临床医学课程分子生物学

科目题型生理学分子生物病理学内科学外科学A1型1818101212A2型0051213B型6681010X型32375总计2726264140比例16.9%16.2%16.2%25.6%25%题型与科目比例2因为专所以专业辅翔教育

与损伤修复:3+0+0=3与加工:5+1+0=6：0+1+0=1蛋白质化学:3+1+0=4酶学:3+0+0=3细胞信号转导:2+2+0=4糖蛋白和蛋白聚糖:0核酸化学:2+1+0=3DNA的生物RNA的生物蛋白质的生物表达调控：0+0+1=1癌 与抑癌

：0+1+1=2工程的基本原理三种题型，共26题！3因为专所以专业辅翔教育

4因为专所以专业辅翔教育

氨基酸：类型、符号、结构和化学性质肽：肽键、残基、多肽链和蛋白质蛋白质分子的基本结构：四个层次、模体蛋白质分子结构与功能的关系：结构决定功能蛋白质的理化性质：酸碱、大小形状、变性复性...蛋白质的分离、纯化蛋白质组和蛋白质组学一、蛋白质化学5因为专所以专业辅翔教育

氨基酸：蛋白质结构的基本单位除甘氨酸，均为L--氨基酸共20种氨基酸氨基酸分类芳香族氨基酸:苯丙氨酸(Phe)、酪氨酸(Try)、色氨酸(Trp)含羟基被磷酸化：丝氨酸（Ser）、苏氨酸（Thr）亚氨基酸：脯氨酸(Pro)含硫氨基酸：蛋氨酸(Met)、半胱氨酸(Cys)碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）和组氨酸（His）酸性氨基酸：天冬氨酸（ASP）和谷氨酸（Glu）6因为专所以专业辅翔教育

PI：某种溶液中，氨基酸的净电荷为零，此溶液的PH称为PI紫外吸收峰：280nm 主要是芳香族氨基酸有吸收。显色反应：茚三酮反应，与氨基或羧基反应，生成特征性紫色化合物；Pro与之反应呈黄色，可进行蛋白定量分析。肽键与肽链：两氨基酸可借一分子的氨基与另一分子的羧基脱1分子水形成二肽，连接两个氨基酸的酰胺键称为肽键（-CO-NH-）多个氨基酸“首尾”相连缩

多肽N-末端（氨基末端）和C-末端（羧基末端），具有方向性7因为专所以专业辅翔教育

蛋白质分子的基本结构一级结构：肽链中的氨基酸排列顺序,基本结构键：肽键二级结构：多肽链的局部空间结构，不涉及侧链。肽单元或肽平面，主要作用力，氢键；几种特殊的结构类型：-

螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲。三级结构：多肽链上所有原子的三

排布。结构键：次级键（疏水作用、盐键、氢键，范德华力）和二硫键四级结构：多亚基蛋白（多条肽链组成）的亚基种类、数

目、空间相对位置及相互缔合作用，不包括每个亚基本身构象，作用力同三级结构。一级结构是高级结构和生物学活性的基础，生物学功能的发挥依赖于高级结构的发挥，但不是所有的具有生物学功能的蛋白质分子必须折叠成三维结构。8因为专所以专业

辅翔教育9因为专所以专业辅翔教育

模体：通常具有特征性氨基酸序列，由2-3个在空间相互靠近的二级结构组成，形成特定的折叠模式，与蛋白质分子的某种特定功能相关介于二级、三级结构之间结构域：球蛋白分子中，二级结构和超二级结构基础上形成的独立折叠单位，由100-300个连续氨基酸构成，具有一定生物学功能。模体和结构域均属于高级结构。蛋白质的理化性质：在氨基酸基础上PI：同氨基酸，PH高于PI，带负电；反之正电。分子大小和形状：纤维蛋白和球蛋白。胶体性质：蛋白质溶液亲水胶体系统，颗粒表面形成双电层和水化层，防止颗粒

