蛋白质的结构与功能授课用

什么是蛋白质(protein)?

蛋白质是由许多氨基酸（aminoacids）通过肽键（peptidebond）相连形成的高分子化合物。本文档共96页；当前第1页；编辑于星期三\18点5分蛋白质研究的历史1833年，从麦芽中分离淀粉酶，随后从胃液中分离到类似胃蛋白酶的物质。1864年，血红蛋白被分离并结晶。19世纪末，证实蛋白质有氨基酸组成，并合成了多种短肽。20世纪初，发现蛋白质的二级结构，完成胰岛素一级结构测定。20世纪中叶，各种蛋白质分析技术相继建立，促进了蛋白质研究迅速发展。1962年，确定了血红蛋白的四级结构。20世纪90年代，功能基因组与蛋白质组研究展开。本文档共96页；当前第2页；编辑于星期三\18点5分第一节蛋白质是生命的物质基础本文档共96页；当前第3页；编辑于星期三\18点5分分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。朊病毒含量高：人体的45%为蛋白质，脾、肺、肌肉含量均超过80%，细菌的含量为50~80%，干酵母的含量为46.6%。蛋白质的生物学重要性1.蛋白质是构成生物体的重要组成物质本文档共96页；当前第4页；编辑于星期三\18点5分生物催化作用代谢调节作用转运储存作用运动与支持作用生物膜功能功能多样性免疫保护作用调控生长与分化接受和传递遗传信息总而言之，没有蛋白质就没有生命……2.蛋白质具有重要的生物学功能本文档共96页；当前第5页；编辑于星期三\18点5分很多蛋白质本身就为药物（如一些多肽、激素等）；即使有效成分不是蛋白质，但在提取、分离时必然遇到有关蛋白质的处理问题；蛋白质的研究对有关药物的生产、储存、分析和应用等也具有重要的现实意义。药学领域本文档共96页；当前第6页；编辑于星期三\18点5分第二节蛋白质的化学组成本文档共96页；当前第7页；编辑于星期三\18点5分蛋白质平均含N量为总蛋白的16％，这是凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据：蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25注意：一定要排除非蛋白质的氮对蛋白质含量测定的影响主要元素组成：C、H、O、N、S；有些还含有少量的P或金属元素Fe、Cu、Zn、Mn等；个别蛋白质还含有碘。蛋白质的元素组成本文档共96页；当前第8页；编辑于星期三\18点5分组成蛋白质的基本结构单位是什么呢？本文档共96页；当前第9页；编辑于星期三\18点5分蛋白质的水解酸水解、碱水解、蛋白酶水解本文档共96页；当前第10页；编辑于星期三\18点5分蛋白质的基本结构单位——氨基酸R=H-GlycineR=CH3-AlanineCOOHRgroupaH2NH（一）氨基酸的结构本文档共96页；当前第11页；编辑于星期三\18点5分存在自然界的氨基酸有180余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20余种（基本氨基酸），且均属于L-α-氨基酸（除甘氨酸）。本文档共96页；当前第12页；编辑于星期三\18点5分从氨基酸的结构通式可以看出：构成蛋白质的基本氨基酸为α-氨基酸，脯氨酸例外，为α-亚氨基酸。各种氨基酸的区别在于R侧链，R不同蛋白质的空间结构和理化性质也会发生变化。除R为H（甘氨酸）外，其余氨基酸的α-碳原子都是不对称的，可形成不同的构型，具有旋光性。天然蛋白质中基本氨基酸均为L-型。COOHH2CCH2CH2CH2H+N本文档共96页；当前第13页；编辑于星期三\18点5分组成蛋白质的氨基酸共有20种（二）氨基酸的分类非极性氨基酸

