动物生物化学第3版高职全套教学课件

第一章蛋白质与核酸化学第1章蛋白质与核酸化学第2章酶与维生素第3章生物氧化第4章糖类代谢第5章脂类代谢第6章含氮小分子的代谢第7章物质代谢的相互关系与代谢的调节第8章核酸和蛋白质的生物合成第9章水和无机盐代谢生物化学实验技能及基本训练全套可编辑PPT课件｛知识目标｝CONTENTS了解蛋白质的元素组成及特点。掌握组成蛋白质的基本单位和氨基酸的理化性质。熟悉蛋白质的分子结构及其与功能的关系掌握蛋白质的理化性质和分类.掌握核酸的化学组成、分子结构和理化，性质。蛋白质（protein）是生物体中广泛存在的生物大分子，约占人体干重的459毛，在肝、脾、心、肺、肾、肌肉等器官中可达60%~80%，动物体中的每个细胞和重要组成部分都有蛋白质参与。核酸（nucleicacid）存在于所有动植物细胞、微生物体内，生物体内的核酸与蛋白质常结合而形成核蛋白。第一节.蛋白质的分子组成蛋白质的元素组成蛋白质的基本结构单位氨基酸的理化性质一.蛋白质的元素组成100g蛋白质中含有16g氮。这是凯氏（Kjeldahl）定氮法测定粗蛋白质含量的计算基础。测定公式如下：蛋白质含量（g/100g)＝每克样品中含氮克数x6.25x100蛋白质除含有氮元素外还含有下述几种主要元素：C,50%;H,7%;0,239毛；s,0~3%。有些蛋白质含有少量的磷，还有些蛋白质含有微量的金属元素，如Fe、Cu、Mn,Zn等二.蛋白质的基本结构单位1.氨基酸是蛋白质的基本组成单位组成蛋白质的氨基酸共有20种,组成蛋白质的氨基酸称为蛋白质氨基酸。目前从各种生物体中发现的氨基酸已有180多种除去组成蛋白质的20种氨基酸外，其余氨基酸被称为非蛋白质氨基酸.二.蛋白质的基本结构单位1.氨基酸是蛋白质的基本组成单位组成蛋白质的氨基酸共有20种,组成蛋白质的氨基酸称为蛋白质氨基酸。目前从各种生物体中发现的氨基酸已有180多种除去组成蛋白质的20种氨基酸外，其余氨基酸被称为非蛋白质氨基酸.蛋白质的基本结构单位3.从α－氨基酸的结构通式可以知道，各种α－氨基酸的区别就在于侧链R基团的不同，即不同的氨基酸有不同的R基团。这样，组成蛋白质的20种常见氨基酸可以按照R基团的化学结构或极性大小进行分类。在此，我们按照各种氨基酸侧链R基团的极性差别进行分类，这对于认识蛋白质的性质、结构与功能更为便利。按照这种分类方法可将氨基酸分为四大类，其结构见表1.1.组成蛋白质的20种氨基酸---续表1组成蛋白质的20种氨基酸---续表2组成蛋白质的20种氨基酸---续表31.两性解离与等电点依照Bronsted-Lowry的酸碱质子理论，酸是质子（W）供体（donor），碱是质子的受体（acceptor）。酸碱的相互关系如下：HA=A-+H+酸碱质子这里原始的酸（HA）和生成的碱（A－）被称为共辄酸碱对。根据这一理论，氨基酸在水中的偶极离子既起酸（质子供体）的作用，也起碱（质子受体）的作用：三.氨基酸的理化性质2.吸收光谱参与蛋白质组成的20种氨基酸，在可见光区域都没有光吸收，但在远紫外区域（<220nm）均有光吸收。在近紫外区域（220~300nm）只有酶氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力，因为它们的R基含有苯环共辄双键系统。酶氨酸的最大光吸收波长在275nm苯丙氨酸在258nm色氨酸在280nm.蛋白质由于含有这些氨基酸因此也有紫外吸收能力。一般最大光吸收波长在280nm处，因此利用分光光度法能很方便地测定蛋白质的含量。但是在不同的蛋白质中这些氨基酸的含量不同,所以它们的消光系数（或称吸收系数）是不完全一样的。三.氨基酸的理化性质3.重要化学反应氨基酸的化学反应主要是指它的α一氨基和α－竣基以及侧链上的功能团所参与的反应。(1）与亚硝酸反应：在室温下，亚硝酸能与含游离α一氨基的氨基酸起反应，定量地放出氮气，氨基酸被氧化成起酸（含亚氨基的脯氨酸则不能与亚硝酸反应）。其反应式如下：NH2OHIIR-CH-COOH+HN02一→R-CH-COOH+N2Î+H20三.氨基酸的理化性质(2）与2,4－二硝基氟苯（DNFB）的反应：弱碱性溶液中，氨基酸的α一氨基很容易与2,4一二硝基氟苯作用,稳定的黄色物质2,4－二硝基苯基氨基酸（简写为DNP一氨基酸）。三.氨基酸的理化性质第二节

蛋白质的分子结构一、肽1.肽键与肽1mol氨基酸的α一竣基与1mol氨基酸的α－氨基之间脱去1mol水，缩合形成的键叫肽键，又称为酰胺键，写作－CO-NH-。蛋白质分子中的氨基酸通过肽键连接。第二节

蛋白质的分子结构2.氨基酸残基肽链中氨基酸由于参加肽键的形成己经不是原来完整的分子,因此称为氨基酸残基（aminoacidresidue）.第二节

蛋白质的分子结构3.肽单位肽键的4个原子和与之相连的2个α－碳原子所组成的基团称为肽单位。肽单位的特点有以下几点：(1）主链肽键C-N具有双键性质而不能自由旋转，C-N单键的键长是0.148nm;C二N双键的键长是0.127nm;X射线衍射分析证实，肽键中C-N的键长为0.132nmº(2）肽键的所有4个原子和与之相连的2个α－碳原子（习惯上称为Cα）都处于一个平面内，此刚性结构的平面称为肽平面（peptideplane）或酷胶平面（图1.2），每个肽单位实际上就是一个肽平面。(3）肽平面内的C二0与N-H呈反式排列，各原子间的键长和键角都是固定的。第二节

蛋白质的分子结构第二节

蛋白质的分子结构4.重要的寡肽及其应用肽广泛存在于动植物组织中有一些在生物体内具有特殊功能。据近年来对活性肽的研究生物的生长发育、细胞分化、大脑活动、肿瘤病变、免疫防御、生殖控制、抗衰老、生物钟规律及分子进化等均涉及活性肽。(1）谷脱甘肽：动植物细胞中都含有一种三肽，称为还原型谷脱甘肽（reducedglutathio时，即γ－谷氨眈半脱氨眈甘氨酸，因为它含有游离的－SH，所以常用GSH来表示。它的分子中有一特殊的γ－肽键，是谷氨酸的γ－竣基与半脱氨酸的α－氨基缩合而成，显然这与蛋白质分子中的肽键不同。结构式如下：第二节

蛋白质的分子结构(2）脑啡肽：在小的活性肽中有一类称为脑啡肽（enkephali川的物质近年来很引人注意。它是一类比吗啡更有镇痛作用的五肽物质。1975年底科研人员将其结构研究清楚，并从猪脑中分离出两种类型的脑啡肽。其结构如下：甲硫氨酸型脑啡肽（Met－脑啡肽）H•Tyr·Gly·Gly·Phe•Met·OH亮氨酸型脑啡肽（Leu－脑啡肽）H·Tyr·Gly·Gly·Phe·Leu•OH第二节

