的关键酶：糖原合酶。二、肝糖原分解产物——葡萄糖可补充血糖掌握肝糖原分解的定义。熟悉肝糖原分解过程。掌握肝糖原分解的关键酶：糖原磷酸化酶。掌握肌糖原的分解与肝糖原分解的不同点。三、糖原合成与分解受到彼此相反的调节熟悉肝糖原合成与分解的调节。双重调控机制：磷酸化酶、糖原合酶受到双重调控；激素调节作用。掌握糖原合成和分解的生理意义。糖原是糖的储存形式，当机体需要时可迅速被动用。肝糖原是血糖的重要来源；肌糖原主要供肌肉收缩时所需的能量。四、糖原累积症是由先天性酶缺陷所致了解糖原累积症是一类遗传性代谢病，其特点为体内某些组织器官中有大量糖原堆积。第六节糖异生掌握糖异生的概念及糖异生原料。非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。糖异生的原料为乳酸、甘油、生糖氨基酸等。一、糖异生途径不完全是糖酵解的逆反应了解糖异生的组织和细胞定位。掌握糖异生途径。基本上沿糖酵解途径的逆反应，绕过三个不可逆反应：丙酮酸激酶、6-磷酸果糖激酶-1、己糖激酶催化的反应，分别由丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖双磷酸酶-1、葡萄糖-6-磷酸酶催化。二、糖异生的调节通过对2个底物循环的调节与糖酵解调节彼此协调熟悉二个底物循环的调节：6-磷酸果糖与1，6-双磷酸果糖之间和磷酸烯醇式丙酮酸和丙酮酸之间的底物循环。三、糖异生的生理意义主要在于维持血糖水平恒定掌握糖异生的生理意义：①维持血糖浓度恒定；②补充肝糖原；③调节酸碱平衡。四、肌中产生的乳酸运输至肝进行糖异生形成乳酸循环熟悉乳酸循环的过程及其生理意义。第七节其它单糖的代谢一、果糖被磷酸化后进入糖酵解途径了解果糖的代谢及果糖不耐受性。二、半乳糖可转变为1-磷酸葡萄糖成为糖酵解的中间代谢物了解半乳糖的代谢及半乳糖血症。三、甘露糖可转变为6-磷酸果糖进入糖酵解途径了解甘露糖的代谢。第八节血糖及其调节一、血糖的来源与去路是相对平衡的掌握血糖的概念、正常人空腹血糖水平、血糖的来源与去路。二、血糖水平的平衡主要是受到激素调节掌握胰岛素降低血糖的机制。掌握胰高血糖素升高血糖的机制。了解糖皮质激素的调节机制。熟悉肾上腺素的调节机制。三、血糖水平异常及糖尿病是最常见的糖代谢紊乱熟悉高血糖及糖尿症：高血糖的概念、糖尿病分型、糖尿的概念。熟悉低血糖。掌握低血糖的危害性。本章要求掌握的英文专业词汇1.glucose葡萄糖 2.fructose果糖3.glycolysis糖酵解 4.aerobicoxidation有氧氧化5.glycogen糖原 6.glycogenesis糖原合成7.glycogenolysis糖原分解 8.gluconeogenesis糖异生9.substratecycle底物循环 10.bloodsugar血糖11.glucagon胰高血糖素 12.hyperglycemia高血糖13.hypoglycemia低血糖 14.insulin胰岛素15.glycolyticpathway糖酵解途径 16.tricarboxylicacidcycle（TAC）三羧酸循环17.citricacidcycle柠檬酸循环 18.lactricacidcycle乳酸循环

第五章脂类代谢复习指南掌握脂类的概念和分类。脂类是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能被机体利用的有机化合物。分为脂肪和类脂两大类，脂肪即三脂酰甘油，也被称为甘油三酯；类脂包括胆固醇及其酯、磷脂及糖脂等。掌握脂酸的分类及必需脂酸。脂酸分饱和脂酸和不饱和脂酸。某些不饱和脂酸，动物机体自身不能合成，需从食物中摄取，称营养必需脂酸。掌握必需脂酸的名称。掌握脂类的生理功能。脂肪的主要功能是储存能量及氧化供能；类脂构成膜结构、参与细胞识别及信息传递、合成某些生理活性物质的前体。第一节不饱和脂酸的命名及分类熟悉系统命名法。了解习惯命名法。熟悉脂酸的分类。根据其碳链长度分为短链、中链和长链脂酸；根据其碳链是否存在双键分为饱和脂酸和不饱和脂酸；根据双键的数目分为单不饱和脂酸和多不饱和脂酸。第二节脂类的消化和吸收一、脂类的消化发生在脂-水界面，且需胆汁酸盐参与熟悉脂类消化的部位、参与消化的酶及胆汁酸盐在脂类消化过程中的作用。