AN-第九章 氨基酸代谢课件

第九章

氨基酸代谢MetabolismofAminoAcids本章主要内容蛋白质的营养作用蛋白质的消化、吸收与腐败氨基酸的一般代谢氨的代谢个别氨基酸的代谢一、蛋白质的功能维持细胞、组织的生长、更新和修补参与多种重要的生理活动氧化供能二、氮平衡和蛋白质需要量1.

氮平衡（nitrogenbalance）：摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系氮平衡的意义：可以反映体内蛋白质代谢的慨况氮平衡状态进、出氮情况常见人群氮的总平衡摄入氮=排出氮健康成年人氮的正平衡摄入氮＞排出氮儿童、青春期青少年、孕妇及恢复期病人氮的负平衡摄入氮＜排出氮长期饥饿、消耗性疾病患者（如：恶异质）2.生理需要量成人每日最低蛋白质需要量为30～50g，我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g。三、蛋白质的营养价值1.必需氨基酸（essentialaminoacid）指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、亮氨酸（Leu）、苯丙氨酸（Phe）、蛋（甲硫）氨酸（Met）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr）、赖氨酸（Lys）非必需氨基酸：其余体内可以合成的12种氨基酸营养半必需氨基酸：Arg、His第二节蛋白质的消化、吸收与腐败Digestion,AbsorptionandPutrefactionofProteins

胃蛋白酶原胃蛋白酶+多肽碎片胃酸、胃蛋白酶(pepsinogen)(pepsin)消化过程1.胃中的消化作用胃蛋白酶的最适pH为1.5～2.5，对蛋白质肽键作用特异性差，产物主要为多肽及少量氨基酸。胰蛋白酶胰糜蛋白酶原弹性蛋白酶羧基肽酶原胰蛋白酶原肠激酶胰糜蛋白酶弹性蛋白酶原羧基肽酶肠液中酶原的激活酶原激活的意义：可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用；保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用；酶原还可视为酶的贮存形式。蛋白质经胃液和胰液中各种酶的水解，所得到的产物中仅有1/3为氨基酸，其余2/3为寡肽。（2）小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用，例如氨基肽酶(aminopeptidase)及二肽酶(dipeptidase)等。氨基肽酶内肽酶羧基肽酶氨基酸

+氨基酸二肽酶蛋白水解酶作用示意图（二）氨基酸的吸收吸收部位：主要在小肠吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽吸收机制：耗能的主动吸收过程氨基酸吸收载体γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用肽的吸收二、蛋白质的腐败作用蛋白质的腐败作用（putrefaction）：肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白质及其消化产物所起的作用。腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质。苯乙胺苯乙醇胺酪胺β-羟酪胺假神经递质（falseneurotransmitter）β-羟酪胺和苯乙醇胺结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动，使大脑发生异常抑制。未被吸收的氨基酸渗入肠道的尿素氨(ammonia)肠道细菌脱氨基作用肠菌尿素酶（二）氨的生成酪氨酸

苯酚半胱氨酸

硫化氢

色氨酸

吲哚（三）其它有害物质的生成正常情况下，上述有害物质大部分随粪便排出，只有小部分被吸收，经肝的代谢转变而解毒，故不会发生中毒现象。第三节

氨基酸的一般代谢GeneralMetabolismofAminoAcids（二）真核生物中蛋白质的降解有两条途径①在溶酶体内进行的降解过程不依赖ATP利用组织蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白②在胞液内进行的降解过程依赖ATP依赖泛素的降解过程降解异常蛋白和短寿命蛋白泛素（Ubiquitin）76个氨基酸的小分子蛋白（8.5kD）普遍存在于真核生物而得名一级结构高度保守泛素共价地结合于底物蛋白质，蛋白酶体（proteasome）特异性地识别被泛素标记的蛋白质并将其迅速降解，泛素的这种标记作用是非底物特异性的，称为泛素化（ubiquitination）。泛素化过程E1：泛素活化酶E2：泛素携带蛋白E3：泛素蛋白连接酶泛素CO-O+HS-E1ATPAMP+PPi泛素COS

