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文档简介

1、逆变换。根据组分别子对树脂逆变换。根据组分别子对树脂亲合力不同而得到分别。亲合力不同而得到分别。 主要用于分分别子或可离解的化合物，包括氨基酸，多肽，核酸，核苷等各种生物大分子。本研讨利用合成的强阴离子交换柱很好地分别了a- 淀粉酶粗品,其活性 回收率高达96%,比活性达388ug/mg蛋白质纯度提高30倍。此法的研讨胜利 为大规模制备高纯度 a- 淀粉酶提供了一个新工艺道路。 高纯度的 8 一淀粉酶可作为酶试剂 ,研讨生物作用的特性、酶反响机理,测定 生化反响的平衡常数。 2.1规范酶液配制 用微量天平准确称取5mg高纯度的 a-淀粉酶试剂,于小离心 试管中,准确加1.0ml水,溶解后 ,在

2、1300r/min的高速离心机上离心5min,小心转移上部清液于另一离心试管中,此液相当于1062u/ml活力. 由图2可知 ,在 2.0mol/L以下,随盐浓度的添加 ,洗脱才干增大,活性回收率提高。洗脱液中离子强度对洗脱效率的影 响可归结为离子交换平衡的挪动,这种色谱行为阐明该固定相具有典型的阴离子交换特性 ,符合离子交换色谱的洗脱规律。但在2.0mol/L以上 ,随盐浓 度增 加洗脱 才干下降。这种反常景象,能够是由于离子交换柱的多功能特性引起。 实验证明,离子交换柱不仅有离子交换的作用 ,而且还表现一定的疏水作用的。并且这种疏水作用 ,随溶液离子强度发生变化 。当洗脱剂 浓度大于 2.0mol/L时,由于溶液的外表张力过大 ,离子交换剂的疏水作用变得明显,对蛋白质疏水缔协作用加强 ,故被吸附 的蛋白质难以洗脱,因此 活性回收率下降。 所以选择抓Nacl浓度为2.0mol/L. 凡在溶液中可以电凡在溶液中可以电离的物质通常都可以用离子离的物质通常都可以用离子交换色谱法进展分别。它不仅适交换色谱法进展分别。它不仅适用于无机离子混合物的分别，亦可用用于无机离子混合物的分别，亦可用于有机物的分别，例如氨基酸、蛋白质等生物大分子，因此运用范于有机物的分别，例如氨基酸、蛋白质等生物大分子，因此运用范围较广。不过它容易受柱

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