生物源纤维第二章201509080914

1、再生动物蛋白纤维再生植物蛋白纤维蛋白质纤维指基本组成物质为蛋白质的一类纤维。蛋白质纤维指基本组成物质为蛋白质的一类纤维。一、蛋白质的一、蛋白质的化学组成及分子结构化学组成及分子结构1、化学组成、化学组成 蛋白质是分子量很高的蛋白质是分子量很高的有机含氮高分子物有机含氮高分子物，结构较为复，结构较为复杂，但组成元素的种类并不很多，主要有杂，但组成元素的种类并不很多，主要有碳、氢、氧、碳、氢、氧、氮氮等。等。不同的蛋白质其氨基酸构成比例及方式不同，故各种蛋白质其含氮量不同。不同的蛋白质其氨基酸构成比例及方式不同，故各种蛋白质其含氮量不同。一般蛋白质含氮量为一般蛋白质含氮量为16%，即，即100克蛋

2、白质的含氮量平均为克蛋白质的含氮量平均为16克，数值克，数值(6.25)称为蛋白质系数。称为蛋白质系数。天然蛋白质中的氨基酸主要有天然蛋白质中的氨基酸主要有20种左右，它们的共同特种左右，它们的共同特点是都属于点是都属于-氨基酸。可用如下通式表示：氨基酸。可用如下通式表示：R1CHNH2COOHRCHNH2H2CCOOHRCHNH2H2CCOOHH2CNH2CH2COOHNH2CH2CH2CH2CH2CHCOOHNH2HOOCH2CH2CHCCOOHNH2 蛋白质分类蛋白质分类形状形状二、蛋白质分子的结构二、蛋白质分子的结构蛋白质的大分子可以看作是由蛋白质的大分子可以看作是由-氨基酸彼此通过氨

3、基氨基酸彼此通过氨基与羧基之间的脱水缩合，以与羧基之间的脱水缩合，以酰胺键（肽键）酰胺键（肽键）连结而成连结而成的大分子：的大分子： 一级结构或称化学结构。是指蛋白质中以共价键相连一级结构或称化学结构。是指蛋白质中以共价键相连的的氨基酸的排列顺序氨基酸的排列顺序。二级结构：指多肽链主链骨架中的若干肽段，各自以链内的氢键联系，沿着某二级结构：指多肽链主链骨架中的若干肽段，各自以链内的氢键联系，沿着某个轴个轴盘旋或折叠盘旋或折叠，从而形成有规则的构象。，从而形成有规则的构象。 如如-螺旋螺旋、-折叠（平面，空间）、折叠（平面，空间）、-转角等。转角等。2. 蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构 -螺旋

4、结构螺旋结构三级结构三级结构：多肽链在多肽链在二级结构的基础上，二级结构的基础上，由于相隔较远的氨基由于相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作酸残基侧链的相互作用，发生范围广泛的用，发生范围广泛的盘旋和折叠，从而产盘旋和折叠，从而产生特定的生特定的三维空间结三维空间结构构。 四级结构几个各具有特定的一、二、三级结四级结构几个各具有特定的一、二、三级结构构的多肽链在一起，的多肽链在一起，或者有时还和辅基在一起，再以一定的关系相集合，构成蛋白质。或者有时还和辅基在一起，再以一定的关系相集合，构成蛋白质。 一、共价相互作用一、共价相互作用：（二硫键）二硫键） 二硫键在胞外蛋白和胞内蛋白中的功能二硫键在胞外

5、蛋白和胞内蛋白中的功能 二硫桥作为蛋白质结构花样的组成部分二硫桥作为蛋白质结构花样的组成部分 蛋白质结构中原子间的相互作用可分为两类：蛋白质结构中原子间的相互作用可分为两类：共价相互作用和非共价相互作用。共价相互作用和非共价相互作用。 二硫键(-S-S-)又称作二硫桥或硫硫键：是指两个硫原子之间形成的化学键。其键能很大，大约为30100Kcal/mol 因此是一种很强的化学键它可以把不同的肽链或同一肽链的不同部分连接起来对稳定蛋白质的构象起着重要的作用。二硫键的形成：在细胞外大多数二硫键的形成是自发地， 而在细胞内它需要细胞膜上的酶系统来将二硫键引入蛋白质。因为现代的细胞是依靠很强的还原环境所

