《食品化学蛋白质》 (2)ppt课件

1、5.5蛋白质的变性作用蛋白质的变性作用5.6蛋白质的功能性质蛋白质的功能性质5.7蛋白质在加工贮藏蛋白质在加工贮藏中的变化中的变化5.8食品中常见蛋白质食品中常见蛋白质l蛋白质存在于一切的生物细胞蛋白质存在于一切的生物细胞中，是构成生物体最根本的构中，是构成生物体最根本的构造物质和功能物质。造物质和功能物质。l蛋白质是生命活动的物质根底，蛋白质是生命活动的物质根底，它参与了几乎一切的生命活动它参与了几乎一切的生命活动过程。过程。5.1.2蛋白质的分类蛋白质的分类简单蛋白质简单蛋白质完全由氨基酸构成。完全由氨基酸构成。结合蛋白质结合蛋白质除了蛋白质部分外，还有非除了蛋白质部分外，还有非蛋白成分。

2、蛋白成分。5.1.1蛋白质的化学组成略蛋白质的化学组成略种类种类存在部存在部位位溶解特性溶解特性清蛋白清蛋白球蛋白球蛋白动、植物动、植物溶于水、稀酸碱盐，饱和硫酸铵中沉淀溶于水、稀酸碱盐，饱和硫酸铵中沉淀不溶于水，溶于稀酸碱盐，半饱和硫酸不溶于水，溶于稀酸碱盐，半饱和硫酸铵中沉淀。铵中沉淀。谷蛋白谷蛋白醇溶蛋白醇溶蛋白植物种子植物种子不溶于水、乙醇及中性盐，溶于稀酸碱不溶于水、乙醇及中性盐，溶于稀酸碱同上，但溶于同上，但溶于70%80%乙醇乙醇精蛋白精蛋白组蛋白组蛋白精细胞精细胞细胞核细胞核溶于水和稀酸，缺色、酪，富精、赖溶于水和稀酸，缺色、酪，富精、赖溶于水和稀酸，富精、酪溶于水和稀酸，富精

3、、酪硬蛋白硬蛋白动物动物不溶不溶根据溶解度对简单蛋白分类根据溶解度对简单蛋白分类l溶解性最差的是溶解性最差的是 蛋白。存在于骨皮壳等。蛋白。存在于骨皮壳等。l溶解顺应性较强的是溶解顺应性较强的是 蛋白。蛋白。l富含酪氨酸、存在于细胞核的是富含酪氨酸、存在于细胞核的是 蛋白。蛋白。l只溶于烯酸碱的是只溶于烯酸碱的是 蛋白。存在于植物种子。蛋白。存在于植物种子。硬硬清清组组谷谷 l不溶于水但溶于盐的是不溶于水但溶于盐的是 蛋白。存在于蛋白。存在于肌肉、大豆、血清、乳等。肌肉、大豆、血清、乳等。l溶于醇的是醇溶蛋白。存在于植物种子。溶于醇的是醇溶蛋白。存在于植物种子。l缺色氨酸、但富含赖氨酸的是缺色

4、氨酸、但富含赖氨酸的是 蛋白。蛋白。球球精精结合蛋白根据结合物不同分为六类结合蛋白根据结合物不同分为六类l核蛋白类：与核蛋白类：与 结合。结合。l糖蛋白类：与糖蛋白类：与 结合。结合。l脂蛋白类：与脂蛋白类：与 结合。结合。l色蛋白类：与色蛋白类：与 结合。结合。l磷蛋白类：与磷蛋白类：与 结合。结合。l金属蛋白类：与金属蛋白类：与 结合。结合。核酸核酸糖类糖类脂类脂类色素色素磷酸磷酸金属金属 根据蛋白质的外形分类l球状蛋白质：globular protein外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，能构成结晶，大多数蛋白质属于这一类。l纤维状蛋白质：fibrous protein分子类似纤维或细棒。

5、它又可分为可溶性纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质。5.2 氨基酸的物理化学性质氨基酸的物理化学性质P1485.2.1.1构造构造通式：通式： H O R CC NH3 OHa-氨基酸氨基酸天然氨基酸主要是天然氨基酸主要是 。氨基酸的分类氨基酸的分类蛋白质分子中存在蛋白质分子中存在20种氨基酸种氨基酸 含硫氨基酸有和。含硫氨基酸有和。 含羟基氨基酸有和。含羟基氨基酸有和。 酸性氨基酸有和。酸性氨基酸有和。环状氨基酸是。环状氨基酸是。最小的氨基酸是。最小的氨基酸是。胱胱蛋蛋丝丝苏苏谷谷天冬天冬脯脯甘甘甘丙缬亮异亮脂肪族丝半胱苏甲硫脯苯丙酪色组赖精天谷天酰谷酰5.2.1.2氨基酸的酸碱性质氨基酸的酸

6、碱性质P148l假设要使氨基酸带正电，那么要使介质假设要使氨基酸带正电，那么要使介质lpH )等电点等电点 。COO-CHH3N+R-pK1+H+H+COOHCHH3N+RH+H+pK2-COO-CHH2NRPH 1 7 10净电荷 +1 0 -1 正离子 两性离子 负离子 等电点PI5.2 氨基酸的物理化学性质5.2.1.3氨基酸的疏水性氨基酸的疏水性 P149l在一样的条件下，一种溶于水中的溶质的在一样的条件下，一种溶于水中的溶质的自在能与溶于有机溶剂的一样溶质的自在自在能与溶于有机溶剂的一样溶质的自在能相比所超越的数值。能相比所超越的数值。l具有大的正具有大的正G的氨基酸侧链是疏水性的，

7、的氨基酸侧链是疏水性的，具有负的具有负的G的氨基酸侧链是亲水性的。的氨基酸侧链是亲水性的。5.2.3 食品中的氨基酸食品中的氨基酸l必需氨基酸：亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、必需氨基酸：亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、苏氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨苏氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸酸8种种(婴儿还需强化组氨酸婴儿还需强化组氨酸)。l除甘氨酸外除甘氨酸外,氨基酸分子都有不对称碳原子氨基酸分子都有不对称碳原子, 在普通情况下只需在普通情况下只需L型氨基酸具有生物活性。型氨基酸具有生物活性。氨基酸以消费现状氨基酸以消费现状l目前氨基酸消费方法有发酵法、酶法、化学合目前氨基酸消费方法有发酵法、酶法

