动物生物化学课件 生物催化剂-酶

羧肽酶第7章生物催化剂—酶Enzymes本章主要内容：酶的一般概念酶的组成与维生素酶的结构与功能的关系酶的催化机理酶反应的动力学 酶活性的调节1.酶的概述

酶是由活细胞产生的，能在体内或体外起同样催化作用的一类具有活性中心和特殊构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸。绝大部分酶是蛋白质，还有一些核糖核酸RNA具有催化作用，称为核酶（ribozyme）。1.1定义细胞的代谢由成千上万的化学反应组成，几乎所有的反应都是由酶（enzyme）催化的。酶对于动物机体的生理活动有重要意义，不可或缺。酶在生产实践中有广泛应用。★高效性酶的催化作用可使反应速度比非催化反应提高108-1020倍。比其他催化反应高106-1013倍★专一性即对底物的选择性或特异性。一种酶只催化一种或一类底物转变成相应的产物。1.酶的概述1.2酶的催化特性①绝对专一性②相对专一性③立体专一性

绝对专一性一种酶只催化一种底物转变为相应的产物。例如，脲酶只催化尿素水解成CO2和NH3。

相对专一性

一种酶作用于一类化合物或一类化学键。不同的

例如，不同的蛋白水解酶对于所水解的肽键两侧的基团有要求。

立体专一性

指酶对其所催化底物的立体构型有特定的要求。 例如，乳酸脱氢酶专一地催化L-乳酸转变为丙酮酸，延胡索酸只作用于反式的延胡索酸（反丁烯二酸）。立体专一性保证了反应的定向进行。R1:Lys,ArgR2:不是ProR3:Tyr,Trp,PheR4:不是Pro★酶容易变性这是酶的化学本质（蛋白质）所决定的。★酶的可调节性抑制和激活（activationandinhibition）反馈控制(feedback)酶原激活(activationofproenzyme)变构酶(allostericenzyme)化学修饰(chemicalmodification)多酶复合体(multienzymecomplex)酶在细胞中的区室化(enzymecompartmentalization)1.酶的概述已知的上千种酶绝大部分是蛋白质。单纯酶：仅由蛋白质组成的酶。少数，例如：溶菌酶结合酶：除蛋白质外，还有非蛋白质成分。大多数。全酶=酶蛋白+辅助因子辅助因子包括:十几种辅酶、辅基，还有一些金属离子。2.酶的组成与维生素2.1酶的化学本质酶蛋白的作用：与特定的底物结合，决定反应的专一性。辅酶、辅基的作用：参与电子的传递、基团的转移等，决定了酶所催化反应的性质。

辅酶与辅基都是耐热的有机小分子，结构上常与维生素和核苷酸有关。辅酶与酶蛋白结合不紧，容易经透析除去，而辅基与酶蛋白共价相连。金属离子的作用：它们是酶和底物联系的“桥梁”；稳定酶蛋白的构象；酶的“活性中心”的部分。2.酶的组成与维生素2.1酶的化学本质（Vitamin）是动物和人类生理活动所必需的，从食物中获得的一类有机小分子。它们并不是机体的能量来源，也不是结构成分，大多数以辅酶、辅基的形式参与调节代谢活动。A视黄醇（维生素A脂溶性维生素：原——胡萝卜素）DEK

钙化醇生育酚凝血维生素

2.酶的组成与维生素2.2维生素与辅酶和辅基的关系

维生素B族维生素辅酶形式酶促反应中的主要作用硫胺素素(B(B1)硫胺素焦磷酸酯酯(TPP)(TPP)α-酮酸氧化脱羧酮基转移作用核黄素素(B(B2)黄素单核苷酸酸(FMN)(FMN)黄素腺嘌呤二核苷酸酸(FAD)(FAD)氢原子转移氢原子转移尼克酰胺胺(PP)(PP)

+尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸酸(NAD(NAD)尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸

+(NADP)氢原子转移氢原子转移吡哆醇醇((醛、胺胺))(B6)磷酸吡哆醛氨基转移泛酸辅酶酶A(CoAA(CoA)A(CoA)酰基转移叶酸四氢叶酸"一碳基团团""转移生物素素(H)(H)生物素羧化作用钴胺素素(B(B12)甲基钴胺素5′-脱氧腺苷钴胺素甲基转移B族维生素及其辅酶形式含2-60个亚基，有复杂的高级结构。常通过变构效应在

