生物化学名词解释及符

1、生物化学复习资料（大二上学期）2011级植物检疫一班 孔思贝磷酸二脂键：一分子磷酸和2个醇酯化形成的键，是两个醇之间的桥梁。u 碱基堆积力：层层堆积的芳香族碱基上电子云交错而形成的一种力，使双螺旋结构内部形成一个强大的疏水区，与介质中的水分子隔开，有利于互补碱基间形成氢键，稳定双螺旋结构。u DNA变性：DNA双链解开，分离成两条单链，生物活性散失的现象。u 溶解（解链）温度：热变性过程中，DNA光吸收达到最大一半时的温度，又称熔点。u 增色效应：当DNA双螺旋变性时，260nm处紫外吸收急剧增加的现象。u 减色效应：随着核酸复性，紫外吸收急剧降低的现象。u 核小体：用于包装蛋白质的基本结构单

2、位，是由DNA链缠绕一个组蛋白八聚体而成。u 必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）不能自身合成，需要从食物中获得的氨基酸。u 等电点：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移的PH值。u 肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合。除去一分子水形成的酰胺键。u 沉降系数：以时间表示的溶质在单位离心力场中的沉降速度。使用超速离心机根据沉降速度法求算。u 肽单位：又称碱基，使指肽链中的酰胺基。u 结构域：在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。通常都是几个超二级结构单元的组合。u 别构效应：又称变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物功能改变的现象。u 盐溶：某些蛋白质通常不溶或

3、微溶于纯水，而溶于稀中性盐溶液，在一定范围内，其溶解度随稀盐溶液浓度的升高而升高，这种特性称为盐溶。u 盐析：加入高浓度的中性盐可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质的电荷。从而使蛋白质生成沉淀，这种加入中性盐使蛋白质沉淀的现象称为盐析。u 寡聚蛋白：有2个或2个以上的亚基或单体组成的蛋白。u 结合蛋白：除含氨基酸成分外，还有其它非蛋白质的存在才能保证蛋白质正常生物活性。u 转氨基作用：由转氨酶催化的-氨基转移到另一种-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，原来的氨基酸则转化为酮酸，反应是可逆的。u 全酶：在结合酶中，蛋白质部分成为酶蛋白，蛋白质以外的部分成为辅酶因子，二者结合在一起时表

4、现出酶活性，成为全酶。u 酸碱催化：在反应中通过瞬时的向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态，从而加快反应速度。u 共价催化：底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被传递给第二个底物，形成产物。u 米氏常数：酶促反应速度达到最大反应速度一半时底物浓度。u 竞争性抑制：竞争性抑制剂与正常的底物或配体竞争酶上同一结合部位，这种抑制使Km升高，Vmax不变。u 非竞争性抑制：抑制剂不仅与游离酶结合，也可与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用，Km不变，Vmax减小。u 反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，Km、Vmax均减小，但Vmax/ Km不变。u 酶活力单位：1个酶活力

5、单位指在特定条件下（25，其它条件适宜），在1min内能转化1mol底物或有关基团的酶量。u 比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力，单位是U*mg-1。u 别构酶：又名变构酶。由多个亚基组成，分子中能给与底物结合的部位和能够与调节物结合的调节部位。当调节物结合到调节部分时，使分子构象发生改变，从而使酶活性迅速改变的酶。u 同工酶：催化同一化学反应而化学组成，理化性质和分布部位不同的一组酶，他们彼此在氨基酸序列，底物的亲和力等方面都存在这差异。u 高能化合物：含有高能键的化合物，该高能键能随水解反应或集团转移反应放出大量的自由能。u 生物氧化：有机物在体内氧化生成水和二氧化碳病释放能量的过程。u

6、电子传递链：也称呼吸链。是一系列电子载体按对电子亲和力逐渐升高的顺序组成的电子传递系统，所有组成成分都嵌合于线粒体内膜。u P/o值：生物氧化中，每消耗一个氧原子所产生的ATP分子数。u 氧化磷酸化：电子从NADPH或FADH2经电子传递链传递到分子氧形成水，同时偶联ADP磷酸化生成ATP的过程。是需氧生物合成ATP的主要途径。u 水平磷酸化：在底物氧化过程中，形成了某些高能中间代谢物，再通过酶促磷酸集团转移反应，直接偶联ATP的主要途径。u 解偶联剂：使氧化与磷酸化偶联脱节的物质，其基本作用在于经呼吸链泵出的H+不经F0质子通道，而通过其他途径返回线粒体基质，破坏了电化学梯度，ATP合成被抑