8、、化学合成法、提取法等成法、提取法等,但主要以发酵法为主。主要消但主要以发酵法为主。主要消费国家有日本、美国、德国、法国、印尼、泰费国家有日本、美国、德国、法国、印尼、泰国、韩国、中国等。日本在氨基酸的研讨开发、国、韩国、中国等。日本在氨基酸的研讨开发、消费技术、种类、产量上居世界领先位置、我消费技术、种类、产量上居世界领先位置、我国的氨基酸工业与世界先进程度相比差距较大国的氨基酸工业与世界先进程度相比差距较大,主要表如今产品种类少，消费规模小，消费程主要表如今产品种类少，消费规模小，消费程度低度低l氨基酸化合物中产量较大的有氨基酸化合物中产量较大的有L谷氨酸钠，谷氨酸钠，DL蛋氨酸，蛋氨酸，

9、L赖氨酸盐酸盐等赖氨酸盐酸盐等,而尤以而尤以L谷氨酸钠产量最大。谷氨酸钠产量最大。l饲料用蛋氨酸和赖氨酸等需求量不断添加。饲料用蛋氨酸和赖氨酸等需求量不断添加。l对合成甜味素的原料天冬氨酸和苯丙氨酸的对合成甜味素的原料天冬氨酸和苯丙氨酸的需求近十几年来增长了十几倍需求近十几年来增长了十几倍氨基酸在食品工业中的运用氨基酸在食品工业中的运用l作食品添加剂作食品添加剂,主要用作食品营养强化剂、主要用作食品营养强化剂、增味剂等。增味剂等。l用于强化剂主要是指必需氨基酸或其用于强化剂主要是指必需氨基酸或其盐类盐类,如如L赖氨酸盐酸盐，赖氨酸盐酸盐，DL蛋氨酸，蛋氨酸，DL苏氨酸，苏氨酸，DL色氨酸等，它

10、们可用色氨酸等，它们可用于米、小麦粉、玉米等谷类及面包、面于米、小麦粉、玉米等谷类及面包、面条、酱油、奶粉、软饮料、糖果等食品条、酱油、奶粉、软饮料、糖果等食品中。中。用于鲜味剂用于鲜味剂l谷氨酸的钠盐即谷氨酸钠具有很强的添加谷氨酸的钠盐即谷氨酸钠具有很强的添加食品鲜味的作用食品鲜味的作用,俗称味精俗称味精,是世界范围运是世界范围运用最广的鲜味剂用最广的鲜味剂,也是产销量最大的一种氨也是产销量最大的一种氨基酸产品基酸产品,作为鲜味剂广泛用于家庭，饮食作为鲜味剂广泛用于家庭，饮食业及各种食品加工中业及各种食品加工中,如罐头、火腿、香肠、如罐头、火腿、香肠、糖果、调味料、腌渍品、方便食品、快餐糖果

11、、调味料、腌渍品、方便食品、快餐食品等。食品等。用于甜味剂用于甜味剂l以以L天门冬氨酸与天门冬氨酸与L苯丙氨酸为主要原苯丙氨酸为主要原料合成的天门冬酰苯丙氨酸甲酯料合成的天门冬酰苯丙氨酸甲酯(甜味素甜味素),甜味非常纯粹甜味非常纯粹,甜度约为蔗糖的甜度约为蔗糖的150倍左右倍左右,热值很低热值很低,对人体无毒对人体无毒,其分解产物能被人其分解产物能被人体吸收利用体吸收利用,属低热值营养型甜味剂属低热值营养型甜味剂,可用可用于汽水、乳饮料、咖啡饮料、胶姆糖等。于汽水、乳饮料、咖啡饮料、胶姆糖等。用于食品防腐用于食品防腐l甘氨酸是一种平安性高的氨基酸类抗菌剂甘氨酸是一种平安性高的氨基酸类抗菌剂,对

12、枯草杆菌及大肠杆菌的繁衍有一定抑制对枯草杆菌及大肠杆菌的繁衍有一定抑制造用造用,还具有缓冲作用和抗氧化作用还具有缓冲作用和抗氧化作用,也是合也是合成苏氨酸的原料。成苏氨酸的原料。l赖氨酸聚合物赖氨酸聚合物(聚合赖氨酸聚合赖氨酸)也是一种平安性也是一种平安性很高的食品防腐剂很高的食品防腐剂,用于抑制革兰氏阳性菌。用于抑制革兰氏阳性菌。革兰氏阴性菌及真菌的增殖革兰氏阴性菌及真菌的增殖,抑制乳酸菌及抑制乳酸菌及酵母菌的增殖等。酵母菌的增殖等。用于食品的其他方面用于食品的其他方面l如赖氨酸可用作食品除臭剂；独一如赖氨酸可用作食品除臭剂；独一l甘氨酸、甘氨酸、L谷氨酸、谷氨酸、b丙氨酸，丙氨酸，L苯苯丙

13、氨酸、丙氨酸、L脯氨酸，脯氨酸，L半胱氨酸、半胱氨酸、L亮氨酸、亮氨酸、DL蛋氨酸等用作食品香料；蛋氨酸等用作食品香料；l赖氨酸、精氨酸、半胱氨酸用作食品发色赖氨酸、精氨酸、半胱氨酸用作食品发色剂等剂等5.3 肽l一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水构成的酰胺键称为肽键，所构成的化合物称为肽。l由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的肽那么称为多肽。组成多肽的氨基酸单酸组成的肽那么称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。元称为氨基酸残基。CCNCCNCCNCCNCC H2C HC H2C H2C H2C O O-O HC O2HC

14、H2C O N H2O HC H3H3N+OOOOHHHHHHHHHSerValTyrAspGlnC H3N-端C-端肽键l在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序陈列，这种陈在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序陈列，这种陈列顺序称为氨基酸顺序列顺序称为氨基酸顺序l通常在多肽链的一端含有一个游离的通常在多肽链的一端含有一个游离的- -氨基，称为氨氨基，称为氨基端或基端或N-N-端；在另一端含有一个游离的端；在另一端含有一个游离的- -羧基，称为羧基，称为羧基端或羧基端或C-C-端。端。l氨基酸的顺序是从氨基酸的顺序是从N-N-端的氨基酸残基开场，以端的氨基酸残基开场，以C-C-端氨端氨基酸残基为终点的

15、陈列顺序。如上述五肽可表示为：基酸残基为终点的陈列顺序。如上述五肽可表示为：l Ser-Val-Tyr-Asp-GlnSer-Val-Tyr-Asp-Gln天然存在的重要多肽l在生物体中，多肽最重要的存在方式是作为蛋白质的亚单位。l但是，也有许多分子量比较小的多肽以游离形状存在。这类多肽通常都具有特殊的生理功能，常称为活性肽。生物活性肽生物活性肽l例如三肽胃泌素、四肽胃泌素在促进胃酸例如三肽胃泌素、四肽胃泌素在促进胃酸分泌等方面的作用分泌等方面的作用;l谷胱甘肽谷胱甘肽GSH是一些酶的辅助因子，是一些酶的辅助因子，在机体内参与氧化复原反响，是生物防御在机体内参与氧化复原反响，是生物防御体系的重

