生物化学大题总结

1、简述血氨的来源与去路血氨的来源包括：①氨基酸及胺分解产生的氨。②肠道吸收的氨包括肠道氨基酸被肠道细菌作用产生的氨和肠道尿素经肠道细菌脲素酶水解产生的氨。③肾小管上皮细胞分泌的氨，是由谷氨酰胺酶水解谷氨酰胺产生。血氨的去路有：①合成尿素。②合成非必需氨基酸。③合成其他含N化合物。2、能直接生成游离氨的氨基酸脱氨基方式有哪些?各有何特点?①氧化脱氨基作用：人体内只有L-谷氨酸脱氢酶催化反应，其他D-氨基酸氧化酶，L-氨基酸氧化酶不起作用。②联合脱氨基作用：转氨基作用和L-谷氨酸氧化脱氨基同时作用，是肝脏等器官的主要作用方式。③嘌呤核苷酸循环：骨骼肌和心肌作用方式，原因是肌肉缺乏L-谷氨酸脱氢酶，而腺苷酸脱氨酶活性高，催化氨基酸脱氨基反应。3、维生素B族中有哪些成员是与氨基酸代谢有关的?请简述之。维生素B6：组成磷酸吡哆醛辅酶形式，是氨基酸转氨酶和脱羧酶辅酶，参与转氨基等作用。维生素B12：转甲基酶辅酶。叶酸：个别氨基酸代谢中一碳单位的载体。维生素B1，维生素B2，泛酸，叶酸，维生素PP：与氨基酸碳骨架的代谢有关。4、胰岛素分子中包含A链和B链，是否代表有两个亚基？为什么？胰素分子中的A键和B链并不代表两个亚基。因为亚基最重要的特征是其本身具有特定的空间构象，而胰岛素的单独的A链和B链都不具有特定的空间构象，所以说胰岛素分子中的A链和B链并不代表两个亚基。5、蛋白质变性后，其性质有哪些变化？蛋白质变性的本质是特定空间结构被破坏。蛋白质变性后其性质的变化为：首先是生物活性的丧失，其次是物理化学性质的改变如溶解度降低、丧失结晶能力，易被蛋白酶消化水解。6、参与维持蛋白质空间结构的力有哪些？维持蛋白质空间结构的作用力是非常复杂的，主要涉及下面几种：①二硫键；②离子键；③配位键；④氢键；⑤疏水键；⑥范德华力。6、简述胰岛素原的激活过程？胰岛素是在胰岛β-细胞内合成的一种多肽激素。最初合成的是一个比胰岛素素分子大一倍多的单肽键，称为前胰岛素原，它是胰岛素原的前体，而胰岛素原又是胰岛素的前体。胰岛素原是前胰岛素原去掉N末端的信号肽形成的，被运送到高尔基体储存。当机体需要活性胰岛素时，在特异的肽酶作用下，去掉C肽转变为具有活性的胰岛素，这就是胰岛素原被激活的过程。7、（1）球状蛋白质在pH7的水溶液中折叠成一定空间结构。这时通常非极性氨基酸残基侧链位于分子内部形成疏水核，极性氨基酸残基位于分子表面形成亲水面。Val、Pro、Phe和Ile是非极性氨基酸，它们的侧链一般位于分子的内部。Asp、Lys和His是极性氨基酸，它们的侧链一般位于分子的表面。（2）Ser、Thr、Asn和Gln虽然是极性氨基酸，但它们常常位于球状蛋白质的分子内部，为什么？Ser、Thr、Asn和Gln在生理pH条件下有不带电荷的极性侧链，它们能参与内部氢键的形成，氢键中和了它们的极性，所以它们能位于球状蛋白质分子的内部。简述血红蛋白结构与功能的关系？蛋白质是功能性大分子。每一种蛋白质都有特定的一级结构和空间结构，这些特定的结构是蛋白质行使蛋白质功能的物质基础，蛋白质的各种功能又是其结构的表现。蛋白质的任何功能都是通过其肽链上各种氨基酸残基的不同功能基团来实现的，所以蛋白质的一级结构一旦确定，蛋白质的可能功能也就确定了。如血红蛋白的β-链中的N末端第六位上的谷氨酸被缬氨酸取代，就会产生镰刀形红细胞贫血症，使红蛋白的亚基本身具有与氧结合的高亲和力，而当四个亚基组成血红蛋白后，其结合氧的能力就会随着氧分压及其他因素的改变而改变。这种是由于血红蛋白分子的构象可以发生一定程度的变化，从而影响了血红蛋白与氧的亲和力。