第五章蛋白质

1、第五章第五章 蛋白质蛋白质 proteins一一. .蛋白质的组成及在食品加工中的意义蛋白质的组成及在食品加工中的意义第一节第一节 概述概述1.1.蛋白质的元素组成蛋白质的元素组成 c c：50-55%50-55% h h：6-8%6-8% o o：20-23%20-23% s s：0-4%0-4% n n：15-18%15-18% 微量元素：微量元素：p p、fefe、znzn、cucu、i i 等等2.2.蛋白质在食品加工中的意义蛋白质在食品加工中的意义三大供能营养素之一三大供能营养素之一蛋白质对食品的色、香、味及组蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有重要意义织结构等具有重要意义一些蛋

2、白质具有生物活性，是开一些蛋白质具有生物活性，是开发功能性食品的原料之一发功能性食品的原料之一一些蛋白质及短肽有害，影响食一些蛋白质及短肽有害，影响食品安全品安全 营养功能营养功能 感观品质感观品质 生物活性生物活性 食品安全食品安全二.食品中蛋白质的来源及分类动物：猪肉、鱼肉、鸡肉、乳动物：猪肉、鱼肉、鸡肉、乳植物：大豆、谷物植物：大豆、谷物新资源新资源1.食品中蛋白质的来源食品中蛋白质的来源& 肉中的蛋白质肉中的蛋白质 肌浆中的蛋白质肌浆中的蛋白质 肌原纤维蛋白质肌原纤维蛋白质 基质蛋白质基质蛋白质占占20203030肌溶蛋白肌溶蛋白, ,球蛋白球蛋白x,x,肌红蛋白肌红蛋白肌原蛋

3、白肌原蛋白弹性蛋白弹性蛋白占占51515353肌球蛋白，肌动蛋白肌球蛋白，肌动蛋白肌动球蛋白，肌原球蛋白肌动球蛋白，肌原球蛋白& 牛乳中的蛋白质牛乳中的蛋白质 酪蛋白酪蛋白 乳清蛋白乳清蛋白 乳球蛋白，乳球蛋白，5050 乳清蛋白，乳清蛋白，2525& 小麦中的蛋白质小麦中的蛋白质 醇溶谷蛋白醇溶谷蛋白 谷蛋白谷蛋白 清蛋白清蛋白 球蛋白球蛋白构成面筋，含有二硫键构成面筋，含有二硫键面团弹性和机械强度面团弹性和机械强度水溶性水溶性（1）按氨基酸的种类和数量分类）按氨基酸的种类和数量分类l完全蛋白质完全蛋白质 必需氨基酸种类齐全，维持人体健康、促进生长发育必需氨基酸种类齐全，维持

4、人体健康、促进生长发育 例：蛋、奶、鱼、肉例：蛋、奶、鱼、肉l半完全蛋白质半完全蛋白质 种类齐全，其中某些氨基酸的数量不能满足人体的需要种类齐全，其中某些氨基酸的数量不能满足人体的需要 例：麦胶蛋白（例：麦胶蛋白（lys少）少）l不完全蛋白质不完全蛋白质 必需氨基酸种类不全必需氨基酸种类不全 例：肉皮中胶原蛋白例：肉皮中胶原蛋白2.食品中蛋白质的分类食品中蛋白质的分类l清蛋白清蛋白 溶于水、中性盐、稀酸和稀碱，可被饱和硫酸铵沉淀溶于水、中性盐、稀酸和稀碱，可被饱和硫酸铵沉淀l球蛋白球蛋白 不溶于水，溶于稀盐、稀酸和稀碱，可被半饱和硫酸铵沉淀不溶于水，溶于稀盐、稀酸和稀碱，可被半饱和硫酸铵沉淀l

5、组蛋白组蛋白 可溶于水和稀酸可溶于水和稀酸l精蛋白精蛋白 易溶于水和稀酸易溶于水和稀酸l醇溶蛋白醇溶蛋白 不溶于水和盐溶液不溶于水和盐溶液l谷蛋白类谷蛋白类 不溶于水、稀盐溶液，溶于稀酸和稀碱不溶于水、稀盐溶液，溶于稀酸和稀碱l硬蛋白类硬蛋白类 不溶于水、盐溶液、稀酸和稀碱不溶于水、盐溶液、稀酸和稀碱（2）按蛋白质的溶解度分类按蛋白质的溶解度分类 l核蛋白核蛋白 l脂蛋白脂蛋白 l糖蛋白和黏蛋白糖蛋白和黏蛋白 l磷蛋白磷蛋白l金属蛋白金属蛋白 l黄素蛋白黄素蛋白（3）按蛋白质的按蛋白质的化学成分化学成分分类分类 第二节第二节 氨基酸和蛋白质的物理化学性质氨基酸和蛋白质的物理化学性质一一. .

6、氨基酸的结构及性质简介氨基酸的结构及性质简介1. 1. 氨基酸的结构氨基酸的结构氨基酸分子中与羧基相邻的碳氨基酸分子中与羧基相邻的碳位上连着一个氨基位上连着一个氨基自然界中自然界中存在存在的氨基酸有的氨基酸有300300余种，但组成人体蛋白质的余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有氨基酸仅有2020种，且均属种，且均属 l-l-氨基酸氨基酸（甘氨酸除外）。（甘氨酸除外）。2. 2. 氨基酸的物理性质氨基酸的物理性质 (1)(1)溶解度溶解度 各种氨基酸在水中的溶解度差别很大 能溶解于稀酸或稀碱中 不能溶解于有机溶剂 (2)(2)熔点熔点 一般在200以上(3)(3)旋光性旋光性 除甘氨酸外，具有旋

7、光性(4)(4)味感味感 d-氨基酸多带甜味（d-色氨酸甜味最强）各种氨基酸的溶解度各种氨基酸的溶解度氨基酸氨基酸 丙氨酸丙氨酸 精氨酸精氨酸 天冬酰胺天冬酰胺 天冬氨酸天冬氨酸 半胱氨酸半胱氨酸 谷胺酰胺谷胺酰胺 谷氨酸谷氨酸 甘氨酸甘氨酸 组氨酸组氨酸 溶解度溶解度(g/l) 167.2 855.6 28.5 5.0 - 7.2（37） 8.5 249.9 - 氨基酸氨基酸 亮氨酸亮氨酸 赖氨酸赖氨酸 蛋氨酸蛋氨酸 苯丙氨酸苯丙氨酸 脯氨酸脯氨酸 丝氨酸丝氨酸 苏氨酸苏氨酸 色氨酸色氨酸 酪氨酸酪氨酸 溶解度溶解度( g/l ) 21.7 739.0 56.2 27.6 1620.0 42

