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1、 第四章第四章 蛋白质化学蛋白质化学学习要求氨基酸肽蛋白质的一级结构及其测定蛋白质的分子构象蛋白质的重要作用蛋白质的结构与功能蛋白质的性质及纯化第1页/共143页学习要求学习要求指示:删除样本文档图标,并替换为工作文档图标，如下: 在 Word 中创建文档. 返回 PowerPoint 在“插入”菜单中选择“对象.” 单击“从文件创建” 定位“文件”框中的文件名 确认选中“显示为图标”。 单击“确定” 选择图标 从“幻灯片放映”菜单中选择“动作设置” 单击“对象动作”，并选择“编辑” 单击“确定”1. 了解蛋白质生物功能、分类。 2. 了解氨基酸分类、结构、重要化学反应和分离、分析方法，重点弄

2、清楚它的两性性质, pI 和 Pk。4. 了解蛋白质的重要理化性质。 3. 弄清楚蛋白质的一级结构及其序列分析方法。了解二、三和四级结构基本概念。5. 了解蛋白质分离、纯化方法及其理论依据。6. 有那些结合蛋白？它们的分布、特性和生物功能。章首第2页/共143页2022-2-7蛋白质的重要作用 蛋白质组成与分类4.1 4.1 蛋白质在生命过程中的重要作用蛋白质在生命过程中的重要作用章首第3页/共143页2022-2-7蛋白质的重要作用蛋白质的重要作用 蛋白质作为生命现象的物质基础之一，构成一切细胞和组织结构的最重要的组成成分，参与生物体内许多方面的重要功能。支持文档节首第4页/共143页202

3、2-2-7蛋白质的重要作用蛋白质的重要作用 （一）酶的催化作用 （二）转运和贮存功能 （三）运动功能 （四）结构支持作用 （五）免疫作用 （六）生物膜功能支持文档节首第5页/共143页2022-2-7 （七）接受和传递信息 （八）代谢调节功能 （九）控制生长和分化 （十）感染和毒性作用 （十一）其他作用支持文档蛋白质的重要作用蛋白质的重要作用节首第6页/共143页2022-2-7蛋白质组成与分类蛋白质组成与分类组成基本单位氨基酸主要组成元素为碳、氢、氧、氮有的还含有硫、磷、碘或金属元素（如铁、铜、锌等）节首第7页/共143页2022-2-7蛋白质的常见分类方法蛋白质的常见分类方法 1根据蛋白质

4、的化学组成 2根据蛋白质的溶解性和组成 3根据蛋白质分子形状 4根据蛋白质生物功能 支持文档简单蛋白质和结合蛋白质分类表球状蛋白质和纤维状蛋白质活性蛋白质和非活性蛋白质节首第8页/共143页4.2 4.2 氨基酸氨基酸指示:删除样本文档图标,并替换为工作文档图标，如下: 在 Word 中创建文档. 返回 PowerPoint 在“插入”菜单中选择“对象.” 单击“从文件创建” 定位“文件”框中的文件名 确认选中“显示为图标”。 单击“确定” 选择图标 从“幻灯片放映”菜单中选择“动作设置” 单击“对象动作”，并选择“编辑” 单击“确定”氨基酸的理化性质氨基酸的理化性质氨基酸的分离与分析氨基酸的

5、分离与分析氨基酸的制备和应用状况氨基酸的制备和应用状况章首氨基酸的结构与分类氨基酸的结构与分类第9页/共143页 氨基酸的结构与分类氨基酸的结构与分类 蛋白质是由廿种基本氨基酸组成的。指示:删除样本文档图标,并替换为工作文档图标，如下: 在 Word 中创建文档. 返回 PowerPoint 在“插入”菜单中选择“对象.” 单击“从文件创建” 定位“文件”框中的文件名 确认选中“显示为图标”。 单击“确定” 选择图标 从“幻灯片放映”菜单中选择“动作设置” 单击“对象动作”，并选择“编辑” 单击“确定”氨基酸结构通式:节首第10页/共143页 氨基酸的结构与分类氨基酸的结构与分类指示:删除样本