和沉淀。变性与复性：破坏天然构象的次级键，三维结构和生物活性丧失即变性；撤去变性因素，功能可全部或部分恢复，复性，不涉及肽键。紫外吸收：芳香族吸收280nm；肽键吸收215nm呈色反应：考马斯亮蓝、氨基黑、银染（黄色）。10因为专所以专业辅翔教育

蛋白质的分离、纯化根据分子大小：透析和超滤（蛋白质浓缩和脱盐）、离心（蔗糖密度梯度离心和超速离心）、凝胶过滤层析利用溶解度：等电点沉淀、盐析根据电荷电泳：SDS（聚丙烯酰胺凝胶电泳，分子量）、IEF（等电聚焦电泳，电荷和溶解度）、双向电泳（前两者综合，蛋白质组学研究常用）离子交换层析生物亲和力：亲和层析注意：三种电泳、三种层析分别利用的原理常见考点。11因为专所以专业辅翔教育

蛋白质组：某种细胞或组织中组所表达的全部蛋白质，包括在不同环境、不同状态或不同发育阶段细白质水平的变化蛋白质组学：研究各种生物组在细胞中表达全部蛋白质的分子结构、功能及其相互作用。12因为专所以专业辅翔教育

19.下列氨基酸中属于芳香族氨基酸的是

DA.赖氨酸

B.谷氨酸 C.丙氨酸D.酪氨酸E.天冬氨酸20.与蛋白质或氨基酸反应，产生特征性紫色的试剂是EA.考马斯亮蓝

D.乙酸乙酯B.氨基黑

C.E.茚三酮21.二硫键通常参与维持和稳定蛋白质分子的CA.一级结构

D.四级结构B.二级结构 C.三级结构E.超二级结构（2013）13因为专所以专业辅翔教育

A.300nmB.280nm107.蛋白质紫外光最大吸收波长为BC.260nm108.DNA紫外光最大吸收波长为CD.240nmE.220nm(其他年份)蛋白质变性的主要结构特征是蛋白质的A.一级结构和三级结构均不变B.一级结构和三级结构均改变

C.一级结构不变，三级结构改变

D.一级结构改变，三级结构不变E.一级、二级、三级和四级结构均改变答案：C14因为专所以专业辅翔教育

15因为专所以专业辅翔教育

二、酶酶的一般特性酶的催化机制酶活性的调控16因为专所以专业辅翔教育

酶的化学结构与本质：化学本质为蛋白质与RNA（核酶）酶的辅酶和辅基：区别在于能否通过透析除去；前者可以除去，后者共价结合，无法除去。酶的活性中心：若干在空间相互靠近的氨基酸残基构成，包括发挥结合与催化功能的两个部分；多亚基蛋白常含调节亚基和催化亚基。17因为专所以专业辅翔教育

转换数（Kcat）与米氏常数（Km)酶催化特点:容易失活、效率高、专一性强、受酶的活性调控转换数:酶的催化常数,一定条件下,每秒钟每个酶分子转换底物的分子数（或微摩尔酶转换的微摩尔底物）米氏常数:数值上等于酶促反应速率达到最大值一半时的底物浓度（单位mol/L）；反映酶对底物的亲和力（越小，亲和力越大）；酶蛋白的特征性常数，酶浓度无关，与温度、PH、离子强度有关。Kcat/

Km：反映催化效率的参数，越大，催化效率越高。酶的

：利用催化化学反应的速率表示酶单位定义：一定条件下和一定时间内，将一定量的底物转化成产物所需要的酶量酶

国际单位(IU):最适反应条件下（温度25℃），每分钟内催化1微摩尔底物转化成产物为1IU=1μ

mol/min理解：若每分钟催化2μ

mol，则含2个国际单位的酶。酶的比

：每毫克蛋白质所含酶

单位数，表示酶的

纯度，U/mg。18因为专所以专业辅翔教育

19因为专所以专业辅翔教育

核酶：具有催化功能的RNA分子多种：自我剪接内含子、真核snRNA、核糖体大亚基rRNA属于最常见考点酶的催化机制过渡态、活化能、结合能过渡态：化学反应体系中，反应物在反应途径中能量最高，最不稳定的形式，化学键此时正断裂和形成。与基态对应。活化能：一定温度下，1摩尔底物全部进入活化态所需