8、2.0 13.2 13.6 0.4 3.3.氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。（1）等电点等电点(isoelectric point, pi) (isoelectric point, pi) 在某一ph的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点。ph=pi+oh-phpi+h+oh-+h+ph3c)并带碱基，苦味为主（并带碱基，苦味为主（phe）l侧基不大不小，甜兼苦味（侧基不大不小，甜兼苦味（val）l侧基疏水性不强，苦味不强但也不甜（侧基疏水性不强，苦味不强但也不甜（

9、gln）l侧基为酸性基团，酸味为主（侧基为酸性基团，酸味为主（asp）lglu能抑制苦味，其钠盐呈鲜味能抑制苦味，其钠盐呈鲜味根据侧基的结构特点和其味感将氨基酸分成五类：根据侧基的结构特点和其味感将氨基酸分成五类： 氨基酸氨基酸r基的结构特点和味感基的结构特点和味感类别类别氨基酸氨基酸glu, asp, gln, asnthr, ser, ala, gly, met，cyshpr, proval, leu, ile, phe, tyr, trphis, lys, arg结构特点结构特点酸性侧链酸性侧链短小侧链短小侧链吡咯侧链吡咯侧链长、大侧链长、大侧链碱性侧链碱性侧链味感味感酸鲜酸鲜甜鲜甜鲜甜

10、略苦甜略苦苦苦甜略苦甜略苦 (1) i类与类与v类氨基酸形成的中性肽、类氨基酸形成的中性肽、类氨基酸自相结合而生成的中性类氨基酸自相结合而生成的中性肽一般味淡；肽一般味淡； (2) i类氨基酸自相结合或类氨基酸自相结合或i类与类与类氨基酸相互结合而形成的多元酸钠盐类氨基酸相互结合而形成的多元酸钠盐有鲜味，如有鲜味，如glu-glu、glu-asp、glu-ser、glu-thr等；等； (3)i(3)i类与类与类氨基酸结合可消除苦味，但保存酸味；类氨基酸结合可消除苦味，但保存酸味； (4) (4) 、v v类氨基酸相互结合或自相结合而成的肽均有苦味；类氨基酸相互结合或自相结合而成的肽均有苦味；

11、 (5) 、v类苦味氨基酸形成的肽键、酯化其羧基或偶合为二酮哌嗪时均类苦味氨基酸形成的肽键、酯化其羧基或偶合为二酮哌嗪时均增加苦味强度；增加苦味强度； (6) 、v类苦味氨基酸位于寡肽碳端时最苦，约比它在氮端或在中间类苦味氨基酸位于寡肽碳端时最苦，约比它在氮端或在中间时的苦味增强时的苦味增强35倍；倍； (7)类氨基酸类氨基酸(特别是特别是gly)居于肽链两端或将末端环化为二酮哌嗪时将居于肽链两端或将末端环化为二酮哌嗪时将增加苦味。增加苦味。 不同的氨基酸形成肽时，其呈味特性变化规律：不同的氨基酸形成肽时，其呈味特性变化规律：大分子寡肽的大分子寡肽的分子量大小分子量大小、所含、所含疏水基团的不

12、同疏水基团的不同对味感对味感影响很大。苦味可通过计算其影响很大。苦味可通过计算其平均疏水值平均疏水值来预测来预测 。 ggq=nnq6.85kj/mol时，有苦味时，有苦味q5.43kj/mol时，不苦时，不苦q在在5.436.85之间，无规律之间，无规律例外：分子量例外：分子量6000的多肽均味淡的多肽均味淡g：各氨基酸侧链的自由能变化：各氨基酸侧链的自由能变化n：肽中氨基酸残基个数：肽中氨基酸残基个数第三节第三节 蛋白质的结构蛋白质的结构蛋白质的分子结构包括蛋白质的分子结构包括1. 蛋白质的一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置。2. 主要的化学键主要的化学键肽键，有些

13、还包括二硫键一一. .蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构3. 3. 一级结构的意义一级结构的意义 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。功能的基础。目目 录录二二. .蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构蛋白质分子中某一段肽链的蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。不涉及氨基酸残基侧链的构象。l定义定义 l主要化学键主要化学键：氢键氢键l类型：类型： - -螺旋螺旋 ( ( -helix ) -helix ) - -片层片层 ( ( -

14、pleated sheet )-pleated sheet ) 多个肽键平面通过-碳原子旋转，形成右手螺旋； 主链呈螺旋上升，螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为0.15nm; 肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，每个氨基酸残基的c=o氧与其后第四个氨基酸残基的n-h氢形成氢键； 肽链中的氨基酸侧链r分布在螺旋外侧。1.1. - -螺旋及其结构特点螺旋及其结构特点螺距螺距0.54nm每残基的每残基的轴向高度轴向高度0.15nm每残基绕轴每残基绕轴旋转旋转100 o2. -片层片层及其结构特点及其结构特点也称-折叠或 -折叠片，是蛋白质中第二种最常见的二级结构。-

15、折叠是由两条或多条几乎完全伸展的多肽链平行排列，通过链间的氢键进行交联而形成的，或一条肽链内的不同肽段间靠氢键而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象。l是肽链相当伸展的结构，肽链平面间折叠呈锯齿状，相邻肽键平面间呈110角，r侧链在锯齿上或下方。l链间或链内的氢键稳定构象。l-片层有两种类型： 平行式：所有肽链的n-端都在同一边，残基间距0.65nm。 反平行式：相邻两条肽链的方向相反，残基间距0.7nm - -片层的特点片层的特点三三. 蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构氢键、氢键、疏疏水键、水键、离子键和范德华力等。离子键和范德华力等。 主要化学键主要化学键整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位

16、置。整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。维持蛋白质三级结构的作用力v氢键： x h yv疏水作用力：是指非极性基团即疏水基团为了避开水相而群集在一起的集合力 v范德华力：在物质的聚集状态中，分子与分子之间存在着一种较弱的作用力v离子键：它是由带相反电荷的两个基团间的静电吸引所形成的v二硫键 ：是两个硫原子之间所形成的共价键蛋白质三级结构的特征含多种二级结构单元；有明显的折叠层次；一般是紧密的球状或椭球状实体；分子表面有一空穴(活性部位)；疏水侧链埋藏在分子内部;亲水侧链暴露在分子表面。实例：肌红蛋白 肌红蛋白肌红蛋