E1HS-E2HS-E1泛素COSE2泛素COSE1被降解蛋白质HS-E2泛素COSE2泛素CNH被降解蛋白质OE3二、氨基酸代谢库（metabolicpool）食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。氨基酸代谢库通常以游离氨基酸总量计算合成分解嘌呤、嘧啶、肌酸等含氮化合物代谢转变胺类+CO2脱羧基作用脱氨基作用消化吸收其它含氮物质非必需氨基酸NH3CO2+H2O糖或脂类α-酮酸谷氨酰胺尿素食物蛋白质组织蛋白质血液氨基酸组织氨基酸氨基酸代谢库三、氨基酸的脱氨基作用定义指氨基酸脱去氨基生成相应α-酮酸的过程NH3脱氨基方式转氨基作用氧化脱氨基作用联合脱氨基作用通过氨基酸氧化酶脱去氨基转氨基和氧化脱氨基偶联转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联（一）转氨基作用(transamination)1.定义在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。2.反应式反应是可逆的；大多数氨基酸可参与转氨基作用，但赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外。磷酸吡哆醛(VB6)转氨酶的专一性强，不同氨基酸与α-酮酸之间的转氨基作用只能由专一的转氨酶催化。在各种转氨酶中，以L-谷氨酸和α-酮酸的转氨酶最为重要。天冬氨酸氨基转移酶：又称谷草转氨酶（GOT），心肌中活性最高丙氨酸氨基转移酶：又称谷丙转氨酶（GPT），肝中活性最高体内重要的转氨酶正常人各组织ALT及AST活性(单位/克湿组织)

血清转氨酶活性，临床上可作为疾病诊断和预后的指标之一组织ALTAST组织ALTAST

肝44000142000胰腺200028000

肾1900091000脾120014000

心7100156000

肺70010000

骨骼肌480099000血清16203.转氨基作用的机制转氨酶均以磷酸吡哆醛为辅酶。磷酸吡哆醛是VB6的衍生物，反应中起传递氨基的作用。4.转氨基作用的生理意义通过此种方式并未产生游离的氨转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径要点：反应可逆，逆反应也是合成非必需氨基酸的重要途径；除Lys、Pro和羟脯氨酸外体内大多数氨基酸都可参与转氨基作用；磷酸吡哆醛（VB6的磷酸酯）是转氨酶的辅酶，起传递氨基的作用；转氨酶的专一性强，不同氨基酸与α-酮酸之间的转氨基作用只能由专一的转氨酶催化。在各种转氨酶中，以L-谷氨酸和α-酮酸的转氨酶最为重要。（二）L-谷氨酸氧化脱氨基作用要点反应可逆；L-谷氨酸脱氢酶为不需氧脱氢酶，辅酶为NAD+或NADP+；此酶分布广泛，但以肝、肾、脑中活性较强；此酶为别构酶。此反应与能量代谢密切相关GTP、ATP为其别构抑制剂GDP、ADP为其别构激活剂联合脱氨基作用1.定义氨基酸首先与α-酮戊二酸在转氨酶的作用下，生成相应的α-酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸在经L-谷氨酸脱氢酶的作用脱去氨基而生成α-酮戊二酸，后者再继续参加转氨基作用。2.类型转氨基偶联氧化脱氨基作用

转氨基偶联氧化脱氨基作用转氨基偶联氧化脱氨基作用氨基酸谷氨酸α-酮酸α-酮戊二酸H2O+NAD+转氨酶NH3+NADH+H+L-谷氨酸脱氢酶

转氨基＋氧化脱氨基此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内合成非必需氨基酸的主要方式主要在肝、肾和脑组织进行（三）嘌呤核苷酸循环此种方式主要在肌肉组织进行是一种特殊的联合脱氨基作用苹果酸

