生物化学-第二章酶

第五节反应动力学

底物浓度的影响酶浓度的影响温度pH的影响抑制剂激活剂的影响一、酶的活力与测定二、影响酶作用的因素P145一、酶的活力与测定酶的分离纯化：材料选择及预处理酶抽提：酶抽提选择的pH应该在酶的pH稳定范围内，同时pH最好能远离等电点，酸性酶蛋白用碱性溶液抽提，碱性酶蛋白用酸性溶液抽提；大多数蛋白质在低浓度的盐溶液中较易溶解，一般抽提时缓冲液的选择0.02-0.05mol.L-1磷酸缓冲液；抽提温度0-4℃。分离纯化：溶解度（盐析、等电点、有机溶剂等）得到粗制品，再根据酶分子大小、电荷性质、亲和专一性等用离心、层析、电泳、结晶、冷冻干燥等方法分离纯化，参考蛋白质分离纯化。P163，39，611、酶活力

检测酶含量及存在，很难直接用酶的“量”（质量、体积、浓度）来表示，而常用酶催化某一特定反应的能力来表示酶量，即用酶的活力表示。

酶活力：酶催化一定化学反应的能力；酶活力通常以最适条件下酶所催化的化学反应的速度来确定。反应速率愈大，酶的活力愈高；反之愈小。P163测定酶活力，应测定酶促反应的初速度。

初速度与酶量呈线性关系，初速度代表制剂中酶的含量。斜率=[P]/

t=V初速度[P]t2、酶促反应速度的测定

酶反应速度可用单位时间内、单位体积中底物的减少量或产物的生成量来表示。在实验中底物经常是过量的，测定时不易准确，而产物的生成是从无到有的，测定准确。非线性原因：底物浓度的降低；产物浓度增加加速逆反应进行；产物对酶抑制；时间过长酶失活。3、酶活力测定方法

终点法（中止反应法）:酶反应进行到一定时间后终止其反应，再用化学或物理方法测定产物或反应物量的变化。

动力学法:连续测定反应过程中产物/底物或辅酶的变化量，直接测定出酶反应的初速度。4、酶活力的表示方法（最适条件下25OC）活力单位（activeunit）

习惯单位（U）:底物(或产物)变化量/

单位时间

酶的含量用每克制剂或每毫升酶制剂含多少酶单位表示（U/g，U/ml）国际单位（IU）:1μmoL（底物或产物）变化量/

分钟催量单位Katal（Kat）：转化1moL底物的酶量

/

秒比活力=总活力单位总蛋白mg数=U(或IU)mg蛋白量度酶催化能力大小量度酶纯度比活力（specificactivity）kat与IU的换算：1IU=16.67×10-9kat*1Kat=6107IUP163酶活力的测定条件：足够的底物浓度、最适pH、最适温度、适合的缓冲液、适量的激活剂及辅助成分、去除抑制剂、适合的终止反应及检测方法

*酶的活性单位是衡量酶活力大小的尺度，它反应在规定条件下，酶促反应在单位时间（s、min或h）内生成一定量（mg、μg、μmol等）的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。

纯化倍数=每次比活力/第一次比活力回收率=每次比活力/第一次总活力X100%P164（一）底物浓度对反应速度的影响*单底物、单产物反应*酶促反应速度一般在规定的反应条件下，用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示*底物浓度远远大于酶浓度反应速度取其初速度，即底物的消耗量很小（一般在5﹪以内）时的反应速度二、影响酶作用的因素P145产物0

时间初速度酶促反应速度逐渐降低酶促反应的时间进展曲线在低底物浓度时,反应速度与底物浓度成正比，表现为一级反应特征。底物浓度V反应速度※当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。[S]

在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速度的影响呈双曲线关系。一级反应零级反应当底物浓度较低时反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应。[S]VVmax利用中间络合物学说解释随着底物浓度的增高反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应。[S]VVmax当底物浓度高达一定程度反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应[S]VVmax底物对酶促反应的饱和现象两个假设：*E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应，而ES分解为E及P的反应为慢反应，反应速度取决于慢反应即

V＝k3[ES]。*

S的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应的初始阶段，S的浓度可认为不变即[S]＝[St]。中间产物

酶促反应模式——中间产物学说E+Sk1k2k3ESE+P1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式(Michaelisequation)。[S]：底物浓度V：不同[S]时的反应速度Vmax：最大反应速度(maximumvelocity)