17、白 (mb) n 端端 c端端抹香鲸肌红蛋白（myoglobin）的三级结构 是指由两 个或两个以上具有三级结构的多肽链按一定方式聚合而成的特定构象的蛋白质分子。其中每条多肽链称为亚基。 通常亚基只有一条多肽链，但有的亚基由两条或多条多肽链组成，这些多肽链间多以二硫键相连亚基单独存在时无生物学活性。 一般具有四级结构的蛋白属于寡聚蛋白。1.1.定义定义2.维持蛋白质四级结构的主要作用力 在蛋白质四级结构中，亚基之间的作用力主要包括：氢键、离子键、范德华力和疏水键。即亚基之间主要是通过次级键彼此缔合在一起。 疏水键疏水键是最主要的作用力。血红蛋白的四级结构化学键化学键共价键共价键次级键次级键肽键

18、肽键二硫键二硫键氢键氢键疏水键疏水键盐键盐键范德华力范德华力一级结构一级结构二、三、四级结构二、三、四级结构三、四级结构三、四级结构蛋白质分子中的共价键与次级键蛋白质分子中的共价键与次级键蛋白质的结构与功能的关系 蛋白质的一级结构是其空间结构和功能的基础 蛋白质的空间构象是其功能活性的基础1.1.蛋白质变性概述蛋白质变性概述定义：定义： 由于外界因素的作用，使天然蛋白质分子的由于外界因素的作用，使天然蛋白质分子的空间构象发生了变化，从而导致其生物活性空间构象发生了变化，从而导致其生物活性的丧失以及物理、化学性质的变化。的丧失以及物理、化学性质的变化。第四节第四节 蛋白质的变性蛋白质的变性蛋白质

19、变性蛋白质变性本质本质： 蛋白质分子次级键的破坏引起的蛋白质分子次级键的破坏引起的二级、三二级、三级、四级结构的变化级、四级结构的变化。变性后的蛋白质变性后的蛋白质变性蛋白质变性蛋白质可逆变性可逆变性 conformational adaptability of protein除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象可以由变性态恢复到天然态。可以由变性态恢复到天然态。例例: : 核糖核酸酶用核糖核酸酶用8mol/l8mol/l的尿素和的尿素和巯基乙醇巯基乙醇作用时，由于分子中的二硫键被还原，酶的空间作用时，由于分子中的二硫键被还原，酶的空间结构也随之

20、破坏，酶即变性失活。但用透析法除结构也随之破坏，酶即变性失活。但用透析法除去这些试剂后，变性的酶蛋白质就自动氧化恢复去这些试剂后，变性的酶蛋白质就自动氧化恢复原来的空间结构，酶的活性也随之恢复。原来的空间结构，酶的活性也随之恢复。不可逆变性不可逆变性the protein denaturation除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象由变性态不能恢复到天然态。由变性态不能恢复到天然态。例：鸡蛋，大豆蛋白质例：鸡蛋，大豆蛋白质2.2.蛋白质变性对其结构和功能的影响蛋白质变性对其结构和功能的影响(1(1）物理性质的改变）物理性质的改变 溶解度降低溶解度

21、降低 不能结晶不能结晶 粘度增加，扩散系数下降粘度增加，扩散系数下降 等电点提高等电点提高 旋光性改变旋光性改变 紫外、荧光光谱发生变化紫外、荧光光谱发生变化 改变与水结合的能力改变与水结合的能力（2 2）化学性质的改变）化学性质的改变 酶水解速度增加酶水解速度增加（由于肽键的暴露，容易受到蛋由于肽键的暴露，容易受到蛋 白酶的攻击，使之增加了蛋白质对酶水解白酶的攻击，使之增加了蛋白质对酶水解 的敏感性。）的敏感性。） 分子内部基团暴露分子内部基团暴露（3 3）生物活性的改变）生物活性的改变 抗原性改变抗原性改变 生物功能丧失（失去酶活或免疫活性）生物功能丧失（失去酶活或免疫活性）3.3.蛋白质

22、变性的影响因素蛋白质变性的影响因素（1 1）热变性）热变性伴随热变性，蛋白质的伸展程度相当大。伴随热变性，蛋白质的伸展程度相当大。 天然血清清蛋白分子是椭圆形的，长、宽比为天然血清清蛋白分子是椭圆形的，长、宽比为3 3：1 1，经过热变性后变为，经过热变性后变为5 5：5 5。变性速率取决于温度，当温度上升变性速率取决于温度，当温度上升1010，速率可，速率可增加增加600600倍左右。倍左右。蛋白质对热变性的敏感性取决于多种因素：蛋白蛋白质对热变性的敏感性取决于多种因素：蛋白质的性质、蛋白质浓度、水活度、质的性质、蛋白质浓度、水活度、phph、离子强度、离子强度和离子种类。和离子种类。蛋白质

23、在有水存在时易变性。蛋白质在有水存在时易变性。熔化温度熔化温度tm tm 或变性温度或变性温度tdtd： 蛋白质溶液在逐渐加热到临界温度以上时，蛋白质溶液在逐渐加热到临界温度以上时，蛋白质的构象从天然状态到变性状态有一个显著蛋白质的构象从天然状态到变性状态有一个显著地转变，这个转变的中点温度称为熔化温度地转变，这个转变的中点温度称为熔化温度tm tm 或或变性温度变性温度tdtd。 此时天然状态与变性状态浓度比为此时天然状态与变性状态浓度比为1 1：1 1。氨基酸的组成对蛋白质的热稳定性影响氨基酸的组成对蛋白质的热稳定性影响含有较多疏水氨基酸残基（尤其是缬氨酸，异亮氨含有较多疏水氨基酸残基（尤

24、其是缬氨酸，异亮氨酸、亮氨酸和苯丙氨酸）的蛋白质，对热的稳定性酸、亮氨酸和苯丙氨酸）的蛋白质，对热的稳定性高于亲水性较强的蛋白质。高于亲水性较强的蛋白质。天冬氨酸、半胱氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、天冬氨酸、半胱氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、色氨酸和酪氨酸的残基百分数与热变性温度呈正相色氨酸和酪氨酸的残基百分数与热变性温度呈正相关（关（r=0.98r=0.98）。）。丙氨酸、甘氨酸、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸、缬丙氨酸、甘氨酸、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸、缬氨酸等氨基酸的残基百分数则是与热变性温度呈负氨酸等氨基酸的残基百分数则是与热变性温度呈负相关（相关（r=r=0.9750.975）。）。其他氨

