生物化学复习2012汇总

1、生物化学复习（2011级1-5班）2012.12.18基本事实（一句话，什么是什么）糖化学1,单糖或多糖是多羟基醛或多羟基酮。.连接四个不同原子或基团的碳原子称之为不对称碳原子或手性碳原子.自然界存在的葡萄糖为 L-型。. 一个糖的“-型和3-型是异头物。.葡糖主要以口比喃环形式存在；果糖在游离状态下时主要以口比喃环形式存在，在结合状态时则多以吠喃环形式存 在。.糖原是肝脏、肌肉中的贮藏性多糖，其合成和分解都始于非还原端。7,蔗糖是植物体内糖运输的主要形式，无还原性，由1分子a -D- 口比喃葡萄糖和1分子3 -D-吠喃果糖通过a, P-1,2糖昔键构成。8. 一种单糖可以形成多种结构的多糖，

2、原因是单糖有异构体、异头物和多羟基。9,单糖的羟基被氨基取代后形成的化合物称为氨基糖；单糖与磷酸缩合生成的化合物称为糖脂；单糖的缩醛式化合物称为糖昔。.糖豚是糖类的苯肿衍生物，为黄色结晶，由糖的 C-1和C-2与苯肿反应生成，分解又得到原来的糖，因此可以用于糖的提纯。.脂多糖是细菌细胞壁中常见的结构性多糖。.糖原或支链淀粉经磷酸化酶作用（磷酸解）的分解产物是G-1-P和极限糊精，极限糊精含有 a-1,4糖昔键和a -1,6糖昔键。.糖原或淀粉分解代谢中起始步骤的产物是G-1-P; G分解中起始步骤的产物是G-6-P。. a-淀粉酶可水解淀粉、糖原内部的 a-1,4糖昔键。. a -淀粉酶水解支

3、链淀粉的主要产物为葡萄糖、麦芽糖、麦芽三糖和糊精。. 3-淀粉酶作用于淀粉分子非还原末端的a -1,4糖昔键，产物主要为麦芽糖。.分解a -1,6糖昔键的酶是脱支酶（又称为R酶），植物体内合成支链淀粉分支点a -1,6糖昔键的酶是 Q酶。.动物体内分解糖原分支点 a -1,6糖昔键的酶是分支酶。.直链淀粉遇碘呈蓝色，支链淀粉遇碘呈紫色。.植物体内淀粉彻底水解为葡萄糖需要四种酶协同，分别是：a-淀粉酶、3 -淀粉酶、R酶和麦芽糖酶。.糖分解时单糖活化以磷酸化为主，其次是酰基化（活性醋酸）。.纤维素分子是由3-D-葡萄糖残基以3 -1,4-糖昔键连接组成的不分支的直链葡聚糖，是植物中最广泛存在的骨

4、 架多糖。. EMR HMRB有氧和无氧条件下均能进行。.糖原磷酸化酶是糖原酵解的第一个酶，它有糖原磷酸化酶a和糖原磷酸化酶b两种形式，其中有活性的是糖原磷酸化酶a, a和b的差别是该酶蛋白中的第14位Ser被磷酸化。. 一般认为，EM腱径的终产物是乳酸，产生2ATR三个关键酶分别是磷酸果糖激酶（最关键的限速酶）、丙酮酸激酶（次重要的调节酶）、己糖激酶（第三重要的调节酶）。. EM叩第一个耗能的步骤是：葡萄糖激酶（或称已糖激酶）催化GG-6-P。. EMP调节中磷酸果糖激酶是最重要的限速酶，该酶受1,6-二磷酸果糖的激活，为正反馈调节，ATP是该酶的变构抑制剂。. EM叩提供高能磷酸基团使 A

5、DP磷酸化成ATP的高能化合物是1,3-二磷酸甘油酸和 PER.丙酮酸脱氢酶复合体包括 5种辅因子，分别是 TPP、硫辛酸、CoA、FAD和NAD+。.在PEP转化生成丙酮酸代谢步骤中经过底物水平磷酸化产生了ATR但在有氧条件下 EMR弋谢途径的终产物是丙酮酸，共产生8ATP;由于红细胞没有线粒体，其能量几乎全由EM沈供。.丙酮酸脱氢酶复合体包括三种酶、5种辅因子（TPR硫辛酸、辅酶 A、FAD NAD）, NAD是底物脱下的2H的最终受体。. EMP-TCA途径中的氢受体主要是 NAD +和FAD ,磷酸戊塘途径的氢受体主要是NADP +;在肌肉、神经组织中，通过EMP产生的NADH通过甘油

6、“磷酸穿梭作用转化形成线粒体内的FADH2进入而进人琥珀酸氧化呼吸链，故这些组织中1mol葡萄糖产生36ATP;其他组织中通过 EMP产生的NADH通过苹果酸穿梭作用转化为线粒体内的NADH而进人NADH呼吸链，故这些组织中1mol葡萄糖产生38ATP。. EMP中产生的NADH的去路是使丙酮酸还原为乳酸，但有氧条件下则经甘油a -磷酸穿梭或苹果酸穿梭进入线粒体氧化。. EMP中醛缩酶催化6C糖1, 6-二磷酸果糖转化为 3C糖3-磷酸甘油醛，是典型的分解反应。.琥珀酸脱氢酶催化以下：琥珀酸 +5人口=延胡索酸+FADH2,丙二酸是该酶的竞争性抑制剂。. TCA循环中共发生4次脱氢反应，生成

7、3mol NADH和1mol FADH 2,但不能直接产生 ATP。.异柠檬酸脱氢酶催化的反应产物为a -酮戊二酸、NADH和CO2；异柠檬酸裂解酶催化的反应产物为乙醛酸和琥珀酸。.成熟红细胞缺乏全部细胞器，其能量来源主要依靠血糖（每天25克左右）进行糖酵解获得。.发酵可以在活细胞外进行。.磷酸戊糖途径中存在两种月氢酶，它们分别是6-磷酸葡萄糖月氢酶和 6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶。. UDPG ADPO多糖（糖原、淀粉）合成时葡萄糖活化的主要方式，二核甘酸化是糖的合成代谢中单糖活化的主要方式。.糖异生作用是指由非糖物质（乳酸、甘油、丙酮酸及某些氨基酸等）转化为糖的过程，需克服EMP三个关键酶催化的

