生物化学名词解释

1、生物化学名词解释第一章 蛋白质的结构与功能 1两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。2必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。编码氨基酸：构成人体蛋白质的氨基酸有20种，这20中氨基酸都具有特异的遗传密码，称为编码氨基酸3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的PH 值，用符号PI表示。4稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。5非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。6构型

2、：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。7蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。9蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。10结构域（STRUCTURAL DOMAIN）是指蛋白质亚基结构中明显分开的紧密球状结构区域，可被特定分子识别和具有特定功能。 11蛋白质的三级结构：指蛋白质在二

3、级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。12氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。13蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。14离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。15超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。16疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。17范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间

4、的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。18盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。19盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。20蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。21蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。22蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致

5、溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。23凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。24层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。25.氨基酸是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在-碳上。 26、两性电解质：同时带有可解离为负电荷和正电荷基团的电解质。 27、等电点：当蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的PH称为蛋白质的等电点。28、茚三酮反应：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯

6、氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 29、肽键：一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。30、疏水作用是指水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子内部的现象。 31、二硫键：通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。 32、肽：两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物 33、肽平面：也叫酰胺平面，指肽链主链上的肽键因具有部分双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 34、谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成的短肽，主要生理作用是做为体内一种重要的抗氧化剂，它能够清除掉人体

7、内的自由基，清洁和净化人体内环境污染，从而增进了人的身心健康。谷胱甘肽有还原型（G-SH）和氧化型（G-S-S-G）两种形式，在生理条件下以还原型谷胱甘肽占绝大多数。谷胱甘肽还原酶催化两型间的互变。该酶的辅酶为磷酸糖旁路代谢提供的NADPH。 35、双缩脲反应：蛋白质在碱性溶液中与硫酸铜作用形成紫蓝色络合物的呈色反应。在540NM 波长处有最大吸收。可用于蛋白质的定性和定量检测。 36、茚三酮反应：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸或羟脯氨酸反应生成(亮）黄色）化合物的反应。此反应十分灵敏，根据反应所生成的蓝紫色的深浅，在570NM波长下进行比色就可测定样品中氨基酸的含量，

8、也可以在分离氨基酸时作为显色剂对氨基酸进行定性或定量分析。37、模体：两个或三个具有二级结构的肽段。在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。 模体是具有特殊功能的超二级结构38、亚基（SUBUNIT）又称亚单位，组成蛋白质四级结构最小的共价单位，是指四级结构的蛋白质中具有三级结构的球蛋白。39、分子病：由于基因或DNA分子的缺陷，致使细胞内RNA及蛋白质合成出现异常、人体结构与功能随之发生变异的疾病。DNA分子的此种异常，有些可随个体繁殖而传给后代。如镰状细胞性贫血，是合成血红蛋白的基因异常所致的贫血疾患。40、抗原决定簇：又称表位，是决定抗原性的特殊化学基团，大多存在于抗原物质的表面，有些

9、存在于抗原物质的内部，须经酶或其他方式处理后才暴露出来。 41、抗体（ANTIBODY;AB）机体的免疫系统在抗原刺激下，由B淋巴细胞或记忆细胞增殖分化成的浆细胞所产生的、可与相应抗原发生特异性结合的免疫球蛋白。主要分布在血清中，也分布于组织液及外分泌液中。42、抗原（ANTIGEN;AG）是指能够刺激机体产生（特异性）免疫应答，并能与免疫应答产物抗体和致敏淋巴细胞在体外结合，发生免疫效应（特异性反应）的物质。抗原的基本特性有两种：一是诱导免疫应答的能力，也就是免疫原性；二是与免疫应答的产物发生反应，也就是抗原性。43、单克隆抗体（MONOCLONAL ANTIBODY;MCAB;MAB）高度

10、均质性的特异性抗体，由一个识别单一抗原表位的B细胞克隆所分泌。一般来自杂交瘤细胞。 44、多克隆抗体（POLYCLONAL ANTIBODY）由多个B细胞克隆所产生的抗体，可与不同抗原表位结合且免疫球蛋白类别各异。 45、活性肽（ACTIVE PEPTIDE）肽是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物，在人体内起重要生理作用，发挥生理功能。具有活性的多肽称为活性肽，又称生物活性肽或生物活性多肽。46、结构域：蛋白质在形成三级结构时，肽链中某些局部的二级结构汇集形成在一起，形成发挥生物学功能的特定区域称为结构域。47、分子伴侣：能协助蛋白质分子空间结构正确形成的一类蛋白质分子，称为分子伴侣 第

