第09章氨基酸代谢(改)

第九章

氨基酸代谢AminoAcidMetabolism蛋白质的营养作用

NutritionalFunctionofProtein

第一节一、蛋白质的功能（一）维持细胞组织的生长、更新和修补（二）参与体内多种重要的生理活动催化（酶）、免疫（抗原及抗体）、运动（肌肉）、物质转运（载体）、凝血（凝血因子）等。每克蛋白质在体内氧化分解可释放17.19kJ(4.1kcal)的能量，人体每日18%能量由蛋白质提供。

（三）氧化供能二、体内蛋白质的代谢状况？如何从不含蛋白的物质中检测出蛋白质？三聚氰胺（C3H6N6

）含氮量66%凯氏定氮法氮平衡(nitrogenbalance)氮平衡摄入食物的含氮量与排泄物中含氮量之间的关系。氮总平衡：摄入氮=排出氮氮正平衡：摄入氮>排出氮氮负平衡：摄入氮<排出氮氮平衡的意义可以反映体内蛋白质代谢的概况。（正常成人）（儿童、孕妇等）（饥饿、消耗性疾病患者）蛋白质的生理需要量在不进食蛋白质时，成人每日最低分解约20g蛋白质。故成人每日蛋白质最低生理需要量为30g~50g，我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g。三、蛋白质的营养价值？（一两色素本来淡些）必需氨基酸(essentialaminoacid)指体内需要而又不能自身合成，必需由食物供给的氨基酸，共有8种：异、亮、色、苏、苯、赖、蛋、缬其余12种氨基酸体内可以合成，称非必需氨基酸。

组、精（人体能合成，但量不多）酪、半胱（苯、蛋转变过来，半必需）

蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、数量、比例。

蛋白质的互补作用指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。赖氨酸色氨酸谷类少多豆类多少第二节

蛋白质的消化、吸收和腐败Digestion,AbsorptionandPutrefactionofProteins一、蛋白质的消化和吸收蛋白质消化的生理意义由大分子转变为小分子，便于吸收。消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒性反应。（一）蛋白质的消化1、蛋白质在胃中被水解成多肽和氨基酸胃蛋白酶的最适pH为1.5~2.5，对蛋白质肽键的作用特异性较差，产物主要为多肽及少量氨基酸。胃蛋白酶原胃蛋白酶+多肽碎片胃酸、胃蛋白酶(pepsinogen)(pepsin)2、多肽在小肠被水解成寡肽和氨基酸——小肠是蛋白质消化的主要部位。⑴胰酶及其作用胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。内肽酶水解内部肽键：①胰蛋白酶②糜蛋白酶③弹性蛋白酶外肽酶水解两端肽键：①羧基肽酶(A、B)②氨基肽酶（小肠粘膜细胞）⑵小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用寡肽酶：氨基肽酶、二肽酶最终产物为氨基酸。胃小肠小肠黏膜细胞外源蛋白胃蛋白酶酸性主要消化场所（内肽酶，外肽酶）寡肽酶aaaaaaaa吸收产物：氨基酸产物：多肽片段产物：氨基酸、寡肽（二）氨基酸通过主动转运过程被吸收吸收部位：主要在小肠吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽吸收机制：耗能的主动吸收过程2.γ-谷氨酰基循环1.载体吸收机制(主)1、氨基酸载体吸收机制（主）载体蛋白－氨基酸－Na+组成三联体由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。七种转运蛋白中性氨基酸转运蛋白酸性氨基酸转运蛋白碱性氨基酸转运蛋白亚氨基酸转运蛋白β氨基酸转运蛋白二肽转运蛋白三肽转运蛋白

2、γ-谷氨酰基循环吸收机制过程：①GSH对氨基酸的转运②GSH再合成αβγ半胱氨酰甘氨酸(Cys-Gly)半胱氨酸甘氨酸肽酶γ-谷氨酸环化转移酶氨基酸5-氧脯氨酸谷氨酸

5-氧脯氨酸酶ATPADP+Piγ-谷氨酰半胱氨酸γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶ADP+PiATP谷胱甘肽合成酶ATPADP+Pi细胞外

