动物生物化学-期末复习资料-超准

1、动物生物化学 - 期末复习资料 - 超准生化复习资料考试：名： 10个（三、四）选：10 个（不含 1、6、11、12）3 章重点 维生素的载体、作用，嘌呤、嘧啶 合成区别，核糖作用，一碳基团载体， ACP ，载 体蛋白，乙酰辅酶 A 缩化酶，生物素 填： 20空（ 1、2、8）简答： 3个（1、6、7、8）简述： 3个（ 9、10、 11、12） 血糖来源和去路，葡萄糖 6-磷酸的交叉途径 实验与计算：（1、7）一、名词解释1、肽键：是一分子氨基酸的羧基与另一分子氨 基酸的氨基脱水缩合而成的酰胺键 （ -CO-NH- ）， 称为肽键。是蛋白质结构中的主要化学键 （主键）2、盐析：3、酶的活性

2、中心： 在一级结构上可能相距甚远， 甚至位于不同肽链上的基团，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近，形成的具有一定 的构象，直接参与酶促反应的区域。又称酶活性 部位4、米氏常数：是反应最大速度一半时所对应的底物浓度，即当V = 12VIn时，Km = S意义：KIIl越大，说明E和S之间的亲和力越 小，ES复合物越不稳定。米氏常数KIn对于酶 是特征性的。每一种酶对于它的一种底物只有一 个米氏常数。5、氧化磷酸化：是在电子传递过程中进行偶联磷酸化，又叫做电子传递水平的磷酸化。6、底物水平磷酸化：是直接由底物分子中的高lIi能键转变成ATP末端高能磷酸键叫做底物水平 的磷酸化。7、呼吸链：

3、线粒体能将代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶的链锁反应体系逐步 传递，最后与激活的氧结合为水，由于该过程利用 氧气与细胞呼吸有关，所以将这一传递体系叫做 呼吸链。8、生物氧化：糖类、脂肪和蛋白质等有机化合物在生物体内经过一系列的氧化分解,生成CO2 和水释放能量的总过程叫做生物氧化。9、葡萄糖异生作用：由非糖前体物质合成葡萄 糖的过程。10、戊糖磷酸通路： 指机体某些组织以 6-磷酸葡 萄糖为起始物在 6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形 成 6- 磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中 间代谢物的过程。11、激素敏感激酶：12、酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙 酰乙酸、 -羟丁酸和丙

4、酮三种中间代谢产物， 统称为酮体。13、饲料蛋白质的互补作用： 把原来营养价值较 低的不同的蛋白质饲料混合使用， 可能提高其营 养价值和利用率。14、氮平衡：是反映动物摄入氮和排除氮之间的 关系以衡量机体蛋白质代谢概况的指标。15、从头合成途径： 利用氨基酸等作为原料合成16、补救合成途径： 利用体内游离的碱基或核苷 合成17、随后链：不连续合成，在 RNA 引物基础上 分段合成 DNA 小片段（冈崎片段），方向与解链 方向相反，它的模板 DNA 链是 3' 5'链。18、前导链 : 为连续合成，合成方向与解链方向 一致，它的模板 DNA 链是 5' 3' 链。

5、19、复制叉：复制 DNA 分子的 Y 形区域。在此 区域发生链的分离及新链的合成。20、密码子：21、操纵子：在转录水平上控制基因表达的协调 单位，包括启动子、 操纵基因和在功能上相关的 几个结构基因。22、信号肽：23、共价修饰： 某种小分子基因可以供价结合到 被修饰酶的特定氨基酸残基上， 引起酶分子构象 变化，从而调节代谢的方向和速度。24、变构酶：具有变构调节作用的酶叫变构酶25、变构调节： 某些物质能与酶分子上的调节部 位特异结合，引起酶蛋白分子发生构象的改变， 从而改变酶的活性，这种现象称为酶的变构调 节。26、 -氧化：脂肪酸的 -氧化作用是脂肪酸在 一系列酶的作用下， 在碳原子

6、和碳原子之间 断裂，B 碳原子氧化成羧基，生成含 2 个碳原子 的乙酰辅酶 A 和比原来少 2 个碳原子的脂肪酸。27、脂类代谢：28、脂肪动员： 指脂肪组织中的脂肪被一系列脂 肪酶水解为脂肪酸和甘油并释放人血液中供其 他组织利用的过程。29、转氨基作用：转氨基作用是 -氨基酸和酮 酸之间氨基的转移作用30、尿素循环： 氨转变为尿素是一个循环反应过 程，又称为鸟氨酸循环31、Tm 值：DNA 稀溶液加热溶解时的中点温度， 称为融解温度。32、核苷酸连接线：33、基因突变：由于物理或化学因素的作用，引 起 DNA 分子中核苷酸种类、数量或顺序的改变 成为基因突变。34、DNA 重组：35、氨基酸