11、二章 核酸的结构与功能1、核苷：戊糖与碱基通过糖苷键链接而成的化合物。2、核苷酸：核苷与磷酸缩合成的磷酸酯。3、 DNA的一级结构：脱氧核糖核苷酸（核苷酸），通过3',5'磷酸二酯键彼此连接起来的线形多聚体，以及其基本单位脱氧核糖核苷酸的排列顺序。4、DNA的二级结构:两条脱氧多核苷酸链反向平行盘绕所形成的双螺旋结构。 5、DNA的三级结构:是指DNA中单链与双链、双链之间的相互作用形成的三链或四链结构。 DNA的四级结构 核酸以反式作用存在（如核糖体、剪接体），这可看作是核酸的四级水平的结构。 6、DNA超螺旋：DNA本身的卷曲一般是DNA双螺旋的弯曲欠旋（负超螺旋）或过旋（

12、正超螺旋）的结果。7、DNA变性：在某些理化因素的作用下，DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂DNA解链为单链的过程8、DNA复性：当变性条件缓慢地除去后，两条解离的DNA互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构，这一过程称为DNA复性。9、碱基互补规律：DNA分子中的A与T、G与C；RNA分子中的A与U,G与C通过氢键配对连接，这种碱基的配对规律称为碱基互补规律。10、增色反应：加热使DNA解链过程中，由于有更多的碱基共轭双键得以暴露，DNA在260nm处的吸光度增高，称为增色反应。11、解链温度：在DNA解链过程中，A260的值达到最大变化值的一半时所对应的温度称为解链温度。12、DNA分

13、子杂交:不同来源的DNA单链之间或DNA与RNA单链之间，只要存在着一定程度的碱基配对关系，它们就可能形成杂化双链，这一过程称为DAN分子杂交。 第三章 酶与维生素1、酶：由活细胞合成的、对其特异底物具有高效催化作用的特殊蛋白质。2、辅酶:与酶蛋白结合疏松，用透析或超滤方法可将其与酶蛋白分开的辅助因子。3、辅基：与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤方法将其除去的辅助因子。4、酶的特异性：一种酶只能作用于一种或一类底物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物，常将酶的这种特异性称为酶的特异性。5、必需基团：与酶活性密切相关的基团。6、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发

14、生化学反应的部位，称为酶的活性中心。7、酶原：酶的无活性前体。8、酶原激活：酶原受某种因素作用后，转变成具有活性的酶的过程。9、同工酶:是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学特性不同的一组酶。10、全酶:由酶蛋白和辅助因子结合形成的复合物。11、变构调节：体内一些代谢物与酶分子活性中心外的调节部位可逆地结合，使酶发生构象变化并改变其催化活性，对酶催化活性的这种调节方式称为变构调节。12、化学修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，以调节代谢途径，这一过程称为酶的化学修饰。13、激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。

15、14、抑制剂：凡能有选择地使酶活性降低或丧失但不使酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。15、米氏常数（KM 值）：用M 值表示，是酶的一个重要参数。M 值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位m或mm）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 16、关键酶与限速酶：能催化各种反应途径限速步骤的、并能影响和调节该途径反应速率的酶称为关键酶。而该多酶体系中催化活性最低的关键酶称为限速酶。17、.竞争性抑制作用：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。18

16、、退火：热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火。19、核酶：具有催化功能的核酸称为核酶20、维生素：是类一维持人体正常功能所必需的营养素，是人体内不能合成，必须由食物共给的一组低分子有机化合物。21、水溶性维生素：是指溶于水，不溶于脂溶剂的一类维生素。在人体内只有少量储存，当膳食供给不足时，易导致人体出现相应的缺乏症，当摄入过多时，多以原形从尿中排出体外，不易引起机体中毒，包括B族维生素和维生素C两类。22、脂溶性维生素：是指溶于脂溶剂，不溶于水的一类维生素，可在体内储存，过量摄入可引起蓄积中毒，脂溶性维生素包括A，D，E，和K，这类维生素能被动物贮存。 第四章 糖代谢1、乳酸循

17、环乳：肌糖原分解产生乳酸，经血液循环运送至肝，经糖异生作用转变为肝糖原或葡萄糖；葡萄糖释放入血后又被肌肉组织摄取用以合成肌糖原，此过程称为乳酸循环。2、糖原合成：由单糖合成糖原的过程。3、糖原分解：糖原分解为葡萄糖的过程。4、糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。5、血糖：血液中的葡糖糖。6、糖酵解：在缺氧情况下，葡萄糖或糖原生成乳酸并释放少量能量的过程。7、糖的有氧氧化：糖的有氧氧化指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。8、磷酸戊糖途径： 指由6-磷酸葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+，前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷

18、酸果糖的反应过程。9、巴斯德效应：在厌氧条件下,向高速发酵的培养基中通入氧气,则葡萄糖消耗减少,抑制发酵产物积累的现象称为巴斯德效应，即呼吸抑制发酵的作用。 第五章 脂类代谢1、必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。2、脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，经脂肪酶逐步水解为甘油和脂肪酸，并时放入血供全身各组织氧化利用的过程称为脂肪动员。3、脂肪酸的氧化：是从脂酰基的B-原子开始，进行脱氢、加水、再脱氢及硫解四步连续的反应，将脂酰基断裂生成一分子乙酰CoA和比原来少两个碳原子的脂酰CoA的过程。4、

