五年制生化七版教学大纲

1、生物化学课程教学大纲课程名称：生物化学授课专业：五年制本科临床医学、预防医学、口腔医学、医学检验专业学时与学分：总学时数为103（理论课64学时，实验课39学时），5学分一、课程性质和目的生物化学 ( Biochemistry )是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用。由于生物化学越来越多地成为生命科学的共同语言，当今生物化学已成为生命科学领域的前沿学科。生物化学教学任务主要是介绍生物化学的基本知识，以及某些与医学相关的生物化学进展，包括生物大分子的结构与功能（蛋白质、核酸、酶），物质代谢及其调节（糖代谢、脂代谢、

2、生物氧化、氨基酸代谢、核苷酸代谢、物质代谢的联系与调节）；基因信息的传递（DNA复制、RNA转录、蛋白质生物合成、基因表达调控、重组DNA与基因工程）；相关的专题知识（细胞信息传递，血液生物化学，肝的生物化学，维生素与微量元素，糖蛋白、蛋白聚糖与细胞外基质，癌基因、抑癌基因与生长因子，基因诊断与基因治疗等）。 生物化学的教学要求学生掌握本学科重要的基本理论、基本知识和基本实践技能，教师应理论联系实际，启发学生独立思考，并培养他们分析问题和解决问题的能力。此外，为适应现代科学的迅速发展，在教学过程中，教师要充分发挥主导作用，授课条理分明，由浅入深，重点突出，及时补充介绍一些本学科新进展，使学生对

3、生物化学的世界先进水平能有所了解。本教学大纲所列的理论课内容均要求学生学习，但并非全部在课堂上进行讲授，可以通过多种方式教学，部分内容可由学生自学。教学内容的要求分三级，第一级为掌握的内容，要求学生牢记并能口述自由表达，还能应用这些理论解释有关生化现象以及应用于后续课程；第三级为了解内容，学生对此内容应有一初步印象；第二级为熟悉内容，对这部分内容的要求介于掌握与了解内容之间。本大纲适用于我校五年制本科的临床医学、预防医学、口腔医学、医学检验等专业的理论课教学。总学时为103学时（理论课64学时，实验课39学时），5学分。二、理论课教学内容及基本要求第一章 蛋白质的结构与功能 学时分配：5学时掌

4、握：蛋白质的元素组成特点；组成蛋白质的二十种氨基酸的结构通式、中文名字及英文三字缩写符号；肽及多肽(链)的定义；主链和侧链、肽链两端的概念及肽链书写方法；蛋白质一级、二级、三级以及四级结构的概念及维系键；二级结构的主要形式；肽平面及肽单元的概念；结构域的概念；亚基的概念；蛋白质的一级结构、空间结构与功能关系；蛋白质变性的概念、变性因素及变性原理；蛋白质等电点的概念及蛋白质两性电离和紫外吸收特性；稳定蛋白质胶体性质的两大因素。熟悉：蛋白质的生物学功能；氨基酸的分类及部分氨基酸（Asp、Glu、Arg、Lys、His、Pro、Cys、Ser）的R基团；一些重要的生物活性肽（GSH、多肽类激素、神经

5、肽）；-螺旋、-折叠的结构要点；模序的概念及其常见形式（锌指、HLH等）；Hb空间结构的改变对其结合氧功能的影响（氧百分饱和度、氧解离曲线、协同效应及变构效应）；分子病的概念及例子；蛋白质沉淀的概念及常用沉淀方法；蛋白质呈色反应及其重要性；蛋白质变性、沉淀和凝固之间的联系；蛋白质含量测定的方法及其原理；蛋白质三种常用分类方法（按分子组成成分分类、按分子形状分类、按其主要功能分类）。了解：蛋白质是构成生物体的基本成分；维持蛋白质空间结构的化学键；一级结构对二级结构的决定作用（影响-螺旋及-折叠形成的主要因素）；蛋白质组学概念及研究技术平台；蛋白质一级结构测定的方法及原理；蛋白质和多肽合成的基本原

