蛋白质化学习题20141024(共9页)

1、PAGE PAGE 18蛋白质化学(huxu)习题(xt)一、填空题缀合(zhuh)蛋白质（conjugated protein）也称结合蛋白质，由蛋白质和非蛋白质两部分组成。组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸，除了甘氨酸。根据侧链的结构和理化性质，氨基酸可分为四类：即非极性疏水性氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸蛋白质二级结构的主要形式有：a-螺旋 ( a -helix )、-折叠 ( b-pleated sheet )、-转角 ( b-turn )、无规卷曲 ( random coil )蛋白质具有重要的生物学功能：（1）催化：酶（2）调节：胰岛素（3）转运：血

2、红蛋白（4）贮存：卵清蛋白（5）运动：微管蛋白（6）结构成分：角蛋白（7）防御和进攻：抗体（8）参与细胞间信息传递大多数蛋白质只含少量甘氨酸，但是胶原蛋白含三分之一的甘氨酸。组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，其中侧链含有羟基的氨基酸为丝氨酸和苏氨酸；侧链含有巯基的氨基酸为半胱氨酸。谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽，其中谷氨酸和半胱氨酸之间形成的肽键是由谷氨酸的 -羧基 （-羧基 还是-羧基）和半胱氨酸的-氨基构成。谷胱甘肽是酸性肽，其在体内重要的作用为体内重要的还原剂。根据蛋白质组成成分，可以将蛋白质分成单纯蛋白质和结合蛋白质。对于简单蛋白来说，一级结构是其氨基酸残基的顺序和其二

3、硫键的位置。根据糖蛋白中糖基或糖链和蛋白质的连接方式, 糖基化可以大致被分为四类：N-连接糖基化；、O-连接糖基化；C-甘露糖糖基化；糖基磷脂酰肌醇(GPI) 锚区。蛋白质糖基化中N连接寡糖可分为三型，即高甘露糖型、复杂型和杂合型稳定三级结构的组成因素：氢键、疏水作用、离子键和二硫键蛋白质肽链的合成是从N端开始向C端延长整个蛋白质的翻译过程可分为 ：翻译的起始(initiation)、翻译的延长(elongation)、翻译的终止(termination )肽链延长在核蛋白体上连续性循环式进行，又称为核蛋白体循环(ribosomal cycle)，每次循环增加一个氨基酸，包括以下三步：进位(e

4、ntrance)、成肽(peptide bond formation)和转位(translocation)/结构域有三种主要的类型：TIM桶(TIM barrel)、Rossman折叠模式、马蹄形折叠模式影响血红蛋白与氧结合的因素有氧分压、二氧化碳分压、氢离子浓度、2、3-二磷酸甘油酸。许多蛋白质是一种稳定的亲水胶体，这是由于其分子表面的和。在所有/桶结构域中，活性部位均处于一个非常相似的位置，即位于由连接折叠链羧基端与螺旋氨基端的八个环所构成的漏斗形口袋底部。-结构域最常见的有三种：上下走向的桶、希腊钥匙和胶冻卷桶G蛋白的亚基和亚基都通过与G链的N端以及G链的C端区域共价结合的脂质，锚定于膜

5、上胰岛素是由胰岛细胞受内源性或外源性物质如葡萄糖、乳糖等刺激而分泌，细胞细胞核第11对染色体短臂上胰岛素基因区序列经mRNA转录，然后转译成由105个氨基酸残基构成的前胰岛素原（preproinsulin），此肽链再经蛋白酶水解作用除其前肽，生成86个氨基酸组成的胰岛素原，进入高尔基体后，再经酶解生成没有作用的C肽，同时生成胰岛素，分泌到B细胞外，进入血液循环中。对于(duy)糖基化的场所而言，N糖链的形成是一个共转译的过程，因此其发生的场所是在内质网，而O糖链的形成主要是在肽链被在内质网内合成后进行的后加工，因此发生在高尔基体在细胞表面发现(fxin)的许多蛋白质都是通过一系列复杂的糖基-磷