蛋白质的分子结构(3）加压素：加压素是脑下垂体后叶所分泌的多肽激素，由9个肽组成，呈环状结构，其简式如下：加压素的功能是促进血管平滑肌收缩和抗利尿作用因此临床上用于治疗尿崩症和肺咯血二、蛋白质的一级结构蛋白质分子是由许多氨基酸通过肽键相连形成的生物大分子。因此氨基酸排列顺序及肽键的空间排布等构成的蛋白质分子结构，才真正体现蛋白质的个性，也是每种蛋白质具有独特生理功能的结构基础。但是，组成蛋白质的氨基酸有20种，且蛋白质的相对分子质量均较大，蛋白质的分子结构相当复杂，因此将蛋白质的分子结构分为4个层次，即一级、二级、三级、四级结构，后三者统称为高级结构或空间构象。三.蛋白质的空间结构（一）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构主要是指蛋白质多肽链中有规则重复的构象。二级结构的基本类型有α一螺旋、β－折叠、β一转角和无规则卷曲。它们广泛存在于天然蛋白质内。三.蛋白质的空间结构（一）蛋白质的二级结构1.α－螺旋α－螺旋（α－helix）是蛋白质中最常见飞含量最丰富的二级结构。α－螺旋中每个残基呈对二面角φ和ψ各自取一数值，φ＝－57ºψ＝－48º即形成具有周期性规则的构象。每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈沿螺旋轴方向上升0.54nm每个残基绕轴旋转100º，沿轴上升0.15nm（图1.4）。α一螺旋中氨基酸残基的侧链伸向外侧。相邻的螺圈之间形成链内氢键氢键的取向几乎与中心轴平行。氢键是由肽键上的N-H中的氢和它后面（N端）第四个残基上的C二0中的氧之间形成的。三,蛋白质的空间结构（一）蛋白质的二级结构2.β－折叠（β－pleatedsheet)蛋白质中另一类常见的二级结构是β一折叠。两条或多条几乎完全伸展的肽链并排在一起便形成β－折叠，这时相邻肽链主链上的－NH和C二0之间形成有规则的氢键。三.蛋白质的空间结构（一）蛋白质的二级结构3.β－转角卢－转角（β－tum）也称为回折、β－弯曲或发夹结构，它是球状蛋白质中发现的又一种二级结构。它有三种类型，每种类型都有4个氨基酸残基（图1.5）。在所有这三种类型的β－转角中，弯曲处的第一个残基的C=0和第四个残基的NH之间形成氢键，产生一种不很稳定的环形结构。三.蛋白质的空间结构（一）蛋白质的二级结构4.无规则卷曲多肽链主链骨架上的若干肽段在空间的排布有些是有规则的，如能形成α－螺旋、β－折叠、β－转角的构象，而有些却没有规则。这些肽段在空间的不规则排布称为无规则卷曲。无规则卷曲，有人又称之为无规则构象、元规线团、自由折叠或回转。在一般球蛋白分子中，往往含有大量的无规则卷曲，它使蛋白质肽链从整体上形成球状构象。三.蛋白质的空间结构（二）蛋白质的三级结构1.蛋白质三级结构的概念及特点蛋白质分子的三级结构是指在一条多肽链（包括超二级结构和结构域）的基础上进一步盘曲或折叠，形成包括主、侧链在内的专一性空间排布。对于单链蛋白质，三级结构就是分子本身的特征性主体结构·对于多链蛋白质，三级结构则是各组成链（亚基）的主链和侧链的空间排布。三.蛋白质的空间结构（二）蛋白质的三级结构2.基本特征在蛋白质分子中，一条多肽链往往是通过二部分α一螺旋、一部分β－折叠、一部分ß－转角和一部分无规则卷曲形成紧密的球状构象。在两条链之间或一条肽链的不同肽段之间，有时存在着平行β－折叠或反平行β一折叠。β－折叠的含量因蛋白质的不同而异。在180º的肽链转折处往往有α－转角。在螺旋与螺旋之间、β一折叠与β－折叠之间或者螺旋与β－折叠之间往往是无规则卷曲的。三.蛋白质的空间结构（二）蛋白质的三级结构3.维持蛋白质三级结构的力稳定三级结构的化学键是次级键包括氢键、盐键、疏水键、范德华力和二硫键其中二硫键是共价键其余均为非共价键，它们是由多肽链中氨基酸侧链基团的相互作用形成的。蛋白质的三级结构是由一级结构决定的每种蛋白质都有自己特定的氨基酸排列顺序，从而构成其固有的独特三级结构。由一条多肽链构成的蛋白质，具有三级结构才具有生物学活性，三级结构一旦被破坏，生物学活性便丧失。三.蛋白质的空间结构（三）蛋白质的四级结构许多生物活性蛋白质是由两条或多条肽链构成的肽链与肽链之间并不是通过共价键相连，而是由非共价键缔合在一起。每条多肽链都有自己的一级、二级和三级结构。在这种蛋白质中，每条肽链就被称为亚基或亚单位（subunit）。亚基一般只是一条多肽链，但有的亚基由两条或多条多肽链组成，这些多肽链相互间以二硫键相连。蛋白质分子的亚基数目一般为偶数，其中含2个或4个亚基的蛋白质占多数，奇数亚基构成的蛋白质就目前所知只不过10多种。由四个亚基组成的称为四（聚）体蛋白质，在四级结构中，亚基可以是相同的或不同的。由相同亚基构成的四级结构叫均一四级结构，由不同亚基构成的四级结构叫非均一四级结构。无四级结构的蛋白质称为单体蛋白质。四.蛋白质结构与功能的关系(一)蛋白质的一级结构与生物功能的关系1.同源蛋白质一级结构的种属差异与生物进化同源蛋白质是指在不同的有机体中实现同一功能的蛋白质。例如，细胞色素c广泛存在于需氧生物细胞的线粒体中，在生物氧化过程中起传递电子的作用。四.蛋白质结构与功能的关系(一)蛋白质的一级结构与生物功能的关系2.一级结构的变异与分子病蛋白质分子化学结构中的细微差异在某些情况下可能引起生物功能的显著变化，甚至使有机体出现病态现象，突出的例子如镰刀形红细胞贫血病。四.蛋白质结构与功能的关系（二〉蛋白质的空间结构与功能的关系蛋白质特定的生理功能是由它特定的空间构象决定的。蛋白质空间构象被破坏时，它失去了执行生理功能的能力，如酶不再具有催化作用，蛋白激素不再起调节代谢的作用，膜蛋白不再作为通透的载体。改变蛋白质周围的环境，就有可能破坏蛋白质天然的空间结构，使之丧失功能。第三节

蛋白质的理化性质一.蛋白质的两性解离及电泳蛋白质分子由氨基酸组成，而氨基酸是两性电解质，虽然蛋白质多肽链中的氨基酸的α－氨基和α－竣基都已结合成肽键，但是N一末端和C一末端仍具有游离的α一氨基和α一竣基O组成蛋白质的许多氨基酸具有可解离的侧链基团，如ε－氨基、β－竣基、γ一竣基、咪瞠基、肌基、酚基、琉基等，这些侧链基团在一定的pH条件下可以释放或接受H＋，它们构成了蛋白质两性解离的基础。第三节

蛋白质的理化性质二.蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀（一）蛋白质的胶体性质按照胶体化学的概念胶体是这样定义的：把1~100nm的粒子在介质中分散所形成的体系称为胶体。第三节

蛋白质的理化性质二.蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀（二）蛋白质的沉淀蛋白质在溶液中的稳定性是有条件的、相对的。如果条件改变，破坏了蛋白质溶液的稳定性，蛋白质就会从溶液中沉淀出来。第三节

蛋白质的理化性质二.蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀（二）蛋白质的沉淀沉淀蛋白质的方法有以下几种：1.盐析法向蛋白质溶液中加入大量的中性盐（硫酸钱、硫酸纳或氯化纳等），使蛋白质脱去水化层而聚集沉淀。盐析沉淀一般不引起蛋白质变性。第三节

蛋白质的理化性质二.蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀（二）蛋白质的沉淀2.有机溶剂沉淀法向蛋白质溶液中加入一定量的极性有机溶剂（甲醇、乙醇或丙酣等），因引起蛋白质脱去水化层以及降低介电常数而增加带电质点间的相互作用，致使蛋白质颗粒容易凝集沉淀。第三节

蛋白质的理化性质二.蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀（二）蛋白质的沉淀3.重金属盐沉淀法当溶液pH大于等电点时，蛋白质颗粒带负电荷这样就容易与重金属离子（Mg2＋、Pb2+,C沪、Ag＋等）结成不溶性盐而沉淀。第三节

蛋白质的理化性质二.蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀（二）蛋白质的沉淀4.某些酸类如苦味酸、单宁酸、三氯乙酸等能和蛋白质结合成不溶解的蛋白质盐而沉淀。这类沉淀反应经常被临床检验部门用来除去体液中干扰测定的蛋白质。第三节

蛋白质的理化性质二.蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀（二）蛋白质的沉淀5.加热变性沉淀法几乎所有的蛋白质都因加热变性而凝固。少量盐促进蛋白质加热凝固。当蛋白质处于等电点时，加热凝固最完全和迅速。我国很早便创造了将大豆蛋白质的浓溶液加热并点入少量盐卤（含MgC12）的豆腐制作方法，这是成功地应用加热变性沉淀蛋白的一个例子。第三节

蛋白质的理化性质三.蛋白质的变性与复性（一）变性作用的概念天然蛋白质分子在某些理化因素的影响下，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏，这种现象叫变性作用。蛋白质变性作用的实质是维持蛋白质分子特定结构的次级键和二硫键被破坏，引起天然构象解体，但主链共价键并未打断，即一级结构保持完好。第三节蛋白质的理化性质三.蛋白质的变性与复性（二）变性的原因和结果能使蛋白质变性的因素很多，化学因素有强酸、强碱、尿素、腻、去污剂、重金属盐、三氯乙酸、磷鸽酸、苦味酸、浓乙醇等；物理因素有加热（70~100℃）、剧烈振荡或搅拌、紫外线及X射线照射、超声波等。第三节

