江苏大学生化题目加答案

1、2018大纲简答题：1. 有时候别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活，请解释原因。底物与别构酶的结合,可以促进随后的底物分子与酶的结合,同样竞争性抑制剂与酶的底物结合位点结 合,也可以促进底物分子与酶的其它亚基的进一步结合,因此低浓度的抑制剂可以激活某些别构酶。2. 什么是DNA的半保留复制与半不连续复制？1) DNA的半保留复制：DNA在复制时首先两条链之间的氢键断裂两条链分开，然后以每一条链分 别做模板各自合成一条新的DNA链，这样新合成的子代DNA分子中一条链来自亲代DNA1另一条 链是新合成的2) DNA的半不连续复制：DNA的双螺旋结构中的两条链是反向平行的，当复制开始解链时，

2、亲代DNA分子中一条母链的方向 为5 , ÷3 另一条母链的方向为3 , ÷5 ,o DNA聚合酶只能催化5 , ÷3 ,合成方向。在以3 , ÷5 , 方向的母链为模板时，复制合成出一条5 1 ÷3 r方向的前导链，前导链的前进方向与复制叉的行进 方向一致，前导链的合成是连续进行的。而另一条母链仍以3 1 ÷5 f方向作为模板，复制合成一条 5 3 1方向的随从链，因此随从链合成方向是与复制叉的行进方向相反的。随从链的合成是不连续 进行，先合成许多片段，即冈崎片段。最后各段再连接成为一条长链。由于前导链的合成连续进行, 而随从链的合

3、成是不连续进行的，所以从总体上看DNA的复制是半不连续复制。问答题1. 试述真核生物转录后的加工。 宁端加帽转录产物的5,端通常要装上甲基化的帽子;有的转录产物宁端有多余的顺序,则需切除后再装上帽子。 M端加POly (A)尾巴转录产物的3,端通常由POly (A)聚合酶催化加上一段多聚A;有的转录产物的引端有多余顺序，则 需切除后再加上尾巴。装亍端帽子和引端尾巴均可能在剪接之前就已完成。 修饰内部甲基化，主要是在腺瞟吟A6位点上进行甲基的转移，产生6N甲基腺瞟吟。 剪接将mRNA前体上的居间顺序切除，再将被隔开的蛋白质编码区连接起来。剪接过程是由细胞核小分 子RNA参与完成的，被切除的居间顺

4、序形成套索状。(2) RNA转录后加工的意义： RNA转录后的一系列加工可使RNA转录后的初产物变成成熟的、有功能的RNA; 有些加工可改变RNA携带的遗传信息，有利于生物的进化，是对中心法则的校正和补充。2. 生物大分子的功能是由其结构构象决定的，那么维持其结构构象的化学键有哪4种VWhydose the Central role Of Weak forces in biomolecular interaction restrict IiVing SyStem to a narrow range Of environmental conditions?3. WeStern blotting表

5、明药物A导致肝细胞系Huh7中的X蛋白的增加，你能否设计实验来确定其 分子机制，从基因表达调控和蛋白质翻译后修饰等角度阐明问题。2018样题简答题(7题,每题10分,共70分)1什么是分子伴侣,其作用是什么?3分子伴侣是细胞中一类能够识别并结合到不完全折叠或装配的蛋白质上以帮助这些多肽正确折叠、转 运或防止它们聚集的蛋白质，同时还参与蛋白质跨膜运送后分子的重折叠以及装配过程，其本身不参 与最终产物的形成。2以乳糖操纵子为例说明酶诱导合成的调控过程。操纵子学说,可以简述如下:有一个专一的阻遏分子(蛋白质)结合在靠近半乳糖昔酶基因上面,这段DNA 他们称之为操纵基因。由于阻遏分子结合在DNA的操纵

6、基因上,从而阻止了 RNA聚合酶合成半乳糖昔醜 的mRNA。此外,他们还指出乳糖为诱导物,当乳糖结合到阻遏分子上时,即阻止阻遏分子与操纵基因的结合。 当有乳糖时,阻遏分子即失活,mRNA就可以转录出来。如果去掉乳糖时,阻遏分子又恢复其活力,与操纵基 因DNA结合,将乳糖基因关闭。乳糖操纵子(IaC是由调节基S(IaCI)V启动子(IaCP)V操纵基因(IaCo)和结构基因(IaCZV IaCYV IaCA)组成 的。IaCl编码阻遏蛋白,lacZ、IacY. IaCA分别编码半乳糖昔酶厂半乳糖昔透性酶和半乳糖昔转乙酰基酶。(2) 阻遏蛋白的负性调控:当培养基中没有乳糖时,阻遏蛋白结合到操纵子中

7、的操纵基因上,阻止了结构 基因的表达;当培养基中有乳糖时,乳糖分子和阻遏蛋白结合,引起阻遏蛋白构象改变,不能结合到操纵 基因上,使RNA聚合酶能正常催化转录操纵子上的结构基因,即操纵子被诱导表达。(3) CAMP-CAP是一个重要的正调节物质,可以与操纵子上的启动子区结合,启动基因转录。培养基中葡 萄糖含量下降,CAMP合成增加,CAMP与CAP形成复合物并与启动子结合,促进乳糖操纵子的表达。(4) 协调调节:乳糖操纵子调节基因编码的阻遏蛋白的负调控与CAP的正调控两种机制,互相协调,互相制 约。3转座子有哪些遗传效应？转座因子或转座子是一类在很多后生动物中(包括线虫、昆虫和人)发现的可移动的

8、遗传因子。一段 基因可以从原位上单独复制或断裂下来，环化后插入另一位点，并对其后的基因起调控作用，此过程 称转座。这段序列称跳跃基因或转座子。转座引起插入突变(导致结构基因失活)，转座产生新的基因(抗药性基因)，转座产生染色体畸变， 转座引起生物进化。4真核mRNA和原核mRNA各有何异同特点？原核生物mRNA的特征：(1) mRNA的半衰期短。(2) 大多为多顺反子mRNAo多顺反子mRNA能编码多个蛋白质，是一组相邻或相互重叠基因的转 录产物。(3) mRNA的5,端无帽子结构，3,端没有或只有较短的POly (A)结构。真核生物mRNA的特征：(1) 编码功能蛋白的真核基因均通过RNA聚