6、脂(ln zh)酰肌醇(GPI)基团锚定在脂膜上。该基团是由一系列的甘露糖、半乳糖、氨基半乳糖、乙醇胺和磷脂酰肌醇等基团组成的。蛋白质构象研究的开创人鲍林(Pauling)和科里(Corey)在30年代后期的研究中提出蛋白质肽单位的刚性和共面性。折叠链能以两种不同的方式相互作用，从而形成打褶的片层。首先，平排的折叠链中的氨基酸可以沿着同一个生物化学方向(从氨基端到羧基端)排列，这种情况下片层被称为平行的(parallel)。其次，相邻折叠链中的氨基酸可以有不同的方向，从氨基端到羧基端，接着是羧基端到氨基端，再是氨基端到羧基端，然后反复多次。在这种情况下，片层被称为反平行的(antiparall

7、el)。蛋白质中规正的二级结构主要是维持蛋白质三级结构轮廓所需的“支架”(scaffold)，最多参与了和其他分子的结合，而直接和蛋白质生物活性有关、有更大活动性的位点绝大多数是由转角和环形构成的。在简单考虑被连接模体的基础上，MRc分子生物学实验室的Michael Levitt和Cyrus Chothia提出了蛋白质结构的分类方法，并把域结构(domain structures)分为三个主要的类型：结构域、结构域、/结构域-结构域的基本类型：卷曲之卷曲(coiled-coil) 、四螺旋捆（four-helix bundle）、珠蛋白折叠（globin fold）蛋白激酶按照激活该酶的调节剂

8、可以分为cAMP调节的蛋白激酶, cGMP调节的蛋白激酶和 calcium调节的蛋白激酶。蛋白质的二级结构中回折共分为-turn、-turn、-turn和-turn。最常见的结构域是/结构域。其结构组成中：中心是平行的或混合型的片层，周围是螺旋。所有糖酵解酶都是/结构域二、名词解释糖基化：指蛋白质在糖基转移酶作用下将糖转移至蛋白质，和蛋白质上的氨基酸残基形成糖苷键的过程。糖基化是对蛋白的重要的修饰作用，有调节蛋白质功能作用。协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应蛋白质的变构效应：凡蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用

9、而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应。N-连接糖基化：新合成蛋白进行糖基化修饰的一种方式。肽链中天冬酰胺残基侧链氮原子与寡糖中的N- 乙酰葡萄糖连接，所以将这种糖基化称为N-连接的糖基化。这一过程在在内质网中进行的。N-连接糖基化第一步是将一个14糖的核心寡聚糖链添加到新形成多肽链的天冬酰胺上，其氨基酸的特征序列是Asn-X-Ser/Thr(X代表任何一种氨基酸)，天冬酰胺作为受体。O-连接糖基化：该糖基化发生在糙面内质网或高尔基体中进行，由不同的糖基转移酶催化，每次加上一个单糖，寡糖链连接到丝氨酸或苏氨酸残基侧链的羟基上，修饰的糖链一般只含1-4个糖残基，且第

10、一个糖残基为N-乙酰半乳糖胺。蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构就是由共价键结合形成并连接的蛋白质的化学结构分子(fnz)伴侣（chaperon）：细胞内存在的可以帮助蛋白质新生肽链折叠的蛋白质,早期(zoq)的名称-热休克蛋白质和热激蛋白质盐析(yn x)法：盐离子与水分子作用，原来溶液中大部分的自由水转变为盐离子的水化水，从而降低蛋白质极性基团与水分子之间的作用，破坏蛋白质分子表面的水化层，暴露出来的蛋白质表面疏水性区域相互结合，形成沉淀。凝胶过滤：凝胶过滤也称为体积排除层析，也可称为分子筛。这类层析的基本原理和吸附或交换无关，它的依据是多孔的载体对不同体积和不同形状分子的排阻能力的不同，

