生物化学与分子生物学提纲（上）

生物化学与分子生物学提纲（上）一、蛋白质的结构与功能1.凯氏定氮法：由于体内的含氮物质以蛋白质为主，各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％，只要测定生物样品中的含氮量，就可推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量（g%）=每克样品含氮克数×6.25×1002.蛋白质的生物学重要性（一广三多）：分布广、种类多、含量多、功能多。3.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L——氨基酸（Gly除外）。硒代半胱氨酸在某些情况下也可用于合成蛋白质。注：将氨基酸含C基团置于竖线上，H原子位于竖线右侧的为L型4.20种L——氨基酸分类及其缩写、符号。（1）非极性脂肪族氨基酸：侧链为非极性的疏水基团，水中溶解度小，等电点近中性（2）极性中性氨基酸：侧链基团有极性，水中溶解度大，等电点近中性（3）芳香族氨基酸：侧链含有苯环（4）酸性氨基酸：侧链含有两个羧基，等电点低（5）碱性氨基酸：侧链含有氨基，胍基或咪唑基，等电点高5.脯氨酸是一种α—亚氨基酸，可以看成是α—氨基酸的侧链取代了自身氨基上的一个氢原子6.半胱氨酸的巯基失去质子的倾向性较其他氨基酸大，而两个半胱氨酸巯基之间可脱氢形成二硫键7.必需氨基酸：“甲（Met）撷（Val）来（Lys）一（Ile）本（Phe）亮（Lue）色（Trp）书（Thr）”；条件必需氨基酸：Cys、Tyr；儿童必需氨基酸：Arg、His8.在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。pI=(pK1+pK2)/29.酸性氨基酸的等电点取两羧基的pK值的平均值；碱性氨基酸的等电点取两氨基的pK值的平均值。10.含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。11.氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处，而且吸收峰值与氨基酸释放出的氨量成正比，作为氨基酸定量分析方法。12.蛋白质分子结构定义主要化学键一级结构蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序肽键、二硫键二级结构蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，亦即肽链主链骨架原子的相对空间位置氢键三级结构（肌红蛋白）整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置疏水键、盐键、氢键、范德华力四级结构（血红蛋白）蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用离子键、氢键13.一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。14.所谓主链骨架原子即N（氨基氮）、Cα（α—碳原子）和CO（羧基碳）3个原子依次重复排列。15.参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，C1和C2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元(peptideunit)16.α—螺旋的走向是右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距约0.54nm；每个肽键的N-H与第四个肽键的C=O形成氢键，氨基酸残基侧链伸向外侧。如：头发的角蛋白、肌肉的肌球蛋白、血凝块的纤维蛋白。17.β—折叠结构呈折纸状，氨基酸残基侧链交替位于锯齿状结构的上下方，肽链之间的肽键N-H和C=O形成氢键。18.β—转角常见于肽链进行180°回折的转角上，第一个残基C=O与第四个残基N—H形成氢键。第二个残基通常为脯氨酸。19.模体（motif）：两个或两个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，又称超二级结构。有三种形式：αα、βαβ、ββ20.锌指是常见的模体例子，由1个α—螺旋和2个反向平行的β—折叠组成，N端有一对Cys，C端有一对His，在空间上形成容纳Zn2+的洞穴。21.分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构域(domain)。结构域具有相对独立的空间构象和生物学功能。22.在分子伴侣（一类蛋白质）的辅助下，合成中的蛋白质才能折叠成正确的空间构象。23.有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。单一的亚基一般没有生物学功能，完整的四级结构是其发挥生物学功能的保证。同聚体、异聚体24.按蛋白质组成成分将蛋白质分为单纯蛋白质和结合蛋白质（非蛋白质部分称为辅基）；按蛋白质形状将蛋白质分为纤维状蛋白质和球状蛋白质。25.蛋白质家族（proteinfamily）：氨基酸序列相似而且空间结构与功能也十分相近的蛋白质。属于同一蛋白质家族的成员，称为同源蛋白质（homologousprotein）26.蛋白质超家族（superfamily）：2个或2个以上的蛋白质家族之间，其氨基酸序列的相似性并不高，但含有发挥相似作用的同一模体结构。27.蛋白质一级结构是高级结构和功能的基础：（1）一级结构是空间构象的基础；（2）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构和功能；（3）氨基酸序列提供重要的生物进化信息；（4）重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病。蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为分子病。*28.蛋白质的功能依赖特定空间结构（1）血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似（2）血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧结合（3）蛋白质构象改变可引起疾病（蛋白质构象疾病）29.协同效应：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象。正协同效应/负协同效应30.别构效应：寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象31.当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点pI。33.表面电荷和水化膜是维持蛋白质胶体稳定的因素34.蛋白质的变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。本质：主要发生非共价键和二硫键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。导致变性的因素：如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等变性的表现：溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失、易被蛋白酶水解35.若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性(renaturation)。37.消除蛋白质在溶液中的稳定因素后，蛋白质疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出，称为蛋白质沉淀。38.蛋白质的凝固作用：蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，不易再溶于强酸和强碱中39.由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。40.蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，称为双缩脲反应。41.