25、基酸对蛋白质的其他氨基酸对蛋白质的tdtd影响甚少。影响甚少。蛋白质的立体结构对其热稳定性影响蛋白质的立体结构对其热稳定性影响 单体球状蛋白单体球状蛋白在大多数情况下热变性在大多数情况下热变性是可逆的。许多单体酶加热到变性温度以是可逆的。许多单体酶加热到变性温度以上，甚至在上，甚至在100100保持短时间，然后立即冷保持短时间，然后立即冷却至室温，也能完全恢复原有活性。而有却至室温，也能完全恢复原有活性。而有的蛋白质在的蛋白质在9090100100加热较长时间，发生加热较长时间，发生不可逆变性。不可逆变性。水对蛋白质的热变性的影响水对蛋白质的热变性的影响水能促进蛋白质的热变性。水能促进蛋白质的

26、热变性。 在干燥状态，蛋白质具有一个静止的结构，多肽链序在干燥状态，蛋白质具有一个静止的结构，多肽链序列的运动受到限制。列的运动受到限制。 当向干燥蛋白质中添加水时，水渗透到蛋白质表面的当向干燥蛋白质中添加水时，水渗透到蛋白质表面的不规则空隙或进入毛细管，并发生水合作用，引起蛋白不规则空隙或进入毛细管，并发生水合作用，引起蛋白质溶胀。水的加入，增加了多肽链的淌度和分子的柔顺质溶胀。水的加入，增加了多肽链的淌度和分子的柔顺性，这时蛋白质分子处于动力学上更有利的熔融结构。性，这时蛋白质分子处于动力学上更有利的熔融结构。当加热时，蛋白质的这种动力学柔顺性结构，相对于干当加热时，蛋白质的这种动力学柔顺

27、性结构，相对于干燥状态，可提供给水更多的几率接近盐桥和肽链的氢键，燥状态，可提供给水更多的几率接近盐桥和肽链的氢键，结果结果td td 降低。降低。低温低温 某些蛋白质经过低温处理后发生可逆变性，某些蛋白质经过低温处理后发生可逆变性，例如有些酶（例如有些酶（l-l-苏氨酸脱氨酶）在室温下比较稳苏氨酸脱氨酶）在室温下比较稳定，而在定，而在00时不稳定。时不稳定。 某些蛋白质（某些蛋白质（11s 11s 大豆蛋白、麦醇溶蛋白、大豆蛋白、麦醇溶蛋白、卵蛋白和乳蛋白）在低温或冷冻时发生聚集和沉卵蛋白和乳蛋白）在低温或冷冻时发生聚集和沉淀。当温度回升至室温，可再次溶解。淀。当温度回升至室温，可再次溶解。

28、（2 2）辐射）辐射因波长和能量大小而异。因波长和能量大小而异。紫外辐射紫外辐射可被芳香族氨基酸残基可被芳香族氨基酸残基( (色氨酸、酪氨酸色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸和苯丙氨酸) )所吸收，导致蛋白质构象的改变。如所吸收，导致蛋白质构象的改变。如果能量水平很高，还可使二硫交联键断裂。果能量水平很高，还可使二硫交联键断裂。辐射和其他电离辐射能辐射和其他电离辐射能改变蛋白质的构象改变蛋白质的构象，同时，同时还会使氨基酸残基氧化、共价键断裂、电离、形成还会使氨基酸残基氧化、共价键断裂、电离、形成蛋白质自由基和重组、聚合。这些反应大多通过水蛋白质自由基和重组、聚合。这些反应大多通过水的辐解作用传递。的辐

29、解作用传递。（3 3）界面）界面 在水和空气，水和非水溶液或固相等界面吸附的蛋白在水和空气，水和非水溶液或固相等界面吸附的蛋白质分子，一般发生不可逆变性。质分子，一般发生不可逆变性。 l蛋白质倾向于向界面扩散并与界面高能水分子相互作用，蛋白质倾向于向界面扩散并与界面高能水分子相互作用，使蛋白质使蛋白质- -蛋白质之间的氢键同时遭到破坏，使结构发生蛋白质之间的氢键同时遭到破坏，使结构发生“微伸展微伸展”。l由于疏水基团与水相接触，使部分伸展的蛋白质被水化和由于疏水基团与水相接触，使部分伸展的蛋白质被水化和活化，处于不稳定状态。蛋白质在界面进一步伸展和扩展，活化，处于不稳定状态。蛋白质在界面进一步

30、伸展和扩展，亲水和疏水残基力图分别在水相和非水相中取向，因此界亲水和疏水残基力图分别在水相和非水相中取向，因此界面吸附引起蛋白质变性。面吸附引起蛋白质变性。l主要靠二硫交联键稳定其结构的蛋白质不易被界面吸附。主要靠二硫交联键稳定其结构的蛋白质不易被界面吸附。(4)(4)酸碱酸碱蛋蛋白质所处介质的白质所处介质的ph ph 对变性过程有很大影响。对变性过程有很大影响。l蛋白质在等电点时最稳定，溶解度最低。蛋白质在等电点时最稳定，溶解度最低。l在中性在中性ph ph 环境中，除少数几个蛋白质带有正电环境中，除少数几个蛋白质带有正电荷外，大多数蛋白质都带有负电荷。荷外，大多数蛋白质都带有负电荷。l在温

31、和酸碱条件下，蛋白质变性可能是可逆的；在温和酸碱条件下，蛋白质变性可能是可逆的；l在强酸强碱条件下，蛋白质变性是不可逆的。在强酸强碱条件下，蛋白质变性是不可逆的。 蛋白质在极端碱性蛋白质在极端碱性phph环境下，比在极端酸性环境下，比在极端酸性phph时时更易伸展，因为碱性条件有利于部分埋藏在蛋白更易伸展，因为碱性条件有利于部分埋藏在蛋白质分子内的羧基、酚羟基、巯基离子化，结果使质分子内的羧基、酚羟基、巯基离子化，结果使多肽链拆开，离子化基团自身暴露在水环境中。多肽链拆开，离子化基团自身暴露在水环境中。 （5 5）金属盐）金属盐l金属离子与蛋白质分子中某些基团金属离子与蛋白质分子中某些基团结合