9、合酶I【进行转录。(2) 真核基因几乎都是单顺反子，只包含一个蛋白质的信息。(3) 真核生物mRNA的5,端存在帽子结构，绝大多数mRNA 3端具有Poly (A)尾巴乩三竣酸循环的意义是什么?糖酵解的生物学意义是什么？三竣酸循环的意义：TCA的生物学备义可以分为两方面论述，1.能量代谢2.物质代谢1 三竣酸循环是机体将糖或其他物质氧化而获得能量的最有效方式。在糖代谢中，糖经此途径氧化产生的能量最多。毎分子葡萄糖经有氧氧化生成H20和C02时，可净产 生32或30分子ATPo2. 三竣酸循环是糖、月旨，蛋白质，甚至核酸代谢，联络与转化的枢纽。(1) 此循坏的中间产物(如草酰乙酸、酮戊二酸)是合

10、成糖、氨基酸、脂肪等的原料。(2) TCA是糖、蛋白质和脂肪彻底氧化分解的共同途径糖酵解的生物学意义:糖有氧分解的准斯介卡殳，中间产物是其他物质的原料，提供能量(特别是厌氧生物)，为糖异生提供基 本途径。6简述蛋白质变性的本质、特征以及引起蛋白质变性的因素。蛋白质变性作用的机理是蛋白质分子中的次级键如氢键、盐键、范德华力等被破坏，从而引起天然构 象的解体，蛋白质生物活性消失，但主链结构中的共价键并没有受到破坏，一级结构未发生改变。 变性后的蛋白质最显著特征是失去生物活性，疏水基外露，伴有溶解度降低，黏度增加，失去结晶能 力，分子结构松散易被蛋白酶水解。弓I起变性的因素物理因素：高温、高压、紫外

11、线、电离辐射及超声波等； 化学因素：强酸强碱、有机溶剂.重金属盐、去污剂等。7分析DNA为什么能够作为遗传物质？DNA之所以适合作为遗传物质，是因为DNA具有如下特性： 稳定性。每一种核酸由三个部分所组成：一分子含氮碱基+分子五碳糖（脱氧核糖）+分子磷 酸根。该框架很稳定，并且DNA分子为双螺旋结构，碱基之间由氢键连接，A和T, C和G之间的作 用力很强，不易打开； 特异性。DNA碱基组成具有物种特异性，不同物种的DNA有其独特的碱基组成，而且不同组织 和器官的DNA碱基组成是一样的，不受生长发育营养状况以及坏境条件的影响； 精确的自我复制。这是作为遗传物质的一大基础。既然说是遗传物质，那就是

12、把遗传信息传给下 一代，这是通过DNA复制和遗传给下一代实验的； 能够指导蛋白质合成。遗传信息传给下一代后需要能够表达。DNA是通过转录和翻译合成蛋白质 的。密码子是DNA含有的信息和蛋白质的信息的连接点； 能产生变异。如果从进化的角度来讲，这一点很重要。产生突变是进化的基础。论述题（20分）论述生物化学与现代生物技术的关系和现代生物技术的内涵与应用。生物化学是指用化学的方法和理论研究生命的化学分支学科。其任务主要是了解生物的化学组成、结 构及生命过程中各种化学变化。现代生物技术也称生物工程，在分子生物学基础上建立的创建新的生 物类型或新生物机能的实用技术，是现代生物科学和工程技术相结合的产物

13、。广义的生物技术包括基 因工程、细胞工程、发酵工程和酶工程、组织工程、生物信息和生物芯片等一系列生物新技术,其中,以 转基因技术为代表的基因工程是基因资源利用的关键技术。2017样题（真题）三简答题（4题,每题10分,共40分）什么是DNA的半保留复制与半不连续复制？（1）DNA的半保留复制是指DNA在复制时首先两条链之间的氢键断裂，两条链分开，然后以每一条 链分别做模板各自合成一条新的DNA链，这样新合成的子代DNA分子中一条链来自亲代DNA,另 一条链是新合成的。（2）半不连续复制:体内DNA复制时,由于DNA分子的反向互补双螺旋结构,导致在一个复制叉处,一条 链的合成沿复制叉前进的方向连

14、续合成,另一条链的延伸方向与复制叉前进方向相反,需要合成一系列 短的DNA片段,再连接成连续的DNA链,这样的合成方式称为半不连续合成2什么是蛋白质二级结构,主要包括哪几种。指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕的方式，氢键是二级结构主要维系力。二级结构主要有-螺旋、 -折叠、卜转角3什么是分子伴侣.其作用是什么？4简述蛋白质的一级结构和功能的关系。D 一级结构是空间构象的基础。例如在蛋白质变性剂和一些还原剂（如疏基乙醇）存在下，RNaSe酶 分子中的二硫键全部被还原，酶的空间结构破坏，酶的催化活性完全丧失。当用透析的方法除去变性 剂后，酶大部分活性恢复，所有的二硫键准确无误地恢复原来状态。若用其他的

15、方法改变分子中二硫 键的配对方式，酶完全丧失活性。这个实验表明，蛋白质的一级结构决定它的空间结构，而特定的空 间结构是蛋白质具有生物活性的保证。2）蛋白质一级结构决定其高级结构，因此最终决定了蛋白质的功能。例如，胰岛素原没活性，在包装 分泌时，A、B链之间的氨基酸残基被切除，才形成具有活性的胰岛素。3）功能相似的蛋白质往往能显示它们在进化上的亲缘关系：比较不同来源的细胞色素C发现，与功 能密切相关的氨基酸残基是高度保守的，这说明不同种属具有同一功能的蛋白质，在进化上来自相同 的祖先，但存在种属差异。不同种属间的同源蛋白质一级结构上相对应的氨基酸差别越大，其亲缘关 系愈远，反之，其亲缘关系愈近。