7、制。u 化学渗透机制：电子经呼吸链传递释放的能量，将质子从线粒体内膜的基质侧泵到内膜外侧，在膜两侧形成电化学梯度而蓄积能量；当质子顺此梯度经ATP合酶F0部分回流时，F1催化ADP与Pi结合形成ATP。u 能荷：在总的腺苷酸系列中，ATP,ADP,AMP浓度之和所负荷的高能磷酸基数量。u 糖酵解：是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随ATP生成的一系列反应，是生物体内普遍存在的葡萄糖降解的途径。u 柠檬酸循环：也称三羧酸循环。是在线粒体中将乙酰CoA中的乙酰基氧化成CO2的酶促反应的循环系统，该循环的第一步是由乙酰CoA经草酰乙酸缩合形成柠檬酸。u 乙醛酸循环：是某些植物细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式

8、，通过该循环可使乙酰CoA变为草酰乙酸而生成葡萄糖。u 糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖元的过程，原料有生糖氨基酸，丙酮酸，乳酸，甘油及三羧酸循环中的有机酸。u 乙醛酸循环：在某些细菌，藻类和油料种子等生物体内发生的两分子乙酰CoA合成一分子琥珀酸的代谢途径。u 酮体：在肝脏中由乙酰CoA合成的-羧基丁酸，乙酰乙酸和丙酮，这三个化合物合称为酮体。u 一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的集团。u 限制性内切酶：是一类能识别双链DNA分子中特定核苷酸序列，并由此切割DNA双链结构的核酸内切酶。u 粘性末端：指DNA片段双链的两端含有几个延伸等长的碱基互补配对的核苷酸末端。u

9、 前导链：与复制叉移动的方向一致，通过53聚合合成新的DNA链。u 滞后链：与复制叉移动方向相反，通过不连续的53聚合合成的新的DNA链。u 冈崎片段：相对比较短的DNA链，是在DNA的滞后链的不连续合成期间生成的片段。u 信号肽：信号肽假说认为，编码分泌蛋白的mRNA在翻译时首先合成的是N末端带有疏水氨基酸残基的信号肽，他被内质网膜上的受体识别并与之相结合。信号肽经由膜中蛋白质形成的孔道到达内质网内膜，随即被位于腔表面的信号肽水解，由于它的引导，新生的多肽就能够通过内质网膜进入腔内，最终被分泌到胞外。u SD序列：原核细胞mRNA上的用于结合原核生物核糖体的一段序列，位于起始密码上游。u 第

10、二信使：响应外部信号，例如激素，而在细胞内合成的有效分子，如cAMP，肌醇三磷酸等，第二信使再去调节靶酶，引起细胞内各种效应。u 限速酶：在多酶促系列反应中，受控制的部位通常是系列反应开头的酶，这个酶一般是变构酶，也称标兵酶。u 操纵子：在转录水平上控制基因表达的协调单位，包括启动子（P），操纵基因（O）和在功能上相关的几个结构基因。u 共价修饰：某种小分子基因可以共价结合到被修饰酶的特定氨基酸残基上，引起酶分子构象变化，从而调节代谢的方向和速度。u 级联系统：在连锁反应中一个酶被激活后，连续的发生其他酶被激活，导致原始调节信号逐渐增大，这样的连锁反应系统被称为级联系统。 u 反馈抑制：在代谢

11、反应中，反应产物对反应过程中起作用的酶产生的抑制作用。u 前馈激活：在反应系统中，前身物质对后面的酶起激活作用，使反应向前进行。u 酶原激活：酶原向酶的转化过程，实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。蛋白质变性的表现：蛋白质变性的本质是特定空间结构被破坏。蛋白质变性后其性质的变化为：1.生物活性散失；2.物理，化学性质变化，如溶解度降低，粘度增大，光学性质改变，散失结晶能力，容易被蛋白酶消化水解等。三羧酸循环的生理意义：1.是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路；2.是三大营养素代谢联系的枢纽；3.为其它合成代谢提供小分子前体；4.为氧化磷酸化提供还原当量。戊糖磷酸途径生理意义：1.为生物合成提供

12、NADPH（还原能）；2.产生P-戊糖与核酸的代谢；3.是植物光合作用中从二氧化碳合成葡萄糖的部分途径。三种可逆性抑制作用的特点：竞争性抑制：竞争性抑制剂与正常的底物或配体竞争酶上同一结合部位，这种抑制使Km升高，Vmax不变。非竞争性抑制：抑制剂不仅与游离酶结合，也可与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用，Km不变，Vmax减小。反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，Km、Vmax均减小，但Vmax/ Km不变。酶高效催化机理：1. 邻近和定向效应A S与E火星中心的邻近；S之间邻近：活性中心S浓度高，使分子间的反应类似分子内反应加快反应速度；B 反应集团彼此严格定向为分子鬼轨道交