极性氨基酸

极性不带电荷的氨基酸带负电荷的氨基酸带正电荷的氨基酸不同的aa在于

R基团的不同1.根据R基团的理化性质本文档共96页；当前第14页；编辑于星期三\18点5分I非极性氨基酸（八种）

丙氨酸 AlaCOOHCH3CHNH2

CHCHCOOHNH2

CH3CH3

缬氨酸 ValCOOHCH2CHNH2

CH3CH3CH亮氨酸 Leu异亮氨酸 IleCOOHCHNH2

CHCH3CH2CH3本文档共96页；当前第15页；编辑于星期三\18点5分I非极性氨基酸（八种）

脯氨酸 ProCOOHCHNHCH2CH2CH2

苯丙氨酸 PheCOOHCHNH2

CH2COOHCH2CHNH2

色氨酸 TrpN

H

甲硫氨酸 MetCOOHCHNH2

CH2CH2SCH3吲哚基本文档共96页；当前第16页；编辑于星期三\18点5分II极性不带电荷的氨基酸（七种）CHCOOHCHNH2

苏氨酸 ThrCH3HO

丝氨酸 SerCOOHCHNH2

CH2HO半胱氨酸 CysCOOHCHNH2

CH2HS

酪氨酸 TyrCOOHCHNH2CH2HO巯基本文档共96页；当前第17页；编辑于星期三\18点5分II极性不带电荷的氨基酸（七种）

天冬酰胺 AsnCOOHCHNH2

CH2COH2NCOOHCHNH2

谷氨酰胺 GlnCH2COH2NCH2

甘氨酸 GlyCOOHCHNH2H本文档共96页；当前第18页；编辑于星期三\18点5分III带负电荷的氨基酸（两种）

天冬氨酸 AspCOOHCHNH2

CH2COHOCOOHCHNH2

谷氨酸 GluCH2COHOCH2本文档共96页；当前第19页；编辑于星期三\18点5分IV带正电荷的氨基酸（三种）(CH2)4

赖氨酸 LysCOOHCHNH2H2N

精氨酸 ArgCOOHCHNH2

(CH2)3NHCNHH2NCOOHCHNH2

组氨酸 HisCH2NHN胍基咪唑基本文档共96页；当前第20页；编辑于星期三\18点5分非极性氨基酸：缬、甲、脯、丙、亮、异亮、苯、色写家谱并晾一晾本色记忆方法极性氨基酸：酪、丝、苏、半、甘、天酰、谷酰老师说半干天谷咸带负电：天冬氨酸、谷氨酸带正电：赖氨酸、精氨酸、组氨酸本文档共96页；当前第21页；编辑于星期三\18点5分通常是常见氨基酸的衍生物。例如：2.稀有氨基酸羟基化的氨基酸4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸存在于结缔组织胶原蛋白中甲基化的氨基酸甲基组氨酸、甲基赖氨酸存在于肌球蛋白中γ-羟基谷氨酸存在于凝血酶原中，参与凝血本文档共96页；当前第22页；编辑于星期三\18点5分1986年--硒代半胱氨酸，硒元素取代了半胱氨酸中的硫元素；2002年--吡咯赖氨酸，赖氨酸的ε-氨基与（4R，5R）-4-取代-吡咯啉-5-羧酸以酰胺键相连而形成的化合物。是生物体内组成蛋白质的第21和第22种基本氨基酸，均属于L-α-氨基酸。SeH本文档共96页；当前第23页；编辑于星期三\18点5分以游离或结合态存在细胞或组织中，大部分是常见氨基酸的衍生物或异构型。例如：3.

非蛋白质氨基酸鸟氨酸、瓜氨酸是尿素循环的中间代谢产物；D-谷氨酸、D-丙氨酸存在于细菌细胞壁肽聚糖中；γ-氨基丁酸由谷氨酸脱羧产生，为重要的神经递质。本文档共96页；当前第24页；编辑于星期三\18点5分1.物理性质形态：均为白色结晶或粉末，不同氨基酸的晶型结构不同。溶解性：一般都溶于水，不溶或微溶于醇，不溶于丙酮，在稀酸和稀碱中溶解性好。熔点：氨基酸的熔点一般都比较高，一般都大于200℃，超过熔点以上氨基酸分解产生胺和二氧化碳。旋光性：除甘氨酸外都有旋光性，左旋用（-）表示，右旋用（+）表示。氨基酸的旋光性和大小取决于R基的性质，并且与D/L型没有直接的对应关系。氨基酸的性质本文档共96页；当前第25页；编辑于星期三\18点5分2.化学性质氨基酸的两性解离与等电点氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。等电点（isoeletricpoint，PI）：当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，成为兼性离子，净电荷为0，呈电中性，此时溶液的pH值即为氨基酸的等电点。在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，pH变化时，迁移发生变化。本文档共96页；当前第26页；编辑于星期三\18点5分pI是氨基酸的特征常数pH﹤pI阳离子pH=pI两性离子pH﹥pI阴离子本文档共96页；当前第27页；编辑于星期三\18点5分紫外吸收性质

