第5章-氨基酸肽与蛋白质课件

掌握内容讲述第一节概述第二节氨基酸和蛋白质的物理化学性质第三节蛋白质的结构第四节蛋白质分子的变性第五节蛋白质的功能性质第六节食品蛋白质在加工和储藏中的变化蛋白质（protein，Pr）概念蛋白质是由20种α-氨基酸组成的生物大分子，Mr由数千至数百万。蛋白质主要元素组成：C、H、O、N、S

及P、Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se等微量元素。含量%

：50～556～720～2312～190～3微量或无元素组成：CHONS其它蛋白质平均含N量为16％，这是凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25分子组成：单纯/均一蛋白：仅含有氨基酸/肽链缀合/杂蛋白：氨基酸/肽链+非蛋白(辅基)分类共价键分类分子结构/形状：纤维蛋白、球蛋白

来源：动物蛋白：禽，牛、乳植物蛋白：大豆、谷物微生物蛋白：酵母（最丰富）功能：结构蛋白质、生物活性蛋白质、食品蛋白质结构蛋白如角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白等(纤维蛋白)活性蛋白如酶、激素蛋白、运动蛋白、保护和免疫蛋白、储存蛋白、特异蛋白等食品蛋白：可食用、具营养、易消化、安全并具功能性常见食品蛋白来源：高营养能量值17kJ/g对食品的结构、风味、色泽、凝胶稳定、乳状液稳定等起重要作用

乳

肉

蛋

谷物

豆类

油料种子氨基酸的一般性质结构和分类酸碱性质疏水性（自学）立体化学光谱特性氨基酸的化学反应与茚三酮反应氨基酸和蛋白质的物理化学性质

1、结构与分类CCOOHHRNH2-氨基酸按R基团的极性分类：4种非极性氨基酸——疏水性侧链Ala,Ile,Leu,Phe,Met,Trp,Val,Pro极性不带电荷氨基酸—侧链含极性基团（不解离）Gly,Ser,Thr,Tyr,Asn,Gln,Cys碱性（带正电荷）氨基酸——侧链含氨基或亚氨基Lys,Arg,His酸性（带负电荷）氨基酸——侧链均含1个羧基Asp,Glu氨基酸溶解度(g/L)氨基酸溶解度(g/L)丙氨酸167.2亮氨酸21.7精氨酸855.6赖氨酸739.0天冬酰胺28.5蛋氨酸56.2天冬氨酸5.0苯丙氨酸27.6半胱氨酸--脯氨酸1620.0谷胺酰胺7.2（37℃）丝氨酸422.0谷氨酸8.5苏氨酸13.2甘氨酸249.9色氨酸13.6组氨酸--酪氨酸0.4异亮氨酸34.5缬氨酸58.1溶解度溶于水不溶于有机溶剂2、氨基酸的酸碱性质氨基酸是两性电解质：羧基能电离成COO-和H+；氨基能接受质子，形成铵盐。在pH=7时水中，以偶极离子或两性离子形式存在弱碱性

弱酸性

氨基酸的两性解离性质及等电点(pI)pH=pI净电荷=0

pH<pI净电荷为正pH>pI净电荷为负CHRCOOHNH3+CHRCOONH2CHRCOONH3++H++

OH-+H++

OH-在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，成为两性/兼性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelctricpoint)。氨基酸pI的特点：

1.净电荷数等于零，在电场中不移动；

2.此时氨基酸的溶解度最小。各种AA的pI为两性离子两侧两个pK值的平均值。4、氨基酸的立体化学

除甘氨酸外，其它氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称碳原子，所以：A、除Gly，氨基酸都具有旋光性。CCOOHHRNH2CCOOHHNH2HB、每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体手性碳上的—NH2投影在右侧：D型手性碳上的—NH2投影在左侧：L型蛋白质水解得到通常是L型HNH2COOHRCCOOHRCHNH25、氨基酸的光学性质芳香族AA酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸在紫外区(278,275和260nm)出现最大吸收光，蛋白质最高吸收峰280nm芳香族氨基酸的紫外吸收和荧光氨基酸的化学反应性与茚三酮反应与茚三酮的反应：除Pro外，其它AA可与茚三酮反应生成蓝紫色化合物。Pro/Hyp在此反应中并不释放NH3，直接生成黄色化合物。在570nm(蓝紫色)或440nm(黄色)定量测定(0.5-50μg/ml)