代谢途径中发挥重要的调节作用。多酶复合体

由多个功能上相关的酶彼此嵌合而形成的复合体。它可以促 进某个阶段的代谢反应高效、定向和有序地进行。串联酶或多功能酶

催化相关代谢反应的酶蛋白基因 在进化过程中融合，使遗传信息表达后生成一条多肽链，却具有多 种不同催化功能。3.酶的分子结构

根据酶蛋白分子结构的特点，可将其分为：

单体酶

只有三级结构，一条多肽链的酶。如129个氨基酸的溶菌酶， 分子量14600。

寡聚酶ACP蛋白组成。

大肠杆菌的丙酮酸脱氢酶系模型3.酶的分子结构

功能上相关的几个酶 在空间上组织在一起， 定向有序地催化一系 列反应。 例如，丙酮酸脱氢酶系 由3个酶组成，脂肪酸 合成酶系由6个酶和1个指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。（1）酶活性中心的组成：必需基团：对酶发挥活性所必需的基团。对于结合酶，辅助因子常常是活性中心的组成部分。这些基团在一级结构上可能相距很远，甚至可能不在一条肽链上，但在蛋白质空间结构上彼此靠近，形成具有一定空间结构的区域。3.酶的分子结构

3.1酶的活性中心（2）酶活性中心的特点不是刚性的，而具有一定的柔性。（约1%2%），相当于23个氨基酸残基。◆活性中心在酶分子总体积中只占相当小的部分◆都是酶分子表面的一个凹穴，有一定的大小和形状，但◆活性中心为非极性的微环境，有利于与底物结合。的活性中心。◆底物与酶通过形成较弱键力的次级键相互作用并结合到酶◆酶与底物结合的过程中，底物分子或酶分子或它们两者的构 象同时发生一定变化后才相互契合，这时催化基团的位置也 正好处于所催化底物的敏感化学键部位。结合基团：底物在此与酶分子结合。一个酶的结合部位又可以分为各种亚位点，分别与底物的不同部位结合。催化基团：底物的敏感键在此被打断或形成新的键，从而发生一定的化学反应。一个酶的催化部位可以不止一个。必需基团按其作用可分为：Substratestypicallylosewaters(ofhydration水合作用)intheformationoftheEScomplex酶的活性中心示意图活性中心是酶分子上由催化基团和结合基团构成的一个微区。多肽链 底物分子酶活性中心催化基团 结合基团活性中心必需基团活性中心以外必需基团e），在特定的条件下，通过部分肽段的有限水解，转变成有活性的酶。如，动物的消化酶。

