生物化学幻灯片之酶

Enzyme第五章

酶一、酶的概念酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用和特定空间构像的生物大分子，包括蛋白质和核酸。第一节酶是生物催化剂

酶（Enzyme）

酶是活细胞产生的一类具有催化功能的蛋白质，亦称为生物催化剂Biocatalysts。绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme和Ribozyme)。酶催化的生物化学反应，称为酶促反应Enzymaticreaction。在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物substrate。酶的研究历史1897年，酶的发现和提出：Buchner兄弟用不含细胞的酵母汁成功实现了发酵。提出了发酵与活细胞无关，而与细胞液中的酶有关。1913年，Michaelis和Menten提出了酶促动力学原理—米氏学说。1926年，Sumner从刀豆种子中分离、纯化得到了脲酶结晶，首次证明酶是具有催化活性的蛋白质。1982年，Cech对四膜虫的研究中发现RNA具有催化作用。酶与一般催化剂的共同点在反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。（一）酶促反应具有极高的效率一、酶促反应的特点酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。酶的催化不需要较高的反应温度。酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能(activationenergy)。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。反应总能量改变非催化反应活化能酶促反应活化能一般催化剂催化反应的活化能能量反应过程底物产物酶促反应活化能的改变

活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。*酶的特异性(specificity)（二）酶促反应具有高度的特异性根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为以下3种类型：绝对特异性(absolutespecificity)：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物

。相对特异性(relativespecificity)：作用于一类化合物或一种化学键。立体结构特异性(stereospecificity)：作用于立体异构体中的一种。（三）酶促反应的可调节性对酶生成与降解量的调节酶催化效力的调节通过改变底物浓度对酶进行调节等酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的调节。某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。酶促反应一般在pH5-8水溶液中进行，反应温度范围为20-40C。高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。（四）酶是蛋白质，反应条件温和（五）酶易失活凡能使蛋白质变性的因素如强酸、强碱高温等条件都能使酶破坏而完全失去活性。所以酶作用一般都要求比较温和的条件如常温、常压和接近中性的酸硷度。

四、酶的命名与分类

TheNamingandClassificationofEnzyme一、酶的命名1.习惯命名法——推荐名称2.系统命名法——系统名称一些酶的命名举例二、酶的分类1.氧化还原酶类(oxidoreductases)2.转移酶类(transferases)3.水解酶类(hydrolases)4.裂解酶类(lyases)5.异构酶类(isomerases)6.合成酶类(ligases,synthetases)1.习惯命名法:根据其催化底物来命名（蛋白酶；淀粉酶）根据所催化反应的性质来命名（水解酶；转氨酶；裂解酶等）结合上述两个原则来命名（琥珀酸脱氢酶）有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点（胃蛋白酶、胰蛋白酶、硷性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶）。酶的命名2.国际系统命名法（国际酶学委员会１９６１年提出）系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。例如：习惯名称:谷丙转氨酶系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶酶催化的反应:-酮戊二酸+丙氨酸谷氨酸+丙酮酸<<EnzymeHandbook>>ThomsE.Barm编第二节

酶的分子结构与功能

TheMolecularStructureandFunctionofEnzyme

一、酶的化学组成蛋白质部分：酶蛋白(apoenzyme)辅助因子(cofactor)

金属离子小分子有机化合物全酶(holoenzyme)结合酶(conjugatedenzyme)单纯酶(simpleenzyme)按照酶的分子组成金属酶(metalloenzyme)金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。

金属激活酶(metal-activatedenzyme)金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。按照酶蛋白的特点和分子量大小酶分为不同形式单体酶(monomericenzyme)：只含一条肽链，分子量小，仅具有三级结构。大多数水解酶属于此类。

寡聚酶(oligomericenzyme)：由相同或不同的若干亚基以非共价键连接构成。每条肽链是一个亚基，单独的亚基无酶的活力。如乳酸脱氢酶含四个亚基。多酶体系(multienzymesystem)：若干个功能相关的酶彼此嵌合形成的复合体。每个单独的酶都具有活性，当它们形成复合体时，可催化某一特定的链式反应，如脂肪酸合成酶复合体，含有六个酶及一个非酶蛋白质。