11、从而对混合物进行分离。通常是分子量大的分子在前，小分子在后；同样分子量的分子，则是线状分子在前，球状分子在后。就这一点而言，凝胶过滤和超离心分析有相似之处。七元重复组合：两段右手螺旋所形成的左手超级卷曲，使每圈的残基数从3.6下降到3.5，因而螺旋之间的侧链相互作用模式是每七个残基，也就是两圈后，重复一次。这也反映在形成螺旋状卷曲之卷曲结构的多肽链的氨基酸序列中。此序列以七个残基的周期而重复，称为七元重复组合。上下走向的桶：当每个连续的折叠链被添加到前一个折叠链的旁侧，直到最后一股折叠链与第一股折叠链通过氢键相连，形成一个闭合的桶，所得到的拓扑是最简单的。这些结构称为上下走向的片层或者上下走向

12、的桶模体：在蛋白质结构中经常可发现，一些二级结构元件的简单组合具有特异的几何排列。此类单元被称为超二级结构，或称模体(motifs)。锌指（zinc finger）：一种常出现在DNA结合蛋白中的一种结构基元。是由一个含有大约30个氨基酸的环和一个与环上的4个Cys或2个Cys和2个His配位的Zn2+构成，形成的结构像手指状。蛋白质的靶向输送(protein targeting)：蛋白质合成后需要经过复杂机制，定向输送到最终发挥生物功能的细胞靶部位，这一过程称为蛋白质的靶向输送。TIM桶(TIM barrel)：是/结构域的一种，在该种结构域中，有一个由扭曲的平行折叠链通过紧密排列而形成的核

13、心，犹如桶的木板；连接平行折叠链的螺旋在桶的外侧，如：丙糖磷酸异构酶(triosephosphate isomerase)。马蹄形折叠模式(horseshoe fold)：是/结构域的一种，该结构域由一些氨基酸序列构成，它们含有由亮氨酸残基的特定模式所构成的重复区域，即所谓的富亮氨酸模体(leucine-rich motifs)，此模体构成螺旋和折叠链。折叠链形成弯曲的平行片层，所有的螺旋在其外侧。如：核糖核酸酶抑制剂，其结构的形状像一个马蹄。Rossman折叠模式(Rossman fold) ：也叫敞开的片层类型，该种结构域含有一个敞开的扭曲片层，它的两侧均有螺旋，如醇脱氢酶平行螺旋结构域：

14、在这些螺旋结构中，多肽链卷曲成一个宽的螺旋。形成这种结构时，折叠链被一些环区所分隔。在最简单的形式即两片层螺旋中，螺旋的每一圈包含两股折叠链和两个环区（图5.28）。在细胞外细菌蛋白水解酶中，这样的结构单元重复三次，形成右手卷曲的结构，其中含有由两个相邻的三股折叠链组成的平行片层，它们之间有一个疏水核心。三、选择题1、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓( )A、三级结构 B、缔合现象 C、四级结构 D、变构现象2、形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个-碳原子处于( )A、不断绕动状态 B、可以相对自由旋转(xunzhu

15、n) C、同一平面 D、随不同外界环境而变化的状态3、破坏(phui)螺旋(luxun)结构的氨基酸残基之一是：（ ） A、亮氨酸 B、丙氨酸 C、脯氨酸 D、谷氨酸4、肽链中的肽键大都是：( ) A、顺式结构 B、顺式和反式共存 C、反式结构5、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是：( ) A、静电作用力 B、氢键 C、疏水键 D、范德华作用力6、下列蛋白具有三股螺旋结构的一种是：（ ）A-角蛋自 B肌红蛋白 C肌球蛋白 D原胶原蛋白7、可用于测定蛋白质分子量的方法是：（ ）ASDS 聚丙烯酰胺凝胶电泳 B离子交换层析C凯氏定氮法 D亲和层析8、谷胱甘肽（ ）A由Glu，Cys 和Ala 组成