与茚三酮反应脯氨酸与茚三酮反应的产物N+黄色化合物蛋白质的结构蛋白质的分子结构包括

一级结构(primarystructure)二级结构(secondarystructure)超二级结构和结构域三级结构(tertiarystructure)四级结构(quaternarystructure)蛋白质的一级结构指氨基酸分子间通过共价键即肽键连接而形成的线性序列。蛋白质的一级结构，又称为化学/共价结构，是指氨基酸在肽链中的排列顺序及二硫键的位置，是多肽链具有共价键的主链结构。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。肽：是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物。由两个氨基酸以肽键相连的化合物称为“二肽”，由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。肽键/酰胺平面的结构肽键

N－末端氨基末端C－末端羧基末端肽键（peptidebond）：一个氨基酸的α-COOH

和相邻的另一个氨基酸的α-NH2脱水形成的共价键。特点：肽键C-N具部分双键性质肽键不能自由旋转肽单位是刚性平面结构肽单位平面有一定的键长和键角肽平面呈反式构型指多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之间由于氢键相互作用而形成的空间关系。是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式主要包括螺旋结构和伸展片状结构。

-螺旋（主要的，最稳定的）氢键氢键蛋白质的二级结构β-折叠结构一种锯齿形结构，比螺旋较为伸展和结构稳定二级结构进一步折叠成紧密的三维结构（多肽链的空间排列）亲水性——蛋白质-水界面；疏水性——内部β-乳球蛋白（超二级结构和结构域）蛋白质的三级结构肌红蛋白维持蛋白质三级结构的作用力蛋白质三级结构稳定疏水相互作用氢键范德华力静电相互作用二硫键是指含有多于一条多肽链(已具三级结构)的蛋白质分子的空间排列，以二聚体、四聚体等形式存在。亚基的聚合蛋白质的四级结构蛋白质结构稳定疏水相互作用范德华力二硫键氢键肽键静电相互作用金属离子稳定蛋白质结构的作用力氢键盐键（离子键）疏水相互作用力二硫键范德华力蛋白质分子的变性1、蛋白质变性的概念

蛋白质受到某些理化因素的影响，其空间结构发生改变，蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质一级结构的改变，这种现象叫变性作用（denaturation）。

变性后的蛋白质叫变性蛋白质。蛋白质变性的本质分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。变性后的蛋白质在结构上虽有改变，但组成成分和相对分子质量不变。（1）生物活性丧失（酶、激素、毒素、抗体）（2）溶解度降低（疏水基团暴露）