腺苷酸代琥珀酸次黄嘌呤核苷酸(IMP)腺苷酸代琥珀酸合成酶α-酮戊二酸氨基酸

谷氨酸α-酮酸转氨酶1草酰乙酸天冬氨酸转氨酶2腺苷酸脱氨酶H2ONH3延胡索酸腺嘌呤核苷酸(AMP)（四）通过氨基酸氧化酶脱去氨基四、α-酮酸的代谢（一）氧化供能α-酮酸在体内可通过三羧酸循环和氧化磷酸化彻底氧化为H2O和CO2，同时生成ATP。（二）经氨基化作用生成非必需氨基酸哺乳动物体内的非必需氨基酸的主要合成方式α-酮酸也可以来自糖代谢和TCA循环的中间产物G酵解途径丙酮酸转氨基丙氨酸草酰乙酸转氨基天冬氨酸α-酮戊二酸转氨基谷氨酸TCAcycleTCAcycle（三）转变成糖及脂类-酮戊二酸琥珀酰CoA延胡索酸草酰乙酸丙酮酸乙酰CoA乙酰乙酰CoAGluAspAla三羧酸循环中间产物PEP葡萄糖脂肪酸酮体生糖氨基酸：可转变成糖的氨基酸生酮氨基酸：能转变成酮体的氨基酸，有Leu、Lys生糖兼生酮氨基酸：既能转变成糖又能转变成酮体的氨基酸，有Ile、Phe、Tyr、Thr、Trp氨基酸碳骨架进入三羧酸循环的途径草酰乙酸PEP-酮戊二酸天冬氨酸天冬酰胺丙酮酸延胡索酸琥珀酰CoA乙酰CoA乙酰乙酰CoA苯丙氨酸酪氨酸亮氨酸赖氨酸色氨酸丙氨酸苏氨酸甘氨酸丝氨酸半胱氨酸谷氨酸谷氨酰胺精氨酸组氨酸脯氨酸异亮氨酸亮氨酸缬氨酸苯丙氨酸酪氨酸天冬氨酸异亮氨酸甲硫氨酸缬氨酸葡萄糖柠檬酸氨基酸分解代谢的中间产物主要有3类：丙酮酸可进入线粒体氧化产生乙酰CoA，进入三羧酸循环而彻底氧化酮体可直接分解产生乙酰CoA或乙酰乙酰CoA三羧酸循环的中间产物通过三羧酸循环中的反应转变成苹果酸，运输到线粒体外，在胞质内依次转变成草酰乙酸、磷酸烯醇式丙酮酸、丙酮酸，然后进入线粒体彻底氧化一般在下列3种代谢状况下，氨基酸才氧化降解：①细胞的蛋白质进行正常的合成和降解时，蛋白质合成并不需要蛋白质降解释放出的某些氨基酸，这些氨基酸会进行氧化分解。②食品富含蛋白质，消化产生的氨基酸超过了蛋白质合成的需要，由于氨基酸不能在体内储存，过量的氨基酸在体内被氧化降解。③机体处于饥饿状态或未控制的糖尿病状态时，机体不能利用或不能合适地利用糖作为能源，细胞的蛋白质被用做重要的能源。第四节

氨的代谢MetabolismofAmmonia血氨（bloodammonia）

体内代谢产生的氨及消化道吸收的氨进入血液，形成血氨。血氨水平 正常生理情况下，血氨水平在47～65mol/L。氨是机体正常代谢产物，具有毒性。体内的氨主要在肝合成尿素(urea)而解毒。一、体内氨的来源①氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主要来源,胺类的分解也可以产生氨

RCH2NH2RCHO+NH3胺氧化酶肠道对氨的吸收与肠道pH有关：②肠道吸收的氨： 蛋白质的腐败作用 肠道尿素的水解③肾小管上皮细胞泌氨：主要来自谷氨酰胺二、氨的转运