7、的活化：氨基酸在酶催化作用下，同ATP 作用，产生带有高能键的活化氨基酸的过 程。36、简并性：由多种密码子代表一个氨基酸的现 象成为简并37、酶促化学修饰： 酶蛋白链上的某些化学基团 可在另一种酶的催化下发生可逆的共价修饰， 从 而引起酶活性的改变， 这种作用称为酶促化学修 饰、知识点2、第二信使。3、变构酶不遵循米氏常数。4、肽链加上一个氨基酸需 3 个 ATP5、遗传密码的特性：方向性、无标点性、简并 性、通用性。6、红细胞代谢特点、 终产物。2ATP、2NADPH 、 少量核糖核酸1. 糖酵解没有糖原的贮存 胞膜上有运载葡萄糖的载 体 能量用于维持离子泵 / 胞膜可塑性 / 谷胱甘 肽

8、合成及核苷酸的补救合成等。2. 甘油酸 -2,3-二磷酸支路 生理功能是影响 血红蛋白与氧的结合与释放。3. 戊糖磷酸通路7、呼吸链电子传递载体： b-c1-c-a-a3-o2油分解成二氧化碳和羧酸循环 核羧糖酸磷循环还原型 谷胱甘肽和高铁血红在蛋线白粒的体还的原基质中进行8、脂肪酸的氧化分解过程， 包括脂肪酸的活化， 活化的脂肪酸经 -氧化生成乙酰 CoA ，以及乙 酰 CoA 进入 水三个过程。9、氧化：脂酰 CoA 氧化分解。每进行一次 -氧化，需要经过脱氢、 水化、再脱氢和硫解四步反应， 同时释放出 1 分 子乙酰 CoA 。反应产物是比原来的脂酰 CoA 减 少了 2 个碳的新的脂酰

9、 CoA 。如此反复进行， 直至脂酰 CoA 全部变成乙酰 CoA 。10、乙酰辅酶 A ：12 ATPNADH ：3 ATPFAD：2 ATPGMPMAP后再与谷 氨 酰 N3 C 蛋白质合成途径 肽链延伸、合成终止。12、 始、C4C5C6 蛋白体循环) ：合成起天冬氨13、肽链延伸包括：进位、转肽、移位。14、蛋白质加工和剪切是在细胞器和细胞液中。15、操纵子包括：调节基因、结构基因、控制元 件(启动子和操纵子)三、简答：1、原核生物与真核生物翻译起始阶段有何异同 ? 答：相同之处： (1)都需生成翻译起始复合物； (2) 都需多种起始因子参加； (3)翻译起始的第一步都 需核糖体的大、

10、 小亚基先分开；(4)都需要 mRNA 和 氨 酰 tRNA 结 合 到 核 糖 体 的 小 亚 基 上 ；(5)mRNA 在小亚基上就位都需一定的结构成分 协助； (6)小亚基结合 mRNA 和起始 tRNA 后， 才能与大亚基结合； (7)都需要消耗能量。不 同 之 处 ： (1) 真 核 生 物 核 糖 体 是 80S(40S+60S)；elf 种类多 (10 多种)；起始氨酰 tRNA 是 Met tRNA( 不需甲酰化 )，mRNA 没有 SD 序列； mRNA 在小亚基上就位需 5，端帽子 结构和帽结合蛋白以及 elF2；小亚基与起始氨酰 tRNA 结 合 后 。 (2) 原 核

11、生 物 核 糖 体 是 70S(30S+50S)；IF 种类少 (3 种)；起始氨酰 tRNA 是 fMet tRNA( 需 甲 酰 化 ) ； 需 SD 序 列 与 16StRNA 配对结合， rps1 辨认识别序列； mRNA 先于 Met tRNA 结合到小亚基上，才与 mRNA 结合。2、概述原核生物基因表达调控的特点。答：原核基因表达调控与真核存在很多共同 之处，但因原核生物没有细胞核和亚细胞结构， 其基因组结构要比真核生物简单， 基因表达的调 控因此也比较简单。 虽然原核基因的表达也受转 录起始、转录终止、翻译调控及 RNA 、蛋白质 的稳定性等多级调控， 但其表达开、 关的关键机

12、 制主要发生在转录起始。其特点包括以下 3 方面：(1) 因子决定 RNA 聚合酶的识别特异性： 原核生物只有一种 RNA 聚合酶，核心酶催化转 录的延长， o。亚基识别特异启动序列，即不同 的因子协助启动不同基因的转录。(2)操纵子模型的普遍性： 除个别基因外， 原 核生物绝大多数基因按功能相关性成簇地连续 排列在染色体上， 共同组成一个转录单位即操纵 子，如乳糖操纵子等。 一个操纵子含一个启动序 列及数个编码基因。在同一个启动序列控制下， 转录出多顺反子mRNA 。(3)阻遏蛋白与阻遏机制的普遍性： 在很多原核操纵子系统， 特异的阻遏蛋白是控制 启动序列活性的重要因素。 当阻遏蛋白与操纵基