这同时也是具有变构作用蛋白质的共同机制。9、什么是蛋白质的构象？构象与构型有什么异同？通常所说的蛋白质的构象是指蛋白质的空间构象或立体结构，也叫蛋白质的三维结构。构象是指在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。构象的改变不涉及其价键的断裂和重新组成，也没有光学活性的变化，构象形式有无数种。构型是指在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。构型不同的分子在立体化学形式上能够区分。构型有两种，即D-型和L-型。构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化10、什么是别构效应（变构效应）？别构效应是指生物体内具有多个亚基的蛋白质与别构效应剂结合后而引起其构象的改变，从而导致蛋白质分子生物活性大小改变的现象。别构效应是生物体代谢调节的重要方式之一。例如：血红蛋白分子是由四个亚基（α2β2）组成的蛋白质。脱氧血红蛋白分子由于分子内形成了八对盐键，使其构象受到约束，构象稳定，和氧的亲和力较弱。当一个α-亚基与O2结合后，部分盐键被破坏，某些氨基酸残基发生位移，这时与氧的结合位点随即暴路出来，使第二个α-亚基构象改变，对氧的亲和力增加而与氧结合。这样又可以使两个β-亚基依次发生构象改变而以更高的亲和力与氧结合。这时八对盐键已经全部断裂，α1β2和α2β1之间的位移也达到7埃。血红蛋白分子的变构作用使得整个分子以很快的速度与全部四个氧分子完全结合，从而提高血红蛋白分子的携氧功能。11、你如何解释以下现象：细菌调节嘧啶核苷酸合成的酶是天冬氨酸-氨甲酰转移酶，而人类调节嘧啶核苷酸合成的酶主要是氨甲酰磷酸合成酶。氨甲酰磷酸合成酶参与两种物质的合成：嘧啶核苷酸的合成和精氨酸的合成（或尿素循环）。在细胞体内，这两种物质的合成发生在相同的地方（细菌无细胞器），如果调节嘧啶核苷酸合成的酶是此酶的话，对嘧啶核苷酸合成的控制将会影响到精氨酸的正常合成。而人细胞有两种氨甲酰磷酸合成酶，一种定位于线粒体内参与尿素循环或精氨酸的合成，另一种定位于细胞质，参与嘧啶苷酸合成。12、白血病是一种白细胞的恶性增殖。一临床医生在试用一种腺苷脱氨酶（ADA）的抑制剂作为治疗白血病的药物。你认为这种试剂会有效吗？为什么？ADA的缺乏可能导致了细胞内腺苷或脱氧腺苷的积累。而腺苷或脱氧腺苷的堆积又导致dATP的堆积。过分多的dATP可抑制NDP还原酶的所有活性。13、在什么样的条件下，你预期HGPRT（次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖基转移酶）有缺陷的细胞会影响到嘧啶核苷酸的生物合成？你如何估计动物体或人体内嘧啶核苷酸生物合成的速率？HGPRT（次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖基转移酶）有缺陷的细胞将会发生底物积累，它包括PRPP（磷酸核糖焦磷酸）。在PRPP的水平尚没饱和乳清酸（orotate）-磷酸核糖基转移酶时，这将提高嘧啶核苷酸的合成。计算乳清酸渗入到核苷酸库或核酸中的能力可用来测定人体内嘧啶核苷酸从头生物合成的速率。已在某些噬菌体的DNA分子上发现了下面的碱基取代：dUMP完全取代了dTMP；5-羟甲基脱氧尿苷酸完全取代了dTMP；5-甲基脱氧胞苷酸完全取代dCMP。