6、理；Hb分子的四级结构概况；蛋白质的结构与生物进化关系的重要性；分子伴侣的概念及其对蛋白质分子空间结构形成的影响；蛋白质分子测定的原理；用丙酮沉淀、盐析、电泳、透析、层析、分子筛过滤、超速离心等分离纯化蛋白质的方法；蛋白质分离、纯化的基本方法及其原理；氨基酸序列测定的常用分析方法（Sanger水解逐段分析法、未端分析、倒推法）；蛋白质分子空间结构测定的常用方法（X-线晶体衍射法、二维核磁共振技术、计算法预测等）。第二章 核酸的结构与功能 学时分配：4学时掌握：核酸的概念、分类及其重要生物学功能；核苷酸组成成分（碱基、戊糖、磷酸）的结构特点、符号及其连接方式；碱基对紫外光的吸收性质及其重要应用；

7、两类核酸分子组成的比较；核苷的概念、命名及主要种类；核苷酸的概念、结构要点、命名、分类及英文符号；多核苷酸、多核苷酸链、磷酸二酯键、多核苷酸链主、侧链及两端的概念；多核苷酸链的书写规则；核酸一级结构的概念；Watson和Crick提出的DNA双螺旋结构模型要点及碱基互补规律；细胞内RNA的主要种类及功能；RNA分子组成特征；三类RNA（rRNA、tRNA、mRNA）的结构特点及生物学功能；DNA与RNA在一级结构上的区别；DNA的基本生物学功能；DNA变性的概念、常用变性方法、变性后的改变及变性的实质；Tm、增色效应（高色效应）的概念及（G+C）与Tm之间的联系；变性DNA复性的概念、本质及主

8、要改变（减色效应）。熟悉：核苷酸的其它功能（辅酶、高能物质、第二信使等）；环化核苷酸（cAMP、cGMP）及辅酶类核苷酸的结构特点；Chargaff规则；环状DNA分子的超螺旋结构；真核DNA超螺旋结构的基本单位（核小体）的形成；基因组的概念；rRNA的种类及结构特点；核酸的一般理化性质（酸性、溶液粘度大、易断裂、A260）及其应用；核酸分子杂交的概念及常见形式；核酸酶、核酸外切酶、核酸内切酶及限制性核酸内切酶（限制酶）的概念及其在DNA重组技术中的重要应用。了解：稀有碱基；碱基的互变异构；DNA结构的多样性（B-DNA、Z-DNA、A-DNA）；真核细胞DNA三级结构（核小体）及从DNA到染

9、色体的组装过程；核酸分离纯化的方法；核酸含量测定的原理。 第三章 酶 学时分配：6学时掌握：单纯酶、结合酶、全酶、酶蛋白、辅助因子、辅酶、辅基的概念；酶活性中心、必需基团的概念；同工酶的概念；酶反应特点（高效率、特异性、可调节性）；酶专一性概念及表现形式；酶反应高效性的机制（活化能）；酶促反应动力学的含义；影响酶促反应的因素（底物浓度、温度、pH、酶浓度、激活剂、抑制剂）；米氏方程式；米氏常数Km的意义；酶浓度对反应速度的影响；最适pH的概念，pH对V影响的机理；最适温度的概念；温度对V影响的机理（双重影响）；高温与低温对酶的不同影响及应用；酶的抑制剂的概念、抑制作用的分类；不可逆抑制的概念及

10、其分类；可逆性抑制的概念及其分类；变构酶及变构效应、共价修饰的概念；酶原、酶原激活的概念。熟悉：单体酶、寡聚酶、多酶体系、多功能酶（串联酶）的含义；酶原激活的实例及其生理意义；核糖酶（核酶）的概念； S对V影响的饱和曲线；米氏常数的求法；pH对酶促反应速度影响的原因；竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制作用的概念及其动力学改变（对Km、Vm的影响）；用林-贝氏作图法（双倒数作图法）测定Km值及Vm值的原理；竞争性抑制作用的实例及其在医药学中的意义；六大类酶（按顺序记忆）；酶活力单位表示方法； LDH五种同工酶在分子组成、电泳表现、对底物亲和力及其生物学功能、体内分布的特点及其临床意义；酶化学