16、4）许多疾病都是由于相关蛋白质结构异常引起的。基因突变导致蛋白质一级结构改变而产生的遗传 病，称之为分子病。例如，镰刀型贫血症是由于血红蛋白的卜亚基上的第六位氨基酸由谷氨酸变成了 绷氨酸，导致血红蛋白的结构和功能的改变，其运输氧气的能力大大地降低，并且红细胞呈镰刀状。 所以，蛋白质一定的结构执行一定的功能。功能不同的蛋白质总是有着不同的序列；比较种属来源不 同而功能相同的蛋白质的一级结构，可能有某些差异，但与功能相关的结构也总是相同的。若一级结 构变化，蛋白质的功能可能发生很大的变化。四问答题（3题,共55分）1生物大分子的功能是由其结构构象决定的,那么维持其结构构象的化学键有哪4种？从这些维

17、持蛋 白构象稳定作用力的角度说明生物只能生活在温和环境条件之下。（20分）共价键、氢键、范德华力、疏水作用力。2生物体内蛋白有20种常见氨基酸组成,你能不能根据氨基酸的性质给它们分类?有时蛋白中会出现 一些非常见氨基酸,如硒半胱氨酸,你能不能简单说明它生物学意义?（20分）酸性氨基酸：ASPX GlU碱性氨基酸：ArgV LyS极性带正电荷氨基酸：ArgV IySV HiS极性带负电荷氨基酸：Asp、GIU非极性芳香族氨基酸：Phe、Tyr3酶催化对其底物具有一定专一性,你能否说明专一性的种类及其生理意义?（15分）（1）结构专一性 绝对专一性绝对专一性的酶对底物的要求非常严格，只对一定化学键

18、两端带有一定原子基团的化合物发生作用， 即只能催化某一种底物的反应。 相对专一性相对专一性的酶对底物的专一性较低，能作用于结构类似的一系列化合物，大多数酶对底物具有相对 专一性。a. 族专一性（又称基团专一性）族专一性是指具有相对专一性的酶作用于底物时，对链两端的基团要求程度不同，对其中一个基团要 求严格，对另一个则要求不严格。b. 键专性键专一性是指有些酶只要求作用于底物一定的键，而对键两端的基团并无严格要求。（2）立体专一性立体专一性的酶要求底物有一定的化学结构和一定的立体结构，可分为3类：旋光异构专一性、几 何异构专一性和区分对称分子专一性。2016样题三简答题（4题,每题10分,共40

19、分）1分析DNA为什么能够作为遗传物质?22简述蛋白质的一级结构和功能的关系。23何为遗传密码的通用性和WobbIe effect?密码子的通用性是指生物界有一套共同的遗传密码，这说明生物有共同的起源；某些生物的细胞基因 组密码也出现一定的变异（原核生物支原体）。密码子的变偶性是指tRNA上的反密码子与mRNA密码子配对时，密码子第一位、第二位碱基配对 是严格的，第三位碱基可以有一定的变动的现象。密码的简并性（COdOn degeneracy）:是指同一种氨基酸具有两个或更多个密码子的现象。摆动学说：1966年，CriCk根据立体化学原理提出摆动学说，解释了反密码子中某些稀有成分的配对 以及许

20、多氨基酸有2个以上密码子的问题。摆动学说认为：（1）在密码子与反密码子的配对中，前两对碱基严格遵守碱基配对原则，但第三对碱基有一定的自 由度，可以摆动"，因而使某些tRNA可以识别1个以上的密码子。（2）tRNA识别密码子的个数由反密码子的第一个碱基的性质决定。 反密码子第一位碱基为A或C时，只能识别1种密码，分别为U、G; 反密码子第一位碱基为G或U者可以识别2种密码，分别为U和C, A和G;反密码子第一位碱基为I （黄瞟吟）时可识别3种密码（U、C、A）O4总结参与糖酵解的酶有哪些特点参与糖酵解作用的酶的催化过程表现出严格的立体专一性，其中两种激酶由底物引起酶分子的构象变 化，防

21、止了底物上高能磷酸基团向水分子的转移而且直接转移到ADP分子上。四问答题（3题,共55分）细胞膜是双层磷脂膜,你能不能说明物质跨膜运输有几种类型?以水和乙醇为例说明他们的跨膜运输 有什么不同。（20分）被动运输、主动运输、胞吞和胞吐作用。水可以通过简单扩散穿过脂双层，但速度较慢，对于某些组织来说，如肾小管、眼泪唾液的形成，水 分子需要借助水孔蛋白AQP以快速跨膜运输。乙醇跨膜属于自由扩散2能否以血红蛋白（2 2四聚体）和肌红蛋白为例说明配体氧结合蛋白的协同效应的生理意义?血红 蛋白还能够结合其它分子经别构效应改变其氧结合能力例如23二磷酸甘油酸（2,3-BPG）O在高海拔 人体内23BPG上升

22、促进毛细血管中的结合氧的血红蛋白释放氧,能否说明其分子机制?（20分）IX肌红蛋白与氧气的结合曲线呈双曲线型，无论在氧分压高还是低时，都有很高的氧饱和度，所以在 从高氧分压的肺部中到氧分压低的组织器官中，只能起到储存氧的作用，肌红蛋白有利于细胞内的氧 从细胞的内表面向线粒体转运,因为这种转运是顺浓度梯度的，因此当需要迫切时,氧极易转运。2、血红蛋白的氧合具有正协同性同促效应，即一个02的结合增加同一 Hb分子中其余空的氧结合 部位对02的亲和力，02既是正常的配体，也是正同促效应物或称正同促调节物。血红蛋白氧合协同 性使它更有效地起输送氧气的作用。BPG是血红蛋白的一个重要的别构效应物，BPG