8、不可逆反应，其他反应步骤则是EMP的逆过程。人处于长期饥饿和酸中毒时肾脏中的糖异生作用大大加强。葡萄糖是微生物主要利用的碳源之一，当环境中缺少可利用的六碳糖时，微生物会通过糖异生过程将非糖含碳化合物合成葡萄糖以维持生长。油料作物种子萌发时可将贮存的脂肪通过糖异生作用转化为糖类。.糖异生途径的特异酶分别是丙酮酸竣化酶、PEP竣激酶、果糖-1,6-二磷酸酶、葡萄糖-6-磷酸酶（也有资料成为磷酸酯酶）。.糖异生过程中由丙酮酸竣化酶和PEP竣激酶催化的代谢历程称为丙酮酸竣化支路，该支路所需的主要辅因子是生物素（携带CO2进行竣化作用）。.联系糖原异生作用与三竣酸循环的酶是丙酮酸竣化酶。.在EMPf口糖

9、异生中都发挥作用的酶是3-磷酸甘油醛脱氢酶。.由2丙酮酸或2乳酸合成1G共消耗6ATP （其中4ATP, 2GTP。.利用乳酸合成糖原，每增加 1个葡糖单位，需消耗 8ATP2丙酮酸一 2草酰乙酸消耗2ATR2 草酰乙酸一 2PEP 消耗2GTP2 甘油酸-3-P -2 甘油酸-1,3-2P 消耗 2ATRG-1-P f UDPG 消耗 2ATP.利用丙酮酸合成糖原，每增加1个葡糖单位，需消耗 8ATP和2NADH. EMP有氧呼吸和无氧呼吸共同具有的呼吸途径，催化第1个氧化-还原反应步骤的疏基酶是甘油醛-3-磷酸脱氢酶，碘乙酸是该酶的不可逆抑制剂。.合成糖原和蔗糖日葡糖供体是UDPG合成淀粉

10、时葡糖供体是 ADPG. EMP中第1个消耗ATP的步骤是由葡糖激酶（或称为己糖激酶）催化G转化为G-6-P ;第2个消耗ATP的步骤是由果糖磷酸激酶催化 F-6-P转化生成F-1,6-2P 。. EMP中提供高能磷酸基团，使 ADP磷酸化成ATP的高能化合物是1,3-二磷酸甘油酸和 PEP. EMP中醛缩酶底物是F-1,6-二磷酸，产物是二羟丙酮磷酸和甘油醛-3-磷酸。. TCA循环（即柠檬酸循环）是分解与合成的两用途径；是糖、脂、蛋白质彻底分解的共同途径，TCA中循环催化氧化脱竣的酶是异柠檬酸脱氢酶和a-酮戊二酸脱氢酶，通过底物水平磷酸化生成的是GTP.催化葡萄糖或丙酮酸进行有氧分解的酶系

11、中，需要硫辛酸作为辅酶的酶系有丙酮酸脱氢酶系和“-酮戊二酸脱氢酶系。. 一分子葡萄糖有氧分解可净获得36分子（甘油-a:-磷酸穿梭作用）和38分子（苹果酸穿梭作用） ATP,与乙醇发酵净得ATP数量之比接近18:1。.乙醛酸循环的2个关键酶分别是异柠檬酸裂解酶（催化异柠檬酸裂解为乙醛酸和琥珀酸）和苹果酸合成酶（催化乙醛酸与乙酰辅酶 A合成苹果酸）。.糖代谢HM睢径（即PP瞋径）中发生了三碳（如甘油醛-3-磷酸）、四碳（如赤群糖-4-磷酸）、五碳（如核糖）、 六碳（如果糖）、七碳糖（如景天庚酮糖）之间互变。脂肪化学.按电荷性质，脂质可分为中性脂质和极性脂质（包括负电性脂质和正电性脂质）；脂肪是中

12、性或非极性脂，磷脂是极性脂。.磷脂是生物膜中最常见的极性脂，它又可分为甘油磷脂和鞘磷脂两类。.磷脂中脂酸碳链的缩短可增加细胞膜的流动性。.并非所有的脂类都含有脂酰基，动物细胞膜上的糖脂属于神经节昔脂，分别由鞘氨醇、脂酸、糖、唾液酸组成。.脂肪在脂肪酶的作用下，水解终产物是甘油和脂肪酸。.肪肪（包括植物油和动物油）在碱性条件下水解生成甘油和脂肪酸的反应称为皂化反应。.生物体中的脂肪酸绝大多数是偶数碳原子脂肪酸。.常见脂肪酸16:0,18 :0,20:0分别称为软脂酸、硬脂酸和花生酸；16:1,18:1,18 :2,18:3分别称为软脂油酸、油酸、 亚油酸、亚麻酸。.哺乳动物自身不能合成亚油酸和亚

13、麻酸，因此这二种脂肪酸被称为必需脂肪酸。.自然界中常见的不饱和脂酸多具有顺式结构。.含有胆碱的甘油磷脂称为卵磷脂，其分子的亲水端为磷酸胆碱，疏水端为脂肪酸。.含有乙醇胺的甘油磷脂称为脑磷脂，其分子的亲水端为磷酸乙醇胺，疏水端为脂肪酸。.甘油磷脂的磷酸基亲水，其余的部分亲脂。.构成生物膜的三类主要膜脂为磷脂、糖脂、固醇。.磷脂生物合成过程中，需要 CTP参与。.脂肪酸氧化分解主要途径是 3-氧化，3-氧化需辅因子NAD FAD、CoA等。. 20碳或22碳脂肪酸在过氧化酶体内氧化，其酰基载体为辅酶A。.脂酰CoA的3 -氧化过程顺序是：脱氢、加水、再脱氢、硫解。.脂肪酸的3-氧化主要发生在线粒体

14、内。有几点需要说明：（1）细菌脂酸的3-氧化系统是诱导产生的，在脂酸缺乏时，该系统不存在；在细菌中该系统是可溶性的；在大肠杆菌（ E.coli ）中，烯脂酰 CoA水合酶、L- 3 - 羟脂酰CoA脱氢酶、3 -酮脂酰硫解酶位于同一蛋白质上，分子量270000; （2）植物中含高脂肪的、正在发芽的3-氧化系统出现在乙醛酸循环体（特化的过氧化物酶体），但含低脂肪的种子和叶细胞中，3 -氧化系统位于过氧化物酶体；（3）近几年的研究表明，动物体内长链脂酸（20碳或22碳以上）在过氧化物酶体的3-氧化系统中缩短，然后进入线粒体氧化系统被完全降解。.肉碱的功能是：参与转移酶催化的酰基反应.生物对脂肪酸的