11、修饰的类型；酶蛋白合成诱导与阻遏的概念；诱导剂、辅阻遏剂、阻遏蛋白的概念。了解：酶催化作用机制（诱导契合、邻近效应、定向排列、多元催化、表面效应等）；酶的分类及命名；金属离子辅助因子的作用；酶活性部位的结构特征；酶活性中心与酶催化作用的关系；米氏方程的推导；核糖酶的作用机理；激活剂对酶促反应速度影响的机制；巯基酶及羟基酶抑制的实例及其解救；酶活力测定的原理；酶含量调节的特点（迟；久）；酶在疾病诊断、疾病治疗上的应用；固定化酶的制备方法及其在医药上的应用。第四章 糖代谢 学时分配：6学时掌握：葡萄糖在体内的主要代谢途径；糖酵解（糖无氧氧化）的概念、细胞内定位、反应过程、关键酶及糖酵解的生理意义；

12、糖的有氧氧化的概念、细胞内定位、反应概况（三阶段）、关键酶及生理意义；三羧酸循环（又称柠檬酸循环、Krebs循环）的概念、细胞内定位、反应过程、关键酶；磷酸戊糖途径（PPP）的概念、起始反应、关键酶、生理意义；蚕豆病的成因；糖异生作用的概念、进行部位、主要反应过程、关键酶、生理意义；血糖的概念及血糖的正常值；血糖的来源及去路概况。熟悉：葡萄糖吸收过程；丙酮酸脱氢酶复合体的组成及作用；磷酸戊糖途径大致反应过程及与糖酵解途径的联系；糖原合成的概念、进行部位、反应过程、关键酶；糖原分解的概念、进行部位、主要反应过程及关键酶；糖原合成与分解的调节；Cori循环的概念、反应过程及生理意义；几种激素（如胰

13、岛素）对血糖浓度的调节作用；高血糖、糖尿病、低血糖、低血糖昏迷的概念。了解：糖的消化概况；G转运体（SGLT）的作用；糖酵解的调节；ATP生成的计算及糖有氧氧化的调节；巴斯德效应的概念及其机制；磷酸戊糖途径的调节；糖异生作用的调节要点；其他单糖的代谢；糖原累积症特点及成因。第五章 脂类代谢 学时分配：6学时掌握：甘油三酯合成的原料；脂肪动员、激素敏感脂肪酶（HSL）、脂解激素、抗脂解激素的概念；甘油三酯的氧化分解；氧化的概念与部位；脂肪酸的活化和脂肪酰CoA进入线粒体的概况及关键酶；氧化的概况及氧化产物的代谢去向；酮体的概念、生成部位、关键酶；酮体生成与利用的生理意义与病理意义及酮症酸中毒的机

14、制；脂肪酸生物合成的部位、合成原料（乙酰CoA、ADPH等）的来源；胆固醇合成部位、合成原料（包括种类与来源）；胆固醇在体内转化的概况；血脂与血浆脂蛋白的概念与组成、血浆脂蛋白的种类及功能；各类脂蛋白（CM、VLDL、LDL、HDL）的组成特点、来源（合成部位）及生理功能；载脂蛋白的概念、种类与功能；熟悉：脂类的概念、分类；脂肪及类脂的主要生理功用；必需脂肪酸；甘油一酯和甘油二酯合成途径；甘油三酯的水解与脂肪分解的限速酶；脂肪酸氧化产生ATP的计算；酮体在肝内生成、肝外组织利用的要点；-磷酸甘油生成的概况；丙二酰CoA合成的概况及其酶（限速酶）的特点；脂肪酸合成酶系组成特点与作用；脂肪酸合成概