氨是有毒物质，血中的NH3主要是以无毒的Ala及Gln两种形式运输的。（一）丙氨酸-葡萄糖循环 是肌肉与肝之间氨的转运形式（二）谷氨酰胺的运氨作用 脑和肌肉等向肝、肾运输氨的主要形式（一）丙氨酸-葡萄糖循环（alanine-glucosecycle）反应过程生理意义①是肝脏和肌肉之间氨的转运形式②肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝③肝为肌肉提供生成丙酮酸的葡萄糖丙氨酸葡萄糖

肌肉蛋白质氨基酸谷氨酸α-酮戊二酸丙酮酸糖酵解途径肌肉丙氨酸血液丙氨酸葡萄糖α-酮戊二酸谷氨酸丙酮酸NH3尿素尿素循环糖异生肝丙氨酸-葡萄糖循环葡萄糖（二）谷氨酰胺的运氨作用主要是从脑、肌肉等组织向肝或肾运氨在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾后再分解为氨和谷氨酸，从而进行解毒生理意义： 谷氨酰胺是氨的解毒形式，也是氨的储存及运输形式临床意义治疗氨中毒白血病的治疗天冬酰胺酶（asparaginase）治疗白血病机理：减少血中天冬酰胺GlnAspAsnH2ONH3天冬酰胺酶白血病细胞不能COOHCH2CHNH2COOHCONH2CH2CHNH2COOHCONH2(CH2)2CHNH2COOHCOOH(CH2)2CHNH2COOHGluProtein体内氨的去路在肝内合成尿素→最主要的去路合成非必需氨基酸合成其它含氮化合物：如谷氨酰胺肾小管泌氨分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排出

谷氨酸+NH3谷氨酰胺

谷氨酰胺合成酶ATPADP+Pi三、尿素的生成（一）生成部位 主要在肝细胞的线粒体及胞液中。（二）合成过程 尿素生成的过程由HansKrebs和KurtHenseleit提出，称为鸟氨酸循环（orinithinecycle），又称尿素循环（ureacycle）或Krebs-Henseleit循环。

实验根据如下：①大鼠肝切片与NH4+保温数小时，NH4+↓，尿素↑；②加入鸟氨酸、瓜氨酸和Arg后，尿素↑；③上述三种氨基酸结构上彼此相关；④早已证实肝中有精氨酸酶。

（三）详细过程可分为以下四步：①氨基甲酰磷酸的合成②瓜氨酸的合成③精氨酸的合成④尿素生成（1）氨基甲酰磷酸的合成CO2+NH3+H2O+2ATP氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（N-乙酰谷氨酸，Mg2+）COH2NO

~

PO32-+2ADP+Pi氨基甲酰磷酸反应在线粒体中进行

反应消耗2分子ATP

反应由氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（carbamoylphosphatesynthetaseⅠ，CPS-Ⅰ）催化

CPS-I为变构酶，N-乙酰谷氨酸（N-AGA）为此酶的变构激活剂N-乙酰谷氨酸（AGA）COOHCH3C-NH-CH(CH2)2COOHOCOOHCH3C-NH-CH(CH2)2COOHO（2）瓜氨酸的合成鸟氨酸氨基甲酰转移酶H3PO4+氨基甲酰磷酸NH2(CH2)3CHCOOHNH2鸟氨酸NH2(CH2)3CHCOOHNH2NHCHCOOHNH2NH2CO瓜氨酸(CH2)3由鸟氨酸氨基甲酰转移酶（ornithinecarbamoyltransferase，OCT）催化，OCT常与CPS-Ⅰ构成复合体。反应在线粒体中进行，瓜氨酸生成后进入胞液两步反应均不可逆（3）精氨酸的合成反应在胞液中进行精氨酸代琥珀酸合成酶ATPAMP+PPiH2OMg2++精氨酸代琥珀酸NHCHCOOHNH2NH2CO(CH2)3瓜氨酸天冬氨酸精氨酸延胡索酸精氨酸代琥珀酸裂解酶精氨酸代琥珀酸COOHCHCHHOOC+NH(CH2)3CHCOOHNH2NH2CNHNH(CH2)3CHCOOHNH2NH2CNCOOHCHCH2COOHNH(CH2)3CHCOOHNH2NH2CNCOOHCHCH2COOH精氨酸精氨酸代琥珀酸（4）精氨酸水解生成尿素反应在胞液中进行尿素鸟氨酸精氨酸