（3）改变水合性质（4）易于酶水解

（5）粘度增大（6）不能结晶2、变性对蛋白质性质的影响可逆变性：除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象可以由变性态恢复到天然态——蛋白质复性。不可逆变性：除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象，由变性态不能恢复到天然态。物理因素：（1）热在加热条件下，肽键产生强烈的热振荡，导致维持蛋白质空间结构的次级键破坏，天然构象解体。富含β-折叠的蛋白的变性温度比富含α-螺旋的蛋白变性温度高。3、影响蛋白质变性的因素α-螺旋β-折叠（3）剪切由振动、捏和、打擦产生的机械剪切能导致的蛋白质变性。剪切速率越大变性程度越大（5）辐照芳香族氨基酸残基吸收紫外线若能量高，能打断二硫键，导致构象变化（2）低温低温处理后发生可逆变性，如L-苏氨酸脱氨酶在室温下比较稳定，而在0℃时不稳定。（4）静液压：豆制品如豆腐压力诱导蛋白质变性的原因主要是蛋白质的柔性和可压缩性。加压25℃100～1200MPa外压消失高压导致的蛋白质变性是高度可逆，不会损害蛋白质中的必需氨基酸的风味，也不会导致有毒化合物的形成。化学因素（1）pH极端pH值时(超出pH4-10的范围)，蛋白质分子内的离子基团产生强静电排斥作用，促使蛋白质分子的构象发生变化。（2）金属可能是蛋白的组成成分一般用透析法或螯合剂可从蛋白质分子中除去金属离子，但这将明显降低这类蛋白质对热和蛋白酶的稳定性化学因素（4）有机化合物水溶液尿素和盐酸胍优先和变性蛋白质结合，驱动N→D向右移动破坏和断裂氢键，促进疏水氨基酸残基在水相中增溶，也降低了疏水相互作用（3）有机溶剂：乙醇、丙酮改变水的介电常数，改变静电作用非极性侧链在有机溶剂中比在水中更易溶解，有机溶剂能穿透到疏水区，削弱或打断疏水相互作用（5）表面活性剂SDS（十二烷基硫酸钠），强有力的蛋白质变性剂SDS可以在蛋白质的疏水和亲水环境之间起着乳化作用，且能优先与变性蛋白强烈结合，破坏疏水作用，促使N→D低浓度（≤0.2）盐的异种电荷静电中和蛋白质的电荷，促进蛋白质与水的结合，稳定了蛋白质的结构较高浓度（＞1mol/L）盐具离子特异效应，争夺水化水，降低蛋白质与水的结合，影响蛋白质的结构稳定，且阴离子作用大于阳离子（6）离液盐/易溶盐其他成分蛋白质

相互作用食品色泽食品风味食品外形食品质构糖脂肪构成食品品质贡献多大？蛋白质的功能性质水合性质、表面性质

、结构性质、感观性质蛋白质的功能性质概念蛋白质的功能性质：食品体系在加工、储藏、制备和消费过程中，蛋白质对食品产生需要特征的那些物理化学性质——即指除营养价值外的那些对食品的需宜特性且有利的物理化学性质。流体动力学性质水合性质——取决于蛋白质同水之间的相互作用，如水的吸附与保留、湿润性、膨胀性、增稠性、分散性、溶解性等。表面性质——蛋白质在极性不同的两相之间所产生的作用，如起泡特性、乳化作用、与风味的结合等。结构性质——与蛋白质分子之间的相互性质有关，如沉淀、胶凝作用、组织化、面团的形成等。感官性质——浑浊度、色泽、风味、咀嚼性、爽滑感等食品蛋白质在食品体系中功能作用功能机制食品蛋白质种类溶解性亲水性饮料乳清蛋白粘度水结合汤、调味汁明胶持水性氢键、离子水合香肠、蛋糕、肌肉蛋白，鸡蛋蛋白胶凝作用水截留、网状结构肉和奶酪肌肉蛋白和乳蛋白粘结-粘合疏水结合、氢键肉、香肠、面条肌肉蛋白，鸡蛋蛋白弹性疏水结合和二硫交联肉和面包肌肉蛋白，谷物蛋白乳化界面吸附和成膜香肠、蛋糕肌肉蛋白，鸡蛋蛋白泡沫界面吸附和成膜冰淇淋、蛋糕鸡蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和风味的结合疏水结合和截留油炸面圈谷物蛋白

概念：通过蛋白质的肽键或氨基酸侧链基团(如Asn、Gln的酰胺基、Ser、Thr的极性不带电荷的羟基)同水分子之间的相互作用来实现的。

蛋白质水合性质与食品的功能性：

如分散性、湿润性、溶解性、黏度、胶凝作用、乳化和起泡性等，都取决于水-蛋白质的相互作用1、蛋白质的水合性质

作用方式：

蛋白质水合能力/(gH2O/g蛋白质）肌红蛋白0.44血清清蛋白0.33血红蛋白0.62胶原蛋白0.45酪蛋白0.40卵清蛋白0.30乳清浓缩蛋白0.45-0.52大豆蛋白0.33蛋白质的水合能力