32、成难溶复合结合成难溶复合物物，同时，同时破坏蛋白质分子立体结构破坏蛋白质分子立体结构而造成变性。而造成变性。l碱金属碱金属(na(na+ +和和k k+ +) )只能有限度地与蛋白质起作用只能有限度地与蛋白质起作用lcaca2+2+、mgmg2+2+略微活泼些略微活泼些l过渡金属过渡金属cucu、fefe、hghg和和agag等离子易与蛋白质发生作等离子易与蛋白质发生作用，能与巯基形成稳定的复合物（牛奶解毒）。用，能与巯基形成稳定的复合物（牛奶解毒）。l ca2+、fe2+、cu2+和和mg2+可成为某些蛋可成为某些蛋白质分子的组成部分。白质分子的组成部分。l 用透析法或螯合剂可从蛋白质分子中

33、除用透析法或螯合剂可从蛋白质分子中除去金属离子，但这将明显降低蛋白质对热去金属离子，但这将明显降低蛋白质对热和蛋白酶的稳定性。和蛋白酶的稳定性。（6 6）有机溶剂）有机溶剂l减小水与蛋白质的作用，并改变介质的介电常数，减小水与蛋白质的作用，并改变介质的介电常数，从而改变保持蛋白质稳定的静电作用力。从而改变保持蛋白质稳定的静电作用力。l非极性有机溶剂可渗入疏水区，破坏疏水相互作非极性有机溶剂可渗入疏水区，破坏疏水相互作用，促使蛋白质变性。用，促使蛋白质变性。 例：乙醇沉淀蛋白质例：乙醇沉淀蛋白质l某些溶剂，如某些溶剂，如2-2-氯乙醇，能增加氯乙醇，能增加-螺旋构象的数螺旋构象的数量，也可看成是

34、一种变性方式。量，也可看成是一种变性方式。l例如卵清蛋白在水溶液中有例如卵清蛋白在水溶液中有3131的的-螺旋，而在螺旋，而在2-2-氯乙醇中达到氯乙醇中达到8585。（7 7）机械处理）机械处理l揉捏、振动、挤压或搅打等高速机械剪切，能引揉捏、振动、挤压或搅打等高速机械剪切，能引起蛋白质变性。起蛋白质变性。l剪切速率愈高，蛋白质变性程度则愈大。剪切速率愈高，蛋白质变性程度则愈大。l同时受到高温和高剪切力处理的蛋白质，则发生同时受到高温和高剪切力处理的蛋白质，则发生不可逆变性。不可逆变性。(8) (8) 静液压静液压热力学原因造成的蛋白质构象改变。热力学原因造成的蛋白质构象改变。不同于热变性，

35、当压力很高时，一般在不同于热变性，当压力很高时，一般在2525即能即能发生变性；而热变性需要在发生变性；而热变性需要在0.1m pa 0.1m pa 压力下，温压力下，温度为度为40408080范围才能发生变性。范围才能发生变性。光学性质表明大多数蛋白质在光学性质表明大多数蛋白质在1001001200mpa 1200mpa 压力压力范围作用下才会产生变性。范围作用下才会产生变性。蛋白质的柔顺性和可压缩性是压力诱导蛋白质变蛋白质的柔顺性和可压缩性是压力诱导蛋白质变性的主要原因。性的主要原因。静液压不易引起纤维状结构的蛋白质变性。静液压不易引起纤维状结构的蛋白质变性。 球状蛋白质因压力作用产生变性

36、原因：球状蛋白质因压力作用产生变性原因：1)1) 蛋白质伸展而使空隙不复存在；蛋白质伸展而使空隙不复存在；2)2) 非极性氨基酸残基因蛋白质的伸展而暴露，并非极性氨基酸残基因蛋白质的伸展而暴露，并产生水合作用。产生水合作用。 压力引起的蛋白质变性是高度可逆的，比如酶。压力引起的蛋白质变性是高度可逆的，比如酶。 高压加工不同于热加工，它不会损害蛋白高压加工不同于热加工，它不会损害蛋白质中的必需氨基酸和天然色泽和风味，也不会质中的必需氨基酸和天然色泽和风味，也不会导致有毒化合物的生成。导致有毒化合物的生成。表面活性剂表面活性剂 表面活性剂例如十二烷基磺酸钠（表面活性剂例如十二烷基磺酸钠（sdssd

37、s）是一）是一种很强的变性剂。种很强的变性剂。 sds sds 浓度在浓度在3 38m mol/l 8m mol/l 范围可引起大多数范围可引起大多数球状蛋白质变性。而且是不可逆变性。球状蛋白质变性。而且是不可逆变性。 由于由于sds sds 可以在蛋白质的疏水和亲水环境之可以在蛋白质的疏水和亲水环境之间起着乳化介质的介作用，且能优先与变性蛋白间起着乳化介质的介作用，且能优先与变性蛋白质强烈地结合，因此，破坏了蛋白质的疏水相互质强烈地结合，因此，破坏了蛋白质的疏水相互作用，促使天然蛋白质伸展，非极性基团暴露于作用，促使天然蛋白质伸展，非极性基团暴露于水介质中，导致了天然与变性蛋白质之间的平衡水

38、介质中，导致了天然与变性蛋白质之间的平衡移动。移动。其他成分其他成分蛋白质蛋白质 相互作用相互作用食品色泽食品色泽食品风味食品风味食品外形食品外形食品质构食品质构糖糖脂肪脂肪构成构成食品食品品质品质贡献多大贡献多大？一.蛋白质的功能性质概述第四节第四节 蛋白质的功能性质蛋白质的功能性质水化性质、表面性质、结构性质、感观性质水化性质、表面性质、结构性质、感观性质1.蛋白质的功能性质功能性质：功能性质： 在食品加工、储藏、制备和消费过程中，在食品加工、储藏、制备和消费过程中，蛋白质对食品需宜特征作出贡献的物理和化学蛋白质对食品需宜特征作出贡献的物理和化学性质。性质。食品体系中蛋白质的功能作用食品体

39、系中蛋白质的功能作用功能功能作用机制作用机制食品食品蛋白质种类蛋白质种类溶解性溶解性亲水性亲水性饮料饮料乳清蛋白乳清蛋白粘度粘度持水性、流体动力持水性、流体动力学分子大小和形状学分子大小和形状汤、肉汁、色拉调味料和汤、肉汁、色拉调味料和甜食甜食明胶明胶持水性持水性氢键、离子水合氢键、离子水合肉、香肠、蛋糕和面包肉、香肠、蛋糕和面包肌肉蛋白质、鸡蛋蛋白肌肉蛋白质、鸡蛋蛋白质质凝胶作用凝胶作用水截留和固定、网水截留和固定、网状结构形成状结构形成肉、凝胶、蛋糕、焙烤食肉、凝胶、蛋糕、焙烤食品和奶酪品和奶酪肌肉蛋白质、鸡蛋和乳肌肉蛋白质、鸡蛋和乳蛋白质蛋白质粘结粘结-粘粘合合疏水结合、离子结疏水结合、