6、维持的，例如5mM的还原谷胱甘肽和0.01mM 的氧化谷胱甘肽，在这样的条件下蛋白质中二硫键的形成就不是自发的了。二硫键在胞外蛋白中的功能：在胞外蛋白中二硫键决定了胞外蛋白的机械性质。例如：角蛋白蛇毒毒素蛋白和其它的毒素蛋白多肽激素消化酶免疫球蛋白溶菌酶以及牛奶蛋白等，在这些蛋白质中二硫键的作用对于结构的稳定Schematic models of an antibody molecule and a Fab fragment二、非共价相互作用二、非共价相互作用 蛋白质的空间结构主要是由非共价相互作用蛋白质的空间结构主要是由非共价相互作用所维系的。弱的相互作用力使得非共价键易于断所维系的。弱的相

7、互作用力使得非共价键易于断裂，使蛋白质分子具有柔性。裂，使蛋白质分子具有柔性。 主要非共价相互作用力:范德华相互作用, 静电相互作用, 疏水相互作用, 氢键和盐键等+ + 蛋白质结构中的非共价相互作用蛋白质结构中的非共价相互作用 1 1、范得华相互作用、范得华相互作用: :原子间以及被化学键所饱和的分子间存在着弱的相互吸引力 极性基团偶极矩之间的静电力；极性基团偶极矩之间的静电力； 诱导力；诱导力； 色散力。色散力。 三种范得华相互作用中，色散力是占主要地位的三种范得华相互作用中，色散力是占主要地位的相互作用力。相互作用力。 色散力:非极性分子中的原子和分子的原点振动引起的, 动态极化可使在某

8、一瞬间电子云的重心偏离核正电荷的中心使得非极性分子产生瞬间偶极矩，此瞬间偶极矩将在邻近分子中诱导出偶极矩，这种瞬间偶极矩与诱导偶极矩的相互作用力称作色散力。2、静电相互作用、静电相互作用:因为分子中不同类型的原子形成共价键时成键电子的分布是不对称的，因此分子中大多数的原子都带有部分电荷，另外蛋白质分子中极性氨基酸的侧链也带有部分电荷。 蛋白质的静电相互作用可分为蛋白质的静电相互作用可分为蛋白质分子内蛋白质分子内部部的静电相互作用和的静电相互作用和蛋白质分子外部与周围环境蛋白质分子外部与周围环境即即溶剂的静电相互作用。溶剂的静电相互作用。 3 3、氢键、氢键: :氢键是通过氢原子参与成键的特殊形

9、式的化学键当一个电负性较强的原子与氢键合后，继续与另当一个电负性较强的原子与氢键合后，继续与另一个电负性较强的原子键合：一个电负性较强的原子键合：X H .Y 氢键是稳定蛋白质二级结构的主要因素。氢键是稳定蛋白质二级结构的主要因素。氢键的本质是X H 之间为极性的共价结合。电负性较强的X 原子将氢原子的电子云拉向自己一方使X H 变为偶极元，从而使X 原子带有部分负电荷，而氢原子则带有部分正电荷。当带有部分正电荷的H 和具有孤电子对电负性较强的Y 原子接近时它们之间存在着静电引力于是便形成了带部分共价键性质的氢键。氢键的键能一般为 -3 -6Kcal/mol， 介于范得华力和共价键之间，这样的

10、能量表明氢键既有足够的稳定性，提供显著的结合能，又可以迅速解离。蛋白质分子中的氢键蛋白质分子中的氢键 4、疏水相互作用、疏水相互作用 ： 疏水相互作用是由于非极性疏水相互作用是由于非极性基团的存在，引起了水分子的结构重排，形成了基团的存在，引起了水分子的结构重排，形成了水和水之间的氢键网络，使水的有序度增加而使水和水之间的氢键网络，使水的有序度增加而使熵降低。熵降低。 维持蛋白质三级结构最主要的因素是疏水相维持蛋白质三级结构最主要的因素是疏水相互作用。互作用。 非极性分子在水中倾向于聚集在一起以减少表面积，这也就是蛋白质分子中疏水内核形成的原因。疏水性的一个重要特点是它的可加和性，即一个大分子