23、抑制02的结合，并增加了正协同效应，BPG的存在 可以增加Hb在组织中的卸氧量，人的某些生理性和病理性的缺氧可以通过红细胞中BPG浓度的改变 来调节对组织的供氧量，例如高空适应的代偿性变化。BPG在Hb的结合部位位于四个亚基缔合形成中央孔穴，高负电荷的BPG分子和亚基之间的离子 键有助于稳定Hb紧张态构象，促进02的释放3某科研人员研究发现了一新型DNA病毒,核昔酸组成分析发现它含20%Al 30%T, 30%C和20%G它是单链还是双链DNA病毒?为什么?（15分）单链。2015样题三、简答题侮题10分,共40分）IX试比较DNA和RNA的化学组成、分子结构、生物学作用。化学组成碱基戊糖DN

24、AAX GV CX T脱氧核糖RNAAV GV CV U核糖分子结构:一级结构:两者的概念相同,但基本组成单位不同。二级结构:DNA为双螺旋结构;RNA 般为单链分子,可形成局部双螺旋,呈茎环结构,如tRNA的三叶草 结构。三级结构:原核生物DNA为超螺旋,真核生物DNA与蛋白质组装成染色体;RNA的三级结构是其二级结 构进一步卷曲折叠'如tRNA的倒L型。生物学作用:DNA是绝大多数生物遗传信息的贮存和传递者,与生物的繁殖、遗传及变异等有密切关 系;RNA参与蛋白质生物合成过程,也可作为某些生物遗传信息的贮存和传递者。RNA参与蛋白质生物 合成过程,也可作为某些生物遗传信息的贮存和传

25、递者。2、为什么肝糖原可以补充血糖而肌糖原不能？肌肉缺乏葡萄糖&磷酸酶，当肌糖原分解为6磷酸葡萄糖后，经糖酵解途径产生乳酸，乳酸进入血液 循环到肝脏，以乳酸为原料经糖异生途径转变为葡萄糖才能释放入血补充血糖；肝细胞含有葡萄糖 磷酸酶，肝糖原分解为6磷酸葡萄糖后，可转化为葡萄糖补充血糖。3、活性中心特点6活性部位在誠分子的总体中只占相当小的部分； 酶的活性部位是一个三维实体； 酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，它们的结合符合诱导契合学说； 酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝内，裂缝内的非极性性质在于产生一个微环境，提高与 底物的结合能力有利于催化； 底物通过次级键较弱的力结合

26、到酶上。主要靠次级键，包括氢键、盐键、范德华力，疏水相互作用； 酶活性部位具有柔性或可运动性。4、简述糖异生途径的生理意义糖异生作用：由简单的非糖前体转变为糖的过程。该代谢途径主要存在于肝脏及肾中。糖异生不是糖 酵解的简单逆转。（1）在饥饿情况下机体依靠糖异生作用生成葡萄糖维持血糖浓度的相对恒定（2）回收乳酸分子中的能量：将肌肉中糖无氧酵解产生的乳酸转运至肝脏重新生成葡萄糖后再加以利 用。（COri循环）（3）协助氨基酸代谢：摄入蛋白质后，血液氨基酸含量升高，糖异生作用增强，从而加速蛋白质的分 解。四、问答题（共55分）IX能否以血红蛋白（2a2B四聚体）和肌红蛋白为例说明配体氧结合蛋白的协同

27、效应的生理意义?血红 蛋白还能够结合其它分子经别构效应改变其氧结合能力,例如血液中C02被催化成的HC03能结合血 红蛋白并且降低其结合氧的能力,你能否说明其生理意义?（20分） 血红蛋白的氧合具有正协同性同促效应，即一个02的结合增加同一Hb分子中其余空的氧结合部 位对02的亲和力，02既是正常的配体，也是正同促效应物或称正同促调节物。血红蛋白氧合协同性 使它更有效地起输送氧气的作用。 组织中的代谢作用既产生H+,也产生Co2。代谢越旺盛的组织，需要的氧越多，产生的H+和C02 也越多。细胞呼吸的终产物C02在体内被水合为碳酸氢盐，C02在水中的溶解度不大，如果不转变为 碳酸氢盐，将在组织和

28、血中形成气泡。C02水合的结果将增加组织中的H+浓度（PH下降）。氧与血红 蛋白结合深受PH和C02浓度的影响。去氧血红蛋白对H+的亲和力比氧合血红蛋白大。因此，増加H, 浓度（降低PH）将提高02从血红蛋白中的释放。当H+浓度增加时，Hb的氧分数饱和曲线向右移动。 这种PH对血红蛋白对氧的亲和力的影响被称为BOhr效应，BOhr效应具有重要的生理意义。当血液流 经组织特别是流经代谢迅速的肌肉时由于这里的PH较低，C02浓度较高，因此有利于血红蛋白释放 02,使组织能比因单纯的P（02）降低获得更多的氧，而氧的释放又促使血红蛋白与H+和C02的结合， 以补偿由于组织呼吸形成的C02所引起的PH

29、降低，起着缓冲血液PH的作用。当血液流经肺部时， 由于肺P（02）高，有利于血红蛋白与氧结合并因此促进了 H+和C02的释放，同时C02的呼出又有利于 氧合血红蛋白的生成。血红蛋白除从肺到组织，转运细胞所需的几乎全部氧之外，还转运组织中形成 的约20%总H+和CO2到肺和肾，并在这里被排出体外。2、某科研人员发现一 450KDa蛋白,其具有很好的耐热性,95度20分钟也不变性他希望从细胞裂解 液中分离纯化该蛋白来研究其催化活性,该蛋白占裂解液总蛋白的3%,大部分其它蛋白的分子小于 150KDa,你能否设计一方案来纯化该蛋白?（20分）3酶催化对其底物具有一定专一性,你能否说明专一性的种类及其生