3.酶的分子结构3.2酶原激活

无活性的酶原 （ pro en zy m指催化相户同的化学辛反应，但殃是理化性面质不同的则一组酶。棉如，氨基酸许组成、器电泳行也为、免撤疫原性欲、米氏爬常数等盯不同。3.3蛋同工扯酶（i配soz雀yme桐）3.酶的分溜子结构以乳酸脱拿氢酶（LDH）为例LDH是1959年发现的第一个戴同工酶歌。由4个亚基烘组成的仅寡聚酶论，亚基朽分为M型和H型。因此可以谎装配成五奋种四聚体影：H4(LD牺H1)、H3M(LD迟H2)、H2M2(LD纱H3)界、HM3(LD桑H4)、M4(LD史H5)不同的LDH分布在不同组织扬中。例如饲，脊椎动葛物心脏中主范要是LDH1，而骨骼科肌的则是LDH5。LDH1(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5(M4)不同组辈织中的弃LDH孝同工酶水的电泳图谱化学反逗应是由厅具有一彻定能量暮的活化回分子相互碰撞通发生的。膀分子从初孝态转变为挪激活态所需的能村量称为活化能。无论板何种催蓬化剂，其作用差都在于凝降低化居学反应终的活化啄能，加分快化学反应狮的速度。4.酶的催化鲁机理4.1推活化能非催化忌反应和肺酶催化训反应活给化能的棚比较Ea，活化爪能；ΔG，自遣由能变糟化S+EESP+E中间产物后人进一吧步发展了裹中间产物虎学说：S+EESES*EPP+E过渡态复合物4.酶的催这化机理4.2济催化供机理目么前较满站意的解释是—中间产雨物学说酶介入络了反应暑过程。辆通过形仆成不稳尖定的过渡态样中间复合物，使原本研一步进行建的反应分蚊为两步进融行，而两腿步反应都只窑需较少的芦能量活化结。从而使安整个反应减的活化能降低。酸碱催柄化：活性中心挤的一些基哄团，如航His，Asp作糊为质子葵的受体或供搞体，参与谈传递质子马。共价催化察：酶与底物苹形成过渡快性的共价忽中间体，炎限制底物训的活动，惧使反应易于进挠行。疏水效薄应：活性中心伶的疏水区跨域对水分请子的排除省、排斥，娃有利于酶吩与底物的接触巾。4.酶的催热化机理在一个伸化学反路应中，赚过渡态壶的形成疼和活化厅能的降翻低是反优应进行的关开键步骤，赶任何有助萄于过渡态稳形成与稳挖定的因素匆都有利于酶行毕使其高凡效性。撇现在认维为，与奸酶作用副高效性束有关的希重要因素有以设下五个膜方面。邻近与定渐向效应：增加了酶害与底物的阅接触机会百和有效碰倒撞。张力效杨应：诱导底物耍变形，扭酸曲，促进窝了化学键除的断裂。4.3技锁钥学说费(Loc笔kan拢dke本yHy糟poth刘esis浇)酶和底补物的结意合状如背钥匙与喘锁的关摊系。底社物分子或其一验部分象佣钥匙一飘样，专宿一地楔渠入到酶雨的活性如中心部位，即底物刻分子进丑行化学植反应的兼部位与惠酶分子活性中姻心具有含紧密互锯补的关岗系。4.酶的催化赵机理4.酶的催化萍机理4.3难诱导企契合学隙说（i炼ndu涝ced潮fi栋t）1958年D.E雪.Kos逐hla猾nd提出酶分子活性中锹心的结构加原来并非和纳底物的结筛构互相吻合，但泪酶的活性健中心是柔性的悬而非刚认性的。当底物成与酶相肯遇时，念可诱导锁酶活性挺中心的构象发搭生相应各的变化荒，其上鲁有关的殃各个基岭团达到正确的绣排列和定姻向，因而罚使底物和误酶能完全契合。当反应结挺束产物从寺酶分子上肤脱落下来授后，酶的活未性中心细又恢复抽成原来摸的构象晋。酶促反考应动力皮学：研究酶弃促反应速度及峰其影响糊因素。反应速笨度：单位时双间内底物墓减少或产物镜增加的康速度，团常用初雨速度来衡量。5.酶促反尊应的动后力学概念：影响酶顽促反应直速度的盖因素：反应温堡度pH值酶浓度[E]底物浓恐度[S]抑制剂I激活剂A最适温度产（opti米mum杨T）：使酶促反应速度妈达到最大拔时的温蠢度。最适温度雨因不同的宅酶而异，奥动物体内陷的酶的最适温度轨在37~详400C左右。酶的最适室温度并非酶的采特征性常育数，它与投底物、作用时间磨等因素有南关。5.1怕温度对酶刚促反应速路度的影响5.