动物生物化学

Enzyme第五章

酶酶：没有我，你消化的了吗？蛋白酶淀粉酶...…本章内容第一节酶的一般概念第二节酶的结构与功能第三节酶促反应的机理第四节酶促反应动力学第五节酶的调节第六节酶的命名与分类第一节

酶的一般概念

BasicConceptsofEnzymes

酶的概念

酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的生物大分子。酶学研究简史公元前两千多年，我国已有酿酒记载。1857年，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。1878年，Kuhne首次提出Enzyme一词。1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。1930年，Northrop等得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶的结晶。1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念。1995年，JackW.Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。一酶的化学本质

大多数酶是蛋白质（Mostenzymesareproteins）

J.B.Sumner1926年美国Sumner脲酶的结晶，并指出酶是蛋白质。1930年Northrop等得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶的结晶，并进一步证明了酶是蛋白质。

J.H.NorthropPepsincrystals(X90)Northrop,J.H.(1930)，“Crystallinpepsin,1:Isolationandtestsofpurity”J.Gen.Physiol.13:739-766.

Ureasecrystals(X728)Sumner,J.B.(1926)“Theisolationandcrystallizationoftheenzymeurease”J.Biol.Chem.69:435-441.

在反应前后没有质和量的变化；缩短达到平衡的时间，而不改变反应的平衡点；酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能(activationenergy)。二酶的催化特性酶与一般催化剂的共同点非催化反应和催化反应活化能的比较

Ea，活化能；ΔG，自由能变化活化能：反应物从基态达到过渡态所需要的能量。（一）酶具有极高的催化效率酶作为生物催化剂的特点酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。酶的催化不需要较高的反应温度。例蔗糖→果糖+葡萄糖反应活化能非催化反应1340kJ/molHCl催化反应109kJ/mol蔗糖酶催化38kJ/mol（二）酶具有高度的专一性(specificity)酶对催化的反应和反应物有严格的选择性。绝对专一性，相对专一性，立体异构专一性绝对专一性(absolutespecificity)：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。相对专一性(relativespecificity)：作用于一类化合物或一种化学键。键专一性

立体异构专一性(stereo

specificity)：作用于立体异构体中的一种。旋光异构几何异构（顺反异构）（三）酶的可调节性对酶生成与降解量的调节酶催化效力的调节产物浓度对酶进行调节等(四)酶易失活温度、pH、有机溶剂、重金属盐第一节酶的一般概念总结酶的化学本质是蛋白质。酶具有极高的催化效率。酶具有高度的专一性：绝对专一性；相对专一性；立体异构专一性。酶的可调节性。酶易失活。第二节酶的结构与功能StructureandFunctionofEnzyme蛋白质部分：酶蛋白(apoenzyme)辅助因子(cofactor)金属离子小分子有机化合物全酶(holoenzyme)

结合酶(conjugatedenzyme)

单纯酶

(simpleenzyme)一酶的化学组成辅助因子分类（按其与酶蛋白结合的紧密程度）

辅酶

(coenzyme):与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。

辅基

(prostheticgroup):与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。金属离子的作用稳定酶的构象；酶活性中心的组成部分；在酶与底物间起桥梁作用；小分子有机化合物的作用在反应中传递电子、质子或其它基团。维生素(Vitamins）维生素(vitamin)是机体维持正常功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。脂溶性维生素

(lipid-solublevitamin)水溶性维生素

(water-solublevitamin)分类维生素缺少症维生素过多水溶性维生素及其辅酶（基）形式维生素辅酶（基）形式酶促反应中的主要作用硫胺素(B1)硫胺素焦磷酸酯(TPP)α-酮酸氧化脱羧，醛基转移作用核黄素(B2)黄素单核苷酸(FMN)黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)氢原子转移氢原子转移烟酰胺(PP)烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)氢原子转移氢原子转移吡哆醇(醛、胺)(B6)磷酸吡哆醛，磷酸吡哆醇氨基转移，脱羧作用泛酸辅酶A(CoA)，ACP酰基转移叶酸四氢叶酸"一碳基团"转移生物素生物素赖氨酸羧化作用钴胺素(B12)甲基钴胺素5′-脱氧腺苷钴胺素甲基转移硫辛酸硫辛酸赖氨酸酰基转移，氧化还原反应维生素C-羟基化反应辅助因子(B2)(B1)(PP)(B6)(叶酸)维生素B1﹡维生素B1又名硫胺素(thiamine)﹡体内活性形式为焦磷酸硫胺素(TPP)生化作用﹡TPP是