盐析是将(NH4)2SO4、Na2SO4、NaCl等加入蛋白质溶液，使表面电荷被中和以及水化膜被破坏而导致蛋白质沉淀。*以下内容了解一下即可42.丙酮（乙醇）沉淀蛋白质：0～4℃低温下进行；用量一般10倍于蛋白质溶液体积；沉淀后应立即分离。43.免疫沉淀法是利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形成抗原抗体复合物的性质，从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白。44.透析(dialysis)是利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。45.应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的称为超滤法。46.蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术,称为电泳(elctrophoresis)47.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS—PAGE）：大量的SDS（带大量负电荷）结合蛋白质，使所有蛋白质颗粒表面覆盖一层SDS分子，导致蛋白质分子间的电荷差异消失，泳动速率仅与颗粒大小有关；聚丙烯酰胺凝胶具有分子筛作用48.等电聚焦电泳（IFE）：在聚丙烯酰胺凝胶内制造一个线性pH梯度，当蛋白质泳动到与其自身pI值相等的pH区域时，其净电荷为零而不再移动。49.双向电泳（2—DGE）：先进行等电聚焦电泳（按pI），然后再进行SDS（按分子大小），经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。二、核酸的结构与功能1.脱氧核糖碱基（嘌呤或嘧啶）核苷酸—→核酸—→DNA双螺旋—→超螺旋—→染色质—→染色体2.核糖的C—1’原子和嘌呤的N—9或者嘧啶的N—1原子形成β—N—糖苷键，核糖和碱基处在反式构象。3.核苷C—5’原子上的羟基可与磷酸反应，脱水后形成磷脂键，生成脱氧核苷酸。4.脱氧核苷酸通过3’，5’磷酸二酯键的连接形成多聚核苷酸，只能从3’—OH端延长，具有5’—→3’的方向性。5.DNA的一级结构是构成DNA自5’端到3’端脱氧核苷酸的排列顺序；DNA的二级结构是双螺旋结构；DNA的高级结构是超螺旋结构。6.DNA双螺旋结构的特点：（1）DNA由两条反向平行的多聚核苷酸链组成，形成右手螺旋结构；（2）脱氧核糖与磷酸构成的骨架位于外侧，DNA表面存在大沟和小沟；（3）DNA双链之间形成互补碱基对；（4）碱基对的疏水作用（堆积力）和氢键共同维护DNA双螺旋结构的稳定。7.DNA双螺旋结构是在相对湿度为92%时的结构，称为B型DNA；而在相对湿度低于75%时，DNA空间结构参数发生变化，称为A型DNA；自然界还发现一种左手螺旋的Z型DNA。8.B型DNA双螺旋螺距为3.54nm，直径为2.37nm；每个螺旋有10.5个碱基对，每两个碱基对之间的相对旋转角度为36°，每两个相邻碱基对平面之间的垂直距离为0.34nm。9.DNA双链可以盘绕形成超螺旋结构。正超螺旋、负超螺旋。10.原核生物的DNA是环状的双螺旋分子。11.染色质的基本组成单位是核小体，它是由DNA和H1、H2A、H2B、H3、H4等5种组蛋白共同构成。12.DNA是遗传信息的物质基础：（1）DNA是生物遗传信息的载体；（2）DNA是生命遗传的物质基础；（3）DNA是个体生命活动的信息基础；（4）DNA具有高度稳定性，能保持遗传的相对稳定性；（5）DNA具有高度复杂性，可以发生各种重组和突变，适应环境。13.大部分真核细胞mRNA的5’端有一反式的7—甲基鸟嘌呤—三磷酸核苷，称为5’—帽结构。原核生物mRNA没有这种特殊的帽结构。14.真核细胞mRNA的3’端，有一段由80至250个腺苷酸连接而成多聚腺苷酸结构，称为多聚腺苷酸尾（poly—A）。15.5’—帽结构和3’—poly—A共同负责mRNA从细胞核向细胞质的转运，维持mRNA的稳定性以及翻译起始的控制。16.tRNA的3’端连接氨基酸。17.rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体。18.非编码RNA分为长链非编码RNA（lncRNA）和短链非编码RNA（sncRNA）。参与转录调控、翻译调控、RNA的剪切和修饰、mRNA的稳定、蛋白质的稳定和转运、染色体的形成和结构稳定。19.催化性小RNA也称核酶，是细胞内具有催化功能的一类小分子RNA。小干扰RNA（siRNA）能以单链形式与外源基因表达的mRNA结合，并诱导其降解。微RNA（miRNA）主要通过结合mRNA而选择性调控基因的表达。20.嘌呤和嘧啶含有共轭双键，故核酸（碱基、核苷、核苷酸）在260nm波长处有强烈紫外光吸收。21.DNA变性：某些理化因素会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，双链解离为单链。表现为粘度降低，增色效应。22.DNA解链过程中，更多共轭双键暴露，使DNA在260nm波长处的吸光度增加的现象称为DNA的增色效应。23.DNA复性：变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构。24.tRNA二级结构为三叶草结构，三级结构为倒“L”型结构。其中从5’—→3’依次为DHU环、反密码子环、TΨC环。25.碱基对之间的氢键维持DNA双螺旋横向稳定；碱基堆积力维持DNA双螺旋纵向稳定。三、酶1.酶是由活细胞产生的，对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。2.生物催化剂包括酶（蛋白质）、核酶（RNA）、脱氧核酶（DNA）。（唔知点解，呢个知识点老师系课上重复咗好几次。。。。）3.仅含有蛋白质的酶为单纯酶；结合酶则是由酶蛋白（蛋白质部分）和辅助因子（非蛋白质部分）共同组成。酶蛋白和辅助因子结合在一起称为全酶。4.酶蛋白决定酶促反应的特异性，辅助因子决定酶促反应的类型。5.与酶蛋白结合疏松（非共价键）的辅助因子称辅酶；与酶蛋白结合紧密（共价键）的辅助因子称辅基。另一说法：有机物或金属有机物类型的辅助因子称为辅酶。6.金属酶：金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失；金属激活酶：金属离子与酶的结合是可逆结合7.酶的活性中心或活性部位是酶分子中能与底物特异性结合并催化底物转化为产物的具有特定三维结构的区域。8.与酶活性密切相关的化学基团称为酶的必须基团，包括：结合基团：识别与结合底物和辅酶，形成酶—底物过渡态化合物；催化基团：催化底物发生化学反应转化为产物。9.酶活性中心的三维结构是裂缝或凹陷，多由氨基酸残基的疏水基团组成。*10.酶活性中心外的必须基团维持酶活性中心的空间构象，又或是调节剂的结合部位。11.酶的催化效率通常比非催化反应高108~1020倍，比一般催化剂高107~1013。12.一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，称为酶的特异性或专一性。13.有的酶仅作用于特定结构的底物分子，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物，称为绝对专一性。14.有些酶对底物的专一性不是依据整个底物分子结构，而是依据底物分子中特定的化学键或特定的基团，因而可以作用于含有相同化学键或相同化学基团的一类化合物，称为相对专一性。15.有些酶只能催化一种光学异构体或立体异构体进行反应，称为空间结构专一性。16.活化能是指在一定的温度下，1摩尔底物从基态转变为过渡态所需要的自由能。活化能是决定化学速率的内因，是化学反应的能障。17.酶—底物结合的诱导契合假说（induced-fithypothesis）：酶在发挥催化作用前须先与底物结合，酶与底物相互接近时，两者在结构上相互诱导、相互变形和相互适应，进而结合并形成酶—底物复合物。18.邻近效应：酶在反应中将各底物结合到酶的活性中心，使它们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系，即将分子间的反应变成类似于分子内的反应，从而提高反应速率。19.酶的催化机制：酸—碱催化、共价催化、亲核和亲电催化。20.米氏方程推导所基于的假设：反应是单底物反应；测定的反应速率是初速率；当[S]>>[E]时，在初速率范围内底物的消耗很少21.