40、离子结合和氢键合和氢键肉、香肠、面条和焙烤食肉、香肠、面条和焙烤食品品肌肉蛋白质、鸡蛋蛋白肌肉蛋白质、鸡蛋蛋白质和乳清蛋白质质和乳清蛋白质弹性弹性疏水结合、二硫交疏水结合、二硫交联联肉和焙烤食品肉和焙烤食品肌肉蛋白质和谷物蛋白肌肉蛋白质和谷物蛋白质质乳化乳化界面吸附和膜的形界面吸附和膜的形成成香肠、大红肠、汤、蛋糕香肠、大红肠、汤、蛋糕和调味料和调味料肌肉蛋白质、鸡蛋蛋白肌肉蛋白质、鸡蛋蛋白质和乳蛋白质质和乳蛋白质起泡起泡界面吸附和形成膜界面吸附和形成膜搅打起泡的浇头、冰淇淋、搅打起泡的浇头、冰淇淋、蛋糕和甜食蛋糕和甜食鸡蛋蛋白质和乳蛋白质鸡蛋蛋白质和乳蛋白质脂肪和风脂肪和风味物质的味物质的结

41、合结合疏水结合或截留疏水结合或截留低脂焙烤食品和油炸面包低脂焙烤食品和油炸面包圈圈乳蛋白质、鸡蛋蛋白质乳蛋白质、鸡蛋蛋白质和谷物蛋白质和谷物蛋白质 食品食品 功能性质功能性质饮料、汤、沙司饮料、汤、沙司不同不同phph下的溶解度，热稳定性，粘度，乳化性质，下的溶解度，热稳定性，粘度，乳化性质，水保留性水保留性烧烤食品（面包、蛋烧烤食品（面包、蛋糕等）的面团形成糕等）的面团形成形成基质和具有粘弹性的薄膜粘合性，热变性，形成基质和具有粘弹性的薄膜粘合性，热变性，胶凝性，水的吸附，乳化作用，发泡性，褐变。胶凝性，水的吸附，乳化作用，发泡性，褐变。乳制品（干酪、冰淇乳制品（干酪、冰淇淋等）淋等）乳化作

42、用，脂肪保留性，粘度，发泡性，胶凝作乳化作用，脂肪保留性，粘度，发泡性，胶凝作用，凝结作用。用，凝结作用。肉制品（香肠等）肉制品（香肠等）乳化作用，胶凝作用，内聚力，水和脂肪的吸附乳化作用，胶凝作用，内聚力，水和脂肪的吸附与保留与保留肉的替代物（组织化肉的替代物（组织化蛋白）蛋白）水和脂肪的吸附与保持，不溶性，硬度，嘴嚼性，水和脂肪的吸附与保持，不溶性，硬度，嘴嚼性，内聚力内聚力，热变性热变性食品涂膜食品涂膜内聚力，粘附性内聚力，粘附性糖果制品（巧克力等）糖果制品（巧克力等）分散性，乳化性质分散性，乳化性质鸡蛋代用品鸡蛋代用品发泡性，胶凝作用发泡性，胶凝作用各种食品对蛋白质功能特性的要求各种食

43、品对蛋白质功能特性的要求概念概念: :是指蛋白质能是指蛋白质能自发地自发地迁移至迁移至气气- -水水界面界面或或油油- -水水界面，在界面形成高黏弹性薄界面，在界面形成高黏弹性薄膜的性质。膜的性质。快速吸附至界面快速吸附至界面到达界面后迅速地伸展和取向到达界面后迅速地伸展和取向到达界面即与邻近分子形成具有强内聚力和黏弹到达界面即与邻近分子形成具有强内聚力和黏弹性的膜，能耐受热和机械作用性的膜，能耐受热和机械作用 蛋白质作为理蛋白质作为理想的表面活性剂的必要条件：想的表面活性剂的必要条件：二.蛋白质的主要功能性质 1.1.蛋白质的界面性质蛋白质的界面性质（interfacial properti

44、es） 影响蛋白质界面性质的因素：影响蛋白质界面性质的因素：内内 在在 因因 素素氨基酸组成氨基酸组成非极性非极性aaaa与极性与极性aaaa之比之比疏水性基团与亲水性基团的分布疏水性基团与亲水性基团的分布二级、三级和四级结构二级、三级和四级结构二硫键数目与交联二硫键数目与交联分子大小和形状分子大小和形状分子柔性分子柔性外外 在在 因因 素素phph温度温度离子强度和盐的种类离子强度和盐的种类蛋白质浓度蛋白质浓度界面的组成界面的组成糖类和低分子量表活糖类和低分子量表活能量的输入能量的输入（1）乳化性 emulsifying properties例：牛乳，奶油，冰淇淋，蛋黄酱，豆奶等。例：牛乳，

45、奶油，冰淇淋，蛋黄酱，豆奶等。蛋白质在稳定食品乳胶体中起重要作用蛋白质在稳定食品乳胶体中起重要作用评价方法：评价方法：油滴大小和分布油滴大小和分布 乳化活力乳化活力 乳化能力乳化能力 乳化稳定性乳化稳定性a. 蛋白质的乳化活力蛋白质的乳化活力l乳化活力：乳状液的总界面面积。乳化活力：乳状液的总界面面积。l乳化活力指数（乳化活力指数（eai）：单位质量蛋白质所产生的界）：单位质量蛋白质所产生的界面面积。面面积。 l浊度法测定浊度法测定eai：根据乳状液的浊度与界面面积的关：根据乳状液的浊度与界面面积的关系，测蛋白质溶液的浊度后计算系，测蛋白质溶液的浊度后计算eai。 a a：500nm500nm