-酮酸氧化脱羧酶的辅酶。﹡缺乏症：脚气病﹡在神经传导中起一定的作用，抑制胆碱酯酶的活性。（噻唑环）（嘧啶环）维生素B2﹡生化作用：FMN及FAD是体内氧化还原酶的辅基，主要起氢传递体的作用。﹡缺乏症：口角炎，唇炎等。﹡维生素B2又名核黄素(riboflavin)﹡体内活性形式为黄素单核苷酸(FMN)

黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)二甲基异咯嗪核醇核黄素

FMN核黄素FADAMP维生素PP﹡维生素PP包括烟酸(nicotinicacid)，尼克酸烟酰胺(nicotinamide)，尼克酰胺﹡体内活性形式烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)，辅酶I烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)，辅酶II生化作用﹡NAD+及NADP+是体内多种脱氢酶（如苹果酸脱氢酶、乳酸脱氢酶）的辅酶，起传递氢的作用。缺乏症﹡癞皮病：皮炎(Dermatitis)，腹泻(Diarrhea)

，痴呆(Dementia)。维生素B6﹡维生素B6包括吡哆醇，吡哆醛及吡哆胺﹡体内活性形式为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺﹡磷酸吡哆醛(胺)是氨基酸转氨酶及脱羧酶的辅酶。泛酸﹡泛酸(pantothenicacid)又名遍多酸﹡体内活性形式为辅酶A(CoA)、酰基载体蛋白(ACP)

生化作用﹡CoA及ACP是酰基转移酶的辅酶，参与酰基的转移作用。辅酶A(CoA)酰基载体蛋白(ACP)2-巯基乙胺泛酸(泛解酸)生物素生物素(biotin)是多种羧化酶（如丙酮酸羧化酶）的辅酶，参与CO2的羧化过程。叶酸﹡叶酸(folicacid)在体内活性形式为四氢叶酸(FH4)﹡生化作用：FH4是一碳单位转移酶的辅酶，参与一碳单位的转移。﹡缺乏症：巨幼红细胞贫血（骨髓红细胞DNA合成减少，细胞分裂速度降低，细胞体积变大）2-氨基-4-羟基-6-甲基喋啶对氨基苯甲酸谷氨酸Folate维生素B12﹡生化作用：参与体内甲基转移作用﹡缺乏症：巨幼红细胞贫血、神经疾患﹡维生素B12又称钴胺素(coholamine)﹡体内活性形式为甲基钴胺素5-脱氧腺苷钴胺素硫辛酸硫辛酸(lipoicacid)是硫辛酸乙酰转移酶的辅酶，起转移酰基作用。（硫辛酰胺）维生素C﹡生化作用：参与氧化还原反应；参与体内羟化反应（胶原蛋白的合成、胆固醇的代谢、芳香族氨基酸的代谢）；促进铁的吸收……﹡缺乏症：坏血病（胶原蛋白合成障碍，可出现皮下出血、肌肉脆弱等症）﹡维生素C又称L-抗坏血酸(ascorbicacid)17世纪，一篇航海日记中记载到“有些人完全丧失了力量……，更有许多人皮肤上布满了点状的紫色血斑，逐渐影响到肘、膝、股、肩、臂和颈部，他们口有臭味，牙龈发红、剥落，甚至牙根也暴露于外”。维生素C脱氢维生素C二酶的不同形式单体酶(monomericenzyme)：仅具有三级结构的酶。一般由一条多肽链组成。寡聚酶(oligomericenzyme)：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。多酶体系(multienzymecomplex)：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。三酶的活性中心

必需基团(essentialgroup)酶分子中氨基酸残基侧链基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。

酶的活性中心(activecenter)或称活性部位(activesite)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物的部位。

活性中心内的必需基团结合基团(bindinggroup)与底物相结合催化基团(catalyticgroup)催化底物转变成产物

HisSerCysLysGluAsp位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象所必需。活性中心外的必需基团底物