19、载脂蛋白：血浆脂蛋白中的蛋白部分。5、酮体：包括乙酰乙酸、B-羟丁酸和丙酮，是指脂肪酸在肝内氧化分解产生的特有正常中间产物。6、丙酮酸-柠檬酸循环：在胞浆与线粒体之间经丙酮酸与柠檬酸的转变，将乙酰CoA由线粒体转运至胞浆用于合成代谢的过程。7、血脂：血浆中所含脂类的总称，主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇、固醇酯及游离脂肪酸等。 第六章 生物氧化1、生物氧化：营养物质在体内氧化分解为二氧化碳和水，并逐步释放能量的过程。2、呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有一定排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。

20、3、氧化磷酸化：在底物脱氢被氧化时，电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP 磷酸化生成ATP 的作用，称为氧化磷酸化。4、底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键（或高能硫酯键），由此高能键提供能量使ADP（或GDP）磷酸化生成ATP（或GTP）的过程称为底物水平磷酸化。5、P/O比值：是指在氧化磷酸化过程中，每消耗1/2摩尔氧气所生成的ATP的摩尔数。 第七章 氨基酸代谢1、必需氨基酸：指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。2、蛋白质肠中腐败作用：肠道细菌对蛋白质及蛋白质分解产物所起的作用。3、联合脱氨基作用：由转氨酶催化的转氨基作用和

21、L-谷氨酸脱氢酶催化的谷氨酸氧化脱氨基联合进行，称为联合脱氨基作用。4、一碳单位：某些氨基酸在代谢过程中，可分解成含有一个碳原子的化学基团，这包括甲基、甲烯基，甲炔基，甲酰基，亚氨甲基等，统称为一碳单位。5、蛋白质的互补作用：将几种营养价值较低的蛋白质混合食用，以提高蛋白质的营养价值称为蛋白质的互补作用。6、氧化脱氨基作用：是指在酶催化下氨基酸脱去氨基同时随脱氢氧化的过程7、转氨基作用：在转氨酶的作用下，某一氨基酸脱掉-氨基生成相应的A-酮酸，而另一种-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。8、高氨血症：血氨浓度升高称高氨血症，此时可引起脑功能障碍，称氨中毒。9、体内氨的来源：来源于氨基酸脱氨

22、，肠道吸收，肾小管上皮细胞分泌的氨。10、氮平衡：测定尿与粪中得含氮量及摄入食物的含氮量可反映体内的蛋白质的代谢概况，称为氮平衡实验。 第八章 核苷代谢1、从头合成途径：是指利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及二氧化碳等简单物质为原料，经过一系列酶促反应合成核苷酸的过程。2、补救合成途径：是指利用体内游离的碱基或核苷，经过简单的反应合成核苷酸的过程。 第九章 DNA的生物合成1、半保留复制：DNA合成时，以亲代DNA解开的两股单链为模板，按碱基配对规律，合成子代DNA的过程。子代DNA，一股单链来源于亲代，另一股单链为新合成。子代和亲代的DNA碱基序列一致。这种复制方式称为半保留复制。2、双向复制

23、：原核生物复制时，DNA从起始点向两个方向解链，形成两个延伸方向相反的复制叉，称为双向复制。3、半不连续复制：DNA复制时，领头链连续复制而随从链不连续复制的方式。4、领头链：指合成走向与解链方向相同可以随着双链的不断解开而连续合成的子链。5、随从链：指合成走向与解链方向相反，必须待模板链解开一定长度后才能从5 3方向向合成引物并延长，该子链的合成是不连续的。6、冈崎片段：指复制中随从链上合成的不连续DAN片段。7、引物酶：指复制起始时催化生成小分子RNA引物或RNA和DNA引物的酶。8、DNA损伤：DNA分子中碱基序列的改变。9、基因和基因组：是指DNA分子中的特定区段，其中的核苷酸排列顺序

24、决定了基因的功能。一个生物体的全部基因序列称为基因组。 第十章 RNA的生物合成1、转录是指以DNA为模板合成RNA的过程 。2、不对称转录：在包含多个基因的DNA分子中，各基因的模板链并不总在同一条链上，在某个基因节段以其中某一条链为模板进行转录，而在另一个基因节段上则以其对应单链为模板，这种选择性称不对称转录。2、模板链：结构基因中能转录生成RNA的一股单链。3、结构基因：DNA分子上转录出RNA的区段，称为结构基因.4、断裂基因：真核生物的结构基因由若干编码区和非编码区相间排列而成，因编码区不连续，称断裂基因。5、反转录：是指以RNA为模板合成DNA的过程。6、内含子：真核生物的mRNA 前体中，除了贮存遗传序列外，还存在非编码序列，称为内含子。7、外显子：真核生物的mRNA 前体中，编码序列