6、文档图标,并替换为工作文档图标，如下: 在 Word 中创建文档. 返回 PowerPoint 在“插入”菜单中选择“对象.” 单击“从文件创建” 定位“文件”框中的文件名 确认选中“显示为图标”。 单击“确定” 选择图标 从“幻灯片放映”菜单中选择“动作设置” 单击“对象动作”，并选择“编辑” 单击“确定”-氨基酸有两种构型:D构型和L构型 它们是与甘油醛或乳酸相比较而决定的。凡是与L甘油醛（或L乳酸）构型相同的，就定义为L氨基酸，反之为D氨基酸。节首第11页/共143页氨基酸的结构与分类氨基酸的结构与分类节首第12页/共143页 指示:删除样本文档图标,并替换为工作文档图标，如下: 在 W

7、ord 中创建文档. 返回 PowerPoint 在“插入”菜单中选择“对象.” 单击“从文件创建” 定位“文件”框中的文件名 确认选中“显示为图标”。 单击“确定” 选择图标 从“幻灯片放映”菜单中选择“动作设置” 单击“对象动作”，并选择“编辑” 单击“确定”根据氨基酸R基侧链的极性，可将氨基酸分为疏水性氨基酸（非极性氨基酸）亲水性氨基酸（极性氨基酸） 氨基酸的结构与分类不带电荷的极性氨基酸带正电荷的碱性氨基酸带负电荷的酸性氨基酸Asp GluLys ArgHisSer Thr TyrAsn Gln CysGlyAla Val IleAla Val IleLeu Pro MetLeu Pr

8、o Met phe Trp phe Trp 节首第13页/共143页 指示:删除样本文档图标,并替换为工作文档图标，如下: 在 Word 中创建文档. 返回 PowerPoint 在“插入”菜单中选择“对象.” 单击“从文件创建” 定位“文件”框中的文件名 确认选中“显示为图标”。 单击“确定” 选择图标 从“幻灯片放映”菜单中选择“动作设置” 单击“对象动作”，并选择“编辑” 单击“确定”根据生物体的需要，可将氨基酸分为必需氨基酸半必需氨基酸 氨基酸的结构与分类非必需氨基酸其余氨基酸其余氨基酸Arg HisLysLys、Val IleVal IleLeu phe Met TrpLeu phe

9、 Met TrpThr Thr 节首第14页/共143页 氨基酸的结构与分类节首第15页/共143页 氨基酸的结构与分类节首第16页/共143页 氨基酸的结构与分类节首第17页/共143页 氨基酸的结构与分类节首第18页/共143页 氨基酸的结构与分类节首第19页/共143页非编码氨基酸非编码氨基酸 属于氨基酸的衍生物，也称为修饰氨基酸。 如：胱氨酸、羟赖氨酸、羟脯氨酸、L-甲状腺素等节首第20页/共143页非编码氨基酸（胱氨酸）非编码氨基酸（胱氨酸）节首第21页/共143页羟脯氨酸与羟赖氨酸羟脯氨酸与羟赖氨酸节首第22页/共143页非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸 不是蛋白质的组成成分 以游离或

10、结合的形式存在于生物界 大都是常见氨基酸的衍生物 还有些是-,-,-, 和D-型氨基酸 一些是代谢中间产物，如瓜氨酸、鸟氨酸； -氨基丁酸等节首第23页/共143页氨基酸的理化性质氨基酸的理化性质一般物理性质 氨基酸的酸碱性质氨基酸的光吸收性氨基酸的化学反应节首第24页/共143页氨基酸的理化性质 氨基酸为无色晶体，不同氨基酸其晶体形状不相同。 氨基酸熔点一般在200300C。 氨基酸的溶解度 各种氨基酸有不同的味感 氨基酸的比旋光度比旋光度一般物理性质返回节首第25页/共143页氨基酸的理化性质氨基酸的酸碱性质 氨基酸在水溶液中或在晶体状态时主要时以两性离子的形式存在。节首第26页/共143

11、页氨基酸的理化性质氨基酸的酸碱性质 氨基酸的等电点 pI氨基酸的可解离基团的pK值两个重要概念：两个重要概念：节首第27页/共143页氨基酸的理化性质氨基酸的酸碱性质以谷氨酸为例: pI=1/2（pK1+pKR）1/2 (2.19+4.25)=3.22节首第28页/共143页氨基酸的理化性质氨基酸的酸碱性质氨基酸的每一功能基因可被酸碱所滴定，可根据氨基酸的滴定曲线来推算pK值。节首第29页/共143页氨基酸的理化性质氨基酸的酸碱性质 在等电点以上的任何pH，氨基酸带 净负电荷，在电场中将向正极移动；结论： 在低于等电点的任何pH，氨基酸带 净正电荷，在电场中将向负极移动。 在一定pH范围内，氨

