2021年度知识点细胞骨架

细胞生物学知识点汇总

I阐明:

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据。内容过于精炼则必有若干舍弃之处，但愿同窗不要为了考试而学习，将这份

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II细胞骨架知识点汇总:

核心知识点(约占考试总分值60%)：17202529324144454951

普告知识点(约占考试总分值30%)：3911121416171819232628303135

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扩展知识点(约占考试总分值10%24568101315212224273334364042

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1细胞骨架(cytoskeleton)定义与种类：

定义：细胞骨架是贯穿整个细胞复杂纤维状蛋白网络构造

细胞内有三种类型细胞骨架，分别是微丝(microfilament,MF),微管

(microtubule,MT)和中间丝(intermediatefilament,IF)。

2肌动蛋白（actin）种类及分布

真核细胞内肌动蛋白重要分为三大类，名称及分布状况如下：

a肌动蛋白

重要存在于肌肉细胞收缩性构造中，当前已发现四种a肌动蛋白分别属于横纹

肌、心肌、血管平滑肌和肠道平滑肌。

P肌动蛋白

存在于所有种类细胞内，是细胞内绝大某些微丝骨架基本组分。

y肌动蛋白

在所有细胞内均有分布，重要存在于与应力纤维有关构造中。

3微丝构成与极性

A微丝由肌动蛋白单体聚合而成。

B肌动蛋白是一种球状蛋白，其三维构象具备一道很深裂缝，在裂缝内部有一种

核甘酸结合位点（可与ATP或ADP结合）和一种二价阳离子结合位点（可与

Mg2+或Ca?+结合）。

C肌动蛋白单体聚合形成螺距为36nm（7个单体分子）双股螺旋状微丝纤维。

每个肌动蛋白单体都与四个其她肌动蛋白单体紧密相邻。

D微丝中所有肌动蛋白单体分子缝隙开口端或缝隙底部都朝着同一方向排列，

因而整个微丝纤维具备极性。缝隙开口端指向是微丝负极（minusend）,缝隙底

部指向是微丝正极（plusend）。

4微丝和微管正负极定义

对于微丝和微管极性，人们习惯性以同等条件下蛋白单体分子在纤维末端组装和

去组装速度大小来定义。速度快是正极，速度慢是负极。

5胞外微丝组装反映动力学过程

A试管中微丝组装需要反映组分涉及：G-actin,ATP,Mg2+,K+,Na+

B微丝组装和去组装是一对可逆反映。反映平衡点受外部反映环境影响。

C在存在Mg2+且K+、Na+较高环境里，微丝趋向于聚合。在存在Ca2+且K+、Na+

较低环境里微丝趋向于解聚。

D单体肌动蛋白以G-actin表达(Gforglobal),结合在微丝中肌动蛋白以F-actin

表达(Fforfibrous)。

F反映过程中CG-actin不断减小，CF-actin不断增长，直到达到平衡点。平衡点处

Co-actin定义为整个反映临界浓度Cc(criticalconcentration)o

G反映共分三个阶段：延迟期，是发生成核反映时期，在此时期内数个肌动蛋

白单体分子自发聚合成为可供进一步延伸“核”，是整个反映限速环节；延长期，

是微丝迅速组装时期，CG-actin>Cc,聚合反映速度>解聚反映速度；稳定期，是反

映达到平衡点之后时期，CG-actm=Cc,聚合反映速度=解聚反映速度；

6核甘酸ATP/ADP在微丝组装中作用

A肌动蛋白自身也是一种ATP酶，可以水解与之结合ATP分子使之转变为ADP,

肌动蛋白ATP酶活性只有在其组装到微丝末端之后才开始生效。

B在游离状态下肌动蛋白分子与ATP亲和力远高于ADP,与肌动蛋白结合ADP

分子很容易被ATP分子所替代，因而游离状态下肌动蛋白携带核甘酸分子以ATP

为主。

C带有ATP肌动蛋白更容易发生聚合反映，带有ADP肌动蛋白更容易发生解聚

反映。

D细胞中微丝组装时新组装上去肌动蛋白总是携带ATP分子，该ATP分子在停

留一段很短时间后即被水解为ADP,在水解发生前新携带ATP分子肌动蛋白单

体已经在末端聚合，使得整根微丝最前端几种肌动蛋白总是携带ATP,这样末端

定义为T型末端。

E细胞中微丝去组装总是发生在末端肌动蛋白携带ADP时候，这样末端定义为

D型末端。

F细胞内D型微丝末端重要是由于负极端成核蛋白脱落形成。

7微丝组装踏车行为(treadmilling)