15、况；脂肪合成的部位与合成概况；磷脂的合成部位、合成原料及辅助因子；胆固醇合成的三个阶段及限速酶；酮血症与酮症酸中毒的概念；血浆脂蛋白的电泳分离法和密度分离法；高脂血症、动脉粥样硬化的概念；。了解：膳食中脂肪的消化概况；类脂消化与吸收概况；消化产物的三种吸收方式；正常人空腹血脂的含量；不饱和脂肪酸的氧化概况；奇数碳原子脂肪酸的氧化概况；内质网脂肪酸碳链延长的特点；不饱和脂肪酸合成的概况；磷脂的分解代谢；磷脂合成的基本过程（甘油二脂途径与胞苷二磷酸甘油途径）；胆固醇合成调节的要点、HMGCoA还原酶与降胆固醇药物开发的关系；激素对脂类代谢调节的概况；代谢物对脂肪酸合成调节的概况；高脂血症、动脉粥样

16、硬化产生的生化基础及降血脂药的生化基础；脂肪肝的概念、发病原因及抗脂肪肝药的生化基础。第六章 生物氧化 学时分配：4学时掌握：生物氧化的概念及其意义；呼吸链的概念；各种辅基在电子传递链中的主要功能；两条氧化呼吸链的排列顺序；呼吸链的主要成分及其作用；呼吸链复合体的概念；底物水平磷酸化的概念；氧化磷酸化的概念；呼吸链中ATP形成的部位、ATP合酶结构要点及ATP合成的概况。熟悉：呼吸链复合体（、）所含有的成分及其排列方式； P/O比值的概念；能量代谢的概念及ATP循环；高能化合物的概念及常见的高能化合物；体内已知的三个底物水平磷酸化反应；化学渗透假说；常见的氧化磷酸化抑制剂及其抑制部位；ADP、

17、甲状腺激素和线粒体DNA突变对氧化磷酸化的影响；-磷酸甘油穿梭作用和苹果酸-天冬氨酸穿梭作用及对ATP生成的影响。了解：确定呼吸链顺序的方法（还原电位、体外呼吸链拆开与重组、阻断试验、吸收光谱）；呼吸链各组分的标准还原电位概况；腺苷酸载体的转运；线粒体蛋白质的跨膜转运；非线粒体氧化体系的组成及其作用。第七章 氨基酸代谢 分配学时：6学时掌握：氮平衡的概念；必需氨基酸的概念与种类；氨基酸代谢库的概念；转氨基作用的概念、主要转氨酶（GPT、GOT）的名称、催化的反应、在临床诊断中的应用及其机制；氧化脱氨基的概念；联合脱氨基作用的概念；转氨基作用的机制及转氨基作用的生理与临床意义；两种联合脱氨基作用

18、的基本方式；血氨的来源与去路；高氨血症的概念及肝昏迷的氨中毒学说；尿素合成的生理意义；尿素合成的部位、原料、大致过程（鸟氨酸循环）及限速酶；丙氨酸葡萄糖循环及其生理意义；谷氨酰胺的生成及其生理意义；生糖氨基酸、生酮氨基酸及生糖兼生酮氨基酸的概念及种类；酮酸的代谢去路；一碳单位的概念、种类、载体及生物学意义。熟悉：蛋白质的生理功能；三种氮平衡关系；食物蛋白质的互补作用含义；食物蛋白质消化的意义；蛋白质及其消化产物在肠中的腐败作用的概念及主要产物（氨、胺、酚、吲哚及H2S）；氨基酸的来源与去路；L-谷氨酸脱氨酶及其催化的反应；-氨基丁酸、组胺、多胺的生成概况及主要生理作用；一碳单位的来源与互变；甲