二、饮食脂肪在小肠被吸收熟悉脂类吸收的形式、部位和途径：长链脂酸在肠粘膜上皮细胞内再酯化成甘油三酯后，与磷脂、胆固醇酯及载脂蛋白等组成乳糜微粒，经淋巴系统进入血循环。第三节甘油三酯代谢一、甘油三酯是甘油的脂酸酯熟悉甘油三酯的结构和性质特点。掌握甘油三酯是机体重要的能量来源，也是机体主要能量储存形式。二、甘油三酯的分解代谢主要是脂酸的氧化（一）掌握脂肪动员及激素敏感性甘油三酯脂酶的概念。熟悉脂解激素和抗脂解激素的种类；熟悉游离脂酸在血中与清蛋白结合运输。储存在脂肪细胞中的甘油三酯被脂肪酶逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织氧化利用的过程为脂肪动员。（二）熟悉甘油的代谢去路。甘油经糖代谢途径代谢。（三）脂酸的β-氧化分解供能。熟悉脂酸的活化：在胞液中转变为脂酰CoA，消耗2个高能磷酸键。熟悉脂酰CoA转运入线粒体机制：依赖肉碱酯酰基转移酶Ⅰ、Ⅱ及肉碱-脂酰肉碱转位酶。肉碱脂酰转移酶Ⅰ是脂酸β-氧化的限速酶。掌握脂酸β-氧化的过程及能量生成：脂酰CoA经脱氢、加水、再脱氢和硫解四步连续反应，生成1分子乙酰CoA、FADH2和NADH+H+及少了两个碳原子的脂酰CoA；如此反复循环，完成脂酰CoA的β-氧化。乙酰CoA进入三羧酸循环进一步分解，FADH2和NADH经呼吸链氧化成H2O并产生ATP。（四）熟悉不饱和脂酸的氧化特点。了解过氧化酶体脂酸的氧化及丙酸的氧化。（五）酮体的生成及利用。掌握酮体的定义：乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三者统称酮体。掌握酮体生成的原料和合成部位。酮体的合成原料是脂酸在肝细胞线粒体中经β-氧化生成的大量乙酰CoA，合成部位为肝细胞线粒体。熟悉酮体合成过程及有关酶类。熟悉酮体在肝外组织利用。掌握酮体生成的意义：是肝输出能量的一种形式，糖供应不足或利用障碍时，可代替葡萄糖成为脑组织及肌肉的主要能源。生成过多时，可致酮血症、酮尿症及酮症酸中毒。了解酮体生成的调节。三、脂酸在脂酸合成酶系的催化下合成熟悉软脂酸合成部位：肝是人体合成脂酸的主要场所，合成过程在胞液中进行。掌握软脂酸合成原料：乙酰CoA是主要原料，需经柠檬酸-丙酮酸循环由线粒体转运至胞液；还需NADPH（来自磷酸戊糖途径和苹果酸酶催化的反应）、ATP、HCO3-及Mn2+等。熟悉脂酸合成酶系及反应过程：乙酰CoA羧化酶是脂酸合成的关键酶。大肠杆菌中脂酸合成酶系由7种酶蛋白与酰基载体蛋白组成多酶复合体，哺乳动物中脂酸合成酶系是多功能酶。熟悉脂酸碳链的延长的部位（内质网和线粒体）；了解脂酸碳链延长酶系及其二碳单位的供体。熟悉不饱和脂酸的合成酶：去饱和酶。了解动物缺乏△9以上去饱和酶，故不能合成必需脂酸。了解代谢物及激素的调节作用。四、甘油和脂酸合成甘油三酯掌握甘油三酯的合成部位：肝、脂肪组织及小肠是合成甘油三酯的主要场所，以肝的合成能力最强，合成过程在胞液中进行。掌握合成原料：甘油和脂酸主要由葡萄糖代谢提供，以脂酰CoA、磷酸甘油形式合成。熟悉合成过程：甘油一酯途径（小肠黏膜细胞）和甘油二酯途径（肝细胞及脂肪细胞）。五、几种多不饱和脂酸衍生物具有重要的生理功能了解前列腺素、血栓噁烷及白三烯的结构、命名，合成原料及生理功能。第四节磷脂的代谢一、含磷酸的脂类被称为磷脂熟悉磷脂的分类：分为甘油磷脂和鞘磷脂。熟悉甘油磷脂的结构特点及体内几种重要的甘油磷脂。如卵磷脂、脑磷脂等。了解鞘磷脂的结构特点。二、磷脂在体内具有重要的生理功能熟悉磷脂的生理功能。三、甘油磷脂的合成与降解熟悉甘油磷脂的合成部位及原料；熟悉甘油磷脂合成的基本过程：甘油二酯合成途径及CDP-甘油二酯合成途径；熟悉磷脂交换蛋白的概念和作用；熟悉甘油磷脂降解的酶类及其作用部位。四、鞘磷脂的代谢了解神经鞘磷脂的合成部位、原料、过程及降解。第五节胆固醇代谢一、胆固醇的合成原料为乙酰CoA和NADPH熟悉胆固醇合成的组织和亚细胞定位：肝是合成胆固醇的主要场所；合成反应主要在胞液及内质网中进行。掌握胆固醇合成的原料：乙酰CoA及其来源，NADPH+H+和ATP。了解胆固醇合成的基本过程：可划分为三个阶段。