15、氧化分解在线粒体基质中进行，主要有三条途径：3-氧化、“-氧化、3-氧化。.肝细胞线粒体中产生的乙酰 COAfe要有四条去路，即：进入 TCA合成脂肪酸，合成固醇类和合成酮体。.偶数碳脂肪酸和奇数碳脂肪酸都可进行3-氧化，每次脱去2个碳原子，脂肪酸活化以脂酰CoA形式为主。.参与脂肪酸3 -氧化的因子有 ATP、FAD、HSCoA、NAD +等。.脂肪酸的3 -氧化和a -氧化都是从竣基端开始，物氧化从甲基端开始。.多不饱和脂酸的3-氧化比饱和脂酸的 3-氧化多需2种酶，即A 3顺、A 2-反烯脂酰CoA异构酶，表异构酶（即 3-羟脂酰辅酶A立体异构酶）。.细胞质是（饱和）脂肪酸“从头合成”途

16、径的场所（主要是合成16碳软脂酸），乙酰CoA是合成脂肪酸的原料； 高于16碳的脂酸合成在内质网进行，其酰基载体为辅酶 Ao.脂肪酸从头合成的 C2供体是乙酰CoA活化的C2供体是丙二酸单酰 CoA.脂酸从头合成中乙酰 CoA主要来源于葡萄糖分解或脂酸氧化，NADPHfe要来源于HM雕经.乙酰CoA竣化酶是脂肪酸从头合成途径的限速酶，该酶为别构酶，柠檬酸是该酶的别构激活剂，只有别构部位 结合柠檬酸后，该酶才有活性。细胞质中柠檬酸浓度是脂肪酸合成的最重要的调节物。.合成脂肪酸的原料是乙酰CoA,它需经柠檬酸穿梭（丙酮酸 -柠檬酸循环）从线粒体内带到细胞质中；故脂肪酸合成需要柠檬酸。.脂肪酸生物合

17、成的“从头合成”途径中丙二酰CoA是中间产物，乙酰辅酶 A竣化酶是限速酶，该酶需辅因子生物素。.脂肪“从头合成”合成所需原料为乙酰CoA NADPH ATP、CO2及ACP （酰基载体蛋白），其中需要柠檬酸裂解来提供乙酰CoA.超过16C的脂酸生物合成主要通过内质网、线粒体的酶系参与碳链的延长。.脂肪酸生物合成延长途径在线粒体中进行时以乙酰CoA为二碳供体（这是原料 1 ;还需要NADPH乍为还原性物质，这是原料2）,在内质网和微粒体中以丙二酰CoA为二碳供体。.以乙酰CoA为原料在肝脏中合成的胆固醇是胆酸、性激素、VD等生物合成的前体。.乙酰CoA是脂类物质生物合成的起始物，也是合成酮体的原

18、料。.脂肪酸氧化在线粒体基质经过中3 -氧化进行，其产物乙酰 CoA可经过“丙酮酸-柠檬酸循环”转运至细胞质中作为脂肪酸“从头合成”途径的合成原料。.肝脏细胞线粒体是合成酮体（即乙酰乙酸、3-羟丁酸和丙酮）的主要场所，合成酮体的底物是乙酰辅酶A。.肝脏不能利用酮体，酮体氧化利用主要在肝外组织的细胞线粒体内。.管体类物质（如胆固醇）合成的共同中间物为异戊烯基焦磷酸（ IPP）。.胆固醇的核心结构是环戊烷多氢菲。.酮体和胆固醇合成中，者B有 3 -羟-3 -甲-戊二酰CoA中间产物的产生。.磷脂（双亲分子）包括卵磷脂和脑磷脂等。磷脂不足，细胞膜结构受影响，会遗漏传递信息，加速人的老化。保证充足的磷

19、脂供应，可以有效加深大脑记忆，提高智力，防止脑功能衰退。卵磷脂分子的亲水端为胆碱，疏水端为脂肪酸，在动植物中分布最广，由于蛋黄中含量最多，因而得名。 卵磷脂对于神经信息传递，改善脂肪代谢，以及预防心血管疾病都具有重要作用。脑磷脂分子的亲水端为乙醇胺，疏水端为脂肪酸，主要是促进神经细胞的生长，对改善脑功能有一定效用，还有加速血液凝固的作用。.前列腺素、白三烯等是由花生四烯酸转变而来的。.脊椎动物的类固醇激素有肾上腺皮质激素和性激素两大类。.固醇类化合物结构的特点是含环戊烷多氢菲。蛋白质化学.自然界中有D-型和L-型氨基酸，但构成天然蛋白质的氨基酸均为L-ot-氨基酸。.蛋白质的特征元素为氮元素，

20、蛋白质平均含氮量16%即1g氮相当于6.25g蛋白质；6.25又被称为蛋白质系数；20种基本氨基酸中含氮量最高的氨基酸为Aarg。.天然蛋白质的基本组成单位为氨基酸，共有 20种；天然氨基酸并不都是编码氨基酸。.20种基本氨基酸中，生酮氨基酸是Leu和Lys, Pro是亚氨基酸，Val、Leu、Ile是分支氨基酸，His是杂环氨基酸，Lys、Arg、His是碱性氨基酸，Asp、Glu是酸性氨基酸，Ser、Thr是羟基氨基酸。.20种基本氨基酸中，除 Gly外，其它氨基酸至少含有一个不对称碳原子（即手性碳）.蛋白质的最大吸收峰在280nm处，这是由芳香族氨基酸（Trp,Tyr,Phe ）引起的，

21、在280nm波长处有特征性吸收峰的氨基酸是色氨酸（Trp）。.酶蛋白荧光主要是来自Trp和Tyr两种氨基酸。蛋白质中含有荧光生色团的氨基酸有Trp,Tyr,Phe , Trp的荧光强度最大，Tyr次之，Phe最小。.无遗传密码，但在蛋白质中发现的修饰氨基酸有多种，如胱氨酸（由 2Cys的-SH氧化形成）、5-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸。.不组成蛋白质、但有生理功能的氨基酸如 谷氨酸、S-腺昔甲硫氨酸、组胺、瓜氨酸、鸟氨酸、多巴胺、甲状腺素等。.虽然氨基酸的带电状况和解离度与溶液的pH有关，但氨基酸的pI不受溶液pH影响。.能形成二硫键的氨基酸是 Cys,分子量最小的氨基酸是Gly ,环状亚氨基酸是