13、叉提供有利条件。2. 张力和变形：E与S诱导契合过程中，E使S分子的敏感键产生张力或变形，更易断裂。3. 酸碱催化：酶促反应过程中，酶与底物发生广义酸（质子供体），碱（质子受体）间的质子传递。4. 共价催化：E与S发生亲核剂对亲电剂的电子攻击，形成共价中间产物，加快反应。5. 微环境影响：E活性中心为低介电区，反应集团可以形成很大反应力，加快反应速度。乳糖操纵子负/正调控：1. 乳糖操纵子：操纵子是指在转录水平上控制基因表达的协调单位，包括启动子（），操纵基因（）和在功能上相关的几个结构基因，操纵子可受调节基因的控制。乳糖操纵子是三种乳糖分解酶的控制单位。2. 阻遏过程：在木有诱导物情况下，调

14、节基因产生的活性阻遏蛋白与操纵基因结合，操纵基因被关闭，操纵子不转录。3. 诱导过程：当有诱导物的情况下，调节基因产生的活性阻遏蛋白与诱导物结合，使阻遏蛋白构象发生改变，失去与操纵基因结合的能力，操纵基因被开放，转录出三种乳糖分解酶（LacZ,LacY,LacA）。蛋白质功能和结构关系：蛋白质复杂的组成和结构是其生物学功能多样性的基础；而蛋白质独特的性质和功能则是其结构的反应。1.蛋白质的一级结构决定它的高级结构，高级结构决定了它特定的生物功能，归根结底，蛋白质的生物功能是由它的一级结构即氨基酸序列决定的，例如人多镰刀状细胞贫血病就是由于血红蛋白分子中亚基第六位Glu被Val取代而造成的。一个

15、氨基酸的改变，就造成了其原有生物功能的散失。2.蛋白质的生物功能取决于它特定的高级结构。高级结构的改变，蛋白质的生物功能也要改变或散失，例如核糖核酸酶的复性变性实验，就出色的证明了蛋白质的功能取决特定的天然构象，而规定其构象的信息包含在它的一级结构中。氨基酸代谢中NH3和酮酸的来源和去向：一：NH3的去路：1.重新形成氨基酸。2.形成酰胺：消除NH3毒害，储存NH3.3.生成铵盐：保持细胞PH。4.生成尿素：尿素循环。二：-酮酸的代谢去路：1.形成新的氨基酸.2.形成其他物质（糖和脂肪）.3.进入三羧酸循环途径，完全氧化分解。解偶联剂使身体发热：解偶联剂的作用是只抑制ATP的生成，但并不抑制电

16、子传递结合样氧的过程，使电子所产生的自由能都变成了热能。诱导契合学说：当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的构象发生相应的变化，有关的各个基因达到正确的排列和定向，因而使酶和底物契合而结合成中间络合物，并引起底物发生反应。反应结束当产物从酶上脱落下来后，酶的活性中心又恢复了原来的构象。化学渗透学说：电子经呼吸链传递释放的能量，将质子从线粒体内膜的基质侧泵到内膜外侧，在膜两侧形成电化学梯度而蓄积能量；当质子顺此梯度经ATP合酶F0部分回流时，F1催化ADP与Pi结合形成ATP。5 / 5文档可自由编辑打印ACP:酰基载体蛋白APS:腺苷酰硫酸ATCase:天冬氨酸转氨甲酰酶BCCP:乙酰-CoA羧化酶系CAP:降解物基因活化蛋白cAMP:环腺苷一磷酸cDNA:互补DNActDNA:叶绿体DNACoASH:辅酶ACoQ:辅酶QCytaa3:细胞色素aa3 DHU:二氢尿苷DNP:2,4-二硝基苯酚dsDNA:双链DNAdTTP:脱氧胸苷三磷酸EF-Tu:蛋白质延长因子EMP:糖酵解途径ETC:电子传递链FAD:黄素腺嘌呤二核苷酸FAS:脂肪酸合成酶系FH4:四氢叶酸FMN:黄素单核苷酸GoT: 谷草转氨酶GPT:谷丙转氨酶GSH:还原型谷胱甘肽GSSG:氧化态谷胱甘肽