总反应式：NH3+CO2+3ATP+Asp+2H2O→

尿素+2ADP+2Pi+AMP+PPi+延胡索酸鸟氨酸循环要点原料：尿素分子中的氮，一个来自氨甲酰磷酸（或游离的NH3），另一个来自Asp；能量：每合成1分子尿素需消耗3个ATP，4个~P；反应过程：先在线粒体中进行，再在胞液中进行。循环中消耗的Asp可通过延胡索酸转变为草酰乙酸，再通过转氨基作用，从其他-氨基酸获得氨基而再生；限速酶：CPS-I是鸟氨酸循环启动的限速酶；ASS是尿素合成启动以后的限速酶。（四）尿素合成的调节1.食物蛋白质的影响高蛋白膳食合成↑低蛋白膳食合成↓2.CPS-Ⅰ的调节：AGA、精氨酸为其激活剂3.尿素生成酶系的调节：精氨酸代琥珀酸合成酶 为限速酶酶相对活性氨基甲酰磷酸合成酶鸟氨酸氨基甲酰转移酶精氨酸代琥珀酸合成酶精氨酸代琥珀酸裂解酶精氨酸酶4.5163.01.03.3149.0正常成人肝尿素合成酶的相对活性酶相对活性氨基甲酰磷酸合成酶鸟氨酸氨基甲酰转移酶精氨酸代琥珀酸合成酶精氨酸代琥珀酸裂解酶精氨酸酶4.5163.01.03.3149.0血氨的来源与去路（五）高氨血症和氨中毒血氨浓度升高称高氨血症(hyperammonemia)，常见于肝功能严重损伤时，尿素合成酶的遗传缺陷也可导致高氨血症。高氨血症时可引起脑功能障碍，称氨中毒(ammoniapoisoning)。TCAC↓脑供能不足α-酮戊二酸谷氨酸谷氨酰胺NH3NH3脑内α-酮戊二酸↓氨中毒的可能机制①高血氨可减少脑内α-酮戊二酸，导致能量代谢障碍。②脑星状细胞内谷氨酰胺增多，可导致水份渗入细胞，引起脑水肿。③谷氨酸以及由谷氨酸产生的γ-氨基丁酸都是主要的信号分子。过多谷氨酸用于合成谷氨酰胺，可导致脑内谷氨酸和γ-氨基丁酸减少，影响脑的功能。第五节

个别氨基酸的代谢MetabolismofIndividualAminoAcids一、氨基酸的脱羧基作用氨基酸脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛胺的灭活： 胺是体内的生理活性物质，主要在肝中灭活（一）-氨基丁酸(-aminobutyricacid,GABA)L-谷氨酸GABACO2L-谷氨酸脱羧酶GABA是抑制性神经递质，对中枢神经有抑制作用。临床上对于惊厥和妊娠呕吐的病人常使用维生素B6治疗，机理就在于提高脑组织内谷氨酸脱羧酶的活性，使GABA含量增高，增强中枢神经系统的抑制作用。（二）组胺(histamine)L-组氨酸组胺组氨酸脱羧酶CO2

组胺是强烈的血管舒张剂，可增加毛细血管的通透性，还可刺激胃蛋白酶及胃酸的分泌（三）5-羟色胺(5-hydroxytryptamine,5-HT)色氨酸5-羟色氨酸5-HT色氨酸羟化酶5-羟色氨酸脱羧酶CO25-HT在脑内作为神经递质，起抑制作用；在外周组织有收缩血管的作用（四）多胺(polyamines)多胺是调节细胞生长的重要物质。在生长旺盛的组织（如胚胎、再生肝、肿瘤组织）含量较高，其限速酶鸟氨酸脱羧酶活性较强。（五）牛磺酸(taurine)牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分L-半胱氨酸磺酸丙氨酸牛磺酸磺酸丙氨酸脱羧酶CO2二、一碳单位的代谢定义某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位(onecarbonunit)。一碳单位不能游离存在，常与FH4结合而转运和参加代谢。CO2不属于一碳单位。