γ-谷氨酰基转移酶细胞膜谷胱甘肽GSH细胞内γ-谷氨酰基循环过程γ-谷氨酰氨基酸氨基酸目录谷胱甘肽二、蛋白质在肠道发生腐败作用肠道细菌对未被消化的蛋白质及其消化产物所起的作用。产物大多有害：胺、氨(主)、苯酚、吲哚等；也可产生少量的脂肪酸及维生素(K/B12/泛酸/生物素/叶酸)

。

蛋白质的腐败作用（putrefaction）（一）脱羧基生成胺类蛋白质

氨基酸胺类蛋白酶

脱羧基作用组氨酸组胺赖氨酸尸胺色氨酸色胺酪氨酸酪胺降压升压苯丙氨酸苯乙胺假神经递质

某些物质结构(如苯乙醇胺，β-羟酪胺）与神经递质（如儿茶酚胺）结构相似，可取代正常神经递质从而影响脑功能，称假神经递质。苯乙胺苯乙醇胺酪胺β-羟酪胺（二）氨的产生未被吸收的氨基酸渗入肠道的尿素氨(ammonia)脱氨基作用尿素酶肠道pH↓，NH3转变为NH4+以胺盐形式排出，氨的吸收↓，这是酸性灌肠的依据。虚恭（三）腐败作用产生的其它有害物质酪氨酸苯酚半胱氨酸硫化氢色氨酸吲哚正常情况下，上述有害物质大部分随粪便排出，只有小部分被吸收，经肝的代谢转变而解毒，故不会发生中毒现象。第三节

氨基酸的一般代谢GeneralMetabolismofAminoAcids一、体内蛋白质分解生成氨基酸成人体内的蛋白质每天约有1%~2%被降解，主要是肌肉蛋白质。蛋白质降解产生的氨基酸，大约70%~80%被重新利用合成新的蛋白质。

蛋白质的半寿期(half-life)蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间，用t1/2表示。（一）蛋白质以不同的速率进行降解不同的蛋白质降解速率不同，降解速率随生理需要而变化。不依赖ATP和泛素；利用溶酶体中的组织蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿蛋白质。1、蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径被降解（二）真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径2、蛋白质在蛋白酶体通过ATP-依赖途径被降解依赖ATP和泛素降解异常蛋白和短寿蛋白质泛素(ubiquitin)

76个氨基酸组成的多肽(8.5kD)

广泛存在于真核生物而得名一级结构高度保守泛素介导的蛋白质降解机理①E1催化的依赖ATP供能的泛素（Ub）活化；②泛素分子转移到E2；③E3识别要降解的靶蛋白（Target），E2-泛素复合物与靶蛋白结合并使泛素分子标记从E2转移到靶蛋白；④蛋白酶体识别多泛素化的靶蛋白，靶蛋白进入蛋白酶体被降解为小肽。泛素活化酶E1泛素结合酶E2泛素连接酶E3二、氨基酸代谢库(aminoacidmetabolicpool)①食物蛋白质经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与②体内组织蛋白质降解产生的氨基酸及③体内合成的非必需氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库。氨基酸代谢库食物蛋白质消化吸收组织蛋白质分解

体内合成氨基酸(非必需氨基酸)氨基酸的来源与去路胺类③脱羧基作用α-酮酸②脱氨基作用氨尿素④代谢转变其它含氮化合物(嘌呤、嘧啶等)①合成

酮体氧化供能糖三、氨基酸脱氨基作用脱氨基作用：指氨基酸脱去α-氨基生成相应α-酮酸和NH3的过程。

脱氨基方式：转氨基作用氧化脱氨基联合脱氨基非氧化脱氨基转氨基和氧化脱氨基偶联转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联（一）转氨基作用（transamination）1、定义：在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。大多数氨基酸可参与转氨基作用，但赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外。正常人各组织中GPT及GOT活性(单位/克湿组织)血清转氨酶活性，临床上可作为疾病诊断和预后的指标之一。组织GPTGOT组织GPTGOT

肝44000142000胰腺200028000肾1900091000脾120014000心7100156000肺70010000骨骼肌480099000血清1620CH3H-C-NH2COOHCOOH（CH2）2C=OCOOHCH3C=OCOOHCOOH（CH2）2HC-NH2COOH++丙氨酸

α-酮戊二酸丙酮酸谷氨酸GPT：谷丙转氨酶，急性肝炎时血清ALT活性显著增高。GPTCOOHCH2H-C-NH2COOHCOOH（CH2）2C=OCOOH+GOTCOOHCH2C=OCOOHCOOH（CH2）2HC-NH2COOH