12、基酸溶液的pH离 等电点愈远，氨基酸所携带的净电荷 愈大。节首返回第30页/共143页氨基酸的理化性质氨基酸的光吸收性 芳香族氨基酸在pH8时紫外吸收光谱节首第31页/共143页氨基酸的理化性质氨基酸的光吸收性 芳香族侧链有紫外吸收，所以280nm处吸收的测定，是定量蛋白质浓度最常用的方法。紫外吸收性受溶液pH的影响节首返回第32页/共143页氨基酸的理化性质氨基酸的化学反应 （1）与茚三酮反应-氨基酸与合茚三酮试剂共热，可发生反应生成蓝紫化合物。节首第33页/共143页氨基酸的理化性质氨基酸的化学反应 对脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物，其结构如下所示：反应生成的化合物的颜色深浅程度以及

13、CO2生成量，均可作为氨基酸定量分析依据。节首第34页/共143页氨基酸的理化性质氨基酸的化学反应 （2）与亚硝酸反应含游离-氨基的氨基酸能与亚硝酸起反应，定量地放出氮气，氨基酸被氧化成羟酸。含亚氨酸的脯氨酸则不能与亚硝酸反应。节首第35页/共143页氨基酸的理化性质氨基酸的化学反应 测定N2 的体积，即可算出氨基酸的含量。Van Slyke 氨基氮测定法就是根据此反应原理。节首第36页/共143页氨基酸的理化性质氨基酸的化学反应 （3）与甲醛反应 氨基酸在溶液中有如下平衡：节首第37页/共143页氨基酸的理化性质氨基酸的化学反应 甲醛滴定法不仅用于测定氨基酸含量，也常用来测定蛋白质水解程度。

14、节首第38页/共143页氨基酸的理化性质氨基酸的化学反应 （4）与荧光胺反应 氨基酸可与荧光胺反应，产生荧光产物，可用荧光分光光度计测定氨基酸含量。节首返回第39页/共143页1纸层析法2薄层层析法3离子交换柱层析法4高效液相层析法 5纸电泳 节首氨基酸的分离与分析第40页/共143页 (一)氨基酸的制备 制备氨基酸有4种途径：从蛋白质水解液中分离提取； 应用发酵法生产；应用酶的催化反应生成氨基酸；有机合成法。适宜于中适宜于中小规模的生产小规模的生产可大规模可大规模生产生产节首氨基酸的制备和应用状况第41页/共143页 （二）氨基酸的用途蛋白质的基本组成对生物体具有其他特殊的生理作用，参与许多

15、代谢作用，不少已用来治疗疾病。用于食品强化剂、调味剂、着色剂、甜味剂和增味剂用于饲料添加剂调节皮肤pH值和保护皮肤的功能节首氨基酸的制备和应用状况返回第42页/共143页4.3 4.3 肽肽指示:删除样本文档图标,并替换为工作文档图标，如下: 在 Word 中创建文档. 返回 PowerPoint 在“插入”菜单中选择“对象.” 单击“从文件创建” 定位“文件”框中的文件名 确认选中“显示为图标”。 单击“确定” 选择图标 从“幻灯片放映”菜单中选择“动作设置” 单击“对象动作”，并选择“编辑” 单击“确定”章首l肽的基本概念l肽命名l动植物体内重要的肽谷胱甘肽（简称GSH）l肽类的应用和发展

16、前景名第43页/共143页肽的基本概念肽的基本概念 一分子氨基酸的-羧基与另一分子氨基酸-氨基脱水缩合的化合物叫做肽，氨基酸之间通过酰胺键（蛋白质化学中将这类酰胺键专称为肽键）连接而成。指示:删除样本文档图标,并替换为工作文档图标，如下: 在 Word 中创建文档. 返回 PowerPoint 在“插入”菜单中选择“对象.” 单击“从文件创建” 定位“文件”框中的文件名 确认选中“显示为图标”。 单击“确定” 选择图标 从“幻灯片放映”菜单中选择“动作设置” 单击“对象动作”，并选择“编辑” 单击“确定”节首第44页/共143页寡肽寡肽少数几个氨基酸少数几个氨基酸 组成的肽组成的肽指示:删除样