掌握胆固醇合成的关键酶：HMG-CoA还原酶。了解胆固醇合成的调节。二、转化成胆汁酸及类固醇激素是体内胆固醇的主要去路掌握人体内胆固醇可转化成胆汁酸、类固醇激素及VitD3等生理活性物质。第六节血浆脂蛋白代谢一、血脂是血浆所含脂类的统称掌握血脂的定义、组成、含量及来源。二、不同血浆脂蛋白其组成、结构均不同掌握血浆脂蛋白的分类：电泳法可分为乳糜微粒、β-脂蛋白、前β-脂蛋白及α-脂蛋白等四类；超速离心法可分为乳糜微粒、VLDL、LDL及HDL等四类。熟悉各种血浆脂蛋白的组成特点。掌握载脂蛋白的定义和功能，了解载脂蛋白的种类。熟悉血浆脂蛋白的结构。三、血浆脂蛋白是血脂的运输形式，但代谢和功能各异掌握四种血浆脂蛋白的代谢概况及生理功能。四、血浆脂蛋白代谢异常导致血脂异常或高脂血症熟悉高脂血症和高脂蛋白血症的概念；了解高脂血症与动脉粥样硬化的关系及遗传性脂蛋白代谢缺陷。本章要求掌握的英文专业词汇1.脂类lipids 2.类脂lipoid3.甘油三酯triglyceride 4.脂肪fat5.磷脂phospholipid 6.胆固醇cholesterol7.脂肪酸,脂酸fattyacids 8.游离脂酸freefattyacid,FFA9.载脂蛋白apolipoprotein,apo 10.脂蛋白lipoprotein11.酮体ketonebodies 12.脂蛋白脂酶lipoproteinlipase,LPL13.乳糜微粒chylomicron，CM 14.极低密度脂蛋白VLDL15.低密度脂蛋白lowdensitylipoprotein,LDL 16.高密度脂蛋白highdensitylipoprotein,HDL17.胆固醇的逆向转运reversecholesteroltransport,RCT18.脂酰CoA胆固醇脂酰转移酶acylcoenzymeA-cholesterolacyltransferase，ACAT19.卵磷脂胆固醇脂酰转移酶lecithincholesterolacyltransferase，LCAT20.高脂血症hyperlipidemia 21.动脉粥样硬化atherosclerosis，AS

第六章生物氧化复习指南掌握生物氧化的概念：物质在生物体内进行氧化分解的过程。熟悉生物氧化的方式。遵循氧化还原反应的一般规律，如脱氢、加氧及失电子等氧化方式。熟悉生物质氧化特点：反应条件温和；能量逐步释放；以脱氢反应为主，由脱下的氢与氧结合生成水；CO2以有机酸脱羧形式产生。第一节生成ATP的氧化磷酸化体系一、氧化呼吸链是一系列有电子传递功能的氧化还原组分掌握呼吸链的定义和组成。熟悉氧化呼吸链中各组分的作用。线粒体内膜上由递氢体和递电子体按序排列的能将代谢物脱下的氢传递给氧生成水的氧化还原体系，称为呼吸链。由四种能传递电子的酶与辅酶复合体组成。掌握两条重要的氧化呼吸链排列顺序。NADH氧化呼吸链：由Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ复合体组成；琥珀酸氧化呼吸链：由Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ复合体组成。了解呼吸链排列顺序确定的实验依据二、氧化磷酸化将氧化呼吸链释能与ADP磷酸化生成ATP偶联掌握氧化磷酸化的定义及偶联部位。呼吸链电子传递过程中偶联的ADP磷酸化生成ATP的过程称为氧化磷酸化，是ATP生成的主要方式。三个偶联部位：NADH→CoQ，CoQ→Cytc，Cytaa3→O2。熟悉氧化磷酸偶联部位确定的实验及数据。熟悉P/O比值的定义及意义。了解氧化磷酸化的偶联机制。化学渗透假说的基本要点。熟悉ATP合酶的组成与功能。三、氧化磷酸化作用可受某些内外源因素影响熟悉抑制剂对氧化磷酸化的影响。呼吸链抑制剂能阻断呼吸链中某些部位电子传递；解偶联剂使氧化与磷酸化偶联过程脱离；氧化磷酸化抑制剂对电子传递及ADP磷酸化均有抑制作用。熟悉ADP、甲状腺素对氧化磷酸化的影响。ADP浓度升高时，氧化磷酸化速度加快；甲状腺素促进ATP分解为ADP和Pi，使ADP增多而促进氧化磷酸化。了解线粒体DNA突变对氧化磷酸化的影响。四、ATP在能量的生成、利用、转移和储存中起核心作用掌握高能键与高能化合物的概念；熟悉常见的高能化合物。