46、下的吸光度下的吸光度 l l：光程：光程2.303atlb. 蛋白质的乳化能力蛋白质的乳化能力( (ecec，乳化容量，乳化容量) )：l指在乳状液指在乳状液相转变前相转变前（从（从o ow w转变成转变成w wo o），每克蛋每克蛋白质所能乳化的油的体积（白质所能乳化的油的体积（mlml）。）。l测定方法：测定方法： 在一定温度和搅拌速度下，将油或熔化的脂肪以恒定在一定温度和搅拌速度下，将油或熔化的脂肪以恒定速率加至蛋白质水溶液或分散液中，当速率加至蛋白质水溶液或分散液中，当粘度突然降低粘度突然降低、颜色（通常将染料加入油中）变化颜色（通常将染料加入油中）变化或或电阻增大电阻增大时，即时，即

47、为相转变点。为相转变点。c. 乳状液稳定性（乳状液稳定性（eses）：）：l通常以乳化后的乳状液在一定温度下放置一定通常以乳化后的乳状液在一定温度下放置一定时间前后的时间前后的体积变化值表示体积变化值表示。 也可用也可用浊度变化值浊度变化值表示表示100es最终乳浊液体积最初乳浊液体积影响蛋白质乳化作用的因素影响蛋白质乳化作用的因素: : 蛋白质的溶解度蛋白质的溶解度：正相关：正相关 phph值值 ph=pi ph=pi 溶解度溶解度，降低其乳化作用，降低其乳化作用 ph=pi ph=pi 溶解度溶解度，增加其乳化作用，增加其乳化作用 血清蛋白、明胶、卵清蛋白在血清蛋白、明胶、卵清蛋白在ph=

48、piph=pi，具有较，具有较高的溶解度，乳化作用增加。高的溶解度，乳化作用增加。 蛋白质分子量蛋白质分子量 naclnacl：提高：提高 适当热诱导蛋白质变性适当热诱导蛋白质变性，可增强乳化作用。，可增强乳化作用。（2 2）蛋白质的起泡性）蛋白质的起泡性（foaming properties） 食品泡沫：蛋糕、冰激凌、棉花糖、啤酒泡沫等食品泡沫：蛋糕、冰激凌、棉花糖、啤酒泡沫等 蛋白质的起泡性：蛋白质的起泡性：是指蛋白质在气是指蛋白质在气- -液界面形成坚液界面形成坚韧的薄膜，从而使分散气相形成和稳定的能力。韧的薄膜，从而使分散气相形成和稳定的能力。 起泡性质的评价起泡性质的评价 蛋白质的起

49、泡力蛋白质的起泡力 测定泡沫稳定性测定泡沫稳定性 泡沫体积泡沫体积起始液体的体积起始液体的体积膨胀率膨胀率= 100% 起始液体的体积起始液体的体积 并入气体的体积并入气体的体积膨胀力膨胀力=100% 液体的体积液体的体积l蛋白质的起泡力蛋白质的起泡力：指蛋白质能产生的界面面积的量l泡沫稳定性泡沫稳定性：蛋白质稳定处在重力和机械力下的泡沫的能力。 指标：50%液体从泡沫中排出所需要的时间或泡沫体积减少50%所需要的时间。产生泡沫的方法产生泡沫的方法 鼓泡法鼓泡法 气体经过多孔分配器（例如烧结玻璃）通入低浓度的（0.01 2.0 %）蛋白质水溶液中，产生泡沫。一般可膨胀10倍。 搅打（搅拌）振摇

50、法搅打（搅拌）振摇法食品充气最常用的方法 搅打产生更强的机械应力和剪切作用，可使气体分散得更均匀。但剧烈的机械应力会影响气泡的聚集和形成，阻碍蛋白质在界面的吸附，因而会增加对蛋白质的需要量（140%）。体积增加3-20倍。 突然解除预先加于溶液的压力突然解除预先加于溶液的压力影响泡沫形成和稳定性的因素影响泡沫形成和稳定性的因素: : 蛋白质分子的性质蛋白质分子的性质l蛋白质的浓度蛋白质的浓度 2 2一一8 8，随着浓度增加起泡性增加。，随着浓度增加起泡性增加。 超过超过1010，气泡变小，泡沫变硬。，气泡变小，泡沫变硬。l温度温度 适当加热处理可提高起泡性能。适当加热处理可提高起泡性能。 过度

51、的热处理则会损害起泡能力过度的热处理则会损害起泡能力。 phph值值 大多数食品泡沫是在不同于其蛋白质等电点大多数食品泡沫是在不同于其蛋白质等电点的条件下制备的。的条件下制备的。例外例外: :卵清蛋白卵清蛋白 在在pipi时蛋白质的溶解度很低，形成泡沫数量时蛋白质的溶解度很低，形成泡沫数量较少（泡沫膨胀率较低），但泡沫的稳定性较高。较少（泡沫膨胀率较低），但泡沫的稳定性较高。 盐盐 盐析时显示较好的起泡性质盐析时显示较好的起泡性质 盐溶时显示较差的起泡性质盐溶时显示较差的起泡性质 naclnacl：增加膨胀度和降低泡沫的稳定性：增加膨胀度和降低泡沫的稳定性 caca2+2+: :提高泡沫的稳定

52、性，提高泡沫的稳定性，pr-coohpr-cooh搭桥搭桥 糖糖 抑制泡沫膨胀，却提高泡沫的稳定性。抑制泡沫膨胀，却提高泡沫的稳定性。 脂类脂类 蛋白质溶液含低浓度脂类，会降低起泡性蛋白质溶液含低浓度脂类，会降低起泡性 搅打搅打 过度激烈搅打导致泡沫稳定性降低过度激烈搅打导致泡沫稳定性降低2.蛋白质的胶凝作用(gelation)l胶凝作用胶凝作用：是指是指变性变性的蛋白质分子的蛋白质分子聚集聚集并形成并形成 有序有序的蛋白质的蛋白质网络结构网络结构的过程。的过程。应用应用：形成固态粘弹性凝胶形成固态粘弹性凝胶 增稠增稠 提高吸水性提高吸水性 提高颗粒粘结、乳状液或泡沫的稳定性提高颗粒粘结、乳状

53、液或泡沫的稳定性蛋白质凝胶化在食品中的应用：豆腐、香肠、乳品蛋白质凝胶化在食品中的应用：豆腐、香肠、乳品&胶凝作用机制胶凝作用机制 溶胶状态溶胶状态似凝胶状态似凝胶状态有序的网络结构状态有序的网络结构状态&胶凝的相互作用胶凝的相互作用氢键、静电相互作用氢键、静电相互作用可逆凝胶（明胶）可逆凝胶（明胶）疏水相互作用疏水相互作用不可逆凝胶（蛋清蛋白）不可逆凝胶（蛋清蛋白）二硫键二硫键不可逆凝胶（乳清蛋白）不可逆凝胶（乳清蛋白）金属离子的交联相互作用金属离子的交联相互作用& 两类凝胶两类凝胶凝结块（不透明）凝胶凝结块（不透明）凝胶 大量非极性大量非极性aaaa残基疏水性聚集形