酪氨酸、色氨酸R基团有共轭双键，具有紫外吸收特性，其最大吸收波长在280nm附近。大多数蛋白质含有这两种氨基酸，因此测定蛋白溶液280nm处吸光值是检测蛋白浓度的快速简便有效的方法本文档共96页；当前第28页；编辑于星期三\18点5分在加热条件及弱酸环境下，氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可以作为氨基酸的定量分析方法。茚三酮反应（灵敏度为1ug）本文档共96页；当前第29页；编辑于星期三\18点5分寡肽、多肽的组成单位多种生物活性物质的前体：NO前体—精氨酸；褪黑色素前体-色氨酸。作为神经递质（谷氨酸、γ-氨基丁酸）氧化分解产生ATP作为糖异生的前体氨基酸的生理功能本文档共96页；当前第30页；编辑于星期三\18点5分蛋白质分子中氨基酸是如何连接的呢？本文档共96页；当前第31页；编辑于星期三\18点5分两个氨基酸分子头尾连接起来肽键的形成NH2COOH1NH2COOH2NH2CNCOOHOH21脱水CarbodiimideJuangRH(2004)BCbasics本文档共96页；当前第32页；编辑于星期三\18点5分本文档共96页；当前第33页；编辑于星期三\18点5分一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。肽键与肽链本文档共96页；当前第34页；编辑于星期三\18点5分由两个氨基酸组成的肽称为二肽，三个氨基酸组成的肽称为三肽，依此类推。由十个以下氨基酸组成的肽称为寡肽（oligope-ptide）;十个以上氨基酸组成的肽称为多肽或多肽链（polypeptide）。肽链中的氨基酸因为脱水缩合而非原来的完整分子单元，故将其称为氨基酸残基（residue）。本文档共96页；当前第35页；编辑于星期三\18点5分肽链中AA的排列顺序和命名在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序。多肽链有两端：N-端：多肽链中有游离-氨基的一端，也称氨基端；

C-端：多肽链中有游离-羧基的一端，也称羧基端。氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu本文档共96页；当前第36页；编辑于星期三\18点5分本文档共96页；当前第37页；编辑于星期三\18点5分第三节蛋白质的分子结构本文档共96页；当前第38页；编辑于星期三\18点5分蛋白质是具有三维空间结构的高分子物质，根据蛋白质肽链的折叠方式和复杂程度，将蛋白质结构分为…….本文档共96页；当前第39页；编辑于星期三\18点5分1234

蛋白质的结构层次Mathewsetal(2000)Biochemistry(3e)p.195本文档共96页；当前第40页；编辑于星期三\18点5分一级结构（primarystructure）-氨基酸序列二级结构（secondarystructure）-主要由氢键稳固的局部构象，如-helix,-sheet等三级结构（tertiarystructure）-一条多肽链中所有原子或基团在三维空间的整体排布四级结构（quarternarystructure）

-多个多肽链的组合空间结构蛋白质结构的层次本文档共96页；当前第41页；编辑于星期三\18点5分蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构指蛋白质分子中多肽链的氨基酸排列顺序（注意方向），包括二硫键的位置。主要的化学键：肽键，二硫键本文档共96页；当前第42页；编辑于星期三\18点5分一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。本文档共96页；当前第43页；编辑于星期三\18点5分蛋白质的一级结构的测定蛋白质的一级结构指蛋白质多肽链中AA的排列顺序以及多肽链内或链间二硫键的数目和位置。其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物学功能的基础。本文档共96页；当前第44页；编辑于星期三\18点5分如何测定蛋白质一级结构：氨基酸序列(1)直接进行氨基酸测序： Edmandegradation

F.Sanger(CambridgeU.) →Insulin----胰岛素(A,Bchains)(2)由cDNA序列反推氨基酸序列： DNA定序法：F.Sanger