掌握体内能量的储存和利用形式：生物体内能量的储存和利用都以ATP为中心；磷酸肌酸是肌肉和脑组织中能量的一种储存形式。五、线粒体内膜对各种物质进行选择性转运掌握胞液中NADH转运进入线粒体氧化的机制。两种穿梭作用：α-磷酸甘油穿梭作用、苹果酸-天冬氨酸穿梭作用。了解腺苷酸载体及线粒体蛋白的跨膜转运。第二节其他不生成ATP的氧化体系一、抗氧化酶体系有清除反应活性氧类的功能熟悉反应活性氧类得概念。了解反应活性氧类的产生、性质及危害。熟悉抗氧化酶体系的种类、特点及主要作用。二、微粒体细胞色素P450单加氧酶催化底物分子羟基化熟悉微粒体加单氧酶催化的反应过程及意义。本章要求掌握的英文专业词汇1.生物氧化biologicaloxidation 2.呼吸链respiratorychain3.电子传递链electrontransferchain 4.泛醌ubiquinone5.辅酶QCoenzymeQ（CoQ，Q） 6.黄素蛋白flavoprotein7.细胞色素cytochrome（Cyt） 8.氧化磷酸化oxidativephosphorylation9.ATP合酶ATPsynthase 10.线粒体DNAmitochondrialDNA（mtDNA）11.磷酸肌酸creatinephosphate（CP） 12.过氧化氢酶catalase13.过氧化物酶peroxidase 14.超氧物歧化酶superoxidedismutase（SOD）15.加单氧酶monooxygenase

第七章氨基酸代谢复习指南第一节蛋白质的营养作用一、体内蛋白质具有多方面的重要功能掌握蛋白质的生理功能。蛋白质能维持组织细胞的生长、更新和修补；参与体内催化、运输、调节作用；氧化供能。二、体内蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述掌握氮平衡：反映体内摄入氮与排出氮的对比关系，又分为氮的总平衡、氮的负平衡和氮的正平衡。熟悉蛋白质推荐需要量：我国营养学会推荐为成人80g/天。三、营养必需氨基酸决定了蛋白质的营养价值掌握必需氨基酸的概念：是人体内不能合成的必须由食物供给的氨基酸。成人有8种必需氨基酸：赖氨酸（Lys）、色氨酸（Trp）、蛋（甲硫）氨酸（Met）、苏氨酸（Thr）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）。掌握蛋白质的营养价值：蛋白质的营养价值取决于蛋白质所含必需氨基酸的种类和数量。熟悉蛋白质的互补作用：不同的蛋白质混合食用时，其所含的必需氨基酸可以相互补充提高营养价值的作用。第二节蛋白质的消化、吸收与腐败一、外源性蛋白质消化成氨基酸和寡肽后被吸收掌握蛋白质消化的生理意义：把大分子蛋白质消化成小分子氨基酸，以利于吸收；消除蛋白质的种属特异性，避免过敏反应。熟悉胃及小肠中消化蛋白质的酶类及其激活。熟悉胃及小肠中消化蛋白质的基本过程。了解氨基酸吸收的部位及方式。了解γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用。二、蛋白质在肠道发生腐败作用熟悉蛋白质腐败作用的概念及主要的腐败产物。第三节氨基酸的一般代谢一、体内蛋白质分解生成氨基酸了解蛋白质以不同的速率进行讲解。熟悉真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径。了解泛素和泛素化反应。二、外源性氨基酸与内源性氨基酸组成氨基酸代谢库掌握氨基酸代谢库的概念：氨基酸代谢库是指分布于体内各处，参与代谢的所有游离氨基酸的总称。掌握氨基酸代谢库的来源：食物；组织蛋白质分解；体内合成的非必需氨基酸。掌握氨基酸代谢库的去路：合成组织蛋白质；分解代谢；参与其他含氮化合物的合成。三、联合脱氨基作用是体内主要的脱氨基途径掌握氨基酸的脱氨基作用。氨基酸脱氨基的方式有：转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用和非氧化脱氨基作用。转氨基作用：除赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸及羟脯氨酸外，体内大多数氨基酸均可参与转氨基作用。