《蛋白质的营养作用》教学课件

1、蛋白质的营养作用课时目标：1.掌握蛋白质的营养价值2.熟悉蛋白质的生理功能、氮平衡3.了解蛋白质的生理功能腐败作用教学内容：1.蛋白质的生理功能2.蛋白质的需要量和营养价值3.蛋白质的消化吸收与腐败作用主讲：张煜欣1第1页，共44页。一、蛋白质的生理功能1、维持组织细胞的生长、更新和修复 蛋白质是组织细胞的主要结构成分 （占人体干重的45%）2、参与多种重要的生理活动（酶、含氮类激素、抗体、受体等）3、氧化供能（10%-15%） -次要功能 2第2页，共44页。（一）氮平衡： 食物中的含氮量与排泄物中含氮量的关系， 反映体内蛋白质合成与分解的关系。 1、总氮平衡：摄入氮=排出氮（正常成人） 2

2、、正氮平衡：摄入氮排出氮（婴幼儿、儿 童、青少年、孕妇、乳母、恢复期病人等） 3、负氮平衡：摄入氮排出氮（长期饥饿、 营养不良、慢性消耗性疾病等）二、蛋白质的需要量和营养价值3第3页，共44页。根据氮平衡试验，正常成人维持总氮平衡每日需要蛋白质20克（每日尿氮排出3.2克）最低生理需要量：40克/日（考虑蛋白质的消 吸收、利用率） 供给量标准：80克/日（保障长期总氮平衡）（二）蛋白质的生理需要量4第4页，共44页。（三）蛋白质的营养价值1、必需氨基酸：体内需要又不能合成，必 须由食物供给的氨基酸。 种类：携 一 两 本 淡 色 书 来缬氨酸异亮氨酸亮氨酸苯丙氨酸蛋氨酸色氨酸苏氨酸赖氨酸5第5

3、页，共44页。食物蛋白质植物蛋白:谷类、豆类、薯类等（营养价值较低）动物蛋白：肉类、奶类、蛋类等（营养价值较高）优质蛋白质：动物蛋白和豆类，应占食物蛋白质的4050%2、蛋白质的营养价值的取决因素 必需氨基酸的种类、数量和比例6第6页，共44页。 3、蛋白质的互补作用 两种或两种以上营养价值较低的蛋白质混合食用，它们所含的必需氨基酸可以相互补充，以提高营养价值。 谷类蛋白：色氨酸多，赖氨酸少 豆类蛋白：色氨酸少，赖氨酸多 食物要多样化7第7页，共44页。三、蛋白质的消化吸收与腐败作用（一)蛋白质的消化吸收1、消化 蛋白质的消化部位是胃和小肠(主要在小肠)，受多种蛋白水解酶的催化而水解成氨基酸和

4、少量小肽，然后再吸收。2、吸收蛋白质消化的终产物为氨基酸和小肽(主要为二肽、三肽)，可被小肠粘膜所吸收。8第8页，共44页。（二）蛋白质的腐败作用 未被消化的蛋白质 未被吸收的氨基酸及肽 肠道细菌分解代谢（无氧分解） 脱羧基作用：产生胺类（腐胺、尸胺等） 还原脱氨：产生NH3、苯酚、吲哚、甲烷、 硫化氢等）高蛋白饮食易致大肠癌9第9页，共44页。作业：10第10页，共44页。谢谢11第11页，共44页。第二节氨基酸的一般代谢一、氨基酸代谢概况食物蛋白质消化吸收组织蛋白质分解体内合成非必需氨基酸氨基酸代谢池合成组织蛋白（75%）转化为其他物质（10%）氧化供能（15%）少量随尿排出氨基酸的分解代

5、谢脱氨基作用脱羧基作用NH3-酮酸CO2 胺12第12页，共44页。二、氨基酸的脱氨基作用（一）转氨基作用 1、概念：在转氨酶的作用下，-氨基酸的氨基 转移到-酮酸的位置上，生成相应的氨基酸，原来的氨基酸则转变为-酮酸。 该反应为一可逆反应，是体内合成非必需氨基酸的重要途径。 13第13页，共44页。体内重要的转氨酶：1、丙氨酸转氨酶（ALT/GPT）：谷氨酸+丙酮酸 -酮戊二酸+丙氨酸肝细胞内酶，肝损伤时ALT升高。2、天冬氨酸转氨酶（AST/GOT）：谷氨酸+草酰乙酸 -酮戊二酸+天冬氨酸心肌细胞内酶心肌损伤时AST升高ALTAST14第14页，共44页。转氨酶的辅酶：磷酸吡哆醛与磷酸吡哆

6、胺，起传递氨基的作用 15第15页，共44页。（二）氧化脱氨基作用16第16页，共44页。（三） 联合脱氨基作用 1. 概念： 是转氨基作用和谷氨酸的氧化脱氨基作用的偶联的过程，是体内主要的脱氨基方式，反应可逆，是体内合成非必需氨基酸的重要途径。 17第17页，共44页。 18第18页，共44页。 （四）嘌呤核苷酸循环 骨胳肌中氨基酸的主要脱氨基方式19第19页，共44页。三、-酮酸的代谢（一）再合成非必需氨基酸（二）转变成糖及脂类（三）氧化供能20第20页，共44页。第二节 氨的代谢1231231221第21页，共44页。一 、氨的来源（一）氨基酸脱氨基（二）谷氨酰胺水解:（三）肠道吸收的氨