天冬氨酸α-酮戊二酸草酰乙酸谷氨酸GOT：谷草转氨酶，心肌梗塞时血清AST含量明显增高.+

CHOHOCH2OH3CN

CH2NH2HOCH2OH3CPPR1H-C-NH2COOHR1C=OCOOH

R2H-C-NH2COOHR2C=OCOOHAA磷酸吡哆醛(氨基传递体)AA′α-酮酸磷酸吡哆胺α-酮酸′N2、转氨酶作用机制转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。通过转氨基并未产生游离的氨转氨基作用的生理意义（二）L-谷氨酸氧化脱氨基作用催化酶：

L-谷氨酸脱氢酶L-谷氨酸NH3α-酮戊二酸NAD(P)+NAD(P)H+H+H2O氧化伴随脱氨基存在于肝、肾、脑中

辅酶：NAD+

或NADP+GTP、ATP为其抑制剂

GDP、ADP为其激活剂（三）联合脱氨基作用两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生成氨和α-酮酸的过程。2.类型①转氨基偶联氧化脱氨基作用1.定义②转氨基偶联嘌呤核苷酸循环①转氨基偶联氧化脱氨基作用氨基酸

谷氨酸

α-酮酸α-酮戊二酸H2O+NAD+转氨酶

NH3+NADH+H+L-谷氨酸脱氢酶

此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内合成非必需氨基酸的主要方式。主要在肝、肾、脑组织进行。②转氨基偶联嘌呤核苷酸循环（purinenucleotidecycle）苹果酸

腺苷酸代琥珀酸次黄嘌呤核苷酸(IMP)腺苷酸代琥珀酸合成酶α-酮戊二酸氨基酸谷氨酸α-酮酸转氨酶1草酰乙酸天冬氨酸转氨酶2(肌肉组织)腺苷酸脱氨酶H2ONH3延胡索酸腺嘌呤核苷酸(AMP)一些氨基酸可以进行氧化酶脱氨基作用,产生NH3和α-酮酸1.脱H2O脱氨（苏、丝）2.脱H2S脱氨（半胱）3.直接脱氨（天冬）（四）氧化酶脱氨基四、α-酮酸的代谢（二）经氨基化生成非必需氨基酸（三）转变成糖及脂类甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、精氨酸、半胱氨酸、脯氨酸、丙氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸类别氨基酸生糖氨基酸生糖兼生酮氨基酸异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸、色氨酸氨基酸生糖及生酮性质的分类类别氨基酸生糖氨基酸生糖兼生酮氨基酸异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸、色氨酸类别氨基酸生酮氨基酸生糖兼生酮氨基酸异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸、色氨酸类别氨基酸亮氨酸、赖氨酸氨基酸生糖及生酮性质的分类（一）氧化供能琥珀酰CoA延胡索酸草酰乙酸α-酮戊二酸柠檬酸乙酰CoA丙酮酸PEP磷酸丙糖葡萄糖或糖原糖α-磷酸甘油脂肪酸脂肪甘油三酯乙酰乙酰CoA丙氨酸半胱氨酸丝氨酸苏氨酸色氨酸异亮氨酸亮氨酸色氨酸天冬氨酸天冬酰胺苯丙氨酸酪氨酸异亮氨酸蛋氨酸丝氨酸苏氨酸缬氨酸酮体亮氨酸

赖氨酸酪氨酸色氨酸苯丙氨酸苏氨酸

谷氨酸精氨酸谷氨酰胺组氨酸缬氨酸CO2CO2氨基酸、糖及脂肪代谢的联系TAC乙酰CoA糖原TAC蛋白质脂肪乙酰CoA的来源和去路AAG甘油脂肪酸胆固醇酮体脂肪酸生物转化（第十一章）第四节

氨的代谢MetabolismofAmmonia氨是机体正常代谢产物，具有毒性。体内的氨主要在肝合成尿素(urea)而解毒。正常人血氨浓度一般不超过65μmol/L。