米氏方程：v=Vmax[S]/（Km+[S]），其中Km为米氏常数，单位为mol/L，Km=（k2+k3）/k1（1）Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。（2）Km值是酶的特征性常数，它与酶浓度无关。（3）只有当k3<<k2时，Km≈k2/k1，即为ES分解为E＋S的解离常数，代表酶对底物的亲和力。Km越大，酶对底物的亲和力越小，Km越小，酶对底物的亲和力越大。（4）Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率，Vmax=k3[Et]（5）当酶被底物完全饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变成产物的分子数称为酶的转换数，单位是s-1。k3就是酶的转换数：k3=Vmax/[Et]。22.将米氏方程两边同时取倒数，整理得林—贝方程：23.能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。抑制作用分为可逆性抑制和不可逆性抑制。24.可逆性抑制剂与酶非共价可逆结合，使酶活性降低或消失。（结合教材的双倒数图）（1）竞争性抑制：抑制剂和底物在结构上相似，可与底物竞争结合酶的活性中心，阻碍酶和底物形成中间产物。（看上去像酶对底物的亲和力降低，影响Km）双倒数图斜率增大，表观Km增大，但不影响Vmax。（绕点（0，1/Vmax）逆时针旋转）（2）非竞争性抑制：抑制剂与酶活性中心外的结合位点相结合，不影响酶与底物的结合，底物也不影响酶与抑制剂的结合。（但IES复合物不能释放出产物，使k3降低）双倒数图斜率增大，Km不变，Vmax降低。（绕点（-1/Km，0）逆时针旋转）（3）反竞争性抑制：没有与底物结合的酶不能与抑制剂结合；当底物与酶结合后，抑制剂才能结合到酶活性中心外的结合位点。（使体系中ES浓度下降）双倒数图斜率不变，Km降低，Vmax降低。（直线向左上方平移）25.不可逆性抑制剂和酶活性中心的必需基团共价结合，使酶失活。26.体内一些代谢物可与某些酶的活性中心外的某个部位非共价可逆结合，引起酶的构象改变，从而改变酶的活性，这种调节方式称为酶的别构调节。27.酶蛋白肽链上的一些基团可在其他酶的催化下，与某些化学基团共价结合，同时又可在另一种酶的催化下，去掉已结合的化学基团，从而影响酶的活性，酶的这种调节方式称为酶的化学修饰调节。28.根据催化酶的反应类型，酶可以分为：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、合成酶。（氧水合，裂异转）五、维生素1.维生素是人体内不能合成，或合成量甚少、不能满足机体的需要，必须由食物供给，维持正常生命活动所必须的一组低分子有机化合物。分为脂溶性维生素和水溶性维生素。2.脂溶性维生素包括维生素A、D、E、K。直接参与影响特异的代谢过程，在血液中与脂蛋白或特异性结合蛋白结合而运输，主要储存于肝脏。3.维生素A（抗干眼病维生素）的活化形式是视黄醇、视黄醛、视黄酸。其的功能有：（1）11-顺视黄醛与视蛋白结合生成视紫红质，维持正常的视觉功能；（2）视黄酸对基因表达和组织分化具有调节作用：全反式视黄酸和9—顺视黄酸结合细胞内核受体，与DNA反应元件结合，调节某些基因的表达；（3）维生素A和胡萝卜素是有效的抗氧化剂：具有清除自由基和防止脂质氧化的作用；（4）维生素A及其衍生物可以抑制肿瘤生长。4.维生素A缺乏可引起干眼病。摄入过多会出现：头痛、恶心、共济失调；肝细胞损伤、高脂血症；长骨增厚、高血钙症、软组织钙化等现象。5.维生素D的活化形式是1，25—二羟维生素D3。1，25—二羟维生素D3的功能有：（1）调节血钙水平：通过调节相关钙结合蛋白基因的表达，通过信号转导系统使钙通道开放，促进小肠对钙、磷的吸收；（2）影响细胞分化：促进胰岛β细胞合成与分泌胰岛素，对某些肿瘤细胞具有抑制增殖和促进分化的作用。6.维生素D缺乏可引起儿童佝偻病，成人软骨病。摄入过多会出现：异常口渴，皮肤瘙痒，厌食、嗜睡、呕吐、腹泻、尿频以及高钙血症、高钙尿症、高血压、软组织钙化等。7.维生素E是苯（骈）并二氢呋喃的衍生物，包括生育酚和三烯生育酚两类，每类又分α、β、γ和δ四种。维生素E的功能有：（1）是体内最重要的脂溶性抗氧化剂：维生素E捕捉自由基，形成生育酚自由基，在维生素C或谷胱甘肽作用下还原生成非自由基产物生育醌；（2）调节基因表达：上调或下调：生育酚的摄取或降解相关基因、脂类摄取与动脉硬化相关基因、表达某些细胞外基质的基因、细胞黏附与炎症的相关基因、细胞信号系统和细胞周期调节的相关基因。（3）促进血红素的合成：能提高血红素合成的关键酶的活性。8.维生素E临床上用于治疗先兆性流产和习惯性流产。9.维生素K是2—甲基—1，4—萘醌的衍生物。维生素K1又称甲萘醌或叶绿醌，主要存在于深绿色蔬菜中；维生素K2是肠道细菌的产物。（1）维生素K的主要功能是促进凝血；（2）维生素K对骨代谢有重要作用。10.水溶性维生素包括B族维生素（B1、B2、PP、B6、B12、生物素、泛酸和叶酸）、维生素C。水溶性维生素在体内主要构成酶的辅助因子，直接影响某些酶的活性。水溶性维生素依赖食物提供，体内过剩的水溶性维生素随尿排出体外，体内很少积聚。11.维生素活化形式作用B1焦磷酸硫胺素（TPP）α—酮酸氧化脱羧酶复合物的辅酶，转移醛基B2黄素单核苷酸（FMN）、黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）氧化还原酶的辅基，递氢体PP烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）、烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）不需氧脱氢酶的辅酶，递氢体B6磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺终止类固醇激素的作用，转氨基B12甲基钴胺素、5’—脱氧腺苷钴胺素含金属元素钴，是唯一含金属元素的维生素，转甲基生物素羧化酶的辅基，参与CO2固定，参与细胞信号转导和基因表达。泛酸辅酶A、酰基载体蛋白（ACP）酰基转移酶的辅酶，转移辅酶A叶酸四氢叶酸（FH4）一碳单位转移酶的辅酶PS：维生素B6包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺。缺乏维生素B1导致脚气病；缺乏维生素B2引起口角炎、唇炎、阴囊炎、眼睑炎；缺乏PP导致癞皮病。12.维生素C是一些羟化酶的辅酶，其作为抗氧化剂可直接参与体内的氧化还原反应，还具有增强机体免疫力的作用。六、糖代谢物质代谢包括合成代谢和分解代谢，两者处于动态平衡当中。代谢过程中涉及的脱氢反应一般伴随能量的生成。第一节糖的消化吸收和运转1.食物中可被分解利用的糖类主要有植物淀粉、动物糖原、麦芽糖、蔗糖、乳糖和葡萄糖等。2.淀粉直链中的是α—1，4—糖苷键，支链中的是α—1，6—糖苷键；纤维素中的是β—1，4—糖苷键第二节糖的无氧氧化一、糖的无氧氧化分为两个阶段：第一阶段是糖酵解，第二阶段为乳酸生成，均在细胞质中进行。（一）葡萄糖经糖酵解分解为两分子丙酮酸步骤底物酶产物备注△1葡萄糖己糖激酶（关键酶）葡萄糖—6—磷酸消耗1ATP2葡萄糖—6—磷酸磷酸己糖异构酶果糖—6—磷酸△3果糖—6—磷酸磷酸果糖激酶—1（关键酶）果糖—1，6—二磷酸需ATP，Mg2+4果糖-1，6-二磷酸醛缩酶磷酸二羟基丙酮3—磷酸甘油醛5磷酸二羟基丙酮磷酸丙糖异构酶3—磷酸甘油醛△63—磷酸甘油醛3—磷酸甘油醛脱氢酶1，3—二磷酸甘油酸无氧氧化中唯一脱氢反应△71，3-二磷酸甘油酸磷酸甘油酸激酶3—磷酸甘油酸第一次底物水平磷酸化83—磷酸甘油酸磷酸甘油酸变位酶2—磷酸甘油酸92—磷酸甘油酸烯醇化酶磷酸烯醇式丙酮酸△10磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸激酶（关键酶）丙酮酸第二次底物水平磷酸化总结：前5个阶段为耗能阶段，消耗2分子ATP；后5个阶段为产能阶段，生成4分子ATP；葡萄糖→葡萄糖—6—磷酸→果糖—6—磷酸→果糖—1，6—磷酸→磷酸二羟基丙酮←→3—磷酸甘油醛→1，3—二磷酸甘油酸→3—磷酸甘油酸→2—磷酸甘油酸→磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸口诀：葡6果6果16，二羟基丙酮3醛，13酸3酸2酸，磷酸烯醇丙酮酸，丙酮酸！