根据上述任何一种情况，写出由噬菌体基因组编码的导致上述取代反应发生的酶（1）胸苷酸合成酶的抑制蛋白和dUTPase的抑制蛋白。（2）dUMP羟甲基化酶和羟甲基胞苷酸激酶。（3）dCMP甲基化酶。15、如果让鸡服用别嘌呤醇，则会有什么现象发生？别嘌呤醇是黄嘌呤氧化酶的抑制剂，而黄嘌呤氧化酶是鸟类嘌呤代谢形式尿酸的关键酶，形成的尿酸排除体外，如果让鸡服用别嘌呤醇，尿酸将无法产生，将会对鸟类嘌呤的代谢带来灾难性的后果。16、在酶的纯化过程中通常会丢失一些活力，但偶尔亦可能在某一纯化步骤中酶活力可超过100%，产生这种活力增高的原因是什么？在酶的纯化过程中，如果某一纯化步骤中酶活力超过了100%，则很有可能是由于此酶的激活剂(包括别构激活剂)的加入或抑制剂的丢失所造成的。这些激活剂或抑制剂你可能原先并不知道。17、试述使用酶作催化剂的优缺点。优点：①专一性高，副反应很少，后处理容易。②催化效率高，酶用量少。③反应条件温和，可以在近中性的水溶液中进行反应，不需要高温、高压。④酶的催化活性可以进行人工控制缺点：①酶易失活，酶反应的温度、pH、离子强度等要很好控制。②酶不易得到，价格昂贵。③酶不易保存18、试简述Km的意义及应用。Km值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。首先当Km值近似等于K2/K1时，它代表了酶与底物的亲和力的大小；利用酶对不同底物的不同Km值，我们可以找出酶的最适底物。其次，Km值是酶的一种特征性常数；利用它我们可以判断区分酶的种类。最后，利用Km值可以换算[S]与υ的关系。19、当[S]=0.5Km；[S]=4Km；[S]=9Km；[S]=99Km时，计算υ占Vmax的百分比。33.3%Vmax；80%Vmax；90%Vmax；99．01%Vmax。20、某酶制剂2mL内含脂肪10mg，糖20mg，蛋白质25mg，其酶活力与市售酶商品（每克含2000酶活力单位）10mg相当，问酶制剂的比活力是多少？比活力=总活力/mg蛋白市售商品比活力为2000U/1000mg=2U/mg商品酶总活力为10mg×2(U/mg)=20U其比活力为：20U/25mg=0．8U/mg蛋白21、如果你从刀豆中得到了一种物质，很可能是脲酶，你怎样确定它是蛋白质，如何判断它是否是酶？第一步：首先判断此物质是否是蛋白质，如用双缩脲反应或其他蛋白质显色反应来进行鉴定。另外也可以用酸或碱水解，同时用甲醛滴定法来检测水解程度(此物质若是蛋白质则应有蛋白质的显色反应，酸碱水解时游离氨基酸的含量随时间而升高)。第二步：将此蛋白质加入到含有尿素的缓冲体系中进行催化反应，用奈氏试剂检测是否有氨的生成。将此蛋白质加热后再作此反应，检测是否还有氨的生成(此蛋白质若是脲酶则应有氨的生成。将此蛋白质加热后再作此反应，检测是否还有氨的生成(此蛋白质若是脲酶则应有氨的生成，而蛋白质加热后则不再有氨的生成)。22、别构酶有何特性？①变构酶一般都含2个以上亚基，亚基在结构上及功能上可相同或不同。②变构酶的分子中一般有两种与功能相关的部位，即调节部队位和催化部位，二者在空间上分开，可在同一亚基或不同亚基上。③每个酶分子可结合一个以上的配体（包括底物，效应剂，激活剂，抑制剂），理论上结合底物和效应剂的最大数目同分别与催化部位的调节部位数目一致。④配体和酶蛋白的不同部位相结合时，可在底物-底物，效应剂-底物和效应剂-效应剂之间发生协同效应，此效应可是正协同也可是负协同，其中同促效应以正协同居多。⑤协同效应可用动力学图来鉴别，可用协同系数大于1、小于1或等于1表示。