干蛋白质粉与相对湿度为90%-95%的水蒸气达到平衡时每g蛋白质所结合的水的g数氨基酸残基的水合能力蛋白质结合水温度pH蛋白质浓度离子强度影响蛋白质结合水的环境因素pH＝

pI，水合作用最低高于或低于pI，水合作用增强（净电荷和推斥力增加）pH9-10时水合能力较大

5－10％，浓度↑，水合作用↑

15－20％，Pr易沉淀蛋白质浓度影响蛋白质结合水的环境因素温度↑，氢键和离子基团结合水的能力↓

，蛋白质结合水的能力↓变性蛋白质肽链伸展，暴露被遮盖的肽键和极性基团，结合水的能力一般比天然蛋白质高约10％

pH温度远离等电点加工

盐/离子强度影响蛋白质结合水的环境因素低盐，“盐溶”

高盐，“盐析”在低盐浓度（＜0.2mol/L）时，带电层使Pr分子彼此排斥而与水分子间的相互作用加强从而有助于蛋白质水化和提高其溶解度，这叫盐溶效应。当盐浓度更高时，由于离子的水化作用争夺了水，破坏蛋白质水化层导致“脱水”，从而降低其溶解度，这叫做盐析效应。持水能力是指蛋白质吸水并抵抗重力将水保留在蛋白质组织(如蛋白质凝胶、牛肉和鱼肌肉)中的能力。蛋白质的持水能力与水合能力呈正相关

2、蛋白质的溶解性蛋白质---蛋白质溶剂---溶剂蛋白质----溶剂+实质

离子相互作用+蛋白质的溶解度大小最受蛋白质溶解性影响的功能性质：增稠、起泡、乳化和胶凝作用。疏水相互作用氨基酸的疏水性和离子性是影响蛋白质溶解性的主要因素疏水作用增加Pr-Pr的相互作用，降低溶解性离子相互作用有利于Pr-H2O的相互作用，增加溶解性平均疏水性愈小和离子性越强/电荷频率愈大，Pr溶解度愈大氨基酸残基平均疏水性的大小离子性强弱蛋白质溶解度决定决定影响蛋白质溶解性的因素

氨基酸组成与疏水性植物蛋白质提取:pH8～9高度溶解性

pH4.5～4.8处采用等电点沉淀。

pH当pH＝pI时，蛋白质的溶解度最低

离子强度

低离子强度（＜0.5）

—电荷屏蔽效应,增加溶解度，盐溶

高离子强度（＞1）

—离子效应，降低溶解度，盐析T<40℃温度升高溶解度增大T>40℃温度升高溶解度减少温度

有机溶剂导致蛋白质溶解度下降或沉淀

降低水介质的介电常数提高蛋白质分子间和分子内的静电作用力分子内的静电斥力导致分子结构的展开促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引

——蛋白质溶解度降低概念是指蛋白质能自发地迁移至空气-水界面或油-水界面的性质。具有界面性质的蛋白质必要条件：3、蛋白质的界面性质

能否快速地吸附至界面能否快速地展开并在界上面再定向能否形成耐受热和机械运动的具有强内聚力和黏弹性的膜

能否快速的吸附至界面——与蛋白质的表面分子特性有密切关系如果蛋白质表面非极性残基很多形成的疏水小区很多则蛋白质能快速自发地吸附至界面能否形成具有强黏弹性的膜——与蛋白质的分子大小、形状等相关