17、本文档图标,并替换为工作文档图标，如下: 在 Word 中创建文档. 返回 PowerPoint 在“插入”菜单中选择“对象.” 单击“从文件创建” 定位“文件”框中的文件名 确认选中“显示为图标”。 单击“确定” 选择图标 从“幻灯片放映”菜单中选择“动作设置” 单击“对象动作”，并选择“编辑” 单击“确定”二肽三肽举例举例节首第45页/共143页寡肽寡肽少数几个氨基酸少数几个氨基酸 组成的肽组成的肽指示:删除样本文档图标,并替换为工作文档图标，如下: 在 Word 中创建文档. 返回 PowerPoint 在“插入”菜单中选择“对象.” 单击“从文件创建” 定位“文件”框中的文件名 确认选

18、中“显示为图标”。 单击“确定” 选择图标 从“幻灯片放映”菜单中选择“动作设置” 单击“对象动作”，并选择“编辑” 单击“确定”节首肽键 -CO-NH-第46页/共143页多肽链多肽链 肽链中的氨基酸不是原来完整的分子，多肽链中的氨基酸单位称为氨基酸残基。指示:删除样本文档图标,并替换为工作文档图标，如下: 在 Word 中创建文档. 返回 PowerPoint 在“插入”菜单中选择“对象.” 单击“从文件创建” 定位“文件”框中的文件名 确认选中“显示为图标”。 单击“确定” 选择图标 从“幻灯片放映”菜单中选择“动作设置” 单击“对象动作”，并选择“编辑” 单击“确定”肽键链状结构节首第

19、47页/共143页肽命名肽命名 多肽化合物的名称，通常按照肽内氨基酸残基的排列顺序，以残基名称（如某某氨酰）从N端依次阅读到C端，并以C端残基全名结束肽的名称。指示:删除样本文档图标,并替换为工作文档图标，如下: 在 Word 中创建文档. 返回 PowerPoint 在“插入”菜单中选择“对象.” 单击“从文件创建” 定位“文件”框中的文件名 确认选中“显示为图标”。 单击“确定” 选择图标 从“幻灯片放映”菜单中选择“动作设置” 单击“对象动作”，并选择“编辑” 单击“确定”节首第48页/共143页命名举例命名举例氨基末端羧基末端下列五肽命名为丙氨酰谷氨酰亮氨酰缬氨酰组氨酸：节首第49页/

20、共143页注意注意： 在开链肽的N端和C端可以有游离的氨基和羧基，而有的开链肽的N端或C端的游离的氨基或羧基被别的基团结合（如烷基化、酰化等）或N端残基自身环化。节首第50页/共143页 例如促甲状腺素释放激素的N端残基是谷氨酸，此残基易于自身环化成焦谷氨酰基（氨基与谷氨酸的羧基脱水缩和而成）。举 例节首第51页/共143页谷胱甘肽谷胱甘肽 由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成它的分子中有一个特殊的肽键，是由谷氨酸的羧基与半胱氨酸的氨基缩合而成。由于GSH中含有一个活泼的巯基很容易氧化，二分子GSH脱氢以二硫键相连成氧化型的谷胱甘肽（GSSG）。节首第52页/共143页谷胱甘肽重要的生物功能谷胱甘肽

21、重要的生物功能 维护蛋白质活性中心的巯基 参与二硫化合物相互转化 某些酶的辅酶，在体内氧化还原过程中起重要的作用节首第53页/共143页肽类应用研究和发展前景肽类应用研究和发展前景节首l激素l抗生素l活性肽l应用及展望第54页/共143页激素激素return节首第55页/共143页 抗生素抗生素return节首第56页/共143页活性肽活性肽 生物的生长、发育、细胞分化、大脑活动、肿瘤病变、免疫防御、生殖控制、抗衰老、生物钟规律及分子进化等均涉及到活性肽。生物活性肽是机体内传递信息、调节代谢和协调器官活动的重要化学信使。return节首第57页/共143页肽的应用及发展肽的应用及发展 近年来，

22、多肽的分离纯化、结构分析、化学合成、生物、放射免疫测定、免疫细胞化学以及遗传工程等新技术的应用，新的活性肽不断发现，对活性肽功能认识不断增长，促使这一领域迅速发展。return节首第58页/共143页生物活性肽研究中的一大突破生物活性肽研究中的一大突破控制脑垂体功控制脑垂体功能的下丘脑调能的下丘脑调 节性肽的发现。节性肽的发现。单击获取具体信息节首第59页/共143页举例举例 肌肉中存在着鹅肌肽和肌肽都是二肽，前者是-丙氨酰-1-甲基组氨酸，后者是-丙氨酰组氨酸，它们在骨骼肌中含量很高。return节首第60页/共143页 一级结构组成多肽链的氨基酸残基的连接方式和排列顺序二硫键章首第61页/