13、 因结合或解离时， 结构基因的转录被阻遏或去阻3、概述真核生物基因表达调控起始的特点。 答：同原核生物一样， 真核基因表达调控的 最基本环节也是转录起始， 而且某些机制是相同 的，但也存在明显差别： (1)RNA 聚合酶：真核 生物有 3 种 RNA 聚合酶，分别负责 3 种 RNA 转录。(2)活性染色质结构变化： 当基因被激活时， 可观察到染色体相应区域发生结构和性质变化。 包括对核酸酶敏感， DNA 拓扑结构变化， DNA 碱基修饰变化和组蛋白变化。 (3)正调节占主导地 位：真核 RNA 聚合酶对启动子的亲和力极小或 根本没有实质性的亲和力， 二者的结合必须依赖 一种或多种激活蛋白。

14、尽管发现少量基因存在负 性顺式作用元件，但普遍存在的是正性调节机 制。(4)转录与翻译分隔进行： 真核细胞有胞核及 胞质等区间分布， 转录与翻译在不同亚细胞结构 中进行。 (5)转录后加工：真核基因的内含子和外显子均被转录， 内含 子在转录后要被剪接去除，使外显子连接在一 起，形成成熟的 mRNA 。不同剪接方式可形成 不同的 mRNA ，翻译出不同的多肽链。因此， 转录后加工是真核基因表达调控的另一重要环 节。4糖代谢与脂类代谢的相互关系是什么 ? 答：(1)糖转变为脂肪： 糖酵解所产生的磷酸 二羟丙酮还原后形成甘油， 丙酮酸氧化脱羧形成 乙酰辅酶 A 是脂肪酸合成的原料，甘油和脂肪酸合成脂

15、肪。 (2)脂肪转变为糖： 脂肪分解产生的 甘油和脂肪酸， 可沿不同的途径转变成糖。 甘油 经磷酸化作用转变成磷酸二羟丙酮， 再异构化变 成 3磷酸甘油醛，后者沿糖酵解逆反应生成糖； 脂肪酸氧化产生乙酰辅酶 A ，在植物或微生物体 内可经乙醛酸循环和糖异生作用生成糖， 也可经 糖代谢彻底氧化放出能量。 (3)能量相互利用： 磷 酸戊糖途径产生的 NADPH 直接用于脂肪酸的 合成，脂肪分解产生的能量也可用于糖的合成。5糖代谢与蛋白质代谢的相互关系是什么 ? 答：(1)糖是蛋白质合成的碳源和能源： 糖分 解代谢产生的丙酮酸、 o酮戊二酸、 草酰乙酸、 磷酸烯醇式丙酮酸、 4磷酸赤藓糖等是合成氨

16、基酸的碳架。糖分解产生的能量被用于蛋白质的 合成。(2)蛋白质分解产物进入糖代谢：蛋白质降解 产生的氨基酸经脱氨后生成酮酸， 酮酸进入糖代 谢可进一步氧化放出能量， 或经糖异生作用生成 糖。6蛋白质代谢与脂类代谢的相互关系是什么 ?答：(1)脂肪转变为蛋白质： 脂肪分解产生的 甘油可进一步转变成丙酮酸、 酮戊二酸、 草酰乙 酸等，再经过转氨基作用生成氨基酸。 脂肪酸氧 化产生乙酰辅酶 A 与草酰乙酸缩合进入三羧酸 循环，能产生谷氨酸族和天冬氨酸族氨基酸。 (2) 蛋白质转变为脂肪： 在蛋白质氨基酸中， 生糖氨 基酸通过丙酮酸转变成甘油， 也可以氧化脱羧后 转变成乙酰辅酶 A ，用于脂肪酸合成。

17、 生酮氨基 酸在代谢反应中能生成乙酰乙酸， 由乙酰乙酸缩 合成脂肪酸。 丝氨酸脱羧后形成胆氨， 胆氨甲基 化后变成胆碱，后者是合成磷脂的组成成分。6、什么是尿素循环？有何生理意义？答：(1)尿素循环：尿素循环也称鸟氨酸循环， 是将含氮化合物分解产生的氨经过一系列反应 转变成尿素的过程。 (2)生物学意义：有解除氨 毒害和 CO2 的酸性毒害的作用。四、简述1葡萄糖 6-磷酸的交叉途径答：葡萄糖经过激酶的催化转变成葡萄糖 6磷 酸，可进入糖酵解途径氧化， 也可进入磷酸戊糖 途径代谢， 产生核糖 5磷酸、赤藓糖 4磷酸等 重要中间体和生物合成所需的还原性辅酶； 在 糖的合成方面， 非糖物质经过一系

18、列的转变生成 葡萄糖 6磷酸，葡萄糖 6磷酸在葡萄糖 6磷 酸酶作用下可生成葡萄糖，葡萄糖 6磷酸还可 在磷酸葡萄糖变位酶作用下生成葡萄糖1磷酸，进而生成糖原。由于葡萄糖 6磷酸是各糖 代谢途径的共同中间体， 由它沟通了糖分解代谢 与合成代谢的众多途径，因此葡萄糖 6磷酸是 各糖代谢途径的交叉点。2血糖来源和去路 答：(1)血糖的来源： 食物淀粉的消化吸收， 为血 糖的主要来源； 储存的肝糖原分解， 是空腹时血 糖的主要来源；非糖物质如甘油、乳酸、大多数 氨基酸等通过糖异生转变而来。 (2)血糖的去路： 糖的氧化分解供能，是糖的主要去路；在肝、肌 肉等组织中合成糖原， 是糖的储存形式； 转变为