⑥别构酶因其协同效应，因而动力学曲线为S线（正协同效应），而非双曲线或是表观双曲线（负协同效应）不符合米氏方程。⑦别构酶出现协同效应的机制，可以是酶的配体结合引起酶分子空间构象的改变，从而增加或降低了酶和下一分子配体的亲和力。22、酶定量测定中要控制哪些条件？为什么？酶量不能用重量或浓度表示，而用酶活力(单位)来表示。酶活力单位的定义是在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转为产物的酶量定为一个单位。酶活力测定可以测定底物的单位时间消耗量，更常用的是产物的单位时间的产量，测定结果是否真实反映酶活力与测定时的酶促反应条件是否适宜有关。①对pH的要求同一种酶在不同的pH下测得的反应速度不同，最适pH时酶的活力最大。pH之所以影响酶活力是因为酶是蛋白质，过酸过碱都会使酶变性，pH既影响酶活性中心基团的解离状态，又影响底物的解离，从而影响催化活性，最适pH能保证酶本身的稳定性及催化活性。但酶的最适pH不是一个特征常数，它因不同的的酶、底物、反应类型及缓冲液成分而不同。②对温度的要求酶对温度最敏感，但一般不在酶活性最大的最适温度下进行，这是因为测定酶活力需要一定时间，而在最适温度下，酶的稳定性差，很短时间内就会变性，因此，通常在20～50℃测定，且因酶的Q10在1～2，每改变1，反应速度就差10%，所以应把温度控制在正负0．1℃的范围内。③对底物浓度的要求要求底物浓度大大超过酶浓度，使酶达到饱和从而达到最大速度。④对酶浓度的要求在测定酶活力时，要求酶浓度远小于底物浓度，从而保证酶促反应速度与酶浓度成正比，这是测定酶活力的依据。⑤对反应时间则要求测定反应初速度，测定酶活力要求时间越短越好，一般反应恰当的程度是指底物浓度消耗不超过5%，以保证酶活力与速度成正比的直线关系。这是因为随时间的延长产物积累，加速了逆反应，酶活性稳定下降，底物浓度降低。23、何谓高能化合物？举例说明生物体内有哪些高能化合物？所谓高能化合物是指含有高能键的化合物，该高能健可随水解反应或基团转移反应而释放大量自由能。生物体内具有高能键的化合物是很多的，根据高能键的特点可以分为几种类型：磷氧键型（—O～P）属于该型的化合物较多：酰基磷酸化合物，如1，3-二磷酸甘油酸。焦磷酸化合物，如无机焦磷酸。烯醇式磷酸化合物，如磷酸烯醇式丙酮酸。氮磷键型（—N～P）：如磷酸肌酸。（3）硫酯键型（—CO～S）：如磷酸辅酶A。（4）甲硫键型（—S～CH3）：如S-腺苷蛋氨酸24、何谓米氏常数，它的意义是什么？①米氏常数(Km值)是酶促反应动力学中间产物理论中的一个常数，根据中间产物酶促反应动力学原理，酶促反应过程可作如下表达1961年国际酶学委员会规定：修改后的米氏常数为上式三个解离常数的复合函数，即Km=(K2+K3)/K1。因此Km可看作是ES形成和解离趋势的代表。在特殊情况下，Km在数值上等于酶促反应速度达到Vmax/2时的[S]，单位mol/L。Km值在K3<<K2时，与K3涵义相同。②Km的意义：Km是酶的特征常数，即当底物一定，pH温度和离子强度等因素不变时，Km具常数意义，其值一般在10-6至10-2的数量级范围内，Km是一种酶针对一种底物及化学反应而言的，Km在酶学及化谢中具重要意义，可利用实验数据对下列方面进行探讨。在测酶活力时，如果要使测得的初速度基本接近Vmax，可根据已知Km求出应加入的底物的合理浓度，一般[S]至少为Km值的10倍以上，反过来，根据[S]与Km的倍数关系，可以计算出在某一底物浓度时的反应速度，如[S]=3Km时υ=0．