A理论上如果没有ATP水解为ADP过程，那么微丝组装时正极和负极Cc是相

等。在实际反映过程中由于有ATP水解过程存在，正负极反映Cc不再相等，

Cc+<Cc'o

B当反映环境里Cc+<CG-actin<CcR^^,正极端发生是聚合反映，负极端发生是

解聚反映，这种反映形式称为踏车行为。

C在试管内微丝组装反映总Cc介于正负极Cc之间，因而试管内聚合反映达到

平衡期之后事实上发生是踏车反映。正极端聚合速度等于负极端解聚速度。

D踏车行为是细胞内微丝动态组装和去组装重要形式之一。

8影响微丝组装药物

A细胞松弛素(cytochalasin)：可以切割微丝并与游离末端结合，结合后可以制

止新肌动蛋白单体分子在末端组装，同步并不影响末端肌动蛋白分子解离。因而

细胞松弛素总体效果是增进微丝解聚。

B鬼笔环肽(phalloidin)：与微丝中肌动蛋白(F-actin)结合，制止其解离。总

体效果是阻断微丝解聚，稳定微丝。

9微丝网络构造调节方式

细胞内微丝网络构造调节重要是通过各种微丝结合蛋白共同作用来实现。

10细胞内微丝结合蛋白种类

有六大类，分别是肌动蛋白单体结合蛋白，成核蛋白与加帽蛋白，延伸保护蛋

白，交联蛋白，割断及解聚蛋白，马达蛋白。

11肌动蛋白单体结合蛋白种类及作用

A胸腺素斛(thymosinP4)：与肌动蛋白单体结合并封闭其发生聚合反映位点，

其作用是维持细胞内游离态肌动蛋白库总容量远不不大于微丝组装反映临界浓

度，有助于细胞大规模组装微丝迅速启动。

B前纤维蛋白(profilin)：只与肌动蛋白单体正极端(底部)结合，抑制其在微

丝负极端聚合，不影响其在微丝正极端聚合。因而前纤维蛋白作用是增长微丝组

装反映极性，增进正极端生长。

12成核蛋白与加帽蛋白

A成核蛋白：成核蛋白涉及Arp2Arp3和与之有关其她几种蛋白质，这些蛋白共

同构成Arp2/3复合物。

Arp2和Arp3在构造上与肌动蛋白单体分子极其相似，在复合物中形成异源

二聚体，肌动蛋白单体以Arp2/3异源二聚体为基点开始新微丝组装。

Arp2/3复合物组装受到胞内信号转导系统控制。可以凭空浮现，诱发新微丝

组装。也可以在微丝迅速生长T型末端处组装，诱导微丝分叉生长。

Arp2/3复合物存在具备稳定微丝负极作用，一但Arp2/3从微丝末端脱落，

暴露出来负极D型末端会迅速降解。

B加帽蛋白：在微丝停止生长之后，与正极端结合并使其稳定一类蛋白质。

被加帽蛋白稳定微丝正极端由于ATP水解作用，属于D型末端，但加帽蛋

白存在保护其不发生解聚反映。

加帽蛋白代表：CapZ0

C成核蛋白和加帽蛋白都是对微丝末端进行调节蛋白，其中成核蛋白作用于负

极，加帽蛋白作用于正极。两者在微丝相应末端结合与解离是导致微丝网络构造

动态性重要因素之一。

13延伸保护蛋白

重要指是形成蛋白(formin),形成蛋白能在微丝正极端形成二聚体环状构

造，二聚体环中两个单体分子交错向正极端移动并募集新肌动蛋白单体分子在正

极端组装，同步保护正极端新形成微丝不被降解或者是被Arp2/3复合物接近。

通过这种方式，形成蛋白可以维持微丝在正极端稳定生长，形成长、无分叉微丝

构造。

