生物化学3氨基酸

1、脂质脂肪酸：碳原子数偶数，不饱和双键顺式甘油三酯：1甘油+3脂肪酸，非极性甘油磷脂：1甘油+2脂肪酸+1含磷酸的极性头部鞘磷脂：1鞘氨醇+1脂肪酸+ 1含磷酸的极性头部甘油糖脂：1甘油+2脂肪酸+糖（一个或几个）鞘糖脂： 1鞘氨醇+1脂肪酸+ 糖（一个或几个）脑苷脂，神经节苷脂蜡：一元醇+脂肪酸萜：2个以上异戊二烯组成类固醇：环戊烷多氢菲母核氨基酸（amino acids）氨基酸-蛋白质的构件分子氨基酸是蛋白质水解（酸，碱或酶催化）的最终产物，是组成蛋白质的基本单位。酸水解：不引起消旋作用，得到 L-氨基酸，但 色氨酸完全被破坏碱水解：引起消旋现象，得到 D-和L-氨基酸的混合物酶水解：不引起

2、消旋作用，也不破坏氨基酸，但水解不彻底，需多种酶协同作用从蛋白质水解物中分离出来的氨基酸有二十种，称为基本氨基酸（又称为编码氨基酸、标准氨基酸）氨基酸的一般结构特征除脯氨酸外，与羧基相邻的-碳原子上都有一个氨基，因而称为-氨基酸除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的-碳原子都为不对称碳原子氨基酸都具有旋光性氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体天然蛋白质中的氨基酸都为L-型氨基酸的结构通式兼性离子R称为侧链-氨基酸的构型是与甘油醛相比较而决定的。凡是-碳与L甘油醛不对称碳构型相同的，就定义为L氨基酸，反之为D氨基酸氨基酸的分类需掌握二十种氨基酸的名称和结构，三字母符号，（单字母符号）P124 表

3、3-1甘氨酸 （Gly,G）丙氨酸（Ala,A）缬氨酸（Val,V）亮氨酸 （Lue,L）异亮氨酸 （Ile,I）中性脂肪族氨基酸含羟基或硫脂肪族氨基酸丝氨酸 （Ser,S）苏氨酸 （Thr,T）半胱氨酸 （Cys,C）甲硫氨酸 （Met,M）酸性氨基酸及其酰胺天冬氨酸 （Asp,D）谷氨酸 （Glu,E）天冬酰胺 （Asn,N）谷氨酰胺 （Gln,Q）碱性氨基酸赖氨酸 （Lys,K）精氨酸 （Arg,R）组氨酸 （His,H）杂环氨基酸芳香族氨基酸苯丙氨酸 （Phe,F）酪氨酸 （Tyr,Y）色氨酸 （Trp,W）杂环氨基酸组氨酸（His,H）脯氨酸 （Pro,P）氨基酸的分类按R基团的酸碱

4、性分 中性AA（含一个氨基，一个羧基）酸性AA（含一个氨基，两个羧基）： Asp Glu碱性AA（含一个羧基，两个氨基）： Lys Arg His按R基团的极性分 疏水性AA（非极性AA）： Ala Val Leu Ile Met Pro Phe Trp (Gly )亲水性AA（极性AA）不带电荷的极性R基团的AA： Ser Thr Tyr Asn Gln Cys (Gly )带正电荷R基团的AA（碱性）： Lys Arg His带负电荷R基团的AA（酸性）： Asp Glu 按R基团的化学结构分 脂肪族AA：芳香族AA：Phe Tyr Trp杂环族AA：His Pro按生物体的需要分 （营养

5、学） 必需氨基酸(人体）：Lys Val Ile Leu Phe Met Trp Thr 半必须氨基酸（婴儿时期所需）: Arg、His其他为非必须氨基酸生物体内的氨基酸类别蛋白质氨基酸（编码氨基酸）： 蛋白质中常见的20种氨基酸不常见的蛋白质氨基酸：属于氨基酸的衍生物，也称为修饰氨基酸非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨基酸 不常见氨基酸蛋白质组成中，除20种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些稀有氨基酸。这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。如胶原蛋白中有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸非蛋白质氨基酸不是蛋白质的组成成分以游离或结合的形式存在于生物界大都是常见氨基酸的衍生物还

6、有些是-,-,-, 和D-型氨基酸一些是代谢中间产物，如瓜氨酸，鸟氨酸， -氨基丁酸等氨基酸的酸碱化学氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成兼性离子在兼性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在氨基酸都是弱的多元酸中性氨基酸是二元酸，酸性和碱性氨基酸是三元酸二元酸的解离H2A+ HA0 + H+Ka1 = HA0 H+ _ H2A+ HA0 A + H+Ka2 = A H+ _ HA0 氨基酸的两性解离兼性离子 净电荷=0阳离子净电荷为正阴离子净电荷为负CHRCOOHNH3+CHRCOONH2CHRCOONH3+ +