19、硫氨酸循环的概念；甲硫氨酸、半胱氨酸和胱氨酸的生理功用、及其代谢产物（SAM、PAPS、GSH、牛磺酸）的名称和生理功能；苯丙氨酸、酪氨酸在体内代谢的主要产物的名称、生理功能、相关疾病及病因（苯丙酮尿症、帕金森病、白化病）；肌酸及磷酸肌酸在能量代谢中的主要作用。了解：蛋白水解酶作用的特点；蛋白质消化的过程；肽和氨基酸吸收方式及其简要过程；蛋白质腐败作用主要产物产生的概况；氧化脱氨基作用；非氧化脱氨基作用；氨基酸脱羧酶（包括辅酶）及氨基酸脱羧作用；FH4的生成与FH4的一碳单位结合部位；三种含硫氨基酸的代谢特点；甲硫氨酸循环相关疾病及机制（巨幼红细胞性贫血）；色氨酸在体内的转变、主要产物名称及生

20、理功能；肌酸在体内的代谢变化；Val、Leu及Ile的代谢概况第八章 核苷酸代谢 学时分配：2学时掌握：嘌呤核苷酸从头合成的概念、合成的原料与合成部位、从头合成的大致过程及特点；嘧啶核苷酸从头合成的概念、合成的原料与进行部位、合成的大致过程及特点；熟悉：嘌呤分解的终产物及特点；痛风症及其生化机理；嘧啶分解的终产物及特点；由核糖核苷二磷酸还原生成脱氧核苷酸的概况；dTMP由dUMP甲基化而生成的简要过程。了解：核苷酸的生物学功能；核酸的消化与吸收；核酸的分解概况；核苷酸的分解概况；嘌呤分解的基本过程；嘧啶分解的基本过程；嘌呤核苷酸补救合成途径的概念、大致过程及生理意义；嘧啶核苷酸的补救合成途径的

21、概念。核苷酸的抗代谢物第九章 物质代谢的联系与调节 学时分配：4学时掌握：糖与脂类代谢的相互联系；细胞水平的代谢调节的概念及调节特点（酶的隔离分布；变构调节、化学修饰；细胞内酶含量）；、关键酶（调节酶）的概念；关键酶（调节酶）所催化反应的特点；别构调节的概念和生理意义；酶的共价修饰的概念及主要方式；短期饥饿、长期饥饿、应激时的代谢变化。熟悉：激素水平调节和整体水平调节的含义；细胞内酶隔离分布的意义；各种能源物质代谢的相互联系；蛋白质与糖代谢的相互联系；蛋白质与脂类代谢的相互联系；核酸与糖、脂类和蛋白质代谢的相互联系；变构调节的机制；共价修饰反应的概况与特点；代谢综合征的概念；肥胖的诊断及肥胖发

22、生的重要原因了解：物质代谢过程中的特点（整体性，代谢调节，各组织、器官物质代谢各具特色，各种代谢物均具有共同的代谢池，ATP是机体储存能量及消耗能量的共同形式，NADPH提供合成代谢所需的还原当量）；体内各种重要器官在物质代谢过程中的特点（肝、心、脑、肌肉、红细胞、脂肪、肾）；激素和整体调节的概况；代谢组学的概念及应用潜力。第十章 DNA的生物合成（复制） 学时分配：4学时掌握：DNA半保留复制的概念； DNA复制的基本规律；参与复制的体系组成及其作用；复制过程中磷酸二酯键的形成，复制过程中新链延伸的方向性；原核生物DNA聚合酶的不同种类和功能；如何保证复制的保真性（碱基配对规律；DNA聚合酶

23、的校读活性剂碱基选择功能）；原核生物DNA复制的基本过程（起始、延伸、终止）；领头链、随从链、冈崎片段的概念；逆转录的概念。熟悉：半保留复制的意义；DNA聚合酶的两种催化活性（聚合，外切）；原核细胞与真核细胞复制起始的含义与特点；真核细胞DNA聚合酶的特点与作用；参与解链与改变DNA超螺旋状态的酶及其作用（解螺旋酶、引物酶、SSB、拓扑异构酶）；DNA连接酶的作用；原核生物DNA复制起始概况（起始点，解链解旋，引发体及引物的生成）及各种酶、蛋白质因子的作用；双向复制、复制叉、复制子的概念；原核生物DNA复制延长的一般概况、模板阅读方向及复制的不连续性；原核生物复制终止的概况；真核生物复制终止的

