食品化学蛋白质ppt课件

蛋白质 n 第一节第一节 引言引言 n 第二节第二节 氨基酸的物理化学性质氨基酸的物理化学性质 n 第三节第三节 蛋白质的结构蛋白质的结构 n 第四节第四节 蛋白质的变性蛋白质的变性 Protein 第一节 引言 Introduction v 蛋白质是存在于一切生物体内最重要的成分，占活细胞干重的 50左右 v 元素组成 : C:50 55； H:6 7 O:20 23N:12 19 ； S:0.2 3.0 v 氨基酸组成 : 20种 L-（ ） AA 第一节 引言 Introduction v 分类 : 按 组成 简单蛋白质：只有 AA组成 结合蛋白质：辅基 /配基 按 结构 球状蛋白质纤维状蛋白质 按 功能 酶 运输蛋白 营养和贮存蛋白 收缩 /运动蛋白 结构蛋白 防御蛋白 一、蛋白质的重要生理功能 蛋白质是机体的重要物质基础，机体的每一个细 胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质 的结构千差万别，具有多种多样的生物学功能： 例如酶的催化作用、激素的生理调节作用、血红 蛋白的运载作用、肌纤维蛋白的收缩作用、机体 的免疫作用和胶元蛋白的支架作用等。蛋白质不 仅是构成各类细胞原生质的主要物质，而且核蛋 白及其相应的核糖核酸，还是遗传的主要物质基 础。 n 修补组织 ：怀孕时，胎儿对养分的摄取超过母体，所以母体营养状况 虽不好，但孩子尚好，可孩子摄取了蛋白质后，母体血中的蛋白质水平 下降，将出现水肿，贫血加重，腹部皮肤皮下组织会被拉断，形成一条 条妊娠纹。 n 成年以后需修补组织 ，上皮细胞不断生长，脱落，头发、指甲长了要 剪掉，胃肠黏膜更新，子宫内膜周期性脱落，受伤时更需修补，若修补 时材料不足，则修补起来速度就会很慢，材质就会很差，如指甲变脆、 变软，皮肤没有弹性，胃肠蠕动不良，胃下垂，子宫后倾。 n 蛋白质不足，面色黄，手掌尤其指尖黄，若工作不累，手掌皮肤仍粗 ，则因营养不良，粗皮没法去掉；有些人粗皮总留在脸上，就是皮肤新 生速度不够，有人设法把老的皮肤磨掉，但磨几次就过敏，所以越是营 养不足的人越要磨，却又禁不起磨。 合成各种各样的生理物质 ： n 血液中的物质 ，如输送氧气的 RBC、抗病的 WBC、白蛋白 n 酶 ：三大物质吸收、代谢，肝脏解毒等 n 激素 ：肾上腺素不足，白天没精神，晚上睡不着，反应不灵敏， 有人遇到紧急情况时能产生应激反应，有些人就晕过去了；胰岛素 就是蛋白质加锌，蛋白质不足，糖耐量会低，有的女性妊娠起糖尿 病，是因为蛋白质不足时，胰岛素功能不良； n 各种抗体，运输蛋白质（运脂蛋白质，运铁蛋白质，运维生素 A 的蛋白质 等） n 热动力学效应（产热效应） ：蛋白质热效应 30%，糖类、脂肪 3-5%， 混合性食物只有 67% 。饿过头的人吃蛋白质下去会不舒服，不易消化 吸收，冬天觉得冷，要吃肉才会热，吃面包效果较差，身上的肌肉组织 越多，产热量越多，所以，蛋白质摄入量足够者在冷气房内可以坚持较 久，不觉得冷。 n 减重的人越吃容易消化吸收者，越容易胖，如吃蛋白质食物，因在胃 内时间长，不易饿，可控制血糖缓慢上升，缓慢下降，不易胖。 二、蛋白质的消化、吸收与腐败 1.蛋白质的消化 n 胃液 (胃酸 H+（ pH 0.9-1.5）、 Na+、 K+、 Cl-、 )胃蛋白酶原在酸性条 件下被激活，胃蛋白酶水解食物蛋白质和多肽为寡肽小分子。 