酶的概念及特点.ppt

1、第三章酶、Enzyme、第一节酶的概念和特征，一、酶的概念、生物体内的反应在温和的条件(如温和的温度、接近中性的pH )下进行，同样的反应在非生物条件下进行需要高温、高压、强酸、强碱的酶的概念酶是以生物细胞产生的蛋白质为主要成分的生物催化剂一、酶的概念、酶虽然如此，但酶发挥其催化作用的不仅仅是活细胞内，大多数情况下，细胞内产生的酶会分泌到细胞外，或转移到其他组织器官而发挥作用。 例如胰蛋白酶、脂肪酶、淀粉酶等水解酶。 在细胞内产生、在细胞内工作的酶称为细胞内酶，在细胞内产生、在细胞外工作的酶称为细胞外酶。 另一方面，关于酶的概念，在本节中将酶催化的反应称为酶反应，将发生化学反应前的物质称为基质

2、(substrate )，将反应后生成的物质称为生成物(product )。 二、酶的特性，1 .酶与一般催化剂有共同的特点，使用量少，只能催化热力学上允许的反应，不改变反应的平衡，只能缩短时间。 催化机制都是降低反应所需的活化能。 酶促反应的速度通常比非酶促反应的速度快1071014倍，这种高催化效率使生物体内含量极少的酶能催化大量的物质转化。 二、酶的特性，二.酶与一般催化剂的特征不一致，催化效率极高，通过简单的实验证明酶的催化效率：铁屑肝糜爿肝糜爿(煮)，二，酶的特性，1000，109，二，酶的特性， 特异性强，二、酶的特性，二、酶与一般催化剂的特征不同，酶可以控制对环境条件极为敏感的酶

3、活性，酶催化剂的特异性(specificity )是指酶对其催化反应及其基质所具有的严格选择性。 通常，一种酶只能催化一种或一种化学反应。 根据酶对底物选择的严格程度，酶的特异性可分为多种类型：三、酶的特异性类型，1、绝对专业性除了一种底物外，酶不能催化其他反应的特性，三、酶的特异性类型，2相对特异性酶催化结构上类似的一系列化合物的反应在a基特异性(group specificity )催化剂A-B化合物中，酶对一个基团具有高度且绝对的特异性，对另一个基团具有相对的特异性。 三、酶的特异性类型、2相对特异性酶能够催化结构上类似的一系列化合物反应尤为惊人。 三、在酶的特异性类型、b键特异性(bo

4、nd specificity )催化A-B化合物中，酶对a、b基的结构要求不严格，要求有一定的化学键就能达到催化反应特性。 c立体特异性(stereo specificity种酶是只对一种立体异构体有催化作用，对其对映体完全不起作用的特性。 a .立体异构特异性：3，酶的特异性类型，c立体特异性(stereo specificity )一种酶只对一种立体异构体有催化作用，对其对映体完全不起作用的特性。 b .几何异构特异性：三，酶的特异性类型，三，酶的特异性类型，Summry，第二节酶的结构和活性，1 .酶的构成成分，结合酶除了蛋白质以外，作为非蛋白质成分的全酶=有酶蛋白质辅助因子的共价键结合

5、多，小分子有机物和金属离子， 辅助因子有两种：辅酶与酶蛋白结合松弛，小分子有机物，一.酶的结构，二.酶的聚合状态，单体酶蛋白只有一条多肽链。 寡聚物蛋白质是寡聚物蛋白质，由几个到几十个亚基组成，以非共价键结合。 多酶复合体是几种酶聚合而成的复合体。一般由系列反应中功能相关的酶组成，有利于一系列反应的连续进行。 根据酶的聚合状态，酶可分为三种：一.酶的结构，三.同工酶，指具有不同分子结构但催化同一反应的一组酶。 差异：体外：理化性质体内：催化特性、分布部位、生物学功能、各组同工酶中各种酶的异同：以乳酸脱氢酶为例，1 .酶的结构，乳酸脱氢酶(lactate dehydrogenase，LDH )，

