生物化学知识梳理

蛋白质：是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。蛋白质元素组成的特点：蛋白质的特征性元素为氮元素，平均值约为16%。蛋白质元素特点：蛋白质的特征性元素是氮元素，各种蛋白质的含氮量很接近，平均值约为16%样品中蛋白质含量=样品含氮量（g）*6.25②6.25为1g氮所代表的蛋白质含量（g).6.25=1/16%蛋白质分解释放的能量用来氧化供能。氮平衡：摄入食物的含氮量与排泄物中的含氮量之间的关系。氮总平衡：摄入氮=排出氮氮正平衡：摄入氮＞排出氮氮负平衡：摄入氮＜排出氮氮平衡的意义：可以反映体内蛋白质代谢的概况。除了甘氨酸外，其他都为左旋的，α的。（可能选择）酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（可能填空）谷氨酸独特的脱氨基方式：氧化脱氨酸（可能选择）※肽键：是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。蛋白质与多肽的区别：1.氨基酸残基数目＞50—蛋白质＜50—多肽2.蛋白质具有稳定的空间结构，固定的功能；多肽具有不稳定的空间结构。蛋白质的分子结构：一级结构：定义：指多肽链中氨基酸的排列顺序。主要的化学键：肽键二级结构：定义：多肽链主链中各原子的空间排布方式，叫做蛋白质的二级结构。主要的化学键：氢键二级结构类型：①α螺旋②β折叠③β转交④无规卷曲三级结构：定义：每一条多肽链中，包括侧链的整条多肽链基团之间的相互作用。主要的化学键：疏水键、离子键、氢键和分子间作用力四级结构：定义：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。主要的化学键：亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。※肽单元（肽平面）：由于肽键的长度介于单键与双键之间，所以肽键有一部分双键的特点，不能够旋转，导致肽键两端的氮、碳及其相连的原子，一共六个，位于同一个平面上，这个平面就叫做肽平面。※模体：在许多蛋白质分子中，可发现两个或两个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，各行使其功能，称为结构域。亚基：许多蛋白质由几条甚至几十条肽链组成，每一条肽链都具有独立完整的三级结构，称为该蛋白质的一个亚基。蛋白质的一级结构是空间结构和功能的基础，空间结构决定功能。（可能选择和填空）协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。如果是促进作用则称为正协同作用。如果是抑制作用则称为负协同作用。变构效应：小分子物质与蛋白质结合后，引起蛋白质空间结构发生改变，从而导致其功能的变化，称为变构效应。变构酶：能够进行变构效应的酶。※等电点：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正负离子的程度及趋势相等，呈兼性离子，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点（pI）。※蛋白质的变性：某些理化因素破坏稳定蛋白质构象的次级键，使蛋白质构象发生变化，引起蛋白质的理化性质改变、生物学功能丧失，这种现象称为蛋白质的变性。蛋白质变性的应用：①临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。②防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂的必要条件。蛋白质变性与沉淀的关系：变性的蛋白质易于沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。蛋白质紫外吸收280nm，核酸260nm（选择）茚三酮反应：与氨基酸反应，生成蓝紫色化合物，可定量氨基酸。（选择）双缩脲反应：与肽键反应，呈现紫色或红色，可用来检测蛋白质水解程度。（选择）盐析：在蛋白质溶液中加入大量的中性盐以破坏其胶体溶液稳定性而使其沉淀，称为盐析。核酸元素特点：P（9~10%）（选择）戊糖与磷酸连接：磷酸酯键核苷酸之间连接：磷酸二酯键碱基与戊糖之间连接：糖苷键（可能选择）碱基序列：核苷酸的排列顺序。※DNA双螺旋结构要点：①DNA分子是由2条方向相反、相互平行的多核苷酸链绕同一中心轴形成的右手双螺旋结构。