活性中心以外的必需基团结合基团催化基团活性中心

酶活性中心的特点1、活性中心在酶分子的总体中只占相当小的部分，通常只占整个酶分子体积的1%～2%。某些酶活性部位的AA残基酶AA残基数活性部位的AA残基核糖核酸酶124His12,His119,Lys41溶菌酶129Asp52,Glu35胰凝乳蛋白酶241His57,Asp102,Ser195胃蛋白酶348Asp32,Asp215木瓜蛋白酶212Cys25,His159羧肽酶A307Arg127,Glu270,Tyr248,Zn2+2、酶的活性中心是一个三维实体。破坏酶的空间构象对酶的活性有何影响？底物结合基团催化基团F=Q1Q2/r2F：离子间作用力，Q：所带电荷:介电常数，r:

电荷基团间距3、酶的活性中心位于酶分子表面一个裂缝（crevice)内。4、酶的活性中心是柔性的。5、底物通过次级键较弱的力结合到酶上。

氢键、盐键、疏水作用力、范德华力四酶原与酶原的激活酶原

(zymogen)

有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须经过适当的改变才能变成有活性的酶，此前体物质称为酶原。

酶原的激活

在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。

酶原激活的过程酶原分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心

一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽在特定条件下赖缬天天天天甘异赖缬天天天天缬组丝SSSS46183甘异缬组丝SSSS肠激酶胰蛋白酶活性中心胰蛋白酶原的激活过程

酶原激活的生理意义避免酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用。有的酶原作为酶的储存形式。第二节酶的结构与功能小结根据酶的化学组成，将酶分为单纯酶和结合酶，结合酶由酶蛋白和辅助因子组成。根据辅助因子与酶蛋白结合的紧密程度，将辅助因子分为辅酶和辅基。维生素以其活性形式作为酶的辅酶（基）。根据酶结构，将酶分为单体酶、寡聚酶和多酶体系。酶的活性中心由必需基团构成。活性中心内的必需基团包括结合基团和催化基团。活性中心外的必需基团是维持酶活性中心构象所必需的。酶活性中心在酶分子体积中占很小的比例；是一个三维实体；位于酶分子表面一个裂缝中；酶的活性中心是柔性的；底物通过次级键结合到酶上。酶的前体物质称为酶原。

第三节

酶促反应的机理

TheMechanismofEnzyme-CatalyzedReaction

催化剂降低了反应物分子活化时所需的能量酶催化高效率的机理1、邻近效应(proximityeffect)与定向排列(orientationarrange)

邻近效应：指底物和底物之间，酶的催化基团和底物的反应基团需要互相靠近，才能反应。定向排列:指酶的催化基团与底物的反应基团之间，或底物的反应基团之间的正确取向所产生的效应。2、底物形变(distortion)和诱导契合学说(induced-fithypothesis)*诱导契合学说酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。3、酸碱催化（acid-basecatalysis）

酶活性中心的某些功能基团可作为酸或碱向底物提供H+或提供H+受体，相互作用形成过渡态中间物，降低活化能。同一种酶常常兼有酸、碱双重催化功能。4、共价催化（covalentcatalysis）

共价催化

亲电催化(electrophiliccatalysis)

亲核催化(nucleophiliccatalysis)酶活性中心亲核和亲电子的基团对底物的攻击，导致酶和底物形成不稳定的过渡态中间物，降低反应的活化能。

亲电基团Mg2+、Mn2+

（有空轨道）¨¨-SH

(有孤对电子)-OH亲核基团Acid-basecatalysisPeptidebondbreakingTransientcovalentcatalysis胰凝乳蛋白酶5、酶活性中心的疏水环境效应F=Q1Q2/r2

疏水的氨基酸残基形成的反应口袋提供了非极性的环境，使极性的离子或离子化的氨基酸残基在疏水口袋中进行催化反应。第三节酶促反应的机理小结酶能比一般催化剂更有效的降低反应的活化能。酶催化高效率是因为它具有下述多种催化机理：邻近效应和定向排列；底物形变和诱导契合学说；酸碱催化；共价催化；酶活性中心的疏水环境效应。第四节酶促反应动力学KineticsofEnzyme-CatalyzedReaction