6、3 .同工酶，1 .酶的结构，LDH为19h 由四个子单元构成的低聚物的子单元分为m型和h型。 由此，H4(LDH1)、H3M(LDH2)、H2M2(LDH3)、HM3(LDH4，M4(LDH5)的不同的LDH能够组装成分布于不同组织的5种四聚体。 例如，脊椎动物的心脏中主要是LDH1，骨骼肌中主要是LDH5。 3 .同工酶是代谢调节的重要方法，对于满足不同组织、器官的不同生理需要是非常重要的。 同工酶的作用：同工酶的物理性质差异：Aa组成和顺序不同催化特性不同电泳行为不同组织、器官分布不同生理功能差异、1 .酶的结构、3 .同工酶、1 .酶的结构、不同组织的LDH同工酶的电泳图像、3 .同工

7、酶对临床医学、农业遗传育种、病理分析都有应用价值。 在酶分子中与基质直接结合，是指与酶催化作用直接相关的部位。 (1)酶活性中心的组成：这些基团在一次结构上可能相距较远，也可能不在肽链上，但在蛋白质空间结构上相互靠近，形成具有一定空间结构的区域。 二.酶的结构和活性，一.酶的活性中心，二.酶的结构和活性，一.酶的活性中心，二.酶的结构和活性，thestructureofaglycogenphosphorylasemonomer。 substratestypicallylosewatersofhydration水合作用in the formation of the ES complex，1 .酶

8、的活性中心，(2)酶活性中心的特征，2 .都是酶分子表面的一个凹槽3 .活性中心是非极性的微环境有利于与基质结合，2 .酶的结构和活性，1 .活性中心在酶分子的总体积中仅占相当小的部分(约1%2% )，23个氨基酸残基，1 .酶的活性中心，相当于(2)的5 .酶的活性部位与基质的几何图形不吻合，在酶与基质结合的过程中此时，催化基的位置也是催化基质的敏感化学结合位点，1 .酶的活性中心，2 .酶的结构和活性，(2)酶活性中心的一些酶的分子表面除了活性中心以外，重要的功能位点调节中心还与小分子的代谢物结合，改变酶分子的构象，影响酶的活性。 这种作用称为变异结构效应(也称为其他结构效应)，具有变异效

9、果的酶称为变异酶，引起变异的小分子物质称为变异剂(调节物)。 2 .酶的构造和活性，1 .酶的活性中心，使酶活性上升的变化机构称为正变构造，此时的变化机构剂称为正变构造剂(正调节物)，使酶活性下降的机构称为负变机构，此时的变化机构剂称为负变机构剂(负调节物)。二.酶的结构和活性；二.酶的结构和活性；二.过敏酶、过敏酶(过敏酶)是指含有两个以上亚基的低聚物，在过敏酶分子上，过敏剂的调节部位一般远离活性中心，但处于活性部位与调节部位之间或活性部位之间调节物与酶分子调节部位结合后，酶分子的构象变化，可提高或降低活性部位的酶活性，构象酶的特征：二.酶的结构和活性，二.酶的结构和活性，二.构象酶，另外构

10、象酶动力学曲线a .的完整的酶分子催化亚基，(活性形式) (二聚体) e .海藻酸转氨基甲酰基酶(E.coli ATCase )子单元的序列及全酶与子单元的关系，二.酶的结构和活性，二.转化酶诱导酶(inducenzyme )是细胞内在正常状态下不太存在或不存在的酶， 细胞中添加诱导物质后诱导产生的酶，其含量在诱导物质的存在下显着增加，该诱导物质常常是该酶基质的类似物或基质本身。 诱导酶是20世纪40年代，微生物学家在研究大肠杆菌以葡萄糖和山梨糖醇为培养基二次生长时发现的.二.酶的结构和活性，三.诱导酶，即第一次生长量与葡萄糖成比例，第二次生长量与山梨糖醇浓度成比例. 二次生长现象是因为一般的大肠杆菌细胞内只有利用葡萄糖的酶，不含利用山梨糖醇的酶。 因此，可以不适应葡萄糖的利用而利用山梨糖醇，山梨糖醇的利用在山梨糖醇的诱