24、末端复制问题与端粒和端粒酶的作用；真核细胞DNA复制的主要特点；突变的概念；DNA修复的几种类型及特点；逆转录酶的作用及应用。了解：半保留复制的实验依据； DNA聚合酶、拓扑酶及连接酶三者的活性对比；真核生物复制的基本过程（起始、延伸、终止）；端粒与细胞生长、肿瘤形成的关系；引发突变的物理及化学因素；DNA突变时DNA分子改变的类型（错配、缺失、插入、框移突变、重排）；逆转录、滚环复制、D换复制的概况。第十一章 RNA的生物合成（转录） 学时分配：4学时掌握：基因表达、转录的概念；转录模板的有意义链、反意义链、不对称转录等概念；转录与复制的对比（异同点），转录的特点（不对称转录）及含义；RNA

25、合成的基本反应；模板DNA与合成RNA的互补关系（如AU、GC、TA）、转录方向；原核细胞RNA聚合酶的组成、各亚基的功能、全酶与核心酶的概念；转录时模板DNA单链的阅读方向；启动子概念及其作用；原核生物转录全过程的概况（起始、延长、终止三个阶段）；断裂基因、外显子、内含子的概念。熟悉：DNA转录单位的特点；真核细胞RNA聚合酶的种类、分布与作用、酶的作用特点；因子的作用； RNA聚合酶辨认和结合的区域及序列特征；核心酶在延长中的作用：原核生物转录起始复合物、转录空泡（转录复合物）的概念及其形成，真核生物顺式作用元件、反式作用因子、转录因子的概念，真核生物转录转录延长的特点、新链延伸的方向、转

26、录终止的概况；mRNA初级转录产物（hnRNA）在核内戴帽（GpppmG）、加尾（polyA）、剪接的概况及帽、尾的功能；核酶（ribozyme）的概念、特点及功能；了解：真核细胞转录酶的种类及转录产物；RNA聚合酶对真核生物的重要性；真核细胞启动子的结构特点；真核细胞转录起始、转录延长、转录终止的概况； RNA复制的概况；原核生物转录终止的两种方式（依赖Rho因子的转录终止及不依赖Rho因子的转录终止）概况；内含子的分类及功能；tRNA的转录后加工包括剪接、修饰（形成稀有碱基）、加尾（加CCA-OH）的概况；初级rRNA的加工概况（45S18S、5.8S、28S）。第十二章 蛋白质生物合成（

27、翻译） 学时分配：4学时掌握：中心法则的概念；翻译的概念；蛋白质生物合成体系的组成及作用；mRNA、tRNA、rRNA（核蛋白体）在蛋白质生物合成中的作用；密码子的概念及特点；核糖体在翻译中的重要作用；多肽链合成过程基本概况；氨基酰tRNA合成酶的特点（识别特异氨基酸，又识别特异tRNA）及意义；核蛋白体循环的概念；肽链延长的三个步骤（注册、成肽和转位）。熟悉：遗传信息流向特点；反密码子的概念及特点；tRNA在活化与转运氨基酸中的作用；核蛋白体的化学组成与结构（大、小亚基）；蛋白质生物合成的四个阶段；氨基酸活化反应（氨基酰tRNA的生成）；氨基酰-tRNA的表示方法；原核生物（大肠杆菌）翻译起