（二）丙酮酸还原为乳酸乳酸脱氢酶催化下，利用第6步反应3—磷酸甘油醛脱氢产生的NADH和H+提供的氢原子，丙酮酸还原为乳酸。二、糖酵解的调控是对3个关键酶活性的调节（一）磷酸果糖激酶—1对调节糖酵解速率最重要1.ATP和柠檬酸别构抑制磷酸果糖激酶—1。磷酸果糖激酶—1有2个结合ATP的位点，一是活性中心内的催化部位，ATP作为底物与之结合；另一个是活性中心之外的别构部位，ATP作为抑制剂与之结合。2.AMP、ADP、果糖—1，6—二磷酸和果糖—2，6—二磷酸别构激活磷酸果糖激酶—1。3.果糖—1，6—二磷酸是磷酸果糖激酶—1的反应产物，其对磷酸果糖激酶—1的调节为正反馈调节，比较少见。4.果糖—2，6—二磷酸是磷酸果糖激酶—1最强的别构激活剂，由磷酸果糖激酶—2催化果糖—6—磷酸生成。5.磷酸果糖激酶—2和果糖二磷酸酶—2两种酶活性共存在一个酶蛋白上，具有两个分开的催化中心，是一种双功能酶。6.蛋白激酶A可以使（磷酸果糖激酶—2/果糖二磷酸酶—2）磷酸化，导致磷酸果糖激酶—2活性减弱而果糖二磷酸酶—2活性升高。磷蛋白磷酸酶将其去磷酸化之后，酶活性变化相反。（二）丙酮酸激酶是糖酵解的第二个重要调节点1.果糖—1，6—二磷酸别构激活丙酮酸激酶，而ATP、丙氨酸则有别构抑制作用。胰高血糖素则可通过化学修饰调节抑制其活性。（三）己糖激酶受到反馈抑制调节*1.己糖激酶（葡萄糖激酶除外）受其产物葡萄糖—6—磷酸的反馈抑制，而长链脂酰CoA对葡萄糖激酶有别构抑制作用。总结：1.当消耗能量多，细胞内ATP/AMP比例降低时，磷酸果糖激酶—1和丙酮酸激酶均被激活，加速葡萄糖分解。反之ATP充足时，则抑制磷酸果糖激酶—1和丙酮酸激酶，糖酵解分解的葡萄糖就减少。2.进食后，胰高血糖素分泌减少，胰岛素分泌增加，果糖—2，6—二磷酸的合成增加，加速糖酵解，主要生成乙酰CoA以合成脂肪酸；饥饿时胰高血糖素分泌增加，抑制了果糖—2，6—二磷酸的生成和丙酮酸激酶的活性，抑制糖酵解。三、糖无氧氧化的主要生理意义是机体不利用氧快速供能1.糖无氧氧化能迅速提供能量；2.当机体缺氧或局部供血不足时，能量主要通过糖无氧氧化获得；3.白细胞、骨髓细胞等代谢极为活跃的细胞即使不缺氧也由糖无氧氧化提供部分能量。*四、其他单糖可转变成糖酵解的中间产物1.果糖己糖激酶果糖—6—磷酸2.半乳糖半乳糖激酶半乳糖—1—磷酸半乳糖—1—磷酸尿苷酰转移酶葡萄糖—1—磷酸3.甘露糖己糖激酶甘露糖—6—磷酸磷酸甘露糖异构酶果糖—6—磷酸第三节糖的有氧氧化1.糖的有氧氧化(aerobicoxidation)指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。是机体主要供能方式。2.糖的有氧氧化分为三个阶段：第一阶段葡萄糖在胞质中经糖酵解生成丙酮酸；第二阶段丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoA；第三阶段为乙酰CoA进入柠檬酸循环，并耦联进行氧化磷酸化。（一）葡萄糖经糖酵解生成丙酮酸（二）丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoA1.丙酮酸+NAD++HS-CoA—→乙酰CoA+NADH+H++CO22.由丙酮酸脱氢酶复合体催化，该酶复合体由丙酮酸脱氢酶，二氢硫锌酰胺转乙酰酶和二氢硫锌酰胺脱氢酶按一定比例组合而成。3.丙酮酸脱氢酶的辅酶是TPP；二氢硫锌酰胺转乙酰酶的辅酶是硫辛酸；二氢硫锌酰胺脱氢酶的辅酶是FAD、NAD+。4.催化反应分5步：①丙酮酸丙酮酸脱氢酶羟乙基—TPP；②羟乙基—TPP-E1＋硫辛酰胺二氢硫锌酰胺转乙酰酶TPP-E1＋乙酰硫辛酰胺；③乙酰硫辛酰胺＋CoA二氢硫锌酰胺转乙酰酶二氢硫锌酰胺＋乙酰CoA；④二氢硫锌酰胺＋FAD二氢硫锌酰胺脱氢酶硫辛酰胺＋FADH2；⑤FADH2＋NAD+—→FAD＋NADH＋H+。二、柠檬酸循环（一）柠檬酸循环由八步反应组成底物酶产物备注1乙酰CoA、草酰乙酸柠檬酸合酶柠檬酸关键酶；乙酰CoA的高能硫酯键供能2柠檬酸顺乌头酸酶异柠檬酸3异柠檬酸异柠檬酸脱氢酶α—酮戊二酸关键酶；氧化脱羧1NAD+→NADH+H+4α—酮戊二酸α—酮戊二酸脱氢酶复合体琥珀酰CoA关键酶；氧化脱羧2NAD+→NADH+H+5琥珀酰CoA琥珀酰CoA合成酶琥珀酸底物水平磷酸化6琥珀酸琥珀酸脱氢酶延胡索酸FAD→FADH27延胡索酸苹果酸8苹果酸苹果酸脱氢酶草酰乙酸NAD+→NADH+H+总结：1.柠檬酸总反应为：CH3CO~SCoA＋3NAD+＋FAD＋GDP＋Pi＋2H2O—→HS-CoA＋2CO2＋3NADH＋3H+＋FADH2＋GTP2.脱羧生成的2个的碳原子（2CO2）来自于草酰乙酸。3.不可能通过柠檬酸循环从乙酰CoA合成草酰乙酸或柠檬酸循环的其他中间产物。4.“一二三四”：一次底物水平磷酸化；二次脱羧；三个关键酶；四次脱氢。（二）柠檬酸循环的意义1.柠檬酸循环是三大营养物质分解产能的共同通路；2.柠檬酸循环是三大营养物质代谢联系的枢纽；3.为其他物质代谢提供小分子前体；4.为呼吸链提供H+和e-。三、糖有氧氧化是生成ATP的主要方式（也是机体产能最主要的途径）。1.1分子NADH＋H+的氢传递给氧时，生成2.5个ATP；1分子FADH2的氢被氧化时，生成1.5个ATP。2.加上底物水平磷酸化生成的1个ATP，1分子乙酰CoA经柠檬酸循环彻底氧化，共生成10个ATP。（3×2.5＋1.5＋1=10）3.1mol葡萄糖彻底氧化生成CO2和H2O，可净生成30mol或32molATP。四、糖有氧氧化的调节（一）丙酮酸脱氢酶复合体的调节1.乙酰CoA、ATP、NADH别构抑制丙酮酸脱氢酶复合体，AMP、ADP、NAD+别构激活丙酮酸脱氢酶复合体。（二）柠檬酸循环的调节1.产物堆积。如柠檬酸、琥珀酰CoA可抑制柠檬酸合酶的活性；琥珀酰CoA抑制α—酮戊二酸脱氢酶复合体的活性。ATP可抑制柠檬酸合酶和异柠檬酸脱氢酶的活性，ADP则是别构激活剂。Ca2+则使酶激活。2.柠檬酸循环与上游和下游反应相协调。柠檬酸循环与糖酵解互相协调，氧化磷酸化速率影响柠檬酸循环。（三）有氧氧化的调节特点1.有氧氧化的调节通过对其关键酶的调节实现；2.有氧氧化的调节是为了适应机体或器官对能量的需要；3.ATP/ADP或ATP/AMP比值全程影响有氧氧化的速率。*五、巴斯德效应1.有氧氧化抑制生醇发酵（或糖无氧氧化）的现象称为巴斯德效应。2.缺氧时，NADH＋H+留在胞质，丙酮酸接受氢而还原成乳酸；有氧时，NADH＋H+进入线粒体内氧化，丙酮酸彻底分解为CO2和H2O。六、糖的有氧氧化与无氧氧化的区别无氧氧化有氧氧化反应部位胞质胞质，线粒体需氧条件无氧或缺氧有氧底物、产物糖原、葡萄糖→乳酸糖原、葡萄糖→H2O＋CO2产能1mol葡萄糖净生成2molATP1mol葡萄糖净生成30～32molATP关键酶磷酸果糖激酶-1、己糖激酶、丙酮酸激酶糖酵解关键酶、丙酮酸脱氢酶复合体，柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体生理意义迅速供能机体产能的主要方式第四节磷酸戊糖途径磷酸戊糖途径在胞质中进行，分为两个阶段：第一阶段是氧化反应，生成磷酸戊糖，NADPH及CO2；第二阶段则是基团转移反应，最终生成3—磷酸甘油醛和6—磷酸果糖。（一）第一阶段是氧化反应1.葡萄糖—6—磷酸＋NADP+葡萄糖—6—磷酸脱氢酶葡萄糖—6—磷酸内酯＋NADPH＋H+；2.葡萄糖—6—磷酸内酯内酯酶6—磷酸葡萄糖酸；3.6—磷酸葡萄糖酸＋NADP+6—磷酸葡萄糖酸脱氢酶核酮糖—5—磷酸＋NADPH＋H+＋CO2；4.核酮糖—5—磷酸异构酶核糖—5—磷酸。（二）第二阶段是一系列基团转移反应这些基团转移反应可分为转酮醇酶反应和转醛醇酶反应两类，接受体都是醛糖。磷酸戊糖途径总反应为：3葡萄糖—6—磷酸＋6NADP+—→2果糖—6—磷酸＋3—磷酸甘油醛＋6NADPH＋6H+＋CO2（三）磷酸戊糖途径的生理意义1.为核苷酸的生物合成提供5—磷酸核糖。2.提供NADPH参与多种代谢反应：（1）NADPH是体内许多合成代谢的供氢体（2）NADPH参与羟化反应，与生物合成或生物转化有关（3）NADPH可维持GSH（谷胱甘肽）的还原性（4）参与体内中性粒细胞和巨噬细胞产生离子态氧的反应第五节糖原的合成与分解葡萄糖单元以α—1，4—糖苷键形成长链，以α—1，6—糖苷键连接分支，每条链都终止于一个非还原端。一、糖原合成1.葡萄糖—6—磷酸变构酶葡萄糖—1—磷酸＋UTPUDPG焦磷酸化酶UDPG＋焦硫酸。UDPG是葡萄糖的活性形式。