酶促反应敢的动力学酶反应冤的温度叔曲线和清最适温哗度5.2父溶液pH倚值对酶促勾反应速度的广影响5.酶促反冷应的动升力学最适pH（opt绳imum转p渡H）：使酶促反应速度脚达到最大时遮溶液的pH。pH影响酶温分子解党离状态册。pH影响底物柏的解离，绩从而影响航酶与底物恢的结合。极度pH的条件引起鸟酶蛋白折的变性垮。酶的最喘适pH一般在7左起右。也权有很多社例外，如胃蛋寺白酶的最袭适pH只有1.5，胰蛋亏白酶(7.壤8)。酶的最茂适pH并非酶的特征性常什数，它与朵底物的种另类、浓度等因帖素有关。在其他方条件确臣定时，模当底物谨浓度大木大超过补酶浓度时，反应系速度与酶地的浓度成维正比。5.3奖酶浓斩度对酶血促反应带速度的彩影响5.酶促反应饥的动力学0.2Vm20.1例--变--[S]与窜v关系：当[S]础很低时，啊，[S]与v成比例染--口一级反萝应当[S弄]较高销时，，童[S]与v不成比例当[S郑]很高短时，，夫[S]，v不厦变--占零级反说应012345678[S]5.酶促反应刑的动力学5.4底物浓削度对酶罚促反应倒速度的趁影响vVm0.3米-曼氏方程趟式（Mic角hael问is-M值ente夫neq遇uati桑on）V=Vmax[S]Km+[S裁]米-曼氏方程诵解释：当[S]Km时，v=(鞭Vmax/Km)[膊S],即v正比于[S]当[S]Km时，vVmax,即[S]而v不变V=Vmax[S]Km+[租S]Km的意义米氏常很数Km=(k2+k3)/k1Km等于酶促蚀反应速度妹为最大速敞度一半时锹的底物浓致度。所以Km的单位巡寿为浓度绣单位。Km是酶的特弃征性常匆数，可首表示酶匪与底物辜的亲和狐力。在反应梨的起始锐阶段，k３<<k２，Ｋm≈k２／k1≈１／Ｋ平≈Ｋ解离Ｋm越大，羽说明Ｅ和Ｓ壮之间的辛亲和力面越小，劫ＥＳ复糠合物越米不稳定。Ｋm越小，忽说明Ｅ怠和Ｓ的餐亲和力羊越大，肾ＥＳ复化合物越楚稳定，饭也越有弟利于反应。E仔+SESE见+床PK3K4K1K2Vmax2Vmax[S]Km[S]Km=[座S]所以采用领双倒数作弃图法：即1/v-1/[墨S]作图1Vmax1[S]KmVmax1vKm值与Vmax值的测券定v-[S钳]作图法：Vmax难以测定节，不能从vV/2处求得，齐从而导致Km也难确周定。1Vmax1[S]KmVmax1v5.5阵抑制剂对朴酶促反应蚀速度的影乞响5.酶促反应命的动力学酶的抑管制剂（inhi伴bito守r）:凡能默使酶的者活性下膝降而不引起酶蛋白徐变性的症物质。抑制作亩用可分帜为：可逆抑橡制作用和不可逆抑他制作用两大类名。（一）可情逆抑制作虑用（rev诵ers宰ibl肚ei格nhi医bit印ion）抑制剂与贩酶蛋白以非共价方从式结合，引愤起酶活性暂时津性丧失哀。抑制鉴剂可以蓝通过透秘析、超似滤等物羞理方法被柱除去，孔并且能容部分或巡寿全部恢锁复酶的幕活性。根椐抑制哀剂与酶结旋合的情况纳，又可以速分为竞争性抑制、非竞争损性抑制等。1、竞争段性抑制隐作用（comp坦eti粮tiv腐ei横nhi阶bit篇or）某些抑大制剂的煮化学结纯构与底纤物相似膀，与底匪物竞争酶的活为性中心书并与之半结合，丹从而减扯少了酶佩与底物随的结合，途因而降淡低酶反希应速度夜。这种律作用称重为竞争性抑制作批用。竞争性抑窝制的动力不学特点是Vmax不变，而Km增大竞争性抑爹制的特点结：I与S分子结听构相似；Vmax不变，Km增大；抑制程度维取决于I与E的亲和力鞋，以及[I]和[S]栋的相对棋浓度比例；增大[S]可减轻或穗消除抑制权作用.例1：庄丙二酸鬼是琥珀狮酸脱氢尽酶的竞蹦争性抑彻制剂。这种抑制蛮作用可通秤过增加底槽物浓度而使羡整个反孝应平衡肆向生成容产物的刺方向移军动，因犁而能削弱或问解除这友种抑制位作用。琥珀酸延胡索咳酸丙二酸例2：磺胺类秒药物的妈抑菌作她用H2NH2NCOOH对氨基粥苯甲酸SO2NHR磺胺类碧药物对氨基现苯甲酸二氢喋呤吴啶谷氨酸二氢叶锻酸合成闯酶二氢叶螺酸还原山酶二氢叶铜酸四氢叶酸2.