16、要组成部分，例如可以去除过氧体系的重要组成部分，例如可以去除过氧化物化物ROOH或者是过氧化氢，当然，或者是过氧化氢，当然，还有其它的一些重要作用。还有其它的一些重要作用。 在食品方面在食品方面,由于其复原性，可以改善食由于其复原性，可以改善食品的风味，防止褐变，有呈味，保鲜等功能品的风味，防止褐变，有呈味，保鲜等功能;在生物医学方面在生物医学方面,谷胱甘肽可以维护体内细谷胱甘肽可以维护体内细胞胞,维持蛋白质构造和功能维持蛋白质构造和功能,去除体内过氧化去除体内过氧化物、自在基物、自在基,解毒解毒,促进铁质的吸收促进铁质的吸收,参与氨基参与氨基酸的转运和吸收。酸的转运和吸收。5.4 蛋白质的构

17、造蛋白质的构造P158 稳定蛋白质的作用力稳定蛋白质的作用力-C-NH2NH2-COO-CH2OH HOH2C-CH-CH2CH2 CH2CH2 CH2CH2 CS-S-NH2OOC-COO-H0-R-R-1. 2. 3.4.5.1345223二硫键憎水键离子键氢键范德华键二硫键离子键憎水键范德华键氢键5.5.1 5.5.1 定义蛋白质二级及其以上的高级构定义蛋白质二级及其以上的高级构造形状遭到破坏，引起蛋白质理化性质改动造形状遭到破坏，引起蛋白质理化性质改动并导致其生理活性丧失。这种景象称为蛋白并导致其生理活性丧失。这种景象称为蛋白质的变性。质的变性。5.5 5.5 蛋白质的变性作用蛋白质的

18、变性作用 P159P159NativeUnfolded5.5.2变性对其构造和功能的影响变性对其构造和功能的影响1分子内部的疏水性基团暴露，蛋白质分子内部的疏水性基团暴露，蛋白质在水中溶解性能降低在水中溶解性能降低2由于四级构造的变化，某些生物蛋白由于四级构造的变化，某些生物蛋白质的生物活性丧失质的生物活性丧失3蛋白质的肽键更多的暴显露来，易被蛋白质的肽键更多的暴显露来，易被蛋白酶结合而水解蛋白酶结合而水解4蛋白质结合水的才干发生了变化蛋白质结合水的才干发生了变化5蛋白质分散系的黏度发生了变化蛋白质分散系的黏度发生了变化6蛋白质的结晶才干丧失蛋白质的结晶才干丧失例如，豆类中胰蛋白酶热变性能显著

19、地提例如，豆类中胰蛋白酶热变性能显著地提高某些动物所食用的豆类蛋白质的消化率；高某些动物所食用的豆类蛋白质的消化率；部分变性的蛋白质比天然的更易消化和具有部分变性的蛋白质比天然的更易消化和具有较好的起泡和乳化性质。热变性也是食品蛋较好的起泡和乳化性质。热变性也是食品蛋白质热诱导胶凝的先决条件。白质热诱导胶凝的先决条件。Native moleculeDenatured molecule5.5.3影响蛋白量变性的物理要素影响蛋白量变性的物理要素P162物理要素物理要素1热；热；2冷冻冷冻3机械机械4高净压高净压5电磁辐射电磁辐射6界面作用界面作用化学要素化学要素7酸、碱要素酸、碱要素8盐类盐类9有

20、机溶剂有机溶剂10有机化合物有机化合物11复原剂复原剂1加热加热l加热是食品加工常用的处置过程，也是引加热是食品加工常用的处置过程，也是引起蛋白量变性最常见的要素。蛋白质在某起蛋白量变性最常见的要素。蛋白质在某一温度时，会产生形状的猛烈变化，这个一温度时，会产生形状的猛烈变化，这个温度就是蛋白质的变性温度。蛋白质经过温度就是蛋白质的变性温度。蛋白质经过热变性后，表现了相当程度的伸展变形。热变性后，表现了相当程度的伸展变形。例如天然血清蛋白是椭园形的，长例如天然血清蛋白是椭园形的，长:宽宽3:1，而热变性后的血清蛋白的长，而热变性后的血清蛋白的长:宽宽5.5:1，蛋白分子外形明显地发生伸展。，蛋

21、白分子外形明显地发生伸展。l加热时，稳定蛋白质构造的氢键将被破坏，加热时，稳定蛋白质构造的氢键将被破坏，分子发生伸展使得一些疏水性残基等暴露，分子发生伸展使得一些疏水性残基等暴露，可以导致蛋白质分子间的聚集反响。蛋白质可以导致蛋白质分子间的聚集反响。蛋白质的变性速度的温度系数约为的变性速度的温度系数约为600左右，远远大左右，远远大于普通化学反响速度于普通化学反响速度34的变化。的变化。l这个性质在食品加工中有很重要的运用价值，这个性质在食品加工中有很重要的运用价值，例如高温瞬时杀菌例如高温瞬时杀菌HTST、超高温杀菌、超高温杀菌UHT技术就是利用高温大大提升蛋白质技术就是利用高温大大提升蛋白

22、质的变性速度，短时间内破坏食品中的生物活的变性速度，短时间内破坏食品中的生物活性蛋白质或微生物中的酶，而由于其他化学性蛋白质或微生物中的酶，而由于其他化学反响的速度变化相对较小，短时间的升温确反响的速度变化相对较小，短时间的升温确保了其它营养素的较少损失。保了其它营养素的较少损失。2冷冻冷冻l低温处置可以导致某些蛋白质的变性，例低温处置可以导致某些蛋白质的变性，例如如L-苏氨酸胱氨酸酶在室温下稳定，但在苏氨酸胱氨酸酶在室温下稳定，但在0不稳定。不稳定。11S大豆蛋白质、乳蛋白在冷大豆蛋白质、乳蛋白在冷却或冷冻时可以发生凝集和沉淀。还有一却或冷冻时可以发生凝集和沉淀。还有一些例外的情况，就是一些

23、酶在较低温度下些例外的情况，就是一些酶在较低温度下被激活例如一些氧化酶。被激活例如一些氧化酶。l导致蛋白质在低温下的变性的缘由能够是由导致蛋白质在低温下的变性的缘由能够是由于导致蛋白质的水合环境变化，破坏了维持于导致蛋白质的水合环境变化，破坏了维持蛋白质构造的作用力的平衡，并且由于一些蛋白质构造的作用力的平衡，并且由于一些基团的水化层被破坏，基团之间的相互作用基团的水化层被破坏，基团之间的相互作用引起蛋白质的聚集或亚基重排；也能够是由引起蛋白质的聚集或亚基重排；也能够是由于体系结冰后的盐效应问题，盐浓度的提高于体系结冰后的盐效应问题，盐浓度的提高导致蛋白质的变性。另外，由于冷冻引起的导致蛋白质