体内存在着多种转氨酶，但以谷丙转氨酶（ALT）和谷草转氨酶（AST）最为重要。正常情况下，转氨酶主要分布在细胞内，在血清中的活性很低，当某些疾病时，转氨酶大量释放入血，引起血中转氨酶活性升高。在临床上可作为疾病的协助诊断和预后判断的指标之一。各种转氨酶以磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺为辅酶，它在反应过程中起传递氨基的作用。氧化脱氨基作用：催化氨基酸氧化脱氨基的主要酶为L-谷氨酸脱氢酶（辅酶是NAD+或NADP+）。联合脱氨基作用：转氨基作用与谷氨酸氧化脱氨基作用的联合脱氨基作用（肝、肾等组织）；转氨基作用与嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基作用（骨骼肌、心肌等组织）。了解L-氨基酸氧化酶及其作用。四、氨基酸碳链骨架可进行转换或分解掌握α-酮酸代谢的三个代谢去路：氧化供能；生成非必需氨基酸；转变成糖和脂类化合物。第四节氨的代谢一、体内有毒性的氨有三个重要的来源掌握血氨的来源：氨基酸脱氨基作用；肠道吸收的氨；肾小管上皮细胞分泌的氨。二、氨在血液中以丙氨酸和谷氨酰胺的形式转运掌握血氨的两种转运形式：通过丙氨酸-葡萄糖循环，氨从肌肉运往肝；通过谷氨酰胺，氨从脑和肌肉等组织运往肝和肾。三、氨在肝内合成尿素是氨的主要去路掌握血氨的去路：肝脏合成尿素；以铵盐形式随尿排出体外；合成谷氨酰胺；合成非必需氨基酸。掌握尿素生成的部位、反应过程及其关键酶。熟悉尿素合成的调节：食物蛋白质的影响；CPS-1的调节；尿素合成酶系的调节。注意：体内催化氨基甲酰磷酸生成的酶有两种，并加以比较。了解血氨增高导致肝昏迷的可能机制。第五节个别氨基酸的代谢一、氨基酸的脱羧基作用产生特殊的胺类化合物掌握氨基酸脱羧基后生成相应的胺类物质具有重要的生理作用。如谷氨酸脱羧生成的γ-氨基丁酸是一种抑制性神经递质；组氨酸脱羧生成的组胺是一种强烈血管扩张剂；色氨酸生成的5-羟色胺是一种抑制性神经递质，在外周组织也有收缩血管作用；鸟氨酸脱羧生成腐胺，再转变成精脒和精胺；腐胺、精脒和精胺合称为多胺，可促进细胞增殖。二、某些氨基酸在分解代谢中产生一碳单位掌握一碳单位的定义、分类及其载体。一碳单位是指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，包括甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基及亚氨甲基。四氢叶酸是一碳单位的运载体。熟悉一碳单位的来源及其相互转变。掌握一碳单位的生理功用：主要参与嘌呤、嘧啶的合成。三、含硫氨基酸的代谢是相互联系的掌握甲硫氨酸与ATP反应生成S-腺苷蛋氨酸（SAM），SAM又称活性蛋氨酸，是体内最重要的甲基供体。熟悉甲硫氨酸循环，N5-甲基四氢叶酸转甲基酶的辅酶是维生素B12，维生素B12不足时可导致巨幼红细胞性贫血。熟悉磷酸肌酸是体内能量贮存的形式。肌酸和磷酸肌酸代谢的终产物是肌酸酐。熟悉半胱氨酸与胱氨酸可以互变。掌握半胱氨酸可转变成牛磺酸。掌握半胱氨酸是体内硫酸根的主要来源。体内活性硫酸根形式是3-磷酸腺苷-5-磷酸硫酸（PAPS）。四、芳香族氨基酸代谢可产生神经递质掌握苯丙氨酸和酪氨酸代谢过程中生成一些重要的生物活性物质，如多巴胺、肾上腺素和去甲肾上腺素，黑色素。熟悉苯丙氨酸和酪氨酸代谢中某些酶的缺陷所致的遗传性疾病，如苯酮酸尿症（PKU），白化病等。五、支链氨基酸的分解有相似的代谢过程了解支链氨基酸代谢。熟悉一氧化氮的合成。本章要求掌握的英文专业词汇1.氮平衡nitrogenbalance 2.必需氨基酸essentialaminoacid3.氨基酸代谢库aminoacidmetabolicpool 4.转氨基作用transamination5.脱氨基作用deamination 6.谷丙转氨酶GPT或ALT7.谷草转氨酶GOT或AST 8.尿素urea9.脱羧基作用decarboxylation 10.r-氨基丁酸r-aminobutyricacid，GABA11.组胺histamine 12.5-羟色胺5-hydroxytryptamine，5-HT13.多胺polyamines 14.一碳单位onecarbonunit15.四氢叶酸tetrahydrofolicacid，THFA 16.s-腺苷甲硫氨酸s-adenosylnethionine，SAM17.白化病albinism 18.苯酮酸尿症phenylketonuria，PKU