Ｋm：米氏常数(Michaelisconstant)

ＶVmax[S]Km+[S]＝──P157※米-曼氏方程解释：

●当[S]Km时，v=(Vmax/Km)[S]=N[S],即v与[S]成正比。即当[S]Km时，v与[S]成正比，符合一级动力学。这时底物浓度低，酶没有全部被底物饱和，故底物浓度低时不能正确测定酶活力。

●当[S]Km时，vVmax，即[S]而v不变[S]VVmax当反应速度为最大反应速度一半时

Km值的推导Km＝[S]Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。2＝Km+[S]VmaxVmax[S]VmaxV[S]KmVmax/2已设km=（k2+k3)/k1当k3k2时，

Km≈

k2/k1S+EESE+P∴km可以看作ES的解离常数ks

：km=ks=————[S][E][ES]当km大，说明ES容易解离，酶与底物结合的亲和力小。k1k3k2P149米氏常数Km的意义1、重要特征物理常数，与酶浓度无关。不同的酶具有不同Km值；2、物理意义：Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度；3、Km值近似等于[ES]的解离常数，可表示酶与底物之间的亲和力：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低;Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。4、从km可判断酶的专一性和天然底物。有的酶作用于几个底物，有几个Km，Km最小的底物，通常就是该酶的最适底物，也就是天然底物。5、km还可以推断某一代谢物在体内可能的代谢途径。走哪条途径决定于最小Km的酶。

如丙酮酸在体内可被乳酸脱氢酶、丙酮酸脱氢酶、丙酮酸脱羧酶催化形成乳酸、乙酰辅酶A和乙醛。练习题：已知某酶的Km值为0.05mol.L-1，要使此酶所催化的反应速度达到最大反应速度的80％时底物的浓度应为多少？6、在已知Km的情况下，用米氏方程可计算任意[s]时的v，或任何v下的[s]，（用Km的倍数表示）米氏常数Km的意义Km的测定

1

Km11

--=—×—+----

V

Vmax[S]

Vmax双倒数作图法(doublereciprocalplot)，又称为林-贝氏(Lineweaver-Burk)作图法P150双倒数作图法斜率=Km/Vmax-1/Km1/Vmax1/[S]1/V酶动力学的双倒数曲线测定不同浓度下的反应速度，绘图。多底物的酶促反应动力学（自学，了解）催化几个底物时，每个底物有一个Km值。#六大酶类中只有异构酶和裂解酶为单底物反应#两个或多个底物间反应，反应机制有顺序机制和乒乓机制（二）酶浓度对反应速度的影响*当[S]＞＞[E]，反应速度与酶浓度成正比。*关系式为：

V=K3[E]0V[E]当[S]>>[E]时，Vmax=k3[E]酶浓度对反应速度的影响

P150酶均被底物饱和（三）温度的影响温度升高,酶促反应速度加快。温度升高,酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。大多数酶都有一个最适温度。在最适温度条件下,反应速度最大。最适温度

(optimumtemperature)：酶促反应速度最快时的环境温度。它不是酶的特征性常数动物35-40OC植物30-40OC（四）pH的影响最适pH：酶具有最大的催化活性时的环境pH值。唾液淀粉酶胃蛋白酶精氨酸酶。过酸过碱影响酶分子构象，甚至使酶变性而失活；。pH改变影响酶活性中心有关基团的解离。最适pH时酶分子上的活性基团的解离状态最适于与底物的结合；。pH影响底物的解离，底物分子上解离基团只有在一定的解离状态时才易与酶发生反应。P151（五）抑制剂对酶活性的影响酶的抑制作用：使酶的活性降低或丧失，但不使酶蛋白变性的作用。抑制剂：能够引起酶的抑制作用的化合物。

与酶变性的区别：抑制剂对酶有一定的选择性，而变性剂对酶没有选择性。酶的抑制剂一般能够与酶以非共价或共价的方式形成比较稳定的复合体或结合物。应用：研制杀虫剂、药物研究酶的作用机理，确定代谢途径P152（一）抑制作用的机制：1.抑制剂与酶结合成极稳定的络合物，从而减低或破坏酶的活性。2.破坏酶或辅基的活性基团或改变活性部位的构象，如重金属Ag+、Hg2+和类金属As3+破坏-SH。3.夺取酶与底物结合的机会，从而减少酶的作用。（竞争性抑制剂）4.阻抑反应的顺利进行（反馈抑制）S+EESE+P（二）抑制剂的作用方式：不可逆抑制、可逆抑制

抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合，引起酶的永久性失活。

不能用透析、过滤等物理方法解除抑制。

1、不可逆抑制irreversibleinhibitionP156[E]v1.无抑制剂2.不可逆抑制剂3.可逆抑制剂[E]v不可逆抑制剂的作用[I]→[E]v

可逆抑制剂的作用[I]

实例：

①有机磷杀虫剂（敌敌畏、敌百虫、对硫磷等）：抑制昆虫体内的乙酰胆碱酯酶，乙酰胆碱不能分解为乙酸和胆碱，乙酰胆碱大量积累使神经系统过度兴奋—神经中毒。神经毒剂-Ser-OH-Ser-OPO-RO-ROPO-RO-ROX羟基酶:以丝氨酸侧链上的羟基为必需基团的酶有机磷(敌百虫、敌敌畏、对硫磷)不可逆抑制羟基酶的活性中心有机鳞农药胆碱酯酶ROOROOROXROO—E

P+E—OHP+HX有机磷化合物羟基酶磷酰化酶(失活)酸ROOROO—E

P+-CHNOH磷酰化酶(失活)N+CH3-CHNN+CH3OOROOR+E—OH

P解磷定解毒------解磷定(PAM)：无毒性的磷酰化解鳞定enzyme②有机汞、有机砷化合物：与酶分子中胱氨酸残基的巯基作用，抑制含巯基的酶。

有机砷化合物如路易斯毒气（Lewisite，CHCL=CHAsCL2）与酶的巯基结合使人蓄中毒。英国发明一种与Lewisite有更大亲和力的解毒剂二巯基丙醇BAL（Britishanti-Lewisite）可重新使酶恢复活性。

有机汞、有机砷化合物、碘乙酸、碘乙酰胺对含巯基酶是不可逆抑制。常用碘乙酸、碘乙酰胺等作为鉴定酶中是否存在巯基的特殊试剂。路易士气失活的酶巯基酶失活的酶酸BAL巯基酶BAL与砷剂结合物解毒------二巯基丙醇(BAL):③重金属盐：Ag+、Cu2+、Hg2+、Pb2+等的重金属盐在高浓度时，使酶蛋白变性失活。低浓度时对某些酶的活性产生抑制作用，可用金属螯合剂EDTA、半胱氨酸等螯合除去有害金属离子，恢复酶活力。⑥青霉素：与糖肽转肽酶活性部位丝氨酸羟基共价结合使酶失活，该酶在细菌细胞壁合成中使肽聚糖链交联，酶失活，细菌细胞壁合成受阻，细菌生长受损。⑤氰化物、硫化物、CO：与酶中金属离子形成稳定的络合物，使酶活性受到抑制。如氰化物与含铁卟啉的酶（细胞色素氧化酶）中Fe2+络合使酶失活。④烷化试剂：试剂中含有一个活泼的卤素原子，如碘乙酸、碘乙酰胺、2，4-二硝基氟苯，作用于酶中巯基、氨基、羧基、咪唑基、硫醚基。2、可逆抑制(reversibleinhibition)：抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过透析等物理方法被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。类型：竞争性抑制(competitiveinhibition)非竞争性抑制(petitiveI.）反竞争性抑制(petitiveI.)（1）竞争性抑制某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竞争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反应被抑制了。竞争性抑制消除方法：可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。P162+IEIE+SE+PES反应模式【举例1】

丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶琥珀酸琥珀酸脱氢酶FADFADH2延胡索酸琥珀酸TCAP233竞争性抑制草酸HOOC-COOH草酰乙酸丙二酸HOOC-CH2-COOH戊二酸HOOC—CH2-CH2-CH2-COOH琥珀酸延胡索酸HOOC—CH2-CH2-COOH琥珀酸脱氢酶【举例2】抗癌类药物的抗癌机制

竞争性抑制剂与天然代谢物结构十分相似，能选择性地抑制病菌和癌细胞在代谢过程中的某些酶，具抗菌和抗癌作用，称抗代谢物或代谢类似物。如5‘-氟尿嘧啶结构与尿嘧啶相似，能抑制胸腺嘧啶合成酶的活性，阻碍胸腺嘧啶合成代谢，体内核酸不能正常合成，使癌细胞增殖受阻。