24、的变性。另外，由于冷冻引起的浓缩效应，能够导致蛋白质分子内、分子间浓缩效应，能够导致蛋白质分子内、分子间的双硫键交换反响添加，从而也导致蛋白质的双硫键交换反响添加，从而也导致蛋白质的变性。的变性。3机械处置机械处置l有些机械处置如揉捏、搅打等，由于剪切力有些机械处置如揉捏、搅打等，由于剪切力的作用使蛋白质分子伸展，破坏了其中的的作用使蛋白质分子伸展，破坏了其中的-螺旋，导致蛋白量变性。剪切的速度越大，螺旋，导致蛋白量变性。剪切的速度越大，蛋白质的变性程度越大，例如在蛋白质的变性程度越大，例如在pH=3.54.5和和80120的条件下，用的条件下，用8,000 s-110,000 s-1的剪切速

25、度处置乳清蛋白浓的剪切速度处置乳清蛋白浓度度10%20%，就可以构成蛋白质脂肪代用，就可以构成蛋白质脂肪代用品；沙拉酱、冰激凌等的消费中也涉及到蛋品；沙拉酱、冰激凌等的消费中也涉及到蛋白质的机械变性过程。白质的机械变性过程。4静高压静高压l球型的蛋白质分子不是刚性球，分子内部还是球型的蛋白质分子不是刚性球，分子内部还是存在一些空穴，具有一定的柔性和可紧缩性，存在一些空穴，具有一定的柔性和可紧缩性，高压下普通温度下，高压下普通温度下，100 MPa1,000 MPa蛋白质分子会发生变形景象即发生变性。蛋白质分子会发生变形景象即发生变性。有时，由于高压而导致蛋白质的变性或酶的失有时，由于高压而导致

26、蛋白质的变性或酶的失活，在高压消除以后会重新恢复。活，在高压消除以后会重新恢复。l静高压处置只是导致酶或微生物的灭活，对食静高压处置只是导致酶或微生物的灭活，对食品中的营养物质、色泽、风味等不会呵斥破坏品中的营养物质、色泽、风味等不会呵斥破坏作用，也不构成有害的化合物，它曾经是作用，也不构成有害的化合物，它曾经是21世世纪食品加工技术的一个重要新技术。纪食品加工技术的一个重要新技术。5电磁辐射电磁辐射l电磁波对蛋白质构造的影响与电磁波的波长与电磁波对蛋白质构造的影响与电磁波的波长与能量有关，普通可见光由于波长较长、能量较能量有关，普通可见光由于波长较长、能量较低，对蛋白质的构象影响不大，而像紫

27、外线、低，对蛋白质的构象影响不大，而像紫外线、x-射线、射线、-射线等高能量的电磁波，对蛋白质的射线等高能量的电磁波，对蛋白质的构象会产生明显的影响。高能射线被芳香族氨构象会产生明显的影响。高能射线被芳香族氨基酸吸收，导致蛋白质构象改动，同时还会使基酸吸收，导致蛋白质构象改动，同时还会使氨基酸的残基发生各种变化，如破坏共价键、氨基酸的残基发生各种变化，如破坏共价键、分子离子化、分子游离基化等。所以辐射不仅分子离子化、分子游离基化等。所以辐射不仅可以对蛋白质进展变性，而且还能够导致蛋白可以对蛋白质进展变性，而且还能够导致蛋白质的营养价值变化。质的营养价值变化。6界面作用界面作用l蛋白质吸附在气蛋

28、白质吸附在气-液、液液、液-固或液固或液-液界面后，液界面后，可以发生不可逆的变性。发生界面变性的可以发生不可逆的变性。发生界面变性的缘由在于，在气液界面上水分子的能量较缘由在于，在气液界面上水分子的能量较本体水分子的能量高，这些水分子与蛋白本体水分子的能量高，这些水分子与蛋白质分子发生相互作用后，蛋白质构造发生质分子发生相互作用后，蛋白质构造发生少许伸展，水分子进入蛋白质分子的内部，少许伸展，水分子进入蛋白质分子的内部，进一步导致蛋白质分子的伸展，并使得蛋进一步导致蛋白质分子的伸展，并使得蛋白质的疏水性残基、亲水性残基分别向极白质的疏水性残基、亲水性残基分别向极性不同的两相空气性不同的两相空

29、气-水陈列，最终导水陈列，最终导致蛋白质分子的变性。致蛋白质分子的变性。 7酸、碱要素酸、碱要素l大多数蛋白质在特定的大多数蛋白质在特定的pH值范围内是稳定的，值范围内是稳定的，但假设处于极端但假设处于极端pH 条件下，分子内部的可离解条件下，分子内部的可离解基团如氨基、羧基等离解，产生剧烈的分子内基团如氨基、羧基等离解，产生剧烈的分子内静电作用，分子产生伸展、变性。此时假设再静电作用，分子产生伸展、变性。此时假设再加热，变性速率会更大。在一些情况下，蛋白加热，变性速率会更大。在一些情况下，蛋白质经过酸碱处置后，质经过酸碱处置后，pH又调理回原来的范围，又调理回原来的范围，蛋白质仍可以恢复原来

30、的构造，例如酶。蛋白质仍可以恢复原来的构造，例如酶。l大多数蛋白质在中性条件下比较稳定。大多数蛋白质在中性条件下比较稳定。8盐类盐类l碱土金属碱土金属Ca2+、Mg2+离子能够是蛋白质中的离子能够是蛋白质中的组成部分，对蛋白质构象起着重要作用，所以组成部分，对蛋白质构象起着重要作用，所以除去会降低蛋白质分子对热、酶等的稳定性。除去会降低蛋白质分子对热、酶等的稳定性。l而对于一些重金属离子如而对于一些重金属离子如Cu2+、Fe2+、Hg2+、Pb2+、Ag3+等，由于易与蛋白质分子中的等，由于易与蛋白质分子中的-SH 构成稳定的化合物，或者是将双硫键转化为构成稳定的化合物，或者是将双硫键转化为-