辅助因子分类（按其与酶蛋白结合的紧密程度）

辅酶(coenzyme):与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。

辅基(prostheticgroup):与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。二、酶的辅助因子金属离子的作用稳定酶的构象；参与催化反应，传递电子；在酶与底物间起桥梁作用；中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。从化学本质分辅助因子分为三类小分子有机化合物的作用在反应中起运载体的作用，传递电子、质子或其它基团。小分子有机化合物在催化中的作用

酶的活性中心或称活性部位(activesite)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。（一）酶的活性中心(activecenter)三、酶的结构与功能必需基团(essentialgroup)酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。目录活性中心内的必需基团结合基团(bindinggroup)与底物相结合催化基团(catalyticgroup)催化底物转变成产物位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象所必需。活性中心外的必需基团是酶活性中心内的化学基团，是酶直接发挥催化作用与底物直接作用的有效基团底物活性中心以外的必需基团结合基团催化基团活性中心目录溶菌酶的活性中心*谷氨酸35和天冬氨酸52是催化基团；*色氨酸62和63、天冬氨酸101和色氨酸108是结合基团；*A~F为底物多糖链的糖基，位于酶的活性中心形成的裂隙中。必需基团活性中心内活性中心外结合基团催化基团专一性催化性质维持酶的空间结构（二）酶的活性中心与酶作用的专一性酶的活性与高级结构的关系

酶的活性不仅与一级结构有关，而且与其高级结构密切相关。就某种程度而言，在酶的活性表现上，高级结构甚至比一级结构更为重要。高级结构是形成酶特定空间结构的保证，高级结构破坏，酶失去活性。（三）空间结构与催化活性酶原与酶原的激活酶原(zymogen)有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。酶原的激活在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。（四）酶原的激活酶原激活的机理酶原分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽在特定条件下赖缬天天天天甘异赖缬天天天天缬组丝SSSS46183甘异缬组丝SSSS肠激酶胰蛋白酶活性中心胰蛋白酶原的激活过程酶原激活的生理意义避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。第三节酶的作用机制一、酶能显著降低反应的活化能（一）酶的催化作用与分子活化能活化能：分子由常态转变为活化状态所需的能量。是指在一定温度下，1mol反应物全部进入活化状态所需的自由能。反应体系中活化分子越多，反应就越快。设法增加活化分子数量，是加快化学反应的唯一途径。增加反应体系的活化分子数途径:一是向反应体系中加入能量，如通过加热、加压、光照等，另一途径是降低反应活化能。酶的作用就在于

降低化学反应活化能

二、中间复合物学说和酶作用的过渡态

中间产物学说认为：酶在催化化学反应时，酶与底物首先形成不稳定的中间物，然后分解酶与产物。即酶将原来活化能很高的反应分成两个活化能较低的反应来进行，因而加快了反应速度。

S+E→ES→P+E底物酶中间产物产物酶与底物结合成中间产物，使分子间的催化反应转变为分子内的催化反应。三、酶的高效性的解释1、底物与酶的邻近效应和定向效应2、底物分子的变形和张力3、共价催化4、酸碱催化酶-底物复合物的形成与诱导契合假说*诱导契合假说(induced-fithypothesis)酶底物复合物E+SE+PES

酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说。目录酶的诱导契合动画羧肽酶的诱导契合模式底物目录1.底物的趋近与定向效应指底物和酶的活性中心“靠近”和“定向”酶与底物之间的亲和力使底物与酶靠近，局部微环境浓度升高酶与底物结合后，酶的构象会发生微小的变化，使底物反应基团或部位正确定向于酶活性中心双底物也能正确定位与酶的活性中心靠近的反应基团和正确的定向使反应速度升高2.多元催化（multielementcatalysis）接受质子：碱提供质子：酸酶活性中心的某些基团可作为质子的供体或受体，从而对底物进行酸碱催化如组氨酸的咪唑基,解离常数为6.0，在生理pH下酸碱形式均可存在，很活跃酸碱催化可参与多种反应，如多肽的水解、酯酶活性中心疏水性“口袋”防止底物与酶之间形成水化膜有利底物与酶密切接触3.表面效应(surfaceeffect)第四节酶促反应动力学KineticsofEnzyme-CatalyzedReaction

