专题五 第二单元 氨基酸 蛋白质 课件

专题五第二单元

（一）氨基酸zxxkw学.科.网学科网1、组成蛋白质的主要元素有哪些吗？蛋白质由C、H、O、N、S、P等元素组成。相对分子质量很大，一万到几千万，是天然的高分子。2、你是如何理解氨基酸与蛋白质关系的？蛋白质在一定条件下水解生成氨基酸；氨基酸通过肽键相互连接成蛋白质。3、氨基酸的结构有何特点？什么叫α-氨基酸？试写出常见氨基酸的结构简式。(1)甘氨酸（α-氨基乙酸）(2)丙氨酸（α-氨基丙酸）CH2—COOHNH2CH3—CH—COOHNH2●结构特点：含有-NH2及-COOHα-氨基酸:分子中氨基连在羧基相连的碳原子上。R–CH–COOHNH2学.科.网(3)谷氨酸

（α-氨基戊二酸）

HOOC—(CH2)2—CH—COOHNH2(4)苯丙氨酸

（α-氨基-β-苯基丙酸）

-CH2-CH-COOHNH2zxxkw4、迄今人类的发现的氨基酸有多少种？5、天然蛋白质水解得到的氨基酸有多少种？人体不能合成有几种？合成能力较弱的有几种？它们的结构有何相似性?又有何不同点？数百种8种2种20种（1）都是α-氨基酸，（2）除甘氨酸外，其余都是手性分子，且都是L型。R-基不相同，有一种为亚氨基酸。L-丙氨酸D-丙氨酸氨基酸的物理性质：R–CH–COOHNH2氨基典型反应相互影响的特性羧基典型反应

无色晶体，有特殊香甜味，熔点较高（200℃），能溶于强酸或强碱溶液中，一般能溶于水，（难溶于乙醇、乙醚）。6、氨基酸的物理性质有哪些？7、从结构特点分析氨基酸具有哪些化学性质？氨基酸的两性：●酸性

●碱性CH2-COO-+H2ONH2CH2-COOH+OH-NH2CH2-COOHNH3+CH2-COOH+H+NH28、分别写出甘氨酸（氨基乙酸）与氢氧化钠溶液、盐酸反应的离子方程式。R–CH–COOHNH2H＋OH－H＋OH－R–CH–COOHNH3＋R–CH–COO－NH2阴离子

(强碱中)阳离子

(强酸中)R–CH–COO

－NH3

＋两性离子(内盐中)

当溶液中的氨基酸主要以两性离子的形式存在时，氨基酸在水中的溶解度最小，可以形成晶体析出。不同的氨基酸出现这种情况的pH值各不相同。利用这一差异，可以通过控制溶液PH值的分离氨基酸及多肽或蛋白质。zxxkw9、什么叫成肽反应？写出两分子甘氨酸形成二肽的方程式。说明成肽反应有何意义。●氨基酸在一定条件下，通过一个分子的氨基与另一分子的羧基间脱去一分子水，缩合形成含有肽键的化合物，叫做成肽反应。肽键●两个氨基酸分子脱去一个水分子而形成二肽,多个氨基酸分子脱去水分子而形成多肽.H2OH2OH2O蛋白质多肽水解水解氨基酸的成肽反应茚三酮溶液中加入氨基酸溶液，显紫色。注意：1、利用该反应可以对氨基酸进行检测。但有的氨基酸呈其他颜色，如：脯氨酸、羟脯氨酸显黄色。2、蛋白质也能发生茚三酮反应，蛋白质与稀的茚三酮溶液共热，显蓝紫色。10、如何检验氨基酸？第二单元氨基酸蛋白质核酸新课标苏教版选修五有机化学基础专题五生命活动的物质基础二、蛋白质（一）蛋白质的概念

蛋白质是由氨基酸通过肽键等相互连接而形成的一类具有特定结构和一定生物学功能的生物大分子。（二）蛋白质的存在主要的存在于生物体内，肌肉，发，皮肤，角蹄，酶，激素，抗体，病毒；在植物中也很丰富，比如大豆，花生，谷物。是生命的基础，没有蛋白质就没有生命。思考：蛋白质与多肽的区别？（三）蛋白质的性质思考：蛋白质能否溶于水？蛋白质溶于水形成溶液还是胶体？蛋白质是由氨基酸缩聚而成，哪它是否也有两性？蛋白质还有什么性质？如何提纯蛋白质？如何检验蛋白质？福尔马林防腐的原理？为什么重金属中毒的病人能利用鸡蛋清解毒？还有别的办法吗？下列物质中既能与盐酸反应，又能与NaOH溶液反应的是①NaHCO3;②(NH4)2S;③Al(OH)3;④NH4Cl；⑤H2N-CH2-COOH;⑥CH3-COOHA.①②③B.①②④⑤C.⑤⑥D.①②③⑤●【小结】既能与酸反应又能与碱反应的物质(1)多元弱酸的酸式盐；(2)弱酸的铵盐；(3)具两性的物质；(4)氨基酸和蛋白质；D性质1:具有两性水解原理：注意：不同的蛋白质水解最终生成各种氨基酸，

但只有天然蛋白质水解均生成α-氨基酸OHH—N—CH2—C—OH—N—CH2—C—OHHOH(结构中含有肽键)性质2:能够水解在适宜条件下完全水解得到4种产物，它们的结构简式为