一、血氨的来源与去路1.血氨的来源①氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨主要来源,

胺类的分解也可以产生氨RCH2NH2RCHO+NH3胺氧化酶②肠道吸收的氨氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨③肾小管上皮细胞分泌的氨(主要来自谷氨酰胺)谷氨酰胺谷氨酸+NH3谷氨酰胺酶——血氨主要来源血氨的来源与去路血氨AA脱氨基非必需氨基酸其它含氮化合物尿素谷氨酰胺尿液肾小管泌氨肠道吸收氨二、氨的转运（一）丙氨酸-葡萄糖循环生理意义①肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝②肝为肌肉提供葡萄糖（二）谷氨酰胺的运氨作用谷氨酸+NH3谷氨酰胺谷氨酰胺合成酶ATPADP+Pi谷氨酰胺酶在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾生理意义谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。

临床上对氨中毒的病人可服用或输入谷氨酸盐，以降低氨的浓度

谷氨酰胺还可以提供其酰胺基使天冬氨酸转变成天冬酰胺。白血病细胞却不能或很少能合成天冬酰氨，必须依靠血液从其他器官运输而来。因此，临床上应用天冬酰胺酶以减少血中天冬酰胺，达到治疗白血病的目的

三、尿素的合成尿素生成的过程由Krebs和Henseleit提出，称为鸟氨酸循环(ornithinecycle)，又称尿素循环(ureacycle)或Krebs-Henseleit循环。1）切除肝脏，血氨升高；2）切除肾脏，血中尿素升高；3）同时切除肝脏、肾脏，血氨升高。结论：肝脏是合成尿素的主要器官肾脏是排泄尿素的主要器官尿素的合成器官实验：实验根据如下：①大鼠肝切片与NH4+保温数小时，NH4+↓，尿素↑；②加入鸟氨酸、瓜氨酸和精氨酸后，尿素↑；③上述三种氨基酸结构上彼此相关；④早已证实肝中有精氨酸酶。鸟氨酸尿素H2ONH3+

CO2瓜氨酸H2O基本反应：CO2+2NH3C=O+H2ONH2NH2H2ONH3精氨酸鸟氨酸循环学说(需活化)(天冬氨酸)胞液线粒体1.氨基甲酰磷酸的合成NH3+CO2氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(carbamoylphosphatesynthetaseⅠ,CPS-Ⅰ)（线粒体）H2O2ATPCPS-ⅠMg2+2ADP+PiH2N－C－O～PO||鸟氨酸循环的步骤-1N-乙酰谷氨酸为其激活剂2.瓜氨酸的合成NH2┃(CH2)3┃CH-NH2┃COOH瓜氨酸+鸟氨酸氨基甲酰转移酶(OCT)鸟氨酸OCTNH┃(CH2)3┃CH-NH2┃COOHNH2┃C=O┃+Pi（线粒体）鸟氨酸循环的步骤-2NH2┃C=O┃OP～

3.精氨酸的合成精氨酸代琥珀酸合成酶

NH2┃C=O┃NH┃(CH2)3┃CH-NH2┃COOH瓜氨酸COOH┃H2N-CH┃CH2┃COOH+天冬氨酸

NH2

┃

C＝┃NH┃(CH2)3┃CH-NH2┃COOHCOOH┃N－CH┃CH2┃COOH精氨酸代琥珀酸精氨酸代琥珀酸裂解酶NH2┃C=NH┃NH┃(CH2)3┃CH-NH2┃COOH+COOH┃CH

||HC┃COOH延胡索酸精氨酸（胞液）

H2OATPAMP+PPiMg2+鸟氨酸循环的步骤-3、4

5.精氨酸水解生成尿素NH2┃C=NH┃NH┃(CH2)3┃CH-NH2┃COOH精氨酸酶H2ONH2┃C=O┃NH2尿素NH2┃(CH2)3┃CH-NH2┃COOH+精氨酸鸟氨酸鸟氨酸循环的步骤-5（胞液）鸟氨酸循环2ADP+PiCO2+NH3

+H2O氨基甲酰磷酸2ATPCPSIN-乙酰谷氨酸Pi鸟氨酸瓜氨酸精氨酸延胡索酸氨基酸草酰乙酸苹果酸α-酮戊二酸谷氨酸α-酮酸精氨酸代琥珀酸瓜氨酸天冬氨酸ATPAMP+PPi鸟氨酸尿素线粒体胞液目录尿素合成小结：1.底物:NH3、CO2、天冬氨酸