概念研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量的阐述。影响因素酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。※研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。一、底物浓度对反应速度的影响[S]VVmax当底物浓度较低时反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应。[S]VVmax随着底物浓度的增高反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应。[S]VVmax当底物浓度高达一定程度反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应。米氏方程式(Michaelisequation)[S]：底物浓度V：不同[S]时的反应速度Vmax：最大反应速度(maximumvelocity)Ｋm：米氏常数(Michaelisconstant)Vmax[S]Km+

[S]

V＝[S]<<<Km

[S]>>>Km

稳态法推导1925年Briggs和Haldame对米氏方程作了一次重要的修正，提出了稳态(steadystate)的概念。

所谓稳态是指反应进行一定时间后，ES的生成速度和ES的分解速度相等，亦即ES的净生成速度为零，此时ES的浓度不再改变，达到稳态。米－曼氏方程式推导基于两个假设：☺

E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应，而ES分解为E及P的反应为慢反应，因此E+PES这一步不予考虑。反应速度取决于慢反应V＝k3[ES]（1）☺反应中底物是过量的，尽管一部分底物与酶形成复合物，但与底物的总浓度相比，可以忽略不计。E+Sk1k2k3ESE+P推导过程稳态：是指ES的生成速度与分解速度相等，即[ES]恒定。K1([Et]－[ES])[S]＝K2[ES]+K3[ES]K2+K3＝Km

（米氏常数）

K1令：则(2)变为:([Et]－[ES])[S]＝Km[ES](2)＝([Et]－[ES])[S]K2+K3[ES]K1整理得：E+Sk1k2k3ESE+P当底物浓度很高，将酶的活性中心全部饱和时，即[Et]＝[ES]，反应达最大速度Vmax＝K3[ES]＝K3[Et]

(5)[ES]＝───[Et][S]Km+[S](3)

整理得:将(5)代入(4)得米氏方程式：Vmax[S]

Km+[S]

V＝────

将(3)代入(1)得K3[Et][S]Km+[S](4)

V＝────V＝k3[ES](1)当反应速度为最大反应速度一半时

Km值的推导Km＝[S]∴Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。2＝Km+[S]VmaxVmax[S]VmaxV[S]KmVmax/2Km的意义a)

Km是酶的特征性常数之一，与酶的性质有关，与酶的浓度无关；b)

Km可近似表示酶对底物的亲和力；c)

同一酶对于不同底物有不同的Km值。酶底物Km(mmol.L-1)过氧化氢酶H2O225蔗糖酶蔗糖棉子糖283206-磷酸葡萄糖脱氢酶6-磷酸葡萄糖0.058溶菌酶6-N-乙酰葡萄糖胺0.006Ｋm值与Ｖmax值的测定

双倒数作图法(doublereciprocalplot)，又称为林-贝氏(Lineweaver-Burk)作图法Vmax[S]Km+[S]V=（林－贝氏方程）+1/V=KmVmax1/Vmax1/[S]

两边同取倒数

1/[S]1/V-1/Km1/Vmax斜率Km/Vmax

二、酶浓度对反应速度的影响当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。0V[E]

酶浓度对反应速度的影响

三、pH和温度对反应速度的影响最适pH最适温度商品名适应症销量（亿元）2009年2010年Lipitor高胆固醇血症12.4511.40Plavix动脉粥样硬化9.299.60Etanercept

风湿性关节炎、青少年类风湿性关节炎、牛皮癣、牛皮癣关节炎和强直性脊柱炎8.00

8.40

Advair哮喘7.767.80Remicade类风湿性关节炎、溃疡性结肠炎、克罗恩病、牛皮癣、牛皮癣关节炎和强直性脊柱炎6.917.40Avastin克罗恩病5.926.90

