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文档简介
1、关于维生素与酶第一张,PPT共八十二页,创作于2022年6月酶 学 研 究 简 史公元前两千多年,我国已有酿酒记载。一百余年前,Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。1877年,K hne首次提出Enzyme一词。1897年,Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液,实现了发酵。1926年,Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。1982年,Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性,提出核酶(ribozyme)的概念。1995年,Jack W.Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性DNA片段,称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。第二张,PPT共八十二页,创作于20
2、22年6月酶 的 概 述第 一 节第三张,PPT共八十二页,创作于2022年6月一、酶的概念 酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质。广义的说,酶是一类由活性细胞产生的生物催化剂。酶促反应:酶催化的化学反应。底物:酶促反应中被酶催化的物质。产物:经酶催化所产生的物质。酶活力:酶所具有的催化能力。第四张,PPT共八十二页,创作于2022年6月二、 酶的作用特点1.酶和一般催化剂的共性:加快反应速度(形成复合物降低活化能);不改变平衡常数;自身不参与反应。反应总能量改变 非催化反应活化能 酶促反应 活化能 一般催化剂催化反应的活化能 能量 反 应 过 程 底物 产物 第五张,
3、PPT共八十二页,创作于2022年6月2.酶作为生物催化剂的特性:(1)极高的催化效率:酶降低活化能的程度比一般催化剂强烈得多,反应速度与加普通催化剂相比可提高1071013。(2)高度的专一性:即酶只能对特定的一种或一类底物起作用,这种专一性是由酶蛋白的立体结构与辅酶所决定的。(3)精密的调控性:酶的催化活性在活细胞内受到诸多因素精密严格的调节控制。(4)温和的作用条件:酶促反应在温和的条件下即可进行,酶本身也易受各种因素的影响而失去活性。(5)某些酶的催化活性与辅酶,辅基和金属离子有关。第六张,PPT共八十二页,创作于2022年6月酶 的 命 名 及 分 类第 二 节第七张,PPT共八十二
4、页,创作于2022年6月一、酶的命名:习惯命名;系统命名 p. 79-80二、酶的分类 例如: 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸:-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸1. 国际系统分类法及编号第八张,PPT共八十二页,创作于2022年6月 国际生物化学会酶学委员会(Enzyme Commsion)将酶分成六大类:1. 氧还原酶类,2. 转移酶类,3. 水解酶类,4. 裂合酶类,5. 异构酶类,6. 连接酶类 每一种酶有一个编号,如乙醇脱氢酶 EC 1. 1. 1. 27 大类 亚类 亚亚类 序号2. 根据酶的组成分类第九张,PPT共八十二页,创
5、作于2022年6月单纯蛋白质酶类结合蛋白质酶类酶蛋白质辅助因子金属离子金属有机物小分子有机物 单体酶; 寡聚酶; 多酶复合体酶蛋白决定底物的类型辅助因子决定反应的种类与性质3. 根据酶的分子特点分类第十张,PPT共八十二页,创作于2022年6月维 生 素 与 辅 因 子第 三 节第十一张,PPT共八十二页,创作于2022年6月一、维生素和辅酶的概念 维生素(vitamin)维持机体正常生命活动不可缺少的一类小分子有机化合物,人和动物不能合成它们,必须从食物中摄取。维生素可分为脂溶性(A,D,K,E)和水溶性两大类。当人体缺乏某种维生素时,则相应代谢受阻,出现维生素缺乏症。 大多数辅酶的前体主要
6、是水溶性 B 族维生素。许多维生素的生理功能与辅酶的作用密切相关。 辅酶(辅因子)是酶中对热稳定的非蛋白质小分子部分。其主要作用是作为电子、基团的载体参与氧化还原反应或基团转移反应。第十二张,PPT共八十二页,创作于2022年6月二、重要的脂溶性维生素 维生素A、D、E、K均溶于脂类溶剂,不溶于水,在食物中通常与脂肪一起存在,吸收它们,需要脂肪和胆汁酸。1. 维生素A 维生素A分A1、 A2两种,是不饱和一元醇类。维生素A1又称为视黄醇,A2称为脱氢视黄醇。主要功能:维持上皮组织健康及正常视觉,促进年幼动物的正常生长。作为硫酸化酶的辅酶参与某些生物合成。第十三张,PPT共八十二页,创作于202