第八章核苷酸代谢复习指南了解核酸的消化与吸收。掌握核苷酸的生物学功用。第一节嘌呤核苷酸的合成与分解代谢一、嘌呤核苷酸的合成存在从头合成和补救合成两条途径掌握嘌呤核苷酸的从头合成途径、补救合成途径的概念、原料和组织定位。利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤核苷酸的过程称为嘌呤核苷酸的从头合成途径。主要在肝脏，其次在小肠粘膜细胞及胸腺的胞浆中进行。利用体内现有游离的嘌呤或嘌呤核苷，经过简单的反应合成嘌呤核苷酸的过程称为嘌呤核苷酸的补救合成途径。主要在脑、骨髓等组织中进行。（一）嘌呤核苷酸的从头合成熟悉嘌呤碱合成的元素来源。熟悉嘌呤核苷酸的从头合成的特点，了解其合成途径。嘌呤核苷酸的从头合成途径分两个阶段。（1）IMP的合成：以5-磷酸核糖为基本原料在ATP的参与下首先合成5-磷酸核糖-1-焦磷酸（PRPP），随后在谷氨酰胺、甘氨酸、一碳单位，CO2及天冬氨酸的逐步参与下合成IMP。（2）AMP和GMP的生成：从IMP再转变成AMP和GMP；接着进一步磷酸化合成ADP、ATP；GDP和GTP。嘌呤核苷酸从头合成是在5-磷酸核糖分子上逐步加上小分子物质合成嘌呤核苷酸。掌握关键酶：PRPP合成酶、PRPP酰胺转移酶。了解嘌呤核苷酸从头合成的调节。（二）嘌呤核苷酸的补救合成途径有两种方式熟悉催化嘌呤核苷酸补救合成途径的酶：APRT、HGPRT。掌握嘌呤核苷酸补救合成的生理意义：①可以节省从头合成时能量和一些氨基酸的消耗；②体内某些组织器官如脑、骨髓等由于缺乏从头合成嘌呤核苷酸的酶体系，他们只能进行嘌呤核苷酸的补救合成。（三）了解嘌呤核苷酸的相互转变。（四）掌握脱氧核糖核苷酸的生成：由核糖核苷酸还原酶催化，在二磷酸核苷（NDP）水平上进行。（五）掌握嘌呤核苷酸的抗代谢物的概念及临床意义。熟悉6-巯基嘌呤的作用机制。嘌呤核苷酸的抗代谢物是能竞争性抑制或“以假乱真”等方式干扰或阻断嘌呤核苷酸的合成代谢，从而阻止细胞内核酸和蛋白质生物合成的一类嘌呤、氨基酸或叶酸的类似物。嘌呤类似物有6-巯基嘌呤(6MP)、6-巯基鸟嘌呤，8-氮杂鸟嘌呤；氨基酸类似物有氮杂丝氨酸等与谷氨酰胺相似；叶酸类似物有氨嘌呤及氨甲嘌呤等。二、嘌呤核苷酸的分解代谢终产物是尿酸了解嘌呤核苷酸的分解代谢过程。掌握人体内嘌呤核苷酸（AMP、GMP、IMP）分解的终产物是尿酸。熟悉痛风症及别嘌呤醇的作用。第二节嘧啶核苷酸的合成与分解代谢一、嘧啶核苷酸的合成同样具有从头合成与补救合成两条途径（一）嘧啶核苷酸的从头合成比嘌呤核苷酸简单。掌握嘧啶核苷酸的从头合成途径概念及部位：嘧啶核苷酸的从头合成途径概念同嘌呤核苷酸。主要在肝脏的胞浆中进行。熟悉嘧啶核苷酸的从头合成途径的原料及嘧啶合成的元素来源。了解嘧啶核苷酸的从头合成途径的过程。掌握关键酶：氨甲酰磷酸合成酶Ⅱ；PRPP合成酶。掌握TMP的生成：dUMP甲基化生成TMP；dUMP的来源。熟悉嘧啶核苷酸的从头合成途径的特点：先合成嘧啶环，再与PRPP反应转变为UMP。了解从头合成的调节：氨甲酰磷酸转移酶Ⅱ受UMP的反馈抑制。（二）嘧啶核苷酸的补救合成途径与嘌呤核苷酸类似。熟悉补救合成途径的概念和关键酶：嘧啶磷酸核糖转移酶。（三）了解嘧啶核苷酸的抗代谢物：主要是一些嘧啶、氨基酸或叶酸的类似物（5-氟尿嘧啶、阿糖胞苷）及临床作用，熟悉5-FU的作用机制。二、嘧啶核苷酸的分解代谢了解嘧啶核苷酸的分解代谢过程。熟悉分解产物：胞嘧啶、尿嘧啶的分解产物为NH3、CO2及β-丙氨酸；胸腺嘧啶的分解产物为NH3、CO2及β-氨基异丁酸。本章要求掌握的英文专业词汇1.从头合成途径denovosynthesis 2.补救途径salvagepathway3.次黄嘌呤IMP 4.6-巯基嘌呤6-MP5.尿酸uricacid 6.腺嘌呤磷酸核糖转移酶APRT7.次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移HGPRT 8.核糖核苷酸还原酶ribonucleotidereductase