75Vmax。Km值在特殊情况下υ=Vmax/2时，等于[S]，单位也同[S]一样，这反映了Km的物理意义，又因酶的催化活性与酶的活性中心相一致，所以Km可视为酶的活性中心被底物占据一半时所需的[S]，当Km已知时，任何[S]时酶活性中心被底物饱和的分数fES=υ/Vmax=[S]/(Km+[S])。C。C.Km(或1/Km)大小，能反应酶与底物和亲和关系，1/Km愈小，酶与底物亲和力愈小，反之愈大。在一些专一性较差的酶中，常有几个底物，也就有几个Km，根据1/Km的大小，可判断1/Km最大的那个底物是此酶的天然最适底物，而酶即根据天然底物命名。同理,根据Km值反映出的酶与底物的亲和力，可以鉴别不同来源的同工酶是原级还是次级同工酶。次级同工酶对同一底物的Km往往是不同的，而原级同工酶对同一底物的Km常是相同的。D.了解酶的Km及其底物在细胞内的浓度可推知该酶在细胞内是否受到底物浓度的调节，如Km值远低于胞内[S]（10倍以上），说明该细胞常处于底物饱和状态，稍变化的[S]不会引起反应速度有意义的改变，反之，Km＞[S]则酶促反应速度对[S]十分敏感。催化可逆反应的酶，对正逆反应底物的Km往往不同，Km测定差别可以推测主要催化方向及其生理意义。当一系列不同酶催化一个连锁反应时，如已确定Km值及相应底物浓度，可有助于了解限速步骤。测定不同抑制剂对某个酶的Km及Vmax的影响，可区别抑制剂是竞争性的还是非竞争性的抑制剂。25、米氏方程的实际意义和用途是什么？它有什么局限性？①米氏方程是根据中间产物学说推导出酶促反应中的[S]与υ关系的数学式，它反应了[S]与υ之间的定量关系，可以根据其中的Km对酶进行一系列研究（看上题）。另外将米氏方程的1/υ对1/[S]作图，可直接从图中求出Vmax及Km；将米氏方程变为了（υ-Vmax）=-υKm时，与（χ-α）(y+b)=K的典型双曲线方程一致，因此公式推导和实验得到的[S]对υ的曲线完全相同，给中间复合物理论一个有力的证据。②局限性：米氏方程假定形成一个中间复合物，因而其动力学只适合单底物反应，对实际存在的多底物、多产物的酶促反应均不适用；对体内的多酶体系催化的反应过程也不能很好解释；在一些变构酶催化的反应中表现出的协同效应也与米氏方程表示的[S]与υ的关系不大相符。常见的呼吸链电子传递抑制剂有哪些？它们的作用机制是什么？鱼藤酮（rotenone）阿米妥（amytal）杀粉蝶菌素A(piericidin-A)，它们的作用是阻断电子由NADH向辅酶Q的传递。鱼藤酮是从热带植物（Derriselliptica）的根中提取出来的化合物，它能和NADH脱氢酶牢固结合，因而能阻断呼吸链的电子传递。鱼藤酮对黄素蛋白不起作用，所以鱼藤酮可以用来鉴别NADH呼吸链与FADH2呼吸链。阿米妥的作用与鱼藤酮相似，但作用较弱，可用作麻醉药。杀粉蝶菌素A是辅酶Q的结构类似物，由此可以与辅酶Q相竞争，从而抑制电子传递。抗霉素A（antimycinA）是从链霉菌分离出来的抗菌素，它抑制电子从细胞色素b到细胞色素c1的传递作用。氰化物、一氧化碳、叠氮化合物及硫化氢可以阻断电子由细胞色素aa3向氧的传递作用，这也就是氰化物及一氧化碳中毒的原因。27、何谓氧化磷酸化作用？NADH呼吸链中有几个氧化磷酸化偶联部位？在线粒体内伴随着电子在呼吸链传递过程中所发生的ADP磷酸化生成ATP的过程称为氧化磷酸化作用。在NADH呼吸链中有三个偶联部位，第一个偶联部位是在NADH→CoQ之间；第二个偶联部位是在细胞色素b→细胞色素c之间；第三个偶联部位是在细胞色素aa3→O2之间。