②DNA分子2条链上的碱基通过A=T、G≡C之间形成氢键而互补配对，在双螺旋结构中，碱基对平面与中心轴垂直，糖基平面与中心轴平行。③双螺旋直径2nm，每一螺旋含10bp，螺距3.4nm，相邻碱基对之间的轴向距离为0.34nm；双螺旋表面有大沟和小沟，两者间隔排列。④碱基之间的氢键和碱基堆积力是维持双螺旋结构稳定的主要因素。染色体基本单位：核小体（选择）列举RNA的种类和功能信使RNA，mRNA功能：蛋白质合成模板转运RNA，tRNA功能：转运氨基酸核内不均一RNA，HnRNA功能;成熟mRNA的前体mRNA帽子结构：（m7Gppp）7-甲基三磷酸鸟苷（选择填空）多聚A尾结构：（polyA）多聚腺苷酸（选择填空）tRNA的二级结构：1.氨基酸臂2.DHU环3.反密码环4.额外环5.TΨC环tRNA三级结构：倒L形 （反密码子是交叉配对的，选择题可能考，也有可能写出密码子让你配对，记住是交叉配对。例：ACG-CGU。）※DNA的变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。DNA变性本质：氢键断裂（选择）※增色效应：DNA变性导致其紫外吸收增加的现象。※Tm（融解温度）：变性是在一个相对窄的温度范围内完成，在这一范围内，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度，又称融解温度。其大小与G+C含量成正比。退火：热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火。酶：酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。 蛋白质部分：决定酶的特异性酶 辅助因子：决定反应的种类（选择填空）辅酶与脱辅基酶的结合疏松，可以用透析或超滤的方法除去，是非共价键结合；辅基则与脱辅基酶结和紧密，不能通过透析或超滤方法除去是共价键结合。※酶的活性中心：指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。※酶促反应的特点/酶的特点/酶对于一般催化剂的特点：①高效性②特异性③不稳定性④可调节性特异性包括：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性（填空）

酶促反应速度的六大影响因素：酶浓度、底物浓度、PH、温度、抑制剂、激活剂（可能填空） 米氏方程（这个方程要记住，可能出计算题，给出某个数值，计算反应速度或者底物浓度。）Km是米氏常数Vmax为最大反应速度

Km：为酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。（mol/L）Km的意义：①是酶的特征性常数②可以反映酶与底物的亲和力：Km越大，酶与底物的亲和力越小。Vmax：酶完全被底物饱和时的反应速度。与酶浓度成正比。对比三种可逆性抑制作用：1、竞争性抑制：抑制剂与底物结构相似，两者相互竞争与酶的活性中心结合，从而阻碍酶底物复合体的形成，使酶的活性降低的抑制作用。特点：①抑制剂与底物的结构相似，相互竞争与酶的活性中心结合②动力学特征表现为Km增大，但Vmax不变③抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力以及抑制剂/酶的相对比例，增加底物浓度，可以减少甚至解除抑制2、非竞争性抑制：抑制剂可与酶活性中心以外的位点结合，酶与底物的结合不影响酶与抑制剂的结合特点：①抑制剂结合于酶活性中心外，且不影响底物与酶活性中心的结合②抑制程度只取决于抑制剂的浓度③动力学特点：Km不变，Vmax降低3、反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合特点：①抑制剂只与酶-底物复合物结合②抑制程度只取决于抑制剂及酶-底物复合物的浓度③动力学特征：Km与Vmax同时降低磺胺类药物的抑菌机制：磺胺类药物与对氨基苯甲酸的化学结构相似，竞争性的与二氢蝶酸合酶结合，抑制7,8-二氢蝶酸的合成，进一步抑制二氢叶酸的合成，则减少四氢叶酸的生成，四氢叶酸是一碳单位的转运载体，一碳单位是合成嘌呤、嘧啶的原料。进而干扰核酸的合成使细菌的生长繁殖受到抑制。※酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。