蛋白质的理化性质三.蛋白质的变性与复性（二）变性的原因和结果蛋白质变性过程中，往往出现下列现象：(1）生物活性丧失：蛋白质的生物活性是指蛋白质所具有的酶、激素、抗原与抗体等的活性。生物活性的丧失是蛋白质变性的主要特征。(2）一些侧链基团暴露出来：蛋白质变性时，有些原来在分子内部包藏而不易与化学试剂起反应的侧链基团由于结构的伸展松散而暴露出来。(3）一些理化性质改变：蛋白质变性后，疏水基外露、溶解度降低一般在等电点区域不溶解，分子相互凝集形成沉淀。其他如结晶能力丧失，球状蛋白质变性后分子形状也发生改变。(4）生物化学性质的改变：蛋白质变性后，分子结构伸展松散，易为蛋白水解酶分解第三节

蛋白质的理化性质三、蛋白质的变性与复性（三）变性机制及其应用目前认为蛋白质的变性作用主要是由蛋白质分子内部的结构发生改变所引起的。天然蛋白质分子内部通过氢键等次级键使整个分子具有紧密结构。第三节

蛋白质的理化性质四.蛋白质的颜色反应在蛋白质的分析工作中，常利用蛋白质分子中某些氨基酸或某些特殊结构与某些试剂产生颜色反应，作为测定的根据。重要的颜色反应如下：（一）双缩服反应第三节

蛋白质的理化性质四.蛋白质的颜色反应（二）蛋白黄色反应此反应是含有芳香族氨基酸的蛋白质，特别是含有酶氨酸和色氨酸的蛋白质所特有的反应。第三节

蛋白质的理化性质四.蛋白质的颜色反应（三）米伦反应蛋白质溶液中加入米伦试剂（硝酸、硝酸柔和亚硝酸柔的混合物）后产生白色沉淀，加热后沉淀变成红色。含有酚基的化合物都有这个反应，故酷氨酸及含有酷氨酸的蛋白质都能与米伦试剂反应。第三节

蛋白质的理化性质四.蛋白质的颜色反应（四）乙醛酸反应在蛋白质溶液中加入乙醛酸，并沿试管壁慢慢注入浓硫酸，在两液层之间就会出现紫色环，凡含有口引味基的化合物都有这一反应。色氨酸及含色氨酸的蛋白质有此反应不含色氨酸的白明胶就元此反应。第三节蛋白质的理化性质四.蛋白质的颜色反应（五）胍反应精氨酸分子中含有胍基，能与次氯酸纳（或次澳溴酸纳）及α一萘茶因为L在NaOH溶液中产生红色产物。此反应可以用来鉴定含有精氨酸的蛋白质,也可以用来测定精氨酸的含量。第三节蛋白质的理化性质四.蛋白质的颜色反应（七）水合茚三酮反应凡含有α一氨基酸的蛋白质都能与水合部三酮生成蓝紫色化合物。第三节

蛋白质的理化性质四.蛋白质的颜色反应（六）酚试剂（福林试剂）反应蛋白质分子－般都含有络氨酸，而酷氨酸中的酚基能将福林试剂中的磷铝酸及磷钨酸还原成蓝色化合物（钼蓝和钨蓝的混合物）。这一反应常用来测定蛋白质含量。第四节.核酸的分子组成一.核酸的物质组成核酸的基本构成单位是核苷酸（nucleotide)。核苷酸是由核苷和磷酸组成的，而核苷又是由碱基和戊糖组成的。1.碱基核酸中的碱基分为两类：嘧啶碱和嘌呤碱第四节

核酸的分子组成一、核酸的物质组成嘌呤碱第四节

核酸的分子组成一、核酸的物质组成2.戊糖核酸中的戊糖有两类：D一核糖（D-ribose）和D-2－脱氧核糖（D-2-de_x0002_oxyribose）第四节

核酸的分子组成一、核酸的物质组成3.RNA和DNA物质组成的区别核酸的分类就是根据两种戊糖种类不同而分为RNA和DNA的。碱基在RNA中主要有四种：腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶，DNA中也有四种碱基，与RNA不同的是胸腺嘧啶代替了尿嘧啶（表1.2）。

第四节

核酸的分子组成二.核酸的基本组成单位一一核苦酸（一）形成万式1.核苷核苷由戊糖和碱基缩合而成，并以糖苷键相连接。糖环上的C1与嘧啶碱的N1和嘌呤碱的N9相连接。这种糖与碱基之间的连接键是N-C键，称为N－糖苷键。第四节

核酸的分子组成二.核酸的基本组成单位一一核苦酸（一〉形成万式2.核苷酸核苷酸是核苷的磷酸醋。核苷酸可分为核糖核苷酸与脱氧核糖核苷酸两大类。下面为两种核苷酸的结构式。第四节

核酸的分子组成二.核酸的基本组成单位一一核苦酸（二）细胞内的游离核苷酸及其衍生物1.多磷酸核苷酸在生物体内以游离形式存在的单核苷酸为核苷－5＇－磷酸醋。有一些单核苷酸的衍生物在生物体的能量代谢中起着重要作用。第四节核酸的分子组成二。核酸的基本组成单位一一核苦酸（二）细胞内的游离核苷酸及其衍生物2.环化核苷酸近年来，对3',5＇－环腺苷酸（cAMP或环腺一磷）的作用有了新的认识。cAMP在体内由ATP转化而来，是与激素作用密切相关的代谢调节物。cAMP具有如图1.10结构式。第五节

核酸的分子结构一.核酸的一级结构（一）形成方式核酸分子中核苷酸与核苷酸之间彼此通过γ，5＇－磷酸二醋键相连，即前一个核苷酸的3＇－起基与下一个核苷酸5＇位磷酸间形成3',5＇一磷酸二醋键许多核苷酸通过3',5＇－磷酸二醋键连接成长的多核苷酸链，称多核苷酸，即核酸。多核苷酸链中核苷酸的排列顺序成为核酸的一级结构。第五节

核酸的分子结构一.核酸的一级结构（二〉表示方法由一级结构可以看出，多核苷酸链的骨架仅由戊糖和磷酸交替构成。碱基只是在骨架上游离，所以核酸中遗传信息的携带和传递过程是靠链上游离碱基的排列来实现的。第五节

核酸的分子结构一.核酸的一级结构（三）DNA的空间结构1.DNA的双螺旋结构DNA的双螺旋结构模型是沃森（Watson）和克里克于1953年提出的。双螺旋结构模型（图1.12）的要点如下：第五节

核酸的分子结构一.核酸的一级结构（三）DNA的空间结构2.DNA的超螺旋结构双链DNA多数为线形少数为环形。某些小病毒飞线粒体、叶绿体以及某些细菌中的DNA为双链环形。第五节

核酸的分子结构二、核糖核酸（RNA｝的空间结构（一）mRNA的结构第五节

核酸的分子结构二、核糖核酸（RNA｝的空间结构（二）tRNA的二级结构和三级结构第五节

核酸的分子结构二、核糖核酸（RNA｝的空间结构（三）rRNA的结构rRNA含量大占细胞RNA总量的80%左右是构成核糖体的骨架。大肠杆菌核糖体中有三类rRNA,5SrRNA、16SrRNA、23SrRNA。第六节

核酸的理化性质1.溶解度一、核酸的一般性质3.酸碱度2.分子大小,形状和黏度第六节

核酸的理化性质二、核酸的变性与复性1.核酸的变性高温、酸、碱以及某些变性剂（如尿素）能破坏核酸中的氢键，使之断裂，核酸中的双螺旋区变成单链，并不涉及共价键的断裂，这一过程称为核酸的变性。第六节

核酸的理化性质二、核酸的变性与复性2.核酸的复性变性DNA在适当条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，这一过程称为复性。。第六节

核酸的理化性质拓展与应用1.蛋白质变性在临床上的应用2.多聚酶链式反应（PCR技术）本章小节思考与练习1.蛋白质分为哪些类型？各行使何种功能？2.试述自然界存在的氨基酸种类、结构和性质？3.肤键有何特点？对蛋白质构象的形成有何影响？4.何谓蛋白质的一、二、三、四级结构？维系蛋白质构象的作用力有哪些？5.何谓蛋白质的超二级结构和结构域？6.试述蛋白质一级结构和高级结构与功能的关系。7.何谓蛋白质的变性作用与复性作用？8.蛋白质的元素组成有何特点？这一特点有何实际应用？9.何谓蛋白质的两性解离及等电点？蛋白质的等电点与其氨基酸组成有何关系？10.何谓蛋白质的沉淀？沉淀蛋白质的方法有哪些？11.何谓蛋白质变性？有哪些因素可引起蛋白质变性？12.试比较DNA与RNA在组成成分和生理功能上的异同。13.DNA双螺旋结构模型的要，或是什么？14.何谓分子杂交？感谢同学们的观看THANKYOU!第二章