19、 非糖物质，如脂肪、非必需氨基酸等；转变成其 他糖类及衍生物如核糖、 糖蛋白等； 血糖过高时 可由尿液排出。 (3)人体血糖水平的稳定： 主要靠降。胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素等激素来调节。 血糖水平低时， 刺激胰高血糖素、 肾上腺素的分 泌，促进糖原分解和糖异生作用， 抑制葡萄糖的 氧化分解，使血糖水平升高。当血糖水平较高时， 刺激胰岛素分泌， 促进糖原合成， 抑制糖异生作 用，加快葡萄糖的氧化分解， 从而使血糖水平下 课件习题第一章 蛋白质、填空1天然氨基酸的结构通式为 。2在一定的实验条件下， 等电点 是氨基酸的特征常数。3在常见的 20 种氨基酸中， 结构最简单的氨基 酸是甘氨酸 。4

20、蛋白质中氮元素的H 含量比较H恒定_，平均值为R C COO H R C COO_16% 。 N H2NH3+5螺旋中相邻螺圈氢键取向几乎与 _中心轴 平行。氢键是由每个氨基酸的 _NH 与前面隔三个氨基酸的 C=O 形成，它 允许所有的 _肽平面上的 H 与 O_ 都参与氢 键的形成。6参与维持蛋白质构象的作用力有 氢键、范德 华力、疏水作用力、离子键、配位键和二硫键 7蛋白质构象，主肽链的 CC 和 CN_键能进行转动。8蛋白质主链构象的结构单元螺旋、 折叠、 转角 、无规卷曲 _。9蛋白质在等电点时主要以 _两性 离子形式存在，在 pH>pI 时的溶液中，以 _阴_ 离子形式存在，

21、在 pH<pI 的溶液中主要以 阳_离子形式存在。10紫外光区有吸收光能力氨基酸只有 _色氨酸、 酪氨酸、苯丙氨酸 三种。11破坏蛋白质胶体溶液稳定因素的因素有高浓度盐、重金属离子、有机酸、生物碱、有机溶 剂12常用的测定蛋白质分子量的方法有沉降速度法、凝胶过滤和 SDS 聚丙烯酰胺凝胶电泳法 13蛋白质分子在直流电场中的迁移速率的大小 与 蛋 白 质 分 子 本 身 的 大 小 、 形 状 和 净电荷量 有关。二、简答1参与维持蛋白质空间结构的化学键有哪些？ 其作用如何？答：参与维持蛋白质空间结构的化学键有：（1）范德华引力：参与维持蛋白质分子的三、 四级结构。（2）氢键：对维持蛋白质

22、分子的二级结构起主 要作用，对维持三、四级结构也起到一定的作用。（3）疏水作用力：维持蛋白质分子的三、四级 结构起主要作用。（4）离子键：参与维持蛋白质分子的三、四级 结构。（ 5）配位键：在一些蛋白质分子中参与维持三、 四级结构。（ 6）二硫键：对稳定蛋白质分子的构象起重要 作用。2为什么用电泳法能将不同蛋白质的混合物分 离出来？答：蛋白质分子在直流电场中迁移率与蛋白 质分子本身的大小、 形状和净电荷量有关。 净电 荷量愈大，迁移率愈大；分子愈大，则迁移率愈 小；球状分子的迁移率大于纤维状分子的迁移 率。在一定的电泳条件下，不同的蛋白质分子， 由于其净电荷量、大小、形状的不同，一般有不 同的

23、迁移率，因此可以采用电泳法将蛋白质分离 开来。3蛋白质为什么能在水溶液中稳定存在？ 答：蛋白质大小在胶体溶液的颗粒大小范围 之内。绝大多数亲水基团在球蛋白分子的表面 上，在水溶液中，能与极性水分子结合，从而使 许多水分子在球蛋白分子的周围形成一层水化 层（水膜）。由于水膜的分隔作用，使许多球蛋 白分子不能互相结合， 而以分子的形式， 均匀地 分布在水溶液中， 从而形成亲水胶体溶液， 比较 稳定。此外，蛋白质分子带有相同的电荷，由于 同性电荷相互排斥， 使大分子不能结合成较大颗 粒。这两个稳定因素使蛋白质分子在水溶液中稳 定存在。三、论述1、蛋白质有哪些重要的物理化学性质？答：蛋白质的物理化学性