2.糖原合酶作用下，UDPG的葡萄糖基转移到糖原引物的非还原性末端，形成α—1，4—糖苷键。糖原合酶是关键酶，只能使糖链延长，不能形成分支。3.当糖链长度达到12~18个葡萄糖基时，分支酶将一段糖链转移到邻近糖链上，形成α—1，6—糖苷键。二、糖原分解1.从糖链的非还原端开始，糖原磷酸化酶（关键酶）催化糖链逐个分解成葡萄糖—1—磷酸，裂解至距分支点约4个糖基。葡萄糖—1—磷酸变构回葡萄糖—6—磷酸。2.葡萄糖转移酶催化，将3个葡萄糖基转移到邻近糖链末端，α—1，6—葡萄糖苷酶再将分支处的葡萄糖水解成游离的葡萄糖。葡萄糖转移酶和α—1，6—葡萄糖苷酶是同一酶的两种活性，合称脱支酶。糖原磷酸化酶1221α—1，6—葡萄糖苷酶转移酶3.肝内存在葡萄糖—6—磷酸酶，将葡萄糖—6—磷酸水解成葡萄糖释放入血，因此肝糖原能够补充血糖。肌肉组织中缺乏此酶，葡萄糖—6—磷酸只能进行糖酵解为肌收缩供能。4.从葡萄糖—6—磷酸进入糖酵解跳过了葡萄糖磷酸化的起始步骤，因此（肌）糖原中的1个葡萄糖基进行无氧氧化净产生3个ATP。三、糖原合成与分解的调节1.去磷酸化的糖原合酶是活性形式，磷酸化的糖原合酶没有活性。2.磷酸化的糖原磷酸化酶是活性形式，去磷酸化糖原磷酸化酶的没有活性。磷酸化过程由磷酸化酶b激酶催化。3.ATP和葡萄糖—6—磷酸可别构激活糖原合酶，促进糖原合成。AMP则别构抑制。4.葡萄糖别构抑制糖原磷酸化酶5.特点：（1）关键酶都以活性、无（低）活性两种形式存在，通过磷酸化和去磷酸化相互转变。（2）对合成酶系与分解酶系进行双向调节，如加强合成则减弱分解，或反之。（3）化学修饰调节和别构调节双重调节。（4）关键酶调节上存在级联效应。第六节糖异生非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生，糖异生的主要器官是肝。一、糖异生不完全是糖酵解的逆反应，主要是糖酵解中三个关键酶催化的反应的逆反应（一）丙酮酸—→磷酸烯醇式丙酮酸1.丙酮酸丙酮酸羧化酶草酰乙酸。2.草酰乙酸磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶磷酸烯醇式丙酮酸。上述两步反应共消耗2个ATP。3.丙酮酸羧化酶仅存在于线粒体内，故胞质中的丙酮酸必须进入线粒体，才能羧化成草酰乙酸。4.草酰乙酸从线粒体运转到胞质有两种方式：（1）草酰乙酸苹果酸脱氢酶苹果酸进入胞质苹果酸脱氢酶草酰乙酸；（2）草酰乙酸天冬氨酸氨基转移酶天冬氨酸进入胞质天冬氨酸氨基转移酶草酰乙酸。（二）果糖—1，6—二磷酸—→果糖—6—磷酸此反应由果糖二磷酸酶—1催化。（三）葡萄糖—6—磷酸水解为葡萄糖此反应由葡萄糖—6—磷酸酶催化。二、糖异生的调控*分别由不同的酶催化底物互变，称为底物循环。当催化互变的两种酶活性相等时，代谢不能向任何方向推动，结果仅是消耗ATP而释放热能，形成无效循环。（一）果糖—6—磷酸与果糖—1，6—二磷酸之间的底物循环1.果糖—2，6—二磷酸和AMP激活磷酸果糖激酶—1的同时，抑制果糖二磷酸酶—1的活性，启动糖酵解而抑制糖异生。2.胰高血糖素通过cAMP和蛋白激酶A使磷酸果糖激酶—2失活，降低果糖—2，6—二磷酸水平，促进糖异生而抑制糖酵解。（二）磷酸烯醇式丙酮酸和丙酮酸之间的底物循环1.抑制果糖—2，6—二磷酸和果糖—1，6—二磷酸的生成，从而抑制丙酮酸激酶。2.通过cAMP使丙酮酸激酶磷酸化失活。3.通过cAMP诱导磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶基因的表达，增加酶合成。三、糖异生的生理意义1.维持血糖恒定；2.补充或恢复肝糖原储备；3.肾的糖异生有利于维持酸碱平衡。四、骨骼肌中的乳酸循环骨骼肌无氧氧化产生的乳酸透过细胞膜进入血液后，再入肝异生为葡萄糖；葡萄糖进入血液后又可被肌摄取，构成一个循环，称为乳酸循环，又称Cori循环。*第七节葡萄糖的其他代谢途径1.糖醛酸途径是指以葡萄糖醛酸为中间产物的葡萄糖代谢途径。2.葡萄糖代谢还可以生成一些多元醇，如山梨醇、木糖醇等，称为多元醇途径。3.1，3—二磷酸甘油酸异构为2，3—二磷酸甘油酸，再转变为3—磷酸甘油酸而返回糖酵解的循环称为2，3—BPG旁路。意义在于使红细胞内2，3—BPG升高，降低红细胞结合氧的能力。第八节血糖及其调节1.血糖水平恒定，维持在3.89~6.11mmol/L。血糖浓度低于2.8mmol/L时称为低血糖；空腹血糖浓度高于7.1mmol/L时称为高血糖。2.血糖浓度高于8.89~10.00mmol/L，则超过肾小管重吸收能力而形成糖尿，这一血糖水平称为肾糖阈。3.血糖来源：①食物消化和吸收；②肝糖原分解补充；③非糖物质通过糖异生补充。4.血糖去路：①有氧氧化分解供能；②合成肝糖原和肌糖原；③转变成其他糖；④转变成脂肪或氨基酸。5.胰岛素通过：①促进细胞摄取葡萄糖；②加速糖原合成、抑制糖原分解；③加快糖的有氧氧化；④抑制肝内糖异生；⑤减少脂肪动员，从而降低血糖。6.胰高血糖素通过：①抑制糖原合酶并激活糖原磷酸化酶，加速肝糖原分解；②抑制磷酸果糖激酶—2，激活果糖二磷酸酶—2，从而减少果糖—2，6—二磷酸含量，糖酵解被抑制而糖异生加速；③促进脂肪的分解，来升高血糖7.糖皮质激素通过：①促进肌蛋白分解加速糖异生；②阻止体内葡萄糖的分解利用；③促进脂肪动员，来升高血糖。8.肾上腺素主要在应激状态下发挥调节作用来升高血糖。八、生物氧化第一节氧化呼吸链是由具有电子传递功能的复合体组成的△1.物质在生物体内进行氧化称生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程。物质的氧化方式有加氧、脱氢、失电子。△2.线粒体内膜中存在按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原反应将代谢物脱下的成对氢原子传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为氧化呼吸链，又称电子传递链。3.氧化传递链由递氢体和电子传递体组成。*4.黄素蛋白的辅基有两种：FMN和FAD，在呼吸链中属于递氢体，在加氢反应时接收2个氢原子。*5.铁硫蛋白以铁硫中心为辅基，可以进行可逆的得失电子反应（Fe2+Fe3++e—），故铁硫蛋白在呼吸链中属于单电子传递体。*6.泛醌可接受黄素蛋白和铁硫蛋白复合物传递来的质子和电子，又可脱去质子和电子成氧化型，故泛醌在呼吸链中属于递氢体。*7.泛醌是脂溶性化合物，以游离的形式存在，能在线粒体内膜中自由扩散，将呼吸链传递过程联系起来。又称为辅酶Q。*8.细胞色素是一类含血红素样辅基的单电子传递体，包括细胞色素a、a3、b、c和c1，其电子传递顺序是Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2。*以上4类具有氧化还原特性的酶或辅基组成了4种蛋白酶复合体，复合体中的蛋白质组分、金属离子、辅酶或辅基通过金属离子价键的变化、氢原子转移的方式传递电子。电子传递的本质是电势能转变为化学能，电子传递所释放的能量驱动H+从线粒体基质移至膜间腔，形成跨线粒体内膜的H+浓度梯度差，驱动ATP合成。9.氧化呼吸链的四种复合体：定位功能组成质子泵功能复合体Ⅰ（NADH—泛醌还原酶）线粒体内膜的双层脂质膜（跨膜）将电子从NADH传递给泛醌黄素蛋白、铁硫蛋白、疏水蛋白传递2e—、4H+从内膜基质侧→胞浆侧复合体Ⅱ（琥珀酸—泛醌还原酶）线粒体双层脂质膜的内侧将电子从琥珀酸传递给泛醌黄素蛋白、铁硫蛋白无复合体Ш（泛醌—细胞色素还原酶）线粒体内膜的双层脂质膜（跨膜）将电子从泛醌传递给细胞色素c细胞色素b（b562,b566）、细胞色素c1、铁硫蛋白传递2e—、4H+释放到膜间腔复合体Ⅳ（细胞色素c氧化酶）线粒体内膜的双层脂质膜（跨膜）将电子从细胞色素c传递给氧细胞色素aa3，Cu传递2e—、2H+跨内膜向胞浆侧转移*（1）复合体Ⅰ中FMN从基质中接受NADH中的2个质子和2个电子生成FMNH2，经一系列铁硫中心，再经位于线粒体内膜中疏水蛋白的铁硫中心将电子传递给内膜中的泛醌，变为QH2。NADH→FMN→铁硫中心→疏水蛋白的铁硫中心→泛醌（Q）*（2）琥珀酸的脱氢反应是FAD转变为FADH2，再将电子传递给铁硫中心，然后传递给泛醌，变为QH2。琥珀酸→FAD→铁硫中心→泛醌（Q）*（3）复合体Ш电子传递通过Q循环实现。每2分子QH2通过Q循环，生成1分子QH2和1分子Q，将2个电子传给2分子Cytc1，同时向膜间腔释放4H+。*（4）复合体Ⅳ含有4个氧化还原中心：Cyta、Cyta3、CuA、CuB。