酶与维生素｛知识目标｝1.掌握酶的概念。2.掌握酶的结构与功能的关系，酶的化学组成。3.掌握影响酶促反应速度的因素。4.了解酶的分类命名。5.熟悉酶原酶、原激活及其生理意义。6.了解常见的水溶性维生素的化学本质和辅酶名称、生理功能，以及脂溶性7.维生素化学本质、生理功能和缺乏症。8.关注酶与动物生产实践的关系以及竞争性抑制药物（磺氨类）的生化机制第一节酶的概述一、酶的概念和酶促反应二、酶的分类和命名三、酶的催化作用特点一.酶的概念和酶促反应新陈代谢是生物体的基本特征，都是通过在体内环境下进行的高效、有条不紊的一系列生化反应来实现的。体内生化反应不需要一般化学反应（体内）的特殊催化条件（高温、酸、碱等），而是在生物体内的催化剂一一酶的参与下进行的。1.酶的概念酶是生物活细胞产生的以蛋白质为主要成分的生物催化剂，或者说酶是一种高效能、高专一性、高度可变性的高分子生物催化剂。一.酶的概念和酶促反应2.酶促反应酶的种类极多，所催化的反应因而多种多样。在生物化学中，常把由酶催化的化学反应称为酶促反应（enzymaticreaction）。二、酶的分类和命名1.酶的分类1961年国际生物化学联合会酶委员会（EnzymeCommissionofIUB,EC）根据酶所催化反应的性质，将酶分为六大类。二、酶的分类和命名2.酶的命名迄今已鉴定出4000多种酶，如此种类繁多、催化反应各异的酶，为防止混乱，需要一个统一的命名。（1）习惯命名法(2）系统命名法三、酶的催化作用特点酶作为生物催化剂具有一般催化剂的特征：①用量少而催化效率高，在化学反应前后没有质和量的改变；②只能催化热力学上允许进行的化学反应；③仅能改变化学反应的速率，并不能改变化学反应的平衡点；④对可逆反应的正反应和逆反应都具有催化作用。三、酶的催化作用特点1.高度的催化效率酶的催化活性比化学催化剂的催化活性要高很多。如过氧化氢酶(catalase)(含Fe2+)和无机铁离子都催化过氧化氢发生如下的分解反应：三、酶的催化作用特点2.高度的专一性酶对其所催化的底物具有严格的选择性。一般将酶的专一性分为绝对专一性、相对专一性和立体异构专一性三类。A.绝对专一性B.相对专一性C.立体异构专一性三、酶的催化作用特点3.反应条件温和因为酶大多为蛋白质,高酸,高碱,高温易使其变性而失活，故酶促反应要求常温,常压和接近中性的酸碱度.酶对外界环境的变化比较敏感,容易变性失活,在应用时,必须严格控制反应条件三、酶的催化作用特点4.酶催化活性的可调控性与化学催化剂相比，酶催化作用的另一个特征是其催化活性可以自动调控。生物体内进行的化学反应，虽然种类繁多，但非常协调有序。底物浓度，产物浓度以及环境条件的改变，都有可能影响酶催化活性，从而控制生化反应协调有序地进行。三、酶的催化作用特点5.酶催化的活性与辅酶，辅基及金属离子有关有些酶是复合蛋白质，其中的小分子物质辅酶、辅基及金属离子与酶的催化活性密切相关。若将它们除去，酶就失去活性。第二节酶的结构与功能的关系一，酶的化学组成酶和其他蛋白质一样，根据其化学组成可分为单纯蛋白酶（simpleproteinases）和结合蛋白酶（conjugatedproteases）两大类单纯蛋白酶结合蛋白酶第二节酶的结构与功能的关系一，酶的化学组成1.单纯蛋白酶单纯蛋白酶分子中完全只由蛋白质组成，不含辅助因子，包括一般的水解酶。第二节酶的结构与功能的关系一，酶的化学组成2.结合蛋白酶结合蛋白酶由蛋白质部分和非蛋白部分结合而成。许多氧化还原酶类、转氨酶类、乳酸脱氢酶（LDH）、碳酸酐酶等均属结合蛋白酶。第二节酶的结构与功能的关系二、酶的活性中心和必需基团1.酶活性中心的概念酶分子很大，构成酶分子的化学基团有很多，例如-NH2、－COOR、－SH、－OH等，并不是这些基团都与酶活性有关。第二节酶的结构与功能的关系二、酶的活性中心和必需基团2.酶活性中心的组成构成酶的活性中心有两个功能部位；一是与底物结合的必需基团称为结合基团，它决定酶对底物的专一性；二是促进底物发生化学变化的基团称为催化基团，它决定酶促反应的类型，即酶的催化性质。第二节酶的结构与功能的关系二、酶的活性中心和必需基团3.酶活性中心的特点活性中心往往是酶分子表面上的一个凹穴·对于单纯蛋白酶，其活性中心通常由酶分子中几个氨基酸残基侧链上的极性基团组成O构成酶的活性中心的氨基酸有天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）、丝氨酸（Ser）、组氨酸（His）、半脱氨酸（Cys）、赖氨酸（Lys）叫等，对于需要辅助因子的结合蛋白酶来说，辅酶（或辅基）分子或其分子上某一部分结构往往也是活性中心的组成部分。第二节酶的结构与功能的关系三、酶原与酶原的激活动物体内有些酶在细胞内合成和分泌时，没有催化活性，如消化系统中的各种蛋白酶，只有当体内需要时，经特异性蛋白水解酶的作用转变为有活性的酶而发挥作用。这些不具催化活性的酶的前体称为酶原（zymogen），如胃蛋白酶原、膜蛋白酶原和膜凝乳蛋白酶原等。某种物质作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。使元活性的酶原转变为有活性的酶的物质称为活化素。活化素对于酶原的激活作用具有一定的特异性。第二节酶的结构与功能的关系四、同工酶同工酶（isoenzyme）是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。这类酶存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织，甚至同一组织或细胞中。第三节酶的催化作用机制一，酶的催化作用与分子活化能的关系在化学反应中任何反应物分子必须超过一定的能阂成为活化的状态时，才能发生变化，形成产物。这种提高低能分子达到活化状态的能量，称为活化能。第三节酶的催化作用机制二，中间产物学说酶如何使反应的活化能降低而体现出极为强大的催化效率呢？目前比较圆满的解释是中间产物学说。该学说认为酶在催化底物发生变化之前，首先与底物结合成一个不稳定的中间产物ES（也称为中间络合物）。第三节酶的催化作用机制三、诱导契合学说近年来大量的试验证明，酶和底物在游离状态时，其形状并不精确地互补。第四节影响酶促反应速率的因素酶促反应速率及其影响因素是酶促反应动力学研究的重要内容。酶促反应速率通常是指酶促反应开始的速率，即初速率。这些因素主要包括酶的浓度、底物的浓度、pH值、温度、抑制剂和激活剂等。在研究某一因素对酶促反应速率的影响时应该维持反应中其他因素不变，而只改变要研究的因素。一、底物浓度对酶促反应速率的影晌在酶浓度、温度、pH值不变的情况下，实验测得酶反应速率与底物浓度的关系如图2.6所示第四节影响酶促反应速率的因素（一）米－曼方程式1913年Michaelis-Menten提出了酶促反应动力学理论，利用中间产物学说，得出了一个底物浓度［SJ与酶促反应速率u之间定量关系的数学方程式，即著名的米一曼方程式，简称米氏方程式（Michaelisequation）。第四节影响酶促反应速率的因素（二）Km与Vmax的意义1.物理意义2.酶学意义第四节影响酶促反应速率的因素二、酶浓度对酶促反应速率的影晌当底物足够并且酶促反应不受其他因素影响的情况下，则酶促反应的速率（V）与酶浓度（E）成正比（图2.7），即v=K[E]式中，K为反应速率常数第四节影响酶促反应速率的因素三、温度对酶促反应速率的影晌在酶促反应中，其他条件不变的情况下，温度对酶促反应速率的影响很大，表现为双重作用：①温度升高，酶促反应速率加快，对许多酶来说，每提高反应温度10℃，酶反应速率增加1~2倍。