22、 Pro,含硫氨基酸有 Cys和Met,带有羟基的氨基酸有 Ser、Thr、Tyr；含口引喋环的氨基酸是 Trp。.人体不能合成 8种氨基酸：Thr, Val, Leu, Ile , Phe, Trp, Lys, Met,又称为必需氨基酸。.植物、微生物由 Cys合成Met,动物由 Met合成Cys。.目前蛋白质测序的主要原理是Edman反应。.线性多肽肽分子中，尽管它的ot-氨基和伏竣基之间相互连接，但在其一端仍有自由氨基存在，此端被称为氨基末端或N-端；另一端被称为竣基末端或C-端。.稳定蛋白质溶液的两大因素是电荷和水化膜。（一是蛋白质颗粒表面可带相同电荷颗粒之间相互排斥不易聚集沉淀，也可

23、以起稳定颗粒的作用；二是蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层 水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中蛋白质的沉淀析出。若去除蛋白质颗粒这两个稳定因素，蛋白质极易从溶液中沉淀。）.环境pH小于某种氨基酸或蛋白质的pI时，该氨基酸或蛋白质带正电荷，为阳离子，在电场中向负极移动；环境pH大于其pI时，则带负电荷，为阴离子，在电场中向正极移动；环境pH等于其pI时，则对外不显静电荷，在电场中不移动，易沉淀，此时所带的电荷最对。.电泳和等电聚焦都是根据蛋白质的电荷不同，即酸碱性质不同分离蛋白质混合物的两种方法。.蛋白质空间结构在表现其生物学功能时可变。.肽键的特点：（

24、1）氮原子上的孤电子对与厥基具有明显的共轲作用；（2）肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转，C=O双键具有部分单键的性质；（3）组成肽键的原子-CO-NH处于同一平面，构成刚性平面；（4） C-N键长（0.132nm）比一般C-N键（0.147nm） 短，而比C=N（0.127nm）长；（5）多数情况下 H和O以反式结构存.消化液中的蛋白酶主要作用于必需氨基酸形成的肽键。.蛋白质一级结构中较多的二硫键可增加其结构稳定性。. a-角蛋白的超二级结构为“三右一左”式；胶原蛋白是“三左一右”式结构。.球状蛋白中亲水氨基酸常在外侧，疏水氨基酸常在中心或内部。.结构域有空间结构域和一级结构域两

25、类。.酰胺平面又称为肽平面、肽单位、肽基，是肽链主链上的重复结构，所含的原子数是6。.在一个肽平面中，不能自由旋转的价键共有3个：肽平面中的-C-N-单键（含有40%Z键的性质）、-C=O-双键（含有40项键的性质）及-N-H-单键；而N-Ca和C-Cn键则可自由旋转。.蛋白质、核酸的主干链单调重复，前者为“-C-C-N”（以肽平面为单位）或“-N-C-C-”（以氨基酸残基为单位），后者为“核 糖-磷酸”，蛋白质构象的结构单元是肽平面。.蛋白质的一级结构的化学键主要包括肽键和二硫键。.典型的蛋白质a-螺旋是3.613。.维持蛋白质三级结构稳定的主要力量是次级键（非共价键），但在某些蛋白质中也存

26、在二硫键（共价键） 。.使蛋白质立体结构稳定的次级键中疏水作用（疏水键）是主要的。.具有四级结构的蛋白质特征是：含有二条或二条以上肽链，这些肽链称为亚基，亚基之间非共价结合，单独存在的亚基无生物学活性，蛋白质变性时其四级结构受到破坏。.蛋白质变性的实质是空间结构破坏，功能丢失。.蛋白质变性后溶解度降低是因为有些原来在分子内部的疏水基团由于结构松散而暴露出来，分子的不对称性增力口，因此粘度增加，扩散系数降低。.肌红蛋白分子具有球状三级结构，其稳定性主要依靠疏水键。.蛋白质分子二级和三级结构之间经常存在两种结构组合体称为超二极结构和结构域，它们都可充当三级结构的4的组合配件。.天然蛋白质分子的“-

27、螺旋多数为右手螺旋，其结构靠氢键维持，每转一圈上升 3.6个氨基酸残基。.氢键既存在于蛋白质、核酸的空间结构，又是核酸转录、翻译中碱基配比的化学键。.目前的蛋白质测序技术主要是从N端进行的。. Sanger试剂是2,4-二硝基氟苯；Edman试剂是异硫氧酸聚酯；.角蛋白中富含较多的氨基酸是胱氨酸，胶原蛋白中含 Gly较多。.蛋白质的分离、纯化主要是利用蛋白质分子的净电荷、分子大小和形状、溶解性和亲和力的不同。.蛋白质电泳的方向、速度主要取决于其所带电荷的正负性、所带电荷的多少及分子颗粒大小。.SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGGE迁移率主要与蛋白质分子量有关，与其所带电荷和分子形状无关。

28、.沉降速度法使用的速度大于沉降平衡法，前者利用了不同的离心速度进行，后者利用了离心力和扩散力的平衡。.离子交换是同种电荷离子之间的交换，阳离子交换树脂与阳离子进行交换。.利用颜色反应测定氨基酸含量时，常用的试剂是苗三酮。.动物体内氨的储存及运输的主要形式之一是Gln,植物体内是 Asn。.胰蛋白酶可专一性的水解由碱性氨基酸组成的肽键，特别是对 Lys、Arg的竣基参与形成的肽键具有专一性的 水解作用。.氨基酸分解代谢可经过氧化脱氨基、联合脱氨基和转氨基途径脱去氨基生成酮酸和NH+,其中联合脱氨基途径中:.-酮戊二酸的作用是递氨体；也可在脱竣酶催化下脱竣生成伯胺和CO2,其脱竣酶的辅酶为磷酸比哆

29、醛。.人和哺乳动物体内的氨，主要在肝脏细胞内通过尿素循环形成尿素排除体外，其分子中的两个N分别来自氨甲酰磷酸（氮素来自游离氨）和Asp （通过转氨基作用生成），即形成一分子尿素可清除二分子氨和一分子CO2.尿素循环（又称鸟氨酸循环）分别发生在线粒体和细胞质。.氨甲酰磷酸合成酶I （ CPS-I ）存在于线粒体，CPS-I是一种变构酶，N-乙酰谷氨酸（AGA ）是此酶的变构激 活剂。精氨酸酶存在于细胞质中，其中间产物瓜氨酸在线粒体内形成。由精氨酸裂解生成尿素和鸟氨酸。.氨甲酰磷酸合成酶II催化Gln和CO2合成氨甲酰磷酸，进一步参与喀咤核甘酸的合成。.尿素循环中的需能（ATP提供）反应有：氨甲酰