14交联蛋白

A交联蛋白依照微丝排列方式可分为两类：成束蛋白和凝胶形成蛋白。

B交联蛋白可以单独或以二聚体形式将相邻微丝交联起来。

C起到交联作用蛋白单体或二聚体都携带有两个肌动蛋白结合位点，两个位点

间距离决定了所形成微丝束或网松紧限度。

D成束蛋白涉及丝束蛋白(fimbrin)、绒毛蛋白(villin)和a-辅肌动蛋白

(a-actinin),其两个肌动蛋白结合位点间区域是僵直，可以将多根微丝平行交联

成束。

E成束蛋白中丝束蛋白和绒毛蛋白以单体形式起作用，两个肌动蛋白结合位点

间距离较小，形成微丝束比较紧密，内部很难进入其她功能性蛋白分子。

F成束蛋白中a-辅肌动蛋白以二聚体形式起作用，两个肌动蛋白结合位点间距

离较大，形成微丝束比较松散，内部可以进入其她功能性蛋白分子如肌球蛋白。

G凝胶形成蛋白涉及细丝蛋白(filamin)和血影蛋白(spectrin),其两个肌动蛋

白结合位点间区域是柔软，能以一定角度将两根相邻微丝交联，最后形成二维网

状构造或三维凝胶样构造。

15割断及解聚蛋白

A重要涉及凝溶胶蛋白(gelsolin)和肌动蛋白解聚因子/丝切蛋白(ADF/cofilin)。

B凝溶胶蛋白可以结合在微丝表面并切断微丝。在某些条件下，微丝切断后凝

溶胶蛋白可以与暴露出来正极末端结合，增进其进一步解聚。相反，在另某些条

件下，微丝切断后产生正极末端可以成为新微丝生长点，从而加速微丝网络形成。

C丝切蛋白能与具有ADP微丝表面结合并加速其解聚速度，重要在脱离了加帽

蛋白微丝负极端起到增进微丝解聚作用。

16肌球蛋白（myosin）构造及种类

A肌球蛋白是依赖于微丝马达蛋白。

B肌球蛋白重要构造分为三某些，分别是马达构造域、调控构造域（或杠杆臂

构造域）、尾部构造域。

C马达构造域是肌球蛋白沿微丝运动重要构造元件；尾部构造域是肌球蛋白与

货品分子、其她细胞构造或自身形成多聚体时相连部位；

D细胞内肌球蛋白种类有诸多，每种肌球蛋白构造和功能都不相似。

EII型肌球蛋白（myosin-n）因最先发现并研究被称为老式类型肌球蛋白，其

她肌球蛋白都是非老式类型肌球蛋白。

FII型肌球蛋白有两个马达构造域，在细胞内以二聚体或多聚体形式存在，重

要在应力纤维互相滑动以及肌纤维收缩过程中起作用。

EI型肌球蛋白（myosin-I）只有一种马达构造域，在细胞内以单体形式存在，

重要在细胞皮层区囊泡运送以及皮层与细胞质膜相对滑动过程中起作用。

17细胞皮层（cellcortex）

A细胞皮层是微丝通过交联形成三维凝胶样网络构造。

B细胞皮层存在于细胞质膜如下。

C细胞皮层为质膜提供机械支撑，协助质膜维持特定形状，调节膜蛋白流动性。

18伪足（podium）

A伪足是细胞迁移过程中在细胞前缘形成突起构造

B伪足按照形态和内部骨架构造区别可以划分为两种类型：片状伪足

(lamellipodium)和丝状伪足(filopodium)

C片状伪足内微丝正极端结合了大量Arp2/3复合物，产生大量分叉，形成片状

二维网状构造。

D丝状伪足内微丝正极端在形成蛋白保护下笔直生长，不分叉，形成笔直平行

束状构造。

19应力纤维(stressfiber)