②由于酶是蛋白质，随着温度升高而酶活性不再升高，反而降低甚至失活，导致酶促反应速率反而减缓，形成倒“V”形或倒“U”形曲线。第四节影响酶促反应速率的因素四、pH值对酶促反应速率的影晌酶促反应速度与体系的pH值有密切关系。在一定pH值下，酶反应具有最大速度，高于或低于此值，反应速度下降，通常将酶表现最大活力时的pH值称为酶反应的最适pH值（图2.9）。动物体内的酶，最适pH值大多在6.5~8.0；植物及微生物体内的酶，最适pH值多在4.5~6.5。但也有例外，如胃蛋白酶为1.8，精氨酸酶（肝脏中）为9.8（表2.2）。第四节影响酶促反应速率的因素五、激活剂对酶促反应速率的影晌凡是能提高酶活性的物质都称为激活剂（activator，活化剂）。酶的激活剂大部分是离子，有的激活剂为小分子有机化合物如半脱氨酸、还原型谷脱甘肤、抗坏血酸等能激活某些酶，使含疏基酶中被氧化的二硫键还原成疏基从而提高酶活性。第四节影响酶促反应速率的因素（一）不可逆抑制何用抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团结合而使酶失活抑制剂不可用透析、超滤等方法去除。这种抑制作用称为不可逆抑制作用。第四节影响酶促反应速率的因素（二）可逆抑制何用抑制剂通常以非共价键与酶或酶－底物复合物可逆性结合使酶的活性降低或丧失，抑制剂可用透析超滤等方法除去。这种抑制作用称为可逆抑制作用。根据抑制剂与底物的关系，可逆抑制作用分为三种类型。1.竞争性抑制第四节影响酶促反应速率的因素（二）可逆抑制何用抑制剂通常以非共价键与酶或酶－底物复合物可逆性结合使酶的活性降低或丧失，抑制剂可用透析超滤等方法除去。这种抑制作用称为可逆抑制作用。根据抑制剂与底物的关系，可逆抑制作用分为三种类型。2.非竞争性抑制第四节影响酶促反应速率的因素（二）可逆抑制何用抑制剂通常以非共价键与酶或酶－底物复合物可逆性结合使酶的活性降低或丧失，抑制剂可用透析超滤等方法除去。这种抑制作用称为可逆抑制作用。根据抑制剂与底物的关系，可逆抑制作用分为三种类型。3.反竞争性抑制第五节酶工程酶工程（enzymeengineering）又叫酶技术，是生物工程的主要内容之一，是将酶所具有的生物催化功能，借助工程学的手段，应用于生产、生活、医疗诊断和环境保护等方面的一门科学技术。简单地说酶工程是酶制剂大规模生产和应用的生物学技术。酶工程的主要内容包括核酶、抗体酶、化学酶工程、生物酶工程。一、核酶核酶（ribozyme）是具有催化功能的RNA分子，又称为核酸类酶、酶RNA、类酶RNA。第五节酶工程（一）核酶的发现20世纪80年代初期美国科罗拉多大学博尔德分校的T.Cech和美国耶鲁大学的S.Altman各自独立地发现RNA具有生物催化功能，从而改变了生物催化剂的传统概念。这个发现曾被认为是近十年来生物化学领域内最令人鼓舞的发现之一。为此，T.Cech和S.Altman共同获得了1989年度诺贝尔化学奖。一、核酶T.Cech第五节酶工程（二〉核酶的种类目前，已发现的核酶有6种类型，即I型内含子、E型内含子、RNaseP、锤头状核酶、发夹状核酶、丁型肝炎核酶。从结构上主要分为两大类：锤头状核酶和发夹状核酶一、核酶第五节酶工程（三）核酶的结构和功能锤头状核酶和发夹状核酶是目前应用较为广泛的核酶。核酶的具体作用主要有：(1）核音酸转移作用。(2）水解反应，即磷酸二醋酶作用。(3）磷酸转移反应，类似磷酸转移酶作用。(4）脱磷酸作用，即酸性磷酸酶作用。一、核酶第五节酶工程二、抗体酶抗体酶（abzyme）又叫催化抗（catalyticantibody），属于新型人工酶制剂，是一类具有催化功能的抗体，是抗体的专一性与酶的高效能力二者巧妙结合的产物。它是利用现代生物学与化学的理论与技术交叉研究的成果。其研究内容包括抗体酶制备、结构、特性、作用机制、催化反应类型及应用等。第五节酶工程三、化学酶工程化学酶工程又称为初级酶工程，它是由酶化学和化学工程技术相结合的产物。第五节酶工程三、化学酶工程（一）固定化酶概念固定化酶，是指采用物理或化学的方法使酶与水不溶性大分子载体结合或把酶包在其中，使其成为不溶于水或不易散失和多次使用的生物催化剂。简而言之，固定化酶就是能反复使用的酶。第五节酶工程三、化学酶工程（二）固定化酶的优缺点第五节酶工程三、化学酶工程（三）制备方法固定化酶的制备方法目前有四种：吸附法（包括电吸附法）、共价法（元机多孔材料）、交联法（多功能试剂）、包埋法（微胺囊法），如图2.12所示。第五节酶工程四、生物酶工程生物酶工程（高级酶工程）(advancedenzymeengineering）是在化学酶工程基础上发展羟来的，是以酶学与基因重组技术为主的现代分子生物学技术相结合的产物。（一）生物酶工程主要研究内容(1）用基因工程技术大量生产酶（克隆酶）：第五节酶工程四、生物酶工程（一）生物酶工程主要研究内容(2）用蛋白质工程技术定点改变酶结构基因（突变酶）：如酶氨眈－tRNA合成酶，用Ala5（第5位的丙氨酸）取代Thr51（第51位的苏氨酸），使该酶对底物ATP的亲和力提高了100倍。(3）设计新的酶结构基因，生产自然界从未有过的性能更稳定、活性更高的新酶。第五节酶工程四、生物酶工程（一）生物酶工程主要研究内容(3）设计新的酶结构基因，生产自然界从未有过的性能更稳定、活性更高的新酶。第五节酶工程四、生物酶工程（二）克隆酶克隆酶在实际应用中较为广泛，下面对克隆酶定义、要求、应用的实例做一说明。1.克隆酶的定义通过基因工程手段克隆各种天然酶的基因将其克隆到表达载体中，然后将表达载体转化到适当的宿主中，得到表达特定酶的基因工程菌，通过基因工程菌的繁殖大量产生的酶称为克隆酶。克隆酶形成如图2.13所示。第五节酶工程四、生物酶工程2.克隆酶对载体的要求(1）在宿主细胞内可以自主复制。(2）容易引人受体细胞。(3）具有合适的筛选标记基因。(4）具有少数限制性酶切位点。第五节酶工程四、生物酶工程3.克隆酶对宿主的要求(1）安全可靠，非致病菌。(2）外源基因在宿主内能够表达且不被分解。(3）有利于酶的分离和纯化。(4）能利用廉价的原料，发酵周期短、产量高。(5）容易培养和管理第五节酶工程四、生物酶工程4.克隆酶应用的实例如纤维素酶基因工程菌的构建。纤维素酶（cellulase）是能将纤维素水解为葡萄糖等简单糖类的一组酶的总称。第五节酶工程（三）生物酶工程原理和基本过程生物酶工程原理和基本过程较为复杂，下面以线路图说明：菌种→扩大培养→发酵→发酵酶液→酶的提取→酶成品↓酶的固定化原料→前处理→杀菌→酶反应器→反应液→产品提取→产品第五节酶工程（四）酶工程的前景随着各种高新技术的广泛应用及酶工程研究工作的不断深入，生物酶工程研究必将取得更快更大的发展。可以相信，将来人们可以采用生物学方法在生物体外构造出性能优良的产酶工程菌为生产和生活服务，酶工程技术必将在工业、医药、农业、化学分析、环境保护、能源开发和生命科学理论研究等各个方面发挥越来越大的作用。第六节维生素与辅酶一，维生素的概念维生素是维持人和动物正常代谢所必需的，在体内不能合成或不能足量合成的一类化学结构不同、生理功能各异的小分子有机化合物。第六节维生素与辅酶二、维生素的分类和命名第六节维生素与辅酶二、常见的水溶性维生素与辅酶（一）维生素B11.化学本质维生素Bl又称硫胺素。其化学结构是由一个略皖嘧啶环和一个噻唑环通过亚甲基桥连接而成的。其结构式如下：第六节维生素与辅酶二、常见的水溶性维生素与辅酶2.辅酶在人和动物体内维生素B1常与磷酸结合生成焦磷酸硫胺素（TPP），它是维生素B1在体内的活性形式。焦磷酸硫胺素结构式如下：第六节维生素与辅酶二、常见的水溶性维生素与辅酶（二）维生素B21.