2.过程:鸟氨酸循环

3.限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶4.部位:肝脏（线粒体、胞液）5.意义:解氨毒6.耗能：4ATPNH3+CO2+3ATP+H2O+天冬氨酸尿素

+2ADP+AMP+2Pi+PPi+延胡索酸总反应:2.CPS-Ⅰ的调节CPS-ⅠN-乙酰谷氨酸AGA乙酰CoA+Glu(变构酶)Arg(+)精氨酸代琥珀酸合成酶1.食物蛋白质的影响高蛋白：合成加速（变化大）(+)AGA合成酶3.尿素合成酶系的调节（限速酶）尿素合成的调节+NO+O2NADPH+H+NADP+一氧化氮合酶（NOS）精氨酸瓜氨酸一氧化氮目录相关知识（四）高血氨症和氨中毒

(hyperammonemia)高氨血症时可引起脑功能障碍，称氨中毒当肝功能严重损伤时，尿素合成发生障碍，血氨浓度升高，称为高血氨症。TAC↓脑供能不足α-酮戊二酸谷氨酸谷氨酰胺NH3NH3脑内α-酮戊二酸↓氨中毒的可能机制谷氨酸、谷氨酰胺增多脑水肿高血氨的治疗治疗原则：降血氨减少蛋白质摄入减少肠道产氨降低肠道pH，减少氨的重吸收给予谷氨酸盐、精氨酸第五节

个别氨基酸的代谢MetabolismofIndividualAminoAcids一、氨基酸的脱羧基作用氨基酸脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛胺是体内的生理活性物质，主要在肝中灭活。①转氨酶②AA脱羧酶③ALA合酶（一）谷氨酸脱羧生成γ-氨基丁酸(γ-aminobutyricacid,GABA)GABA是抑制性神经递质，对中枢神经有抑制作用。GABACOOH(CH2)2CH2NH2

CO2L-谷氨酸脱羧酶COOH(CH2)2CHNH2COOHL-谷氨酸VitB6治疗婴儿惊厥、妊娠呕吐。VitB6（二）组氨酸脱羧生成组胺组胺是强烈的血管舒张剂，可增加毛细血管的通透性，还可刺激胃蛋白酶原及胃酸的分泌。L-组氨酸组胺组氨酸脱羧酶CO2HNNCH2CHCOOHNH2HNNCH2CH2NH2（三）色氨酸经5-羟色胺酸脱羧生成5-羟色胺(5-hydroxytryptamine,5-HT)5-HT在脑内作为抑制性神经递质；在外周组织有收缩血管的作用。5-羟色氨酸5-HT色氨酸羟化酶5-羟色氨酸脱羧酶CO2色氨酸CH2CHCOOHNH2CH2CHCOOHNH2HOCH2CH2NH2HO（四）鸟氨酸脱羧生成多胺鸟氨酸脱羧酶鸟氨酸腐胺

S-腺苷甲硫氨酸(SAM)脱羧基SAM

CO2SAM脱羧酶CO2精脒(spermidine)丙胺转移酶5'-甲基-硫-腺苷丙胺转移酶

精胺(spermine)多胺是调节细胞生长的重要物质。（五）半胱氨酸脱羧生成牛磺酸牛磺酸是结合型胆汁酸的组成成分另外发现脑组织中有较多的牛磺酸L-半胱氨酸磺酸丙氨酸牛磺酸

磺酸丙氨酸脱羧酶CO2氧化二、一碳单位代谢一碳单位的定义（一）四氢叶酸作为一碳单位的运载体参与一碳单位代谢某些氨基酸在分解代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位(onecarbonunit)

。

一碳单位的种类甲基(methyl)-CH3甲烯基(methylene)-CH2-甲炔基(methenyl)-CH=甲酰基(formyl)-CHO亚胺甲基(formimino)-CH=NH四氢叶酸的结构FH4的生成FFH2FH4FH2还原酶FH2还原酶NADPH+H+NADP+NADPH+H+NADP+5FH4携带一碳单位的形式（一碳单位通常是结合在FH4分子的N5、N10位上）N5—CH3—FH4N5,N10—CH2—FH4N5,N10=CH—FH4N10—CHO—FH4N5—CH=NH—FH4一碳单位主要来源于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸及色氨酸的分解代谢丝氨酸