能，即过渡态和基态的

能差，单位（KJ/mol）非催化反应速度慢：过渡态不易形成，并且不稳定结合能：酶-底物相互作用产生的能力，降低

能和稳定过渡态的主要能量来源，主要来自酶和底物之间的次级键，因此酶促反应药快得多。20因为专所以专业辅翔教育

21因为专所以专业辅翔教育

催化机制：邻近效应一般酸碱催化：水是特殊酸碱催化。亲核催化和亲电催化静电效应诱导契合总之，酶利用自己分子结构的优势，称为高效催化剂酶活性的调控：共价修饰和非共价修饰酶原激活：由蛋白酶催化，切除一段，不可逆，可在细胞外进行。如胃蛋白酶。可逆共价修饰：可逆磷酸化、腺苷酸化、二硫键还原氧化等催化磷酸化：激酶；逆转磷酸化：磷酸酶。磷酸基团来源：ATP

-P基团所加的氨基酸位置：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸上的羟基。别构调节：非共价修饰，别构酶含两个或多个亚基，催化亚基和调节亚基。如天冬氨酸转氨甲酰基酶别构酶动力学曲线：S形，别构剂常结合别构中心，而非活性中心。别构效应概念不局限于酶，如血红蛋白也适合。22因为专所以专业

辅翔教育23因为专所以专业辅翔教育

酶蛋白的米氏常数A.与酶蛋白对底物的亲和力关系密切

B.与酶蛋白对底物的亲和力无关C.取决于温度和酶的浓度D.等于达到最大反应速率时的底物浓度

E.等于酶蛋白每秒钟转换底物的分子数答案：A24因为专所以专业辅翔教育

22.除蛋白质外，在自然界具有催化活性的生物大分子还有B.RNAD.脂类A.DNAC.多糖

E.维生素非酶催化的代谢反应速度慢的主要原因是A.反应温度低

B.反应物浓度低C.产物浓度过高（负反馈）D.缺乏稳定过渡态的因素

E.环境pH值不适体内胃蛋白酶原激活的方式为B.蛋白质去磷酸化

D.二硫键氧化A.蛋白质磷酸化

C.二硫键还原

E.蛋白酶解激活201325因为专所以专业辅翔教育

蛋白激酶所转移的磷酸基团的来源通常是B.ATP的-磷酸基团D.GTP的-磷酸基团A.ATP的-磷酸基团C.ATP的-磷酸基团

E.GTP的磷酸基团A.

限制性内切酶C.蛋白激酶A（PKA）B.胃蛋白酶D.受体酪氨酸激酶（PTK）E.天冬氨酸转氨甲酰基酶（ATCase）采用蛋白酶解方式激活的是

B采用别构调节方式激活的是

E其他年份CO„信号细胞作用类型：内后（血液远距离 ）、旁 （作用于邻近的靶细胞）、自 （作用于自身）第二信使：在第一信使刺激下，细胞内的某些分子短暂的增加或减少，cAMP、cGMP、DAG、IP3、Ca2+„调控代谢和

表达调控三、细胞信号转导细胞信号分子及其受体细胞间和细胞内的信号分子化学性状：蛋白质、肽、氨基酸、核酸、胆固醇、NO、26因为专所以专业辅翔教育

信号分子的受体：根据亲水与否细胞表面受体：信号分子的极性G蛋白偶联受体：与G蛋白偶联，7次跨膜螺旋。酶偶联受体：一个跨膜螺旋；受体与配体结合具有酶活性或激活下游的酶离子通道受体：突触信号传递过程中的乙酰胆碱受体等细胞内受体（核受体）：直接扩散进入靶细胞配体：类固醇、甲状腺素、视黄酸和VitminD过程：细胞质内与受体结合进入细胞核,调节