化学本质维生素B2由核醇与6,7－二甲基异咯嗦缩合而成，又名核黄素。它在自然界中主要以磷酸醋的形式存在于两种辅酶中，即黄素单核音酸（FMN）和黄素腺瞟岭二核昔酸（FAD），结构式如下：第六节维生素与辅酶二、常见的水溶性维生素与辅酶2.辅酶在人和动物体内，维生素民主要以黄素单核昔酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核昔酸（FAD）形式存在。而FMN和FAD是多种氧化还原酶的辅基，在氧化还原反应中传递氢原子参与生物氧化过程，促进物质代谢。以FMN或FAD为辅基的酶统称为黄素酶，相应地将FMN和FAD称为黄素辅酶。第六节维生素与辅酶（三）泛酸1.化学本质由β－丙氨酸与瓷基丁酸结合而构成，因其广泛存在于动植物组织中，故名泛酸或遍多酸。其结构式如下：第六节维生素与辅酶（三）泛酸1.化学本质由β－丙氨酸与瓷基丁酸结合而构成，因其广泛存在于动植物组织中，故名泛酸或遍多酸。其结构式如下：第六节维生素与辅酶（四〉烟酸1.化学本质维生素pp包括烟酸和烟酰胺，在维生素中是结构最简单、性质最稳定的一种，不易被酸、碱、热破坏，是吡啶－3－羧酸及其衍生物的总称。其结构式如下：第六节维生素与辅酶（四〉烟酸2.辅酶维生素pp在体内可转变为尼克酰胺（烟酰胺），尼克酰胺可合成尼克酰胺腺嘌呤二核音酸（NAD＋或辅酶I）和尼克酰胺腺嘌呤二核昔酸磷酸（NADP＋或辅酶II),NAD＋或NADP＋是不需氧脱氢酶的辅酶，参与体内氧化还原反应，羟传递氢的作用。其递氢的变化方式如下：第六节维生素与辅酶（五）维生素B61.化学本质它是一组含氮的化合物，包括吡哆醇、吡哆酰及吡哆胺三种物质，统称毗哆素。在体内吡哆醇可转变为吡哆酰和吡哆胺，吡哆酰和吡哆胺不能转变为吡哆醇，吡哆酰则可与吡哆胺互变。第六节维生素与辅酶（五）维生素B62.辅酶在体内维生素B6可与磷酸结合成磷酸吡哆酰、磷酸吡哆胺，两者是转氨酶的辅酶，在氨基酸代谢中羟传递氨基的作用。磷酸吡哆酰还是某些氨基酸脱羧酶的辅酶，可促进氨基酸转变为胺，并释放二氧化碳。维生素B6缺乏时，幼小动物生长缓慢或停止，导致血红蛋白过少性贫血。人类未发现维生素B6缺乏的典型病例。临床上常用其辅助治疗妊娠呕吐、婴儿惊厥等症状，是因为维生素B6可促进生成抑制性神经递质的物质一一γ－氨基丁酸的缘故。第六节维生素与辅酶（六）生物素（维生素H)1.化学本质生物素（biotin）是噻吩和尿素缩合成的双环化合物，并带有戊酸侧链。结构式如下：第六节维生素与辅酶（六）生物素（维生素H)2.辅酶生物素本身就是多种羧化酶（如丙铜酸羧化酶）的辅基，参与CO2的羧化反应，参与体内脂肪酸和糖类的代谢，促进蛋白质的合成，还参与维生素B12，叶酸、泛酸的代谢。第六节维生素与辅酶（七）叶酸（维生素B9)1.化学本质叶酸简称FA又叫蝶酷谷氨酸PGA。叶酸的分子由2－氨基－4一羟基－6－甲基蝶呤、对氨基苯甲酸与L一谷氨酸三种成分组成。第六节维生素与辅酶（七）叶酸（维生素B9)2.辅酶叶酸在体内被叶酸还原酶催化，它以NADPH为辅酶在维生素C的参与下，可加氢成为5,6,7,8一四氢叶酸（FH4或THFA)0F凡是体内一碳单位转移酶系统中的辅酶，故又称为辅酶F(CoF），参与一碳单位的代谢。第六节维生素与辅酶（八）维生素B12（钴胺素，抗恶性贫血维生素〉1.化学本质维生素B12的分子中含有金属钴，故又称为钴胺素。其结构非常复杂，分子中除含有钴原子外，还含有5,6－二甲基苯并咪瞠、3＇－磷酸核糖、氨基丙醇和类似卟琳环的钴琳环成分。主要有5＇－脱氧腺苦钴胺素、氧钴胺素、是钴胺素和甲基钴胺素等。其中5＇一脱氧腺昔钴胺素是维生素B12在体内的主要存在形式，又称为B12辅酶。第六节维生素与辅酶（八）维生素B12（钴胺素，抗恶性贫血维生素〉2.辅酶维生素B12中的一CN（氨基）以5＇－脱氧腺昔代替即形成5＇一脱氧腺昔钴胺素或辅酶维生素B12，它是传递一碳基团的辅酶，参与蛋氨酸、胸腺嘧啶等的合成，促进红细胞的发育和成熟。5＇－脱氧腺昔钴胺素和四氢叶酸的作用是相互联系的。动物性食品中含维生素B12较多，如肝、肉、鱼、蛋等富含维生素B120。第六节维生素与辅酶（九）维生素C1.化学本质维生素C又称L－抗坏血酸，是一个具6个碳原子的酸性多羟基化合物。其中C2和C3的两个烯醇式羟基极易解离为H＋而被氧化为脱氢抗坏血酸（氧化性）。因此，维生素C具有较强的酸性和较强的还原性。其氧化性和还原性在生物体内可相互转化。第六节维生素与辅酶（九）维生素C2.生理功能维生素C具有广泛的生理作用通过自身的氧化还原体系在生物氧化中作为氢的载体能防治坏血病。临床上还有许多应用维生素C参与体内代谢功能主要有以下几个方面。(1）参与体内的羟化反应：第六节维生素与辅酶（九）维生素C2.生理功能维生素C具有广泛的生理作用通过自身的氧化还原体系在生物氧化中作为氢的载体能防治坏血病。临床上还有许多应用维生素C参与体内代谢功能主要有以下几个方面。(2）参与体内氧化还原反应：维生素C在体内作为重要的还原剂而起作用，主要有以下几个方面作用第六节维生素与辅酶第六节维生素与辅酶四、脂溶性维生素脂溶性维生素都能溶于脂肪及脂肪溶剂，如乙醇、氯仿等，不溶于水。（一）维生素A1.化学本质维生素A又称视黄醇或抗干眼病维生素。有维生素A1（视黄醇）和维生素A2(3一脱氢视黄醇）两种，最常见的是维生素A10它们都是由β一白芷铜环构成的不饱和一元醇。维生素Al和维生素A2的差别仅后者在3,4碳原子之间多一个双键。其结构如下第六节维生素与辅酶四、脂溶性维生素2.生理功能及缺乏症维生素A的主要生理功能为维持上皮组织的完整性，维持正常视觉、基因调节、动物繁殖和免疫功能。近年来的研究还发现，维生素A能增强机体抗感染能力参与蛋白质的合成维持骨憾的正常生长代谢。第六节维生素与辅酶四、脂溶性维生素（二）维生素D（抗佝偻病维生素）1.化学本质维生素D又称钙化醇或抗何倭病维生素，属于固醇类的衍生物，维生素D中最常见的有维生素D2和维生素D3两种。维生素D2又名钙化醇，由植物中的麦角固醇经紫外线照射后产生。维生素D3又名胆钙化醇，是由7－脱氢胆固醇经紫外线照射而得。第六节维生素与辅酶四、脂溶性维生素（二）维生素D（抗佝偻病维生素）2.生理功能维生素D本身无生物活性，必须先在肝内瓷化形成另一OH－维生素D3，然后在肾内再瓷化生成1,25-(OH)2－维生素D3才能发挥生理作用。1,25一(OH)2－维生素D3作用于肠教膜细胞和骨细胞，与受体结合后启动钙结合蛋白的合成，从而促进小肠对钙磷的吸收，使血钙和血磷的浓度增加，有利于骨和牙内钙磷的沉积，使骨正常钙化.第六节维生素与辅酶四、脂溶性维生素（二）维生素D（抗佝偻病维生素）3.缺乏症维生素D缺乏时，主要由于肠道对钙磷的吸收减少，因而骨憾沉积钙的能力也降低。在幼畜会引起成骨作用障碍而出现何偿病，牙齿生长迟缓。对成年家畜特别哺乳期母畜，则出现骨软化症。对人和家畜，维生素矶和维生素D3的生理效能近乎相等；但对家禽来说，则维生素D3的生理效能比维生素D2高得多。第六节维生素与辅酶四、脂溶性维生素（三）维主素E1.化学本质维生素E又称生育酚、抗不育维生素。天然存在的已知有8种，其中α、β、γ飞δ四种较为重要，以α维生素E抗不育作用的活性最高。第六节维生素与辅酶四、脂溶性维生素（三）维主素E2.生理功能及缺乏症(1）抗氧化作用。机体代谢中不断产生自由基，自由基具有强氧化性，易损害生物膜，并促进细胞衰老，出现褐色素沉着现象。第六节维生素与辅酶四、脂溶性维生素（四）维生素K1.化学本质维生素K又叫抗出血维生素。天然维生素K有维生素K1、维生素K2两种，都由2－甲基－1,4－茶酿构成。