11、的疏水性可由组成它的基团的相对疏水性的加和得到。氨基酸侧链的相对疏水性和亲水性氨基酸侧链的相对疏水性和亲水性 5、盐键、盐键 当一个氨基酸的氨基和与它空间相邻的另一个当一个氨基酸的氨基和与它空间相邻的另一个氨基酸的羧基互相靠近时，形成盐键。氨基酸的羧基互相靠近时，形成盐键。-COO.H3N- 相邻的氨基和羧基的结合能大约为5.0 Kcal/mol 左右 在蛋白质工程研究中，人们拟从下面几个方在蛋白质工程研究中，人们拟从下面几个方面对蛋白质分子进行改造，以图提高蛋白质分子面对蛋白质分子进行改造，以图提高蛋白质分子的稳定性：的稳定性： 1、疏水相互作用、疏水相互作用 2、静电相互作用、静电相互作用

12、 3、氢键、氢键 4、二硫键、二硫键 疏水相互作用被认为是蛋白质折叠的主要驱动力，蛋白质分子中的疏水基团暴露于溶剂中往往会引起不利于蛋白质折叠的自由能变化，将氨基酸从水中转移到有机溶剂中的转移自由能的大小可用来衡量疏水相互作用的大小。Methews等人对T4 溶菌酶中的Ile 做了11 种的不同氨基酸残基的替换，研究发现该蛋白质的稳定性和转移自由能之间存在着直接的比例关系，通过计算蛋白质折叠过程中溶剂可接触表面积的变化来评估疏水相互作用对蛋白质稳定性的影响。 疏水相互作用静电相互作用蛋白质分子的静电相互作用包括带电基团以及原子上的部分电荷之间的相互作用。定点突变的实验结果表明静电相互作用对稳定

13、性的影响依赖于带电基团的位置，例如在a螺旋的N 端附近引入酸性氨基酸或在C 端附近引入碱性氨基酸均可以提高蛋白质分子的稳定性。氢键氢键对蛋白质空间结构的稳定性极为重要，特别是对二级结构的形成起着关键的作用。Bryan 等人用随机突变的方法诱变枯草杆菌蛋白酶BPN的基因筛选到的一个耐热突变型蛋白酶序列测定表明是其218 位的一个Asn 变成了Ser。二硫键引入二硫键可以减少蛋白质去折叠的构型熵，因此可以提高蛋白质分子的稳定性。但是引入二硫键的前提是二硫键的引入不能同时增加结构张力。Bod and Huber 1992The Crystal Structure of the Double-head

14、ed Arrowhead Protease Inhibitor A in Complex with Two TrypsinsBao et al. 1. 1. 蛋白质的两性性质蛋白质的两性性质蛋白质分子中除末端的氨基与羧基外，侧基上还含有许多酸性、碱性基团，所以蛋白质兼具酸、碱性质，是典型的的两性高分子电解质。式中式中“P P”表示多肽链。表示多肽链。R1CHH2NCOOHR1CHH3NCOOR1CHH3NCOOH+OH-H+OH-R1CHH3NCOOHR1CHH2NCOO由上式可以明显地看出，这三种状态之间的关系，是由溶由上式可以明显地看出，这三种状态之间的关系，是由溶液的氢离子浓度决定的。液

15、的氢离子浓度决定的。五、蛋白质溶液的胶体性质五、蛋白质溶液的胶体性质六、蛋白质的变性六、蛋白质的变性 （1）家蚕丝：即桑蚕所产之丝。是最早在我国利用的天然纤维，被织成绫罗绸缎等许多织物，久负盛名，是高级纺织原料，纤维细柔平滑，富有弹性，光泽、吸湿好。 （2）野蚕丝：种类很多，常见有柞蚕丝，蓖麻蚕丝，天蚕丝，樟蚕丝，柳蚕丝等。其中以柞蚕丝为主要产品，也是最早在中国利用的蚕丝。它的强伸度要比桑蚕丝好，耐腐蚀性，耐光性，吸湿性等方面也比桑蚕丝好，但它的细度差异大，长度短，丝上常有天然色，缫丝比较难，杂质也多，适合作中厚丝织物。 蚕丝是天然蛋白质类纤维，是自然界可供纺织用的天然长丝。分为家蚕丝与野蚕丝