26、何谓呼吸链？其排列顺序可用哪些实验方法来确定？线粒体内膜的最基本功能是将代谢物脱下的成对氢原子或电子通过多种酶和辅酶所组成的连锁反应的逐步传递，使之最终与氧结合生成水。这种由递氢体和递电子体按一定顺序排列构成的传递体系称为呼吸链或电子传递链。确定呼吸链中各递氢体或递电子体的排列顺序的实验方法有多种，如：A.测定各种电子传递体的标准氧化还原电位的数值越低，则该物质失去电子的倾向越大，也就越容易成为还原剂而处于呼吸链的前面。各种电子传递体的经测定为：NADH→[FMN·Fe·S]→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2－0.32－0.12+0.10+0.04+0.32+0.25+0.29+0.82B.用分离出的电子传递体进行体外重组实验。NADH可使NADH脱氢酶还原，但是不能直接使细胞色素b、细胞色素c及细胞色素aa3还原。同样，还原型NADH脱氢酶不能直接与细胞色素c起作用，必须经过辅酶Q和细胞色素b和细胞色素c1后才能再与细胞色素c起作用。C.利用呼吸链的特殊阻断抑制剂，阻断链中某些特定的电子传递环节。若加入某种抑制剂后，则在阻断环节的负电性侧递电子体因不能再氧化而大多处于还原状态；但是，在阻断环节的正电性侧，递电子体不能被还原而大多处于氧化状态，以此可以确定各递电子体的排列顺序。D.最直接的证据是用分光光度法通过吸收光谱的变化来测定完整线粒体中呼吸链的各个电子传递体的氧化还原状态。当某个电子传递体处于还原状态时，以氧化态作对照，就可用灵敏的分光光度计测出呼吸光谱的变化。测定结果表明：在呼吸链的NAD+一端，电子传递体的还原性最强。而在靠近氧的一端，电子传递体的（如细胞色素aa3）几乎全部处于氧化状态。如将氧气供给完全处于还原状态的电子传递体时，细胞色素aa3首先被氧化，其次是细胞色素c，再其次是细胞色素b，依次往前推，直到使NADH氧化为止。27、何谓解偶联作用？如何证明2，4-二硝基酚是典型的解偶联剂？A.某种物质，如2，4-二硝基苯酚，对呼吸链的电子传递没有抑制作用，但可以抑制ADP磷酸化生成ATP的作用使电子传递过程中产生的能量不能用于ATP合成，把这种电子传递过程与储能过程分开现象称为解偶联作用。B.因ADP对呼吸链摄取氧有刺激作用，当线粒体内的ADP浓度增加时，细胞呼吸加强，而ATP对呼吸链摄取氧化有抑制作用，当线粒体内的ATP浓度增加时，细胞呼吸减弱，这样有利于节约能源。当将ADP加到含有缓冲液、底物、磷酸、Mg2+的呼吸线粒中,则线粒体摄取氧的速度立即增加，再加入解偶联剂2，4-二硝基苯酚后，可观察到线粒体内的摄取氧的速度比加入ADP时更强。这个简单的实验说明：①2，4-二硝基苯酚不抑制呼吸链中电子的传递。②由于2，4-二硝基苯酚能使线粒体内膜对H+的通透性增高，降低或消除了H+的跨膜梯度，从而抑制了ADP磷酸化生成ATP。③2，4-二硝基苯酚还具有刺激线粒体内ATP酶的作用，使线粒体内的ATP大量水解生成ADP和无机磷酸，后两者对呼吸链摄取氧有强烈的刺激作用，所以线粒体的呼吸速度更为增强。由此可见，2，4-二硝基苯酚是一个典型的解偶联剂。28、氰化物为什么能引起细胞窒息死亡？其解救机制是什么？线粒体内膜上呼吸链中各个电子传递体，除细胞色素aa3外，其余的细胞所含的亚铁血红素所能形成的六个键，都与卟啉环和蛋白质形成配位键，所以它们不能再与O2、CO、CN–结合。