n 进入小肠的寡肽由胰脏分泌的蛋白酶完全水解为氨基酸。 胰蛋白酶 (Arg、 Lys的肽键 ) 糜蛋白酶 (芳香氨基酸的肽键 ) 弹性蛋白酶 (中性氨基酸的肽键 ) 羧基肽酶 A(羧基末端的肽键 ) 羧基肽酶 B (Arg、 Lys的肽键 ) 小肠粘膜细胞中的氨基肽酶和二肽酶 二、蛋白质的消化、吸收与腐败 2. 氨基酸的吸收 主要在小肠进行，是一种主动转运过程，需由特殊载体携带。 除此之外，也可经 -谷氨酰循环进行。 氨基酸的来源和去路 二、蛋白质的消化、吸收与腐败 3.蛋白质在肠中的腐败：主要在大肠中进行，是细菌对蛋白 质及其消化产物的分解作用，可产生有毒物质。 n 肠道细菌对未被消化的蛋白质及其消化产物所起的分解作 用，称为腐败作用 (putrefaction)，主要产物为 NH3、胺类和 一些有害物质。 n 蛋白质的消化在开始阶段受胃蛋白酶的作用，但在小肠黏膜及胰液的 蛋白酶的作用下，最终分解为氨基酸。 当膳食蛋白质来源适宜时，机体 蛋白质代谢处于动态平衡。当摄入氮量大于排出氮量时，称为正平衡； 相反为负平衡。 n 机体通过粪、尿及皮肤等一切途径所损失的氮，是机体不可避免要消 耗的氮，称为必要的氮损失。一般成人按公斤计，每日分别从尿中排出 37mg，从粪中排出 12mg，皮肤 3mg。 n 长期氮的负平衡可以引起蛋白质不足或缺乏。可因其程度不同而有不 同的临床表现，最常见的症状和体症为疲乏、体重减轻、机体抵抗力下 降、伴有血浆蛋白质含量下降、血浆白蛋白与球蛋白比值下降等。幼儿 对蛋白质不足的反应更加敏感，特别表现为生长发育停滞、贫血、智力 发育受影响。 三、蛋白质与机体的氮平衡 n 蛋白质缺乏的可能因素 (1) 摄入量不足，如食物中蛋白质不足或胃纳 不佳； (2) 排出量过多，如肾脏疾病； (3) 生理需要量增加而摄食量未相 应的改变，如怀孕期未改变原来的食量； (4) 对蛋白质的吸收不良或肝脏 合成蛋白质的障碍； (5) 偏食的饮食习惯，酒精中毒等。 n 人体需要 22种氨基酸，较重要的有 20种，大人 8种必需氨基酸，小孩 9 种，自身不能合成，必需从食物中摄取。 四、蛋白质缺乏的可能因素 氨基酸生理功能 n 甘氨酸 ：核酸及核苷酸成分，组织中储能，血红蛋白及 细胞色素等的辅基 n 丝氨酸：磷酸成分，神经递质 n 半胱氨酸：结合胆质酸成分 n 天冬氨酸：核酸及核苷酸成分，兴奋性神经递质 n 谷氨酸：调节神经递质 n 组氨酸：神经递质 n 酪氨酸：神经递质，激素，皮肤、毛发成黑色 n 色氨酸：维生素 PP, 激素，神经递质，促进平滑肌收缩 n 鸟氨酸：促进细胞增殖 请列出富含上述各种氨基酸的食物 五、合理摄入不同来源蛋白质 n 完全蛋白质 是指包括完整的必需氨基酸，比例恰当，含量高，母乳是最 好的完全蛋白质，其次是蛋、牛奶。既维持生命，又促进生长。 n 不完全蛋白质 或半不完全蛋白质，指必需氨基酸含量低，或缺一二种必 需氨基酸，可维持生命，不能促进生长。 n 动物蛋白质 较好，很多是完全蛋白质，植物蛋白质多为不完全蛋白质， 植物中大豆蛋白质最好，接近完全蛋白质。 n 人体通过摄入的植物和动物食品补充蛋白质。植物蛋白质主要由粮食提 供，一般 粮食 中含有 4-11%的蛋白质，稻米含 8-9%，面粉含 10-11左右。 