7、2年6月维生素A(A1)维生素A2-胡萝卜素第十四张,PPT共八十二页,创作于2022年6月维生素D是固醇类化合物,主要有D2、D3、D4、D5。其中D2,D3活性最高。2. 维生素D维生素D的通式:第十五张,PPT共八十二页,创作于2022年6月在生物体内,D2和D3本身不具有生物活性。它们在肝脏和肾脏中进行羟化后,形成1,25-二羟基维生素D。其中1,25-二羟基维生素D3是生物活性最强的。主要功能:调节钙、磷代谢,维持血液中钙、磷浓度正常,促使骨骼正常发育。第十六张,PPT共八十二页,创作于2022年6月3. 维生素E维生素E又叫做生育酚,目前发现的有8种,其中,四种有生理活性。主要功能
8、:具有抗氧化剂的功能,可作为食品添加剂使用;还可保护细胞的完整和功能,有一定的抗衰老作用。第十七张,PPT共八十二页,创作于2022年6月4. 维生素K 维生素K有3种:K1、K2、K3。其中K3是人工合成的。维生素K是2-甲基萘醌的衍生物。K1K2主要功能:促进肝脏合成凝血酶原,促进血液的凝固;氧化磷酸化过程中传递电子。第十八张,PPT共八十二页,创作于2022年6月重要的水溶性维生素及相应辅酶 维生素 辅酶 功能1. B1(硫胺素) TPP -酮酸氧化脱羧2. B2(核黄素 ) FMN、FAD 氢载体3. PP 尼克酸(酰胺) NAD+、NADP+ 氢载体4. 泛酸 CoASH 酰基载体5
9、. B6 吡哆醇(醛、酸) 磷酸吡哆醇(醛) 转氨、脱羧、消旋6. 叶酸 FH4(THFA) 一碳基团载体7. 生物素 羧化辅酶8. C(抗坏血酸) 氧化还原作用硫辛酸 酰基载体、氢载体B12(氰钴氨素) 变位酶辅酶 一碳基团载体第十九张,PPT共八十二页,创作于2022年6月1. 维生素B1和羧化辅酶( TPP )维生素B1又称硫胺素,在体内以焦磷酸硫胺素(TPP)形式存在。缺乏时表现出多发性神经炎、皮肤麻木、心力衰竭、四肢无力、下肢水肿。(脚气病)+三、水溶性维生素及其辅酶第二十张,PPT共八十二页,创作于2022年6月焦磷酸硫胺素(TPP)是脱羧酶的辅酶和转羟乙醛酶的辅酶,催化丙酮酸或酮
10、戊二酸的氧化脱羧反应,在转羟乙醛酶反应中,则是将羟乙醛单位转移给醛糖。活性部位第二十一张,PPT共八十二页,创作于2022年6月丙酮酸乙醛乙醇:第二十二张,PPT共八十二页,创作于2022年6月2. 维生素B2和黄素单核苷酸(FMN)黄素腺嘌呤二核苷(FAD)维生素B2又称核黄素,由核糖醇和6,7-二甲基异咯嗪两部分组成。缺乏时组织呼吸减弱,代谢强度降低。主要症状为口腔发炎,舌炎、角膜炎、皮炎等。核黄素(维生素B2)第二十三张,PPT共八十二页,创作于2022年6月FMNAMPFAD第二十四张,PPT共八十二页,创作于2022年6月FAD(黄素-腺嘌呤二核苷酸)和FMN(黄素单核苷酸)是核黄素
11、(维生素B2)的衍生物。它们在脱氢酶催化的氧化-还原反应中,起着电子和质子的传递体作用。第二十五张,PPT共八十二页,创作于2022年6月3. 泛酸和辅酶A(CoA)维生素B3又称泛酸,是由, -二羟基-, -二甲基丁酸和一分子-丙氨酸缩合而成。, -二羟基-, -二甲基丁酸 -氨基丙酸第二十六张,PPT共八十二页,创作于2022年6月辅酶A是生物体内代谢反应中乙酰化酶的辅酶,它是含泛酸的复合核苷酸。它的重要生理功能是传递酰基,是形成代谢中间产物的重要辅酶。连接酰基的位置泛酰基腺苷二磷酸第二十七张,PPT共八十二页,创作于2022年6月4. 维生素PP(B5)与NAD+、NADP+烟酸烟酰胺
12、维生素PP包括尼克酸(又称烟酸)和尼克酰胺(又称烟酰胺)两种物质。在体内主要以尼克酰胺形式存在,尼克酸是尼克酰胺的前体。维生素PP能维持神经组织的健康。缺乏时表现出神经营养障碍,出现皮炎。第二十八张,PPT共八十二页,创作于2022年6月NAD+ (烟酰胺-腺嘌呤二核苷酸,又称为辅酶I) 和NADP+(烟酰胺-腺嘌呤磷酸二核苷酸,又称为辅酶II )是维生素烟酰胺的衍生物,它们是多种重要脱氢酶的辅酶。NAD+: R=HNADP+: R=PO3H2第二十九张,PPT共八十二页,创作于2022年6月5. 维生素B6和磷酸吡哆醛维生素B6包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺。维生素B6在体内经磷酸化作用转化为相