30、理意义?（15分）22014样题三、简答题（每题5分,共35分）1什么是分子伴侣?其作用是什么?32有时候别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活,谴解释原因。2底物与别构酶的结合,可以促进随后的底物分子与酶的结合,同样竞争性抑制剂与酶的底物结合位点结 合,也可以促进底物分子与酶的其它亚基的进一步结合,因此低浓度的抑制剂可以激活某些别构酶。3生物体内氧化磷酸化受哪些因素的影响？（1）ATP/ADP值:ATP/ADP值是调节氧化磷酸化速度的重要因素，ATP/ADP值下降,可致氧化磷酸化速度加 快;反之,当ATP/ADP值升高时,则氧化磷酸化速度减慢。（2）甲状腺激素:甲状腺激素可以激活细胞膜上

31、的Na+, k+-ATP酶,使ATP水解增加,因而使ATP/ADP值下 降,氧化磷酸化速度加快。抑制剂:根据作用原理和部位不同,可分为以下三类： 电子传递抑制剂:能够抑制呼吸链递氢或递电子过程。主要包括:粉蝶冨素A、鱼藤酮、抗冨素A、CO、 H2S和CN等 解偶联剂:不抑制呼吸链的递氢或递电子过程,但能使氧化产生的能量不能用于ATP的产生。其机理 是消除H+的跨膜梯度,使氧化过程释放的能量不能用于ATP的合成反应。主要的解偶联剂有乙4二硝 基苯酚。 氧化磷酸化的抑制剂:对电子传递和ADP磷酸化均有抑制作用。主要的有寡霉素4 ATP是果糖磷酸激酶的底物,为什么ATP浓度高,反而会抑制确酸果糖激酶

32、？果糖磷酸激酶是EMP途径中的限速酶之一,EMP途径是分解代谢,总的效应是放出能量的,ATP浓度高表 明细胞内能荷较高,因此抑制果糖磷酸激酶,从而抑制EMP途径。该酶为别构酶。ATP和柠檬酸是此酶的别构抑制剂。该酶所催化的反应需要ATP9但随着酵解的进行, ATP逐渐积累,高浓度的ATP对此酶活性又有抑制作用。这是因为磷酸果糖激酶有两个ATP结合位 点 一个处于活性中心内,ATP作为底物与之结合;另一个位于活性中心外,为别构效应物结合的位 点此位点与ATP的亲合力较低,只有高浓度的ATP存在时,它才与ATP结合,从而使酶别构失活。5以乳糖操纵子为例说明酶诱导合成的调控过程。26为什么说适当节食

33、,增加运动是控制血浆胆固醇的有效措施？甲轻戊酸是胆固醇生物合成的关键中间体,它由3分子乙酰-CoA合成，胆固醇的所有碳原子都是来自 乙酰CoA,而糖代谢会产生大量乙酰COA,节食可减少对糖及含有胆固醇的食物的摄入；增加运动可 以加大对糖和脂肪的消耗，增强身体代谢功能，使胆固醇的消耗代谢保持正常。7什么是DNA的半保留复制与半不连续复制?2四、问答题,用中文回答（共64分）1生命体含量最高的四种元素是什么?（4 分）Why IiVing SyStemS need Other trace elements SUCh as Se, Clb Fe and Zn? What are the functi

34、ons Of these elements in CataIytiC reactions? （6 分）（共 10 分）CV HV OV NO微量元素可以作为生物大分子的组成成分或辅助成分如作为酶的辅因子或辅基，或用于激素、维生素 的构成，对维持机体正常的生命活动具有重要意义。（缺铁性贫血，甲状腺肿，免疫力下降） 有的酶仅仅由蛋白质组成，如核糖核酸酶。有的酶，则除了蛋白质外，还有一些金属离子或小分子参 与。这些金属离子或小分子是酶活性所必需的，称为辅酶/辅基或辅助因子。这些需要金属的酶又可以 分为两类：金属活化酶和金属酶。除了金属离子外，有些酶中还存在非金属微量元素，如谷胱甘肽过 氧化物酶中含有

35、硒，能有效清除自由基。金属蛋白和金属酶的生物功能主要包括：结构支持、双氧结 合、存储和转运金属离子、电子转移，分子识别和催化、信号转导、基因表达调控等等。2蛋白质的主要二级结构有哪些?（4分）形成催化中心的氨基酸常常处在蛋白质的那种二级结构中,为 什么?（4分）,大部分可溶性蛋白质中亲水氨基酸常在蛋白质表面而疏水氨基酸在蛋白内核中,为什 么?（4分）（共12分）一螺旋，-折叠，X转角，无规卷曲。在水溶液中，疏水基团会躲避周围的极性溶剂而自发地聚集在一起，从而在分子内部形成疏水核心。 这种疏水相互作用在维持蛋白质的三级结构中起着十分重要的作用。将疏水基团集中在蛋白质内部的 疏水核心在能量上是有利

36、的，因为它降低了疏水基团与水分子之间不利的作用，反而使疏水基团之间 的范德华力大大增加。在多数情况下极性基团都分布在球状蛋白质分子表面，而与介质水分子发生电荷偶极之间的相互作用, 形成排列有序的水化层,这对稳定蛋白质的构象有着一定的作用。3生物大分子的功能是由其结构构象决定的,那么维持其结构构象的化学键有哪4种?（6分）Why dose the Central role Of Weak forces in biomolecular interaction restrict IiVing SyStem to narrow range Of environmental COnditions7（8

37、分）（共 14 分）4有一种分子量约30KDa的蛋白质的样品,其中盐离子浓度太高,请描述并图解怎样降低样品的离子 强度而不过度稀释蛋白的浓度。（10分）5 生命体从热力学上说是一种开放系统,与外界存在物质和能量交换,你简单能否说明植物和动物与外 界的能交换有什么主要差异?（5分）物质交换有什么主要差异?（5分）（共10分）6 生命现象中的大化学反应以及很多细胞内的运输过程都不能自发进行,需要消耗能源,体内主要有 哪些能源化合物能够被蛋白分子直接利用?（4分）这种反应过程叫做偶联反应,一般催化偶联反应的蛋 白或酶都有多个结构域,你能说明水解能源化合物的结构域怎样将信息传递给催化结构域?（4分）（