16、B三个氨基酸由一个-肽键和一个-肽键连接C两个谷胱甘肽可通过Cys 上的SH 氧化形成二硫键而连接起来D参与氧化还原反应9、具有四级结构的蛋白质是：（ ）A肌红蛋白 B血红蛋白 C胰岛素 D乳酸脱氢酶10、与大多数蛋自质相比，胶原蛋白中氨基酸含量高的是：（ ）A脯氨酸 B羟脯氨酸 C甘氨酸 D异亮氨酸11、视黄醇结合蛋白结合视黄醇的结构域是（）A一个上下走向的桶 B希腊钥匙 C胶冻卷桶 D-螺旋12、分离纯化蛋白质可用离子交换层析法，其原理是：（ ）A蛋白质的溶解度不同B组成蛋白质的氨基酸种类和数目不同C蛋白质分子能与其对应的配基进行特异性结合D蛋白质所带电荷不同13. 大多数G蛋白是异三聚体

17、，含有亚基(45kD)、亚基(35kD)和亚基(8kD)的各一个拷贝。具有GTP酶活性的是( )。A亚基 B亚基 C亚基 DG蛋白中没有哪个亚基具有GTP酶活性答案：1. C 2.C 3.C 4.C 5.B 6 D 7.A 8.B 9.B 10.C11.A12.D13.A 四、是非题1、一氨基一羧基氨基酸的pI为中性，因为-COOH和-NH3+的解离度相等。（ ） 2、构型的改变必须有旧的共价健的破坏和新的共价键的形成，而构象的改变则不发生此变。（ ）3、生物体内只有蛋白质才含有氨基酸。（ ）4、所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。（ ）5. 蛋白质中所有氨基酸在紫外光区都有光吸收特性。（

18、 ）6、.当某一酸性蛋白质（pI7）溶解在pH9.0的缓冲溶液中，此蛋白质所带的净电荷为负（ ）7、镰刀型红细胞贫血病是一种先天遗传性的分子病，其病因是由于正常血红蛋白分子中的一个谷氨酸残基被缬氨酸残基所置换。（ ）8、镰刀型红细胞贫血病是一种先天性遗传病，其病因是由于血红蛋白的代谢发生障碍。（ ）9、在蛋白质和多肽中，只有一种连接氨基酸残基的共价键，即肽键。（ ） 10、从热力学上讲蛋白质分子最稳定的构象是自由能最低时的构象。（ ）11、天然氨基酸都有一个不对称-碳原子。（ ）12、变性后的蛋白质其分子量也发生(fshng)改变。（ ）13、蛋白质在等电点时净电荷为零，溶解度最小。（ ）14

19、、肌红蛋白结构域的类型(lixng)属于-结构域。（）15、/桶结构域中，其疏水核心只含有(hn yu)来自-螺旋中残基的侧链16、用凝胶过滤层析（分子筛层析）分离蛋白质时，总是分子量小的先下来，分子量大的后下来。答案：1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. 8. 9. 10. 11. 12. 13. 14. 15. 16. 五、简答题1、简述什么是分子伴侣及其功能分子伴侣 (chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构的一类蛋白质作用：* 可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可使肽链正确折叠。 * 与错误聚集的肽段结合，诱导其正确折叠。

20、 * 对蛋白质分子中二硫键的正确形成起重要的作用。 2、简述环形的特征环形的特征有以下两个方面：1、由不超过16个残基(最常见的是由68个残基)组成的肽段，尤其以8个残基的小环最多；2、这个肽段改变了蛋白质肽链的走向，构成环的首尾两个残基间的距离小于1nm，一般介于0.37-1nm之间，多数是0.5-0.7nm，最常见的距离是0.5-0.55nm。3、简述氨基酸残基侧链是如何影响-螺旋的形成在多肽链中连续的出现带同种电荷的极性氨基酸，-螺旋就不稳定。在多肽链中只要出现pro，-螺旋就被中断，产生一个弯曲（bend）或结节（kink）。Gly的R基太小，难以形成-螺旋所需的两面角，所以和Pro一