A应力纤维由微丝反相平行排列而成，重要通过a-辅肌动蛋白二聚体交联，在

反相微丝束之间具有II型肌球蛋白二聚体，使应力纤维具备收缩能力。

B应力纤维重要存在于细胞皮层区域，通过黏着斑与相邻细胞或胞外基质相连,

在细胞形状发生变化时可以产生张力并积极收缩，有助于细胞完毕形状变化。

20细胞迁移(cellmigration/crawling)过程

A细胞迁移过程分为四个重要环节。1外源信号触发细胞迁移2细胞前缘产生突

起3突起某些与胞外基质形成新锚定位点4后放骨架收缩，锚定点分离，细胞

整体前移。

B细胞前缘形成突起即为伪足，丝状伪足在前，片状伪足在后。丝状伪足为片

状伪足提供更大扩展面，加速突起前移速度。

C细胞前缘部位微丝迅速组装依赖于三方面反映。1Arp2/3复合物在微丝正极端

装配成核2前纤维蛋白维持微丝正极组装，抑制负极组装3形成蛋白维持丝状

伪足内微丝笔直无分叉组装。

D随着细胞前缘骨架不断生长，伪足中组装微丝网络在一段时间后便被新生微

丝落下，逐渐成为细胞质整体前移障碍，此时Arp2/3复合物从微丝负极端脱落,

促使这某些微丝解聚。

E前缘形成突起后，细胞皮层处在拉伸状态，细胞皮层内应力纤维产生张力，

在II型肌球蛋白作用下应力纤维收缩，拖拽细胞后随某些前移。

F在细胞迁移过程中，细胞质膜在I型肌球蛋白作用下沿皮层表面滑动，以适应

细胞皮层形状变化。

21微绒毛(microvilli)

