生化酶的结构功能

Enzyme第三章

酶本章内容提要：1、酶的分子结构与功能2、酶的工作原理3、酶促反应动力学4、酶的调节5、酶的分类与命名6、酶与医学的关系酶的概念：目前将生物催化剂分为两类酶（蛋白质）、

核酶（核糖核酸）酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核糖核酸。酶学研究简史：公元前两千多年，我国已有酿酒记载。一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念。1995年，JackW.Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。第一节

酶的分子结构与功能

TheMolecularStructureandFunctionofEnzyme

酶的不同形式：单体酶(monomericenzyme)：仅具有三级结构的酶。寡聚酶(oligomericenzyme)：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。多酶体系(multienzymesystem)：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。多功能酶(multifunctionalenzyme)或串联酶(tandemenzyme)：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。一、酶的分子组成结合酶(conjugatedenzyme)单纯酶(simpleenzyme)一、酶的分子组成蛋白质部分：酶蛋白(apoenzyme)辅助因子(cofactor)

金属离子小分子有机化合物全酶(holoenzyme)结合酶(conjugatedenzyme)单纯酶(simpleenzyme)只有全酶才具有催化作用。*各部分在催化反应中的作用酶蛋白决定反应的特异性（即决定催化什么底物）辅助因子决定反应的种类与性质（即决定使底物发生什么样的反应）金属离子的作用：稳定酶的构象；参与催化反应，传递电子；在酶与底物间起桥梁作用；中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。金属酶(metalloenzyme)金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。

金属激活酶(metal-activatedenzyme)金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。小分子有机化合物的作用：在反应中起运载体的作用，传递电子、质子或其它基团。辅助酶的催化作用，又称为辅酶。丙酮酸乳酸乳酸脱氢酶NADH+H+NAD+小分子有机化合物在催化中的作用

尼克酰胺（维生素PP之一）尼克酰胺（维生素PP之一）维生素B2（核黄素）维生素B2（核黄素）维生素B1（硫胺素）泛酸硫辛酸维生素B12生物素吡哆醛（维生素B6之一）叶酸NAD+（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，辅酶I）NADP+（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，辅酶II）FMN（黄素单核苷酸）FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）TPP（焦磷酸硫胺素）辅酶A（CoA）硫辛酸钴胺素辅酶类生物素磷酸吡哆醛四氢叶酸氢原子（质子）醛基酰基烷基二氧化碳氨基甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基等一碳单位所含的维生素名称小分子有机化合物(辅酶或辅基)转移的基团尼克酰胺（维生素PP之一）尼克酰胺（维生素PP之一）维生素B2（核黄素）维生素B2（核黄素）维生素B1（硫胺素）泛酸硫辛酸维生素B12生物素吡哆醛（维生素B6之一）叶酸NAD+（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，辅酶I）NADP+（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，辅酶II）FMN（黄素单核苷酸）FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）TPP（焦磷酸硫胺素）辅酶A（CoA）硫辛酸钴胺素辅酶类生物素磷酸吡哆醛四氢叶酸氢原子（质子）醛基酰基烷基二氧化碳氨基甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基等一碳单位所含的维生素名称小分子有机化合物(辅酶或辅基)转移的基团辅助因子分类（按其与酶蛋白结合的紧密程度）

辅酶(coenzyme):与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。

辅基(prostheticgroup):与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。二、酶的活性中心酶分子中执行其催化功能的部位。即与底物结合并把底物转化成产物的部位。结构上是由一些一级结构可能相距甚远，但在空间结构上彼此靠近的必需基团组成的区域。必需基团(essentialgroup)：酶分子中一些与酶活性密切相关的氨基酸残基侧链的化学基团。底物活性中心以外的必需基团结合基团催化基团活性中心活性中心内的必需基团：结合基团(bindinggroup)（与底物相结合）催化基团(catalyticgroup)（催化底物转变成产物）

位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象所必需。活性中心外的必需基团：溶菌酶的活性中心*谷氨酸35和天冬氨酸52是催化基团；*色氨酸62和63、天冬氨酸101和色氨酸108是结合基团；*A~F为底物多糖链的糖基，位于酶的活性中心形成的裂隙中。三、同工酶(isoenzyme)*定义：同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。根据国际生化学会的建议，同工酶是由不同基因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不同mRNA所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。这为同工酶用来诊断不同器官的疾病提供了理论依据。HHHHHHHMHHMMHMMMMMMMLDH1