21、样也是螺旋的最大破坏者。肽链中连续出现带庞大侧链的氨基酸如Ile，由于空间位阻，也难以形成-螺旋。4、-折叠的特点与-螺旋结构完全不同，呈折纸状。-折叠多肽链充分伸展，每个肽单元以C为旋转点，依次折叠为锯齿状结构，氨基酸侧链交替地位于锯齿状结构上下方。在两条相邻的肽链之间形成氢链。5、简述N-糖链的合成的过程1、在一个糖链脂质载体-多萜醇-上形成一个14个糖基的前体，（通常被称为G寡糖）2、糖蛋白的肽链进入内质网，在一个糖链转移酶的作用下，G寡糖被整体转移到肽链中特定氨基酸残基顺序中的天冬酰胺的侧链上3、在葡萄糖苷酶的作用下，G寡糖非还原端的葡萄糖被切除同时，在糖链的协同下，肽链进行折叠，期间

22、糖链还起到肽链折叠质量监控的作用6、简述什么是糖基磷脂酰肌醇(GPI) 锚区在细胞表面发现的许多蛋白质都是通过一系列复杂的糖基-磷脂酰肌醇(GPI)基团锚定在脂膜上。这些基团命名为GPI锚定(GPI anchor =glycosyl-phosphatidyl inositol anchor糖基磷脂酰肌醇锚着点)，是由一系列的甘露糖、半乳糖、氨基半乳糖、乙醇胺和磷脂酰肌醇等基团组成的。所有的真核生物细胞都含有通过GPI基团锚定到膜上的细胞表面蛋白质。这些蛋白质的功能各不相同，有的在细胞的表面作为受体，而有的则起黏附分子的作用，但它们却总是分布在外膜上。7、简述规正的二级结构(jigu)形成的原因

23、：(1) 肽键(ti jin)不能转动形成(xngchng)Peptide bond 平面(2) 一个胺基酸R 基团与前后R 基团的限制Peptide bond 平面不能任意转动(3) R基团的大小、电荷限制 只做规律折迭 Helix, Sheet (4) 稳定二级构造的力量：氢键8、简述蛋白质二级结构与三级结构的氢键的区别三级结构的氢键与二级结构的氢键同，请注意这些氢键并是在-helix 之内，那些以脊骨的C=O 及N-H 所键结成的氢键，而是氨基酸侧链基团间所造成的氢键9、简述/结构域中TIM桶类型的特点：TIM桶(TIM barrel)：在该种结构域中，有一个由扭曲的平行折叠链通过紧密排

24、列而形成的核心，犹如桶的木板。连接平行折叠链的螺旋在桶的外侧。10、-结构域的特点及其功能结构特点： 1、结构域的核心由折叠链构成，数目从四五股到十股以上。2、折叠链主要采取反平行的排列方式，往往形成两个组合在一起的片层，彼此紧靠。功能：这类结构的蛋白质最具有多样性，包括酶、运输蛋白质、抗体、细胞表面蛋白质，还有病毒的外壳蛋白质。11、与G蛋白相连的受体分子通常具有哪几个区域可识别特异分子信号的细胞外结构域、一段可转导信号的穿膜区域，产生应答的细胞内结构域12、简述原核生物中调控DNA转录的蛋白质的DNA结合结构域的特点：这些结构域相对较小，少于100个氨基酸残基；很多原核生物的DNA结合结构

25、域含有一个螺旋-转角-螺旋模体(helix-turn-helix motif)，它识别并结合DNA的专一调控区；两个螺旋相对于彼此有同样的取向，而且在所有与DNA结合的螺旋-转角-螺旋模体中，由具有相似结构的一个环区所连接。13、原核生物中的调控DNA转录的蛋白有哪几类？简述它们的功能。阻遏蛋白在结构基因的启动子处紧密结合于DNA，阻止RNA聚合酶接近，从而阻碍转录的启动。激活蛋白结合于启动子的邻近区域，帮助聚合酶结合相邻的启动子，从而增加基因转录的速率。14、简要说明糖基化和糖化的区别，以及糖基化的功能和作用。糖基化（glycosylation）：在酶的作用下，糖链接到肽链的过程；糖化（gl