28、始的概况；翻译后修饰的概念；参与蛋白质折叠的酶类及其作用特点；分子伴侣的概念和作用；靶向输送、分泌性蛋白质、信号肽的概念。了解：转运蛋氨酸的两类tRNA的作用；多核蛋白体的概念；原核生物（大肠杆菌）翻译起始因子的作用及真核生物翻译起始的特点；肽链延长三个步骤的反应概况；翻译终止的概况；真核细胞蛋白质合成的特点；蛋白质一级结构及空间结构的修饰方式；合成后蛋白质的靶向输送机制（内质网蛋白质、溶酶体蛋白质、质膜蛋白质、线粒体蛋白质、细胞核内蛋白质）；几种抗生素（螺旋霉素、四环素、氯霉素、链霉素、嘌呤霉素、放线菌酮）对翻译的抑制作用；白喉毒素的作用机理、干扰素抗病毒作用机理。第十三章 基因表达调控 学

29、时分配：4学时掌握：基因表达、基因组的概念；管家基因、组成性基因表达、诱导阻遏的概念；乳糖操纵子的结构，乳糖操纵子的调控模式（阻遏蛋白的负性调节，CAP的正性调节，协调调节）；顺式作用元件、启动子、增强子、沉默子、反式作用因子的概念和作用（功能）。熟悉：已知基因表达的方式（组成性表达、诱导和阻遏表达）；基因转录激活调控的基本原理（特异DNA序列、转录调节蛋白、DNA-蛋白质或蛋白质-蛋白质相互作用、RNA聚合酶活性调节）；原核基因表达转录调节特点；真核基因组结构特点；真核基因RNAPol转录起始调节特点。了解：基因表达的时、空特性；基因表达调控的生物学意义；基因表达的多级调控；原核基因转录终止

30、调节、翻译水平调节的特点；真核基因表达调控特点；真核基因RNAPol及RNAPol转录起始调节特点；真核基因转录后水平调节特点；微小RNA及小干扰RNA作用特点。第十四章 基因重组与基因工程 学时分配：4学时掌握：基因重组的概念；DNA克隆（又称基因克隆、分子克隆、重组DNA）、基因工程、目的基因、基因载体的概念；重组DNA技术基本原理概况（目的基因的获取、克隆载体的选择和构建、外源基因与载体的连接、重组DNA导入受体细胞、重组体的筛选及克隆基因的表达）。熟悉：工具酶及限制性内切核酸酶的概念；限制性内切核酸酶的作用特点；基因载体的特性；黏性末端、配伍末端的含义；重组体筛选的原因。了解：基因重组

31、的几种形式（接合、转化及转导、转座）及类型；重组体筛选的常用方法；基因克隆的表达体系；重组DNA技术在疾病基因的发现、生物制药、基因诊断、基因治疗及遗传病的预防的应用；第十五章 细胞信息传递 学时分配：2学时掌握：受体的概念；受体与配体结合的特点；细胞内信息物质、第二信息的概念及重要第二信使；各种受体（细胞内、离子通道、七跨膜、单跨膜受体）介导的信息传递途径的大致过程。熟悉：受体的分类、化学本质；常见蛋白激酶。了解：细胞外化学信号；细胞信号转导过程的特点和规律；细胞信号转导与医学的关系。第十六章 血液的生物化学 学时分配：2学时掌握：血浆总蛋白、清蛋白、球蛋白以及清蛋白与球蛋白比值的参考正常值；红细胞糖代谢的特点及生理意义。熟悉：血液、血浆、血清及非蛋白氮、尿素氮的概念；血浆蛋白的分类、性质及其功能；红细胞糖代谢特点；血红素合成的原料、合成过程的4个步骤及血红素合成的调节因素。了解：红细胞脂代谢特点；血红素与珠蛋白结合成血红蛋白的过程；白细胞代谢特点。第十七章 肝的生物化学 学时分配：4学时掌握：生物转化的概念；生物转化反应的主要类型；第一相反应的概念及常见反应类型；第二相反应的概念及重要的结合剂；胆色素的概念，胆红素的来源和生成、未结合胆红素在血中的运输、肝细胞对胆红素的摄取与转化（结合）、结合胆红素的排泄、胆红素在肠道中的转化与排泄、胆素原的