N5,N10—CH2—FH4甘氨酸

N5,N10—CH2—FH4组氨酸

N5—CH=NH—FH4色氨酸N10—CHO—FH4（二）由氨基酸产生的一碳单位可相互转变一碳单位的互相转变N10—CHO—FH4N5,N10=CH—FH4N5,N10—CH2—FH4N5—CH3—FH4N5—CH=NH—FH4H+H2ONADPH+H+NADP+NADH+H+NAD+NH3（若不能被利用，则体内缺乏游离FH4）（三）一碳单位的主要功能是参与嘌呤、嘧啶的合成N10-CHO-FH4：嘌呤C2N5,N10=CH-FH4：嘌呤C8N5,N10-CH2-FH4：胸腺嘧啶甲基

一碳单位代谢障碍（缺B12）或FH4不足，可引起巨幼红细胞性贫血等疾病。三、含硫氨基酸的代谢是相互联系的胱氨酸甲硫氨酸半胱氨酸含硫氨基酸（一）甲硫氨酸参与甲基转移1、甲硫氨酸转甲基作用与甲硫氨酸循环有关腺苷转移酶PPi+Pi+甲硫氨酸ATPS—腺苷甲硫氨酸(SAM)甲基转移酶RHR—CH3腺苷SAMS—腺苷同型半胱氨酸同型半胱氨酸SAM为体内甲基的直接供体甲硫氨酸循环(methioninecycle)甲硫氨酸S-腺苷同型半胱氨酸S-腺苷甲硫氨酸(SAM)同型半胱氨酸FH4N5—CH3—FH4N5—CH3—FH4

转甲基酶(VitB12)H2O腺苷RHATPPPi+PiR-CH3甲硫氨酸循环的生理意义：

1）提供甲基：SAM——甲基直接供体

N5-CH3-FH4——甲基间接供体

2）FH4再生：与同型半胱氨酸生成Met的反应是体内唯一能利用N5-CH3-FH4的反应。叶酸、VB12缺乏——巨幼红细胞贫血1.在维生素B12及叶酸的调控下，同型半胱氨酸再转化为甲硫氨酸(50%)；2.在维生素B6的帮助下，可以促使同型半胱氨酸转变为胱硫醚(50%)，从尿中排出体外或再分解。

同型半胱氨酸代谢的两条途径：若缺乏维生素B6、维生素B12及叶酸，同型半胱氨酸将会在体内积累，成为导致动脉粥样硬化的元凶。胱硫醚-β-合成酶同型半胱氨酸+丝氨酸胱硫醚半胱氨酸+a-酮丁酸尿液vitB62、甲硫氨酸为肌酸合成提供甲基肌酸和磷酸肌酸是能量储存、利用的重要化合物。肝是合成肌酸的主要器官。肌酸以甘氨酸为骨架，由精氨酸提供脒基，SAM提供甲基而合成。肌酸在肌酸激酶的作用下，转变为磷酸肌酸。肌酸和磷酸肌酸代谢的终产物为肌酸酐H2O精氨酸甘氨酸SAM（三）半胱氨酸代谢可产生多种重要的生理活性物质1、半胱氨酸与胱氨酸可以互变-2H+2HCH2SHCHNH2COOHCH2CHNH2COOHCH2CHNH2COOHSS22、半胱氨酸可转变成牛磺酸牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分之一。L-半胱氨酸磺酸丙氨酸牛磺酸

磺酸丙氨酸脱羧酶CO23、半胱氨酸可生成活性硫酸根SO42-+ATPAMP-SO3-(腺苷-5´-磷酸硫酸)3-PO3H2-AMP-SO3-（3´-磷酸腺苷-5´-磷酸硫酸，PAPS）PAPS——活性硫酸根，是体内硫酸基的供体。四、芳香族氨基酸代谢可产生神经递质芳香族氨基酸苯丙氨酸酪氨酸色氨酸1、苯丙氨酸羟化生成酪氨酸此反应为苯丙氨酸的主要代谢途径。（一）苯丙氨酸和酪氨酸代谢有联系又有区别苯丙氨酸+H2O苯丙氨酸羟化酶四氢生物蝶呤二氢生物蝶呤NADPH+H+NADP+酪氨酸+O2苯酮酸尿症(phenylkeronuria,PKU)体内苯丙氨酸羟