26、ycation）：非酶催化的糖链接到肽链的过程。糖基化的功能和作用：增强蛋白质的亲水性、提高溶解度、帮助蛋白质肽链的折叠、保护蛋白质免受蛋白酶的随机降解等等。15、简述锌指结构的含义锌指(zincfinger)：每个重复的指状结构约含23个氨基酸残基，锌以4个配价键与4个半胱氨酸或2个半胱氨酸和2个组氨酸相结合。整个蛋白质分子可有29个这样的锌指重复单位。每一个单位可以其指部伸人DNA双螺旋的深沟，接触5个核苷酸。例如与GC框结合的转录因子SP1中就有连续的3个锌指重复结构。16、简述(jin sh)结构域的含义可以独立地折叠成稳定三级结构的一条多肽链或一条多肽链的一部分，是三级结构的基本单元

27、(dnyun)，也是功能单元。一个蛋白质的不同结构域常常与不同的功能相关联。17、简要(jinyo)介绍片层结构的特点：是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面间呈110角。氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方。依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的CO与HN形成氢键，使构象稳定。两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。即前者两条链从“N端”到“C端”是同方向的，后者是反方向的。片层结构的形式十分多样，正、反平行能相互交替。平行的片层结构中，两个残基的间距为0.65nm；反平行的片层结构，则间距为0.7nm。18、简述层析技术的一般概念：层析技术是一组相关分离方法的总称

28、，当待分离的混合物随流动相通过固定相时，由于各组份的理化性质存在差异，与两相发生相互作用（吸附、溶解、结合等）的能力不同，在两相中的分配（含量对比）不同，而且随流动相向前移动，各组份不断地在两相中进行再分配，从而达到将各组份分离的目的。19、卷曲之卷曲(coiled-coil) 结构及其在蛋白中的作用早在1953年Francis Crick就指出，两条螺旋不是笔直的棒状，而是彼此绞在一起形成超级卷曲的排列。其作用在于：（1）、卷曲之卷曲是一些纤维状蛋白质的基础，纤维中的卷曲之卷曲可延伸到几百个氨基酸残基，产生长而柔韧的二聚体，对纤维的强度和韧性都有贡献。（2）、短得多的卷曲之卷曲结构被用于一些

29、转录因子中，促进或防止形成同二聚体或异二聚体。20、-结构域中的四螺旋捆结构的定义并举例说明最简单和最常见的螺旋结构域是由四股螺旋组成，且各个螺旋轴几乎彼此平行。顺序相邻的螺旋是反平行的，螺旋也可以通过不同的拓扑排列来形成四螺旋捆。四螺旋捆由两对平行的螺旋以反平行的组合方式构成。如人生长激素21、简述离子交换层析的基本操作22、珠蛋白折叠模型珠蛋白折叠模型是蛋白质中一种常见的三维折叠，通常此模型含有8个螺旋，并且有时某些蛋白中，有些螺旋的末端还有额外的螺旋延伸这种折叠模式已经在许多相关的蛋白质中被发现，包括肌红蛋白、血红蛋白和藻类中的集光组装体藻蓝蛋白。 23、血红镰状细胞产生的原因红细胞中的

30、血红蛋白浓度极高，达340mgmL。这个浓度几乎同结晶状态下的浓度一样高。血红蛋白分子呈球状，大小为50A55A65A。在细胞内，分子间的平均距离仅10A。然而，它们还能相对转动和流动，这确实令人吃惊。镰状红细胞的突变使血红蛋白的一个带电残基变成疏水残基，结果在表面产生疏水斑块。这样的斑块和另一脱氧形式血红蛋白分子的疏水口袋相适合并结合。在氧合血红蛋白中，口袋的形态略有不同，所以在肺里血红蛋白之间不发生相互作用。然而在毛细血管里，血红蛋白释放氧以后就能发生上述疏水相互作用，高浓度的血红蛋白在细胞内聚合成纤维；纤维使红细胞变硬，并畸变为镰刀状。镰状细胞贫血因此得名。六、论述题1、胰岛素分泌(fn