(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5

(M4)乳酸脱氢酶的同工酶*举例：乳酸脱氢酶(LDH1～

LDH5)乳酸脱氢酶（LDH）可催化“丙酮酸乳酸”的可逆反应。NAD+NADH+H+OHCH3-CH-COOHCH3-CO-COOH乳酸LDH丙酮酸LDH1主要在心脏中催化乳酸脱氢生成丙酮酸，使心脏能更好地利用乳酸供能。LDH5主要在骨骼肌中催化丙酮酸还原成乳酸，使肌肉能更好地生成乳酸。*生理及临床意义：在代谢调节上起着重要的作用；用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征；同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断；同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化1酶活性心肌梗死酶谱正常酶谱肝病酶谱2345第二节

酶的工作原理

TheMechanismofEnzymeAction酶与一般催化剂的共同点：1、在反应前后没有质和量的变化；2、只能催化热力学允许的化学反应；3、只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点（平衡常数）。（一）酶促反应具有极高的效率一、酶促反应的特点酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。酶的催化不需要较高的反应温度。酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能(activationenergy)。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。活化能：使底物分子从初态转变到活化态所需的能量。或者说使反应体系当中的非活化分子转变成活化分子所需的能量。

为什么降低反应活化能后能加快反应速度？活化能：使底物分子从初态转变到活化态所需的能量。或者说使反应体系当中的非活化分子转变成活化分子所需的能量。

随着活化能的降低，反应体系中的非活化分子更容易转变成活化分子。当活化分子在反应体系当中的比例越高，反应速度就会越快。为什么降低反应活化能后能加快反应速度？一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。*酶的特异性(specificity)（二）酶促反应具有高度的特异性根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为以下3种类型：绝对特异性(absolutespecificity)：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物

。如脲酶水解尿素。

相对特异性(relativespecificity)：作用于一类化合物或一种化学键。如磷酸酶水解磷酸酯键。立体结构特异性(stereospecificity)：作用于立体异构体中的一种。如淀粉酶水解淀粉而不水解纤维素。（三）酶促反应的可调节性对酶生成与降解量的调节酶催化效力的调节通过改变底物浓度对酶进行调节等酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的调节。二、酶促反应的机理（一）酶-底物复合物的形成与诱导契合假说*诱导契合假说(induced-fithypothesis)酶-底物复合物（过渡态）

E+SE+PES酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合。2.邻近效应(proximityeffect)与定向排列(orientationarrange)3、多元催化（酸碱催化，共价催化，亲核催化）同一种酶常常同时具有酸、碱催化作用。2、表面效应酶的活性中心多为疏水性“口袋”状。可防止底物与酶之间形成水化膜，有利于酶与底物之间的密切接触。酶可与底物形成瞬间共价键而将之激活。酶的亲核基团可提供电子给带有正电荷的过渡态中间物。第三节酶促反应动力学KineticsofEnzyme-CatalyzedReaction

概念:研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量的阐述。概念:研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量的阐述。酶浓度底物浓度pH温度抑制剂激活剂影响因素包括有:概念:研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量的阐述。影响因素包括有:酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。※研究策略：

研究某一种因素的影响时，其余各因素均恒定。一、底物浓度对反应速度的影响1、单底物、单产物反应2、酶促反应速度一般在规定的反应条件下，用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示3、反应速度取其初速度，即底物的消耗量很小（一般在5﹪以内）时的反应速度研究前提结论：在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速度的影响呈矩形双曲线关系。[S]VVmax1、当底物浓度较低时反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应。[S]VVmax2、随着底物浓度的增高反应速度不再成正比例加速（成正相关）；反应为混合级反应。[S]VVmax3、当底物浓度高达一定程度反应速度不再增加，达最大速度；即与底物浓度无关。反应为零级反应。[S]VVmax1、当底物浓度较低时酶很多底物很少，故在一定范围内增加底物浓度，增加部分都有酶与之结合形成ES复合物。[S]VVmax2、随着底物浓度的增高酶仍比底物多，在一定程度上增加底物浓度，增加部分只有一些能与酶结合成ES复合物。[S]VVmax3、当底物浓度高达一定程度酶已不比底物多，所有酶的活性中心均已饱和。此时增加底物浓度，再也没有多余的酶与之结合。[S]VVmax※1913年Michaelis和Menten简称米氏方程(Michaelisequation)。[S]：底物浓度V：不同[S]时的反应速度Vmax：最大反应速度(maximumvelocity)