38、共8 分）2013真题61蛋白质分离技术常用的有哪几种？并简述凝胶过滤层析和SDS-PAGE的基本原理。（8分）蛋白质分离纯化的一般原则:1. 前处理分离纯化某一蛋白质,首先要求把蛋白质从原来的组织或细胞中以溶解的状态释放出来,并保持原来 的天然状态,不丢失生物活性。2. 粗分级分离分离杂蛋白,一般采用盐析、等电点沉淀、有机溶剂分级。3. 细分级分离细分级分离又称样品的进一步纯化,一般使用层析法包括凝胶过滤层析,离子交换层析,吸附层析以 及亲和层析法等,必要时还可选择电泳法,包括区带电泳、等电聚焦等作为最后的纯化步骤。蛋白质的分离纯化方法：1. 根据分子大小不同的纯化方法：透析和超滤、密度梯度

39、（区带）离心、凝胶过滤2. 利用溶解度差别的纯化方法：等电点沉淀和PH控制、蛋白质的盐溶和盐析、有机溶剂分级分离、 加热变性沉淀3. 根据电荷不同的纯化方法：电泳、聚丙烯酰胺凝胶电泳、毛细管电泳、等电聚焦电泳、离子交换层析4:亲和层析、高效液相色谱蛋白质沉淀方法:盐析法、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀法、生物碱试剂,某些酸类沉淀法、加热变 性沉淀法凝胶矗的原理：当不同分子大小的蛋白质流经凝胶层析柱时,比凝胶孔径大的分子不能进入珠内网状 结构、而被排阻在凝胶珠之外随着溶剂在凝胶珠之间的孔隙向下移动并最先流出柱外;比网孔小的分子 能不同程度地自由出入凝胶珠的内外。这样由于不同大小的分子所经的路径不同而

40、得到分离,大分子物 质先被洗脱出来川'分子物质后被洗脱出来。SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳的基本原理：阴离子去污剂SDS能以一定比例和蛋白质结合并使蛋白质分子 带有大量的负电荷，大大超过其原来所带电荷，从而使各天然蛋白质分子间的电荷差别下降乃至消除， 同时蛋白质的结构也在SDS作用下变得松散，形状趋于一致，排除了电泳过程中电荷和形状的影响， 使电泳时，蛋白质迁移率的差异仅是相对分子质量的函数。62试述真核生物体内糖、脂类、蛋白质三者之间的转化关系。（10分）糖、脂肪、蛋白质和核酸等有机物在生物体内各有独特的代谢过程和途径，但彼此之间也并非互不相 干的孤立过程，实际上，各类有机物质的代谢都是

41、错综复杂又相互协调的完整体系，各个代谢途径之 间既相互沟通，各种中间产物也可以相互转变，又相互制约，使生物体内生物化学反应和生理活动能 够有条不紊地协调进行。（1）碳水化合物代谢和脂肪代谢之间的关系。在生物体内碳水化合物和脂类化合物之间的相互转变现象很多，例如：植物体内，特别是油料作物， 叶片内进行的光合作用大量合成碳水化合物，并以糖的形式运输到种子之后，便转变成脂类化合物贮 存起来。而当油料种子萌发时，其中贮存的脂肪又转变为糖转运到生长中的根和芽中。转变过程为：糖经EMP过程，可生成磷酸二轻丙酮和丙酮酸等物质，磷酸二轻丙酮可被还原成甘油、 丙酮酸经氧化脱竣之后转变为乙酰CoA,然后在脂肪酸合

42、成酶系的作用下合成脂肪酸，再与甘油合成 脂肪。脂转化成糖的过程：脂肪水解的产物为甘油和脂肪酸，甘油氧化成磷酸二轻丙酮，然后合成己 糖，脂肪酸经过氧化作用生成乙酰CoA,然后通过乙醛酸循坏生成琥珀酸，再被氧化成草酰乙酸， 经脱竣形成丙酮酸，逆酵解途径合成糖。（2）碳水化合物与蛋白质代谢之间的关系。碳水化合物是生物的重要碳源和能量，糖可以转变为各种AA分子的碳架，经氨基化或转氨基作用而 生成相应的AA, AA合成多肽链并形成蛋白质，另一方面也可以转变为碳水化合物，蛋白质水解作 用而产生氨基酸，氨基酸脱氨而产生酮酸，再转变为丙酮酸之后又可以合成糖类化合物，连接碳水化 合物和蛋白质代谢之间起桥梁作用的

43、是酮酸，它在糖代谢过程中的糖酵解途径和三竣酸循环中都可以 产生，也可以在AA脱氨过程中形成。（3）脂肪代谢与蛋白质代谢之间的关系。脂肪代谢的水解产物甘油可以转变为丙酮酸，丙酮酸接受NH3生成AA,丙酮酸也可以进一步转变成 草酰乙酸，*酮戊二酸，这些酮酸接受NH3生成相应的AAl脂肪水解的另一产物脂肪酸经B氧化 生成乙酰CoAX乙酰CoA 方面可以进入三竣酸循坏而产生酮酸，以合成AA,另一方面又可以进入 乙醛酸循环产生琥珀酸来补充三竣酸循环的碳源，这在油料作物种子萌发期间非常明显，相反，蛋白 质也可以转变为脂肪。如蛋白质的水解产物AA,经脱氨生成酮酸，生成乙酰CoA,乙酰CoA经缩合 成脂肪酸再

44、与甘油合成脂肪。（4）核酸代谢与糖、脂、蛋白质三者之间的代谢联系。核酸在代谢过程中虽然不是重要的碳源,氮源的能源,但是在生物的遗传过程中是非常重要的物质, 按“中心法贝的观点,核酸能控制蛋白质生物合成,进而影响到细胞的组成成分和代谢类型。核酸的 降解产物核昔酸在代谢中有极其重要的作用。如ATP中能量和磷酸基团转移的重要物质,UTP及 UDP在淀粉代谢、蔗糖代谢中是糖基转移的重要物质,CTP则参与磷酸脂的合成,AMP还可以转 变为组氨酸，此外，在许多代谢中的重要辅酶NAD +、NADP + . FAD.等都是腺瞟吟核昔酸衍生物。另一方面,核酸的代谢也依赖其他代谢并受其他代谢的制约。例如:核酸本身