JuangRH(2004)BCbasics本文档共96页；当前第45页；编辑于星期三\18点5分1.小片段肽链测序：二硝基氟苯（FDNB）法二甲氨基磺酰氯（DNS-Cl）法Edman降解法（苯异硫氰酸酯法）氨肽酶法肼解法羧肽酶法N末端氨基酸的分析C末端氨基酸的分析本文档共96页；当前第46页；编辑于星期三\18点5分N末端基氨基酸测定主要涉及三步反应：偶联反应、环化断裂反应、转化反应。此法的特点是能够不断重复循环，将肽链N-端氨基酸残基逐一进行标记和解离。Edman降解法（苯异硫氰酸酯法，PITC法）脱去N末端氨基酸后，剩下的肽链仍然是完整的。本文档共96页；当前第47页；编辑于星期三\18点5分苯异硫氰酸酯（PITC)碱性条件，偶联酸性条件，断裂环化PTC-肽本文档共96页；当前第48页；编辑于星期三\18点5分多肽与肼在无水条件下加热，C-端氨基酸即从肽链上解离出来，其余的氨基酸则变成肼化物。肼化物能够与苯甲醛缩合成不溶于水的物质而与C-端氨基酸分离。C末端基氨基酸测定①肼解法本文档共96页；当前第49页；编辑于星期三\18点5分羧肽酶是一种肽链外切酶，它能特异地从多肽链的C-端将氨基酸依次水解下来，是C末端分析常用的方法。目前常用的羧肽酶有四种：A,B,C和Y；C末端基氨基酸测定②羧肽酶法羧肽酶种类能水解氨基酸种类羧肽酶A脂肪族或芳香族氨基酸（Pro除外）C-末端肽键羧肽酶B只能水解由碱性氨基酸构成的C-末端肽键羧肽酶CC-末端的Pro羧肽酶Y能切断各种氨基酸在C-末端的肽键本文档共96页；当前第50页；编辑于星期三\18点5分2.大片段肽链测序：分析多肽链的N-末端和C－末端残基(二硝基氟苯法,丹酰氯法)非共价键（需要用变性剂尿素或SDS）二硫键需要用还原法用两种不同的裂解方式裂解多肽链为较小片段测定各片段的氨基酸顺序用片段重叠法重新建立完整多肽链的一级结构测定蛋白质分子中多肽链的数目拆分蛋白质分子中的多肽链蛋白质末端分析或SDS－聚丙烯酰胺凝胶电泳本文档共96页；当前第51页；编辑于星期三\18点5分测序步骤A.多肽链的拆分由多条多肽链组成的蛋白质分子，必须先进行拆分。可用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍处理，即可分开多肽链(亚基)B.二硫键的断裂可在尿素或盐酸胍存在时，用过量的-巯基乙醇处理，使二硫键还原为巯基，然后用烷基化试剂保护生成的巯基，以防止它重新被氧化。蛋白质一级结构的测定本文档共96页；当前第52页；编辑于星期三\18点5分C.测定蛋白质分子中多肽链的数目蛋白质末端分析SDS－聚丙烯酰胺凝胶电泳蛋白质一级结构的测定本文档共96页；当前第53页；编辑于星期三\18点5分D.多肽链断裂成多个肽段以便建立两个重要的氨基酸序列参考点

可采用两种或多种不同的断裂方法（断裂点不同）将多肽样品断裂成两套或多套肽段，并将其分离开来。酶解法:胰蛋白酶、糜蛋白酶、胃蛋白酶、嗜热菌蛋白酶、羧肽酶和氨肽酶化学法：(Cyanogenbromide)溴化氰水解法，它能选择性地切割由甲硫氨酸的羧基所形成的肽键。蛋白质一级结构的测定本文档共96页；当前第54页；编辑于星期三\18点5分蛋白质一级结构的测定E.分析多肽链的N-末端和C-末端残基以便建立两个重要的氨基酸序列参考点N末端二硝基氟苯（DNFB）法丹磺酰氯（DNS）法Edman降解法氨肽酶法C末端肼解法还原法羧肽酶本文档共96页；当前第55页；编辑于星期三\18点5分蛋白质一级结构的测定F.片段重叠法确定肽段在多肽链中顺序示意两套或两套以上不同方法断裂的肽段样品，切口彼此错位，两套肽段正好相互跨过切口而重合，达到互补的目的。本文档共96页；当前第56页；编辑于星期三\18点5分借助重叠肽确定肽段次序：末端残基HS末端肽段HOWT