第九章物质代谢的联系与调节复习指南第一节物质代谢的特点一、体内各种物质代谢过程互相联系形成一个整体熟悉体内各种物质代谢过程不是彼此孤立的，而是同时进行、相互转变、相互联系和相互依存的统一整体。二、机体物质代谢不断受到精细调节熟悉物质代谢有条不紊地进行，机体存在精细的调节机制，适应内外环境的不断变化。代谢调节普遍存在，是生物的重要特征。三、各组织器官物质代谢各具特色熟悉机体各组织、器官的结构不同，功能不同；酶系的种类、含量和分布不同，代谢各具特色。四、体内各种代谢物质均具有共同的代谢池熟悉同一代谢物无论是体外摄入的还是体内产生的，在进行中间代谢时，不分彼此，混为一体，参与到共同的代谢池中参与代谢。五、ATP是机体储存能量和消耗能量的共同形式掌握ATP是生物体内的主要供能方式，营养物质产生的能量均储存在ATP中，供给生命活动的需要。ATP作为能量载体，使产能的物质分解代谢与耗能合成代谢间相互偶联。六、NADPH提供合成代谢所需的还原当量掌握参与氧化分解代谢的脱氢酶常以NAD＋为辅酶，而参与还原性合成代谢的还原酶则多以NADPH为辅酶。磷酸戊糖途径产生的NADPH为脂酸、胆固醇等物质的合成提供还原当量。NADPH是偶联分解代谢与合成代谢的特殊功能分子之一。第二节物质代谢的相互联系一、各种能源物质的代谢相互联系相互制约掌握糖、脂和蛋白质都是能源分子，可在体内氧化供能；乙酰CoA是共同的中间代谢物；三羧酸循环和氧化磷酸化是最后分解的共同代谢途径；释放的能量均以ATP形式储存。从能量供应的角度，三大营养素的利用可以相互代替并相互制约。二、糖、脂和蛋白质代谢通过中间代谢物而相互联系掌握体内糖可转变脂肪，但（偶数）脂肪酸不能转变成糖。糖代谢可为脂肪合成提供原材料：乙酰CoA、NADPH，糖可以转变为脂肪；因为脂酸β-氧化产生的乙酰CoA不能生成丙酮酸，脂肪大部分不能转变成糖，只有脂肪分解产物之一甘油可以转变成磷酸-甘油，进而异生成糖。脂肪分解代谢的强度及顺利进行有赖于糖代谢的正常进行。掌握体内糖与大部分氨基酸碳架部分可以相互转变：大部分氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸可以转变为糖；糖代谢的中间体只能合成非必需氨基酸的碳架部分。所以食物中蛋白质的营养不能为糖、脂替代，而蛋白质却能替代糖和脂肪供能。熟悉脂类不能转变成氨基酸，但氨基酸能转变成脂肪：某些氨基酸可以转变成脂肪和为类脂的合成提供原料；脂类不能转变成氨基酸，但甘油例外。掌握某些氨基酸是核苷酸/核酸合成的前体：氨基酸是体内合成核酸的重要原料；合成核苷酸的磷酸戊糖是由磷酸核糖途径提供的。第三节体内重要组织、器官的代谢特点及联系一、肝是人体最重要的物质代谢中心和枢纽掌握肝是机体物质代谢枢纽，是人体的中心生化工厂。二、心可利用多种能源物质，以有氧氧化为主掌握心脏以有氧氧化为主，以酮体、乳酸、脂酸及葡萄糖为能源。三、脑主要利用葡萄糖供能且耗氧量大掌握脑是机体耗能大的主要器官，静息时耗O2量可占全身耗O2的20%。大脑没有糖原及有意义的脂肪、蛋白质储备，几乎以葡萄糖为唯一供能物质。四、肌肉主要氧化脂肪酸，强烈运动产生大量乳酸熟悉肌肉通常以氧化脂酸为主。五、糖酵解是为成熟红细胞提供能量的主要途径熟悉由于红细胞没有线粒体，不能进行糖的有氧氧化，也不能利用脂酸及其他非糖物质，红细胞能量主要来自葡萄糖的酵解途径。六、脂肪组织是合成、储存脂肪的重要组织熟悉脂肪组织是合成和储存脂肪的主要组织。七、肾是可进行糖异生和生成酮体两种代谢的器官掌握肾可进行糖异生和生成酮体，了解肾髓质主要由糖酵解供能，肾皮质则主要由脂酸及酮体氧化供能。第四节代谢调节方式一、细胞水平的代谢调节主要调节关键酶活性掌握细胞酶系有特定细胞和亚细胞区域的隔离分布，掌握调节酶或关键酶的特点。掌握小分子代谢物改变关键酶构象对酶活性变构调节。掌握变构调节的概念：某些小分子物质与酶的非催化部位呈非共价结合而改变酶的构象，从而改变酶的活性称为变构调节或别位调节。了解变构调节的机制及其生理意义。