45、的合成需要糖代谢提供 核糖,也需要蛋白质代谢提供甘氨酸,天门冬氨酸和谷氨酰胺参加瞟吟和喀唳的合成。综上所述，可见碳水化合物、脂肪、蛋白质和核酸等物质在代谢过程中彼此都有相互密切的联系，其 中糖的酵解（EMP）途径和三竣酸TCA循环更是沟通各代谢之间的重要坏节，所以EMP途径和TCA 循环又被称之为中心代谢途径或称之为不定向代谢途径。63举例说明多酶复合体中“长的灵活的臂“模式在催化中的作用。（6分）64为什么对高氨血症患者禁用碱性肥皂水灌肠和不宜用被性利尿齐J。（6分）部分氨可以谷氨酰胺形式运输到肾水解产生NH3以NH4+形式排出体外。在肠道Ph>7时可促进氨的 吸收而抑制其排出。碱性肥

46、皂水灌肠和碱性利尿剂均有利于氨的再吸收从而使得血氨升高。65如果呼吸复合物Il和IV在有氯的条件下,在琥珀酸、CoQ和细胞色素C存在下一起保温将会发生 什么样的氧化还原反应?在这一反应系统中,你预期检测到还原型的细胞色素C的有大的升高吗?为 什么？当复合物Il、IV在题中给定的条件下保温,电子传递只是部分发生,即琥珀酸氧化成延胡索酸,该反应产 生的FADH2经复合物Il传递给COQ,被还原的COQ（COQH2）上的电子不能继续往下传递。在该反应系统中,还原型的细胞色素C的量不会升高。因为在该反应系统中缺乏复合物川（CoQ细胞色 素C氧化还原酶LCOQH2上的电子不能越过复合物Ill直接传递给细

47、胞色素Co这表明在整个呼吸链系统 中,电子的传递有着严格的顺序,只能以电势递増的趋势传递,不能越过传递链中间某组分往下传递2012真题五、问答题（8小题,共52分）53. 试比较蛋白质的变性作用与沉淀作用。（8分）1）蛋白质的变性作用:蛋白质因受某些物理的或化学的因素的影响,分子的空间构象破坏,从而导致其理 化性质住物学活性改变的现象称为蛋白质的变性作用。强酸,强碱,剧烈搅拌,重金属盐类,有机溶剂,超 声波等都可使蛋白质变性2）蛋白质的沉淀作用:由于水化层和双电层的存在,蛋白质溶液是一种稳定的胶体溶液。如果向蛋白质溶 液中加入某种电解质破坏其颗粒表面的双电层或调节溶液的pH,使其达到等电点,蛋

48、白质颗粒因失去电 荷变得不稳定而将沉淀析出。这种由于受到某些因素的影响,蛋白质从溶液中析出的作用称为蛋白质的 沉淀作用。如重金属盐类、有机溶剂、生物碱试剂等都可使蛋白质发生沉淀,且不能用透析等方法除去 沉淀剂而使蛋白质重新溶解于原来的溶剂中,这种沉淀作用称为不可逆的沉淀作用。如果向蛋白质溶液 中加入大量的盐类,如硫酸鞍，蛋白质的溶解度逐渐下降,以致从溶液中沉淀出来,若用透析等方法除去 使蛋白质沉淀的因素后,可使蛋白质恢复原来的溶解状态。此种沉淀作用称为可逆的沉淀作用。沉淀的蛋白质不一定变性失活,但变性后的蛋白质一般失去活性54、有两个分离自未知细菌的DNA样品,它们各含32%和17%的腺瞟吟碱

49、基。你估计这两种细菌 DNA各自所含的腺瞟吟、鸟瞟吟.胸腺I®唳和胞I®唳的比例是多少?如果这两种细菌中的一种是来自 温泉,哪一种菌应该是温泉菌,为什么?（8分）DNAl: A+T=64%, G+C=36%DNA2: A+T=34%, G+C=66%DNA2为温泉菌55. 何谓分子杂交?核酸杂交技术的分子基础是什么?（8分）分子杂交（hybridization）：不同来源的核酸变性后，合并在一处进行复性，这时，只要这些核酸分子 的核昔酸序列含有可以形成碱基互补配对的片段，复性也会发生于不同来源的核酸链之间，即形成所 谓的杂化双链，这个过程称为杂交。杂交可以发生于DNA与DN

50、A之间，也可以发生于RNA与RNA 之间和DNA与RNA之间。分子基础就是基于核酸分子的变性和复性原理。56、举例说明酶的竞争性抑制作用及其研究意义。（8分）有些抑制剂的结构和某种酶底物的结构类似,它可与底物竞争,与酶的结合;当它与酶的活性中心结合后, 底物就不能与酶结合;若底物先与酶结合,抑制剂就不能与酶结合;故在反应体系中若有竞争性抑制剂存 在时'抑制剂与底物竞争与酶的结合,从而影响了底物与酶的结合,使反应速度下降。磺胺类药物就是根据酶的竞争性抑制作用的原理而设计的。由于某些细菌的生长繁殖,必须对氨基苯甲 酸以合成叶酸;磺胺类药物的基本结构是对氨基苯磺胺衍生物,与对氨基苯甲酸的结构

51、相似,可与对氨基 苯甲醱竞争与叶醱合成酶结合,导致叶酸合成受阻,进而影响核昔酸和核酸的合成。人体能直接利用食 物中的叶酸,细菌则不能直接利用外源的叶酸。又如,别瞟吟醇可治疗“痛风症“也是根据酶的竞争性抑制原理57、在下列情况下,NADH呼吸链各电子传递体哪些处于还原态;哪些处于氧化态?（5分）©NADH和02充足但加入氤化物；©NADH和02充足但加入抗霉素A®NADH和02充足但加入鱼藤酮；NADH和02充足C02耗尽；02充足但NADH耗尽。58、回答以下有关一碳单位的问题：（6分） 何为一碳单位?写出四种体内重要的一碳单位基因。某些氨基酸在代谢过程中可以产生