24、质：（1）蛋白质两性解离：在酸性溶液中，各种 碱性基团与质子结合，使蛋白质分子带正电荷， 直流电场中，向阴极移动；在碱性溶液中，各种 酸性基团释放质子， 使蛋白质分子带负电荷， 直 流电场中，向阳极移动。 在等电点时，蛋白质 比较稳定，溶解度最小。 因此可利用等电点来分 别沉淀不同的蛋白质， 从而将不同的蛋白质分离 开来。不同的蛋白质有不同的等电点。（2）电泳：在直流电场中，带正电荷的蛋白 质分子向阴极移动， 带负电荷的蛋白质分子向阳 极移动，这种移动现象，称为电泳。一定电泳条 件下，不同的蛋白质分子，由于其净电荷量、分 子大小、形状的不同，有不同的迁移率。因此， 可以利用电泳法将不同的蛋白质

25、分离开来。（3）蛋白质的胶体性质： 球蛋白溶液具有亲 水胶体的性质。这种亲水胶体溶液是比较稳定 的。稳定因素：一是球状大分子表面的水化层； 二是球状大分子表面具有相同的电荷， 由于同性 电荷相互排斥，使大分子不能互相结合成较大的 颗粒。（4）蛋白质的沉淀：盐析法、加酸或碱、有机溶剂、重金属盐、生物碱、抗体（5）蛋白质的呈色反应：蛋白质分子的自由 NH2 基和 COOH 基、肽键，以及某些氨基 酸的侧链基团，能够与某种化学试剂发生反应， 产生有色物质。（6）蛋白质的光谱特征： 蛋白质的荧光光谱： 蛋白质吸收 280nm 波长的紫外光之后，能够发 射不同波长的荧光。 其荧光强度随荧光波长变化 而变

26、化。这是蛋白质的荧光光谱。第二章 酶1酶的化学本质是 蛋白质 或 核酸 2酶根据其分子特点可分为单体酶、寡聚酶、 多酶复合体 三类。3单纯酶的活性仅仅决定于它的蛋白质结构，结合酶活性除需要 蛋白质 以外，还需 小分子 有机化合物 前者称为 酶蛋白 ，后者称为 辅 助因子 。4按照化学组成， 酶可分为 单纯酶 和 结合 酶5酶活性部位是由 结合部位和催化部位 组成 的。前者决定 底物 专一性， 后者决定 反应 专 一性。6酶对 底物和反应类型 的严格选择性称为酶 的专一性，一般可分为 相对专一性、绝对专一 性 和 立体化学专一性。7提高酶催化效率的五大主要因素是 共价催 化、酸碱催化、邻近定向效

27、应、底物形变、活性 部位疏水空穴的影响。8共价催化又可分为 亲核催化 和 亲电催化。 9大多数酶的催化机理可分为 共价催化 和 酸碱催化 两类。10 离子键、 氢键 和范德华键 都是酶结合底 物的重要化学键。11亲核基团是电子对的 供体 ， 亲电子基团 是电子对的 受体 。12预使酶促反应速度达到最大反应的 90， 此时底物浓度应是此酶 Km 值的 9 倍。 13如果一个酶对 A 、B、C 三种底物的米氏常 数 分 别 为 Kma 、 Kmb 、 Kmc ， 且 Kma>Kmb>Kmc ，则此酶的最适底物是 C ，与 酶亲和力最小的底物是 A 。14动物体内各种酶的最适温度一般在3

28、740 ，大多数酶的最适 pH 一般为 6.5 8.0 。 15测酶活力的主要原则是在特定 pH 、温度 、S>> E 条件下测定其体系内产物的生成量或 底物的消耗量。 16测定酶活力，实际上就是测定 酶促反应进 行的速度 ，酶促反应速度越快，酶活力就越 大。17酶含量及纯度常用 比活力的大小 表示。 比活力较大酶制剂，其酶含量及纯度较 高 。 18酶反应速度有二种表示方式： 单位时间内底 物浓度的减少量 和 单位时间内产物浓度的增 加量 。二、简答1. 简答可逆性抑制与不可逆性抑制的不同之 处？答：可逆抑制作用的抑制剂与酶分子的必需 基团以非共价键结合， 从而抑制酶活性， 用透析

29、 等物理方法可以除去抑制剂，便酶活性得到恢 复。不可逆抑制作用的抑制剂， 以共价键与酶分 子的必需基团相结合， 从而抑制酶活性，用透析、 超滤等物理方法，不能除去抑制剂使酶活性恢复2. 简答竞争性抑制与非竞争性抑制的不同特 征？答：竞争性抑制的一个重要特征是可以通过 加入大量的底物来消除竞争性抑制剂对酶活性 的抑制作用。 从动力学方面看， 在竞争性抑制剂 作用下， Vmax 不降低； Km 增大。非竞争性抑 制的特征：加入大量底物不能解除非竞争性抑制 剂对酶活性的抑制；在非竞争性抑制剂作用下， Vmax 明显降低，但 Km 值不改变。3. 说明酶活性部位的组成，位置和基团构成。 答：酶分子中能

