食品化学知识点

名词解释单糖构型碳原子的构型。假设在投影式中此碳原子上的—OH具有与D(+)-甘油醛C2—OH一样的取向，则称D型糖，反之则为L型糖α异头物β异头物：异头碳的羟基与最末的手性碳原子的羟基具有一样取向的异构体称α异头物，具有相反取向的称β转化糖：蔗糖水溶液在氢离子或转化酶的作用下水解为等量的葡萄糖与果糖的混合物，称为转化糖，轮纹：全部的淀粉颗粒显示出一个裂口，称为淀粉的脐点。它是成显示多少有点独特的层状构造，是淀粉的生长环，称为轮纹膨润与糊化：β-淀粉在水中经加热后，一局部胶束被溶解而形成空被溶解，空隙渐渐扩大，淀粉粒因吸水，体积膨胀数十倍，生淀粉淀粉分子形成单分子，并为水包围，而成为溶液状态，由于淀粉分子是链状或分枝状，彼此牵扯，结果形成具有粘性的糊状溶液。这种现象称为糊化。必需脂肪酸：人体及哺乳动物能制造多种脂肪酸，但不能向脂肪酸引入超过Δ9的双键，因而不能合成亚油酸和亚麻酸。由于这两种脂脂肪油脂的烟点、闪点和着火点：油脂的烟点、闪点和着火点是油脂在的温度。着火点是试样挥发的物质能被点燃并能维持燃烧不少于5s的温度。同质多晶现象：化学组成一样的物质，可以有不同的结晶构造，但溶化后生成一样的液相(如石墨和金刚石)，这种现象称为同质多晶现象。油脂的氢化：由于自然来源的固体脂很有限，可承受改性的方法将温顺Ni、Pt蛋白质熔化温度：当蛋白质溶液被渐渐地加热并超过临界温度时，称为熔化温度Tm或变性温度Td，此时自然和变性状态蛋白质的浓度之比为l。盐析效应：当盐浓度更高时，由于离子的水化作用争夺了水，导致蛋白质“脱水”，从而降低其溶解度，这叫做盐析效应。蛋白质胶凝作用：将发生变性的无规聚拢反响和蛋白质—蛋白质的序的蛋白质网络构造的过程称为胶凝作用。酶活力：酶活力是指酶催化某一化学反响的力量，酶活力的大小可线性关系。相关的区域称为酶的活性部位或活性中心。中间产物学说：中间复合物学说与诱导契合学说：酶催化时，酶活性中心首先与底物结合生成一种酶-底物复合物〔ES〕，此复合物再分解释放出酶，并生成产物，即为中间复合物学说。当底物与酶接近物分子亲热结合的构象，这就是诱导契合学说酶的中间产物学说是由Brown〔1902〕和Henri〔1903〕提出的。其学的中间产物〔又称中心复合物centralcomplex〕。然后分解为反响产物而释放出酶。米氏常数：米氏方程就是依据稳态理论推导出的动力学方程式，为纪念Michaelis和Meten，习惯上称为米氏方程。Km称为米氏常数，是由一些速率常数组成的一个复合常数。该方程式说明白当Km及Vmax酶促反响的温度系数：10℃，其反响速率与原来反响速率之比称为反响的温度系数生物芯片〔biochip〕：生物芯片简洁地说，生物芯片就是在一块指甲大小的玻片、硅片、尼龙膜等材料上放上生物样品，然后由一种仪器收集信号，用计算机分析数据结果。二。简答题1．简述糖的分类。〔1〕糖类化合物常按其组成分为单糖，寡糖和多糖。单糖是一类构造最简洁的糖，是不能再被水解的糖单位。〔2〕依据其所含原子的数目分为丙糖、丁糖，戊糖和己糖等。〔3〕依据官能团的特点又分为醛糖或酮糖。〔4〕按其分子中有无支链，则有直链、支链多糖之2．何谓环糊精？简述其应用价值。环糊精是芽孢杆菌属的某些种中的环糊精转葡糖基转移酶作用于淀粉(以直链淀粉为佳)生成。又称环直链淀粉，一般由6、78糖单位通过α-1,4糖苷键连接而成，分别称α-、βγ-环糊精或环六、环七和环八直链淀粉。环糊精能使食品的色、香、味得到保存和改善。因此在医药、食品、化装品工业中被广泛地用作稳定剂、抗氧化剂、抗光解剂、乳化剂和增溶剂等。在生化上，α-环糊精被用于层析分别和光谱学测定，β-环糊精能与丹α-和β-环糊精能料。3．简述半纤维素在食品加工过程中的作用。半纤维素在焙烤食品中的作用很大，它能提高面粉结合水能力。在面包面团中，改进混合物的质量，降低混合物能量，有助于蛋白质的进入和增加面包的体积，并能延缓面包老化。4．简述影响油脂熔点的因素。①酰基甘油中脂肪酸的碳链越长，熔点越高；②饱和度越高，键熔点高。5．何谓乳浊液，简述其分类并举例说明。