30、磷酸的生成；瓜氨酸+天冬氨酸生成精氨酸代琥珀酸。.尿素合成的调节：（1）食物：高蛋白质膳食时尿素合成加快，反之低蛋白质膳食时尿素的合成速度减慢；（2）AGA是氨甲酰磷酸合成酶I的变构激活剂，Arg促进AGA的合成，故Arg浓度高时尿素合成加速;（3）尿素合成 酶系的调节：所有参与反应的酶中，精氨琥珀酸合成酶活性最低，是尿素合成的限速酶。.尿素循环的中间产物瓜氨酸、鸟氨酸不能合成蛋白质。.原核生物蛋白质生物合成第一个加入的氨基酸为fMet （甲酰甲硫氨酸）。.mRNA作为蛋白质合成的模板，其原因是由于mRN给有密码子；mRN刖的密码子与tRNA分子中的反密码子是反平行配对的。.核糖体是肽和蛋白质

31、生物合成的主要场所，但不是唯一场所。.rRNA是细胞中含量最丰富的一类RNA.氨基酸有61组密码子，终止密码子有 3个。.遗传密码子的第三位碱基可变性较大；线粒体、叶绿体的遗传密码与通用密码有差异。.mRNA分子中阅读框的方向是：5端到3端。.蛋白质的生物合成通常以AUG作为起始密码子，以 UAA UAG UGA乍为终止密码子。.真核和原核细胞的核糖体均由rRNA和多种蛋白质组成，其沉降系数分别是80S和70S。.核糖体活性中心的 A位主要在大亚基上，P位多在小亚基上。.蛋白质生物合成由 ATP和GTP提供能量，其中 ATP用于氨基酸活化，GTP用于肽链延伸.原核细胞中参与肽链延伸的蛋白质因子

32、包括IF因子、Tu和Ts因子等。.原核生物染色体和质粒、真核生物的细胞器DNATB是环状双链分子。.原核生物DNAM制起点一个并与细胞膜相结合，复制为双向，复制方式为。复制，真核细胞 DNAM制在核膜上.氯霉素、四环素、链霉素与核糖体结合抑制原核生物DNA勺翻译，亚胺环己酮只抑制真核细胞的翻译。.DNAZ链中，可作模板转录生成RNA的一股单链称为模版链，其对应的另一股单链称为编码链。.原核细胞中具有起始功能的肽链合成的起始复合物是70s复合物。.L-谷氨酸脱氢酶是生物体内分布最广、活性最强的氨基酸氧化脱氢酶，主要催化a -酮戊二酸和 NH3生成相应含氮化合物。.生物氨的排泄方式有尿素、尿酸、氨

33、、酰胺、鸟喋吟和氧化三甲胺等，人和脊椎动物以排泄尿酸为主。.生物体中活性蛋氨酸是 S-腺昔蛋氨酸，它是甲基的供应者。.动物体内生酮氨基酸指的是亮氨酸和赖氨酸。.一碳单位的载体主要是 FH4, CO苏是一碳单位。.黑色素是酪氨酸转化的产物之一。.植物芳香族氨基酸是由莽草酸途径合成的，起始物质为4 -磷酸赤群糖和磷酸烯醇丙酮酸。.天然氨基酸均为L 型，D氨基酸大多是由L 氨基酸变旋而来的。.澳化鼠CNBr仅分解由Met的竣基与别的氨基酸的氨基之间形成的肽键。.核酸和蛋白质的生物合成都可分为起始、延长和终止三个阶段。.蛋白质变性是由于空间结构受异常因素影响而改变，同时生物学功能丧失。.强酸水解蛋白质

34、时色氨酸被破坏。.蛋白质的变性（指蛋白质分子空间结构被破坏而凝聚从溶液中析出的现象）、沉淀，凝固相互之间有很密切的关系，但蛋白质变性后并不一定沉淀，沉淀的蛋白质不一定都变性；变性蛋白质只在等电点附近才沉淀；沉淀 的变性蛋白质也不一定凝固，如蛋白质被强酸、强碱变性后由于蛋白质颗粒带着大量电荷，故仍溶于强酸或强 减之中；但若将强碱和强酸溶液的pH调节到等电点，则变性蛋白质凝集成絮状沉淀物，若将此絮状物加热，则分子间相互盘缠而变成较为坚固的凝块。.蛋白质的生物合成是不可逆的，多肽链中氨基酸排序是按照遗传密码的规定进行排列，其排序是一定的，不是 随机的。.SD序列是指原核细胞 mRNA勺5 /端富含喋

35、吟碱基的序列，它可以和16SrRNA的3 /端的富含喀咤碱基的序列互补，使mRNAf小亚基结合。.核塘体上分别有 P位和A位，起始氨酰-tRNA （原核生物中是fMet-Trna、真核生物中是 Met-tRNA ）结合在P 位，A位的作用是接受新的氨酰-tRNA。.每个氨酰-tRNA进入核糖体的A位都需要延长因子的参与，并消耗一分子GTP。.肽基转移酶的作用是使 P位上的肽酰-tRNA转移至A位并形成新的肽键，起转肽作用和水解肽链作用。.蛋白质生物合成时转肽酶活性存在于核蛋白体大亚基。.生物体中活性蛋氨酸是 S-腺昔甲硫氨酸，它甲基供体。.一个N端为某种氨基酸的的 n肽，其开放式阅读框架至少应

36、有3n+6个核甘酸残基，其中3个核甘酸残基为起始密码子， 3 个核甘酸残基为终止密码子 （UAA,UAG,UGA ）。什么是开放阅读框（Open Reading Frame, ORF） ?在构成基因的核甘酸序列中存在着一些最终翻译成蛋白 的序列，每三个连续碱基 （即三联“密码子”）编码相应的氨基酸。其中有一个起始密码子-AUG/ATG和三个终止密码子，终止 密码子提供终止信号。当细胞机器沿着核酸合成蛋白链并使其不断延伸的过程中遇到终密 码子时，蛋白的延伸反应终止，一个成熟（或提前终止的突变）蛋白产生。因此开放阅读框是基因序列的一部 分，包含一段可以编码蛋白的碱基序列。由于拥有特殊的起始密码子和