31、SH基，因此导致蛋白质的变性。此外由于基，因此导致蛋白质的变性。此外由于Hg2+、Pb2+等还可以与组氨酸、色氨酸残基等反响，等还可以与组氨酸、色氨酸残基等反响，它们也能导致蛋白质的变性变化。它们也能导致蛋白质的变性变化。l对于阴离子，它们对蛋白质构造稳定性影对于阴离子，它们对蛋白质构造稳定性影响的大小程度为：响的大小程度为：F-SO42-Cl-Br-I-ClO4-SCN- Cl3CCOO-。在高浓度时。在高浓度时阴离子对蛋白质构造的影响比阳离子更强，阴离子对蛋白质构造的影响比阳离子更强，普通氯离子、氟离子、硫酸根离子是蛋白普通氯离子、氟离子、硫酸根离子是蛋白质构造的稳定剂，而硫氰酸根、三氯乙

32、酸质构造的稳定剂，而硫氰酸根、三氯乙酸根那么是蛋白质构造的去稳定剂。根那么是蛋白质构造的去稳定剂。9有机溶剂有机溶剂l大部分的有机溶剂可导致蛋白质的变性，由于它们大部分的有机溶剂可导致蛋白质的变性，由于它们降低了溶液的介电常数，使蛋白质分子内基团间的降低了溶液的介电常数，使蛋白质分子内基团间的静电力添加；或者是破坏或添加蛋白质分子内静电力添加；或者是破坏或添加蛋白质分子内的氢键，改动了稳定蛋白质构象原有的作用力情况；的氢键，改动了稳定蛋白质构象原有的作用力情况；或是进入蛋白质的疏水性区域，破坏了蛋白质分子或是进入蛋白质的疏水性区域，破坏了蛋白质分子的疏水相互作用。结果是蛋白质构象改动，从而产的

33、疏水相互作用。结果是蛋白质构象改动，从而产生变性作用。生变性作用。l在低浓度下有机溶剂对蛋白质构造的影响较小，一在低浓度下有机溶剂对蛋白质构造的影响较小，一些甚至具有稳定作用，但是在高浓度下一切的有机些甚至具有稳定作用，但是在高浓度下一切的有机溶剂均能对蛋白质产生变性作用。溶剂均能对蛋白质产生变性作用。10有机化合物有机化合物l高浓度的脲素和胍盐高浓度的脲素和胍盐4 molL-18molL-1导致蛋白质因分子中氢键的断裂而变性；是导致蛋白质因分子中氢键的断裂而变性；是一个有常用的试剂。一个有常用的试剂。l外表活性剂如十二烷基磺酸钠外表活性剂如十二烷基磺酸钠SDS 能能在蛋白质的疏水区和亲水区间

34、起作用，破坏在蛋白质的疏水区和亲水区间起作用，破坏疏水相互作用，促使天然蛋白分子伸展，是疏水相互作用，促使天然蛋白分子伸展，是一种很强的变性剂。一种很强的变性剂。11复原剂复原剂l巯基乙醇巯基乙醇HSCH2CH2OH、半胱氨酸、二硫苏、半胱氨酸、二硫苏糖醇等复原剂，由于具有糖醇等复原剂，由于具有-SH基，能使蛋白质分子基，能使蛋白质分子中存在的二硫键复原，从而改动蛋白质的原有构象，中存在的二硫键复原，从而改动蛋白质的原有构象，呵斥蛋白质的不可逆变性。呵斥蛋白质的不可逆变性。lHSCH2CH2OH + SS - lSSCH2CH2OH + HSl在食品加工中经常会有目的的利用蛋白质的变性作在食品

35、加工中经常会有目的的利用蛋白质的变性作用。食品加工中蛋白质的变性普通来讲是有利的，用。食品加工中蛋白质的变性普通来讲是有利的，但在某些情况下是必需防止蛋白质的变性，如在酶但在某些情况下是必需防止蛋白质的变性，如在酶的分别、牛乳的浓缩等，蛋白质过度变性会导致酶的分别、牛乳的浓缩等，蛋白质过度变性会导致酶的失活或沉淀生成，这是我们所不希望的变化。的失活或沉淀生成，这是我们所不希望的变化。5.6 蛋白质的功能性质蛋白质的功能性质(Functional Propertise) P166食品蛋白质的功能性质分为两大类：食品蛋白质的功能性质分为两大类： 流体动力学性质：水合性质、溶胀性、粘性、胶凝流体动力

36、学性质：水合性质、溶胀性、粘性、胶凝性等；性等；外表性质：潮湿性、分散性、溶解度、外表张力、外表性质：潮湿性、分散性、溶解度、外表张力、乳化性、起泡性、以及与脂肪和风味结合性等。乳化性、起泡性、以及与脂肪和风味结合性等。定义：在食品体系在加工、保藏、制备和消费过程中定义：在食品体系在加工、保藏、制备和消费过程中蛋白质对食品产生需求特征的物理和化学性质。蛋白质对食品产生需求特征的物理和化学性质。5.6.1蛋白质的水合性质蛋白质的水合性质P167l经过蛋白质的肽键和氨基酸侧链与水分子间的相互作用而实现的结合水的性质。l蛋白质的许多功能性质，如分散性、润湿性、蛋白质的许多功能性质，如分散性、润湿性、

37、溶胀、增稠、粘度、持水才干、凝胶作用、凝溶胀、增稠、粘度、持水才干、凝胶作用、凝结、乳化和起泡，取决于蛋白质的水合性质。结、乳化和起泡，取决于蛋白质的水合性质。 普通来讲，1g蛋白质约有0.3g的水与蛋白质结合的比较结实，还有0.3g水与蛋白质结合的较松散。氨基酸组成不同的水结合才干不同。极性氨基酸、离子化的氨基酸、蛋白质的盐由于极性基团对水有更强的结合才干，所以它们的结合水量相应较大。表表 氨基酸残基的水合才干氨基酸残基的水合才干mol水水/mol残基残基氨基酸残基氨基酸残基水结合水结合才干才干氨基酸残基氨基酸残基水结合水结合才干才干极极性性残残基基Asn2离离子子化化残残基基Asp6Gln

38、2Glu7Pro3Tyr7Ser, The2Arg3Trp2His4Asp (非离非离解解) 2Lys4Glu (非离非离解解)2疏疏水水性性残残基基Ala1Tyr3Gly1Arg (非离非离解解)4Phe0影响蛋白水合才干的要素影响蛋白水合才干的要素l浓度、浓度、pH值、温度、离子强度、其它成值、温度、离子强度、其它成分的存在等。分的存在等。l例如，动物被屠宰后，僵直期内肌肉组织例如，动物被屠宰后，僵直期内肌肉组织的持水力最差，就是由于肌肉的的持水力最差，就是由于肌肉的pH从从6.5下降到下降到5.0左右接近等电点，肉的嫩左右接近等电点，肉的嫩度下降，肉的质量不佳。蛋白质结合水才度下降，肉的