31、m)的过程：胰岛素是由胰岛细胞受内源性或外源性物质如葡萄糖、乳糖、核糖、精氨酸、胰高血糖素等的刺激(cj)而分泌；在细胞(xbo)的细胞核中，第11对染色体短臂上胰岛素基因区DNA向mRNA转录，mRNA从细胞核移向细胞浆的内质网，转译成由105个氨基酸残基构成的前胰岛素原（preproinsulin）。前胰岛素原经过蛋白水解作用除其前肽，生成86个氨基酸组成的长肽链胰岛素原（Proinsulin）胰岛素原随细胞浆中的微泡进入高尔基体，经蛋白水解酶的作用，切去31、32、60三个精氨酸连接的链，断链生成没有作用的C肽，同时生成胰岛素，分泌到B细胞外，进入血液循环中。同时：未经过蛋白酶水解的胰岛

32、素原，一小部分随着胰岛素进入血液循环，胰岛素原的生物活性仅有胰岛素的5%。胰岛素半衰期为515分钟。在肝脏，先将胰岛素分子中的二硫键还原，产生游离的AB链，再在胰岛素酶作用下水解成为氨基酸而灭活。2、试论述转角的生物学意义：对于构成球蛋白转角是一种对球状蛋向质非常重要的构象单元，可看成是最小的片层。如果没有转角、环形和特定卷曲，就很难想像球状蛋白是否还能存在。这几种构象单元把另外两种构象单元连接成为球状蛋白质。一些常见的氨基酸残基侧链的修饰发生在转角或其附近。例如，在NXS/T（Asn-X-Ser/Thr）上的N糖基化，还是S/T上的O糖基化，以及磷酸化等转译后的加工等。例如：1984年的一个

33、报道指出，105个糖蛋白中的139个N糖基化位点(NXS/T)中的70%在转角处，20在折叠链处，10在螺旋中。同时以Ac-N-A-T-NH为模型，进行结构分析指出，其能量最低的构象体是转角。在14种磷酸化的蛋白质中有30个可磷酸化的残基，其中24/30(80)在转角处，4/30(13.3%)在转角的附近，不超过2个残基。酪蛋白中常见的磷酸化部位是在SXQ的羟基上。转角这种二级结构在进化中的保守性比氨基酸序列的保守性强。对10种胰岛素原、9种蛋白酶抑制剂和12种动物胰脏RNase的肽链氨基酸残基序列和转角保守性进行比较，结果这3组蛋白质的序列保守性分别为33、20和65%；而转角保守性分别为7

34、8、85和92。由此不难看出，转角保守性均比肽链氨基酸残基序列保守性强。如果粗略地定量，转角保守性均比肽链氨基酸残基序列保守性大约在25以上。而且在胰岛素原的C肽中第1518位是转角，它连接了两条螺旋。在l0种胰岛素原中此转角都严格不变。调控DNA转录的蛋白质通过其多肽链中一些不连续的DNA结合结构域，来识别专一的DNA序列。3、试论述大肠杆菌株系的裂解-溶原状态基因调控的分子机制有些大肠杆菌株系能在中等剂量紫外线照射的刺激下停止生长和开始产生能裂解菌体的噬菌体。这种名为溶原性株系的细菌带有整合进细菌染色体的噬菌体DNA。当正常细胞生长时，噬菌体是休眠的，噬菌体DNA作为细菌染色体整合的一部分而被复制，但噬菌体基因不表达。这一状态下的噬菌体称为温和噬菌体。紫外光启动噬菌体基因，后者产生新的噬菌体，细菌最终死亡。噬菌体和相关的噬菌体产生(chnshng)的原核调节蛋白1、这些噬菌体产生两类调节(tioji)蛋白-即阻遏(z )蛋白(repressor)和Cro；2、研究证明：Cro是一种阻遏蛋白； 阻遏蛋白具有阻遏蛋白和激活蛋白两种功能。基因组的相对较小区域内含有启动/关闭开关的全部