电子传递过程为：Cytc→CuA→Cyta→Cyta3—CuB△10.NADH氧化呼吸链：NADH→复合体Ⅰ→Q→复合体Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ→O2△11.FADH2氧化呼吸链：琥珀酸→复合体Ⅱ→Q→复合体Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ→O212.氧化呼吸链组分的排列顺序是由以下实验确定的：①标准氧化还原电位（由低到高）②体外拆开和重组呼吸链③特异抑制剂阻断电子传递④还原状态呼吸链缓慢给氧13.胞质中的NADH必须经一定穿梭机制进入线粒体，主要的机制有：α—磷酸甘油穿梭机制（脑、骨骼肌）和苹果酸—天冬氨酸穿梭机制（肝、心肌）。△14.α—磷酸甘油穿梭机制：（FADH2将NADH携带的电子传递给泛醌）胞质中的NADH+H+在磷酸甘油脱氢酶催化下，将2H传递给磷酸二羟基丙酮，使其还原成α—磷酸甘油。线粒体内膜的膜间腔侧有磷酸甘油脱氢酶的同工酶，含有FAD辅基，接受α—磷酸甘油的还原当量生成FADH2和磷酸二羟基丙酮。△15.苹果酸—天冬氨酸穿梭机制：胞质中的NADH+H+使草酰乙酸还原成苹果酸，苹果酸经过线粒体内膜上的苹果酸—α—酮戊二酸转运蛋白进入线粒体基质后重新生成草酰乙酸和NADH+H+。基质中的草酰乙酸转变为天冬氨酸后经线粒体内膜上天冬氨酸—谷氨酸转运蛋白重新回到胞质。第二节氧化磷酸化将氧化呼吸链释能与ADP磷酸化偶联生成ATP△16.氧化磷酸化是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化生成ATP，又称为偶联磷酸化。17.P/O比值是指氧化磷酸化过程中，每消耗1/2摩尔O2所需磷酸的摩尔数，即所能合成ATP的摩尔数。18.根据P/O比值和自由能变化两个实验结果，可以确定氧化磷酸化偶联部位在复合体Ⅰ、Ш、Ⅳ内。*19.氧化磷酸化偶联机制的化学渗透假说：氧化呼吸链传递电子时释放的能量，通过复合体的质子泵功能，使H+从线粒体基质侧泵出至内膜的膜间腔侧。质子不能自由穿过线粒体内膜返回基质，形成跨线粒体内膜的质子电化学梯度，储存电子传递释放的能量。当质子顺梯度回流至基质时驱动ADP与Pi生成ATP。20.当质子顺浓度梯度回流至基质时，储存的能量被ATP合酶利用，催化ADP与Pi生成ATP。△21.ATP合酶又称复合体Ⅴ，含F1亲水部分和F0疏水部分。F1为线粒体基质侧的蘑菇头状突起，催化ATP合成；F0镶嵌于线粒体内膜中，构成质子通道。22.生物体能量代谢的特点：（1）生物体不能承受能量的大增或大量释放的化学过程，代谢反应都是依序进行，能量逐步得失。（2）生物体不直接利用营养物质的化学能，需要使之转移成细胞可以利用的能量形式。（3）ATP是最重要的高能化合物，是细胞可以直接利用的最主要能量形式。*23.水解时释放的标准自由能大于25kJ/mol的化合物所含的释放能量较多的磷酸酯键，称为高能磷酸键。24.ATP在能量代谢中起核心作用：（1）ATP是体内能量捕获和释放利用的重要分子，细胞可以直接利用，营养物质分解产生的能量大约40%用于产生ATP。（2）ATP是体内能量转移和磷酸核苷化合物相互转变的核心。腺苷酸激酶可催化ATP、ADP、AMP之间互变：ATP＋AMP—→2ADP；UTP、CTP、GTP在核苷二磷酸激酶催化下从ATP获得~P产生：ATP＋UDP—→ADP＋UTP；ATP＋CDP—→ADP＋CTP；ATP＋GDP—→ADP＋GTP（3）ATP通过转移自身基团提供能量。ATP通过共价键参与酶促反应并提供能量，而不仅仅是~P水解供能。（4）磷酸肌酸是高能键能量的存储形式。ATP充足时，通过转移末端~P给肌酸，生成磷酸肌酸，储存于骨骼肌、心肌、脑组织中。ATP不足时，磷酸肌酸可将~P转移给ADP，生成ATP。第三节氧化磷酸化的影响因素25.影响氧化磷酸化的因素包括抑制剂、体内能量状态、甲状腺激素、线粒体DNA突变。△26.抑制剂有呼吸链抑制剂、解偶联剂、ATP合酶抑制剂三种：（1）呼吸链抑制剂可以阻断氧化呼吸链中的电子传递。如：鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥可以阻断复合体Ⅰ到泛醌的电子传递；萎锈灵是复合体Ⅱ的抑制剂；抗霉素A、粘噻唑菌醇是复合体Ⅲ的抑制剂；CN－、N3－阻断电子由Cyta到CuB—Cyta3间传递，CO阻断电子传递给O2。（2）解偶联剂通过破坏质子的电化学梯度，使氧化与磷酸化的偶联脱离。如：棕色脂肪组织的线粒体内膜中存在解偶联蛋白，可在线粒体内膜上形成质子通道，膜间腔侧的H+可经此通道返回线粒体基质，使质子梯度储存的能量不合成ATP，而以热能的形式释放。（3）ATP合酶抑制剂对电子传递及ADP磷酸化均有抑制作用。如：寡霉素可结合F0单位，阻断质子从F0质子半通道回流，抑制ATP酶活性。同时使质子电化学梯度增高影响呼吸链质子泵功能，继而影响电子传递。27.机体可以根据能量需求调节氧化磷酸化速率，从而调节ATP的生成量。细胞内ADP的浓度以及ATP/ADP的比值能够迅速感应机体能量状态的变化。28.甲状腺激素能够诱导Na+，K+—ATP酶的生成，加速ATP分解，ADP增多促进氧化磷酸化；还可诱导解偶联蛋白基因表达增加，引起物质氧化释能和产热比率均增加。29.线粒体DNA编码了呼吸链复合体中13个亚基以及线粒体内22个tRNA和2个rRNA，线粒体DNA缺乏蛋白质保护和损伤修复系统，损伤和突变后会影响氧化磷酸化。七、脂质代谢第一节脂类的构成、功能及分析1.脂质是脂肪和类脂的总称。脂肪即甘油三酯（TG），也称三脂酰甘油。类脂包括胆固醇（CHOL）、胆固醇酯（CE）、磷脂（PL）、糖脂。2.脂肪酸的系统命名法根据其碳链长度命名；存在两种碳原子编号体系：Δ体系从羧基碳原子开始编号，ω或n体系从甲基碳开始编号。3.根据双键位置，多不饱和脂肪酸可分为ω-3、ω-6、ω-7、ω-9四簇。高等动物体内的多不饱和脂肪酸由相应的母体脂肪酸衍生而来，但ω-3、ω-6和ω-9簇多不饱和脂肪酸不能在体内相互转化。△4.磷脂包括甘油磷脂和鞘磷脂：（1）以甘油为中心的磷脂为甘油磷脂，通式为：其中X可以为氢、胆碱、乙醇胺、丝氨酸、肌醇等。（2）以鞘氨醇或二氢鞘氨醇为中心的磷脂为鞘磷脂。X—OHX取代基团对应的甘油磷脂肌醇磷脂酰肌醇水—H磷脂酸胆碱—CH2CH2N+(CH3)3磷脂酰胆碱乙醇胺—CH2CH2NH3+磷脂酰乙醇胺丝氨酸—CH2CH(NH2)COOH磷脂酰丝氨酸5.人体不能自身合成、必须由食物提供的脂肪酸称为必需脂肪酸。包括亚油酸、α-亚麻酸（ALA）、花生四烯酸。6.ALA的主要功能是在于它是其他一些ω-3多不饱和脂肪酸（EPA、DHA）合成前体。7.由二十碳五烯酸20：5ω-3（EPA）合成的二十烷类不易引起炎症、血栓，具有促进血管舒张的作用。8.二十二碳五烯酸22：5ω-3（DPA）对冠心病具有潜在的抑制作用。9.二十二碳六烯酸22：6ω-3（DHA）有助于视网膜正常发育和发挥其正常功能，对神经功能也发挥重要的作用。*第二节脂类的消化吸收10.胆汁酸盐可降低脂—水相间的界面张力，将脂质乳化成微团，增加消化酶与脂质的接触面积。小肠上段是脂质消化的主要场所。11.胰腺分泌的脂质消化酶包括胰脂酶、辅脂酶、磷脂酶A2、胆固醇酯酶。12.辅脂酶本身不具脂肪酶的活性，但可通过疏水键与脂肪结合，通过氢键与胰脂酶结合，将胰脂酶锚定在乳化微团的脂—水界面，使胰脂酶与脂肪充分接触。13.脂质及其消化产物主要在十二指肠下段及空肠上段吸收。14.由中链、短链脂肪酸构成的甘油三酯进入肠粘膜细胞后可直接被细胞内脂肪酶水解成甘油和脂肪酸，通过门静脉进入血循环。15.长链脂酸、2-甘油一酯、胆固醇、溶血磷脂进入肠粘膜细胞后被重新合成甘油三酯，再与载脂蛋白组装成乳糜微粒，经淋巴系统进入血液循环。第三节甘油三酯代谢△16.肝、脂肪组织及小肠是甘油三酯合成的主要场所。小肠黏膜细胞主要利用摄取的甘油三酯消化产物重新合成甘油三酯，当其以乳糜微粒形式运送至肝、脂肪组织，当中的脂肪酸可作为合成甘油三酯的原料。△17.脂肪酸必须活化成脂酰CoA才能参与甘油三酯合成。过程实际消耗2分子ATP。脂肪酸＋CoA—SH脂酰CoA合成酶脂酰CoA＋PPiATPAMP18.甘油和脂肪酸主要来自于葡萄糖代谢。△19.小肠粘膜细胞以甘油一酯途径合成甘油三酯，脂酰CoA转移酶催化脂酰CoA酰基转移至2—甘油一酯羟基上合成甘油三酯。△20.肝和脂肪组织以甘油二酯途径合成甘油三酯，3—磷酸甘油为起始物，先合成1，2—甘油二酯，后通过酯化甘油二酯羟基生成甘油三酯。