酶原激活：在一定条件下，酶原转变成有活性的酶的过程称为酶原激活。※酶原激活的生理意义？①避免酶对细胞进行自身消化②酶在特定的部位和环境中发挥作用③是酶的储存形式酶原激活的本质是肽键的断裂（填选）变构调节：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆的结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。共价修饰：在其他酶的作用下，酶蛋白结合或脱去某些化学基团，从而引起酶活性改变的过程。※同工酶：催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。※维生素：是机体维持正常功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。维生素的分类：脂溶性维生素、水溶性维生素（填空）维生素A功能：抗干眼病维生素A原：β-胡萝卜素（填选）维生素D功能：抗佝偻病维生素D3原：7-脱氢胆固醇（填选）维生素E生化作用：1.抗氧化2.维持生殖功能（填选）维生素K功能：凝血（填选）维生素B1又名硫胺素，体内活性形式为焦磷酸硫胺素（TPP），TPP是α-酮酸氧化脱羧酶的辅酶，是磷酸戊糖途径中转酮醇酶的辅酶。（填选）维生素B6的活性形式是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。维生素B6主要作用：①磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺是氨基酸转氨酶的辅酶②磷酸吡哆醛也是氨基酸脱羧酶的辅酶泛酸的活性形式是辅酶A和酰基载体蛋白质。生物素是羧化酶的辅酶。维生素B12是唯一含有金属元素的维生素。维生素C又称抗坏血酸。※呼吸链：在线粒体内膜上存在的，由多种酶和辅酶按一定顺序排列组成的递氢和递电子的反应链，这一系列酶和辅酶称为呼吸链，又称电子传递链。呼吸链的组分及其作用：（要知道他们是递氢体还是递电子体，与铁有关的为递电子体）NAD—递氢体黄素蛋白—递氢体铁硫蛋白—递电子体泛醌—递氢体细胞色素—递电子体呼吸链的组成：复合体辅酶和辅基复合体ⅠFMN、Fe-S复合体ⅡFAD、Fe-S、Cytb复合体ⅢCytb、Cytc1、Fe-S复合体ⅣCytaa3、CuA、CuB还有两个游离的泛醌、Cytc呼吸链包括哪两条？对比一下两条呼吸链。①NADH氧化呼吸链②琥珀酸氧化呼吸链对比：①氢的来源不同：NADH氧化呼吸链的氢来源于NADH+H+琥珀酸氧化呼吸链的氢来源于琥珀酸的脱氢②第一个复合体不同：NADH氧化呼吸链经过复合体Ⅰ，复合体Ⅲ，复合体Ⅳ；琥珀酸氧化呼吸链经过复合体Ⅱ，复合体Ⅲ，复合体Ⅳ。③产能不同：NADH氧化呼吸链生成约2.5分子ATP琥珀酸氧化呼吸链生成约1.5分子ATP电子在色素中传递顺序：b→c1→c→aa3（选择）※ATP生成方式（填空或简答）①氧化磷酸化；是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化。例：琥珀酸变为延胡索酸，脱下来的氢进入呼吸链产生ATP。②底物水平磷酸化：是指底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成ATP的过程。例：1，3-双磷酸甘油酸在酶催化下把~p转移给ADP，生成ATP。※P/O比值：P/O比值是指氧化磷酸化过程中，每消耗1mol氧原子（即1/2molO2）所消耗的无机磷摩尔数，即生成ATP的摩尔数。影响氧化磷酸化的因素（一）抑制剂1.呼吸链抑制剂：阻断呼吸链中某些部位电子传递2.解偶联剂：使氧化与磷酸化偶联过程脱离3.氧化磷酸化抑制剂：对电子传递及ADP磷酸化均有抑制作用（二）ADP的调节（三）甲状腺激素：Na+，K+-ATP酶和解偶联蛋白基因表达均增加（四）线粒体DNA突变：与线粒体DNA病及衰老有关胞浆中NADH的氧化胞浆中NADH通过两个穿梭进入呼吸链对比：①穿梭的组织部位不同：在脑和骨骼肌，为α-磷酸甘油穿梭在肝、肾、心肌，为苹果酸-天冬氨酸穿梭②经过呼吸链不同：α-磷酸甘油穿梭进入琥珀酸氧化呼吸链苹果酸-天冬氨酸穿梭进入NADH氧化呼吸链③产能不同：α-磷酸甘油穿梭生成1.5分子ATP苹果酸-天冬氨酸穿梭生成2.5分子ATP脂肪分解是属于代谢过程（选择）※什么是乳酸循环？乳酸循环的生理意义是什么？