，

。已知有机化合物:CH3--C--O--NH--C--CH2-CH3O--C--O--OOHO----NH2CH3-C-OH,OHO-C-CH2-CH3O--C-OH,OHO●实验：鸡蛋白溶液蛋白质凝聚蛋白质重新溶解●结论：1、蛋白质溶液中加浓的无机盐溶液〔如Na2SO4、(NH4)2SO4等〕,可使蛋白质的溶解度减小,破坏了蛋白质溶解形成的胶体结构，使蛋白质转变为沉淀而从溶液中析出----盐析。2、盐析是一个可逆的过程，故不影响蛋白质的性质●应用：利用多次盐析的方法分离、提纯蛋白质。浓无机盐水性质3:盐析什么样的盐？这是为什么？●实验：鸡蛋白溶液加热蛋白质凝结加水不再溶解鸡蛋白溶液蛋白质凝结加水不再溶解●结论：在热、强酸、强碱、重金属盐、甲醛、酒精、苯酚溶液、紫外线等作用下，蛋白质失去原有的可溶性而凝结，同时丧失了生理活性。这种过程是不可逆的。●应用：消毒原理乙酸铅性质4:变性盐析变性变化条件变化性质变化过程用途浓的无机盐溶液受热、紫外线、酸、碱、重金属盐和某些有机物

物理变化(溶解度降低)

化学变化(蛋白质性质改变)可逆不可逆分离提纯杀菌消毒概念对比●实验：（1）鸡蛋白溶液浓硝酸变成黄色●结论：

蛋白质可以跟许多试剂发生特殊的颜色反应。●应用：用于鉴别蛋白质的存在性质5:颜色反应（2）鸡蛋白溶液10%NaOH1%CuSO4紫玫瑰色溶液（3）鸡蛋白溶液0.1%茚三酮蓝紫色溶液双缩脲试剂●用于区别合成纤维与蛋白质(如真丝、蚕丝、纯毛、毛线等)●归纳：检验蛋白质的方法(1)燃烧；(2)颜色反应。

●鉴别织物成分是蚕丝还是“人造丝”，在如下各方法中正确的是()①滴加浓HNO3,

②滴加浓硫酸,③滴加酒精,④灼烧A.①③B.②④C.①④D.③④C性质6:燃烧产生烧焦羽毛气味颜色反应与金属的焰色反应

●颜色反应:

一般在溶液中指有明显颜色变化的化学反应,如苯酚与FeCl3溶液呈紫色;碘与淀粉呈蓝色；某些蛋白质与浓硝酸呈黄色。

●焰色反应:

是指某些金属及其化合物在灼烧时能使火焰体现出一定的颜色。●颜色反应和焰色反应都可用于物质的检验概念对比4、蛋白质、淀粉、脂肪是三种重要的营养物质，其中______不是高分子化合物，这三种物质水解的最终产物分别是

蛋白质→________；淀粉→_________；

脂肪→______________；在蛋白质水解的最终产物分子中，含有___________官能团。脂肪氨基酸葡萄糖高级脂肪酸和甘油氨基和羧基（四）蛋白质的结构思考：为什么蛋白质数目众多，结构复杂？蛋白质可能包含一条或多条肽链，不同肽链中所包含的氨基酸数量以及它们的排列方式各不相同，多肽链本身以及多肽链之间还存在空间结构问题。各种蛋白质的特殊功能和活性主要取决于什么？取决于组成多肽链的氨基酸种类、数目及排列顺序和其特定的空间结构。即蛋白质的结构。什么是蛋白质的一级、二级、三级和四级结构？具有三级结构的多肽链叫亚基一级结构：二级结构：三级结构：四级结构：

蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排列顺序叫蛋白质的一级结构。蛋白质的生物活性首先取决于蛋白质的一级结构。（教材P105）

多肽链卷曲盘旋和折叠的空间结构称为蛋白质的二级结构。蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨基酸残基亚氨基上的氢原子与羰基上的氧原子之间的氢键而实现。（教材P106）α-螺旋结构和ß-折叠结构

蛋白质分子在二级结构的基础上进一步盘曲折叠形成的三维结构。

蛋白质分子中亚基的立体排布、亚基间的相互作用与布局称为蛋白质的四级结构。（四）蛋白质的结构（教材P106）（教材P107）一级二级三级结构蛋白质的结构桑格(英国生物化学家）

桑格在20世纪40年代测定出牛胰岛素分子中全部氨基酸的排列顺序，并证明了其内部氨基酸的结合方式，于1958年获得诺贝尔化学奖。这一发现首次揭示了蛋白质结构的奥秘，为人工合成牛胰岛素奠定了基础。（发现蛋白质的一级结构）

平行式和反平行式两种类型

平行（A）和反平行（B）β－折叠片中氢键的排列

α－螺旋(α－helix)---------二级结构元件.美国科学家鲍林提出——氢键理论与蛋白质分子的螺旋结构模型蛋白质的空间结构

蛋白质结构模型蛋白质的分子图象血红蛋白血红蛋白由四个具有三级结构的多肽链构成，其中两个是链，另两个是链其四级结构近似椭球形状。

佩鲁茨肯德鲁英国生物化学家英国分子生物学家佩鲁茨和肯德鲁1960年首先测定出血红蛋白分子的原子结构，证实它由约12000个原子组成。他们于1962年获得诺贝尔化学奖。蛋白质精密结构的发现，对生物化学和分子生物学的兴起与发展起到了巨大的推动作用。

生物体、植物无时无刻都在进行着化学反应，并且这些反应在生物体存在的条件下温和地进行，而且会随着环境、