37、直到可以从该段碱基序列产生合适大小蛋白才出现的终止密码子，该段碱基序列编码一个蛋白。.蛋白质合成的第一步是由氨酰tRNA合成酶催化氨基酸结合在 tRNA 3-末端-CCA中A的3 -OH相连合成氨酰-tRNA,供能者为ATP,氨基酸活化的部位是 竣基，以酯键与tRNA结合。.氨基酸活化的特异性取决于：氨基酰-tRNA合成酶；氨酰tRNA合成酶既能识别特定氨基酸又能特异识别tRNA,使它们能够特异性地接合。.氨基酸一旦与tRNA结合，进一步的去向则由tRNA决定。.蛋白质合成过程中，肽基转移酶起着转肽和水解肽链的作用。.蛋白质合成过程中，“注册”是氨酰-tRNA进入核糖体的某结合位点，该位点叫做

38、A位。.蛋白质生物合成中，并非所有氨酰-tRNA都是先进入核糖体的 A位；因为第一个氨酰-tRNA进入P位。.E.coli中有2种相关蛋白催化终止， 称为释放因子（RF）,其功能是：识别终止密码、使肽酰转移酶转变活性、 它们是大肠菌中的两种起终止作用的蛋白质；它们对不同的密码子有特异性，RF1识别UAA和UAG RF2识别UAA和UGA它们者B需要RF3的帮助。.蛋白质生物合成中把一个游离氨基酸掺入到多肽链生成一个肽键共须消耗的高能磷酸键数是4。.蛋白质合成过程中，为氨基酸活化提供能量的是ATP,为肽链延伸提供能量的是 GTP.信号肽位于分泌蛋白新生链的N端，其作用是引导多肽链进入内质网等亚细

39、胞。核甘酸及核酸化学.糖昔指单糖的半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、喋吟或喀咤）的羟基、胺基或疏基缩合形成的含糖衍生 物。.核昔中碱基与戊糖的连接为 C-N糖昔键。.脱氧核甘酸来自于核甘二磷酸的还原。.构成核酸的基本单位是核甘酸，它是由碱基、核糖（脱氧核糖和核糖）和磷酸基连接而成。.核酸分子有极性，5,端为磷酸基，3端为羟基，书写方向为 51 一 3。.喋吟核昔分子中正常糖昔键为1-9,即喋吟的第9位氮与戊糖的第1位碳之间形成糖昔键；喀咤核昔分子中正常糖昔键为为1-1,即喀咤的第1位氮与戊糖的第1位碳之间形成糖昔键。.DNA的Tm（DNA勺熔点或熔解温度）一般在70-85 C之间，Tm值大小

40、与（G+C %成正比。.真核细胞内，细胞核、叶绿体和线粒体均含有DNA.真核生物基因往往是不连续的，被称为断裂基因，其内含子一般不被翻译，但在转录后的加工中及DNA子内有多种作用。.真核生物已合成肽链之间可以重组加工，这是一种编辑过程。.蛋白质种类的差异在于 R基和多肽链长度不同；核酸种类的差异在于碱基排序不同、长度不同。.遗传信息的主要编码存在于DNA中，但RNA也编码遗传信息。.碱基互补配对是生物中心法则的核心，是双螺旋结构学说的精髓。.核酸分子中，糖环与碱基之间的连接键为糖昔键，其键型为P-型。.核酸的特征元素为磷，提取DNA的关键步骤是去除 RNA。.细胞内种类最多、含量最丰富的RN端

41、rRNA.分离RNAt用蔗糖梯度离心，分离 DNAt用氯化葩梯度离心。.X射线是揭示蛋白质、核酸二级结构最成功的方法。.核酸的最大光吸收峰为 260nm,核酸定量分析常用紫外吸收法。.DNA对紫外线的最大吸收峰值是260nm,蛋白质为280nm）.DNA变性后，紫外吸收增加，粘度下降，浮力密度升高，生物活性丧失。.维持DNAZ螺旋结构稳定的主要因素是碱基堆积力，大量存在于DNA分子中的弱作用力如氢键、离子键和范德华力也起一定作用。.tRNA的二级结构为三叶草型，三级结构为倒L型。.几乎所有tRNA 3-端序列都为CCA-OH其功能是携带活化氨基酸；氨基酸以酯键与CCA-O仲A所在的核糖3位-O

42、H结合。.tRNA的二级结构中的额外环是 tRNA分类的重要指标。.tRNA的作用是把氨基酸带到 mRNA旨定的位置；根据摆动学说，当一个tRNA分子上的反密码子的第一个碱基为次黄喋吟（I）时，它可以和 mRN福码子的第三位的 3种碱基配对：U、C、A.反密码子是指tRNA分子二级结构的反密码环中部的三个相邻核甘酸。.来源不同的DNAB1之间的复性叫 DNA交，来源不同的 DNA片段的组合叫DNAM组。.核酸内切酶（简称核酸酶）非专一性地水解核酸链内的3 ,5 -磷酸二酯键（即前一个核甘酸的3-OH与下一位核甘酸的5-位磷酸基团之间形成的共价键）。.核酸外切酶能够从多核甘酸链的一端逐个水解下单

43、核甘酸。.限制性内切酶作用于双链 DNA内部，识别位点在双链，长度为 4-8bp。.限制性内切酶是1979年由Arber、Smith等人发现的，这是 DNA重组技术诞生的标志。.生物体内脱氧核甘二磷酸（dNDP是由核甘二磷酸（NDP还原而来的，由核糖核甘酸还原酶（或称为核昔二 磷酸还原酶）催化。.生物体内的dTMP由dUM印基化而来的。.稀有碱基或稀有核昔主要见于RNA特另1J是tRNA=.常见的环化核甘酸有 cAM可口 cGMP常作为细胞内第二信使。.人类喋吟代谢的终产物是尿酸，因为人体缺乏尿酸酶。.腺喋吟A及AM曲解时首先脱去氨基转变为次黄喋吟I和IMP,后者再被氧化为黄喋吟和黄喋吟核甘酸

44、。.喋吟、喀咤及其核甘酸的生物合成有两类基本途径：从头合成、补救合成。.喋吟核甘酸从头合成的起始物是核糖-5-磷酸，首先合成IMP,其他各种喋吟核甘酸都是IMP衍生而来.喋吟核甘酸从头合成 IMP过程中的代谢产物有：IMP、AMP ADP GD有，四氢叶酸（FH4或THF）作为一碳单 位载体。.由IMP转化为AM而 GT艰供能量，转化为 GMFfe ATP提供能量。.喋吟核甘酸从头合成的原料有Asp,Gly,Gln,CO 2和甲酸（即一碳单位）和PRPP喀咤核甘酸从头合成的原料有Asp,NH3和CO,可以说碱基是氨基酸代谢的产物。.喀咤分解过程中，胞喀咤脱氨基转变为尿喀咤，胞喀咤经脱氨、还原等