（名解或简答）葡萄糖在肌肉组织中进行无氧氧化产生乳酸，乳酸随着血液进入肝里，进行糖异生，产生葡萄糖，再进入肌肉里产生能量。生理意义：①乳酸的再利用，减少乳酸的损失。②避免酸中毒。无氧氧化的生理意义？1.是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式。2.是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。①无线粒体的细胞，如：红细胞②代谢活跃的细胞，如：白细胞、骨髓细胞无氧氧化部位：胞浆有氧氧化部位：胞浆，线粒体※三羧酸循环的生理意义1.是三大营养物质氧化分解的共同途径2.是三大营养物质代谢联系的枢纽3.为其它物质代谢提供小分子前体4.为呼吸链提供H++e。此图出计算※有氧氧化与无氧氧化区别？1、反应部位：无氧氧化在胞浆中进行有氧氧化在胞浆和线粒体中进行2、反应条件：无氧氧化在有氧和无氧条件下都能进行有氧氧化只能在有氧条件下进行3、生成产物：无氧氧化生成乳酸有氧氧化生成水和二氧化碳4、关键酶：无氧氧化有3个关键酶：已糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶有氧氧化有7个关键酶：已糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶系、柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体5、生成能量的方式：无氧氧化通过底物水平磷酸化产生能量有氧氧化通过底物水平磷酸化和氧化磷酸化产生能量6、产生的能量：一分子葡萄糖彻底无氧氧化产生2个ATP一分子葡萄糖彻底有氧氧化产生30或32个ATP7、生理意义：无氧氧化：1）是机体在缺氧或剧烈运动时获得能量的主要途径2）是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能方式①无线粒体的细胞（成熟红细胞）②代谢活跃的细胞（白细胞、骨髓细胞）有氧氧化：是绝大多数组织细胞的主要供能方式巴斯德效应：指有氧氧化抑制糖酵解的现象。乙酰CoA的来源与去路来源：有氧氧化、β氧化、酮体、生酮氨基酸、甘油去路：TAC、脂肪酸、酮体、胆固醇磷酸戊糖途径的生理意义1、为核苷酸的生成提供核糖2、提供NADPH作为供氢体①NADPH是体内许多合成代谢的供氢体②NADPH参与体内的羟化反应，与生物合成或生物转化有关③NADPH可维持Gsh的还原性糖原合成和分解都在胞浆UDPG是活性葡萄糖※糖原合成的关键酶：糖原合酶糖原分解的关键酶：磷酸化酶※糖异生：是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。什么叫糖异生的三个能障？关键酶是什么？1、糖酵解的过程中有三个关键酶催化的不可逆反应，所以进行糖异生的时候要克服这三个不可逆的反应，因而就将这三个不可逆反应称为糖异生的三个能障2、三个能障：①丙酮酸羧化支路关键酶：丙酮酸羧化酶、PEP羧激酶②果糖-1,6-双磷酸生成果糖-6-磷酸关键酶：果糖二磷酸酶③葡萄-6-磷酸水解生成葡萄糖关键酶：葡糖-6-磷酸酶乙酰辅酶A不进入糖异生※糖异生的生理意义1.维持血糖浓度恒定2.补充或恢复肝糖原储备的重要途经3.有利于维持酸碱平衡必需脂肪酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合成，需从食物中摄取，故称必需脂肪酸。脂肪分解的完整过程：1、脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪逐步水解，生成甘油和游离脂肪酸并释放入血，供其他组织氧化分解的过程2、甘油的氧化分解：甘油首先被甘油激酶激活成3-磷酸甘油，3-磷酸甘油脱氢生成磷酸二羟丙酮，磷酸二羟丙酮既可以被氧化分解，又可以进行糖异生3、脂肪酸的氧化分解：①脂肪酸活化生成脂酰CoA②脂酰CoA在肉碱的作用下进入线粒体基质③β氧化：脱氢、加水、再脱氢、硫解④产物乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化分解一分子软脂酸（棕榈酸）彻底氧化分解生成的ATP数（计算题）1分子软脂酸共进行7次β氧化，产生8分子乙酰CoA、7分子FADH2和7分子NADH+H。