APS

（OUS）第一套肽段HOWT

OUS

EOVE

RLA

PS第二套肽段HO

WTOU

SEO

VERL

APS

推断全顺序HOWTOUSEOVERLAPS氨基末端残基H羧基末端残基S第一套肽段第二套肽段

OUS

SEO

PS

WTOU

EOVE

VERL

RLA

APS

HOWT

HO举例：所得资料本文档共96页；当前第57页；编辑于星期三\18点5分核酸推导法原理：蛋白质的氨基酸顺序是由核酸的核苷酸顺序决定的。测出核酸的核苷酸顺序根据三个核苷酸确定一个氨基酸的密码子推导出蛋白质的氨基酸顺序本文档共96页；当前第58页；编辑于星期三\18点5分小结掌握：片段重叠法确定肽段在多肽链中顺序；熟记：组成蛋白质的各种氨基酸以及缩写符号；熟悉：分析多肽链的N-末端和C-末端残基的方法；本文档共96页；当前第59页；编辑于星期三\18点5分蛋白质分子的构象又称空间结构、立体结构、高级结构、三维构象等，是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链的走向。蛋白质的分子构象取决于一级结构，是蛋白质生物学功能或活性所必需的。蛋白质的构象可分为二、三、四级结构。蛋白质的二级结构本文档共96页；当前第60页；编辑于星期三\18点5分蛋白质的二级结构定义是指肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠形成的有规则的构象，以氢键为主要的次级键。蛋白质的二级结构中不涉及氨基酸残基侧链的构象。主链：是由氨基酸的羧基与氨基形成的肽键部分规则的重复排列而成。侧链：R基部分。本文档共96页；当前第61页；编辑于星期三\18点5分两肽键平面的交接点为α-碳以肽键为平面连接成多肽长链注意：α-碳上面接有各种大小不等的基团本文档共96页；当前第62页；编辑于星期三\18点5分肽单位（peptideunit）：肽键与相邻的两个Cα组成的基团其中肽键具有部分双键性质，不能自由旋转。肽单位是刚性平面，其上面6个原子处于同一平面，称为肽平面。肽链主链上只有两个α碳原子连接单键可旋转。肽单位中与C-N相连的氢和氧原子与两个α碳原子呈反向分布。本文档共96页；当前第63页；编辑于星期三\18点5分肽链中的肽平面本文档共96页；当前第64页；编辑于星期三\18点5分蛋白质空间结构单元β-折叠(β-pleatedsheet)β-转角(β-turn)环(loop)无规则卷曲（randomcoil）Ribbonmodelofthebacterialcatabolitegeneactivatorprotein(CAP)α-螺旋(α-

helix)

肽键平面对多肽链构象的限制本文档共96页；当前第65页；编辑于星期三\18点5分肽平面的相叠形成α螺旋本文档共96页；当前第66页；编辑于星期三\18点5分-螺旋(-helix)指蛋白质分子中多个肽平面通过氨基酸-碳原子的旋转，使多肽链的主骨架沿中心轴盘曲成稳定的-螺旋构象。本文档共96页；当前第67页；编辑于星期三\18点5分右手-螺旋，螺距为0.54nm，每圈含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸残基之间的距离为0.15nm;稳定因素：链内氢键，每隔三个氨基酸残基形成一个氢键，氢键取向与主轴基本平行。R基团在外侧，其大小、形状及电荷等均影响-螺旋的稳定性和形成。0.54nm-螺旋结构特征本文档共96页；当前第68页；编辑于星期三\18点5分肽链伸展使肽键平面之间折叠成锯齿状；-折叠借相邻主链之间的氢键维系。肽链中氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下。-折叠的结构特征本文档共96页；当前第69页；编辑于星期三\18点5分-折叠有两种类型。一种为顺式，肽链的N-端在同侧。另一种为反式，即相邻两条肽链的方向相反。一般反式较为稳定。本文档共96页；当前第70页；编辑于星期三\18点5分