39、质量不佳。蛋白质结合水才干普通随温度的升高而降低见图干普通随温度的升高而降低见图肌肉蛋白的水结合才干与温度、肌肉蛋白的水结合才干与温度、pH值的关系值的关系 l蛋白质吸附水、结合水的才干对各类食品，蛋白质吸附水、结合水的才干对各类食品，尤其是肉制品和面团等的质地起重要的作用，尤其是肉制品和面团等的质地起重要的作用，蛋白质的其它的功能性质如胶凝、乳化作用蛋白质的其它的功能性质如胶凝、乳化作用也与蛋白质的水合性质有着非常重要的关系。也与蛋白质的水合性质有着非常重要的关系。蛋白质的持水力与结合水才干有关，可影响蛋白质的持水力与结合水才干有关，可影响食品的嫩度、多汁性、柔软性，所以持水力食品的嫩度、多

40、汁性、柔软性，所以持水力对食品质量具有更重要的实践意义。对食品质量具有更重要的实践意义。5.6.2蛋白质的溶解度蛋白质的溶解度P170l蛋白质溶解度的大小在实践运用中非常重要，由于溶解度特性数据对在确定天然蛋白质的提取、提纯和分别时是非常有用的，蛋白量变性的程度也可以经过蛋白质的溶解行为的变化作为评价目的，此外蛋白质在饮料中的运用也与其溶解性能有直接的关系。l蛋白质分子外表疏水性小区域越少和电荷蛋白质分子外表疏水性小区域越少和电荷频率越大，溶解度越大。频率越大，溶解度越大。l影响蛋白质溶解度的要素：影响蛋白质溶解度的要素：l1pH值；值；l2离子强度；离子强度；l3温度；温度；l4蛋白质浓度。

41、蛋白质浓度。pH值值l等电点时通常最等电点时通常最低低,不同蛋白质不同蛋白质有差别，有差别，l溶解性随溶解性随pH变变化大的蛋白质，化大的蛋白质，可经过改动介质可经过改动介质的酸碱度对其进的酸碱度对其进展提取、分别。展提取、分别。盐产生不同的影响盐产生不同的影响l当中性盐低浓度时可增大溶解度盐溶，当中性盐低浓度时可增大溶解度盐溶，l蛋白质的溶解性与离子强度有关；在高浓度蛋白质的溶解性与离子强度有关；在高浓度时，可降低蛋白质在水中的溶解度甚至产生时，可降低蛋白质在水中的溶解度甚至产生沉淀盐析，降低了蛋白质的溶解度。沉淀盐析，降低了蛋白质的溶解度。 有机溶剂可以降低蛋白质的溶解度。有机溶剂可以降低

42、蛋白质的溶解度。l一些有机溶剂如丙酮、乙醇等由于降低了一些有机溶剂如丙酮、乙醇等由于降低了蛋白质溶液中的介电常数，使得蛋白质分蛋白质溶液中的介电常数，使得蛋白质分子之间的静电斥力减弱，蛋白质分子间的子之间的静电斥力减弱，蛋白质分子间的作用相对添加，从而使蛋白质发生聚集和作用相对添加，从而使蛋白质发生聚集和甚至产生沉淀。甚至产生沉淀。热处置使溶解度明显地不可逆降低热处置使溶解度明显地不可逆降低l例如商品的脱脂大豆粉、大豆浓缩蛋白、例如商品的脱脂大豆粉、大豆浓缩蛋白、分别蛋白的氮溶解指数就由于加工时的处分别蛋白的氮溶解指数就由于加工时的处置不同而在置不同而在10%90%之间。普通来讲在之间。普通来

43、讲在其它条件固定时，蛋白质的溶解度在其它条件固定时，蛋白质的溶解度在040范围内是随温度的升高而添加的，范围内是随温度的升高而添加的，随着温度的进一步升高，蛋白质分子发生随着温度的进一步升高，蛋白质分子发生伸展、变性，蛋白质的溶解性最终下降。伸展、变性，蛋白质的溶解性最终下降。如：大豆分别蛋白加工后的溶解度变化如：大豆分别蛋白加工后的溶解度变化 处置处置 溶解度溶解度天然天然100100, 15s 100100, 30s 92100, 60s 54100, 120s 155.6.3蛋白质溶液的黏度蛋白质溶液的黏度P171l蛋白质溶液的黏度系数随流动速度的添加而降低，影响蛋白质流体黏度特性的主要

44、要素是分散的蛋白分子或颗粒的表观直径；l随蛋白质溶液浓度的添加粘度系数呈指数添加；l随蛋白质分子的外形和外表形状而异： 球状分子低于纤维状分子；带电高于不带电 蛋白质溶液的粘度是液态、酱状食品饮料、蛋白质溶液的粘度是液态、酱状食品饮料、肉汤、汤汁、稀奶油等的主要功能性质。对肉汤、汤汁、稀奶油等的主要功能性质。对于优化确定加工工艺有实践意义，例如泵传送、于优化确定加工工艺有实践意义，例如泵传送、混合、加热、喷雾枯燥等。混合、加热、喷雾枯燥等。5.6.4蛋白质的胶凝作用蛋白质的胶凝作用P172l胶凝作用胶凝作用(gelation):变性的蛋白质分子聚变性的蛋白质分子聚集并构成有序的蛋白质网络构造的

45、过程。集并构成有序的蛋白质网络构造的过程。l胶凝条件：加热后再冷却，如明胶；加热，胶凝条件：加热后再冷却，如明胶；加热，如蛋清；加二价离子，如豆腐；部分水解如蛋清；加二价离子，如豆腐；部分水解或调整或调整pH，如发酵酸奶、干酪。，如发酵酸奶、干酪。5.6.5蛋白质的织构化蛋白质的织构化P174l织构化织构化texturization：使蛋白量变为具有咀嚼性和使蛋白量变为具有咀嚼性和良好持水性的片状或纤维状良好持水性的片状或纤维状产品的过程。产品的过程。l织构化方法：热凝结和构成织构化方法：热凝结和构成薄膜，如腐竹；纤维的构成，薄膜，如腐竹；纤维的构成，如人造肉制品；热塑性挤压，如人造肉制品；热

46、塑性挤压，如用于制造肉糜制品原料的如用于制造肉糜制品原料的组织蛋白。组织蛋白。热塑性挤压大豆组织蛋白的构造5.6.75.6.7蛋白质的乳化性质蛋白质的乳化性质l蛋白质是天然的两亲物质，从而具有乳化性质蛋白质是天然的两亲物质，从而具有乳化性质emulsifying propertiesl影响要素：影响要素：pH、离子强度、温度、低分子量的外、离子强度、温度、低分子量的外表活性剂、糖、油相体积分数、蛋白质类型和运表活性剂、糖、油相体积分数、蛋白质类型和运用的油的熔点等以及乳化外力。用的油的熔点等以及乳化外力。l具有乳状液的蛋白食品如牛乳、蛋黄酱、冰激凌具有乳状液的蛋白食品如牛乳、蛋黄酱、冰激凌等。