30、直接与底物分子结合， 催化 底物化学反应的部位， 称为酶的活性部位或活性 中心。活性部位是酶分子中的微小区域。 它通常位 于酶分子表面的一个深陷的空穴或一条深沟中。对单纯酶来讲，活性部位是由一些极性氨基 酸残基的侧链基团所组成的。 有些酶还包括主链 骨架上的亚氨基和羰基。 对于结合酶来讲， 除了 上述基团而外，还包括金属离子或辅酶分子的某部分。第五章 生物氧化ADP 和 Pi 反应形成，这个过程称 ，其需要食物分子分解释放的 在体内分为 底物磷酸化 和 氧化磷自由填空： 1 ATP 由 为 磷酸化 能 来推动。 酸化 两种。2真核细胞生物氧化是在 线粒体内膜 进行的， 原核细胞生物氧化是在 细

31、胞膜 进行的。第八章 蛋白质的分解代谢一、填空 1正常成年动物的蛋白质代谢情况是属于 氮的 总平衡 平衡，即 摄入的氮量 =排出的氮量 2蛋白质的生理价值主要取决于必需氨基酸的数量、种类及比例。非必3由糖代谢的中间产物合成的氨基酸属于 需氨基酸 。4丙氨酸经转氨基作用可产生游氨和丙酮酸 ，后者可进入 糖代谢 途径进一步代谢。5NH3 有剧毒， 不能在体内积累， 它主要以 谷 氨酰胺 形式进行转运。6 肝脏 是除氨的主要器官，它可通过 鸟氨 酸循环 将 NH3 和 CO2 合成无毒的 尿素 ， 而禽类则合成的是 尿酸 。7直接生成游离氨的脱氨方式有 氧化脱氨 和 联合脱氨8转运氨并降低其毒性的氨

32、基酸是 丙氨酸 和 谷氨酰胺 。9 由尿素循环过程中产生的两种氨基酸 鸟氨酸 和 瓜氨酸 不参与人体内蛋白质合成。10.生酮氨基酸经代谢后可产生乙酰辅酶 A ，它是合成酮体的原料。二、选择 1、一碳单位是指只含一个碳原子的有机基团， 这些基团通常由其载体携带参加代谢反应。 甲基 （ -CH3 ）、亚甲基或甲烯基（ -CH2- ）、次甲基或 甲炔基（ =CH- ）、甲酰基（ -CHO ）、亚氨甲基 （ -CH=NH ）、羟甲基（ -CH2OH ）等。2、一碳单位载体有四氢叶酸（ FH4 ）和 S-腺苷 同型半胱氨酸三、简答1、简述动物体内氨的来源、转运和去路。答：氨的来源：（1）氨基酸及胺的脱氨

33、基作用；嘌呤、嘧啶等 含氮物的的分解；（2）可由消化道吸收一些细菌产生的氨；（3）肾小管上皮细胞分泌的氨，主要是谷氨酰 胺水解产生的。氨的去路：（1）合成非必需氨基酸，参与嘌呤、嘧啶等重 要含氮化合物合成；（2）可以在动物体内形成无毒的谷氨酰胺；（3）形成血氨；（4）通过转变成尿酸 （禽类）、尿素（哺乳动物） 排出体外。2、简述天冬氨酸在尿素循环中的作用。答：天冬氨酸在尿素循环中起了氨基供给体 的作用。天冬氨酸可由草酰乙酸与谷氨酸经转氨 基作用生成，尿素循环中精氨代琥珀酸裂解产生 的延胡索酸可以经过三羧酸循环转变为草酰乙 酸，后者接受转氨基作用产生的氨基合成天冬氨酸，因此，通过天冬氨酸和延胡索

34、酸 使尿素循环与三羧酸循环联接在一起。课堂画题1、糖代谢和脂代谢是通过哪些代谢产物联系起 来的?答：(1)糖酵解过程中产生的磷酸二羟丙酮可 转变为磷酸甘油，可作为脂肪合成中甘油的原 料。 (2)有氧氧化过程中产生的乙酰 CoA 是脂肪 酸和酮体的合成原料。(3)脂肪酸分解产生乙酰 CoA 最终三羧酸循环氧 化。 (4)酮体氧化产生的乙酰 CoA 最终三羧酸循 环氧化。(5)甘油经磷酸甘油激酶作用后， 转变为 磷酸二羟丙酮进入糖代谢。糖代谢与蛋白质代谢的相互关系是什么 ?答：(1)糖是蛋白质合成的碳源和能源： 糖分 解代谢产生的丙酮酸、 o酮戊二酸、 草酰乙酸、 磷酸烯醇式丙酮酸、 4磷酸赤藓糖

35、等是合成氨 基酸的碳架。糖分解产生的能量被用于蛋白质的 合成。(2) 蛋白质分解产物进入糖代谢： 蛋白质降解产生的氨基酸经脱氨后生成酮酸， 酮酸进入糖代谢可 进一步氧化放出能量，或经糖异生作用生成糖。蛋白质代谢与脂类代谢的相互关系是什么 ? 答：(1)脂肪转变为蛋白质： 脂肪分解产生的 甘油可进一步转变成丙酮酸、 酮戊二酸、 草酰乙 酸等，再经过转氨基作用生成氨基酸。 脂肪酸氧 化产生乙酰辅酶 A 与草酰乙酸缩合进入三羧酸 循环，能产生谷氨酸族和天冬氨酸族氨基酸。 (2) 蛋白质转变为脂肪： 在蛋白质氨基酸中， 生糖氨 基酸通过丙酮酸转变成甘油， 也可以氧化脱羧后 转变成乙酰辅酶 A ，用于脂

