《生化学习要点全册》PPT课件.ppt

生物化学 复习要点,题型,一、名词解释（共5题， 3分/题，共15分,二、单项选择题（共20题，1分/题，共20分）,三、填空题（共20空， 0.5分/空，共10分）,四、判断题（共10题，1分/题，共10分）,五、生化术语中英对译（共10题，0.5分/题，共5分）,六、问答题（共5题，8分/题，共40分）,绪论 第一章 蛋白质 第二章 酶 第三章 核酸 第四章 维生素 第五章 生物氧化 第六章 糖代谢 第七章 脂代谢 第八章 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢 第九章 核酸的酶促降解及核苷酸代谢 第十章 DNA的复制 第十一章 RNA的转录 第十二章 蛋白质的生物合成,学习要点提示及思考题,第一章 蛋白质化学 要点提示,重点,1、蛋白质的化学组成各种AA代号、蛋白质一级结构测定方法（酶法及化学法切割位点） 2、 氨基酸的性质两性性质及等电点计算、化学反应及颜色反应 3、肽平面、蛋白质的结构键及概念、特点等 4、蛋白质的性质胶体性质、沉淀、变性与复性等 5、蛋白质的分离提纯,一、组成 1、蛋白质是由20种氨基酸组成的。氨基酸性质方面的差别反映了它们侧链的不同。除了Gly没有手性碳以外，其他19种氨基酸都至少含有一个手性碳。,非极性 Ala Val Leu Ile Met Phe Trp Pro,极性不带电 Gly Ser Thr Asn Gln Tyr Cys,极性带正电 Lys Arg His,极性带负电 Glu Asp,必需氨基酸与非必需氨基酸的概念,2、氨基酸的构型与旋光性,构型（Configuration)是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。由一种构型转变为另一种构型时，将涉及共价键的断裂和重新形成。,注意：构型与构象的概念差别,构象(Conformation)：指取代基团围绕单键旋转时可形成不同的立体结构。 其空间位置的改变不涉及共价键的破裂。,3、氨基酸和多肽的酸性和碱性基团的离子状态取决于pH,两性离子：同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子。,pI：溶液中AA分子所含的-NH3和-COO-数目正好相等，净电荷为0时的pH值即为氨基酸的等电点，。,中性氨基酸：pI = (pK-COO + pK-NH2 )/2 酸性氨基酸：pI = (pK-COO + pKR-COO- )/2 碱性氨基酸：pI = (pK-NH2 + pKR-NH2 )/2,4、氨基酸的化学性质 注意： 反应的机理、涉及的化学术语简称,二、 蛋白质的三维结构,1、多肽链中相邻氨基酸残基通过肽键连接。 肽键具有部分双键特性，所以整个肽单位是一个极性的平面结构。 由于立体上的限制，肽键的构型大都是反式构型。绕N-C和C-C键的旋转赋予了多肽链构象上的柔性。,2、蛋白质的分子结构包括 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure),高级结构,超二级结构与结构域,注意维系各个结构的作用力,3、蛋白质二级结构的主要形式,-螺旋 ( -helix ) -折叠 ( -pleated sheet ) -转角 ( -turn ) 无规卷曲 ( random coil ),掌握各种结构的特点。,4、蛋白质一级结构测序 1）注意二硫键的断裂方法（氧化法、还原法） 2）分析N端和C端的方法 3）肽链的部分裂解（注意内肽酶切位置和化学裂解） 4）一级结构序列的分析,三、蛋白质的性质,1、蛋白质的两性离解和电泳现象（概念） 2、蛋白质的胶体性质（两个因素） 3、蛋白质的沉淀作用（两种方式） 4、蛋白质的变性 5、蛋白质的紫外吸收 6、蛋白质的颜色反应,四、蛋白质的分离纯化,蛋白质的分离纯化 （一） 根据分子大小不同的分离方法 （二）利用溶解度差别的分离 （三）根据电荷大小进行分离 （四）蛋白质的选择吸附分离 （五） 利用生物亲和力 蛋白质含量的测定 蛋白质纯度等的测定,注意几种电泳概念、原理；能判断电泳的方向、速度等 注意离子交换、分子层析的原理,五、蛋白质的结构和功能的关系,1、蛋白质功能的多样性 2、蛋白质一级结构与功能的关系 3、蛋白质的高级结构与功能的关系,注意 ：肌红蛋白的氧饱和曲线为双曲线型，而血红蛋白的氧饱和曲线是S型的。 