列车状构象的比例愈大，蛋白质愈是强烈地与界面相结合，并且表面张力愈是低。蛋白质的界面性质乳化性质EmulsifyingProperties起泡性

FoamingProperties蛋白质可以促进乳浊液形成及稳定的性质，称为蛋白质的乳化性质。蛋白质具有乳化性质的原因：——是其具有两亲性，即既亲水也亲油的性质乳化性质牛乳，奶油，冰淇淋，蛋黄酱，肉馅等。食品乳状液蛋白质能自发地迁移到油-水界面和气-水界面到达界面后，疏水基定向到油相和气相亲水基定向到水相并广泛展开和扩散在界面形成一种蛋白质吸附层，从而起到稳定乳浊液的作用促进乳浊液形成并稳定的本质：影响蛋白质乳化作用的因素:①蛋白质的溶解度：正相关②pH值：pH=pI，溶解度低，乳化性差；溶解度高，乳化性好③加热：乳化能力↓④添加小分子表面活性剂使蛋白质保留界面能力↓，使乳化能力↓⑤蛋白质的疏水性和界面存在形式：蛋白质的疏水性越强，在界面吸附的蛋白质浓度越高，界面张力越低，乳浊液越稳定；蛋白质在界面上以列车状形式存在，有利于表面张力的降低和乳浊液的稳定。蛋白质的起泡性质

是指蛋白质在气---液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。泡沫型食品：蛋糕、棉花糖、蛋奶酥、啤酒泡沫、面包等。泡沫通常是气泡在连续的液相或含可溶性表面活性剂的半固相中形成的分散体系。泡沫的基本单位是液膜包围的气泡，气泡的直径从1μm到数cm不等。液膜和气泡间的界面上吸附着表面活性剂，起着降低表面张力和稳定气泡的作用。一种是将鼓泡气体通过一个多孔分散器通入低浓度的蛋白溶液中第二种是在大量气体存在的条件下，通过搅打或振摇蛋白质溶液而产生泡沫——气体分散更均匀第三种方法是将一个预先给加压的气体溶于要生产泡沫的蛋白质溶液中，突然减压，系统中的气体则会膨胀而形成泡沫。蛋白泡沫形成方法：泡沫是介稳的气体分散体系，因此借助于一些条件改变或施加作用，可以使泡沫破坏。①在重力、气泡内外压力差和蒸发的作用下，通过液膜排水或泄漏使泡沫破坏；②气泡从小泡向大泡扩散会导致泡沫破坏；③受机械剪切力、气泡碰撞力和超声振荡的作用，气泡液膜也会破裂。蛋白质的起泡能力%：泡沫中气体的体积/液体的体积×100蛋白质的起泡性质的评价

蛋白质种类起泡力牛血清清蛋白280乳清分离蛋白600鸡蛋蛋清240卵清蛋白40牛血浆260β-乳球蛋白480血纤维蛋白原360大豆蛋白（酶水解）500明胶（酸法加工猪皮明胶）760以起泡能力最大值的一半来进行比较低浓度0.5%蛋白质溶液中测定蛋白质的起泡性质评价

泡沫稳定性：蛋白质抵抗重力和机械力的能力常用测定泡沫稳定性的方法：在起泡完成后，迅速测定泡沫体积，然后在一定条件下放置一段时间（通常为30min）后再测定泡沫体积，计算泡沫稳定性。pH值大多数食品泡沫是在不同于其Pr等电点的条件下制备在pI时Pr的溶解度很低，形成泡沫数量较少（泡沫膨胀率较低），但泡沫的稳定性较高。盐盐析时则显示较好的起泡性质。盐溶时则显示较差的起泡性质。NaCl:降低蛋白溶液粘度,增加膨胀度和降低泡沫的稳定性Ca2+:与Pr-COOH生成桥键，形成黏弹性较好的蛋白膜，提高泡沫的稳定性影响泡沫形成和稳定性的环境因素:糖：抑制Pr起泡（提高了体相的黏度），但可提高泡沫的稳定性（蛋白质分子的结构比较稳定，当其吸附到界面上时较难展开）。

脂：对Pr的起泡和泡沫的稳定性都不利，以竞争的方式取代界面上的蛋白质，减少了膜的厚度和黏合性并最终因膜的削弱而导致泡沫稳定性下降蛋白质的浓度2％一8％，随着浓度增加起泡性增加。超过10％，泡沫稳定性的增加超过泡沫体积的增大温度泡沫产生前适度热处理有利提高起泡能力，但过度热处理会损害起泡能力搅打