概念研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量的阐述。影响因素包括有酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。※研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。一、底物浓度对反应速度的影响在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速度的影响呈矩形双曲线关系。1.酶反应速度的测量用一定时间内底物减少或产物生成的量来表示酶促反应速度。测定反应的初速度。102030405060min产物生成量酶反应进程曲线当底物浓度较低时反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应。[S]VVmax目录随着底物浓度的增高反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应。[S]VVmax目录当底物浓度高达一定程度反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应[S]VVmax目录（一）米－曼氏方程式中间产物

酶促反应模式——中间产物学说E+Sk1k2k3ESE+P※1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式(Michaelisequation)。[S]：底物浓度V：不同[S]时的反应速度Vmax：最大反应速度(maximumvelocity)

Ｋm：米氏常数(Michaelisconstant)

ＶVmax[S]Km+[S]＝──当反应速度为最大反应速度一半时

Km值的推导Km＝[S]∴Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。2＝Km+[S]VmaxVmax[S]VmaxV[S]KmVmax/2（二）Km与Vmax的意义Km值①Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。②意义：a)

Km是酶的特征性常数之一；b)

Km可近似表示酶对底物的亲和力；c)

同一酶对于不同底物有不同的Km值。Km在实际应用中的重要意义（1）.鉴定酶：通过测定可以鉴别不同来源或相同来源但在不同发育阶段、不同生理状态下催化相同反应的酶是否属于同一种酶。（2）.判断酶的最佳底物：如果一种酶可作用于多个底物,就有几个Km值，其中Km最小对应的底物就是酶的天然底物。如蔗糖酶既可催化蔗糖水解(Km=28mmol/L),也可催化棉子糖水解(Km=350mmol/L),两者相比，蔗糖为该酶的天然底物。（3）.计算一定速度下的底物浓度：如某一反应要求的反应速度达到最大反应速度的99%，则[S]=99Km

Vmax定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。意义：Vmax=K3[E]如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算酶的转换数(turnovernumber)，即动力学常数K3。定义—当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。意义—可用来比较每单位酶的催化能力。

酶的转换数（三）Ｋm值与Ｖmax值的测定1.双倒数作图法(doublereciprocalplot)，又称为林-贝氏(Lineweaver-Burk)作图法-1/Km1/Vmax1/[S]1/VVmax[S]Km+[S]V=（林－贝氏方程）+1/V=KmVmax1/Vmax1/[S]两边同取倒数2.Hanes作图法[S][S]/V-KmKm/Vm在林－贝氏方程基础上，两边同乘[S][S]/V=Km/Vmax+[S]/Vmax二、酶浓度对反应速度的影响当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。关系式为：V=K3[E]0V[E]当[S]>>[E]时，Vmax=k3[E]酶浓度对反应速度的影响

双重影响温度升高，酶促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度降低。三、温度对反应速度的影响最适温度(optimumtemperature)：酶促反应速度最快时的环境温度。*低温的应用酶活性0.51.02.01.50102030405060温度ºC温度对淀粉酶活性的影响

四、pH对反应速度的影响最适pH(optimumpH)：酶催化活性最大时的环境pH。0酶活性pH

pH对某些酶活性的影响

胃蛋白酶淀粉酶胆碱酯酶246810五、抑制剂对反应速度的影响酶的抑制剂(inhibitor)凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。区别于酶的变性抑制剂对酶有一定选择性引起变性的因素对酶没有选择性

抑制作用的类型不可逆性抑制(irreversibleinhibition)可逆性抑制(reversibleinhibition)：竞争性抑制(competitiveinhibition)非竞争性抑制(non-competitiveinhibition)反竞争性抑制(uncompetitiveinhibition)(一)不可逆性抑制作用*概念抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。

*举例有机磷化合物羟基酶解毒------解磷定(PAM)重金属离子及砷化合物巯基酶解毒------二巯基丙醇(BAL)