16、两大类(1)蚕丝的形成在丝素中，所含主要氨基酸侧基小，因而使蚕丝分子结构较为简在丝素中，所含主要氨基酸侧基小，因而使蚕丝分子结构较为简单，长链大分子规整排列，呈单，长链大分子规整排列，呈-折叠构象，有较高的结晶性。折叠构象，有较高的结晶性。(2) 蚕蚕丝的化学组成丝的化学组成RCHH2NCOOH水水溶溶性性球球蛋蛋白白纤纤维维状状蛋蛋白白桑蚕的绢丝腺桑蚕的绢丝腺柞柞zuo蚕丝截面形态蚕丝截面形态桑蚕丝的截面形态桑蚕丝的截面形态鳞片层鳞片层(3) 蚕蚕丝的形态结构丝的形态结构横截面呈近三角形；纵向表面光滑，粗细均匀，少数地方有粗细变化，光泽强而不刺眼。 (1)形态尺寸(2)强伸度强力：麻丝毛棉；

17、强度：麻丝棉毛；伸长：毛丝棉麻(3)吸湿性毛麻丝棉生丝的抱合性是指丝胶把若干根茧丝粘在一起而不脱散的性能。(4)抱合性混茧混茧剥茧剥茧 选茧选茧煮茧煮茧缫丝缫丝复摇复摇整理整理检验检验 煮茧：煮茧：利用水和热的作用，有时也添加化学助剂，利用水和热的作用，有时也添加化学助剂，把茧丝外围的丝胶适当膨润、软和，使茧丝间的胶把茧丝外围的丝胶适当膨润、软和，使茧丝间的胶着力小于茧丝的湿润强力，以便在缫丝时茧丝能连着力小于茧丝的湿润强力，以便在缫丝时茧丝能连续不断地依次离解。续不断地依次离解。 2.2.4 丝素的结构丝素的结构2. 水的作用水的作用丝素在常温水中的吸水膨胀有一定的限度丝素在常温水中的吸水膨

18、胀有一定的限度有限膨润有限膨润。吸湿率仅次于羊毛和粘胶纤维，标准回潮率吸湿率仅次于羊毛和粘胶纤维，标准回潮率10%。吸湿同时发生溶胀，条件激烈，肽键水解，纤维失重，机械吸湿同时发生溶胀，条件激烈，肽键水解，纤维失重，机械性能变化。可溶解在某些酸、碱或盐的水溶液中。性能变化。可溶解在某些酸、碱或盐的水溶液中。3. 盐类的作用盐类的作用与负离子的水化能力有关，负离子水化能力越大，与丝素争与负离子的水化能力有关，负离子水化能力越大，与丝素争夺水分子的能力愈强，丝素不易发生水化。夺水分子的能力愈强，丝素不易发生水化。盐类在水中溶解生成的离子，会促使水分子的极性增加，有盐类在水中溶解生成的离子，会促使水分子的极性增加，有利于丝素的膨润溶解。利于丝素的膨润溶解。4. 热性能热性能2.3 2.3 蜘蛛丝纤维蜘蛛丝纤维圃蜘园蛛圃蜘园蛛a 蜘蛛丝的组成蜘蛛丝的组成电子显微镜下蜘蛛丝的结构外观上又细又柔软的，蜘蛛丝之所以具有极好的弹性和强度，其原因在于：1.不规则不规则的蛋白质的蛋白质分子链分子链，这使蜘，这使蜘 蛛丝具有蛛丝具有弹性弹性；2.规则规则的蛋白质的蛋白质分子链分子链，这又使蜘蛛丝具有，这又使蜘蛛丝具有强度强度。蜘蛛丝的性能蜘蛛丝的性能黑寡妇纺织制品纺织制品防弹背心防割手