其中，1分子FADH2经过呼吸链氧化产生1.5分子ATP，1分子NADH+H+氧化生成2.5分子ATP；1分子乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化为CO2和H20，产生10分子ATP。因此，1分子软脂酸彻底氧化共生成7×(2.5+1.5)+8×10=108分子ATP，减去脂肪酸活化时消耗的2分子ATP，净生成106分子ATP。什么是酮体？酮体的特点？酮体的生成和利用有哪些？酮体的生理意义是什么？1、酮体：乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮的统称2、酮体的特点：肝内生成肝外利用3、丙酮的生成：2个乙酰CoA生成乙酰乙酰COA，乙酰乙酰CoA变成HMG-CoA，HMG-CoA脱掉1个乙酰CoA变成乙酰乙酸，乙酰乙酸被NADP+H+还原为β-羟丁酸，β-羟丁酸脱羧从而生成丙酮4、酮体的利用：乙酰乙酸通过琥珀酰CoA转硫酶或乙酰乙酸硫激酶两种方式活化成乙酰乙酰CoA,乙酰乙酰CoA经过硫解生成2分子乙酰CoA，乙酰CoA进入三羧酸循环，产生ATP5、酮体代谢的生理意义：①是肝脏输出能源，可以通过血脑屏障，脑组织能量的重要来源②维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗软脂酸合成原料：乙酰CoA、NADPH软脂酸合成关键酶：乙酰CoA羧化酶乙酰CoA通过柠檬酸-丙酮酸循环出线粒体胆固醇合成原料：乙酰CoA，NADPH+H+关键酶：HMG-CoA还原酶※胆固醇的转化①转变为胆汁酸（肝脏）②转变为类固醇激素（肾上腺皮质、睾酮、卵巢等内分泌腺）③转化为7-脱氢胆固醇（皮肤）※血脂：血浆所含脂类统称血脂。四种血浆脂蛋白生理功能①乳糜微粒（GM）：转运外源性甘油三酯和胆固醇②极低密度脂蛋白（VLDL）：从肝脏转运内源性甘油三酯到肝外组织③低密度脂蛋白（LDL）：将肝脏合成的内源性胆固醇向肝外转运④高密度脂蛋白（HDL）：从肝外组织向肝内转运胆固醇※必需氨基酸体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸蛋白质的腐败作用：未被消化的蛋白质和未被吸收的氨基酸，在大肠下部受肠道菌作用被分解※氨基酸脱氨基的方式有哪些？哪个是最重要的？1.氧化脱氨基在转氨酶的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。2.转氨基作用L-谷氨酸是哺乳动物组织唯一能以相当高的效率进行氧化脱氨作用的氨基酸3.联合脱氨基①转氨基偶联氧化脱氨基作用（肾、肝）体内大部分氨基酸经此途径被分解为α-酮酸和NH3②转氨基偶联嘌呤核苷酸循环（心肌、骨骼肌）4.其他脱氨基联合脱氨基是最重要的※转氨基作用：在转氨酶的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。※转氨基作用的生理意义1.体内多数氨基酸脱氨基的重要方式2.机体合成非必需氨基酸的重要途径3.联合脱氨基的重要组成环节α-酮酸的代谢1、合成非必需氨基酸2、转变为糖或酮体；3、氧化供能※血氨的来源与去路（论述）1.血氨的来源①氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主要来源②体内含氮化合物的分解：胺类、嘌呤、嘧啶③肠道吸收的氨氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨④肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺2.血氨的去路①在肝内合成尿素，这是最主要的去路②合成非必需氨基酸及其它含氮化合物③合成谷氨酰胺④肾小管泌氨※试述鸟氨酸循环及其生理意义（论述）N-乙酰谷氨酸为激活剂CPS-Ⅰ为关键酶生理意义：将有毒的氨变为无毒的尿素※一碳单位：某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。二氢叶酸还原酶是抗癌类药物的靶点嘌呤核苷酸的从头合成：机体利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位与CO2等简单原料，经一系列连续酶促反应合成核苷酸的过程嘌呤核苷酸的补救合成途径：利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经过简单的反应，合成嘌呤核苷酸的过程，称为补救合成途径.