有机磷化合物路易士气失活的酶羟基酶失活的酶酸巯基酶失活的酶酸BAL巯基酶BAL与砷剂结合物（二）可逆性抑制作用*概念抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制*类型１.竞争性抑制作用+IEIE+SE+PES反应模式定义抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。

+++EESIESEIEP*特点抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度；I与S结构类似，竞争酶的活性中心；动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。抑制剂↑

无抑制剂1/V1/[S]*举例

丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶琥珀酸琥珀酸脱氢酶FADFADH2延胡索酸

磺胺类药物的抑菌机制与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶二氢蝶呤啶＋对氨基苯甲酸＋谷氨酸二氢叶酸合成酶二氢叶酸2.非竞争性抑制*反应模式E+SESE+P+

S－S+

S－S+ESIEIEESEP+IEI+SEIS+I*特点抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系；抑制程度取决于抑制剂的浓度；动力学特点：Vmax降低，表观Km不变。抑制剂↑1/V1/[S]无抑制剂３.反竞争性抑制*反应模式E+SE+PES+IESI++ESESESIEP*特点：抑制剂只与酶－底物复合物结合；抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度；动力学特点：Vmax降低，表观Km降低。抑制剂↑1/V1/[S]无抑制剂•各种可逆性抑制作用的比较

六、激活剂对反应速度的影响激活剂(activator)使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。•必需激活剂(essentialactivator)•非必需激活剂(non-essentialactivator)激活剂六、激活剂对反应速度的影响

通常，酶对激活剂有一定的选择性，且有一定的浓度要求，一种酶的激活剂对另一种酶来说可能是抑制剂，当激活剂的浓度超过一定的范围时，它就成为抑制剂。

七、酶活性测定和酶活性单位酶的活性是指酶催化化学反应的能力，其衡量的标准是酶促反应速度。酶促反应速度可在适宜的反应条件下，用单位时间内底物的消耗或产物的生成量来表示。酶的活性单位是衡量酶活力大小的尺度，它反映在规定条件下，酶促反应在单位时间（s、min或h）内生成一定量（mg、μg、μmol等）的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。

国际单位(IU)在特定的条件下，每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。催量单位(katal)１催量(kat)是指在特定条件下，每秒钟使１mol底物转化为产物所需的酶量。kat与IU的换算：1IU=16.67×10-9kat第六节

重要的酶类

一、寡聚酶1、含相同亚基的寡聚酶2、含不同亚基的寡聚酶（1）双功能寡聚酶（2）含有底物载体亚基的寡聚酶3寡聚酶的意义多重亚基对代谢活动具有重要作用含有底物载体亚基可专一性运载底物亚基的聚合和解聚是代谢调节的重要方式之一。二、同工酶*定义同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。HHHHHHHMHHMMHMMMMMMMLDH1

(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5

(M4)乳酸脱氢酶的同工酶*举例：乳酸脱氢酶(LDH1～

LDH5)*生理及临床意义在代谢调节上起着重要的作用；用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征；同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断；同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化1酶活性心肌梗死酶谱正常酶谱肝病酶谱2345二、诱导酶诱导酶：细胞当中加入特定诱导物质而诱导产生的酶。随着诱导物浓度的增加酶含量增加。诱导物：底物的类似物或底物本身（一）酶的共价修饰调节共价修饰(covalentmodification)在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。常见类型磷酸化与脱磷酸化（最常见）乙酰化和脱乙酰化甲基化和脱甲基化腺苷化和脱腺苷化－SH与－S－S互变四、调解酶酶的磷酸化与脱磷酸化-OHThrSerTyr酶蛋白H2OPi磷蛋白磷酸酶ATPADP蛋白激酶ThrSerTyr-O-PO32-酶蛋白共价修饰的特点：酶蛋白与某种化学基团是以共价键结合是可逆的酶促反应，需消耗ATPATP；催化互变反应的酶在体内受调节因素(如激素)的调控具有级联放大效应，效率较变构调节高；酶可以同时受变构调节和化学修饰（二）变构酶变构效应剂(allosteric

effector)变构激活剂变构抑制剂变构调节(allostericregulation)变构酶(allostericenzyme)变构部位(allostericsite)一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。变构酶常为多个亚基构成的寡聚体，具有协同效应变构激活变构抑制变构酶的Ｓ形曲线[S]V无变构效应剂2.变构调节的机制变构酶催化亚基（C）调节亚基（R）变构效应剂：底物、终产物或其他小分子代谢物变构效应剂+酶的调节亚基酶的构象改变疏松亚基聚合紧密亚基解聚酶分子多聚体酶的活性改变（激活或抑制）