种类甲基(methyl)-CH3甲烯基(methylene)-CH2-甲炔基(methenyl)-CH=甲酰基(formyl)-CHO亚氨甲基(formimino)-CH=NH（一）一碳单位与四氢叶酸

四氢叶酸（tetrahydrofolicacid，THFA或FH4）一碳单位的载体或辅酶，其功能部位是N5和N10。5,6,7,8-四氢叶酸（FH4）FH4携带一碳单位的形式（一碳单位通常是结合在FH4分子的N5、N10位上）N5—CH3—FH4N5,N10—CH2—FH4N5,N10=CH—FH4N10—CHO—FH4N5—CH=NH—FH4丝氨酸

N5,N10—CH2—FH4甘氨酸

N5,N10—CH2—FH4组氨酸

N5—CH=NH—FH4色氨酸N10—CHO—FH4（二）一碳单位与氨基酸代谢一碳单位主要来源于氨基酸代谢一碳单位的相互转变（三）一碳单位的生理功能主要是合成嘌呤和嘧啶的原料。N10-CHO-FH4为嘌呤合成提供C2与C8；N5，N10-CH2-FH4为胸腺嘧啶核苷酸合成提供甲基N5-CH3-FH4为体内的甲基化反应间接提供甲基把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来叶酸缺乏磺胺药及抗代谢药

对氨基苯甲酸二氢蝶呤FH2FH4

谷氨酸

二氢叶酸合成酶二氢叶酸还原酶磺胺药（-）TMP（-）FFH2FH4FH2还原酶FH2还原酶人体细菌对氨基苯甲酸三、含硫氨基酸的代谢胱氨酸甲硫氨酸半胱氨酸（一）甲硫氨酸的代谢1.甲硫氨酸与转甲基作用腺苷转移酶PPi+Pi+甲硫氨酸ATPS-腺苷甲硫氨酸(SAM)甲基转移酶RHR—CH3腺苷SAMS－腺苷同型半胱氨酸同型半胱氨酸SAM为体内甲基的直接供体S-腺苷甲硫氨酸在甲基转移酶（methyltransferase）催化下，将甲基转移至其他物质使其甲基化。修饰DNA的结构而控制基因表达；修饰非营养物质而使之失活；合成反应中通过加甲基而生成胆碱、肌酸、肉碱以及肾上腺素等生物活性物质。同型半胱氨酸半胱氨酸甲硫氨酸FH4N5—CH3—FH4N5—CH3—FH4

转甲基酶(VitB12)甲硫氨酸循环（methioninecycle）甲硫氨酸S-腺苷同型半胱氨酸S-腺苷甲硫氨酸同型半胱氨酸FH4N5—CH3—FH4N5—CH3—FH4

转甲基酶(VitB12)H2O腺苷RHATPPPi+PiR-CH3SAM为活性蛋氨酸，SAM中的甲基为活性甲基，SAM是体内最重要的甲基供体N5-CH3-FH4是甲基的间接供体转甲基酶的辅酶为VitB12甲硫氨酸循环生理意义：为体内广泛存在的甲基化反应提供甲基促进FH4再生维生素B12不足：巨幼红细胞性贫血高同型半胱氨酸血症：动脉粥样硬化和冠心病胱硫醚合酶Met为生糖氨基酸2.肌酸的合成肌酸和磷酸肌酸是能量储存、利用的重要化合物合成器官：肝甲硫氨酸为肌酸合成提供甲基肌酸以甘氨酸为骨架，由精氨酸提供脒基，SAM提供甲基而合成肌酸在肌酸激酶的作用下，转变为磷酸肌酸肌酸和磷酸肌酸代谢的终产物为肌酸酐(creatinine)H2O肌酸激酶（creatinekinase,CK）