OHNHOHN

H

OHNFOHN

竞争抑制的特点◆抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度◆I与S结构类似，竞争酶的活性中心◆动力学特点：Vmax不变，表观Km增大

抑制剂↑

无抑制剂

1/V1/[S]◆排斥性抑制P163（2）非竞争性抑制●酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导致酶活性下降。由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合，所以称为非竞争性抑制剂。●如某些金属离子（Cu2+、Ag+、Hg2+）以及EDTA等，通常能与酶分子的调控部位中的-SH基团作用，改变酶的空间构象，引起非竞争性抑制。E+SESE+P+IEI+SEIS+I反应模式非竞争抑制的特点●抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系●抑制程度取决于抑制剂的浓度●动力学特点：Vmax降低，表观Km不变。

抑制剂↑1/V

1/[S]

无抑制剂●是一种旁若无人式抑制v=Vmax[S](1+[I]/Ki)Km+[S]抑制剂与酶不能生成不受[S]影响的IE和IES，降低ES浓度抑制剂只能与酶和底物的中间复合物结合，抑制酶活性。

反竞争性抑制的作用模式：

E+SE+PES+IESI（3）反竞争性抑制（petitiveinhibition）反竞争抑制的特点：★抑制剂只与酶－底物复合物结合★抑制程度取决于抑制剂的浓度及底物的浓度★动力学特点：Vmax降低，表观Km降低。

抑制剂↑1/V

1/[S]

无抑制剂•★是一种条件性抑制.叠氮化合物离子对氧化态细胞色素氧化酶的抑制作用。v=Vmax[S]Km+(1+[I]/Ki)[S]P205影响酶作用因素小结底物浓度的影响

1、一种现象：酶被底物饱和

2、一种假说：酶-底物复合物中间产物学说3、米氏方程：（1）v-[S]曲线：近似双曲线（2）[s]<<Km([S]很小时)，v与[s]成正比（3）[s]>>Km([S]很大时)，v＝Vm，酶被底物饱和米氏常数Km：酶的特征性常数；物理意义：反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度；近似等于酶-底物复合物的解离常数；可用作酶与底物亲和能力的度量指标：Km越大、亲和力越小；Km越小、亲和力越大（4）v＝(1/2)Vm时，[s]＝Km(二)酶浓度的影响：正比(三)温度影响：最适温度(四)pH值影响：最适pH(五)抑制剂影响竞争性抑制：丙二酸；磺胺药，等1、不可逆抑制剂2、可逆抑制剂非竞争性抑制反竞争性抑制竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制无抑制1/v1/[S]竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制结合部位活性中心活性中心以外活性中心以外抑制剂结合组分EE、ESES增加底物浓度消除抑制不能消除抑制不能消除抑制对Vm的影响不变降低降低对Km的影响增加不变降低P171（六）激活剂对反应速度的影响★激活剂:

凡能使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。如：*金属离子：Mg2+、

K+、Mn2+*阴离子：Cl-*有机物：胆汁酸盐★分类：*必需激活剂：如，Mg2+对己糖激酶*非必需激活剂：如，Cl-

对淀粉酶P207糖代谢第六节酶活性的调节控制♠调节对象：关键酶♠调节方式：酶活性的调节（快速调节）酶含量的调节（缓慢调节）P462一、别构酶（变构酶）与变构调节

☆变构效应剂(allostericeffector)变构激活剂变构抑制剂☆变构调节

(allostericregulation)☆变构酶(allostericenzyme)☆变构部位(allostericsite)一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。v[S]变构酶的S形曲线变构抑制变构激活变构酶米氏酶酶的变构调节是体内代谢途径的重要快速调解方式之一别构酶结构特点：（1）多数为寡聚蛋白，具有多个亚基，具有协同作用（2）双中心：活性中心、调节中心（别构中心）（3）调节物多为小分子（4）动力学特点：不符合米氏方程，v-[S]曲线为S形（5）调节部位多为代谢途径的第一步或交汇点（6）稳定特性：室温稳定，0℃不稳定ATP、柠檬酸（—）AMP、ADP(+)6-磷酸果糖激酶-1的变构调节P208糖酵解中：6-磷酸果糖1，6-二磷酸果糖磷酸果糖激酶为标兵酶或定步酶，糖酵解整个过程的进行速度受到此酶限制。调节亚基催化亚基催化位点蛋白激酶A(无活性)蛋白激酶A(有活性)蛋白激酶A的激活释放有活性的催化亚基依赖于cAMP的蛋白激酶；存在没有活性的四聚体形式，含两个催化亚基和两个调节亚基。每个调节亚基上含一段假底物序列（pseudosubstratesequence），该序列结合到催化亚基的活性中心上，通过阻断底物的结合，抑制催化亚基的活性。别构效应物cAMP结合到调节亚基上诱导假亚基序列构象改变，使其不能与催化亚基结合，寡聚酶解聚产生两个有活性的单肽催化亚基和一个调节亚基二聚体。随cAMP水平下降，通过重新形成无活性的四聚体，使依赖于

cAMP的蛋白激酶活性被重新关闭。二、酶的共价修饰调节♣共价修饰(covalentmodification)在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。

♣常见类型磷酸化与脱磷酸化（最常见）乙酰化和脱乙酰化甲基化和脱甲基化腺苷化和脱腺苷化－SH与－S－S互变P463共价修饰调节（由共价调节酶完成）

共价调节酶是一类在其它酶的作用下，对它的结构进行共价修饰，从而使其在活性形式与非活性形式之间转变的酶。共价调节酶的基本特征：共价调节酶一般存在相对无活性和有活性两种形式，这两种形式之间互变的正、逆向反应由不同的酶催化。磷酸化与去磷酸化

蛋白质活性调节的一个主要机制是在丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸残基上加一个磷酸和去除磷酸基团。其中蛋白激酶催化磷酸化，磷酸酯酶催化去磷酸化。作用相反的激酶和磷酸酯酶给细胞提供了一个“开关”，开启和关闭各种蛋白的功能。

磷酸化改变蛋白电荷，通常导致蛋白构象的变化，构象变化的效应是明显的改变蛋白质与配基的结合，从而影响其活性。酵母中，近3％的蛋白质为激酶和磷酸酯酶，它们的靶分子涵盖了所有种类的蛋白质，包括结构蛋白、酶、膜上的通道、信号分子。

酶的磷酸化与脱磷酸化-OH酶蛋白H2OPi蛋白磷酸酯酶ATPADP蛋白激酶ThrSerTyr-O-PO32-酶蛋白Thr（苏）SerTyr（酪）三、酶原和酶原的激活●酶原(zymogen)：酶的无活性的前体●酶原的激活：由无活性的酶原转变为有活性的酶的过程。●酶原激活的意义：在特定的环境和条件下发挥作用；避免细胞自身消化；有的酶原可以视为酶的储存形式。P150

酶原激活的机理:酶原分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心

一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽在特定条件下赖缬天天天天甘异赖缬天天天天缬组丝SSSS46183甘异缬组丝SSSS肠激酶胰蛋白酶原活性中心胰蛋白酶原的激活过程胰蛋白酶原胰蛋白酶六肽+弹性蛋白酶原弹性蛋白酶

+碎片胰凝乳蛋白酶原α-胰凝乳蛋白酶+二肽羧基肽酶原A羧基肽酶A+碎片肠激酶自身催化肠激酶启动的酶原激活消化道内几种蛋白酶的专一性（芳香）赖、精（碱性）（丙、甘、短脂肪链）胰凝乳蛋白酶胃蛋白酶弹性蛋白酶羧肽酶胰蛋白酶氨肽酶羧肽酶（芳香）四、酶的多种分子形式--同工酶同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶。

存在于同一种属或不同种属，同一个体的不同组织或同一组织、同一细胞，具有不同分子形式但却能催化相同的化学反应的一组酶，称之为同工酶HHHHHHHMHHMMHMMMMMMMLDH1

(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5

(M4)乳酸脱氢酶的同工酶[举例]：乳酸脱氢酶(LDH1～

LDH5)

乳酸脱氢酶同工酶分子是四聚体，四个亚基构成，每个亚基都有一定独立的生理功能。同工酶谱带表明，亚基只有一个或少数氨基酸残基的差别，也可能是不同基因的蛋白质。

其功能相同的原因是同工酶的活性部位结构相同或者极其类似的缘故。

同工酶针对不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要，对代谢起调节作用。结构基因的变异会导致同工酶的变化。