13、应的磷酸酯,参加代谢的主要的是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。磷酸吡哆醛是氨基酸转氨作用、脱羧作用和消旋作用的辅酶。第三十张,PPT共八十二页,创作于2022年6月6. 生物素和羧化辅酶生物素是B族维生素B7,它是多种羧化酶的辅酶。生物素的功能是作为CO2的递体,在生物合成中起传递和固定CO2的作用。生物素生物素-BCCP复合物赖氨酸-氨基活性部位第三十一张,PPT共八十二页,创作于2022年6月7. 叶酸和叶酸辅酶维生素B11又称叶酸,作为辅酶的是叶酸加氢的还原产物四氢叶酸。四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团,如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体,参与多种生物合成过程。第三十二张,PPT共八
14、十二页,创作于2022年6月8. 维生素B12和B12辅酶维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与Co+相连的CN基 被5-脱氧腺苷所取代,即辅酶B12; 被甲基取代,即甲钴胺素。维生素B12辅酶的主要功能是:作为变位酶的辅酶,催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应;促进甲基的转移作用; 维持 -SH的还原状态;某些氨基酸的生物合成;维持造血机构的正常运转。第三十三张,PPT共八十二页,创作于2022年6月第三十四张,PPT共八十二页,创作于2022年6月9. 硫辛酸硫辛酸是少数不属于维生素的辅酶。硫辛酸是6,8-二硫辛酸,有两种形式:即硫辛酸(氧化型)和二氢硫辛酸(还原型)。氧化型
15、还原型硫辛酸在丙酮酸代谢的多酶系中参与脂酰基的产生和转移作用。第三十五张,PPT共八十二页,创作于2022年6月10. 维生素C维生素C能防治坏血病,故又称抗坏血酸。在体内参与氧化还原反应,羟化反应。人体不能合成。 p. 261-262L-抗坏血酸脱氢抗坏血酸第三十六张,PPT共八十二页,创作于2022年6月11. 辅酶Q(CoQ)辅酶Q又称为泛醌,广泛存在于动物和细菌的线粒体中。辅酶Q的活性部分是它的醌环结构,主要功能是作为线粒体呼吸链氧化-还原酶的辅酶,在酶与底物分子之间传递电子。类异戊间二烯第三十七张,PPT共八十二页,创作于2022年6月酶 的 作 用 机 制第 四 节第三十八张,PP
16、T共八十二页,创作于2022年6月一、酶作用机制概述1.酶催化作用的本质:降低反应活化能2.酶催化作用的中间产(络合)物学说 酶(E)与底物(S)结合生成不稳定的中间物(ES),再分解成产物(P)并释放出酶,使反应沿一个低活化能的途径进行,降低反应所需活化能,所以能加快反应速度。E+SP+ EES能量水平反应过程GE1E2第三十九张,PPT共八十二页,创作于2022年6月二、酶的活性中心1. 活性中心:酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间部位。由结合部位和催化部位组成。 结合部位(Binding site):酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。第四十张,PPT共八十二页,创作于
17、2022年6月催化部位(Catalytic site): 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。结合部位决定酶的专一性,催化部位决定酶所催化反应的性质。第四十一张,PPT共八十二页,创作于2022年6月2. 酶活性中心特点活性中心只占酶分子总体积很小一部分;活性中心与酶的特定空间构象密切相关;酶活性中心与底物的结合是动态的、相互适应的;活性中心与底物通过次级键结合;酶的活性中心具有柔性或可运动性。第四十二张,PPT共八十二页,创作于2022年6月第四十三张,PPT共八十二页,创作于2022年6月3. 必需基团(essentia
18、l group)酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中,一些与酶活性密切相关的化学基团。活性中心内的必需基团结合基团与底物相结合催化基团催化底物转变成产物 位于活性中心以外,维持酶活性中心应有的空间构象所必需。 活性中心外的必需基团第四十四张,PPT共八十二页,创作于2022年6月底 物 活性中心以外的必需基团结合基团催化基团 活性中心 第四十五张,PPT共八十二页,创作于2022年6月三、酶和底物作用的专一性1. 酶的专一性(1)结构专一性绝对专一性:有些酶只作用于一种底物,催化一个反应, 而不作用于任何其它物质。相对专一性:这类酶对结构相近的一类底物都有作用。包括键专一性和族(基团)专一性。(