表达结构:N端

转录激活区;中间 DNA结合区; C端 激素结合区细胞对信号的反应:取决于受体和细胞内信号的整合27因为专所以专业辅翔教育

NO细胞内信号转导途径的共同特征：精密复杂的蛋白中继网最终整合，经常传递到核内影响特异

表达。信号蛋白主要分两大类被蛋白激酶磷酸化，ATP提供磷酸基团。结合GTP上述两者共同特征：得到磷酸基团活化，失去失活。信号分子NO：血管内皮细胞接受自主神经的乙酰胆碱，效应：血管平滑肌舒张原理：结合鸟苷酸环化酶活性中心的铁原子，使之激活产生第二信使cGMP应用：硝酸甘油治疗心绞痛，其可产生NO，舒张血管28因为专所以专业辅翔教育

G蛋白偶联受体介导的信号传导：最大的细胞表面受体GPCR（

G蛋白偶联受体）：单一多肽链组成，七次跨膜螺旋脊椎动物视紫红质受体、嗅觉受体、酵母交配因子受体。结构特点：N端胞外，与配体结合；C端：胞内，含有若干S/T位点；胞内C3（第5和第6之间的螺旋）结合G蛋白G蛋白：GTP（GDP）结合蛋白；包含三个亚基（）；被

GPCR受体激活，传递信号；下游是酶或离子通道；两种形式：GDP型（无活性）、GTP型（有活性）两条信号途径：（1）作用于腺苷酸环化酶，产生cAMP；（2）通过IP3，Ca2+29因为专所以专业辅翔教育

G蛋白偶联受体GDP非活化型GTP

30因为专所以专业辅翔教育

活化型G蛋白注意区分受体和G蛋白，是两种不同的蛋白ACPDEcAMP 5’-AMPcAMP生成及其通路：ATP配体:肾上腺素、胰高血糖素„可改变AC活性.涉及Gs基本过程:

激素-受体复合物

AC

cAMP

PKA 靶蛋白

细胞应答，具有级联放大效应信号放大：配体受体结合激活多个Gs，后者激活AC（腺苷

酸环化酶），AC产生多个cAMP.cAMP是第二信使，结合于PKA的调节亚基，催化亚基活化。31因为专所以专业辅翔教育

转录受体脱敏：G催化GTP成GDP；受体C端的ser/Thr残基磷酸化使之失活。功能:升高血糖；PKA磷酸化CREB,调控临床举例:(3)霍乱毒素稳定GTP结合型G蛋白,使之失去GTPase活性，持续激活(2)

百日咳毒素稳定GDP结合型G蛋白，维持

状态。32因为专所以专业辅翔教育

33因为专所以专业辅翔教育

本通路中涉及的重要分子配体：一些激素，如肾上腺素、胰高血糖素、升压素、各种促xx激素受体：G蛋白偶联受体，7次跨膜螺旋G蛋白：种类为Gs蛋白；此外还有Gq、Golf（嗅）、Gi、Gt（视杆细胞）腺苷酸环化酶AC：被G蛋白激活，促使ATP变为cAMP蛋白激酶A，PKA：有四个亚基，两个调节亚基，两个催化亚基，被cAMP激活。CREB：转录因子，被活化的PKA磷酸化。Ca2+通路:配体：肝细胞表面升压素受体、胰和平滑肌的乙酰胆碱受体第二信使:Ca2+、IP3、DAG基本过程:

受体激活G蛋白Gq PLC-

水解PIP2

IP3和DAGIP3与内质网Ca2+通道结合,肌肉收缩和糖原降解DAG和Ca2+激活PKC（脑组织含量最高）,激活下游通路,控制细胞增殖与“EF手模体”：

Ca2+结合蛋白中常见34因为专所以专业辅翔教育

35因为专所以专业辅翔教育

酶偶联受体介导的信号转导受体酪氨酸激酶RTK受体鸟苷酸环化酶受体酪氨酸磷酸酶受体ser/Thr激酶结合酪氨酸激酶的受体受体酪氨酸激酶（RTK）配体：生长因子类 识别标志，带GF的,包括胰岛素结构特点：N胞外与生长因子结合；C端有激酶活性；中间1个螺旋激活过程：受体与生长因子结合，受体形成RTK二聚体，两者互相磷酸化对方的酪氨酸残基（p-Try）下游靶蛋白：(1)接头蛋白 将RTK与其他蛋白相连，如GRB-2；(2)参与信号转导的酶，如GAP、PI-3K、src、PLC-等。SH2与SH3结构域定义：RTK靶蛋白中高度保守的非活化结构域SH2：接头蛋白和其他靶蛋白中含有，直接结合RTK中的P-Tyr。SH3：将其他蛋白与接头蛋白连接起来。36因为专所以专业辅翔教育

Ras蛋白：小G蛋白，存在于质膜内表面，介导信号从RTK传递到核EGF受体通路:GRB-2是接头蛋白，其SH2结构域结合于RTK,级SH3结构域结合于SOS，后者是一种GEF，活化ras，联反应。MAK激酶（MAPKA）：多种信号蛋白发生ser/Thr磷酸化Raf蛋白：结合Ras，Ser/Thr激酶MAPKKKMEK蛋白：Raf下游

Tyr/Thr激酶

MAPKKMAPK:Ser/Thr激酶，活化后进入细胞核，磷酸化靶蛋白MAPK靶蛋白：蛋白激酶、细胞质蛋白和转录因子等

总结：该通路与肿瘤发生密切相关。

Ras

GDP Ras

GTP

GEF

GAPGAP:GTP酶活化蛋白

GEF：鸟苷酸交换因子37因为专所以专业辅翔教育

38因为专所以专业辅翔教育

受体鸟苷酸环化酶典型受体：心钠素（ANP）受体、NO受体结构特点：1个跨膜螺旋

胞外结合配体，胞内区鸟苷酸环化酶功能：结合配体，环化GTP，生成cGMP，激活PKG后者为Ser/Thr激酶，刺激肾排泄Na+和水，血管壁平滑肌松弛，降压受体Try磷酸酶将被磷酸化的Try去除磷酸化典型受体：CD45，兼有受体和磷酸酶活性分子，受体Ser/Thr激酶典型受体：转化生长因子受体（TGF-受体）3种类型，II型磷酸化I型，I型磷酸化下游smadIII型辅助结合Try激酶的受体：只能结合，不能催化典型受体：EPO、IFN受体；相关激酶：src