概念：波尔效应；协同效应,第二章 酶 一、 要点提示,1、酶和一般催化剂的共性 2、酶催化作用特性,一、 酶是生物催化剂,1高效性 2、酶的专一性 3、反应条件温和 4、可调节 5、易失活,二、 酶的化学本质,除了某些RNA之外，绝大部分酶是蛋白质，或是带有辅助因子的蛋白质。 酶的反应类型分为六大类：脱氢酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶和合成酶。,三、酶活性部位： 结合部位、催化部位 与酶功能 的联系,四、 酶的催化作用机理,（一）. 酶作用专一性机理（诱导契合学说） （二）. 酶作用高效性机理 中间产物学说 （三）.影响酶高效性的因素 1.邻近定向效应 2.底物的形变和诱导契合 3.亲核催化/亲电催化（共价催化） 4.酸碱催化 5.微环境的影响,五、 酶促反应动力学,（一）. 底物浓度（米氏常数） （二）. 温度、pH值、酶浓度、激活剂 （三）.抑制剂 1. 类型 2.特点 3.差异,Vmax,Km,不变,增加,减小,不变,减小,减小,六、 酶活力的测定方法,（一）. 酶活力 （二）. 比活力 （三）.总活力 (四）.转换数,第三章 核 酸 一、要点提示,重点,核酸的概念和重要性(种类、在细胞中的分布、功能等） 核苷酸 （组成、DNA与RNA区别） DNA的结构 RNA的结构（各种RNA） 核酸的理化性质 （变性、复性、Tm值等）,核酸 Nucleic Acid,核苷 Nucleoside,磷酸,戊糖（Pentose),碱基(Base),核苷酸 Nucleotide,核糖和脱氧核糖,嘌呤碱和嘧啶碱,C，N糖苷键,磷酯键,一、核酸的组成,二、 DNA的结构,DNA的一级结构就是指DNA分子中脱氧核糖核苷酸的排列顺序及连接方式。 生物界物种的多样性即取决于DNA分子中四种核苷酸千变万化的不同排列组合。,1、 DNA的一级结构,2、DNA 的二级结构,1953年 J. Watson和F. Crick 提出了著名的DNA双螺旋结构模型。 注意DNA双螺旋结构模型的结构要点,三 RNA的结构,mRNA rRNA tRNA 三种RNA的一级结构和高级结构特点。,两性性质,紫外吸收,核酸的水解,变性、复性与分子杂交,沉降,电泳,核酸序列测定,四、核酸的理化性质,涉及增色效应、减色效应,涉及两种方法的原理,第四章 维生素和辅酶 一、要点提示,维 生 素,脂 溶 性,水 溶 性,A D E K,在体内直接 参与代谢 的调节作用,B1、B2、PP、 B6、泛酸、 生物素、叶酸、 B12和VC等,通过转变 成辅酶对 代谢起 调节作用,1）维生素的种类组成特点及性质； 2）水溶性维生素与辅酶的关系辅酶在酶催化作用中起何种作用； 3）注意维生素缺乏时所引起的后果。,第五章 生物氧化,一、生物氧化的概念,有机物质（糖、脂肪和蛋白质）在生物细胞内进行氧化分解而生成CO2和H2O并释放出能量的过程称为生物氧化。 生物氧化通常需要消耗氧又称为呼吸作用。 区别体内氧化与体外氧化的差异,二、呼吸链的概念和电子传递系统的组成、电子传递的方向等 按照它们的还原电势的大小：由低电位依次向高电位排列。,三、ATP产生的方式,1）、底物水平磷酸化 2）、氧化磷酸化,化学渗透学说,氧化磷酸化与底物水平磷酸化区别,四、氧化磷酸化抑制剂,1）、呼吸抑制剂 2）、解偶联剂 3）、磷酸化抑制剂,注意：原理,第六章 糖代谢,糖代谢,无氧分解,有氧分解,1） 糖酵解是基础 2） 三羧酸循环的核心； 3）磷酸戊糖途径是衍生； 4）糖原合成与分解 (糖基载体） 5）糖异生 注意各代谢途径的亚细胞定位、步骤、能量的消耗与产生、关键酶及调节、生理意义,糖 酵 解 总 过 程,2,3,9,4,5,6,8,10,1,G-6-P,G,F-6-P,F-1,6-2P,DHAP,G-3-P,3-磷酸甘油酸2,2-磷酸甘油酸2,PEP,丙酮酸2,1,3-二磷酸甘油酸2,7,-ATP,-ATP,+2ATP,+2ATP,+2NADH,1.