19、2)立体异构专一性:这类酶能辨别底物不同的立体异构体,只对其中的某一种构型起作用,而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。第四十六张,PPT共八十二页,创作于2022年6月 2. 酶作用专一性机理(1)锁钥学说:将酶的活性中心比喻作锁孔,底物分子象钥匙,底物能专一性地插入到酶的活性中心。第四十七张,PPT共八十二页,创作于2022年6月(2)诱导契合学说:酶的活性中心在结构上具柔性,底物接近活性中心时,可诱导酶蛋白构象发生变化,这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向,使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。第四十八张,PPT共八十二页,创作于2022年6月四、酶作用的
20、高效性机制1. 临近定向效应:在酶促反应中,底物分子结合到酶的活性中心,一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加,有利于提高反应速度;另一方面,由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用,使底物分子中参与反应的基团相互接近,并被严格定向定位,使酶促反应具有高效率和专一性特点。第四十九张,PPT共八十二页,创作于2022年6月反应基团定向程度对反应速率的影响相对 1.0 1103 2.2105 5107速率第五十张,PPT共八十二页,创作于2022年6月2. “张力”和“形变” :底物与酶结合诱导酶的分子构象变化,变化的酶分子又使底物分子的敏感键产生“张力”甚至“形变” ,从而促使酶底物中
21、间产物进入过渡态。3.共价催化:催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物,使反应活化能降低,从而提高反应速度的过程,称为共价催化。酶中参与共价催化的基团主要包括 His的咪唑基,Cys的巯基,Asp的羧基,Ser的羟基,Lys的氨基等。某些辅酶,如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以参与共价催化作用。第五十一张,PPT共八十二页,创作于2022年6月4. 酸碱催化:酸-碱催化可分为狭义的酸-碱催化和广义的酸-碱催化。酶参与的酸-碱催化反应一般都是广义的酸碱催化方式。广义酸碱催化是指通过质子酸提供部分质子,或是通过质子碱接受部分质子的作用,达到降低反应活化能的过程。酶活性部位上的某些基团可以作
22、为良好的质子供体或受体对底物进行酸碱催化。His 残基的咪唑基是酶的酸碱催化作用中最活泼的一个催化功能团。第五十二张,PPT共八十二页,创作于2022年6月酶分子中可作为亲核基团和酸碱催化的功能基团第五十三张,PPT共八十二页,创作于2022年6月咪唑基作为广义酸催化酯水解机制:四面体中间物His的咪唑基广义酸广义碱第五十四张,PPT共八十二页,创作于2022年6月咪唑基作为广义碱催化酯水解机制:四面体中间物第五十五张,PPT共八十二页,创作于2022年6月酶 促 反 应 动 力 学第 五 节第五十六张,PPT共八十二页,创作于2022年6月一、酶活力与酶促反应速度 1. 酶活力 酶催化一定化
23、学反应的能力称酶活力,酶活力通常以最适条件下酶所催化的化学反应的速度(通常是初速度)来确定。2. 酶促反应速度 酶促反应速度一般在规定的反应条件下,用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示。第五十七张,PPT共八十二页,创作于2022年6月2. 底物浓度对酶促反应速度影响在酶浓度,pH,温度等条件不变的情况下研究底物浓度和反应速度的关系。如右图所示:在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比,表现为一级反应特征。当底物浓度达到一定值,几乎所有的酶都与底物结合后,反应速度达到最大值(Vmax),此时再增加底物浓度,反应速度不再增加,表现为零级反应。1. 酶浓度的影响当底物浓度足够时,酶促反应
24、速度与酶浓度成正比。二、影响酶促反应速度的因素第五十八张,PPT共八十二页,创作于2022年6月米氏方程1913年,德国化学家Michaelis和Menten根据中间产物学说对酶促反映的动力学进行研究,推导出了表示整个反应中底物浓度和反应速度关系的著名公式,称为米氏方程。Km 米氏常数Vmax 最大反应速度第五十九张,PPT共八十二页,创作于2022年6月 米氏常数Km的意义:由米氏方程可知,当反应速度等于最大反应速度一半时,即V = 1/2 Vmax, Km = S 上式表示,米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。因此,米氏常数的单位为mol/L,或mmol/L。不同的酶具有不同Km