过度激烈搅打也会导致泡沫稳定性降低，如卵清对过度搅打是很敏感的有良好起泡力的Pr不一定是良好的泡沫稳定剂，而能产生稳定泡沫的Pr往往不具有良好的起泡力。蛋白质作为起泡剂的必要条件必须快速地吸附至气/油----水界面必须易在界面上展开和重排必须在界面上形成一层强粘合性膜

a、缺乏二、三级结构的柔顺性Pr分子b、具有较好的溶解性c、蛋白质分子之间存在一定的粘着作用力d、蛋白质分子有一定疏水值影响泡沫形成和稳定性的分子特性

影响起泡性质的因素

蛋白质的分子性质4、黏度(自学)

5、蛋白质的胶凝作用沉淀作用：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分丧失而引起的聚集反应。絮凝：是指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反应，这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的一种现象。凝结作用：变性蛋白质的无规聚集反应和蛋白质-蛋白质的相互作用大于蛋白质-溶剂的相互作用引起

的聚集反应，可形成粗糙的凝块。胶凝作用：是指变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构过程。例如：豆腐、熟鸡蛋、酸奶等蛋白质网络的形成是Pr-Pr-溶剂之间的氢键、疏水和静电相互作用，以及邻近的肽链之间的吸引力和排斥力建立平衡的结果。胶凝作用凝胶化作用机制溶胶状态----预凝胶状态-----有序的凝胶网络状态凝胶化的相互作用氢键、静电等非共价键的相互作用——可逆凝胶（明胶）疏水相互作用——不可逆凝胶（蛋清蛋白）二硫键——不可逆凝胶（卵清蛋白、乳清蛋白）金属离子的交联相互作用（钙盐点卤的豆腐）蛋白质的胶凝作用

影响蛋白质凝胶化作用的因素

氨基酸残基的类型高于31.5%非极性AA—凝结块类型低于31.5%非极性AA—透明类型pI—凝结块类凝胶极端pH—弱凝胶，半透明形成凝胶的最适pH约7～8Ca2+强化了凝胶结构过量钙桥产生凝结块pH

蛋白质的浓度——浓度越大，越易形成凝胶

金属离子蛋白质凝胶化在食品中的应用果冻

豆腐p286图5-40

香肠面团形成性：一些植物(小麦、黑麦、燕麦、大麦等)的面粉在室温下与水混合并揉搓后可形成黏弹性的面团，将这种性质叫做面团的形成性小麦面粉发酵时面筋蛋白(水不溶性杂蛋白混合物)能够捕捉气体形成黏弹性面团，并经发酵烘烤形成面包的基础小麦面粉中其它成分如淀粉、糖、脂类、可溶性蛋白等，都有利于面筋蛋白形成面团网络结构和构成面包质地6、面团的形成小麦中的蛋白质可溶性蛋白，对面团形成没有贡献面筋蛋白，形成面团麦醇溶蛋白麦谷蛋白面团形成:面粉中含有面筋蛋白，包括麦醇溶蛋白和麦谷蛋白，它们是小麦中蛋白质的主体成分(80%)，在水中不溶解，含有链内和链间二硫键(使面团具大弹性)由于面筋蛋白中富含谷氨酰胺（超过33%）、脯氨酸(15%～20%)和含羟基的丝氨酸及苏氨酸等，它们倾向于形成氢键——面筋蛋白的强水吸收能力（其吸水量为干蛋白质重量的180%～200%)面团形成过程：面粉和水混合并被揉搓时，面筋蛋白开始水化、定向排列和部分伸展，促进了分子内和分子间二硫键的交换反应及增强了疏水的相互作用当面筋蛋白颗粒变成薄膜时，二硫键也使水化面筋形成了黏弹性的三维蛋白质网络，于是便起到了截留淀粉粒和其它面粉成分的作用加入半胱氨酸、偏亚硫酸氢盐等还原剂破坏二硫键、加入溴酸盐等氧化剂促使二硫键形成，可降低面团的黏弹性或促进黏弹性面筋蛋白(占Pr80％)麦谷蛋白：多聚体蛋白，分子间/链间二硫键决定面团的弹性、黏合性和抗张强度麦醇溶蛋白：单链蛋白，分子内/链内二硫键，促进面团的流动性、伸展性和膨胀性决定弹性决定黏性面团的形成面筋蛋白质中含有的化学键二硫键——使面团具坚韧弹性和黏性氢键谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸水吸收能力强，有黏性