(如果问嘧啶，就把所有的嘌呤改为嘧啶；如果问核苷酸，就把嘌呤改为碱基)嘌呤核苷酸从头合成的原料：天冬氨酸、一碳单位（甲酰基）、谷氨酰胺、甘氨酸、CO2嘧啶核苷酸从头合成的原料：天冬氨酸、谷氨酰胺、CO2嘌呤核苷酸合成过程：先生成IMP，由IMP分别合成AMP、GMP嘧啶核苷酸合成过程：先合成UMP，然后再合成CMP，再合成TMP嘌呤核苷酸的分解代谢产物：尿酸嘧啶核苷酸的分解代谢产物：β-丙氨酸、β-氨基异丁酸氨基甲酰磷酸合成酶I、II的区别？①氨基甲酰磷酸合成酶I（CPS-I）存在于线粒体中，N–乙酰谷氨酸是变构激活剂，参与尿素的合成。②氨基甲酰磷酸合成酶II（CPS-II）存在于胞液中，参与嘧啶核苷酸的合成，受UMP的反馈抑制。对比名解peptidebond肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去1分子H2O，所形成的酰氨键称为肽键。肽键的键长为0.132nm，具有一定程度的双键性质。参与肽键的6个原子位于同一平面。蛋白质等电点：在某一pH溶液中，蛋白质解离成正电荷、负电荷数相等，其静电荷为零，此溶液的pH值，即为该蛋白质的等电点。蛋白质变性：在某些理化因素作用下，致使蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物活性，称为蛋白质变性。氨基末端：多肽连游离α-氨基的一端称为氨基末端(简称N末端)。羧基末端：多肽连游离α羧基的一端称为羧基末端(简称C末端)。亚基：蛋白质四级结构中每个独立的具有三级结构的肽链单位称为亚基。蛋白质沉淀：分子聚集而从溶液析出的现象称为蛋白质沉淀。辅基：蛋白质分子中的非氨基酸成分称为辅基。对蛋白质的生物学功能起重要作用。增色效应：DNA的增色效应是指在解链的过程中，DNA的A260增加，与解链程度有一定的关系。Tm值：DNA变性过程中，紫外光吸收值达到最大的50%的温度称为DNA的解链温度（Tm）在Tm值时，核酸分子内50%的双链结构被解开。Tm值与DNA的分子大小和所含的碱基中的G+C比例成正比。Isoenzyme（同功酶）：是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶。根据国际生化学会的建议，同功酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同RNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。翻译后经修饰生成的多分子形式不在同功酶之列。同功酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同意细胞的不同亚细胞结构中，它在调节代谢上起着重要的作用。Zymogen（酶原）：有些酶在细胞内合成或初分泌是时只是酶的无活性前体，必须在一定条件下。这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。这种无活性酶的前体称作酶原。酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。vitamin（维生素）：是存在于食物中的一类低分子化合物，是维持机体正常生活或细胞代谢所必需的一类营养物质生物氧化：物质在生物体内进行氧化称生物氧化，主要指糖.、脂肪.、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程。呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶称为呼吸链(respiratorychain)又称电子传递链(electrontransferchain)。氧化磷酸化(oxidativephosphorylation)：是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化。底物水平磷酸化(substratelevelphosphorylation)：是底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成ATP的过程。P/O比值：物质氧化时，每消耗1mol原子氧（1/2O2）所消耗的无机磷（P）的mol数，称为该物质的P/O值。无氧样化：在无氧或缺氧的情况下,葡萄糖或糖原生成乳酸的过程。