23、共143页蛋白质分子的一级结构测定方法一.氨基酸组成分析 二氨基酸末端分析 三.蛋白质中肽链的拆离四.肽链的部分降解 及肽片断的分离五肽段氨基酸顺序测定及肽段重叠六.二硫键与酰胺基的定位 章首第62页/共143页氨基酸组成分析节首第63页/共143页N-末端分析C-末端分析氨基酸末端分析节首第64页/共143页N-末端分析二硝基氟苯法（FDNB法）二甲基氨基萘磺酰氯法（DNS-Cl法）异硫氰酸笨酯法（Edman法）氨基酸末端分析节首return第65页/共143页二硝基氟苯法（FDNB法）1945年由Sanger发明此法曾用此方法测定了胰岛素的N -末端。氨基酸末端分析节首return第66页

24、/共143页二甲基氨基萘磺酰氯法（DNS-Cl法）1956年hartley等提出灵敏度较高（比FDNB法提高100倍）样品量小于1毫微摩尔DNS-氨基酸稳定性较高此法优点氨基酸末端分析节首return第67页/共143页异硫氰酸笨酯法（Edman法）氨基酸末端分析节首return第68页/共143页C-末端分析肼解法还原法羧肽酶法氨基酸末端分析节首return第69页/共143页肼解法氨基酸末端分析节首return第70页/共143页还原法氨基酸末端分析节首return第71页/共143页羧肽酶法主要方法根据氨基酸释放的动力学曲线，可确定该肽链的C端氨基酸顺序。氨基酸末端分析节首return第

25、72页/共143页羧肽酶法A-B氨基酸末端分析节首return第73页/共143页肽链间的结合非共价键血红蛋白（四聚体）烯醇化酶（二聚体）共价键结合胰岛素免疫球蛋白等蛋白质中肽链的拆离节首第74页/共143页非共价键连接的多肽链温和条件下可以解离通过二硫键连接的多肽链需要较强的条件将二硫键切断还原法氧化法蛋白质中肽链的拆离节首第75页/共143页还原法将二硫键还原成巯基蛋白质中肽链的拆离节首第76页/共143页还原法蛋白质中肽链的拆离节首第77页/共143页还原法为防止巯基重新氧化，可用碘乙酸、碘乙酰胺等使其烷化蛋白质中肽链的拆离节首return第78页/共143页氧化法二硫键用过甲酸氧化为磺

26、酸基而拆开蛋白质中肽链的拆离节首return第79页/共143页化学裂解法酶水解法溴化氰法羟胺法 肽链的部分降解 及肽片断的分离节首第80页/共143页溴化氰法溴化氰对甲硫氨酸羧基形成的肽键特异肽链的部分降解 及肽片断的分离节首return第81页/共143页羟胺法羟胺能专一地裂解Asn-Gly的肽键，酸性条件下裂解Asn-Pro肽键。肽链的部分降解 及肽片断的分离节首return第82页/共143页酶水解法常用的酶有:胰蛋白酶胰凝乳蛋白酶胃蛋白酶嗜热菌蛋白酶等优越性:较高专一性 水解产率较高肽链的部分降解 及肽片断的分离节首return第83页/共143页Edman降解法DNS-Edman方

27、法DABITC/PITC双耦合法成功用于微量序列分析顺序分析的最主要的方法肽段氨基酸顺序测定 及肽段重叠节首 使测定灵敏度，进一步提高第84页/共143页二硫键的定位酰胺基位置的确定二硫键与酰胺基的定位节首 将含二硫键的肽段进行酶解，分离出含二硫键的肽，对该肽进行氧化或还原，切断二硫键，生成二个小肽段，将这两个小肽段与原肽链氨基酸顺序进行比较，即可确定二硫键位置。 用酸处理含酰胺基的肽链，使其产生游离的NH3和COOH。测出NH3的数量和可能形成的COOH的数量（不包括C端），如两者相等，就可以确定酰胺基的位置。第85页/共143页4.5 4.5 蛋白质的分子构象蛋白质的分子构象指示:删除样本