A小肠上皮细胞游离面存在大量微绒毛。

B微绒毛轴心构造是同向平行排列微丝束，微丝束正极端指向微绒毛顶端，负

极端终结于端网构造。

C微绒毛中微丝束由绒毛蛋白和丝束蛋白紧密交联而成，微丝束内部无肌球蛋

白，因而微绒毛不具备运动能力。

D微绒毛轴心外围微丝通过I型肌球蛋白与微绒毛质膜相连。

22胞质分裂环

A胞质分裂环在细胞分裂过程中胞质分裂期产生。迫使细胞质膜在两个子细胞

核之间内陷，将胞质均匀分派到子细胞中。

B胞质分裂环由反相平行排列微丝束构成，其间具有II型肌球蛋白二聚体，具

备收缩能力。

23肌纤维收缩原理及肌丝构成

A肌肉收缩动力来源于肌球蛋白II介导粗细肌丝间滑动。

B细肌丝是单股微丝纤维。

C粗肌丝由数百个II型肌球蛋白通过尾部构造域聚合而成，所有马达构造域头

部都暴露在粗肌丝两端外表面。

D粗细肌丝在肌纤维中平行交错分布，每根粗肌丝被六根细肌丝包围，每根细

肌丝被两根粗肌丝所共用。

E粗肌丝两端数百个马达构造域头部沿相反方向拖拽细肌丝以形成粗细肌丝滑

动。

24原肌球蛋白位移

A在肌细胞处在静息状态时，原肌球蛋白（tropomyosin,Tm）与细肌丝紧密结

合，封闭了细肌丝与粗肌丝马达构造域头部结合位点，收缩装置不启动。

B在肌细胞接受到上游神经信号后，原肌球蛋白发生位移，暴露出细肌丝与粗

肌丝马达构造与头部结合位点，收缩装置启动。

25肌球蛋白沿微丝运动分子机制（以肌球蛋白n为代表）

A肌球蛋白每一种马达构造域都具备ATP酶活性，包括一种ATP结合位点和

一种肌动蛋白结合位点。

B肌球蛋白马达构造域沿微丝运动时，每个运动周期消耗1分子ATP,移动一

步距离，即一种肌动蛋白单体长度（约5nm）。

C肌球蛋白马达构造域每一种运动周期可分为五个阶段。

1在上一种运动周期结束后，释放了ADP分子II型肌球蛋白头部马达构造

域（如下简称头部）在一段很短暂时间内没有与任何核甘酸分子结合，此时头部

处在僵直状态，与细肌丝紧密结合。

2僵直状态十分短暂，随后头部与1分子ATP结合，构象发生轻微变化，使

头部与细肌丝紧密结合松开。

3松开细肌丝后头部ATP酶活性启动，ATP水解为ADP和1分子Pi,ATP

水解释放能量使得头部构想发生很大变化，向正极端移动一种肌动蛋白分子距

离，此时头部处在高能构象，ADP和Pi依然停留在头部内。

4向前移动后头部与前方下一种肌动蛋白分子结合位点接触，这种分子接触

使得头部内Pi分子释放，Pi释放使得头部与肌动蛋白分子紧密结合并触发了头

部能量释放，头部恢复低能构象并向负极方向拖拽细肌丝，滑动距离为一种肌动

蛋白分子距离。

5在能量释放过程中，ADP分子释放，头部在完毕拖拽动作后重新恢复到僵

直状态，与肌动蛋白分子紧密结合。

DII型肌球蛋白两个马达构造域头部独立运动，彼此间无明显协调性。

EII型肌球蛋白每一种运动周期内肌球蛋白头部与细肌丝紧密结合时间只占总

时间5%。由于一根细肌丝同步与各种(约50个)肌球蛋白头部互相作用，因而

任意一种时间点总有一种以上肌球蛋白头部与细肌丝紧密相连，使得粗细肌丝间

滑动可以持续进行而不会因肌球蛋白头部脱离细肌丝而回弹。

26微管构成与极性

A构成微管基本构造单元是由两种非常相似微管蛋白亚基结合而成异源二聚

体，叫做印-微管蛋白二聚体(aP-tubulindimer)«

B邓-微管蛋白二聚体由a微管蛋白(a-tubulin)和。微管蛋白(0-tubulin)首尾

相连而成。两个亚基内部均有一种核甘酸结合位点(可与GTP或GDP结合)，

但由于构象上因素，只有结合在p微管蛋白上GTP可以被水解并在水解后被新

GTP分子所替代，而a微管蛋白上GTP分子普通状况下不会被水解。

C微管管壁由a0-微管蛋白二聚体纵向排列而成原纤丝构成，13根原纤丝合拢构

成中空微管构造。

D微管中所有a供微管蛋白二聚体极性方向都是相似，指向微管正极端都是B微

管蛋白，指向微管负极端都是a微管蛋白。

27胞外微管组装反映动力学过程

A与胞外微丝组装反映相似

B分为三个时期：延迟期，延长期和稳定期

C胞外微管组装反映中也会浮现踏车行为，但踏车行为在细胞内几乎不存在。

28核甘酸GTP/GDP在微管组装中作用

A微管蛋白自身也是一种GTP酶，可以水解与之结合GTP分子使之转变为GDP,

微管蛋白GTP酶活性只有在其组装到微管末端之后才开始生效。

B在游离状态下微管蛋白与GTP亲和力远高于GDP,与微管蛋白结合GDP分

子很容易被GTP分子所替代，因而游离状态下微管蛋白携带核甘酸分子以GTP

为主。

C带有GTP微管蛋白更容易发生聚合反映，带有GDP微管蛋白更容易发生解

聚反映。

D细胞中微管组装时新组装上去微管蛋白总是携带GTP分子，该GTP分子在停

留一段很短时间后即被水解为GDP,在水解发生前新携带GTP微管蛋白二聚体

已经在末端聚合，使得整根微管最前端几种微管蛋白总是携带GTP,称为GTP

帽子(GTPcap)。这样末端称为T型末端。

E细胞中微管去组装总是发生在末端微管蛋白携带GDP时候，这样末端定义为

D型末端。

F细胞内D型微管末端重要是由于正极端微管在远端未能及时找到起稳定作用

微管结合蛋白或是该微管结合蛋白因环境变化而脱落导致。

29微管组装与去组装动力学不稳定性(dynamicinstability)