在植物中含蛋白质最丰富的食物是 黄豆 ， 100克黄豆含蛋白质 35克，豆制品 含蛋白质也都比较丰富。在动物食品中一般 瘦肉 类食品蛋白质含量在 15- 20%左右， 鱼虾 类及软体动物类食品中蛋白质含量在 15 20 左右， 牛 奶 蛋白质含量是 2.3%， 鸡蛋 是 12.8%。 蔬菜、水果 中蛋白质含量一般不高 ，大约在 3%以下。 n 人体吸收的是氨基酸，不是蛋白质，然后依照人体自己的需要，自己 的模板 DNA来合成蛋白质，是三大物质中唯一按模板制造的，免疫系统 多是蛋白质识别系统。 n 人的身体不会有过剩的蛋白质，不需要就不制造了，氨基酸不会在体 内储存，多余就分解产热，氨基酸分解产热有三种可能： 1) 热量不足； 2) 品质不好，不齐全，比例不当； 3) 氨基酸过量。所以一顿吃蛋白质多 ，不代表往后几天里就不需要吃蛋白质。 六、合理摄入蛋白质 我国新出台的标准可能降低婴儿食品中蛋白质含量的下限 。蛋白质摄入量过多有产生肥 胖可能性，如果蛋白质摄入量比需要量多，会导致婴儿肥胖。肉、鱼、鸡蛋、植物类食 品中的蛋白质构成不同，所谓的优质蛋白是指其中氨基酸的组成恰当。婴儿在摄入蛋白 质的 量 与 质 上都要平衡，达到满足生长需要。我国婴儿与国外婴儿的饮食结构不同，国 外食品的蛋白质来源是动物性比较多。 n 面筋蛋白质 (gluten) 小麦面筋主要由麦醇溶蛋白和麦谷蛋白组成 ,并含有少量淀粉 、脂肪和矿物质等 ,其中麦醇溶蛋白的含量为 40%, 麦谷蛋白 的含量为 35%,通常统称为面筋蛋白质。是用水洗去水溶性成 分、淀粉等以块状形式保留下来的部分称为湿麸 (wet gluten), 是由谷氨酸、脯氨酸和天冬氨酸和少量胱氨酸组成的蛋白质 构成。面筋蛋白质性质与生面团粘弹性关系很大，因此它们 在面粉中的含量决定了面粉的强力级别。 七、不同种类的食物蛋白质 n 大豆蛋白质 大豆蛋白质含量约为 38%，是谷类食物的 4 5倍，以大豆球蛋白 (glycinin)为主。大豆蛋白质的氨基酸组成的牛奶蛋白质相近，除蛋氨酸 略低外，其余必需氨基酸含量均较丰富，是植物性的完全蛋白质，在营 养价值上，可与动物蛋白等同。以大豆为原料的豆腐豆浆等制品中含有 大豆球蛋白，而酱油豆酱等发酵豆制品中主要是肽和氨基酸。 (1) 大豆球蛋白的营养价值 除了婴儿以外，自 2周岁到成年人，大豆球蛋白能够满足人体必须氨基酸 的需要。 (2) 大豆球蛋白的生理功能 实验表明：对血浆胆固醇高的人，大豆球蛋白有降低胆固醇的作用；当 摄取高胆固醇食物时，大豆球蛋白可以防止血液中胆固醇升高；对于血 液中胆固醇含量正常的人来说，血液中 LDL/HDL的比值。 n 牛奶酪蛋白 牛奶中含有大约 3%的蛋白质， 其 主 要 成 分 是 叫 做 酪 蛋 白 (casein)的 含磷蛋白质 , 在乳中呈粗糙的球形胶体粒子存在。 牛奶中 76为酪蛋白， 18为乳清蛋白，还有 6属于非蛋白质含 N物。酪蛋白大约占所有乳蛋白质的 80，酪蛋白是一种非常不均 一的混合体，主要由 alpha(s1)和 alpha(s2)-酪蛋白、 beta-酪蛋白、以 及 kappa-酪蛋白组成。所有酪蛋白的一个显著特点就是它们 pH为 4.6时，溶解度非常低。在结构上，大部分酪蛋白分子的丝氨酸残 基被磷酸基酯化，磷酸基对酪蛋白胶粒的结构有重要影响。钙元 素也与酪蛋白结合，与磷元素成一定的比例。