28、文档图标,并替换为工作文档图标，如下: 在 Word 中创建文档. 返回 PowerPoint 在“插入”菜单中选择“对象.” 单击“从文件创建” 定位“文件”框中的文件名 确认选中“显示为图标”。 单击“确定” 选择图标 从“幻灯片放映”菜单中选择“动作设置” 单击“对象动作”，并选择“编辑” 单击“确定”章首一、蛋白质的二级结构二、超二级结构三、结构域四、蛋白质的三级结构五、蛋白质的四级结构六、维持蛋白质分子构象的化学键第86页/共143页一、蛋白质的二级结构一、蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式，包括螺旋、折叠和转角等。指示:删除样本文档图标,并替换为工作文档图标，如下

29、: 在 Word 中创建文档. 返回 PowerPoint 在“插入”菜单中选择“对象.” 单击“从文件创建” 定位“文件”框中的文件名 确认选中“显示为图标”。 单击“确定” 选择图标 从“幻灯片放映”菜单中选择“动作设置” 单击“对象动作”，并选择“编辑” 单击“确定”（二）二级结构的基本构象二）二级结构的基本构象（一）多肽主链的基本结构（一）多肽主链的基本结构节首第87页/共143页（一）多肽主链的基本结构（一）多肽主链的基本结构指示:删除样本文档图标,并替换为工作文档图标，如下: 在 Word 中创建文档. 返回 PowerPoint 在“插入”菜单中选择“对象.” 单击“从文件创建”

30、 定位“文件”框中的文件名 确认选中“显示为图标”。 单击“确定” 选择图标 从“幻灯片放映”菜单中选择“动作设置” 单击“对象动作”，并选择“编辑” 单击“确定”X射线衍射法及研究证明肽键的键长和键角图X射线衍射法肽链中的二面角和决定肽链构象节首return第88页/共143页X X射线衍射研究证明射线衍射研究证明 天然的蛋白质分子并不是一条走向随机的松散肽链，每一种都具有自己特定的空间结构。线性的多肽链在空间中折叠成特定的三维结构，这种空间结构通常称为蛋白质的高级结构或分子构象。 肽键不能自由转动，具有部分双键性质。酰胺平面，也叫肽平面，多为反式。节首return第89页/共143页X X

31、射线衍射法射线衍射法测定蛋白质化学结构的键长键角肽键的键长和键角肽键的键长和键角节首return第90页/共143页 二面角二面角角绕C-N键旋转的角度角绕C-C键旋转的角度二面角可以在00+1800范围内变动。通过二面角的旋转，多肽链可以形成各种各样的折迭方式。节首return第91页/共143页二面角决定肽链的构象二面角决定肽链的构象 肽链中肽链中和和这一对这一对二面角决定了相邻的二面角决定了相邻的两个两个酰胺平面所有原酰胺平面所有原子在空间上的相对位子在空间上的相对位置，就决定了肽链的置，就决定了肽链的构象。构象。 注意注意节首第92页/共143页注意注意二面角（、）所决定的构象能否存在

32、，主要取决于两个相邻肽单位中非键合原子之间的接近有无障碍。节首return第93页/共143页肽链构象节首return第94页/共143页 （二）二级结构的基本构象（二）二级结构的基本构象指示:删除样本文档图标,并替换为工作文档图标，如下: 在 Word 中创建文档. 返回 PowerPoint 在“插入”菜单中选择“对象.” 单击“从文件创建” 定位“文件”框中的文件名 确认选中“显示为图标”。 单击“确定” 选择图标 从“幻灯片放映”菜单中选择“动作设置” 单击“对象动作”，并选择“编辑” 单击“确定”1螺旋结构2折叠3转角4突起5无规卷曲 6三股螺旋 节首return第95页/共143页

33、螺旋结构螺旋结构 左右手螺旋结构螺旋结构表示法SN多肽链主链的螺旋结构中以螺旋（也称3.613螺旋）结构最为常见。节首return第96页/共143页左手螺旋与右手螺旋左手螺旋与右手螺旋return第97页/共143页螺旋主要的结构特点螺旋主要的结构特点右手型螺旋结构模型节首return第98页/共143页螺旋主要的结构特点螺旋主要的结构特点节首return俯视图第99页/共143页折叠结构折叠结构平行折叠节首return第100页/共143页折叠结构折叠结构反平行折叠节首return第101页/共143页折叠结构折叠结构折叠片示意图节首return第102页/共143页转角转角转角结构通常负