油、水原来互不相溶，但在肯定条件下，两者却可以形成介稳态的乳浊液。其中一相以直径0.1～50μm的小滴分散在另一相中，前油型(O/W，水为连续相)和油包水型(W/O，油为连续相)。牛乳是典型的O/W型乳浊液，而奶油则为W/O型乳浊液。6．简述乳化剂在食品中的作用。用外，还可削减气泡，使冰晶变小，赐予冰激凌细腻滑爽的口感；②用在巧克力中，可抑制可可脂由β-3V型转变成β-3VI型同质多晶变体，即可抑制巧克力外表起霜；③用在焙烤面点食品中，可增大制品的体积，防止淀粉老化；④用在人造奶油中可作为晶体改进剂，调整稠度。简述等电点与两性解离性质。氨基酸的两性性质打算于介质的pH值，氨基酸在溶液中净电荷为零时的pH值称为氨基酸的等电点pI，在数值上pI值等于该氨基酸处于两性离子状态时基团的两侧pK”值之和的l/2，在等电点以上的任何pH溶液中，氨基酸带净负电荷，而在低于等电点的pH溶液中，氨基酸带净正电荷。在肯定pH范围内，pH离等电点愈远，氨基酸所带的净电荷愈大。简述谷胱甘肽的生物学功能。①作为解毒剂，可用于丙烯腈、氟化物、CO、重金属及有机溶剂等的解毒。②作为自由基去除剂，保护细胞膜，使之免遭氧化性损伤，泽。⑦治疗眼角膜病。⑧改善性功能。简述蛋白质变性对其构造和功能的影响。不变的现象叫做蛋白质变性。蛋白质变性对其构造和功能的影响有：①由于疏水基团暴露在分子外表，引起溶解度降低；②转变了结合水的力量；③生物活性丧失；④由于肽键的暴露，简洁受到蛋白酶的攻击，增加了对水解酶的敏感性；⑤特征黏度增大；⑥不能结晶。简述蛋白质对食品的功能性质。食品需宜特征做出奉献的那些物理和化学性质。可分为4个主要方面：①水化性质取决于蛋白质与水的相互作用，包括水的吸取与保存、潮湿性、溶胀、黏着性、分散性、溶解度和黏度等。②外表性质包括蛋白质的外表张力、乳化性、起泡性、成膜性、气味吸取持留性等。③构造性质即蛋白质相互作用所表现的有关特性，如产生弹性、沉淀、凝胶作用及形成其他构造(如蛋白面团和纤维)时起作用的那些性质。④感观性质如颜色、气味、口味、适口性、咀嚼度、爽滑度、混浊度等。简述蛋白质水合性质的测定方法。相对湿度法(或平衡水分含量法)测定肯定水分活度w时所吸取或丧失的水量，该方法可用于评价蛋白粉的吸湿性和结块现象。溶胀法发地吸取过滤器下面毛细管中的水，即可测定水合作用的速度和程度，这种装置称为Baumann过量水法质，对于含有可溶性蛋白质的样品必需进展校正。水饱和法性。方法(2(3)和(4借助于物理作用保持的毛细管水。简述食品蛋白凝胶的类型。为热可逆凝胶，如明胶凝胶；②在加热下形成的凝胶，这种凝胶很多盐等二价金属盐形成的凝胶，如豆腐；④不加热而经局部水解或pH奶和皮蛋生产中的碱对蛋清蛋白的局部水解等。酶活力的测定方法1．分光光度法(spectrophotometry)2．荧光法(fluorometry)3．同位素测定方法4．电化学方法(electrochemicalmethod)定。此外还有一些测定酶活力的方法，例如旋光法、量气法、量热法和层析法等，但这些方法使用范围有限，灵敏度较差，只是应用于个别酶活力的测定。简述米氏常数的意义。①Km是酶的一个特性常数：Km的大小只与酶的性质有关，而与酶浓度无关。Km值随测定的底物、反响的温度、pH及离子强度而转变。②Km值可以推断酶的专一性和自然底物：有的酶可作用于几种底物因此就有几个Km值③当k3 换言之ES的分解为反响的限制速率时Km等于ES复合物的解离常数(底物常数)，可以作为酶和底物结合严密程度的一个度量，表示酶和底物结合的亲和力大小④假设某个酶的Km值就可以计算出在某一底物浓度时，其反响速率相当于Vmax的百分率。⑤Km值可以帮助推断某一代谢反响的方向和途径催化可逆反响的酶对正逆两向底物的Km值往往是不同的测定这些Km值的差异以及细胞内正逆两向底物的浓度，可以大致推想该酶催化正逆两向反响的效率，这对了解酶在细胞内的主要催化方向及生理功能有重要意义。简述说明酶活力抑制程度的表示方法。相对活力分数(剩余活力分数)：相对活力百分数(剩余活力百分数)：抑制分数：指被抑制而失去活力的分数：抑制百分数：简述说明食品中酶的功能。