以上几种酪蛋白约 由 200个氨基酸组成。 乳清蛋白 n 原料乳在 pH 4.6时凝固后，能从上清液中提取出蛋白质，称为 “乳 清蛋白 ”。这种球状蛋白质的水溶性比酪蛋白强，对热处理比较敏感， 可导致其变性。天然的乳清蛋白具有良好的胶凝以及搅打特性。乳清 蛋白变性后，其持水能力增强。乳清蛋白的主要成分包括， -乳球蛋 白， -乳清蛋白，牛血清清蛋白，以及免疫球蛋白类。 n 乳球蛋白：分子量 18000， 162个残基。这一族乳球蛋白一共有 8个变体，大约 占乳清蛋白总量的一半。 -乳球蛋白含有 2个内部的二硫键，以及一个自由地硫醇基 。构象上包括相当数量的二级结构，自然状态下以共价二聚体的形式存在，在等电点 时（ pH为 3.5-5.2），二聚体进一步聚合成八聚体，不过在 pH低于 3.4时，又分解为单 体。 n 乳清蛋白：分子量 14000， 123个残基。这一类蛋白质含有 8个半胱氨酸基团， 全部形成内部的二硫键，还包括 4个色氨酸残基。 乳清蛋白具有高度规则的二级结 构，以及紧密的球状三级结构。热变性和 pH低于 4.0都将导致结合钙的流失。 酶 n 乳中含有内源酶和外源酶，外源酶主要为嗜冷细菌产生的具有热稳 定性的酶，包括脂肪酶和蛋白酶。乳中液能分离出很多种内源酶，其 中最主要的是：脂蛋白脂肪酶、血纤维蛋白溶酶、碱性磷酸酶 n 脂蛋白脂肪酶 (LPL): 一种脂肪酶，能够将脂肪分解为甘油和脂肪酸。这种酶通常 在乳浆中被发现，并且与酪蛋白胶粒结合。脂肪球由于有着脂肪球膜 (FGM)的保护， 不会被这种酶分解，不过当存在一些辅助因子时，比如乳清脂蛋白， LPL就可以进攻 脂肪球膜中的脂蛋白，因此导致脂解反应。 n 血纤维蛋白溶酶：这是一种蛋白酶。能够分解 - 酪蛋白和 alpha(s2)-酪蛋白。这 种酶具有很高的热稳定性，有时可能导致巴氏牛奶和 UHT牛奶中产生苦味。在某些奶 酪的制作过程中，这种酶起到了促进成熟和风味发展的作用，比如瑞士干酪。 n 碱性磷酸酶：能够分解特定的磷酸酯，产生磷酸以及相应的醇。这种酶的最佳 pH 和温度与其它酶不同，并不是生理值。所以这种酶在巴氏杀菌过程中就会被破坏，因 此，可以通过磷酸酶测试来检验巴氏杀菌是否合格。 n 酪蛋白磷肽与钙的吸收 酪蛋白通过胰蛋白酶分解得到的部分水解物 酪蛋白磷肽 比较稳定，不 易进一步被水解，它与钙、铁等金属离子具有较强的亲和性，可形成可 溶性复合体对促进骨骼生长效果良好。 (1) 能够阻止小肠内磷酸钙的沉淀，而大豆多肽没有这种作用。 (2) 饲喂 酪蛋白磷肽 的大鼠对钙的吸收率比饲喂大豆多肽的高两倍；大鼠 大腿骨的钙沉积率 (63 %, for 45Ca)明显高于后者 (27 %, for 45Ca)。 (3) 饲喂雏鸡添加 0.3%、 1.0%和 3.0%的 酪蛋白磷肽与酪蛋白 (饲料含钙量 为 1%)十天，鸡大腿骨的发育指标和含钙量均优于对照组。 (4) 有实验表明， 酪蛋白磷肽 对闭经后女性这类钙吸收率低的人群对于促 进钙的吸收具有明显的促进作用。 n 肉类蛋白质 哺乳动物的肌肉蛋白质根椐它的组成部位和溶解性，大致分为肌 浆蛋白 (sarcoplasmic proteins) 、肌原纤维蛋白 (myofibrillar roteins， 由肌球蛋白和肌动蛋白组成 )、 基质蛋白 (stroma proteins)。