25、值,它是酶的一个重要的特征物理常数。Km值只是在固定的底物,一定的温度和pH条件下,一定的缓冲体系中测定的,不同条件下具有不同的Km值。Km值表示酶与底物之间的亲和程度:Km值大表示亲和程度小,酶的催化活性低; Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。 第六十张,PPT共八十二页,创作于2022年6月 米氏常数的测定基本原则: 将米氏方程变化成相当于y=ax+b的直线方程,再用作图法求出Km。 例:双倒数作图法(Lineweaver-Burk法) 米氏方程的双倒数形式: 1 Km 1 1 = . + v Vmax S Vmax 第六十一张,PPT共八十二页,创作于2022年6月1/Vmax斜率
26、=Km/Vmax-1/Km第六十二张,PPT共八十二页,创作于2022年6月3. pH的影响不同的酶有不同的最适pH值。4. 温度的影响 在一定温度范围内(050),酶的活力随温度升高而增加,超过一定温度界限,活力就下降。最高活力时的温度即为酶的最适温度。5. 激活剂的影响6. 抑制剂的影响抑制作用:由于酶的必需基团或活性部位的性质与结构的改变,从而影响酶与底物分子的结合能力或减小酶的再生速率,使酶的活性降低或丧失的现象。引起抑制作用的物质称为抑制剂。第六十三张,PPT共八十二页,创作于2022年6月(1) 抑制作用的类型 不可逆抑制:抑制剂与酶的必需基团之间发生共价键结合,形成不可逆的酶-抑
27、制剂化合物而使酶活性丧失。酶的抑制剂一般具备两个方面的特点:a. 在化学结构上与被抑制的底物分子或底物的过渡状态相似。b. 能够与酶的活性中心以非共价或共价的方式形成比较稳定的复合体或结合物。第六十四张,PPT共八十二页,创作于2022年6月有机磷化合物羟基酶失活的酶酸路易氏气巯基酶失活的酶酸a. 有机磷化合物 羟基酶b. 重金属离子及砷化合物 巯基酶第六十五张,PPT共八十二页,创作于2022年6月 可逆抑制:抑制剂与酶分子通过非共价作用形成可逆的酶-抑制剂复合物。抑制剂可用透析、超滤等方法除去。 可逆抑制又可分为:竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制。 p. 227a. 竞争性抑制作用定
28、义:抑制剂与底物的结构相似,能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶-底物复合物的形成,使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。 第六十六张,PPT共八十二页,创作于2022年6月反应模式:竞争性抑制作用的速度方程:第六十七张,PPT共八十二页,创作于2022年6月 * 特点抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度;I与S结构类似,竞争酶的活性中心;动力学特点:Vmax不变,表观Km增大。 抑制剂 无抑制剂 1/V 1/S -(1/Km)-(1/Km)第六十八张,PPT共八十二页,创作于2022年6月* 举例 丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶琥珀酸琥珀酸脱氢酶FADFADH2延胡索酸琥
29、珀酸丙二酸第六十九张,PPT共八十二页,创作于2022年6月 磺胺类药物的抑菌机制与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶二氢蝶呤啶 对氨基苯甲酸 谷氨酸二氢叶酸合成酶二氢叶酸第七十张,PPT共八十二页,创作于2022年6月b. 非竞争性抑制作用定义:酶可同时与底物及抑制剂结合,引起酶分子构象变化,并导至酶活性下降。由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合,所以称为非竞争性抑制剂。* 反应模式E+SESE+P+IEI+S EIS +I如某些金属离子(Cu2+、Ag+、Hg2+)以及EDTA等,通常能与酶分子的调控部位中的-SH基团作用,改变酶的空间构象,引起非竞争性抑制。第七十一张,PPT共八十二
30、页,创作于2022年6月非竞争性抑制作用的速度方程:有非竞争性抑制剂存在时,Vmax值减小(1+I/Ki)倍,且Vmax值随I的增高而降低;Km值不变。第七十二张,PPT共八十二页,创作于2022年6月双倒数方程:抑制剂 1 / V 1/S 无抑制剂 动力学特点:Vmax降低,表观Km不变。 第七十三张,PPT共八十二页,创作于2022年6月c. 反竞争性抑制作用* 反应模式E+SE+P ES+IESI酶只有在与底物结合后,才能与抑制剂结合,引起酶活性下降。反竞争性抑制作用的速度方程:第七十四张,PPT共八十二页,创作于2022年6月* 特点:抑制剂只与酶底物复合物结合;抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度;动力学特点:Vma
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