Ｋm：米氏常数(Michaelisconstant)

ＶVmax[S]Km+[S]＝──（一）米－曼氏方程式米－曼氏方程式推导基于两个假设：

E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应，而ES分解为E及P的反应为慢反应，反应速度取决于慢反应即V＝k3[ES]。

S的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应的初始阶段，S的浓度可认为不变即[S]＝[St]。

推导过程：稳态：是指ES的生成速度与分解速度相等，即[ES]恒定。K1([Et]－[ES])[S]＝K2[ES]+K3[ES]K2+K3＝Km

（米氏常数）K1令：则(2)变为:([Et]－[ES])[S]＝Km[ES](2)＝([Et]－[ES])[S]K2+K3[ES]K1整理得：当底物浓度很高，将酶的活性中心全部饱和时，即[Et]＝[ES]，反应达最大速度Vmax＝K3[ES]＝K3[Et](5)[ES]＝───[Et][S]Km+[S](3)整理得:将(5)代入(4)得米氏方程式：Vmax[S]Km+[S]V＝────将(3)代入(1)得K3[Et][S]Km+[S](4)V＝────（二）Km与Vmax的意义Km值：①Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。当反应速度为最大反应速度一半时

Km值的推导：Km＝[S]∴Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位与底物浓度单位同。2＝Km+[S]VmaxVmax[S]VmaxV[S]KmVmax/2（二）Km与Vmax的意义Km值：①Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。②意义：a)Km是酶的特征性常数之一；b)Km可近似表示酶对底物的亲和力；c)同一酶催化不同底物时有不同的Km值。

Vmax：定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。（三）Ｋm值与Ｖmax值的测定原始方法：VmaxV[S]KmVmax/2（三）Ｋm值与Ｖmax值的测定1.双倒数作图法(doublereciprocalplot)，又称为林-贝氏作图法Vmax[S]Km+[S]V=（林－贝氏方程）

+1/V=KmVmax1/Vmax1/[S]两边同取倒数

（三）Ｋm值与Ｖmax值的测定1.双倒数作图法(doublereciprocalplot)，又称为林-贝氏作图法Vmax[S]Km+[S]V=（林－贝氏方程）

+1/V=KmVmax1/Vmax1/[S]两边同取倒数

1/[S]1/V-1/Km1/Vm2.Hanes作图法[S][S]/V-KmKm/Vm在林－贝氏方程基础上，两边同乘[S][S]/V=Km/Vmax+[S]/Vmax2.Hanes作图法[S][S]/V-KmKm/Vm在林－贝氏方程基础上，两边同乘[S][S]/V=Km/Vmax+[S]/Vmax优点：（1）从统计学观点看此种作图较为理想。（2）某些酶在行为上有背于米氏方程时，很易察觉。二、酶浓度对反应速度的影响当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。关系式为：

Vmax=K3[E]0V[E]酶浓度对反应速度的影响

三、温度对反应速度的影响酶活性0.51.02.01.50102030405060温度ºC温度对淀粉酶活性的影响

三、温度对反应速度的影响酶活性0.51.02.01.50102030405060温度ºC温度对淀粉酶活性的影响

1、在温度较低时，随着温度的升高，酶促反应速度加快。2、在某一温度时，酶促反应速度可达到最大值。3、超过上述温度时，随着温度的升高，酶促反应速度不升反降。双重影响：温度升高，酶促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度降低。