非极性氨基酸使蛋白相互聚集、有黏弹性与脂肪有效结合7、蛋白质与风味物质的结合蛋白质风味+蛋白质----风味有利不有利良好风味载体与不良风味结合风味结合包括食品的表面吸附和经扩散向食品内部的渗透，与蛋白质样品的水分含量和蛋白质与风味物质的相互作用有关结合方式

固体食品/干蛋白粉物理吸附——范德华力或氢键、空隙和毛细管物理截留化学吸附——静电力吸附和共价结合液态或高水分食品中蛋白质风味物质的非极性部分与蛋白质表面的疏水性小区相互作用风味物质通过氢键和静电相互作用与蛋白极性基团结合醛和酮在表面疏水区被吸附后，还可通过共价键扩散至蛋白分子的疏水区内部结合至赖氨酸残基上影响蛋白质与风味结合的因素水：提高Pr对极性挥发物的结合，对非极性风味化合物的结合没有影响。

pH：碱性pH比酸性pH更能促进与风味物的结合热：热变性一般会使Pr的风味结合作用有所加强盐：凡能使Pr解离或二硫键断裂的盐类，都能提高Pr的风味结合能力1、加热/热加工对蛋白质的影响食品蛋白质在加工和储藏中的变化

一般在60-90℃,1h食品蛋白有生物活性和功能性。适度的热处理（T＜100℃），产生有利影响。适度变性，促进蛋白质消化热烫或蒸煮可使部分酶失活（蛋白酶、脂肪氧合酶、淀粉酶、多酚氧化酶的失活——防止食品在保藏期内产生不良风味：酸败、色变等）破坏抗营养因子和有毒性的蛋白质

剧烈加热和过度加热（T>100℃）产生不利影响

蛋白质生物有效性（失活）↓，营养价值和消化率↓（引起外消旋化：L-→D-）形成有毒有害物质，甚至致癌物例如：180℃～200℃，色氨酸和谷氨酸残基形成热解产物——致癌/致诱变营养成分损失含硫氨基酸（半胱氨酸、胱氨酸等）脱硫而被破坏碱性氨基酸（赖氨酸、精氨酸）脱一个-NH2而改变蛋白质的功能特性2、冷却/低温处理下的变化食品的低温贮藏可延缓或阻止微生物的生长并抑制酶的活性及化学变化。冷却（冷藏）：影响不大冷冻（冻藏）：可使蛋白质变性冰结晶，蛋白质变性，水化作用降低快速冷冻法鲜豆腐→冻豆腐鲜乳→冷冻→分层（蛋白质上部）→（溶解）不完全复原一般0℃～4℃保存3、干燥/脱水处理下的变化①传统的脱水方法②真空干燥

③冷冻干燥④喷雾干燥⑤鼓膜干燥。脱水的影响：当水分被大量除去时，Pr-Pr相互作用↑，引起Pr分子大量的聚集在高温下除去水分可导致Pr溶解度和表面活性急剧降低

真空冷冻干燥将含水物料冷冻到冰点以下，使水转变为冰，然后在真空下将冰转变为蒸气而除去的干燥方法。真空冷冻干燥的优点1.在低温下进行，因此对于许多热敏性的物质特别适用。如蛋白质、微生物之类不会发生变性或失去生物活性。2.在低温下物质中的一些挥发性成分损失很小，适合一些化学产品，药品和食品干燥。3.在冷冻干燥过程中，微生物的生长和酶的作用无法进行，因此能保持原来的性状。4.由于在冻结的状态下进行干燥，因此体积几乎不变，保持了原来的结构，不会发生浓缩现象。5.由于干