惟有细胞色素aa3分子中所含的血红素A中的铁原子是形成了五个配位键，还空着一个配位键能与O2、CO、CN–结合。当氰化物进入体内时，CN–就可与细胞色素aa3的Fe3+结合成氰化高铁细胞色素aa3，使其丧失传递电子的能力，结果呼吸链中断，细胞因窒息而死亡。其过程如下：CN–+Cytaa3·Fe3+→Cytaa3·Fe3+－CN（失去传递电子的能力）解救时首先给中毒者吸入亚硝酸异戊酯和注射亚硝酸钠，使部分血红蛋白氧化成高铁血红蛋白，当高铁血红蛋白含量达到20%～30%时，就能成功地夺取已与细胞色素aa3结合CN–，使细胞色素aa3的活力恢复。但生成的氰化高铁血红蛋白在数分钟后又能逐渐解离而放出CN–，此时再注射硫代硫酸钠，在肝脏的硫代硫酸–氰转硫酶的催化下可将CN–转变成为无毒的硫氰化物，经肾脏随尿排出体外。解释氧化磷酸作用机制的化学渗透学说的主要论点是什么？在几种学说中，为什么它能得到公认？化学渗透学说是由英国化学家P.Mitchell于1961年提出来的，他认为：呼吸链中递氢体和递电子体是间隔交替排列的，并且在内膜中都有特定的位置，它们催化的反应是定向的。当递氢体从内膜内侧接受从底物传来的氢后，可将其中的电子传给其后的电子传递体，而将两个质子泵到内膜外侧，即递氢体具有“氢泵”的作用。因H+不能自由回到内膜内侧，致使内膜外侧的H+浓度高于内侧，造成H+浓度差跨膜梯度。此H+浓度差使膜外侧的pH较内侧低1.0单位左右，从而使原有的外正内负的跨膜电位增高。这个电位差中包含着电子传递过程中所释放的能量。线粒体内膜中有传递能量的中间物X–和IO–存在（X和I为假定的偶联因子），二者能与被泵出的的H+结合酸式中间物XH及IOH，进而脱水生成X～I，其结合键中含有自H+浓度差的能量，其反应位于与内膜外侧相接触的三分子的基底部。这个学说之所以能得到公认是因为许多实验结果与学说的论点相符合。首先现在已经发现氧化磷酸化作用确实需要线粒体膜保持完整状态；线粒体内膜对H+没有通透性；已经证明电子传递链确能将H+排到内膜外，而且ATP的形成又伴随着H+向膜内的转移运动。其次，解偶联剂如2，4-二硝基苯酚能使H+通过线粒体内膜，并使由电子传递产生的质子梯度破坏，因而使ATP的形成受到抑制。寡霉素既抑制三分子头部的ATP合成酶，又抑制三分子柄部高能中间物的传递，从而抑制ATP的合成。最后，人工造成的内外膜外翻的亚线粒体膜泡，当电子传递到氧时，这种内膜外翻的膜泡是从外部介质中吸取H+，而完整的未翻转的线粒体却是将H+注入到外部介质中去的，这表明线粒体膜确实对H+的转移具有方向性。为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共同通路?三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化生成CO2和H2O的途径。糖代谢产生的碳骨架最终进入三羧酸循环氧化。(3)脂肪分解产生的甘油可通过糖有氧氧化进入三羧酸循环氧化，脂肪酸经β氧化产生乙酰CoA可进入三羧酸循环氧化。蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进入糖有氧氧化进入三羧酸循环，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受NH3后合成非必需氨基酸所以，三羧酸循环是三大物质共同通路。31、为什么说成熟红细胞的糖代谢特点是90％以上的糖进入糖酵解途径?磷酸戊糖途径的主要生理意义是什么?(1)成熟红细胞没有线粒体等亚细胞器，故能量来源主要是糖酵解，不消耗氧。