三、温度对反应速度的影响酶活性0.51.02.01.50102030405060温度ºC温度对淀粉酶活性的影响

双重影响：温度升高，酶促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度降低。

三、温度对反应速度的影响最适温度

：使酶促反应速度最快时的环境温度。酶活性0.51.02.01.50102030405060温度ºC温度对淀粉酶活性的影响

双重影响：温度升高，酶促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度降低。

三、温度对反应速度的影响最适温度

：使酶促反应速度最快时的环境温度。*低温的应用：酶活性0.51.02.01.50102030405060温度ºC温度对淀粉酶活性的影响

低温麻醉；保存酶制剂等。四、pH对反应速度的影响0酶活性pH

pH对某些酶活性的影响

胃蛋白酶淀粉酶胆碱酯酶246810四、pH对反应速度的影响0pH

pH对某些酶活性的影响

胃蛋白酶淀粉酶胆碱酯酶2468101、酶活性只在一定的PH范围内显示。2、在PH较低时，随着PH的升高，酶促速度会升高。3、在某一PH时，酶促速度可达最大。4、超过上述PH时，随着PH的升高，酶促速度反而下降。四、pH对反应速度的影响pH影响反应速度的机制：

酶分子中的极性基团在不同的PH条件下，其解离状态不同，而只有某一特定解离状态下酶的活性中心才最容易与底物结合从而发挥最大催化作用。此特定PH值可称之为酶的最适PH。五、抑制剂对反应速度的影响酶的抑制剂(inhibitor，I)凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。区别于酶的变性抑制剂对酶有一定选择性引起变性的因素对酶没有选择性抑制作用的类型：1、不可逆性抑制(irreversibleinhibition)2、可逆性抑制(reversibleinhibition)：竞争性抑制(competitiveinhibition)非竞争性抑制(non-competitiveinhibition)反竞争性抑制(uncompetitiveinhibition)(一)不可逆性抑制作用*概念：抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。此时不能用透析、超滤等物理方法去除抑制。但并非绝对不可逆，用特殊的化学方法仍能去除此种抑制作用。

例1、巯基酶的抑制（1）某些金属离子（Hg2+）或一些化学毒剂如路易士气（砷化物）可以与巯基酶分子的巯基进行不可逆结合，使酶活性抑制。ESHSH+HgESSHg(2)解除抑制的方法：

加入含有多个巯基（-SH）的物质（如二巯基丙醇BAL）ESSHg+BALESHSHHgBAL+1．某儿童，半小时前与伙伴打赌而喝了一汤匙农药（后证实为有机汞农药西力生），出现大汗、头痛、恶心、呕吐、腹痛、手足发麻而急诊入院。经用饱和小苏打洗胃后口服生鸡蛋清（8个鸡蛋），随之硫酸镁导泻，并使用巯基制剂（如二巯基丙磺酸钠）多次，5%GNS(葡萄糖氯化钠溶液)静滴。病情明显缓解。

(1)为何要用碱性液洗胃？(2)为何要口服生鸡蛋清？可否用生牛奶替代？(3)使用二巯基制剂的作用是什么？

改进型论述题：

2、羟基酶的抑制（1）有机磷农药（敌百虫、敌敌畏等）可专一地与羟基酶的必需基团-OH结合，使酶磷酰化而不可逆地抑制羟基酶（以胆碱酯酶为代表）的活性。E-OH+PE-O-P（2）解除方法：加入解磷定。E-O-P+解磷定E-OH解磷定+P当然，临床上碰到有机磷中毒病人，除了解磷定以外，还应同时加用阿托品。（二）可逆性抑制作用*概念抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等物理方法除去。竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制*类型：根据酶与底物结合的类型（位置）不同１.竞争性抑制作用+IEIE+SE+PES反应模式：定义：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶-底物复合物的形成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。

*特点：2、抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度；1、I与S结构类似，竞争酶的活性中心；3、动力学特点：

Vmax不变，Km。

抑制剂↑无抑制剂1/V1/[S]4、可通过增加底物浓度来消除抑制。

（3）典型实例

1、丙二酸、苹果酸及草酰乙酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用。2、磺胺（SN）类药物的抑菌作用。3、属于抗代谢物的抗癌药物抑制肿瘤细胞生长的作用.如:氨甲喋呤(MTX)、四氢叶酸（FH4）是生物体合成核酸的必须物质！磺胺药与PABA（对氨基苯甲酸）是结构类似物2、非竞争性抑制