Rituxan类风湿性关节炎和非霍奇金淋巴瘤5.806.50Abilify精神分裂症药物5.606.20Diovan高血压6.016.10Crestor

高胆固醇血症4.745.60Humira

类风湿性关节炎、青少年类风湿性关节炎、牛皮癣、牛皮癣关节炎、强直性脊柱炎和克罗恩病5.495.40Herceptin乳腺癌5.02

5.102009及2010年世界药物销量上亿美元排行榜

Lipitor是HMGCoA还原酶抑制剂。HMGCoA还原酶是胆固醇生物合成的限速酶。青霉素，阿司匹林，磺胺药……敌敌畏，敌百虫……重金属盐，氰化物，硫化物，CO，神经毒气……痛风高血压糖尿病癌症艾滋病黄嘌呤氧化酶抑制剂血管紧张素转化酶抑制剂醛糖转移酶抑制剂胸腺嘧啶合成酶抑制剂蛋白酶抑制剂四、抑制剂对反应速度的影响酶的抑制剂(inhibitor)

能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质。

区别于酶的变性

抑制剂对酶有一定选择性引起变性的因素对酶没有选择性

抑制作用的类型不可逆性抑制

(irreversibleinhibition)可逆性抑制

(reversibleinhibition)：竞争性抑制(competitiveinhibition)非竞争性抑制(petitiveinhibition)(一)不可逆性抑制作用抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。抑制剂不能用透析、超滤等方法除去。

有机磷化合物

羟基酶解毒------解磷定(PAM)重金属离子及砷化合物

巯基酶解毒------二巯基丙醇(BAL)失活的酶羟基酶有机磷化合物羟基酶失活的酶酸

ROOPR′OX+HO-EROOPR′OOE+HX胆碱酯酶:乙酰胆碱→乙酸+胆碱有机磷化合物汞离子巯基酶失活的酶Hg2+

+ESHSHESSHg+H2C

HCH2CSHSHOHESSHg失活的酶二巯基丙醇巯基酶H2C

HCH2CSSOHHg+ESHSH（二）可逆性抑制作用抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失。抑制剂可用透析、超滤等方法除去。竞争性抑制非竞争性抑制１.竞争性抑制增加底物浓度可解除抑制剂对酶的抑制作用NoProduct竞争性抑制曲线无抑制剂加竞争性抑制剂1V01Vmax1S1Km[]丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶丙二酸

《诺贝尔奖百年鉴-新陈代谢》P80~81琥珀酸延胡索酸琥珀酸脱氢酶

磺胺类药物的抑菌机理是什么？与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶H2NCOOHH2NSO2NH2磺胺类药物二氢蝶呤啶＋谷氨酸＋对氨基苯甲酸

二氢叶酸合成酶二氢叶酸四氢叶酸（嘌呤核苷酸合成）人服用磺胺类药物，会造成叶酸缺乏吗？2.非竞争性抑制增大底物浓度不能解除非竞争性抑制！IISSSISIIII非竞争性抑制曲线1V01Vmax1S1Km无抑制剂加非竞争性抑制剂[]思考题鞘氨醇-1-磷酸(SPP)对细胞生存很重要。鞘氨醇浓度/μmol.L-1)V0(mg.min-1)(无抑制剂）V0(mg.min-1)(存在苏型鞘氨醇)2.532.38.53.54011.5550.814.6107225.42087.743.950115.470.8用双倒数法作图法回答下列问题：在抑制剂存在和不存在的情况下，Vmax和Km分别是多少？2.苏型鞘氨醇是哪类抑制剂？请给出解释。

苏型鞘氨醇是鞘氨醇的立体异构体，在苏型鞘氨醇存在和不存在的条件下，测定鞘氨醇激酶的反应速度:鞘氨醇

+ATPSPP鞘氨醇激酶+PPi五、激活剂对反应速度的影响激活剂(activator)

使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。无机离子金属离子（Na+、K+、Mg2+、Ca2+、Zn2+、Fe2+

等）；阴离子（Cl-、Br-、I-、CN-）；氢离子。主要的激活剂有：有机小分子一些还原剂，如抗坏血酸、半胱氨酸，使含-SH的酶处于还原态。金属螯合剂，如EDTA(乙二胺四乙酸)，可络合一些重金属杂质，解除它们对酶的抑制，从而使酶活升高。