36、肪酸合成。 生酮氨基 酸在代谢反应中能生成乙酰乙酸， 由乙酰乙酸缩 合成脂肪酸。 丝氨酸脱羧后形成胆氨， 胆氨甲基 化后变成胆碱，后者是合成磷脂的组成成分。2、为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大 物质代谢的共同通路 ?(1) 三羧酸循环是乙酰 CoA 氧化生成 CO2 和 H20 的途径。(2) 糖代谢产生的碳骨架最终进入三羧酸循环氧 化。(3) 脂肪分解产生的甘油可通过糖有氧氧化进入 三羧酸循环氧化，脂肪酸经氧化产生乙酰 CoA 可进入三羧酸循环氧化。(4) 蛋白质分解的氨基酸经脱氨后碳骨架进入三 羧酸循环，同时，三羧酸循环的中间产物可作为 氨基酸的碳骨架接受氨后合成必需氨基酸。所 以，

37、三羧酸循环是三大物质代谢共同通路。3、比较脂肪酸氧化和合成的差异4、在脂肪酸合成中，乙酰辅酶 A 羧化酶起什么 作用?(1) 在饱和脂肪酸的生物合成中， 脂肪酸碳链的延 长需要丙二酸单酰辅酶 A 。(2) 乙酰辅酶 A 羧化酶的作用就是催化乙酰辅酶A 和 HC03 合成丙二酸单酰辅酶 A ，为脂肪酸合成提供三碳化合物。（3）乙酰辅酶 A 羧化酶是脂肪酸合成反应中的一 种限速调节酶， 它受柠檬酸的激活， 但受棕榈酸 的反馈抑制。5、变构调节生理意义 变构效应在酶的快速调节中占有特别重要的地 位。代谢速度的改变， 常常是由于影响了整条代 谢通路中催化第一步反应的酶或整条代谢中关 键酶的活性而引起的

38、。 这些酶对底物不遵守米曼 氏动力学原则。 它们往往受到一些代谢物的抑制 或激活，这些抑制或激活作用大多通过变构效应 来实现的。 因而，这些酶的活性极灵敏地受到代 谢产物浓度的调节， 对机体的自身代谢调控具有 重要的意义。6、酶促化学修饰的特点及意义 属于这类调节方式的酶，一般都有无活性 （或低活性）和有活性（或高活性）两种形式。 两种形式可以互相转变， 但反应是不可逆的， 由 不同的酶催化而改变活性。酶促化学修饰和变构调节不同， 化学修饰会引起酶共价键的变化， 调节效率常比变构调节为 高，有足够的酶存在， 就可使全部被修饰的酶改 变活性。酶促化学修饰有级联放大效应， 即一个酶发 生酶促化学修

39、饰后， 被修饰的酶又可催化另一种 酶分子发生修饰作用， 每修饰一次发生一次放大 效应。磷酸化消耗 ATP ，与变构调节配合老师给动医画的题1、ATP 在体内有许多重要的生理作用？ (1)是机体能量的暂时储存形式： 在生物氧化中， ADP 能将呼吸链上电子传递过程中所释放的电化学能以磷 酸化生成 ATP 的方式储存起来，因此 ATP 是生物氧化 中能量的暂时储存形式。(2)是机体其他能量形式的来源： ATP 分子内所含有的 高能键可转化成其他能量形式，以维持机体的正常生理 机能，例如可转化成机械能、 生物电能、 热能、渗透能、 化学合成能等。体内某些合成反应不一定都直接利用 ATP 供能，而以其

40、他三磷酸核苷作为能量的直接来源。 如糖原合成需 UTP 供能；磷脂合成需 CTP 供能；蛋白 质合成需 GTP 供能。这些三磷酸核苷分子中的高能磷 酸键并不是在生物氧化过程中直接生成的，而是来源于 ATP。(3) 可生成 cAMP 参与激素作用： ATP 在细胞膜上的 腺苷酸环化酶催化下，可生成 cAMP ，作为许多肽类激 素在细胞内体现生理效应的第二信使。3、按下述几方面，比较脂肪酸氧化和合成的差 异： (1)进行部位； (2)酰基载体； (3)所需辅酶；(4) B羟基中间物的构型； (5)促进过程的能量状 态； (6)合成或降解的方向； (7)酶系统。答： (1)氧化在线粒体，合成在胞液；