47、等。5.6.85.6.8蛋白质的起泡性质蛋白质的起泡性质l泡沫是气泡分散在含有外表活性剂的延泡沫是气泡分散在含有外表活性剂的延续液相或半固相中的分散体系。续液相或半固相中的分散体系。l许多加工食品是泡沫型产品，如奶油、许多加工食品是泡沫型产品，如奶油、蛋糕、面包、冰激凌、啤酒等。蛋糕、面包、冰激凌、啤酒等。l蛋白质能作为起泡剂主要决议于蛋白质蛋白质能作为起泡剂主要决议于蛋白质的外表活性和成膜性。的外表活性和成膜性。影响泡沫构成和稳定性的要素影响泡沫构成和稳定性的要素1. 1. 蛋白质的分子性质。应具有：蛋白质的分子性质。应具有：快速分散至气水界面，易于在界面上展开和重快速分散至气水界面，易于在

48、界面上展开和重排排 。取决于蛋白质分子的疏水性、在界面的柔。取决于蛋白质分子的疏水性、在界面的柔性、水溶性、缺乏二级和三级构造等。性、水溶性、缺乏二级和三级构造等。经过分子间相互作用能构成刚性膜。需求分子质经过分子间相互作用能构成刚性膜。需求分子质量较大、分子间较易发生相互结合或黏合的蛋量较大、分子间较易发生相互结合或黏合的蛋白。白。稳定性取决于蛋白质膜的流变性质。稳定性取决于蛋白质膜的流变性质。2.蛋白质的浓度。蛋白质的浓度。2%8%有利。有利。3.温度适当加热可提高起泡性。温度适当加热可提高起泡性。4.pH接近等电点，有利于起泡和稳定。接近等电点，有利于起泡和稳定。5.盐不同盐作用各异。起

49、泡性：蛋白被盐析时较盐不同盐作用各异。起泡性：蛋白被盐析时较好，被盐溶时那么较差。好，被盐溶时那么较差。6.糖不利起泡，但改良稳定性。糖不利起泡，但改良稳定性。7.脂使泡沫稳定性下降。脂使泡沫稳定性下降。8.搅打适当搅打可提高起泡性，过度那么不利。搅打适当搅打可提高起泡性，过度那么不利。牛血洁白蛋白牛血洁白蛋白(BSA)和鸡蛋白蛋白和鸡蛋白蛋白(albumin)l当变性温度超越当变性温度超越60时，溶液中时，溶液中 BSA分子外表分子外表SH含含量随变性温度的升高而明显降低。由于分子中巯基量随变性温度的升高而明显降低。由于分子中巯基的氧化或与二硫化物交换构成了新的二硫键，在溶的氧化或与二硫化物

50、交换构成了新的二硫键，在溶液中构成了分子聚集体。液中构成了分子聚集体。lalbumin分子外表分子外表SH含量随变性温度的添加而显著含量随变性温度的添加而显著添加，热变性使分子充分伸展，添加，热变性使分子充分伸展， 使很多内埋的疏水使很多内埋的疏水基团暴露，大大提高了该蛋白质的外表疏水性基团暴露，大大提高了该蛋白质的外表疏水性, 在泡在泡沫膜吸附层中分子间以疏水方式相互作用的时机增沫膜吸附层中分子间以疏水方式相互作用的时机增大，大， 这在一定程度上提高了蛋白的起泡性能这在一定程度上提高了蛋白的起泡性能5.6.9蛋白质与风味物质的结合蛋白质与风味物质的结合l风味物质可以部分被吸附或结合在蛋白质中

51、，对于食品有正如肉香反如豆腥味两面作用。l蛋白质与风味物质结合物质经过各种化学键和物理吸附力。l影响要素：水促进极性挥发物的结合而对非极性化合物没有影响。碱性比在酸性更能促进与风味物质的结合。蛋白变性提高结合风味才干。功能功能机制机制食品食品蛋白质种类蛋白质种类溶解性溶解性亲水性亲水性饮料饮料乳清蛋白乳清蛋白粘度粘度水结合，流体动力水结合，流体动力学分子大小和外形学分子大小和外形汤、肉汁、色拉调汤、肉汁、色拉调味料和甜食味料和甜食明胶明胶水结合水结合氢键、离子水合氢键、离子水合肉、香肠、蛋糕和肉、香肠、蛋糕和面包面包肌肉和鸡蛋肌肉和鸡蛋蛋白质蛋白质胶凝作胶凝作用用水截留和固定、网水截留和固定、

52、网状构造构成状构造构成肉、凝胶、蛋糕、肉、凝胶、蛋糕、焙烤食品和奶酪焙烤食品和奶酪肌肉、鸡蛋肌肉、鸡蛋和乳蛋白质和乳蛋白质粘结粘粘结粘合合疏水结合、离子结疏水结合、离子结合和氢键合和氢键肉、香肠和烘焙食肉、香肠和烘焙食品品肌肉和谷物肌肉和谷物蛋白质蛋白质功能功能机制机制食品食品蛋白质种类蛋白质种类弹性弹性疏水结合和二疏水结合和二硫交联硫交联肉和焙烤食品肉和焙烤食品肌肉和谷物肌肉和谷物蛋白质蛋白质乳化乳化在界面上吸附在界面上吸附和构成膜和构成膜香肠、大红肠、肠、香肠、大红肠、肠、蛋糕和调味料蛋糕和调味料肌肉鸡蛋和肌肉鸡蛋和乳蛋白质乳蛋白质起泡起泡界面吸附和构界面吸附和构成膜成膜搅打起泡的浇头，搅

53、打起泡的浇头，冰淇淋、蛋糕等冰淇淋、蛋糕等鸡蛋和乳蛋鸡蛋和乳蛋白质白质脂肪和风味脂肪和风味物的结合物的结合疏水结合和截疏水结合和截留留低脂烘焙食品和油低脂烘焙食品和油炸面包圈炸面包圈乳、鸡蛋和乳、鸡蛋和谷物蛋白质谷物蛋白质l蛋白质的这些功能性质不是相互独立、完蛋白质的这些功能性质不是相互独立、完全不同的性质，它们之间也存在着相互联全不同的性质，它们之间也存在着相互联络，例如蛋白质的胶凝作用既涉及了蛋白络，例如蛋白质的胶凝作用既涉及了蛋白质分子之间的相互作用构成空间三维网质分子之间的相互作用构成空间三维网状构造，又涉及到蛋白质分子同水分子状构造，又涉及到蛋白质分子同水分子之间的作用水的保管；而黏