羞非竞争平性抑制（non-溪comp鸣etitiv炼ein革hibi也tion）某些抑量制剂结根合在酶轿活性中需心以外河的部位歇，因而俊与底物和酶的结器合无竞争安，即底物绍与酶结合疏后还能与龙抑制剂结乱合，同样抑制塌剂与酶结乐合后还能对与底物结奥合。但酶钢分子上有勇了抑制剂后其肚催化功能璃基团的性罗质发生改望变，从而音降低了酶袍活性。这种作用沃称为非竞伏争性抑制愉作用。E涝+SESE赖+盐P+IEI墙+止S+IIES在可逆的亡非竞争俭性抑制作用中：抑制剂佛结合在艘活性中心以筛外；抑制剂的盘结合阻断了反应的欢发生。非竞争性松抑制作用曲的动力学粘特点是Vma贩x变小，盆而Km不变。非竞争办性抑制帐的特点励：1、I与S分子养结构不刘同；2、Vmax减小，Km不变；3、抑制程泊度取决于[I]大小。4、这种道抑制作蜂用不能疗用增加舌底物浓骑度的方酸法来消除SHSE+Hg2+EHg梨+殿2H+SHSHClSSE挽+御As-谈CH=句CHC纵lEAs-C层H=CH唐Cl凡+2H债ClSSHCl巯基酶路易士敌气(二)不令可逆抑制倾（irr恶ever物sibl胀ein远hibi屑tion借）抑制剂与姜酶的必需工基团以牢爷固的共价拒键结合,坛不能用透析奥超滤等皱物理方房诚法除去期抑制剂壮使酶恢凯复活性怖。例1：球巯基酶的吐抑制EHg+SSCOO砍NaCHSHCHSHCOO雾NaSHCHSE题+究HgCHSSHCOO帽NaCOON眯a二巯基丁刺二酸钠SCH2OHSHCH2OHE怠+旱CHS杰A堪s-C诱H=C衰HClSHCH2SE冰As固-CH=触CHCl兴+C粒HSHSCH2SH二巯基丙洒醇解毒方法捡：可使-OH磷酯化碑，所以观它是活剩性中心收有Ser院残基的酶的抑制胜剂。常见的轮有机磷鱼农药，侄如敌敌写畏、敌并百虫，旦它们杀灭昆虫的否机理就在珍于可抑制干乙酰胆碱拿酯酶的活孤性，该酶的作用缺是将神经债递质乙酰烘胆碱水解辨，若它被绿抑制，会导致乙泪酰胆碱的脊积累，使兼神经过度气兴奋，引柱起昆虫的神经侄系统功碌能失调停而中毒望致死。例2：把羟基阅酶的抑话制金属离子肿：Mg2+、K+、Mn2+阴离子：有机物土：Cl-胆汁酸盐2、分类梳：必需激活浸剂非必需激茎活剂Mg2+对己糖激劫酶Cl-对淀粉悼酶5.酶促反应倒的动力学5.6贤激活鹅剂对酶万促反应冒速度的证影响1、激活唯剂:凡能使酶催由无活性准变为有活乡丰性或使酶活性增加菌的物质。女如：6.酶活性芹的调节主要调密节方式:酶活性的杨调节变构调节共价修蛛饰调节酶含量的执调节6.1变构调节概念：变构调节买：生物体害内一些代独谢物可与间酶分子的法调节部位进土行非共价梅可逆性结冶合，改变行酶分子构象，从而绣改变酶的震活性。变构酶：稿受变构调混节的酶。变构剂俭：导致寸变构效圈应的代朗谢物。催化部位膏：调节部准位：The喊thre章e-di谱mens层iona赚lsu汤buni扮tar温chit痕ectu若reo庭fth宝ere镜gula半tory还enz辽ymea龙spar怒tatetra朱nsc三arb货amo框yla捡se;战tw浊od放iff制ere碰nt最vie抓ws.罗Th斜is雷all肝ost标eri以cr茎egu伴lat五ory直en宿zym曲eh同as碌twocata苏lyti珍ccl野uste恐rs,巷each验wit围hth滑ree隆cata境lyti建cpo朱lype演ptid庆ech既ains剂,an运dth输ree杏regu异lato资ryclu左ste藏rs,株ea篮ch输wit血ht舰wo峰reg哄ula指tor开yp今oly疯pep远tid悄ec椒hai叠ns.贤Th歇ec券ata估lyt责ic目pol挎ype窄pti鼻des丝式ineac赛hc凶lus者ter盯ar态es械how饥ni假ns跌had锋es丑of拢blu冈ea窄nd复pur迎ple产.B锹ind为ing律si份tes逃fo扰ral可los龄ter泪icmod呜ula和tor熔sa港re扒fou纪nd止on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