54、成不溶性聚集体残基疏水性聚集形成不溶性聚集体 不可逆凝胶不可逆凝胶 聚集和网状结构的形成速度高于变性速度聚集和网状结构的形成速度高于变性速度 透明凝胶透明凝胶 少量非极性少量非极性aaaa残基变性时形成可溶性复合物残基变性时形成可溶性复合物 缔合速度低于变性速度缔合速度低于变性速度 在加热后冷却时才能凝结成凝胶在加热后冷却时才能凝结成凝胶 形成有序的透明的凝胶网状结构形成有序的透明的凝胶网状结构& 影响蛋白质胶凝作用的因素影响蛋白质胶凝作用的因素 氨基酸残基氨基酸残基 的类型的类型 高于高于31.5%31.5%非极性非极性aaaa凝结块类型凝结块类型 低于低于31.5%31.5%非极性

55、非极性aaaa透明类型透明类型 ph ph 蛋白质的浓度蛋白质的浓度 金属离子金属离子pipi凝结块类凝胶凝结块类凝胶 极端极端phph弱凝胶，半透明弱凝胶，半透明 形成凝胶的最适形成凝胶的最适phph约约7 78 8ca2+强化了凝胶结构强化了凝胶结构 过量钙桥产生凝结块过量钙桥产生凝结块浓度越大，越易形成凝胶浓度越大，越易形成凝胶& 概念：概念： 蛋白质分子表面分布着各种不同的极性基蛋白质分子表面分布着各种不同的极性基团，由于这些极性基团同水分子之间的吸引力，团，由于这些极性基团同水分子之间的吸引力，使水溶液中的蛋白质分子成为高度水化的分子。使水溶液中的蛋白质分子成为高度水化的分子

56、。 4 蛋白质水化性质与食品的功能性：蛋白质水化性质与食品的功能性： 分散性、湿润性、溶解性、黏度、胶凝作用、分散性、湿润性、溶解性、黏度、胶凝作用、乳化和起泡性等，都取决于水乳化和起泡性等，都取决于水- -蛋白质的相互作用。蛋白质的相互作用。3.蛋白质的水化（合）性质 hydration properties& 作用方式： & 结合过程 化合水和邻近水化合水和邻近水 多分子层水多分子层水 进一步水化进一步水化a.a.非水合蛋白质非水合蛋白质b.b.带电基团的最初水合带电基团的最初水合c.c.在接近极性和带电部位形成水簇在接近极性和带电部位形成水簇d.d.在极性表面完成水合在极

57、性表面完成水合e.e.非极性小区域的水合完成单分子层覆盖非极性小区域的水合完成单分子层覆盖f.f.在与蛋白质缔合的水和体相水之间架桥在与蛋白质缔合的水和体相水之间架桥g.g.完成流体动力学水合完成流体动力学水合蛋白质水合能力蛋白质水合能力: 当干蛋白质粉与相对湿度为90%-95%的水蒸汽达到平衡时,每克蛋白质所结合的水的克数。膨润性膨润性：蛋白质吸水充分膨胀而不溶解，这种水：蛋白质吸水充分膨胀而不溶解，这种水 化性质通常叫膨润性。化性质通常叫膨润性。 可溶性蛋白可溶性蛋白：蛋白质在继续水化中被水分散而逐：蛋白质在继续水化中被水分散而逐 渐变为胶体溶液，具有这种水化特渐变为胶体溶液，具有这种水化

58、特 点的蛋白质叫可溶性蛋白质。点的蛋白质叫可溶性蛋白质。蛋白质的水化性质 带电的氨基酸残基数目越大，带电的氨基酸残基数目越大，水合能力越大。水合能力越大。 蛋白质蛋白质肌红蛋白肌红蛋白血清清蛋白血清清蛋白血红蛋白血红蛋白胶原蛋白胶原蛋白酪蛋白酪蛋白卵清蛋白卵清蛋白乳清浓缩蛋白乳清浓缩蛋白大豆蛋白大豆蛋白水合能力水合能力/(g h/(g h2 2o/go/g蛋白质）蛋白质）0.440.440.330.330.620.620.450.450.400.400.300.300.45-0.520.45-0.520.330.33蛋白质结合水蛋白质结合水温度温度ph盐的种类盐的种类离子强度离子强度&

59、 影响蛋白质结合水的因素蛋白质浓度蛋白质浓度蛋白质浓度蛋白质浓度& 影响蛋白质结合水的因素 510，浓度浓度 ，水合作用，水合作用 1520，pr沉淀沉淀 phpi 水合作用最低水合作用最低 高于或低于高于或低于pi，水合作用增强，水合作用增强 （净电荷和推斥力增加净电荷和推斥力增加） ph 9-10时水合能力较大时水合能力较大一般温度一般温度 ，蛋白质结合水的能力蛋白质结合水的能力 结构致密的蛋白加热处理会提高结合结构致密的蛋白加热处理会提高结合水的能力水的能力 ph温度温度远离等电点加工远离等电点加工 盐盐 低盐，低盐，“盐溶盐溶” 高盐，高盐，“盐析盐析” 在在低盐浓度低盐浓度（

60、0.2mol/l0.2mol/l）时，离子）时，离子同同prpr荷电基团相互作用，降低相邻分荷电基团相互作用，降低相邻分子的相反电荷间的静电吸引，从而有子的相反电荷间的静电吸引，从而有助于蛋白质水化和提高其溶解度。助于蛋白质水化和提高其溶解度。 当当盐浓度盐浓度高时，由于离子的水化作用高时，由于离子的水化作用争夺了水，导致蛋白质争夺了水，导致蛋白质“脱水脱水”，溶，溶解度降低。解度降低。ca2+3%蛋白质的持水能力：蛋白质的持水能力： 水化的蛋白质胶体牢固束缚住水不丢失的能力。水化的蛋白质胶体牢固束缚住水不丢失的能力。与食品质量有重要关系。与食品质量有重要关系。例：蛋白质持水能力越高，制品口感越鲜嫩例：蛋白质持水能力越高，制品口感越鲜嫩蛋白质的持水能力与其结合水能力呈正相关蛋白质的持水