（1）概念：抑制剂与底物在结构上不相似，也不与底物抢占酶的活性中心，而是通过结合活性中心以外的必需基团来抑制酶的活性，这种抑制称为非竞争性抑制。E+SESE+PIEI+SESI（死端复合物）I++反应式：*特点1、抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系；2、抑制程度取决于抑制剂的浓度；3、动力学特点：Vmax，Km不变。

抑制剂1/V1/[S]无抑制剂4、增加底物浓度不但不能消除抑制，反而会加重抑制。３.反竞争性抑制：*反应模式：E+SE+PES+IESII只与ES复合物结合，从而减少了ES的量使酶活性受到抑制。*特点：1、抑制剂只与酶－底物复合物结合；2、抑制程度取决于抑制剂的浓度及底物的浓度；3、动力学特点：Vmax，Km。抑制剂↑1/V1/[S]无抑制剂•

例1：（某年段考B型选择题）

A、酶的竞争性抑制B、酶非竞争性抑制C、酶反竞争性抑制D、酶可逆性抑制E、酶不可逆性抑制1、有机磷农药中毒是属于2、酶动力学参数Km和Vm均下降的是3、双倒数作图时，纵轴截距不变的是各种可逆性抑制作用的比较

例2：（某年期考简答题）

下图是某酶受抑制作用后的特征性曲线，请问该抑制剂属于何种抑制类型？为什么？当无抑制时，此酶的Km值是多少？（底物浓度单位为mmol/L)抑制剂↑无抑制剂1/V1/[S]-20六、激活剂对反应速度的影响激活剂(activator)使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。•必需激活剂(essentialactivator)•非必需激活剂(non-essentialactivator)第四节

酶的调节

TheRegulationofEnzyme

酶活性的调节（快速调节）酶含量的调节（缓慢调节）调节方式：调节对象:关键酶关键酶是指整条代谢途径中活性最低的，催化反应速度最慢的那一个酶。又叫限速酶。（一）变构酶的变构调节变构效应剂(allosteric

effector)变构激活剂：正协同效应变构抑制剂：负协同效应变构调节(allostericregulation)变构酶(allostericenzyme)一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。变构酶常为多个亚基构成的寡聚体，

具有协同效应。变构激活变构抑制变构酶的Ｓ形曲线（不遵守米氏方程）[S]V无变构效应剂

（三）酶的共价修饰调节共价修饰(covalentmodification)：化学修饰在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。（三）酶的共价修饰调节共价修饰(covalentmodification)在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。常见类型：磷酸化与脱磷酸化（最常见）乙酰化和脱乙酰化甲基化和脱甲基化腺苷化和脱腺苷化－SH与－S－S互变酶的磷酸化与脱磷酸化-OHThrSerTyr酶蛋白H2OPi磷蛋白磷酸酶ATPADP蛋白激酶ThrSerTyr-O-PO32-酶蛋白（三）酶原与酶原的激活酶原(zymogen)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。酶原的激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。酶原激活的机理：酶原分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽在特定条件下酶原激活的生理意义：避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用（对机体的保护作用）。二、酶含量的调节（一）酶蛋白合成的诱导和阻遏底物的诱导作用(induction)产物的阻遏作用(repression)（二）酶降解的调控溶酶体蛋白酶降解途径（不依赖ATP）非溶酶体蛋白酶降解途径（依赖ATP和泛素）

酶的分类与命名

第五节TheClassificationandNamingofEnzyme一、酶的分类：1.氧化还原酶类(oxidoreductases)2.转移酶类(transferases)3.水解酶类(hydrolases)4.裂解酶类(lyases)5.异构酶类(isomerases)6.合成酶类(ligases,synthetases)二、酶的命名：1.习惯命名法——推荐名称2.系统命名法——系统名称一些酶的命名举例编号推荐名称系统名称催化的反应EC1.4.1.3谷氨酸L-谷氨酸：NAD+L-谷氨酸+H2O+NAD+¬¾®脱氢酶氧化还原酶α-酮戊二酸+NH3+NADHEC2.6.1.1天冬氨酸氨L-天冬氨酸：α-酮L-天冬氨酸+α-酮戊二酸¬¾®基转移酶戊二酸氨基转移酶草酰乙酸+L-谷氨酸