A由于构象上明显差别,D型微管末端解聚速度远不不大于T型微管末端解聚速

度。因而在正常细胞内环境下，D型末端一旦浮现，该末端将立即进入解聚状态，

解聚速度几乎是不可逆，直至整根微管完全消失为止。微管装配过程中这种反映

特性称为动力学不稳定性。

B细胞内环境中微管延伸速度和GTP水解速度相近，因而细胞内微管组装随时

均有也许因末端微管蛋白水解而使T型末端转变为D型末端，从而进入不可逆

解聚状态。

C带有GDP微管蛋白形成原纤丝具备向外侧弯折倾向，因而处在组装过程中T

型末端由于有GTP帽子保护，其末端是笔直管状。而处在去组装过程中D型末

端由于失去了GTP帽子保护，其末端13根原纤丝彼此分离向外侧弯折，这种弯

折构象更有助于微管解聚反映。

30微管组织中心

A细胞内微管组装没有成核反映阶段，所有微管均以微管组织中心为起点开始组

装，与微管组织中心相连总是负极端，向外延伸总是正极端。

B细胞内微管组织中心有两种，分别是中心体和基体。中心体是细胞内微管组

装组织中心，基体是纤毛或鞭毛内微管组装组织中心。

31中心体构造及功能

A中心体由中心粒，中心粒外周物质（或中心体基质），丫微管蛋白环状复合物

三某些构成。中心粒被中心体基质包围，Y微管蛋白环状复合物分布在中心体基

质表面。

B丫微管蛋白环状复合物是微管组装起点，该复合物由y-微管蛋白（y-tubulin）

及其她辅助蛋白共同装配而成，其中13个丫-微管蛋白构成一种直径与微管直径

相似环，游离a0-微管蛋白二聚体可以在这个环上继续组装形成新微管。

C中心体具有一对桶装中心粒，它们彼此垂直分布，每个中心粒由9组三联体

微管围拢而成，每一组三联体微管中只有一根是完整，定义为A管，与之相邻

分别是B管和C管。

D间期细胞中心体只有一种，总是存在于细胞核附近。

E分裂期细胞中心体有两个，分别存在于细胞两极。

32细胞内微管网络组织形式

A细胞内微管以中心体为中心向四周延伸I,形成星型辐射状微管网络。

B微管网络具备高度动态性，中心体不间断地向四周随机启动微管组装，延伸

微管由于具备动力学不稳定性，随时都也许丢掉GTP帽子进入不可逆降解状态,

任何时刻均有一某些微管在延伸，同步另一某些微管在崩解。

C细胞通过特殊微管末端稳定构造（如加帽蛋白）来保存需要微管，当延伸中

微管末端遇到这种稳定构造后其末端就被保护起来，虽然转变为D型末端也不

会触发解聚反映，微管因而而稳定存在。

33微管去稳定蛋白(stathmin)

A微管去稳定蛋白通过自身磷酸化来调控微管动力学不稳定性。

B去磷酸化微管去稳定蛋白与两个a0-微管蛋白二聚体相结合，阻断其参加微管

组装，减少了胞内游离ap-微管蛋白二聚体有效浓度，微管组装速度变慢，动力

学不稳定性升高。

C磷酸化微管去稳定蛋白丧失了与a0-微管蛋白二聚体结合活性，胞内游离a0-

微管蛋白二聚体浓度提高，微管组装速度加快，动力学不稳定性减少。

34微管结合蛋白(MAP)