41、 (2)氧 化的酰基载体是辅酶 A ，合成的酰基载体是酰基 载体蛋白； (3)氧化是 FAD 和 NAD '，合成是 NADPH ；(4)氧化是 I 型，合成是 D 型；(5)氧化 不需要 C02，合成需要 C02；氧化为高 ADP 水 平，合成为高 ATP 水平； (6)氧化是羧基端向甲 基端，合成是甲基端向羧基端； (7)脂肪酸合成酶 系为多酶复合体，而不是氧化酶。4、在脂肪酸合成中，乙酰辅酶 A 羧化酶起什么 作用?答：在饱和脂肪酸的生物合成中， 脂肪酸碳链的延长需要丙二酸单酰辅酶 A 。乙酰辅酶 A 羧化酶的作用就是催化乙酰辅酶 A 和 HC03 合 成丙二酸单酰辅酶 A ，为

42、脂肪酸合成提供三碳化 合物。乙酰辅酶 A 羧化酶催化反应 （略）。乙酰辅 酶 A 羧化酶是脂肪酸合成反应中的一种限速调 节酶，它受柠檬酸的激活， 但受棕榈酸的反馈抑 制。5、尿素循环与柠檬酸循环有哪些联系 ? 答：尿素循环中生成的延胡索酸需经柠檬 酸循环形成草酰乙酸，然后转氨基形成天冬氨 酸，再进入尿素循环； 柠檬酸循环提供尿素循 环所需的能量 ATP ；柠檬酸循环提供尿素循环 所需的 CO2。6、DNA 复制高度忠实性的机制（1）碱基互补配对（ 1）DNA 聚合酶的校对作用（1）修复作用（ 1）脱氧核苷酸比例为 1：1：1：1 7、转录与复制的异同点答：相同点：酶促反应； 需 DNA 作为模

43、板； 都需要三磷酸 (核苷或脱氧核苷 )水平参加；方向 相同；遵守碱基配对原则。不同点：转录只有一 股链作模板， 复制两股链作模板； 转录需要一个 RNA 聚合酶，复制需要多种酶参与；碱基配对 有不同的地方， A U；转录为连续合成，复制 则有一股为不连续合成； 复制时的原料是脱氧三 磷酸核苷，转录时的原料则为三磷酸核苷。8、简述原核细胞和真核细胞的 RNA 聚合酶有何 不同?答：(1)原核细胞大肠杆菌的 RNA 聚合酶研 究的较深入。这个酶的全酶由 5 种亚基 (2 )组成，还含有 2 个 Zn 原子。在 RNA 合成 起始之后， 因子便与全酶分离。 不含因子的 酶仍有催化活性， 称为核心酶

44、。 亚基具有与启 动子结合的功能， 亚基催化效率很低， 而且可 以利用别的 DNA 的任何部位作模板合成 RNA 。 加入因子后，则具有了选择起始部位的作用， 因子可能与核心酶结合， 改变其构象， 从而使 它能特异地识别 DNA 模板链上的起始信号。(2) 真核细胞的细胞核内有 RNA 聚合酶 I 、 和，通常由 46 种亚基组成，并含有 Zn2+。 RNA 聚合酶 I 存在于核仁中，主要催化 rRNA 前体的转录。 RNA 聚合酶和存在于核质中， 分别催化 mRNA 前体和小相对分子质量 RNA 的 转录。此外线粒体和叶绿体也含有 RNA 聚合酶， 其特性类似原核细胞的 RNA 聚合酶。9、

45、简述 tRNA 在蛋白质的生物合成中是如何起 作用的?答：在蛋白质合成中， tRNA 起运载氨基酸 的作用，将氨基酸按照 mRNA 链上的密码子所 决定的氨基酸顺序搬运到蛋白质合成的场所 核糖体的特定部位。 tRNA 是多肽链和 mRNA 之间的重要转换器。其 3，端接受活化的氨基 酸，形成氨酰 tRNA ； tRNA 上反密码子识 别 mRNA 链上的密码子；合成多肽链时，多 肽链通过 tRNA 暂时结合在核糖体的正确位置 上，直至合成终止后多肽链才从核糖体上脱下。10、请设计一个含有原核细胞必需的翻译控制位 点的编码八肽：LysProAla glyThr Glu AsnSer 序列的 mR

46、NA 。答：根据标准的密码子表，决定八肽 LysPro Ala Gly Thr GluAsnSer 序列的 mRNA 可以是 5， AAACCCGCAGGGACAGAGGAATYC ，将 这段核苷酸系列的 5，端加上 SD 系列和起始密 码子系列， 3，端加上终止密码子系列，最后得 到的 mRNA 系列可以是 5 AUUCCC AGGAGGUUUGACCU ， AUGAAACCCGCAGGGACAGAGGAATFCT UAGUU UUU3，SD 系列 起始密码子 终止 密码子11、大肠杆菌某一多肽基因的编码链的序列是： 5'ACAATGTATGGTAGTFCATYATCCCGGGC GCAAATAACAAACCCGGGTI'FC3 ' (1)写出该基因的无意义链的序列以及它编码的 mRNA 的序列。 (2)预测它能编码多少个氨基 酸。(3) 标出该基