(2)成熟红细胞中需要还原型递氢体提供足够的NADPH和NADH，使细胞内膜蛋白、酶和Fe2＋处于还原状态，其中NADH可来源于糖酵解，NADPH则来源于磷酸戊糖途径。请指出血糖的来源与去路。为什么说肝脏是维持血糖浓度的重要器官?血糖的来源有糖异生、食物糖的吸收和肝糖原分解。血糖的去路有氧化分解，合成肌、肝糖原，合成脂肪，非必需氨基酸及其他如核糖等物质。肝脏是维持血糖浓度的主要器官：①调节肝糖原的合成与分解；②饥饿时是糖异生的重要器官。32、为什么说肌糖原不能直接补充血糖?请说明肌糖原是如何转变为血糖的。肌肉缺乏葡萄糖—6—磷酸酶。肌糖原分解出葡萄糖—6—磷酸后，经糖酵解途径产生乳酸，乳酸进入血液循环到肝脏，以乳酸为原料经糖异生作用转变为葡萄糖，并释放人血补充血糖。33、何谓糖酵解?糖异生与糖酵解代谢途径有哪些差异?(1)糖酵解指无氧条件下葡萄糖或糖原分解为乳酸过程。(2)糖酵解与糖异生的差别是糖酵解过程的三个关键酶由糖异生的四个关键酶代替催化反应。作用部位：糖异生在胞液和线粒体，糖酵解则全部在胞液中进行。为什么说6—磷酸葡萄糖是各个糖代谢途径的交叉点?各种糖的氧化代谢，包括糖酵解，磷酸戊糖途径，糖有氧氧化，糖原合成和分解，糖异生途径均有6—磷酸葡萄糖中间产物生成。糖代谢与脂肪代谢是通过哪些反应联系起来的?糖酵解过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油，可作为脂肪合成中甘油的原料。糖有氧氧化过程中产生的乙酰CoA是脂肪酸和酮体的合成原料。脂肪酸分解产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环氧化。酮体氧化产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环。甘油经磷酸甘油激酶作用后转变为磷酸二羟丙酮进入糖酵解或糖有氧氧化。维生素的特点是什么?维生素是一类维持机体正常生命活动所必不可少的低相对分子质量有机化合物。机体对其需要量很少。但由于机体不能合成或合成量不足，所以必须从食物中摄取。维生素分类的依据是什么?每类包含哪些维生素?根据它们的溶解性质将其分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。脂溶性维生素溶于非极性溶剂，包括维生素A、维生素D、维生素E、维生素K。水溶性维生素溶于极性溶剂，包括B族维生素和维生素C。有人说维生素D是一个激素原，对吗?为什么?对。现已知的维生素D有四种，其中以维生素D2和D3较为重要。维生素D3在肝脏中经羟化酶系作用，转变成25—羟D3(25—羟胆钙化醇)，到肾脏再被羟化为1，25-二羟D1(1，25-二羟胆钙化醇)。1，25-二羟D3是一个由肾脏产生的调节Ca2+和PO43-代谢的激素。39、试述磺胺类药物抗菌的作用原理。磺胺类药物与叶酸的组成成分对—氨基苯甲酸的化学结构类似。因此，磺胺类药物可与对-氨基苯甲酸竞争细菌体内的二氢叶酸合成酶，从而竞争性地抑制该酶活性，使对于磺胺类敏感的细菌很难利用对-氨基苯甲酸合成细菌生长所必需的二氢叶酸，最终抑制了细菌的生长、繁殖。人体所必需的叶酸是从食物中获得的(人体不合成叶酸)。所以人体服用磺胺类药物只是影响了磺胺类敏感细菌的生长繁殖，而对于人体的影响很小，达到治病的目的(另外，现在常见的增效磺胺类药物还附加了一些二氢叶酸还原酶的抑制剂，使细菌体内的四氢叶酸含量几乎是零，从而增加治疗效果)。40、长期食用