葡萄糖激酶,3.磷酸果糖激酶,6. 3-磷酸甘油醛脱氢酶,7.3-磷酸甘油酸激酶,10.丙酮酸激酶,消耗2ATP,产生4 ATP 2 NADH,NADH+H+ +CO2,TCA过程,1 丙酮酸脱氢酶系,酶,丙酮酸脱羧酶 E1,二氢硫辛酸 乙酰转移酶 E2,二氢硫辛酸 脱氢酶 E3,辅 助 因 子,TPP,硫辛酸,FAD,NAD+,CoA,Mg2+,柠檬酸,乙酰 CoA,8,二次脱羧,四次脱氢,一次GTP,注意：乙醛酸循环,A.过程,GG-6-P,PPP过程,第七章 脂类代谢,主要内容： 脂肪的分解代谢（包括甘油和脂肪酸） 脂肪的合成代谢（重点是脂肪酸的合成）,1）脂肪酸的氧化分解氧化 2）甘油的氧化分解 3）脂肪酸的合成循环 4）酮体的组成、合成与分解部位等 5）甘油磷酯的生物合成（两条途径、载体）,TCA,细胞质,线粒体,清蛋白运输,自由运输,甘油,3-磷酸甘油,DHAP,NADH+H+,丙酮酸,NADH+H+,-ATP,2ATP,CO2,TCA,4NADH+H+,FADH2,1GTP,甘油彻底氧化的总能量,16.5或18.5ATP,脂肪酸,脂酰CoA,脂酰CoA,2反式烯脂酰CoA,加水,-羟脂酰CoA,-酮脂酰CoA,脱氢,脱氢,硫解,脂酰CoA (少2个C),乙酰CoA,+,TCA,乙酰CoA,细胞质,线粒体,-氧化,FADH2,NADH+H+,-ATP（AMP）,16C的软脂酰CoA -氧化次数和产物? 7次-氧化 产物:8分子乙酰CoA 7(FADH2+NADH),偶数碳原子的脂肪酸，净生成的ATP数目公式,循环一次产生的ATP数,TCA产生的ATP数,-氧化的循环次数,产生的乙酰CoA的个数,缩合,穿梭体系,-NADPH+H+,-ATP,-NADPH+H+,软脂酸的合成,软脂酸分解与合成代谢的区别p264,四、 甘 油 的 生 物 合 成,来自脂肪水解,来自EMP途径,3-磷酸甘油,甘油,ADP,合成脂肪的原料,p243,酮体：脂肪酸在肝脏线粒体中氧化分解生成的乙酰乙酸、-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物 CH3COCH2COOH 乙酰乙酸 CH3CH(OH)CH2COOH -羟丁酸 CH3COCH3 丙酮,第八章 蛋白质及氨基酸代谢,重点与难点： 1）氨基酸的脱氨基作用与脱羧基作用 2）鸟氨酸循环,脱氨基作用 deamination,氨基酸失去氨基的作用叫脱氨基作用 氨基酸主要通过五种方式脱氨基 氧化脱氨基 非氧化脱氨基 脱酰胺作用 转氨基作用 联合脱氨基,线粒体,Asp,肝细胞液,中性无毒,尿素循环,鸟氨酸循环,尿素合成的特点： 1合成一分子尿素需消耗四分子ATP； 2关键酶：精氨酸代琥珀酸合成酶 3两个氮原子，一个来源于NH3，一个来源于天冬氨酸。,第九章 核酸代谢,嘌呤核和嘧啶核元素的来源， 嘌呤核苷和嘧啶核苷的生物合成和分解途径。 核苷酸的从头合成和补救合成途径 两类核苷从头合成的差别 在生物合成中，各种核苷酸的转化,重点和难点：,从头合成途径(de novo synthesis) ： 概念： 以5-磷酸核糖，AA，一碳单位及CO2等简单前体物逐步合成核苷酸的过程。,嘌呤核苷酸的合成总结,Asp、Gly、Gln、甲酸和CO2为原料，先与PRPP反应，生成具有嘌呤环结构的IMP，再转变成AMP、GMP等嘌呤核苷酸；,嘧啶核苷酸的合成总结,以Asp、氨甲酰磷酸（CO2，NH3）为原料，先形成具有嘧啶环结构的乳清酸，然后再与PRPP反应，脱羧后生成尿苷酸，再转变成胞苷酸，进而转变为其它嘧啶核苷酸。,第十章 D