54、度、溶解之间的作用水的保管；而黏度、溶解度均涉及蛋白质与蛋白质之间的作用、蛋度均涉及蛋白质与蛋白质之间的作用、蛋白质与水之间的作用。白质与水之间的作用。l普通来讲，蛋白质的一个功能性质不只是普通来讲，蛋白质的一个功能性质不只是某一个物理化学性质产生的结果，因此很某一个物理化学性质产生的结果，因此很难阐明蛋白质的物理化学性质在功能性质难阐明蛋白质的物理化学性质在功能性质中所起的作用有多大。不过，对于蛋白质中所起的作用有多大。不过，对于蛋白质的通常几个重要功能性质，蛋白质的一些的通常几个重要功能性质，蛋白质的一些理化常数还是与其存在一定的相关性。理化常数还是与其存在一定的相关性。蛋白质的疏水性、电

55、荷密度和构造蛋白质的疏水性、电荷密度和构造对功能性质的奉献对功能性质的奉献 功能性质功能性质 疏水性疏水性 电荷密度电荷密度 构造构造溶解度溶解度 无奉献无奉献 有奉献有奉献 无奉献无奉献乳化作用外表疏水性有奉献普通无奉献乳化作用外表疏水性有奉献普通无奉献 有奉献有奉献发泡作用总疏水性有奉献无奉献有奉献发泡作用总疏水性有奉献无奉献有奉献脂肪结合外表疏水性有奉献普通无奉献脂肪结合外表疏水性有奉献普通无奉献 无奉献无奉献水保管无奉献水保管无奉献 有奉献有奉献 有疑问有疑问热凝结总疏水性有奉献热凝结总疏水性有奉献 无奉献无奉献 有奉献有奉献面团构成稍有奉献面团构成稍有奉献 无奉献有奉献无奉献有奉献影

56、响蛋白质功能性质的要素影响蛋白质功能性质的要素 内在要素内在要素 环境要素加工处置环境要素加工处置蛋白质的化学组成蛋白质的化学组成pH 加热加热蛋白质的构象氧化复原电位枯燥蛋白质的构象氧化复原电位枯燥单一或其它多种成分单一或其它多种成分 盐盐pH调整调整 水离子强度水离子强度 碳水化合物复原剂碳水化合物复原剂 脂类脂类 贮藏条件贮藏条件 外表活性剂物理改性外表活性剂物理改性 风味物质风味物质 化学改性化学改性各种食品中蛋白质的需宜功能性质各种食品中蛋白质的需宜功能性质 食食 品品功功 能能 性性 质质 饮料饮料不同不同pH值时的溶解性，热稳定性，黏度值时的溶解性，热稳定性，黏度 汤，沙司汤，沙

57、司黏度，乳化作用，持水性黏度，乳化作用，持水性 面团焙烤产品面包，蛋糕等面团焙烤产品面包，蛋糕等 成型和构成粘弹性膜，内聚力，热变性和胶凝成型和构成粘弹性膜，内聚力，热变性和胶凝作用，乳化作用，吸水作用，发泡，褐变作用，乳化作用，吸水作用，发泡，褐变 乳制品乳制品(干酪，冰淇淋，甜点心干酪，冰淇淋，甜点心等等)乳化作用，对脂肪的保管，黏度，发泡，胶凝乳化作用，对脂肪的保管，黏度，发泡，胶凝作用，凝结作用作用，凝结作用鸡蛋鸡蛋发泡，胶凝作用发泡，胶凝作用肉制品香肠等肉制品香肠等乳化作用，胶凝作用，内聚力，对水和脂肪的乳化作用，胶凝作用，内聚力，对水和脂肪的吸收和坚持吸收和坚持肉代用品组织化植物蛋

58、白肉代用品组织化植物蛋白对水和脂肪的吸收和坚持，不溶性，硬度，嘴对水和脂肪的吸收和坚持，不溶性，硬度，嘴嚼性，内聚力，热变性嚼性，内聚力，热变性食品涂膜食品涂膜内聚，粘合内聚，粘合糖果制品牛奶巧克力等糖果制品牛奶巧克力等分散性，乳化作用分散性，乳化作用5.7蛋白质在食品加工和贮藏中的物蛋白质在食品加工和贮藏中的物理、化学和营养变化理、化学和营养变化P1865.7.1 热处置热处置5.7.2 碱处置碱处置5.7.3 冷冻加工冷冻加工5.7.4 脱水与枯燥脱水与枯燥5.7.1 、热处置、热处置l热处置对蛋白质的影响较大，影响的程度热处置对蛋白质的影响较大，影响的程度取决于加热时间、温度、湿度以及有

59、无复原取决于加热时间、温度、湿度以及有无复原性物质等要素。性物质等要素。l热处置涉及到化学反响有：变性、分解、热处置涉及到化学反响有：变性、分解、氨基酸氧化、氨基酸键之间的交换、氨基酸氨基酸氧化、氨基酸键之间的交换、氨基酸新键的构成等。新键的构成等。l绝大多数蛋白质加热后营养价值得绝大多数蛋白质加热后营养价值得到提高。到提高。l由于在适宜的加热条件下，原有圆由于在适宜的加热条件下，原有圆球状的肽链因受热而呵斥副键断裂，使球状的肽链因受热而呵斥副键断裂，使原来折叠部分的肽链松散，容易遭到消原来折叠部分的肽链松散，容易遭到消化酶的作用，从而提高消化率。化酶的作用，从而提高消化率。l对植物蛋白质而言

60、，在适宜的加热条件下，可对植物蛋白质而言，在适宜的加热条件下，可破坏胰蛋白酶和其他抗营养的抑制素。但是过破坏胰蛋白酶和其他抗营养的抑制素。但是过度地加热，会导致氨基酸氧化；氨基酸键之间度地加热，会导致氨基酸氧化；氨基酸键之间交换，构成新的酰胺键，从而难以被消化酶水交换，构成新的酰胺键，从而难以被消化酶水解，呵斥消化迟滞，食品的风味也随之降低。解，呵斥消化迟滞，食品的风味也随之降低。l食品加工中选择适宜的热处置条件，对坚持蛋食品加工中选择适宜的热处置条件，对坚持蛋白质营养价值有重要意义白质营养价值有重要意义5.7.2 、碱处置、碱处置l蛋白质经过碱处置后，能引起变化的氨蛋白质经过碱处置后，能引起