脂肪动员:指脂肪细胞内储存的脂肪在脂肪酶的作用下逐步水解生成脂肪酸和甘油以供其他组织利用的过程。氮平衡：在正常情况下，人体蛋白质的合成与分解处于动态平衡，每天从食物中以蛋白质形式摄入的总氮量与排出氮的量相当，基本上没有氨基酸和蛋白质的储存，这种收支平衡的现象称为“氮平衡”。必需氨基酸：凡人体自身不能合成，必须从食物中摄取的氨基酸称为必需氨基酸，如赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸等。一碳单位：是指在某些氨基酸分解代谢过程中产生的仅含有一个碳原子的基团如甲基、亚甲基、羟甲基等，一碳单位可来源于甘氨酸、苏氨酸、丝氨酸和组氨酸的分解代谢，一碳单位参与各种生物活性物质的修饰，参与嘌呤嘧啶的合成等。简答什么是蛋白质的变性？举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子。变性与沉淀的关系如何？蛋白质的变性在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失。其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。利用此性质可采用酒精、加热、紫外线照射等方法进行消毒、灭菌。利用钨酸、三氯醋酸等方法使其变性，沉淀去除血清蛋白质，用于化验室检测。制备酶、疫苗、免疫血清等蛋白质制剂时，应选用不引起变性的沉淀剂，并在低温等适当条件下保存。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀并没有变性。什么是蛋白质的二级结构?它主要有哪几种?蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有α－螺旋、β－折叠、β－转角和无规卷曲四种。DNA双螺旋结构的基本内容。DNA是由2条链反向互补构成的双链结构，在该结构中，由脱氧核糖与磷酸交替构成的亲水骨架(DNA主链)位于外侧，碱基位于内侧。碱基之间形成氢键而将两条链结合在一起。由于受结构限制，氢键形成于特定的碱基对之间：A总是以2个氢键与T配对，G总是以3个氢键与C配对。DNA通过碱基堆积力进一步形成右手螺旋结构。在双螺旋中，碱基平面与螺旋轴垂直，糖环平面与碱基平面接近垂直，与螺旋轴平行；双螺旋直径2nm，每1螺旋含10个碱基对，螺距3.4nm，相邻碱基对之间的轴向距离0.34nm；双螺旋表面有2条沟槽：大沟(也称主槽)宽1.2nm，小沟(也称次槽)宽0.6nm。RNA的种类及其生物学作用。目前研究比较清楚的RNA包括，在蛋白质合成过程中传递遗传信息的mRNA，运输合成原料氨基酸的tRNA，构成蛋白质合成机器核糖体的rRNA，以及具有自催化活性的核酶。HnRNA何谓同工酶？在临床诊断上有什么意义？催化活性相同，而分子结构、理化性质及免疫活性不同的一类酶称为同工酶。同工酶的测定对于某些疾病的鉴别诊断有一定的帮助。例如，乳酸脱氢酶五种同工酶，其分布不同。LDH1主要存在于心肌细胞，LDH5主要存在于肝细胞。当心肌细胞受损时，血清中LDH1活性升高；当肝细胞受损时，血清中LDH5活性升高。试比较三种可逆性抑制作用的特点。（1）竞争性抑制：抑制剂结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的相对浓度有关。Km升高，Vmax不变。（2）非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同。它只与活性中心以外的必需基团结合，使[E]和[ES]都下降。该抑制作用的强弱只与抑制剂浓度有关。Km不变，Vmax下降。（3）反竞争性抑制：抑制剂并不与酶直接结合，而是与ES复合物结合成ESI，使酶失去催化活性。结合的ESI则不能分解成产物。Km下降，Vmax下降。酶的催化作用有哪些特点？酶与一般催化剂的不同主要表现在四个方面：①酶的催化效率极高，可比一般催化剂高107～1013倍。②酶作用的专一性。即酶对底物具有严格的选择性。③酶的高度不稳定性。由于酶的化学本质是蛋白质，它对周围环境极为敏感，它极易受外界条件的影响而改变其构象和性质，因而也必然影响到它的催化活性。④酶催化活力与酶量的可调节性。酶可诱导产生，其代谢受中枢神经系统的调节和控制。酶的专一性有哪几种类型？酶的专一性可分为三种类型：①酶的绝对专一性，即一种酶仅作用于一种底物催化一种化学反应，对其他任何底物都无催化作用。