7、: 腐败+尿素扩散肾小管NH4+H+碱性尿时：吸收入血（来源）（去路）（肝、肾）22第22页，共44页。二、氨在体内的运输（一）葡萄糖-丙氨酸循环NH3 的另一种运输形式和暂时储存形式23第23页，共44页。（二）谷氨酰胺 -氨的暂时储存形式和运输形式 （脑、肌肉）24第24页，共44页。三、体内氨的去路（一）鸟氨酸循环尿素合成1.合成部位主要在肝细胞的线粒体及胞液中。2.合成过程鸟氨酸循环25第25页，共44页。3ATP+CO2+2NH3 +H2O NH2-CO-NH2 ASAS26第26页，共44页。（三）高氨血症和氨中毒血氨浓度升高称高氨血症常见于肝功能严重损伤时，尿素合成酶的遗传缺陷也

8、可导致高氨血症。高氨血症时可引起脑功能障碍，称氨中毒。-酮戊二酸谷氨酸谷氨酰胺NH3NH3氨中毒的可能机制 脑内 -酮戊二酸TAC 脑供能不足27第27页，共44页。第四节 氨基酸的特殊代谢一、氨基酸的脱羧基作用氨基酸脱羧酶氨基酸胺类RCH2NH2+ CO2磷酸吡哆醛（一）组胺L-组氨酸组胺组氨酸脱羧酶CO2组胺是强烈的血管舒张剂，可增加毛细血管的通透性，还可刺激胃蛋白酶及胃酸的分泌。28第28页，共44页。（二）5-羟色胺 (5-HT)色氨酸5-羟色氨酸5-HT色氨酸羟化酶5-羟色氨酸脱羧酶CO2（三）-氨基丁酸 (GABA) L-谷氨酸GABACO2L- 谷氨酸脱酶5-HT在脑内作为神经递

9、质，起抑制作用；在外周组织有收缩血管的作用。GABA是抑制性神经递质，对中枢神经有抑制作用。29第29页，共44页。（四）牛磺酸 L-半胱氨酸磺酸丙氨酸牛磺酸 磺酸丙氨酸脱羧酶CO2牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分。（五）多胺多胺是调节细胞生长的重要物质。在生长旺盛的组织（如胚胎、再生肝、肿瘤组织）含量较高，其限速酶鸟氨酸脱羧酶活性较强。30第30页，共44页。 二、一碳单位的代谢（一）一碳单位的概念及特性某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。 包括：甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基、亚氨甲基。（二）一碳单位的载体及转运形式FH431第31页，共44页。原料载体一碳单位合成核

10、苷酸蛋氨酸代谢32第32页，共44页。一碳单位主要来源于氨基酸代谢丝氨酸 N5, N10CH2FH4甘氨酸 N5, N10CH2FH4组氨酸 N5CH=NHFH4色氨酸 N10CHOFH4（三）一碳单位的生成与互变33第33页，共44页。一碳单位的互相转变N10CHOFH4N5, N10=CHFH4N5, N10CH2FH4N5CH3FH4N5CH=NHFH4H+H2ONADPH+H+NADP+NADH+H+NAD+NH334第34页，共44页。三、含硫氨基酸的代谢 （一）蛋氨酸与转甲基作用腺苷转移酶PPi+Pi+甲硫氨酸ATPS腺苷甲硫氨酸(SAM)35第35页，共44页。活性甲基SAM为体

11、内甲基的直接供体36第36页，共44页。（二）半胱氨酸及硫代谢1.谷胱甘肽的生成与功能2. 硫酸根的代谢含硫氨基酸分解可产生硫酸根，半胱氨酸是主要来源。PAPS为活性硫酸，是体内硫酸基的供体37第37页，共44页。 四、芳香族氨基酸的代谢芳香族氨基酸 苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸38第38页，共44页。（一）苯丙氨酸和酪氨酸的代谢苯丙氨酸 + O2酪氨酸 + H2O苯丙氨酸羟化酶四氢生物蝶呤二氢生物蝶呤NADPH+H+NADP+此反应为苯丙氨酸的主要代谢途径。39第39页，共44页。1. 儿茶酚胺与黑色素的合成40第40页，共44页。2. 酪氨酸的分解代谢 体内代谢尿黑酸的酶先天缺陷时，尿黑酸分解受阻，可出现尿黑酸症。41第41页，共44页。3. 苯酮酸尿症(PKU) 体内苯丙氨酸羟化酶缺陷，苯丙氨酸不能正常转变为酪氨酸，苯丙氨酸经转氨基作用生成苯丙酮酸、苯乙酸等，并从尿中排出的一种遗传代谢病。42第42页，共44页。（二）色氨酸代谢五、支链氨基酸