其中肌 原蛋白纤维与动物种类，占蛋白质的二分之一左右 (48-52%)其余 两种根据动物种类不同，在 28 : 20 16 : 36 (肌浆：基质蛋白 )的范 围内变动。 n 鱼肉主要蛋白质与乳动物肉一样但基质蛋白较少，肌动蛋白、 肌球蛋白为主要成分。鱼肉蛋白质的一个特征是能形成凝胶体。 第二节 氨基酸的物理化学性质 Physicochemical Properties of Amino Acids 1、氨基酸的一般性质 （ 1）结构 C COOH H R NH2 第二节 氨基酸的物理化学性质 Physicochemical Properties of Amino Acids 1、氨基酸的一般性质 （ 2）分类 非极性氨基酸： 丙氨酸、异亮氨酸、亮氨醒、甲硫 氨酸、脯氨酸、缬氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨 酸 极性氨基酸 带 正电荷侧链氨基酸： 精氨酸和组氨酸 带 负电荷侧链氨基酸： 天冬氨酸和谷氨酸 无 电荷侧链氨基酸： 丝氨酸、苏氨酸 按 R的极性分类 人体必需氨基酸有 Lys, Phe, Val, Met, Thr, Trp, Leu及 Ile八种，此外， His对于婴儿的营养也是必需的。 氨基酸 溶解度 (g/L) 氨基酸 溶解度 ( g/L ) 丙氨酸 167.2 亮氨酸 21.7 精氨酸 855.6 赖 氨酸 739.0 天冬 酰 胺 28.5 蛋氨酸 56.2 天冬氨酸 5.0 苯丙氨酸 27.6 半胱氨酸 - 脯氨酸 1620.0 谷胺 酰 胺 7.2（ 37 ） 丝 氨酸 422.0 谷氨酸 8.5 苏 氨酸 13.2 甘氨酸 249.9 色氨酸 13.6 组 氨酸 - 酪氨酸 0.4 异亮氨酸 34.5 缬 氨酸 58.1 第二节 氨基酸的物理化学性质 Physicochemical Properties of Amino Acids 1、氨基酸的一般性质 （ 3）溶解度 第二节 氨基酸的物理化学性质 Physicochemical Properties of Amino Acids n 除甘氨酸外都具有旋光性。 n 在植物或动物组织的蛋白质水解物中，仅发现型异构体 。 1、氨基酸的一般性质 （ 4）氨基酸的立体化学 第二节 氨基酸的物理化学性质 Physicochemical Properties of Amino Acids 1、氨基酸的一般性质 （ 5）氨基酸的酸碱性质 n 羧基能电离成 COO-和 H+； 氨基能接受质子，形成铵盐。氨基酸是 两性电解质 n 甘氨酸 提供质子， 可释放质子 提供电子对，可 接受质子 第二节 氨基酸的物理化学性质 Physicochemical Properties of Amino Acids 1、氨基酸的一般性质 （ 5）氨基酸的酸碱性质 n 在中性 pH范围， -氨基和 -羧基都处在离子化状态，此时氨基酸 分子是偶极离子或两性离子。 偶极离子以电中性状态存在时的 pH被称为等电点（ pI） 第二节 氨基酸的物理化学性质 Physicochemical Properties of Amino Acids 1、氨基酸的一般性质 （ 6）氨基酸的疏水性 是指 氨基酸从乙醇转移至水中的自由能变化 G G0=RTlnS乙醇 /S水 S乙醇 -氨基酸在乙醇中的溶解度 S水 -氨基酸在水中的溶解度 第二节 氨基酸的物理化学性质 Physicochemical Properties of Amino Acids 1、氨基酸的一般性质 （ 7）氨基酸的光学性质 芳香族氨基酸 Trp、 Tyr和 Phe在紫外区 (250 300nm)吸收光。