-转角（-turn）在-转角部分，由四个连续的氨基酸残基组成；弯曲处的第一个氨基酸残基的-C=O和第四个残基的–N-H之间形成氢键，产生一个不很稳定的环状结构。这类结构主要存在于球状蛋白分子中。COOHH2CCH2CH2CH2H+N本文档共96页；当前第71页；编辑于星期三\18点5分无规卷曲（randomcoil）指多肽链主链部分形成的无规律构象。一种蛋白质往往具有多种不同类型的二级结构构象，只是不同蛋白质各占多少不同而已。本文档共96页；当前第72页；编辑于星期三\18点5分核糖核酸酶的分子结构α-螺旋β-折叠β-转角无规卷曲本文档共96页；当前第73页；编辑于星期三\18点5分基序基序（motif）又称为超二级结构、模体或模序：多肽链内顺序上相邻的二级结构常在空间中相互接近，相互作用而形成有规则的二级结构聚集体。超二级结构在结构的组织层次上高于二级结构，但没有完整的结构域。常见的有：αα，βββ，βαβ本文档共96页；当前第74页；编辑于星期三\18点5分αα本文档共96页；当前第75页；编辑于星期三\18点5分结构域（domain）三级结构层次上的局部折叠区。结构域：在较大的蛋白质分子中，多肽链上相邻的基序（超二级结构）紧密联系，进一步折叠成一个或多个相对独立的致密的三维实体。具有独特的空间构象，与分子整体以共价键相连，并承担特定的生物学功能。蛋白质分子可以有多个相同或不同的结构域；不同的蛋白质分子可以有相同的结构域。本文档共96页；当前第76页；编辑于星期三\18点5分丙酮酸激酶的结构域本文档共96页；当前第77页；编辑于星期三\18点5分蛋白质的三级结构(TertiaryStructure)具有二级结构、超二级结构及结构域的一条多肽链上，序列上相隔较远的AA残基侧链相互作用，在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。指在一条多肽链上所有原子和基团在三维空间的整体排布。大多数蛋白质的三级结构为球状或近似球状。大多数的亲水的侧链分布于球形结构的表面，而疏水的侧链链分布于球形结构的内部，形成疏水的核心。溶菌酶分子三级结构本文档共96页；当前第78页；编辑于星期三\18点5分维系三级结构的化学键主要是非共价键：氢键、离子键、疏水键和范德华力。本文档共96页；当前第79页；编辑于星期三\18点5分蛋白质的四级结构(QuaternaryStructure)：二个或二个以上的亚基之间相互作用，彼此以非共价键相连而形成更复杂的构象。蛋白质的四级结构本文档共96页；当前第80页；编辑于星期三\18点5分1.蛋白亚基具有一、二、三级结构的多肽链，称为亚基或亚单位(subunit)，四级结构的实质是亚基在空间排列的方式。2-10个亚基组成具有四级结构的蛋白质为寡聚体(oligomer)，多于10个称为多聚体（polymer）。

单独亚基无生物学功能，当亚基聚合成为具有完整四级结构的蛋白质后才有功能。本文档共96页；当前第81页；编辑于星期三\18点5分2.亚基间的结合力维持亚基之间的化学键主要是疏水键。亚基间的疏水基团为了避开水相而相互作用形成疏水键，导致亚基聚合。此外，氢键、离子键、范德华力、二硫键等在维持蛋白质的四级结构也起一定的作用。本文档共96页；当前第82页；编辑于星期三\18点5分血红蛋白(hemoglobin)四级结构本文档共96页；当前第83页；编辑于星期三\18点5分蛋白质的分子结构小结四级结构三级结构结构域超二级结构二级结构蛋白质的一级结构20种氨基酸本文档共96页；当前第84页；编辑于星期三\18点5分第四节

蛋白质的结构与功能本文档共96页；当前第85页；编辑于星期三\18点5分一级结构是空间结构的基础，并且决定高级结构，而高级结构决定它的生物学功能。本文档共96页；当前第86页；编辑于星期三\18点5分在蛋白质的一级结构中，有少数氨基酸残基参与功能活性部位的构成或处于特定构象的关键部位，这部分残基对于蛋白质正常发挥功能至关重要。一、蛋白质一级结构与功能的关系本文