同一种酶的同工酶对底物的亲和力、Vmax及对产物抑制的敏感性等通常是不同的，反映出新陈代谢对同工酶的需要。人体心、肝和骨骼肌LDH同工酶谱组织器官

LDH1LDH2LDH3LDH4LDH5

（占总LDH活性的百分比）

心35~7028~452~160~60~5

肝0~82~103~336~2730~8

骨骼肌1~104~188~389~3640~97正常血清

27.1±2.834.7±4.320.9±2.411.7±3.3

57±2.9乳酸脱氢酶同工酶形成示意图

多肽亚基mRNA四聚体结构基因a

b+–H4MH3M2H2M3HM4点样线乳酸脱氢酶同工酶电泳图谱不同组织中LDH同工酶的电泳图谱LDH1(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5(M4)心肌肾肝骨骼肌血清-+原点M骨骼肌型，H型心肌型12345酶活性迁移位置酶活性迁移位置ab(a)LDH同工酶电泳图谱

(b)（a）正常人LDH同工酶电泳图谱,（b）心肌梗塞病人血清LDH同工酶电泳图谱12345心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化1酶活性心肌梗死酶谱正常酶谱肝病酶谱2345同工酶在各学科中的应用

(1)遗传学和分类学：提供了一种精良的判别遗传标志的工具。(2)发育学：有效地标志细胞类型及细胞在不同条件下的分化情况，以及个体发育和系统发育的关系。(3)生物化学和生理学：根据不同器官组织中同工酶的动力学、底物专一性、辅助因子专一性、酶的变构性等性质的差异，从而解释它们代谢功能的差别。（4）医学和临床诊断：体内同工酶的变化，可看作机体组织损伤，或遗传缺陷，或肿瘤分化的的分子标志。第七节酶与医学的关系（Therelationshipbetweenenzymeandmedicine）一、酶与疾病的发生：

酶的数量、结构、位置及其调节改变

酶缺乏或异常引起的疾病

酶疾病苯丙氨酸羟化酶苯丙酮酸尿症6-磷酸葡萄糖脱氢酶蚕豆病酪氨酸酶白化病细胞色素氧化酶氰化物中毒（与Fe2+结合）胆碱酯酶有机磷中毒（羟基酶失活）蛋白酶炎症酪氨酸转化为黑素二、酶与疾病的诊断1.某些组织器官受到损伤造成细胞破坏或细胞膜通透性增高时，细胞内某些酶可大量释放入血。(转氨酶)

2.细胞的转换率增高或细胞的增殖增快，其特异性标志酶可释放入血。

3.酶的合成或诱导增强。

4.酶的清除受阻也可引起血清酶活性的增高。

5.由于许多酶在肝脏内合成，肝功能严重障碍时，某些酶合成减少，如血中凝血酶原、因子Ⅶ等含量下降。血清酶活性测定

临床诊断部分常用酶酶主要临床应用谷丙转氨酶肝实质疾患谷草转氨酶心肌梗塞、肝实质疾患胆碱酯酶有机磷中毒乳酸脱氢酶心肌疾患、肝实质疾患淀粉酶胰腺疾病碱性磷酸酶骨病、肝胆疾患胰蛋白酶(原)胰腺疾病肌酸激酶心肌梗塞、肌肉疾患醛缩酶肌肉疾病酸性磷酸酶前列腺癌、骨病γ谷氨酰转移酶肝实质病变、酒精中毒5′核苷酸酶肝胆疾患山梨醇脱氢酶肝实质病变三、酶在医学上的应用（Theapplicationofenzymeinmedicine）

㈠用于临床检验利用酶作为分析试剂，对一些酶的活性、底物浓度、激活剂、抑制剂等进行定量分析的一种方法。㈡用于临床治疗1.助消化酶：胃蛋白酶、胰酶、纤维素酶、麦芽淀粉酶等。2.消炎酶：胰蛋白酶、凝乳蛋白酶、溶菌酶、菠萝蛋白酶、木瓜蛋白酶、胶原蛋白酶、枯草杆菌蛋白酶等能水解炎症部位纤维蛋白及脓液中粘蛋白，适用于消炎、消肿、消疮、排脓与促进伤口愈合。3.防治冠心病用酶：胰弹性蛋白