此外， Trp和 Tyr在紫外区还显示荧光。 芳香族氨基酸的紫外吸收和荧光 第二节 氨基酸的物理化学性质 Physicochemical Properties of Amino Acids 2、氨基酸的化学反应性 与茚三酮 反应 与邻苯二 甲醛反应 第 三节 蛋白质的结构 Structure of Protein 1、蛋白质的一级结构 （ Primary Structure） 指氨基酸通过共价键（肽键）连接而成的线性序列指氨基酸通过共价键（肽键）连接而成的线性序列 (Linear Sequence) 第 三节 蛋白质的结构 Structure of Protein 1、蛋白质的一级结构 （ Primary Structure） 肽键 不同于 C-N单键和 C=N双键； 肽键 具有部分单键性质同时又有双键性质； 肽键 不能自由旋转； 肽 单位平面有一定的键长和键角 。 肽 单位是刚性平面结构； 肽单位结构特征 氨基酸残基周期性的（有规则的）空间排列。氨基酸残基周期性的（有规则的）空间排列。 主要包括 螺旋结 构 和 伸展片状结构 。 第 三节 蛋白质的结构 Structure of Protein 2、蛋白质的二级结构 （ Secondary Structure） （ 1）螺旋结构 -螺旋（主要的，最稳定的）螺旋（主要的，最稳定的） ； 310-螺旋 ； -螺旋 氢键氢键 第 三节 蛋白质的结构 Structure of Protein 2、蛋白质的二级结构 （ Secondary Structure） （ 2） 折叠结构 一种锯齿形结构。它比 螺旋较为伸展 稳定性： -折叠片 -螺旋 -折叠片高变性温度 加热和冷却 -螺旋 -折叠 第 三节 蛋白质的结构 Structure of Protein 3、蛋白质的三级结构 （ Tertiary Structure） 二级结构进一步折叠成紧密的三维结构（多肽链的空间排列） 肌红蛋白 亲水性 蛋白质 -水界面；疏水性 内部 - 乳球 蛋白 第 三节 蛋白质的结构 Structure of Protein 4、蛋白质的四级结构 （ Quaternary Structure） 是指含有多于一条多肽链的蛋白质分子的空间排列，以二聚体、 三聚体、四聚体等形式存在。 第 三节 蛋白质的结构 Structure of Protein 第 三节 蛋白质的结构 Structure of Protein 5、稳定蛋白质结构的作用力 蛋白质结构稳定 疏水 相互作用 范德华力 二硫键 氢键 空间相互作用 静电相互作用 金属离子 第四节 蛋白质的变性 Protein Denaturation 1、 蛋白质变性的概念 由于外界因素的作用，使天然蛋白质分子的构象发生了异常变化， 从而导致生物活性的丧失以及物理、化学性质的异常变化，不包括一级 结构上肽键的断裂。 物理性质的改变 凝集、沉淀 流动双折射 粘 度增加 旋光值 改变 紫 外、荧光光谱发生变化 化学性质的改变 酶 水解速度增加分子内部基团暴露 生物性能的改变 抗原性改变