34、责各种二级结构单元之间的连接作用，它对于确定肽链的走向起着决定性的作用。转角转角节首return第103页/共143页转角结构转角结构转角节首return第104页/共143页转角结构转角结构转角节首return第105页/共143页各类氨基酸与蛋白质二级结构关系各类氨基酸与蛋白质二级结构关系return节首第106页/共143页突起突起 突起是在折叠的2个相邻的氢键中多出一 个氨基酸残基，形成一个突起，干扰其氢键配对。节首return第107页/共143页突起的结构突起的结构几种情况节首return第108页/共143页无规卷曲无规卷曲多肽链主链不规则随机盘曲形成的构象。无规卷曲与生物活性有

35、关，对外界理化因子极为敏感。节首return第109页/共143页三股螺旋三股螺旋又称胶原螺旋、超螺旋 胶原纤维中原胶原蛋白分子的排列节首return第110页/共143页胶原蛋白的三股螺旋胶原蛋白的三股螺旋节首return第111页/共143页 二、超二级结构二、超二级结构指示:删除样本文档图标,并替换为工作文档图标，如下: 在 Word 中创建文档. 返回 PowerPoint 在“插入”菜单中选择“对象.” 单击“从文件创建” 定位“文件”框中的文件名 确认选中“显示为图标”。 单击“确定” 选择图标 从“幻灯片放映”菜单中选择“动作设置” 单击“对象动作”，并选择“编辑” 单击“确定”

36、超二级结构是指二级结构的基本结构单位（螺旋、折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。三级结构的构件（1）（2）（3）迂回（4）折叠桶(5)螺旋-转角-螺旋节首第112页/共143页（1 1）复绕螺旋节首return第113页/共143页（2 2）指示:删除样本文档图标,并替换为工作文档图标，如下: 在 Word 中创建文档. 返回 PowerPoint 在“插入”菜单中选择“对象.” 单击“从文件创建” 定位“文件”框中的文件名 确认选中“显示为图标”。 单击“确定” 选择图标 从“幻灯片放映”菜单中选择“动作设置” 单击“对象动作”，并选择“编辑” 单击“确定”单元的手性节首retu

37、rn第114页/共143页（3 3）迂回迂回 指示:删除样本文档图标,并替换为工作文档图标，如下: 在 Word 中创建文档. 返回 PowerPoint 在“插入”菜单中选择“对象.” 单击“从文件创建” 定位“文件”框中的文件名 确认选中“显示为图标”。 单击“确定” 选择图标 从“幻灯片放映”菜单中选择“动作设置” 单击“对象动作”，并选择“编辑” 单击“确定”A.迂回 B.希腊钥匙 C.双希腊钥匙节首return第115页/共143页（4 4）折叠桶折叠桶 反平行折叠桶折叠桶的各种形式节首return第116页/共143页（5 5）螺旋螺旋- -转角转角- -螺旋螺旋螺旋-转角-螺旋与

38、DNA的结合A. 噬菌体 B. 噬菌体P22节首return第117页/共143页三、结构域结构域的定义 多肽链上由相邻二级结构单元联系而成的局部性区域是多肽链的独立折叠单位结构域的大小变化很大 常见的范围在100-200个残基之间节首第118页/共143页结构域免疫球蛋白节首最突出的例子第119页/共143页结构域木瓜蛋白酶内的2个结构域彼此很不相同节首第120页/共143页结构域弹性蛋白酶的二个结构域彼此非常相似节首return第121页/共143页四、蛋白质的三级结构节首蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系，其具有二级结构、超二级结构或结构域第122页/共143页肌红蛋白的

39、三级结构肌红蛋白的三级结构节首第123页/共143页五、蛋白质的四级结构由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构节首蛋白质四级结构的定义第124页/共143页六、维持蛋白质分子构象的化学键维持蛋白质分子构象的化学键有氢键疏水键范德华力盐键二硫键节首第125页/共143页测定蛋白质在溶液中的整体或部分构象荧光光谱紫外差吸收光谱 近紫外圆二色性光谱分析蛋白质分子全部空间结构的测定X射线晶体衍射多维核磁共振方法(NMR)节首蛋白质构象的研究方法蛋白质构象的研究方法第126页/共143页4.6 4.6 蛋白质结构与功能的关系蛋白质结构与功能的关系蛋白质一级结构决定高级结构章