45、反应可转变为3 -丙氨酸，胸腺喀咤经还原、水解等反应可转变为3 -氨基异丁酸。.喀咤核甘酸从头合成与喋吟核甘酸从头合成不同的是，前者先合成喀咤环，再与PRPP反应形成最初产物尿喀咤核甘酸（UMP。.喀咤核甘酸合成途径的反馈抑制是由于控制了天冬氨酸转氨甲酰酶的活性。.从NMP专变为NDP由核昔一磷酸激酶催化，从NDP转变为NTP由核昔二磷酸催化。.组蛋白（histones ）是真核生物体细胞染色质中的碱性蛋白质，约含 25%的Arg和Lys。比其他蛋白的Arg、Lys的 含量都多。.DNA的半保留复制是1958年由Meselson和Stahl通过15N标记培养和氯化葩密度梯度技术首先证实。.DN

46、A复制过程中合成后随链时，先由引物酶合成RNA引物，再由DNA聚合酶出在其3端合成DNA链，然后由DNA聚合酶I切除引物并填补空隙，最后由DNAt接酶连接成完整的链。.大肠杆菌DNA聚合酶出主要负责 DNAM制和延长；DNA聚合酶出有2套催化中心，后随链模版进行360度环化后，即可与前导链同时进行复制。.大肠杆菌的DN咪合酶I主要负责 DN砥复合成、去除引物、填补空缺、校对等。（DN咪合酶n的功能不详，可能在损伤修复中有特殊作用）。.真核生物DNA聚合酶至少有五种， 对DNAM制和延长起主要作用的酶是DNA聚合酶8,除DNA聚合酶能催化磷酸二酯键生成，引物酶和连接酶也参与复制过程中磷酸二酯键的

47、生成。.原核生物tRNA、rRNA是同时被转录的。tRNA均具有三叶草形二级结构和倒L形的三级结构。.原核生物DNA复制是单起点，真核生物线粒体和叶绿体 DNA复制是单起点，但原核和真核生物的复制方向多为 双向，即复制时解开双链可形成2个复制叉，它们的运动方向相反。.环状DNAM制是单起点，大多数为双向复制。.真核生物DNAM制是多起点，复制叉的移动速度小于原核生物，但总速度大于原核生物。.真核生物基因的特点主要是：基因组庞大，有重复序列，多为断裂基因，基因转录形成单顺反子mRNA.原核生物基因的特点主要是：基因组较小，多为连续基因，基因转录形成多顺反子mRNA.原核生物复制叉的移动速度为50

48、 000bp/min,真核生物的为 1000-3000bp/min。.DNA复制是半保留式的，转录是全保留式的。.DNA按半保留方式复制。如果一个完全放射标记的双链DNA分子，放在不含有放射标记物的溶液中，进行两轮复制，所产生的四个 DNA子半数分子没有放射性。.以DNW模扳合成RNA的过程称为转录，转录是 DNA勺部分转录，不需要 RNA引物。.DNA复制过程中前导链为连续复制，后随链为不连续复制，但前导链和后随链延伸的方向均与复制叉的方向一致。.复制后随链时先合成冈崎片段（它们是一组短的单链DNM段），后连接为连续的 DNA.在大肠杆菌E.coli的DNA复制中，DNA聚合酶I的作用去除引

49、物；DNA聚合酶II主要在DNA修复中起作用； SSB的作用是稳定DNA单链区；先合成RNA引物是因为DNA聚合酶不能催化 DNA链的从头合成。.原核细胞（如 E.coli ）中DNA聚合酶III由多个亚基组成，是主要的DNAB1延长酶有3, 一 5,外切酶活力。.DNA复制中，RNMI物提供3 -OH末端作为合成新 DN班的起点，其合成方向 5 一 3.复制以dNTP为底物，转录以 NTP为底物。.DNA复制需要DN咪合酶和RNA聚合酶（合成引物，也称引物酶） 。.需要引物分子参与生物合成反应的有：DNAM制、淀粉合成、糖原合成等。.以tRNA为引物的核酸合成是逆转录。.DNA复制中，引物酶

50、可辨认 DNA分子上的起始位点，并以一段DNW模板，合成引物，其方向是5 一 3。.反转录酶是由Temin等于1970年发现的，该酶有三种功能：依赖RNA旨导的DNA聚合酶活力，即以 RNA为模板、以dNTP为底物合成互补的 DNAB1;核糖核酸酶 H（RNase H）活力；依赖DNA旨导的DNAm合酶活力。.逆转录酶催化 RNA旨导的DNA合成也需要 RN阿物，如HIV病毒是带有自己的一个 tRNA作为反转录的引物。.原核细胞中，DNA聚合酶出能在引物的 3端逐个加上约1000-2000个与模板互补的脱氧核甘酸单位，从而完成从5端一 3端方向冈崎片段的合成。大肠杆菌中的DNA聚合酶都能催化

51、DNAlf生链从5 一 3延长。.大肠杆菌中DNAm合酶的3 - 5端外切酶活性是校对新生链和改正错配碱基的一种修复机制。.切除引物是因为聚合酶 I有5 3外切酶作用。.DNA聚合酶参与DNAM制指将小分子（单体/基本单位）聚合成大分子,DNA1接酶参与DNA片段的拼接，它 们连接的都是磷酸二酯键。.DNA的复制起始点大多为一段 DNA歹U,含有100-200bp。.DNA生物合成的底物为四种 dNTP, RNAfc物合成的底物为四种 NTP.GTP为肽链合成直接供能，CTP为磷脂合成提供能量，为淀粉、糖原合成提供能量的主要是UTR.大肠杆菌DNA聚合酶I为单链，含有锌，同时具有合成和分解3

52、,5磷酸二酯键多种功能。.除高等哺乳动物外，其他生物具有DNAt修复能力。.真核细胞的启动子不能被细菌RNAM合酶识别。.DNA复制需要RNAm合酶（即引物合成酶）催化RNMI物合成。.利福平抑制原核生物 RNAm合酶活T（与P-亚基结合）。.厂鹅膏蕈碱抑制真核生物 RNA聚合酶n作用。.放线菌素D是原核和真核细胞 RNA聚合酶专一抑制剂（插入到DNA双螺旋结构中两个连续的 dG-dC对之间，造 成DNA莫板变形）。.原核生物的启动子在原核细胞中可以重组使用，用于表达真核、原核生物基因。.大肠杆菌（E.coli）中RN咪合酶的全酶亚基组成是：“23 3 其中a 2 3 3 /称为核心酶（现在认