7、H+ OH- + H+ OH-(Ka1)(Ka2)-羧基的解离常数：pKa1 = 2（大约）-氨基的解离常数：pKa2 = 9-10 （大约）侧链的解离常数Arg, pKaR= 12.5， Lys, pKaR = 10.5， His, pKaR = 6.0Glu, pKaR = 4.3， Asp, pKaR = 3.9甘氨酸的滴定pK1是A+和A0浓度相等时的pHpK2是A0和A-浓度相等时的pHpK值附近溶液缓冲能力最大Gly+,完全质子化，比如甘氨酸盐酸盐Gly-,完全解离，比如甘氨酸钠盐氨基酸的等电点当氨基酸溶液在某一定pH值时，氨基酸分子上所带正负电荷相等，成为兼性离子，在电场中既不向

8、阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelctric point)，缩写为pI中性氨基酸等电点（pI）的推导Ka1 =AH+A+Ka2=A- H+A根据等电点的定义A+= A-整理：Ka1 Ka2= H+2两端取负对数：-lg H+2 =-lg Ka1-lg Ka2 -lg Ka1 = pka1 -lg Ka2= pka2 pH =-lg H+ pI=1/2( pka1+pka2 )Henderson-Hasselbalch公式Ka=质子受体质子/质子供体pH=pKa+lg质子受体/质子供体利用该公式可以计算任一pH条件下氨基酸各种离子的比例或者根据各种离子的比例计算

9、溶液pH例P155 第六题 向1L1mol/L的处于等电点的甘氨酸溶液中加入0.3molHCL，此时溶液pH是多少？pH=pKa+lg0.7/0.3pH=2.34+lg7/3=2.71酸性氨基酸的滴定Glu的滴定pI=1/2（pKa1+pKaR)计算举例当谷氨酸的a羧基1/4解离时溶液的pH是多少？pH = 2.19 + lg1/3 pH = 2.19 + (-0.477)pH = 1.542碱性氨基酸的滴定Lys的滴定pI=1/2（pKa2+pKaR)His的侧链pKa为6.0.是唯一在生理pH下有缓冲作用的计算举例当Lys的侧链氨基3/4解离时溶液的pH是多少？pH = 10.5 + lg

10、 3 /1 pH = 10.5 + (0.477)pH = 10.977 = 11.0氨基酸等电点（pI）氨基酸的等电点与离子浓度无关，只决定于两性离子两侧的可解离基团的pK值中性氨基酸： pI=1/2（pKa1+pKa2)酸性氨基酸： pI=1/2（pKa1+pKaR)碱性氨基酸： pI=1/2（pKa2+pKaR)在等电点以上的任何pH，氨基酸带净负电荷在低于等电点的任何pH，氨基酸带净正电荷在等电点时，氨基酸的溶解度降低，被用于氨基酸的沉淀氨基酸的化学反应氨基羧基侧链与甲醛反应为- 氨基的反应，在常温中性条件，甲醛与- NH2很快反应，生成羟甲基衍生物，释放质子应用：氨基酸定量分析甲醛滴

11、定法（间接滴定）直接滴定，终点pH过高（12），没有适当指示剂与甲醛反应，滴定终点在9左右，可用酚酞作指示剂释放一个氢离子，相当于一个氨基（摩尔比1：1）与亚硝酸反应含游离-氨基的氨基酸能与亚硝酸起反应，定量地放出氮气，氨基酸被氧化成羟酸。含亚氨酸的脯氨酸则不能与亚硝酸反应。应用：测定N2 的体积，即可算出氨基酸的含量。Van Slyke 氨基氮测定法就是根据此反应原理。与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应为- NH2的反应，在弱碱性条件下，与DNFB发生芳环取代，生成二硝基苯氨基酸应用：鉴定多肽或蛋白质的N-末端氨基酸首先由Sanger应用，用于鉴定多肽或蛋白质的N末端氨基酸，并确定了胰岛素

12、的一级结构与苯异硫氰酸酯（PITC）的反应为- NH2的反应由Edman于1950年首先提出用于蛋白质的N末端分析，又称Edman降解法Edman（苯异硫氰酸酯法）氨基酸顺序分析法实际上也是一种N末端分析法。此法的特点是能够不断重复循环，将肽链N末端氨基酸残基逐一进行标记和解离与Dansyl-Cl（丹磺酰氯）反应为- NH2的反应，产生有荧光的丹磺酰氨基酸衍生物。用于蛋白质的N末端分析与茚三酮反应该反应由NH2与COOH共同参与-氨基酸与水合茚三酮试剂共热，可发生反应生成蓝紫色化合物，在570nm有吸光值。脯氨酸与茚三酮生成黄色物质（不释放NH3）应用：氨基酸定性定量分析反应生成的化合物的颜色

13、深浅程度以及CO2生成量，均可作为氨基酸定量分析依据。成肽反应由一氨基酸分子的NH2与另一氨基酸分子的COOH形成的侧链巯基（-SH）的反应氧化还原反应可使蛋白质分子中二硫键形成或断裂易烷基化，可保护巯基氨基酸的一般物理性质常见氨基酸均为无色结晶,其形状因构型而异熔点：氨基酸的熔点极高，一般在200以上旋光性：除甘氨酸外，所有氨基酸都具有不对称碳院子，所以具有旋光性，左旋者用（-）表示，右旋者用（+）表示溶解性：各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶解于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出 味感：其味随不同氨基酸有所不同，有的无味、有的为甜、有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分光吸收：氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(220nm)均有光吸收。在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力 酪氨酸的max275nm，苯丙氨酸的max257nm，色氨酸的max280