酶活性指的是酶催化化学反应的能力，用反应速度来衡量，即单位时间里产物的增加或底物的减少。

六、酶活性测定和酶活性单位V=dP/dt=-dS/dt

EC(EnzymeCommission)在1961年规定：在最适反应条件下，1分钟内，将1μmol的底物转变为产物所需要的酶量为1个酶活国际单位（IU）。酶活性单位１催量(kat)是指在最适反应条件下，每秒钟使1mol底物转化为产物所需的酶量。

kat与IU的换算：1IU=16.67×10-9kat1Kat=6×107IU比活力（specificactivity）指的是每毫克酶蛋白所具有的酶活性单位数。比活力=活性单位数/酶蛋白重量（mg）比活力反映了酶的纯度。第四节酶促反应动力学小结酶促动力学是研究酶催化反应的速度，以及各种因素对酶促反应速度的影响。米氏方程是根据稳态理论推导出的酶促反应动力学方程。Km是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时底物浓度。是酶的特征性常数。抑制剂对酶的抑制作用分为不可逆性和可逆性。不可逆性抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，抑制剂不能用透析、超滤等方法除去。

可逆性抑制作用通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，抑制剂可用透析、超滤等方法除去。分为竞争性和非竞争性，竞争性抑制作用是最常见的一种抑制作用。非竞争性抑制作用是指抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系，但酶－底物－抑制剂复合物不能进一步释放出产物。竞争性抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。在竞争性抑制剂存在时，酶的Vmax不变，Km增高。在非竞争性抑制剂存在时，酶的Vmax增高，Km不变。酶活性指的是酶催化化学反应的能力，用反应速度来衡量，即单位时间里产物的增加或底物的减少。比活力是指每毫克酶蛋白所具有的酶活性单位数。第五节

酶的调节

TheRegulationofEnzyme

酶活性的调节（快速调节）酶含量的调节（缓慢调节）

调节方式合成降解一变构调节变构效应剂(allostericeffector)变构激活剂变构抑制剂

变构调节(allostericregulation)

变构酶(allostericenzyme)一些调节分子可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性。变构酶模型米氏双曲线与S形变构曲线☼变构酶分子上除了活性部位外，还有调节部位。这两个中心处在酶蛋白的不同位置，有的在同一亚基上，有的在不同的亚基上。☼变构酶的v-[S]的关系不符合米氏方程，其曲线不是双曲线,而是S形曲线。☼变构酶一般都是寡聚酶，通过次级键由多亚基组成。二共价修饰调节共价修饰(covalentmodification)在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性。

常见类型

磷酸化与脱磷酸化（最常见）乙酰化和脱乙酰化甲基化和脱甲基化腺苷化和脱腺苷化

－SH与－S－S互变

酶的磷酸化与脱磷酸化-OHThrSerTyr酶蛋白H2OPi磷蛋白磷酸酶ATPADP蛋白激酶ThrSerTyr-O-PO32-酶蛋白

经共价修饰调节的一些酶酶修饰方式活性变化糖原磷酸化酶磷酸化/去磷酸化↑/↓磷酸化酶激酶磷酸化/去磷酸化↑/↓糖原合酶磷酸化/去磷酸化↓/↑丙酮酸脱氢酶磷酸化/去磷酸化↓/↑激素敏感性酯酶磷酸化/去磷酸化↑/↓己酰CoA羧化酶磷酸化/去磷酸化↑/↓三同工酶

同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。Isozymesprovideameansofregulationspecifictpdistincttissuesanddevelopmentalstages:Isozymesoflactatedehydrogenase心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化1酶活性心肌梗死酶谱正常酶谱肝病酶谱2345第五节酶的调节小结酶活性的调节方式包括变构调节和共价修饰调节。变构调节是指一些调节分子可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性。变购酶一般是寡聚酶，酶分子中除了含有活性中心，还有别构中心。其v-[S]的关系不符合米氏方程，其曲线是S型。共价修饰是指在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性。最常见的修饰是磷酸化和脱磷酸化。同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。第六节

酶的命名与分类

TheNamingandClassificationofEnzyme一酶的命名（1）习惯命名(mendedname)—依据所催化的底物(substrate)、反应的性质、酶的来源等命名。例如，胃蛋白酶、碱性磷酸酶，乳酸脱氢酶，淀粉酶。（2）系统命名(systematicname)—根据底物与反应性质