两种亚基：M亚基（肌型）与B亚基（脑型）

3种同工酶：MM、MB和BB。MM主要在骨骼肌，MB主要在心肌，而BB主要在脑。 心肌梗死时，血中MB-CK增高，可作为辅助诊断的指标之一。肌酐（creatinine）

肌酐随尿排出，正常人每日尿中肌酐的排出量恒定。当肾功能障碍时，肌酐排出受阻，血中浓度升高。血中肌酐的测定有助于肾功能不全的诊断。-2H+2HCH2SHCHNH2COOHCH2CHNH2COOHCH2CHNH2COOHSS2（二）半胱氨酸及硫的代谢1.半胱氨酸与胱氨酸的互变二硫键对于维持蛋白质空间构象的稳定性具有重要作用。L-半胱氨酸磺酸丙氨酸牛磺酸磺酸丙氨酸脱羧酶CO22.牛磺酸牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分3.半胱氨酸可生成活性硫酸根Cys是体内硫酸根的主要来源PAPS是体内的硫酸根供体PAPS的生理功能：

参与生物转化作用：类固醇激素可形成硫酸酯而被灭活，一些外源性酚类化合物也可以形成硫酸酯而排出体外。

体内SO42-供体：参与硫酸角质素和硫酸软骨素的合成。3′-磷酸腺苷-5′-磷酸硫酸，PAPS四、芳香族氨基酸的代谢

苯丙氨酸（Phe）

酪氨酸（Tyr）

色氨酸（Trp）主要在肝脏中分解代谢（一）苯丙氨酸和酪氨酸的代谢1.苯丙氨酸羟化生成酪氨酸

此反应为苯丙氨酸的主要代谢途径

反应不可逆苯丙氨酸羟化酶为加单氧酶，辅酶为四氢生物蝶呤Phe极少转氨基生成苯丙酮酸：苯丙氨酸羟化酶先天缺乏，可致苯丙酮酸尿症苯丙酮酸尿症（phenylkeronuria，PKU）体内苯丙氨酸羟化酶缺陷，苯丙氨酸不能正常转变为酪氨酸，苯丙氨酸经转氨基作用生成苯丙酮酸、苯乙酸等，并从尿中排出的一种遗传代谢病。2.儿茶酚胺与黑色素的合成儿茶酚胺的合成多巴胺、去甲肾上腺素、肾上腺素合称为儿茶酚胺。酪氨酸羟化酶是儿茶酚胺合成的限速酶。帕金森病(Parkinsondisease)患者多巴胺生成减少。在黑色素细胞中，酪氨酸可经酪氨酸酶等催化合成黑色素人体缺乏酪氨酸酶，黑色素合成障碍，皮肤、毛发等发白，称为白化病黑色素的生成3.酪氨酸的分解代谢体内代谢尿黑酸的酶先天缺陷时，尿黑酸分解受阻，可出现尿黑酸症乙酰乙酸3Phe、Tyr为生糖兼生酮氨基酸。苯丙氨酸和酪氨酸的代谢过程总结（二）色氨酸代谢色氨酸5-羟色胺一碳单位丙酮酸+乙酰乙酰CoA维生素PP五、支链氨基酸的代谢亮氨酸异亮氨酸缬氨酸支链氨基酸的分解代谢Val、Leu、Ile相应的-酮酸相应的脂酰CoA脂酸β-氧化ValLeuIle琥珀酰CoA乙酰CoA乙酰乙酰CoA琥珀酰CoA乙酰CoA主要在骨骼肌中分解代谢

氨基酸的重要含氮衍生物氨基酸衍生化合物生理功能Asp、Gln、Gly嘌呤碱含氮碱基、核酸成分Asp嘧啶碱含氮碱基、核酸成分Gly卟啉化合物血红素、细胞色素Gly、Arg、Met肌酸、磷酸肌酸能量储存Trp尼克酸、5-羟色胺维生素、神经递质Tyr、Phe儿茶酚胺神经递质、激素Tyr、Phe黑色素皮肤