微管结合蛋白通过带正电微管结合构造域与带负电微管表面结合，可以稳定微

管，调节微管网络构造和功能

35MAP2和tau蛋白

AMAP2和tau是神经元细胞内研究比较透彻两种微管结合蛋白，两者作用都是

将平行微管交联成束。

BMAP2存在于神经元细胞胞体和树突内，它N端构造域较长，由其交联胞体及

树突微管束间距较大。

Ctau存在于神经元细胞轴突内，它N端构造域较短，由其交联轴突微管束间距

较小。

36影响微管组装特异性药物

A秋水仙素(colchicine)和诺考达哇(nokodazole)：与微管末端微管蛋白结合，

制止新微管蛋白继续组装在该末端。同步并不影响该末端解聚。总体效果是增进

微管解聚。

B紫杉醇（taxol）：与微管末端微管蛋白结合，制止其解聚，同步并不影响该末

端继续组装。总体效果是稳定微管构造。

37依赖于微管马达蛋白

A依赖于微管马达蛋白有两种，分别是驱动蛋白（kinesin）和动力蛋白（dynein）。

B绝大某些驱动蛋白运动方向是向微管正极端，绝大某些动力蛋白运动方向是

向微管负极端。

38驱动蛋白构造及种类

A驱动蛋白由重链和轻链构成，重链构成了头部马达构造域和中部杆状区，并

与轻链一同构成尾部货品结合构造域。

B驱动蛋白超家族（kinesinsuperfamilyproteins,KIFs）成员众多，可被分为14

个驱动蛋白家族。

C按照驱动蛋白马达构造域在重链氨基酸序列中位置可将驱动蛋白分为N-驱动

蛋白、M-驱动蛋白和C-驱动蛋白。N-驱动蛋白马达构造域在多肽链N端，此类

蛋白总是向微管正极移动；M-驱动蛋白马达构造域在多肽链中部，此类蛋白往

往结合在微管末端，使微管处在不稳定状态，增进微管解聚；C-驱动蛋白马达构

造域在多肽链C端，此类蛋白总是向微管负极方向移动。

39动力蛋白（dynein）构造及种类

A动力蛋白是已知马达蛋白中分子量最大，移动速度最快。

B动力蛋白由重链、中间链、中间轻链及轻链四某些构成。与微管结合马达构

造域在重链上。

C胞质动力蛋白种类很少，不具备多样化货品辨认构造域。在细胞内存在着一

类被称为动力蛋白激活蛋白（dynactin）蛋白复合物，可以调节动力蛋白活性并

协助动力蛋白辨认不同货品分子。

D动力蛋白涉及胞质动力蛋白（cytoplasmicdynein）和轴丝动力蛋白（axonemal

dynein)两大类，胞质动力蛋白游离在细胞质基质中，轴丝动力蛋白只存在于纤

毛和鞭毛轴丝构造中。

E胞质动力蛋白有两个家族，分别是Cytoplasmicdynein1heavychain1

(Dynclhl)Cytoplasmicdynein2heavychain1(Dync2hl)oDynclhl重要负

责向微管负极端胞质转运；Dync2hl重要负责鞭毛和纤毛内反向物质转运。

F轴丝动力蛋白按其在轴丝中位置可分为内侧动力蛋白臂(innerdyneinarm)和

外侧动力蛋白臂(outerdyneinarm)。

40驱动蛋白沿微管运动两种分子模型

分别是“步行"(handoverhand)模型和“尺蟆"(inchworm)爬行模型。步

行模型中驱动蛋白两个马达构造域交替向前移动。尺蟆爬行模型中驱动蛋白两个

马达构造域一种总在前，另一种紧随其后。

41驱动蛋白沿微管运动步行模型(以驱动蛋白I为代表)