21.肝、肾、脑、肺、乳腺、脂肪等组织的细胞质是合成内源性软脂酸的主要场所。22.用于软脂酸合成的乙酰CoA主要由葡萄糖分解供给，在线粒体内产生，通过柠檬酸—丙酮酸循环进入胞质。23.柠檬酸—丙酮酸循环：（1）乙酰CoA＋草酰乙酸柠檬酸合酶柠檬酸（线粒体内）；（2）柠檬酸经过线粒体内膜载体进入胞质后：柠檬酸ATP—柠檬酸裂解酶乙酰CoA＋草酰乙酸（3）草酰乙酸苹果酸脱氢酶苹果酸，再经线粒体内膜载体转运至线粒体内（4）苹果酸也可以：苹果酸苹果酸酶丙酮酸＋CO2，丙酮酸经线粒体内膜载体运至线粒体内，重新生成线粒体内草酰乙酸。24.进入胞质的乙酰CoA要转化为丙二酸单酰CoA，是软脂酸合成的第一步反应，由乙酰CoA羧化酶催化，该酶是软脂酸合成的关键酶，其辅基为生物素。*25.乙酰CoA羧化酶受柠檬酸和异柠檬酸的变构激活，受长链脂酰CoA的变构抑制。26.从乙酰CoA及丙二酸CoA合成长链脂酸，是一个重复加成过程，每次延长2个碳原子，由脂肪酸合成酶系催化。27.高等动物的脂肪酸合成酶系是由两个相同亚基首尾相连组成的二聚体，每个亚基都是含有7种酶活性的一条多肽链。28.脂肪酸合成酶系中的酰基载体蛋白（ACP）以4’-磷酸泛酰巯基乙胺为辅基，可与脂酰基相连，是脂酰基载体。29.脂肪酸合成酶系中的酮脂酰合成酶的结构域中有一个半胱氨酸残基的巯基也能与脂酰基相连。*30.软脂酸合成的总反应式为：CH3COSCoA＋7HOOCCH2COSCoA＋14NADPH＋14H+—→CH3(CH2)14COOH＋7CO2＋6H2O＋8HSCoA＋14NADP+31.内质网脂肪酸延长途径以丙二酸单酰CoA为二碳单位供体。由NADPH供氢，在CoASH上进行。32.线粒体脂肪酸延长途径以乙酰CoA为二碳单位供体。由NADPH供氢。33.乙酰CoA羧化酶的别构调节物：抑制剂：软脂酰CoA；激活剂：柠檬酸、异柠檬酸34.乙酰CoA羧化酶的共价调节：胰岛素可使乙酰CoA羧化酶脱磷酸而激活；胰高血糖素、肾上腺素、生长素可使乙酰CoA羧化酶磷酸化而降低活性。△35.脂肪动员指储存在脂肪细胞内的脂肪在脂肪酶作用下，逐步水解，释放游离脂肪酸和甘油供其他组织细胞氧化利用的过程。△36.激素敏感性甘油三酯脂肪酶是脂肪动员的关键酶。△37.激素敏感性甘油三酯脂肪酶的共价调节：共价激活（脂解激素）：肾上腺素、去甲肾上腺素、胰高血糖素；共价抑制（抗脂解激素）：胰岛素、前列腺素、尼克酸38.甘油三酯激素敏感性甘油三酯脂肪酶甘油二酯甘油二酯脂肪酶甘油一酯甘油一酯脂肪酶甘油39.在肝、肾、肠等组织中，甘油激酶催化甘油转变为3—磷酸甘油，可参与脂肪重新合成；3—磷酸甘油也可脱氢生成磷酸二羟丙酮，进入糖代谢途径分解，或转变为葡萄糖。40.除了脑组织外，β—氧化是在肝、心肌、骨骼肌等处脂肪酸分解的主要途径。△41.β—氧化有四个阶段：（活化、转运、氧化、彻底氧化）（1）脂肪酸活化为脂酰CoA（1分子脂肪酸活化实际上消耗2个高能磷酸键）脂肪酸＋CoA—SH脂酰CoA合成酶脂酰CoA＋PPiATPAMP（2）脂酰CoA进入线粒体（其中的肉碱脂酰转移酶Ⅰ是整个β—氧化的关键酶）肉碱＋脂酰CoA肉碱脂酰转移酶Ⅰ脂酰肉碱肉碱—脂酰肉碱转位酶脂酰肉碱进入线粒体，等量肉碱运出线粒体肉碱脂酰转移酶Ⅱ肉碱＋脂酰CoA（3）脂酰CoA分解产生乙酰CoA、FADH2、NADH脂肪酸β—氧化酶系催化，从脂酰基的β—碳原子开始经过脱氢、加水、再脱氢、硫解四步，完成一次β—氧化。脱氢脂酰CoA＋FAD脂酰CoA脱氢酶反Δ2烯脂酰CoA＋FADH2加水反Δ2烯脂酰CoA烯脂酰CoA水解酶L（＋）—β—羟脂酰CoA再脱氢L（＋）—β—羟脂酰CoA＋NAD＋L-β-羟脂酰CoA脱氢酶β-酮脂酰CoA＋NADH硫解β-酮脂酰CoAβ-酮硫解酶乙酰CoA＋少2个碳的脂酰CoA（4）乙酰CoA的彻底氧化主要通过线粒体内的柠檬酸循环彻底氧化△42.1分子软脂酸彻底氧化净生成106分子ATP。*43.不同脂肪酸的不同氧化方式：（1）不饱和脂肪酸天然不饱和脂酸中的双键都是顺式，顺Δ3烯脂酰CoA在Δ3顺→Δ2反烯脂酰CoA异构酶催化下转变为反Δ2烯脂酰CoA；顺Δ2烯脂酰CoA脱氢后生成D（－）—β—羟脂酰CoA，再在D（－）-β-羟脂酰CoA表异构酶催化下转变为L（＋）—β—羟脂酰CoA（2）长碳链脂肪酸长碳链脂肪酸（C20、C22）在过氧化酶体催化下氧化成较短碳链脂肪酸，然后继续β—氧化，脱下的氢与O2结合成H2O2（3）奇数碳原子脂肪酸经过β—氧化生成丙酰CoA，经β—羧化酶及异构酶作用，转变为琥珀酰CoA，进入柠檬酸循环彻底氧化。△44.酮体是脂肪酸在肝脏进行正常分解代谢所生成的特殊中间产物，包括：乙酰乙酸、β—羟丁酸和丙酮。△45.酮体生成以脂肪酸β—氧化生成的乙酰CoA为原料，在肝细胞线粒体中合成，关键酶是羟甲基戊二酸单酰CoA合酶（HMG—CoA合酶）。△46.心、肾、脑线粒体中的琥珀酰CoA转硫酶和乙酰乙酸硫激酶可以将乙酰乙酸活化成乙酰乙酰CoA，继而利用；而肝细胞则不含这两种酶，故酮体是肝内生成，肝外利用。47.乙酰乙酰CoA经乙酰乙酰CoA硫解酶硫解为乙酰CoA再被利用；β—羟丁酸则先脱氢生成乙酰乙酸，在转变为乙酰CoA被利用。△48.酮体生成的生理意义（1）酮体是肝脏向肝外组织输出能源的一种形式；（2）酮体有利于维持血糖水平恒定，以及节省蛋白质的消耗。*49.酮体生成的调节：（1）胰岛素抑制β—氧化，原料乙酰CoA减少，酮体生成减少；胰高血糖素相反。（2）糖分解代谢旺盛时，脂酸β—氧化减弱，酮体生成被抑制，反之酮体生成加强。（3）丙二酸单酰CoA竞争性抑制肉碱脂酰转移酶Ⅰ，抑制脂酰CoA进入线粒体，酮体生成减少。第四节磷脂代谢Δ50.甘油磷脂在全身各组织内质网外侧面合成，肝、肾、肠最活跃。合成原料有甘油、脂肪酸、磷酸盐、取代基，需要ATP供能，需要CTP活化乙醇胺、胆碱、甘油二酯。51.丝氨酸脱羧生成乙醇胺，乙醇胺甲基化生成胆碱，也就是说磷脂酰丝氨酸、磷脂酰乙醇胺、磷脂酰胆碱之间可以转化。52.磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇胺通过甘油二酯途径合成：胆碱、乙醇胺先被活化成CDP—胆碱、CDP—乙醇胺，再分别与甘油二酯缩合生成相应产物。53.磷脂酰肌醇、磷脂酰丝氨酸、心磷脂通过CDP—甘油二酯途径合成：甘油二酯被CTP活化成CDP—甘油二酯，再与丝氨酸、肌醇或脂酰甘油缩合生成相应产物。*54.胞质中存在一类促进磷脂在细胞内膜之间进行交换的蛋白质，称磷脂交换蛋白，催化不同种类的磷脂在膜之间进行交换，从而更新膜磷脂。*55.Ⅱ型肺泡上皮细胞可合成二软脂酰胆碱，是较强的乳化剂，可降低肺泡表面张力，有利于肺泡的伸张。新生儿合成异常会导致肺不张。△56.生物体内降解甘油磷脂的酶包括磷脂酶A1、A2、B1、B2、C和D，作用于不同的酯键。（具体作用于哪个酯键，参考教材P163）57.甘油磷脂2号位上的酯键被水解后生成溶血磷脂1，其具有较强表面活性，能使红细胞及其他细胞膜破裂，引起溶血或细胞坏死。溶血磷脂酶1（磷脂酶B1）可水解1号位上的酯键，生成不含脂肪酸的甘油磷酸胆碱，溶血磷脂就失去对细胞膜结构的溶解作用。58.鞘磷脂在全身各细胞内质网合成，脑组织最活跃。合成的原料有软脂酰CoA、丝氨酸、磷酸吡哆醛、NADPH及FADH2。59.神经鞘磷脂是含量最多的鞘磷脂，由鞘胺醇、脂酸及磷酸胆碱所构成。与卵磷脂共同参与生物膜的构成。60.神经鞘磷脂酶存在于脑、肝、脾、肾等组织细胞溶酶体，属磷脂酶C，水解磷酸酯键，生成磷酸胆碱及N—脂酰鞘氨醇。第五节胆固醇的代谢61.固醇类物质的母体是环戊烷多氢菲，胆固醇是动物体内最丰富的固醇类物质。*62.胆固醇有游离胆固醇和胆固醇酯，广泛分布于各组织，约1/4分布在脑及神经组织，肾上腺、卵巢等合成类固醇激素的腺体含量较高。△63.除成年动物脑组织及成熟红细胞外，几乎全身各组织的胞质、光面内质网均可合成胆固醇，肝、小肠为主要合成部位。△64.合成一分子胆固醇需要18分子乙酰CoA、36分子ATP以及16分子NADPH+H+。*65.胆固醇合成步骤：乙酰CoA→甲羟戊酸→鲨烯→羊毛固醇→胆固醇△66.HMG—CoA还原酶是胆固醇合成的关键酶。有以下调节机制：（1）昼夜节律性，午夜最高，中午最低（2）磷酸化而失活，脱磷酸可恢复活性（3）胆固醇含量升高抑制HMG—CoA还原酶合成（4）胰岛素、甲状腺素能诱导肝细胞合成HMG—COA还原酶，胰高血糖素可使其失活△67.胆固醇的母体——环戊烷多氢菲在体内不能被降解，但侧链可被氧化、还原或降解。