维生素K1主要存在于青绿植物，如盲宿、菠菜、菜花及动物肝脏中，维生素K2主要存在于微生物体内，人工合成的维生素K即甲基甲基萘鲲，称为维生素K3。第六节维生素与辅酶四、脂溶性维生素（四）维生素K2.生理功能及缺乏症第六节维生素与辅酶四、脂溶性维生素----脂溶性维生素概况拓展与应用1.酶与动物生产实践的关系(1）酶制剂在家禽生产中的应用。(2）酶制剂在养猪生产中的应用。(3）酶制剂在反刍动物生产中的应用。拓展与应用2.竞争性抑制药物（磺胺类）的生化机制磺胺类药物为对氨基苯磺酰胺的衍生物，具有以下基本结构：本章小结本章小结思考与练习一.名词解释1.米氏常数（Km值）2.酶的专一性3.辅基4.维生素5.激活剂6.竞争性抑制作用7.酶原激活8.酶的活性中心思考与练习二.问答题1.何谓酶作用的专一性？举例说明有哪几种类型。2.什么叫全酶？全酶中酶蛋白和辅酶在催化反应中各有何作用？3.什么是维生素？维生素与辅酶有何联系？4.何谓酶的活性中心？什么是酶的必需基因？必需基团有几类？它们的功能有哪些？5.什么是酶原和酶原的激活？简述肢凝乳蛋白酶原的激活过程。6.简述影响酶促反应速度的因素。7.举例说明何谓竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用。8.什么是酶？酶与化学催化剂有哪些相同点和不同点？第三章生物氧化目录【知识目标】1.了解生物氧化的概念、类型及特点.2.掌握动物体内NADH呼吸链与FADH呼吸链的组成及作用机制.3.了解生物氧化中能量的生成与利用。目录1234生物氧化概述单击添加标题单击添加标题单击添加标题第一节生物氧化概述生物氧化概述生物氧化的概念生物氧化的特点生物氧化的方式一.生物氧化的概念一般把糖类、脂肪和蛋白质等有机化合物在生物体内氧化分解为CO2和H2O，并释放能量的过程称为生物氧化。二.生物氧化的特点有机化合物在体内氧化时和体外燃烧的终产物一样，都是CO2和H20，释放的总能量也完全相同但生物氧化和体外燃烧有着根本不同之处。(1)生物氧化是在细胞内进行的，即在酶催化下，在体温（37℃）和pH值接近中性的有水环境中缓慢进行的。二.生物氧化的特点(2）生物氧化过程是逐步进行的。主要是代谢物脱氢和电子转移反应，脱下的氢或电子经一系列传递才与氧结合成水，这样逐步释放的能量不会使体温升高，并可使能量得以有效的利用。二.生物氧化的特点（3）生物氧化过程中释放的能量，其中一部分以热能的形式释放，另一部分贮存于ATP中。二.生物氧化的特点(4）在真核生物细胞内,生物氧化都是在线粒体内进行的。在不含线粒体的原核生物，如细菌生物氧化在细胞膜上进行。三.生物氧化的方式生物体内的物质氧化方式即为有机物质在动物体细胞中的一系列氧化还原反应。其氧化还原的方式有加氧、脱氢、加水脱氢、脱电子等类型。代谢底物脱掉的氢原子，需经一系列递氢体的传递，最终与分子氧结合生成水.第二节生物氧化中二氧化碳的生成动物体内二氧化碳是被氧化物质转变为有机酸后有机酸脱羧而产生的。常根据脱去CO2的羧基在有机酸分子中的位置，可将脱羧反应分为α一脱羧反应和β－脱羧反应。一、直接脱羧在脱羧反应中不伴有氧化的为直接脱羧，也称单纯脱羧。它色括单纯α一脱羧反应和单纯β－脱羧反应两种类型。（一）单纯α－脱羧反应（二）单纯β－脱羧反应二、氧化脱羧在脱羧反应过程中伴有氧化的反应称为氧化脱羧。它色括α－氧化脱羧反应和β一氧化脱羧反应两种类型。（一）α－氧化脱羧反应二、氧化脱羧在脱羧反应过程中伴有氧化的反应称为氧化脱羧。它色括α－氧化脱羧反应和β一氧化脱羧反应两种类型。（二）β－氢化脱羧反应第三节生物氧化中水的生成一.呼吸链的组成及作用机制（一）呼吸链的定义底物上的氢原子被脱氢酶激活物激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子而生成水。氢传递与氧化合的连锁反应称为呼吸链或电子传递链。一.呼吸链的组成及作用机制（二）呼吸链的组成呼吸链位于线粒体内膜形成呼吸酶集合体。线粒体内膜经硫酸镀处理可得到四种复合物和两个单独成分。各复合物的组成及两个单独成分如表3.1所示。一.呼吸链的组成及作用机制（三）呼吸链各传递体的排列顺序按线粒体分离提取得到的四种复合物，可组成两条呼吸链的排列顺序，即NADH呼吸链系复合物上E、N组成的主要呼吸链和FADH2呼吸链系复合物II、III、IV组成的次要呼吸链。电子传递的排列次序如图3.1所示二.有机体在氧化过程中脱下的氢都分别还原NAD＋和FAD＋形成NADH和FADH2.NADH和FADH2分别传递高能电子对，构成两条电子传递链（呼吸链），最终都与氧结合成水，释放能量。（一）NADH呼吸链1.NAD+（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸）二.动物体内重要的呼吸链。2.FMN（黄素单核昔酸）FMN是复合物I(NADH-Q还原酶）的辅基，常与酶蛋白共价结合，NADH+W首先被NADH-Q还原酶（NADH脱氢酶复合体）所氧化，电子由NADH+W传递到FMN，使它还原成为FMNH2.3.FeS（铁硫蛋白）FeS是复合物I的另一个辅基。电子从FMNH2传递给FeS。铁硫蛋白有几种存在形式，有的铁硫蛋白有两个铁原子和两个硫原子（Fe2S2），有的含有四个铁原子和四个硫原子（Fe4S4），铁硫蛋白无论以何种形式连接，分子中只有一个铁原子作为电子载体。二.动物体内重要的呼吸链。4.辅酶QFeS复合物获得的电子再传递给辅酶Q（缩写为CoQ）。辅酶Q是一种酿类化合物，因广泛存在于生物界，故又称为泛酿。它通过酿式（氧化型）和酚式（还原型）的可递性变化起传递氢的作用。5.细胞色素（Cyt)二.动物体内重要的呼吸链。6.细胞色素c氧化酶复合体还原型的Cytc将电子再传递给细胞色素c氧化酶复合体。该复合体由细胞色素和两个铜原子组成，是呼吸链中最后一个电子传递体，其作用是将细胞色素c接受的电子传递给分子氧。细胞色素a和细胞色素ª3具有不同的铁吟琳辅基，另外，它们各结合一个铜原子。细胞色素a和细胞色素a3常以复合体的形式存在，所以常表示为细胞色素ªª3º细胞色素c氧化酶中的血红素铁和铜通过化合价变化传递电子。传递过程如下：二.动物体内重要的呼吸链。（二）FADH2呼吸链1.FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）FAD是琥珀酸－泛鲲还原酶的辅基，常与酶蛋白以共价键结合，FAD可接受三羧酸循环中由琥珀酸氧化时脱下的两个氢生成FADH2,然后再把两个电子传递给铁硫蛋白所以FAD是双电子传递体FAD与FMN在呼吸链中的作用机制相同。二.动物体内重要的呼吸链。（二）FADH2呼吸链2.琥珀酸脱氢酸它是琥珀酸－Q还原酶复合体的成分之一。复合体中另一成分是FeS，也是在线粒体的内膜上。电子传递是由FADH2传递给FeS。由辅酶Q到Q2之间的电子传递与NADH呼吸链完全相同二、胞液中NADH的氧化（一）苹果酸穿梭作用这类穿梭作用主要存在于肝脏和心脏等组织。胞液中的NADH在苹果酸脱氢酶的催化下使草酰乙酸还原成苹果酸。二、胞液中NADH的氧化（二）α－磷酸甘油穿梭作用这类穿梭存在于某些肌肉组织和大脑里，胞液中NADH是由α－磷酸甘油脱氢酶催化还原磷酸二氢丙铜为α－磷酸甘油后者可扩散到线粒体内，进入线粒体后，经α－磷酸甘油脱氢酶催化，使FAD还原为FADH2.这样胞液的NADH间接地把线粒体内的FAD还原为FADH2，后者再通过呼吸链氧化产生ATP，如图3.5所示。第四节生物氧化中能量的生成与利用一.高能键与高能化合物在生物体内，物质氧化所放出的能量，除一部分散发为热能外其余部分则以化学能的形式贮存在一些化合物分子中的某种化学键中。