A驱动蛋白每一种马达构造域都具备ATP酶活性，包括一种ATP结合位点和一

种微管结合位点。

BI型驱动蛋白马达构造域沿微管运动时，每个运动周期两个马达构造域各消耗

1分子ATP,整个驱动蛋白分子移动两步距离，即两个微管蛋白二聚体长度(约

16nm)。

CI型驱动蛋白马达构造域每一种运动周期可分为三个阶段。

1在上一种运动周期结束后，I型驱动蛋白两个头部马达构造域(如下简称头

部)一前一后排列在微管上。前方头部没有核甘酸，与微管表面紧密结合，处在

低能构象；后方头部具有ADP,不与微管表面结合，处在高能构象。

2ATP与前方头部结合，触发后方头部能量释放，此前方头部为支点后方头

部前移两步距离，超过原本在前方头部一步距离，并恢复到低能构象，与微管紧

密结合。

3两头部先后位置互换后，处在后方头部水解其中ATP分子并释放1分子Pi,

使该头部转换为高能构象并与微管表面脱离。同步，处在前方头部释放ADP分

子。此时整个驱动蛋白分子又恢复到阶段1中状态，只是两个头部位置互换了。

4重复1-3环节，两个头部再次互换位置，完毕一种运动循环。

DI型驱动蛋白两个马达构造域头部在运动过程中互相协调，交替前移。

EI型驱动蛋白每一种运动周期内两个马达构造域头某些别占据总时间50%以

上，因而整个运动过程中，微管与驱动蛋白间始终是紧密相连，使得I型驱动蛋

白沿微管运动具备可持续性。这种可持续性在囊泡运送过程中是必不可少。

42细胞极化

A多细胞生物体内大多数细胞具备极性构造。

B极性细胞构造极化过程依赖于微管动态组装与去组装。

C在细胞极化方向上有某些可以稳定微管末端蛋白或细胞构造，使得再该方向

上微管可以稳定生长而不发生降解，从而推动极化构造形成。

43膜性细胞器运送

A在细胞质内部物质运送重要依赖于微管系统。

B通过微管系统运送物质重要以囊泡形式存在。

C向微管正极方向运送重要由驱动蛋白来完毕。向微管负极方向运送重要由胞

质动力蛋白来完毕。

44内质网小管及高尔基体定位

A内质网小管从细胞核膜延伸而出，遍及整个细胞质区域。

B高尔基体总是出当前细胞核附近，紧邻中心体。

C内质网小管定位是由驱动蛋白沿微管正极方向拖拽内质网膜构造而实现。

D高尔基体定位是由胞质动力蛋白沿微管负极方向拖拽高尔基体膜构造而实

现。

E破坏细胞内微管系统后，内质网小管回缩到细胞核膜附近，高尔基体分解成

许多小囊泡状构造分散到细胞质中。微管系统修复后内质网小管和高尔基体定位

也随之恢复。

45“9+2”型纤毛构造

A纤毛(cilia)和鞭毛(flagellae)是由质膜包围，突出于细胞表面，由微管和

动力蛋白等构成高度特化细胞构造。

B纤毛和鞭毛内部是由微管及其她附属蛋白组装而成轴丝，轴丝从细胞皮层内

基体发出。

C基体构造与中心粒构造基本相似，由九组三联体微管围拢而成。其中A管和

B管向上延伸构成轴丝二联体微管，C管只存在于基体中。

D轴丝由基体延伸出来九组二联体微管围拢而成，在中间还具有两根由中央鞘

包围着中央微管。中央鞘与外围九组二联微管间由放射辐(radialspoke)相连，

相邻二联微管间由连接蛋白(nexin)相连，每组二联微管均有两条动力蛋白臂

(dyneinarm)从A管伸出，分别位于轴丝内侧和外侧，她们在纤毛和鞭毛弯曲

运动时与相邻二联体微管B管发生互相作用。

46纤毛组装

纤毛形成分为四个阶段

1从高尔基体上分离出来膜泡形成中心粒膜泡(centriolarvesicle,CV),包裹

在成熟母中心粒顶端，某些中心体蛋白从母中心粒顶端移除。

2母中心粒开始延伸并获取成为基体所需附属构造，初生轴丝开始显现，CV

因新膜泡不断融合而变大，最后成为次级中心粒膜泡(secondarycentriolar

vesicle,SCV)O

3母中心粒随同SCV向质膜下迁移，到达纤毛或鞭毛组装位点后SCV与质

膜融合形成环状构造，称为纤毛或鞭毛项链。

4在纤毛或鞭毛内物质运送系统介导下，纤毛或鞭毛进一步装配并延长。

47纤毛和鞭毛内双向物质运送

A纤毛和鞭毛构造组装和维持依赖于其内部双向物质运送系统。

B纤毛和鞭毛内双向物质运送系统由鞭毛内运送系统（intraflagellartransport,

IFT）复合物介导完毕。

CIFT复合物B从胞体向纤毛和鞭毛顶端运送指向微管正极方向，由驱动蛋白II

协助完毕。

DIFT复合物A从纤毛和鞭毛顶端向胞体运送指向微管负极方向，由胞质动力蛋

白Dync2hl协助完毕。

48纤毛和鞭毛运动机制

A与轴丝二联体微管A管相连轴丝动力蛋白在被激活后延相邻二联体微管B管

向微管负极滑动。

B相邻二联体微管互相滑动因连接蛋白阻碍而无法实现，滑动力因而转化为轴

丝扭动力，使纤毛或鞭毛发生局部弯曲运动。

C纤毛或鞭毛弯曲一方面发生在基部，由于这里动力蛋白一方面被活化。随着

轴丝上动力蛋白依次被活化或者失活，弯曲有规律地沿着轴丝向顶端传播。

D纤毛较短，形成是水平划动。鞭毛较长，形成是蛇形摆动。

49中间丝重要类型

A不同来源组织细胞表达不同类型中间丝蛋白。中间丝蛋白可分为6种重要类

型。（I-VI）

B角蛋白（I型和H型）重要存在于上皮细胞中。

c波形蛋白及有关蛋白（in型）重要存在于连接组织、肌肉细胞和神经胶质细

胞内。

D神经中间丝蛋白（IV型和VI型）重要存在于神经细胞内。

E核纤层蛋白（V型）重要存在于核纤层内。

50中间丝蛋白分子构造

A不同种类中间丝蛋白有非常相似二级构造。

B中间丝蛋白由中部杆状区、N端头部、C端头部三某些构成。

C杆状区在氨基酸序列上高度保守，其构造以a螺旋为主，a螺旋被三段0片层

构造分隔为四个亚区，B片层L12将a螺旋分为螺旋1和螺旋2。螺旋1和2又

分别被B片层L1和L2分为1A、IB、2A、2B四个亚区。

D杆状区a螺旋氨基酸序列严格按照7个氨基酸一组重复排列，形成一种疏水

性沟槽，在二聚体组装时发挥作用。

EN端和C端头部区域序列在不同中间丝蛋白间变化很大，是中间丝与其她中

间丝或细胞构造间互相作用重要部位，决定了中间丝在细胞内功能。

51中间丝组装

A中间丝由中间丝蛋白聚合而成，没有核甘酸参加，其主干某些重要由杆状区

构成。N端和C端头部暴露在中间丝表面。

B中间丝组装过程共分为四个阶段：

1两个中间丝蛋白单体通过杆状区以同向平行排列