同促协同效应正协同效应

(别构效应剂为底物)

负协同效应变构调节

异促协同效应

变构激活

变构抑制•变构剂一般是代谢物•变构剂与酶以非共价键结合•不消耗能量，不需要酶的催化•变构酶常含有多个亚基，存在协同效应协同效应变构调节的特点八.酶的分离纯化及活力测定(选讲)1.酶在细胞中的分布：

胞外酶：水解酶类，易收集，不必破碎细胞，缓冲液或水浸泡细胞或发酵液离心得到上清液即为含酶液。胞内酶：除水解酶类外的其它酶类，需破碎细胞，不同的酶分布部位不同，最好先将酶存在的细胞器分离后再破碎该细胞器，然后将酶用适当的缓冲溶液或水抽提。2.分离材料：

动植物原料或微生物的发酵液。微生物发酵液是用于分离酶的最常用材料，因为微生物种类多，繁殖快，培养时间短，含酶丰富。由微生物发酵产生的酶或其它生物组织中的酶因含有大量的其它物质，所以必须经过分离、提纯、结晶等阶段才可做实际应用。

对于某种酶的具体制备方案，应通过了解酶的来源、性质及纯度需要来确定，无固定的方案。3.原则：

在增加酶得率和纯度的同时，尽可能避免高温、过酸、过碱、剧烈的震荡及其它可能使酶丧失活力的一切操作过程。尽最大可能保存酶的活力。4.分离提纯：

酶的抽提：将酶溶解出来就称为抽提。

胞外酶：固体培养的菌体加水或适当缓冲溶液浸泡过滤即可。液体培养的菌体将发酵液离心分离除去菌体收集离心液即可。胞内酶：先破碎细胞，再用水或适当的缓冲溶液抽提。5.酶的纯化：

纯化的关键是维持酶的活性，因为随着酶的逐渐提纯，一些天然的可保持酶活力的其它成分逐渐减少，酶的稳定性变差，所以整个纯化过程应维持低温。（1）酶的沉淀方法：与蛋白质的沉淀方法相同，常用：

①盐析法：常用硫酸铵盐析，有分段盐析和一次性盐析两种方法。②有机溶剂沉淀法：用乙醇、丙酮等。应低温操作，溶剂少量分批加入。③等电点沉淀法（2）酶的纯化方法：有吸附层析、离子交换层析、凝胶过滤层析、亲和层析等.6.酶的结晶：

纯化以后的酶液再次沉淀，仍采用沉淀法。7.酶的保存：

一般在-20℃以下低温保存。8.酶活力的测定

定性鉴定提取物中某一酶是否存在，一般是根据此酶引起的化学反应来判断，如检验在提取物中是否存在淀粉酶。则用提取物与淀粉反应，一段时间以后，用碘-碘化钾与反应液反应，若变蓝，说明提取物无淀粉酶活力；反之，提取物有淀粉酶的活力。

酶活力的测定：实际上是酶定量测定的方法，酶制剂因含杂质多易失活等原因，故不能用称重或测量体积来定量。酶活力的概念：

指酶催化特定化学反应的能力。其大小通常用来表示。一定量的酶制剂催化某一化学反应速度快，活力大；反之，活力小。速度表示法常用-dS/dt或dP/dt，测初速度，多用后者。因为反应初期底物过量，底物的减少量不容易测定，而产物从无到有，易测定。酶的活力单位：

1961年国际生化协会酶学委员会统一规定，酶的国际单位（IU）规定为：在最适反应条件（温度25℃）下，每分钟内催化1微摩尔（μmol）底物转化为产物所需的酶量（或1分钟内转化底物生成1微摩尔产物的酶量）称为1标准单位。测定条