二、ATP的生成与利用体内物质氧化分解过程中生成ATP的方式主要有两种一种是底物水平磷酸化另一种是氧化磷酸化。（一）底物水平磷酸化当底物脱氢、脱水或分子内部发生原子重排时形成某种高能化合物高能化合物将高能键转移给ADP而生成ATP，此过程称为底物水平磷酸化。二、ATP的生成与利用（二）氧化磷酸化在线粒体内代谢物脱氢，通过呼吸链连续传递最后传给氧在生成水的同时伴随发生ADP磷酸化为ATP的过程，这种氧化和磷酸化紧密偶联的作用称为氧化磷酸化作用。1.氧化磷酸化的偶联部位二、ATP的生成与利用（二）氧化磷酸化2.氧化磷酸化的作用机制代谢底物脱氢氧化在传递电子过程中如何伴随ADP磷酸化生成ATP的呢？为此科学家们曾提出了不少学说，1961年英国的米切尔（Mich_x0002_ell）提出的化学渗透学说，得到了普遍认可。二、ATP的生成与利用（二）氧化磷酸化3.氧化磷酸化的抑制氧化磷酸化的抑制是指某些化学因素对氧化磷酸化过程的影响。根据抑制的方式可分为三类。(1）呼吸链抑制：它是某些物质对呼吸链中各传递部位传递的抑制。这些物质称为呼吸链抑制剂，它们与呼吸链中相应的传递体结合，使传递体失去传递电子的能力，从而使呼吸链的电子传递被阻断.二、ATP的生成与利用（二）氧化磷酸化3.氧化磷酸化的抑制氧化磷酸化的抑制是指某些化学因素对氧化磷酸化过程的影响。根据抑制的方式可分为三类。(2)解偶联：电子传递和磷酸化紧密的偶联可被2,4－二硝基酚（DNP）和其他酸性芳香族化合物所破坏，这些物质能够阻碍ATP的生成，而氧化作用照样进行，这些物质称为解偶联剂。(3）离子载体抑制：主要是一些脂溶性物质进入线粒体内膜脂质双层，与某些离子结合，破坏膜两侧的电位梯度导致氧化磷酸化难以进行。二、ATP的生成与利用三、高能磷酸键的转移、贮存和利用（一）高能磷酸键的转移高能磷酸键的转移主要是经核苷三磷酸之间的转移包括ADP和ATP之间的转移，一般的高能磷酸化合物和ATP之间的转移共三种方式.二、ATP的生成与利用三、高能磷酸键的转移、贮存和利用（二）高能磷酸键的贮存ATP是食物分解释放的自由载体，它是动物体能量的直接供应者，但是ATP在动物机体内不贮存，高能磷酸键以磷酸肌酸的形式贮藏。当体内产生的ATP增多时，ATP所携带的高能磷酸基团转移给肌酸生成磷酸肌酸将高能磷酸键贮存起来。当机体需要能量时，磷酸肌酸又将高能磷酸基团转移给ADP生成ATP，供机体利用。二、ATP的生成与利用三、高能磷酸键的转移、贮存和利用（三）高能磷酸化合物的利用高能磷酸化合物的利用主要是通过水解释放能量供机体利用。如合成代谢、神经传导等（图3.8）。拓展与应用动物氧化物中毒的机制与解救。细胞色素氧化酶是以铁卟琳为辅基的蛋白质，含有两个血红素A基团和两个铜原子，分别为细胞色素a和细胞色素ª3，但细胞色素a和细胞色素a3两个成分至今未能分离，故将细胞色素a和细胞色素a3合称为细胞色素氧化酶。氢氨酸对细胞色素氧化酶的抑制作用主要是CN-与细胞色素a3中的铁离子（Fe3+)配位结合所造成的。拓展与应用动物实验证明中毒症状与细胞色素氧化酶活力抑制程度是平等的，酶活力恢复后，中毒症状即随之消失。氧化物对细胞色素氧化酶抑制速度与中毒剂量和动物种类有关。中枢神经系统对缺氧最敏感，故大脑首先受损，导致中枢性呼吸衰竭而死亡。此外，氧化物在消化道中释放出的OH-具有腐蚀作用。吸入高浓度氧化氢或吞服大量氧化物者，在2~3min呼吸停止，呈“电击样”死亡。第二次世界大战期间，苏联克格勃的特工在被盖世太保抓到的时候，就是通过吞服氧化物自杀的。如果是口服中毒，最简单也是最早的方法是灌入大量牛奶，也可以用一定浓度的高锰酸钾溶液洗胃并刺激咽后壁诱导催吐洗胃。如果是吸入中毒，应立即撤离现场、移至空气新鲜、通风良好的地方休息，同时也要及时送到医院救治。本章小结本章小结思考与练习1.何谓氧化呼吸链？它是如何组成的？2.生物氧化中二氧化碳和水是如何生成的？3.线粒体外产生的NADH+W是如何氧化的？4.阐述抑制剂抑制氧化磷酸化的作用，并标出其抑制部位。第四章糖类代谢知识目标了解糖在生物体的主要生理功能及多糖的酶解过程掌握血糖的正常值、来源、去路和生理意义掌握糖酵解途径，糖有氧氧化途径的过程、部位、特点及其生理意义了解磷酸戊糖途径的过程，掌握其生理意义掌握糖异生的过程、部位、关键酶及意义第一节糖类代谢概述一.糖类的生理功能糖类的化学本质是多羟基醛或多羟基因同类及其衍生物或多聚物。糖类在动物体内的生理功能十分重要它是动物生命活动中重要的能源物质、结构物质和功能物质。一.糖类的生理功能1.氧化供能糖类是动物饲料的主要成分，也是动物机体正常情况下的主要供能物质。动物体内能量的70%来自糖类的分解代谢。在糖类代谢中，1g葡萄糖完全氧化分解可释放能量约15.7kJ其中约40%转化成ATP，以供动物体生理活动所需。氧化分解供能是糖类的主要功能。一.糖类的生理功能2.糖类是动物体内重要的结构物质如糖蛋白、糖脂是生物膜、神经组织等的组成成分，脱氧核糖、核糖是构成DNA和RNA的组成部分。一.糖类的生理功能3.作为合成其他物质的原料糖类分解代谢过程中的中间成分，在一定条件下可转变为三酰甘油酯，也可转变为某些非必需氨基酸。一.糖类的生理功能4.糖类是动物体内重要的信息物质糖类与脂类、蛋白质组成的复合物，如糖脂、糖蛋白等是细胞膜、神经组织、结缔组织的主要成分，其糖链部分还参与细胞间识别及信息传递等过程。一.糖类的生理功能此外，某些酶、激素、免疫球蛋白、大部分凝血因子等的化学本质均属于糖蛋白。二、糖类代谢概况（一）糖类的种类糖类化合物可分为单糖、寡糖和多糖三种类型。二、糖类代谢概况1.单糖（monosaccharide）是不能再水解成更小分子的多羟基酸因同的最简单糖类。含醛基的称为自主糖，含酮基的称为酮糖。根据分子中碳原子数目可将单糖分为丙糖、丁糖、戊糖、己糖和庚糖等。单糖中以戊糖和己糖最为重要。二、糖类代谢概况2.寡糖寡糖（oligosaccharide）是由2~10个相同或不同的单糖缩合而成的低聚糖，水解时得到相应数目和种类的单糖，自然界以游离状态存在的二糖有麦芽糖、康糖、乳糖等二、糖类代谢概况3.多糖多糖（polysaccharide）是由许多单糖分子以糖音键相连而形成的高分子聚合物，一般由20个以上的单糖或单糖衍生物聚合而成，是自然界中糖类化合物存在的主要形式。二、糖类代谢概况3.多糖(1）淀粉：淀粉存在于植物的根茎或种子中。在自然界中淀粉可看成是葡萄糖的一种贮藏方式。天然淀粉由直链淀粉与支链淀粉组成，直链与支链之比一般为(15%~25%）:(85%～75%），视植物种类与品种不同而异。二、糖类代谢概况3.多糖(2）糖原：糖原是动物细胞中能源的一种贮存形式有“动物淀粉”之称。主要贮存于动物的肝脏和肌肉组织中分别称为肝糖原和肌糖原。二、糖类代谢概况3.多糖(3）纤维素：纤维素是世界上最丰富的有机化合物，它是植物中的结构多糖，但也在某些被囊类动物中发现。二、糖类代谢概况（二）多糖的酶促降解生物体中的多糖是在相应酶的催化下被水解的。1.淀粉的酶促降解及消化吸收能够催化α一14－糖苷键和α－16一糖苷键水解的酶叫淀粉酶，主要包括α一淀粉酶、β－淀粉酶。二、糖类代谢概况（二）多糖的酶促降解生物体中的多糖是在相应酶的催化下被水解的。2.纤维素的水解纤维素是由β－D－葡萄糖通过β－1,4一糖苷键连接而成的长链大分子。纤维素酶能特异性地水解β－1,4一糖苷键，最终将纤维素水解成葡萄糖。三、血糖及其调节（一）血糖概述血液中的葡萄糖称为血糖，血糖是葡萄糖在体内的转运形式，在血液中分布于红细胞和血浆中，全身各组织都需要从血液中获得葡萄糖而供给生理活动需要。三、血糖及其调节（一）血糖概述某些动物血糖~三、血糖及其调节（二〉血糖的来