53、为是 23 3）；各亚基的功能分别是：b起始因子，3 结合DNA 3起始和催化作用，E.coli的RNA聚合酶没有校正功能。.真核生物三种RNAm合酶的启动子互不相同。.原核生物rRNA有23S、16S、5s三种，真核生物 rRNA有28S、18S、5.8S和5s四种。.密码子存在于 mRNAh编码氨基酸白密码子共有61个，另有3个终止密码子。.mRNA翻译的方向是5 -3；模板DNA链被阅读的方向是 3 一5.真核生物mRNA勺初级转录产物是 hnRNA.原核生物中mRNAr般不需要转录后加工。.原核细胞中各种 RNA是由同一种RN咪合酶催化生成，而真核细胞核基因的转录分别由3种RNA聚合酶

54、催化，其中rRNA基因由RNA聚合酶I转录，hnRNA基因由RNA聚合酶H转录，各类小分子量RAN则是RNA聚合酶出.原核生物参与转录起始的酶是：RN咪合酶全酶，转录终止因子为烟子。.抗终止因子：指原核细胞中有些蛋白质能够使RNA聚合酶越过终止位点，称为抗终止因子，如 N蛋白、NusA蛋白，能阻止不依赖于 两子的终止作用。.RNA是可以复制的，复制方式有多种，且RN蝠目前已知体内惟一兼具携带遗传信息和催化两种功能的分子。.核酸中的核糖为3型，但合成时所需的为 “型。.喋吟分解的共同中产物是黄喋吟，.人体内喋吟分解的终产物是尿酸。.喋吟核甘酸从头合成时首先生成的中间产物是IMP,喀咤核甘酸从头合

55、成时首先生成的中间产物乳清酸。.真核细胞成熟mRNA的特点：一是5-末端由7-甲基鸟喋吟（m7G）与5-三磷酸末端通过5-5结合形成“帽子” 结构，二是3-末端的多聚A尾（polyA）。.真核细胞 mRNA帽子结构是：m7GPPPN1mPN2mP.人体内喋吟核甘酸分解代谢的主要终产物是尿酸；若喋吟核甘酸分解代谢紊乱，尿酸盐晶体可沉积于关节、软 组织等导致关节炎、尿路结石等疾病，称为痛风症，别喋吟醇是治疗痛风症的有效药物。.DNA双螺旋分别有 A、RC、D、Z-型等多种类型，B-DNA二级结构为右手螺旋.紫外线照射造成的 DNAg伤是形成二聚体，主要发生在T-T之间。.逆转录酶同时具有 DNA聚

56、合和RNA聚合的能力。酶化学.酶的本质不仅是蛋白质，某些RNA也有酶活性；蛋白酶在细胞内、外都可产生催化作用。.酶活力或活性是指酶催化一定化学反应的能力，酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。.催化可逆反应的酶，对正、反两个方向的 Km不同。. Km是当化学反应达到最大反应速率一般时的底物浓度，其单位与底物浓度的单位一致，为mol/L等.酶实现高效催化作用的主要因素有五个方面：邻近定向效应（指底物与酶的活性部位出现正确的立体化学排列可提高活性部位上底物的浓度）、敏感键变形、酸碱催化、共价催化和微环境作用，.酶的活性中心主要由结合基团和催化基团两部分组成，前者决定酶的特异性，后者决定酶的反应性质。

57、.催化ATP分子中的磷酰基转移到受体上的酶称为激酶。.结构不同，对反应两侧物质亲和力不同，但能够催化的相同反应的一组酶称为同工酶。.全酶由酶蛋白和辅助因子组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中酶蛋白决定酶的专一性和高效率， 辅助因子起传递电子、原子或化学基团等的作用。.双倒数作图法测定酶促反应的Km和Vmax时，其纵轴截距为1/Vmax,斜率为Km/ Vmax ,横轴截距为-1/ Km。.当酶促反应达到“恒态”时，ES复合物的浓度不变。.乳酸脱氢酶是同工酶，对底物有不同的Km值：心肌富含LDH1 （ H4）,它对NAD+的Kmt较小、对丙酮酸的 Km较大，故其作用主要是催化乳酸脱氢生成丙

58、酮酸，以便于心肌利用乳酸氧化供能；而骨骼肌等肌肉中富含 LDH5它对NAD勺Km值较大、对丙酮酸的 Km值较小，故其作用主要是催化丙酮酸还原为乳酸，这就是为什么骨骼肌 在剧烈运动后感到酸痛的原因。.一般地，酶都有活性和非活性两种形式，其活性和非活性两种形式可在不同酶催化下互变，催化互变的酶受激 素等因素调控，酶的两种形式的互变常经过化学修饰，需消耗能量。.酶催化反应的最适温度和最适pH都不是酶的特征常数。.化学本质为蛋白质的酶的活T中心常出现的残基有 Asp、Thr、Ser、Glu等，其中Ser残基是常见的共价修饰 对象。.含有Fe和Cu元素的细胞色素aa3以复合物形式存在，又称细胞色素氧化酶

59、，是呼吸链最后一个电子载体，将 电子直接传递给氧。.己糖激酶与其他激酶一样，其催化活性需M参与（作为激活剂）。.酶原激活指某种物质作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程，其本质切断酶原分子中特异肽键或去除部分肽段后有利于酶活性中心的形成。.判断酶的纯度或优劣的主要依据是酶的活力和比活力，不直接用含量。（比活力指每毫克酶蛋白所具有的活力单位数，有时也用每克酶制剂或每毫升酶制剂所含的活力单位数来表示。）.比话力是表示酶制剂纯度的一个重要指标，对同一种酶来说，酶的纯度越高，酶的比活力越高。.测定酶促反应速度有两种方法：单位时间内的底物消耗量和产物生成量。.测定酶活力时，底物浓度一般大于酶浓度，为该酶的

60、3Km5Km。.固定化酶技术是通过吸附、耦联、交联和包埋等物理或化学方法把酶连接在载体上，做成仍具有酶活性的水不 溶酶的技术。.米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关，其值等于反应速度达到最大反应速度一半 时的底物浓度。.米氏方程及其图形反映了酶促反应初速度与底物浓度的关系。.若同一种酶有 N种底物就有N个Km值，其中Km值最小的底物，称为该酶的最适底物。.米氏方程表明，当酶浓度、pH、温度和条件固定不变，底物浓度很大时，底物浓度与反应速度无关。.在酶浓度不变的条件下，以反应速度V-对底物S作图，其图像为矩形双曲线。.抑制剂对酶的抑制作用类型一般分为可逆抑制制作用和不可逆抑