52、含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。体内的一碳单位有：甲基 （-CH3）,亚甲基（一CH2-）,次甲基（-CH=）,甲酰基（一CHO）,亚氨甲基（-CH=NH）o 一碳单位的辅酶是什么?又如何与之结合？四氢叶酸是一碳单位的载体，即四氢叶酸是一碳单位代谢的辅酶。（叶酸是除了二氧化碳外所有氧化水 平碳原子一碳单位的重要受体和供体）一碳单位通常结合在FH4分子的N5、NlO位。 简述一碳单位的生理功能。一碳单位主要来源于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸和色氨酸的代谢。一碳单位与氨基酸代谢密切相关；参与瞟吟和卩密唳的生物合成以及S腺昔甲硫氨酸的生物合成，是生物体各种化合物甲基化的甲基来源。59、葡萄糖的第三位碳

53、用14C标记,在有氧的情况下进行彻底降解。问经过几轮柠權酸循环,该同位 素碳可作为 C02 释放?并说明。（5 分）答:葡萄糖经过酵解生成丙酮酸,丙酮酸的第二位碳用14C标记,即CH3-14 CO-COOHZ丙酮酸脱竣生产乙 酰辅酶A,则CH3-14CO-COA,乙酰COA进入柠檬酸循环生成草酰乙酸,则草酰乙酸上1,4竣基碳可被标记， 即14COOH-CO-CH2-C00H,或COOH-CO-CH2-14COOHO草酰乙酸上1,4竣基碳在第二轮柠檬酸循坏时都 可作为CO2释放60、早期的生物化学家认为固定C02的作用仅仅存在于植物中，后来惊奇地发现它也存在于动物的 两条主要生物合成途径中,即从

54、丙酮酸合成葡萄糖的葡萄糖异生作用和从乙酰CoA合成脂酸这两条途 径。（4分） 写出固定C02的有关反应。 在这两个过程中,C02的功能是什么？六、论述题（1题J3分）6K蛋白质结构与功能之间有何关系?举例说明（1）蛋白质一级结构与功能的关系。1）一级结构是空间构象的基础。例如，RNaSe是由124氨基酸残基组成的单肽链，分子中8个CyS 的-SH构成4对二硫键，形成具有一定空间构象的蛋白质分子。在蛋白质变性剂（如尿素）和一些还 原剂（如疏基乙醇）存在下，酶分子中的二硫键全部被还原，酶的空间结构破坏，肽链完全伸展，酶 的催化活性完全丧失。当用透析的方法除去变性剂和硫基乙醇后，发现酶大部分活性恢复

55、，所有的二 硫键准确无误地恢复原来状态。若用其他的方法改变分子中二硫键的配对方式，酶完全丧失活性。这 个实验表明，蛋白质的一级结构决定它的空间结构，而特定的空间结构是蛋白质具有生物活性的保证。2）蛋白质一级结构决定其高级结构，因此最终决定了蛋白质的功能。例如，84个氨基酸的胰岛素原 （PrOinSUlin）,胰岛素原也没活性，在包装分泌时，A、B链之间的33个氨基酸残基被切除，才形成具有活性的胰岛素。3）功能相似的蛋白质往往能显示它们在进化上的亲缘关系：比较不同来源的细胞色素C发现，与功 能密切相关的氨基酸残基是高度保守的，这说明不同种属具有同一功能的蛋白质，在进化上来自相同 的祖先，但存在种

56、属差异。不同种属间的同源蛋白质一级结构上相对应的氨基酸差别越大，其亲缘关 系愈远，反之，其亲缘关系愈近。4）许多疾病都是由于相关蛋白质结构异常引起的。基因突变导致蛋白质一级结构改变而产生的遗传 病。称之为分子病。例如，镰刀型贫血症是由于血红蛋白的B亚基上的第六位氨基酸由谷氨酸变成了 绷氨酸，导致血红蛋白的结构和功能的改变，其运输氧气的能力大大地降低，并且红细胞呈镰刀状。 所以，蛋白质一定的结构执行一定的功能。功能不同的蛋白质总是有着不同的序列；比较种属来源不 同而功能相同的蛋白质的一级结构，可能有某些差异，但与功能相关的结构也总是相同的。若一级结 构变化，蛋白质的功能可能发生很大的变化。（2）

57、蛋白质的空间结构与功能的关系。各种蛋白质都有特定的空间构象，而特定的空间构象又与它们 特定的生物学功能相适应，蛋白质的结构与功能是高度统一的。例如，Hb与02结合后，Hb的构 象发生变化，这类变化称为变构效应，即通过构象变化影响蛋白质的功能。像血红蛋白这种具有变构 效应的蛋白质称为变构蛋白（allostericprotein）o血红蛋白的这种变构效应能更有效地行使其运氧的生 物学功能。2011真题简述酮症形成的原因及主要过程。（7分）严重饥饿或未经治疗的糖尿病人体内可产生大量的乙酰乙酸，其原因是饥饿状态和胰岛素水平过低都 会耗尽体内糖的贮存。肝外组织不能自血液中获取充分的葡萄糖，为了取得能量，肝中的葡糖异生作 用就会加速，肝和肌肉中的脂肪酸氧化也同样加速，同时并动员蛋白质的分解。脂肪酸氧化加速产生 出大量的乙酰CoA,葡糖异生作用使草酰乙酸供应耗尽，而后者又是乙酰辅酶进入柠檬酸循环所必需 的，在此种情况下乙酰-CoA不能正常地进人柠檬酸循环，而转向生成酮体的方向。这时，血液中出 现大量丙酮，它是有毒的。丙酮有挥发性和特殊气味，常可从患者的气息嗅到，可借此对疾患做出诊 断。血液中出现的乙酰乙酸和D-B-丁酸，使血液PH降低，以至发生"酸中毒S另外尿中酮体显 著增高，这种情