（1）胆固醇可在肝脏被转化成胆汁酸（主要去路）。（2）胆固醇可作为肾上腺皮质、睾丸、卵巢合成类固醇激素的原料。（3）胆固醇可在皮肤被氧化成7—脱氢胆固醇，经紫外线照射转变为维生素D3。第六节血浆脂蛋代谢△68.血浆所含脂类统称血脂，包括：甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯、游离脂酸。69.外源性血脂从食物摄取入血，内源性脂质由肝、脂肪细胞以及其它组织合成后释放入血。△70.血脂与血浆中的蛋白质结合，以脂蛋白形式而运输。电泳法和超速离心法均可将血浆脂蛋白分成四类：电泳法乳糜微粒β—脂蛋白前β—脂蛋白α—脂蛋白超速离心法乳糜微粒CM低密度脂蛋白LDL极低密度脂蛋白VLDL高密度脂蛋白HDL*71.人血浆还有中密度脂蛋白（IDL），是VLDL在血浆中向LDL转化的代谢产物，密度介于VLDL和LDL之间。72.血浆脂蛋白中的蛋白质称为载脂蛋白主要有ApoA、B、C、D、E五大类。A类包括AⅠ、AⅡ、AⅣ，B类包括B100、B48，C类包括CⅠ、CⅡ、CⅢ。73.载脂蛋白功能：（1）结合和转运脂质，稳定脂蛋白的结构（2）参与脂蛋白受体的识别（3）调节脂蛋白代谢关键酶活性，如：*AⅠ激活LCAT（卵磷脂胆固醇酯转移酶），AⅡ激活HL（肝脂肪酶），AⅣ辅助激活LPL（脂蛋白脂肪酶），CⅡ激活LPL，CⅢ抑制LPL。*74.血浆脂蛋白由载脂蛋白及TG（甘油三酯）、PL（磷脂）、Ch（胆固醇）、CE（胆固醇酯）等脂质组成。75.载脂蛋白的疏水氨基酸与内核的TG及CE以疏水键相连，极性面朝外；PL及Ch的非极性基团与内核的TG及CE以疏水键相连，极性基团朝外，与血浆的水接触。76.CM和VLDL以TG为内核，LDL和HDL以CE为内核。△77.血浆脂蛋白的分类、性质及功能CMVLDLLDLHDL组成脂类含TG最多，80~90%含TG50~70%含Ch及CE最多，40~50%含脂类50%蛋白质最少，1%5~10%20~25%最多，约50%*性*质密度<0.950.95~1.0061.006~1.0631.063~1.210颗粒直径nm80~50025~8020~257.5~10合成部位小肠黏膜细胞肝细胞血浆肝、肠、血浆功能运转外源性TG及Ch运转内源性TG运转内源性Ch向肝逆向运转ChPS：脂类含量越高，密度越低，颗粒直径越大。九、氨基酸代谢第一节蛋白质的生理功能和营养价值*1.蛋白质是生命活动的重要物质基础（1）维持组织细胞的生长、更新与修补（2）参与多种重要的生理活动（3）作为能源物质氧化供能Δ2.氮平衡是指每日氮的摄入量与排出量之间的关系。可反映体内蛋白质代谢的概况。氮的总平衡：摄入氮=排出氮（正常成人）氮的正平衡：摄入氮＞排出氮（儿童、孕妇等）氮的负平衡：摄入氮＜排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）*3.成人排氮量为53mg/Kg·d，换算成蛋白质分解量为20g/d。成人蛋白质最低生理需要量：30~50g/d，营养学会推荐蛋白质需要量：80g/d。*4.蛋白质的营养价值是指食物蛋白质在体内的利用率。取决于必需氨基酸的种类和比例*5.营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值，这种作用称为食物蛋白质的互补作用。第二节蛋白质的消化、吸收和腐败*6.蛋白质在胃和肠道被消化成氨基酸和寡肽。由大分子转变为小分子，便于吸收；消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒性反应。*7.胃蛋白酶原经盐酸激活后生成胃蛋白酶。胃蛋白酶的最适pH为1.5~2.5，对肽键的特异性较差，主要水解由芳香族氨基酸、苯丙氨酸和亮氨酸所形成的肽键，对酪蛋白的凝乳作用。*8.胰液中的蛋白酶分内肽酶和外肽酶。（1）内肽酶：水解蛋白质肽链内部的一些肽键。如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶（2）外肽酶：自肽链的末段开始，每次水解一个氨基酸残基。如羧基肽酶（A、B）、氨基肽酶。*9.胰蛋白酶原进入十二指肠后由肠激酶激活，胰蛋白酶又将糜蛋白酶原、弹性蛋白酶原、羧基肽酶原激活*10.酶原激活的意义可保护胰腺组织免受蛋白酶的自身消化作用。保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。酶原可视为酶的贮存形式。*11.小肠黏膜细胞存在的氨基肽酶及二肽酶催化寡肽和二肽水解生成氨基酸。*12.氨基酸的吸收机制（1）通过转运蛋白完成氨基酸吸收载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体被运转入细胞，Na+再由钠泵排出细胞，并消耗ATP。*体内至少有7种运转蛋白：中性氨基酸转运蛋白、酸性氨基酸转运蛋白、碱性氨基酸转运蛋白、亚氨基酸转运蛋白、β氨基酸转运蛋白、二肽转运蛋白、三肽转运蛋白。（2）通过γ—谷氨酰基循环完成氨基酸吸收小肠黏膜细胞、肾小管细胞和脑组织的细胞膜外存在γ—谷氨酰基转移酶首先由谷胱甘肽对氨基酸进行转运，然后再进行谷胱甘肽的合成。*13.未被消化的蛋白质及未被吸收的氨基酸在大肠下部被大肠杆菌分解，称为腐败作用。*14.腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚等；也可产生少量的脂肪酸及维生素。（1）氨基酸脱羧基作用胺类组氨酸→组胺；赖氨酸→尸胺；色氨酸→色胺；酪氨酸→酪胺；苯丙氨酸→苯乙胺某些物质结构（如苯乙醇胺，β—羟酪胺）与神经递质（如儿茶酚胺）结构相似，称假神经递质。（2）氨基酸脱氨基作用氨；尿素尿素酶氨。降低肠道pH可减少氨的吸收。第三节氨基酸的一般代谢15.蛋白质的半寿期是指将其浓度减少到开始值的50%所需要的时间。16.真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径（1）蛋白质在溶酶体通过ATP非依赖途径被降解。主要降解细胞外来蛋白质、膜蛋白和胞内长寿蛋白，不消耗ATP。（2）蛋白质在蛋白酶体通过ATP依赖途径被降解主要降解异常蛋白和短寿蛋白质，需要泛素参与并消耗ATP。首先泛素与靶蛋白质形成共价连接，并使其激活，又称泛素化；蛋白酶体特异性识别泛素化蛋白质并将其降解。（详细泛素链参考教材P201了解一下）*17.蛋白酶体是26S的蛋白质复合物，由20S的核心颗粒（CP）和19S的调节颗粒（RP）组成。（1）CP是由2个α环和2个β环组成的圆柱体，每个α环由7个α亚基组成，β环由7个β亚基组成（2）2个19S的RP分别位于柱形核心颗粒的两端。形成空心圆柱的盖子。18.食物蛋白质经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸及体内合成的非必需氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库。△19.转氨基作用是在转氨酶的催化下，将α—氨基转移给α—酮酸，生成相应的α—酮酸和另一种氨基酸：20.除赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸外，大多数氨基酸可参与转氨基作用。21.体内存在着多种氨基转移酶。L—谷氨酸与α—酮酸的转氨酶最为重要，如丙氨酸转氨酶和天冬氨酸转氨酶。*22.血清转氨酶活性，临床上可作为疾病诊断和预后的指标之一。23.转氨酶的辅酶都是磷酸吡哆醛。反应过程中，磷酸吡哆醛先从氨基酸接受氨基转变为磷酸吡哆胺，磷酸吡哆胺将氨基转移给另一种α—酮酸，生成相应的氨基酸，而自身又变回磷酸吡哆醛。△24.在肝、脑、肾中，L—谷氨酸脱氢酶催化L—谷氨酸的氧化脱氨，生成α—酮戊二酸。GTP、ATP为其别构抑制剂，GDP、ADP为其别构激活剂。△25.转氨基作用与谷氨酸脱氢作用的结合称联合脱氨基作用：△26.心肌和骨骼肌中，氨基酸主要通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。（1）氨基酸通过连续转氨基作用将氨基转移给草酰乙酸，生成天冬氨酸；（2）天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸（IMP）反应生成腺苷酸代琥珀酸；（3）腺苷酸代琥珀酸裂解生成延胡索酸和腺嘌呤核苷酸（AMP）（4）AMP在腺苷酸脱氢酶的催化下脱去氨基生成IMP。*27.L—氨基酸氧化酶的辅基是FMN或FAD，在分子氧和水参与下