②酶的相对专一性。即一种酶可作用于一类化合物或一种化学键。③立体异构专一性。即一种酶仅作用于立体异构中的一种，而对另一种则无作用。请写出B族维生素和辅酶的关系。辅酶是维生素的衍生物，组成辅酶是B族维生素的重要生理功能。B族维生素与其相应的辅酶如下所示：维生素组成的辅酶B1TPPB2FMN,FADB6磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺B12甲钴胺素，5'-脱氧腺苷钴胺素PPNAD+，NADP+生物素羧化酶的辅酶泛酸辅酶A(CoASH)叶酸四氢叶酸什么是呼吸链？各组分排列顺序如何？写出各组分酶名称及辅酶名称。呼吸链代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶称为呼吸链(respiratorychain)又称电子传递链(electrontransferchain)。简述糖酵解的生理意义。①在集体缺氧的情况下迅速提供能量；②成熟的红细胞没有线粒体，在氧供充足的情况下也完全依赖糖酵解功能；③在某些组织细胞中，如神经、白细胞、骨髓等，即使不缺氧也有糖酵解提供部分能量。简述磷酸戊糖途径的生物学意义。(1)为核酸的生物合成提供核糖(2)提供NADPH作为供氢体参与体内多种代谢反应：①NADPH时体内许多合成代谢的供氢体；②NADPH作为羟化酶的辅酶参与体内的羟化反应；③NADPH作为谷胱甘肽还原酶的辅酶维持谷胱甘肽的还原状态。何谓糖异生的“三个能量障碍”？克服这三个能障需要哪些酶？糖酵解过程中由已糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶催化的反应不可逆，这三个不可逆反应是糖异生的三个“能障”。克服这三个“能障”需要四个限速酶，即丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖双（二）磷酸酶-1和葡萄糖-6-磷酸酶。①丙酮酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸，有2个反应组成，分别由丙酮酸所化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化；②1，6-双磷酸果糖转变成6-磷酸果糖，由果糖双磷酸酶催化；③6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖，由葡萄糖-6-磷酸酶催化。简述血糖的来源和去路。血糖的来源：①食物中糖的消化吸收；②肝糖原的分解；③乳酸、甘油、生糖氨基酸的糖异生。血糖的去路：①合成糖原；②经糖酵解生成乳酸，或经有氧氧化生成CO2和H2O,并释放出能量；③进入磷酸戊糖途径；④转变成脂类或氨基酸。1分子葡萄糖彻底氧化能生成多少ATP？反应辅酶最终获得ATP第一阶段葡萄糖→葡萄-6-磷酸-1果糖-6磷酸→果糖-1,6-二磷酸-12×3-磷酸甘油醛→2×1,3-二磷酸甘油酸2NADH（胞质）3或52×1,3-二磷酸甘油酸→2×3-磷酸甘油酸22×-磷酸烯醇式丙酮酸→2×-丙酮酸2第二阶段2×-丙酮酸→2×乙酰CoA2NADH（线粒体基质）5第三阶段2×异柠檬酸→2×α-丙酮二酸2NADH（线粒体基质）52×α-丙酮二酸→2×琥珀酰CoA2NADH52×琥珀酰CoA→2×琥珀酸22×琥珀酸→2×延胡索酸2FADH232×苹果酸→2×草酰乙酸2NADH5由1分子葡萄糖总共获得30或32乙酰CoA的来源与去路来源：由糖、脂肪、氨基酸和酮体分解代谢产生。去路:进入三羧酸循环彻底氧化成CO2和H2O并放出能量；合成脂肪酸、胆固醇及酮体。用超速离心法和电泳法可将血浆脂蛋白分成哪几种？各种血浆脂蛋白有何重要功能？用超速离心法可将血浆脂蛋白分成CM、VLDL、LDL及HDL四种，用电泳法可将血浆脂蛋白分成CM、β-LP、preβ-LP及α-LP四种。CM由小肠粘膜上皮细胞合成，主要功能是转运外源性甘油三酯；VLDL主要由肝细胞合成，主要功能是转运内源性甘油三酯；LDL由VLDL在血浆中转变而来，主要功能是向肝外组织转运胆固醇；HDL主要由肝细胞合成，主要功能是向肝内转运胆固醇。简述血氨的来源和去路。血氨的来源：（1）体内氨基酸脱氨基作用产生氨，是体内血氨的主要来源。（2）肠道内产生的氨被吸收入血（3）肾脏的肾小管上皮细胞内的谷氨酰胺酶水