成食品。③增加提取食品成分的速度与产量。④改进风味。⑤稳定食品品质。⑥增加副产品的利用率。三．论述题1．影响羰氨反响的因素褐变速度大约是六碳糖的10倍。②氨基化合物，胺类比氨基酸的褐变速度快。而就氨基酸来说，碱性氨基酸的褐变速度快；氨基在ε-α③pHpH值3以上，其反响速度随pH值的上升而加快，所以降低pH值是掌握褐10℃，3～530℃以上褐变较快，而20℃以下则进展较慢。⑥金属离子由于铁和铜催化复原酮类的氧化，所以促进褐变，Fe3+比Fe2+更为有效，故在食品加工处理Na+对褐变没有什么影响。影响果胶凝胶强度的因素分子质量成正比，由于在果胶溶液转变为凝胶时是每6—8个半乳糖条件下形成的凝胶强度自然也随之增大。②酯化程度与凝胶强度的关系:果胶凝胶的强度随着酯化程度增大而减慢。16.32由于羧基有可能与其他基团(如其他糖类的羟基)结合，实际上能得到12％～14％。实践中以甲氧基在聚半乳糖醛酸甲酯中的理论计算量16.32％为100％酯化度。③pH值的影响：肯定pH值有助于果胶—糖凝胶体的形成，不同类型果胶形成凝胶有不同的pH不适当的pH值不但无助于凝胶的形成。反而会导致果胶水解和糖分解，尤其是高甲氧基果胶，如pH值小，温度高，在果胶的分子苷键处会发生水解断裂，将直接影响凝胶强度。当果胶处于高pH(碱性)胶的强度降低。pH0～50℃范围内，温度对果胶凝胶影响不大，但温度过高或加热时间过长，果胶将发生降解，蔗糖也发生转化，从而影响果胶凝胶的强度。影响油脂氧化速率的因素〔1〕．脂肪酸及甘油酯的组成油脂氧化速率与脂肪酸的不饱和度、双键位置、顺反构型有关。①不状。②不饱和脂肪酸中，双键增多，氧化速率加快③顺式构型比反肪酸比甘油酯的氧化速率略高，当油脂中游离脂肪酸的含量大于0.5有利于降低氧化速率。〔2〕．氧当氧浓度较低时，氧化速率与氧浓度近似成正比；当氧浓度很高时，则氧化速率与氧浓度无关。〔3〕．温度一般说来，温度上升，氧化反响速率加快，由于高温既能促进游离基的产生，又能促进氢过氧化物的分解和聚合。但温度上升，氧的溶解度会有所下降。好。〔4〕．水分油脂氧化反响的相对速率与水分活度的关系图〔5〕．外表积变质。〔6〕．助氧化剂一些具有适宜氧化复原电位的二价或多价过渡金属是有效的助氧化剂，即使浓度低至0.1mg/kg，仍能缩短链引发期，使氧化速率加快。〔7〕．光和射线光和射线不仅能促使氢过氧化物分解，还能引发游离基。可见光、紫γ贮存宜用遮光容器。影响蛋白质水合作用的环境因素①蛋白质的浓度：蛋白质总吸水量随蛋白质浓度的增加而增加。②pHpH蛋白质分子同水结合的力量。在等电点下，蛋白质荷电量净值为零，蛋白质间的相互作用最强，呈现最低水化和肿胀。例如，在宰后僵直期的生牛肉，当pH值从6.5下降至5.0(等电点)时，其持水力显著下pH值时，由于净电荷和排斥力的增加使蛋白质肿胀并结合较多的水。③温度：蛋白质高约10％。这是由于蛋白质变性后，原来被掩蔽的肽键和极性侧链(基团)暴露在外表，从而提高了极性侧链(基团)结合水的力量的相反电荷间的静电吸引，从而有助于蛋白质水化和提高其溶解度，这叫盐溶效应。影响蛋白质胶凝作用的有关因素非共价键，于是产生了胶凝化作用。②pH较高pH条件下，乳清蛋白质溶液所带净电荷多，形成半透亮凝胶；随着pH下降，蛋白质分子所带的净电荷削减，在等电点(pH5.2)时，乳清蛋白质溶液形成了分散块。Ca2+或其他二价金属离子能在相邻多肽链的特别氨基酸残基之间形成交联(Ca2+桥)，强化了蛋白质凝胶构造。如在pH7.0或更高时，CaCl2(3～6mmol/L)能提高β-乳球蛋白的硬度，因此通过度：蛋白质浓度高时，蛋白质分子间接触的几率增大，更简洁产生蛋环境条件下，仍旧可以发生胶凝。但当球状蛋白质的分子质量低于23000时，在任何蛋白质浓度下，它们都不能形成热诱导凝胶，除非1个游离的—SH1个二硫键。胶凝剂相互作用形成凝胶。6．按动力学机制论述说明多底物反响机制类型(1)序列反响或单—置换反响A和B底物的结合和产物的释放有肯定的挨次底