掌握关键酶活性的化学修饰调节的概念及特点。酶蛋白在另一组酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而改变酶的活性，这种调节称为酶的化学修饰调节。其主要形式是磷酸化与脱磷酸。熟悉酶含量的调节：通过改变酶蛋白的合成与降解来调节细胞内酶的含量。二、激素通过作用特异受体调节代谢过程熟悉膜受体激素：如肽类激素、儿茶酚胺类激素，它们呈亲水性。熟悉胞内受体激素：如类固醇激素、甲状腺素及前列腺素等疏水性激素。三、机体通过神经系统及神经-体液途径整体调节体内物质代谢了解代谢的整体调节。熟悉短期饥饿和长期饥饿机体的整体调节下物质代谢发生的变化。了解应激情况下，血糖升高、脂肪动员增加和蛋白质分解加强。熟悉肥胖是多种因素引起的食欲和能量调节紊乱引起的疾病。四、代谢组学是对低分子量代谢物集合的整体水平研究了解代谢组学定量分析某一生物或细胞所有相对低分子质量代谢产物。了解代谢组学研究需要高通量定量检测技术和大规模的计算。了解代谢组学在疾病诊断和新药开发等方面具有应用潜力。本章要求掌握的英文专业词汇1.metabolicintegration代谢整合 2.regulatoryenzymes调节酶3.keyenzymes关键酶 4.rate-limitingenzymes限速酶5.allostericregulation变构调节 6.covalentmodification共价修饰7.proteinkinase蛋白激酶 8.proteinphosphatase磷蛋白磷酸酶9.metabolicsyndrome,MS代谢综合征 10.stress应激11.leptin瘦蛋白 12.metabolome代谢组13.metabolite代谢产物 14.metabolomics代谢组学

第十章DNA的生物合成复习指南掌握复制的概念：是指遗传物质的传代，以母链DNA为模板合成子链DNA的过程。第一节DNA复制的基本规律一、半保留复制是DNA复制的基本特征掌握DNA半保留复制的概念DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模板按碱基配对规律，合成与模板互补的子链。子代细胞的DNA，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全重新合成，两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致，这种复制方式称为半保留复制。了解半保留复制的实验依据及半保留复制的意义二、DNA复制从起始点向两个方向延伸形成双向复制掌握基因组的概念：基因组是某一物种拥有的全部遗传物质，从分子意义上说，是指全部的DNA序列。熟悉双向复制、复制叉、复制子的概念。复制时，DNA从起始点向两个方向解链，形成两个延伸方向相反的复制叉，称为双向复制。复制叉指的是DNA双链解开分成两股，各自作为模板，子链沿模板延长所形成的Y字形结构。复制子是独立完成复制的功能单位，习惯上把两个相邻起始点之间的距离定为一个复制子。三、DNA一股子链复制的方向与解链方向相反导致半不连续复制掌握复制的方向：子链合成的延伸方向是5→3。掌握半不连续复制的概念。熟悉领头链、随从链和冈崎片段的概念以及半不连续复制形成的原因。DNA双螺旋的两股单链走向相反，一链为5至3方向，其互补链是3至5方向。复制解链形成复制叉上的两股母链也是走向相反，子链沿着母链模板复制，只能从5至3方向延伸。在同一复制叉上只有一个解链方向。顺着解链方向生成的子链，复制是连续进行的，这股链称为领头链。另一股链因为复制的方向与解链方向相反，不能顺着解链方向连续延长，这股不连续复制的链称为随从链。领头链连续复制而随从链不连续复制，就是复制的半不连续性。复制中的不连续片段就命名为冈崎片段。第二节DNA复制的酶学和拓扑学变化掌握DNA复制是在酶催化下的核苷酸聚合过程，需要多种生物分子的共同参与：4种脱氧核苷三磷酸（dNTP）为底物，亲代DNA为模板，RNA引物，DNA聚合酶，解螺旋酶，引物酶，拓扑异构酶，连接酶等。一、核苷酸和核苷酸之间生成磷酸二酯键是复制的基本化学反应掌握复制的基本化学反应：核苷酸和核苷酸之间生成3,5-磷酸