、Janus39因为专所以专业辅翔教育

40因为专所以专业辅翔教育

25.β-肾上腺素受体

A.是生长因子受体

C.是细胞内受体E.具有酪氨酸（Tyr)激酶活性B.是G蛋白偶联受体

D.具有S/T激酶活性胰岛素受体是G蛋白偶联受体

C.是受体酪氨酸激酶E.具有蛋白水解酶活性B.不是细胞表面受体D.具有丝氨酸-苏氨酸激酶活性201341因为专所以专业辅翔教育

2013A.7个跨膜α螺旋

B.5个跨膜双螺旋

C.3个跨膜β折叠D.丝氨酸激酶活性

E.酪氨酸激酶活性G蛋白偶联受体有A受体酪氨酸氨酸激酶有E42因为专所以专业辅翔教育

硝酸甘油之类心绞痛的机理是：硝酸甘油促使心脏内皮细胞产生一氧化氮（NO），NO与心脏平滑肌细胞的NO受体活性中心的铁离子结合，该受体具有的活性是（

）A、鸟苷酸环化酶

B、腺苷酸环化酶

C、鸟苷酸水解酶D、丝氨酸-苏氨酸蛋白激酶

E、酪氨酸激酶四、糖蛋白与蛋白聚糖糖蛋白：糖链结构的多样性；糖链和蛋白质的连接；糖链类型和结构特点；糖链生物学功能蛋白聚糖：蛋白聚糖存在；结构特点（糖胺聚糖，

蛋白）43因为专所以专业辅翔教育

糖蛋白：占总蛋白的1/3，主要是膜蛋白和

蛋白血型抗原、组织相容性抗原、膜结合型IgG、激素和受体；凝血因子、激素蛋白、IgG、补体糖链结构的多样性：单糖多种；形成糖苷键的C原子的不确定性；糖苷键构型；糖环的结构；寡糖链形成的支链„糖链与蛋白的连接N连接：型N-乙酰葡萄糖胺的半缩醛与天冬酰胺的酰胺N原子结合，血浆/膜蛋白常见O连接：与含羟基氨基酸的羟基O原子连接（GalNAc与Ser/Thr；Gal与Hyl）主要见于消化道粘液蛋白/血型蛋白/抗体/胶原蛋白44因为专所以专业辅翔教育

和两侧链；包甘露糖链类型N糖链：长度10-15，包括五糖糖型、复杂型和杂和型O糖链糖链的生物学功能（N-糖链）参与新生肽链的折叠亚基构象及相互识别参与蛋白转运参与糖蛋白的增强蛋白稳定性分子识别和细胞识别45因为专所以专业辅翔教育

46因为专所以专业辅翔教育

蛋白聚糖：细胞外基质特殊的糖蛋白，含糖量大

糖胺聚糖四种类型：透明脂酸、硫酸软骨素/皮肤素、硫酸角质素、硫酸乙酰肝素/肝素主要功能：润滑、保护关节、软骨塑形„47因为专所以专业辅翔教育

糖蛋白中的N-糖链通常含有的单糖单位数（长度）是A、1-5

B、6-10C、11-15D、16-20E、21-25往年例题48因为专所以专业辅翔教育

五、核酸化学核酸的化学组成核酸的分子结构核酸的理化性质与应用49因为专所以专业辅翔教育

脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）核酸的基本结构单位

核苷酸核苷酸的分子构成:碱基、戊糖、磷酸。碱基：A（腺嘌呤）、

G（鸟嘌呤）、 T（胸腺嘧啶，DNA

特有）、C（胞嘧啶）、U（RNA特有）以及稀有碱基戊糖：核糖与脱氧核糖（糖环的2’位置是否有O原子）核苷：碱基与戊糖C-1糖苷键相连而成。核苷酸：核苷中戊糖的羟基与磷酸酯键连接50因为专所以专业辅翔教育

核苷酸的连接键:

磷酸二酯键书写方向5’-3’一般只写碱基序列和末端P分布:动植物和微生物中真核细胞:

DNA

核内和线粒体内；

RNA:

种类繁多

mRNA（3-5%），

tRNA（80%）, rRNA（15%）、siRNA、miRNA„„.51因为专所以专业辅翔教育

DNA结构一级结构:核苷酸的排列顺序和连接方式 碱基序列回文结构：反向重复序列B型DNA双螺旋结构:两条链组成，平行相反方向，右手螺旋。碱基互补配对

A=T

C=G

Chargaff规则碱基平面垂直于双螺旋中心轴、糖环平面则平行。双螺旋直径2nm，碱基堆积距离0.34nm，螺距3.4nm相邻核苷酸36°每周10个碱基序列任何顺序维系:

横向

氢键 纵向

碱基堆积力A、Z型，左手螺旋DNA双螺旋52因为专注所以专业辅翔教育

53因为专所以专业辅翔教育

高级结构: 超螺旋体

DNA双螺旋进一步盘曲

如 质粒DNA、线粒原核细胞一般为单一环状DNA分子真核细胞：核小体是染色质（DNA+组蛋白）的基本结构单位，注意与DNA的基本结构单位相区别，后者是核苷酸。DNA功能：生命遗传的物质基础作为蛋白

模板的RNAmRNA:特点:真核饰3.UTR;1.单顺反子，5’加帽, 3’加尾 2.可有修原核: 多顺反子、无修饰碱基SD序列和Kozak序列：分别是原核生物和真核生物起始密码子前的共有保守序列。tRNA:

氨基酸的RNA.特点:

1.单链小分子

2.稀有碱基 3.

3’CCA-OH 4.

二

级结构 三叶草,三级结构 倒LrRNA:核糖体RNA，最丰富，与蛋白质构成核糖体（蛋白质场所），其中大亚基中存在核酶54因为专所以专业辅翔教育

55因为专所以专业辅翔教育

核酸最重要的理化性质：变性概念：DNA的两条链完全解离就称为变性，一级结构破坏原因：温度、盐浓度、酸碱破坏了二级结构。光吸收性质：核酸260nm处吸收峰变性与增色效应、Tm值复性与减色效应、核酸杂交复性发生在不同来源的核酸之间

杂交27.“T”代表的碱基是

A.腺嘌呤C.胞嘧啶

E.假尿嘧啶B.鸟嘌呤

D.胸腺嘧啶28.由蛋白质和RNA形成复合物的是B.核孔

D.线粒体A.核仁C.

体E.核糖体201356因为专所以专业辅翔教育

57因为专所以专业辅翔教育

DNA双螺旋结构是指A．一条DNA链自身回折形成的双链结构B．两条DNA链同向平行排列相互缠绕C．两条DNA链反向平行排列相互缠绕D．DNA分子的一级结构E．DNA分子的超螺旋结构与损伤修复核酸生物DNA六、DNA的生物的一般规律的一般特征E.coli的DNA真核细胞的DNA线粒体和噬菌体的DNADNA

的忠实性碱基切除修复核苷酸损伤修复重组修复DNA倾向差错SOS应答反转录和反转录酶反转录

的生活周期58因为专所以专业辅翔教育

核酸生物

的一般规律模板：DNA链，碱基互补配对；RNA 以RNA为模板方向：5’-3’，需消耗能量及底物需特异的聚合酶催化染色质DNA半保留叉：的一般特征：子链中一半来自母链，一半新体双向 ：从1个 起始点形成2个方向相反的

叉半不连续

：前导链、后随链、冈崎片段起始点： 所需的特殊DNA序列，

子的概念引物：主要为RNA，由

酶催化生成。酶类：聚合酶、引物酶、连接酶、解旋酶、拓扑异构酶高度忠实性：保证遗传保守和不断进化59因为专所以专业辅翔教育

60因为专所以专业辅翔教育

大肠埃希菌的DNA

：起始和解旋酶和

酶：特殊RNA聚合酶催化RNA引物；质粒的不相容性：细菌内质粒排斥同类型质粒进入同一细胞反义RNA：可与核酸（DNA或RNA）互补结合的RNA，常起抑制作用。61因为专所以专业辅翔教育

DNA聚合酶：DNAP

I的功能：5’-3’外切(切除引物)；3’-5’外切(校正)；聚合功能；司职引物切除和损伤修复；Klenow片段：DNAPI的大片段，有聚合和3’-5’外切活性切口平移技术：应用DNAPI的聚合和5’-3’外切活性DNAP

II

的功能：3’-5’外切和DNA聚合活性司职损伤修复DNAP

III

的功能：

真正的

酶同时具有3’-5’外切；

酶：(聚合)ε(3’-5’外切)θ(组装)；：

DNA；：维持全酶二聚体结构；

：将二聚体夹到DNA上。62因为专所以专业辅翔教育

半不连续 ：DNAPI切除冈崎片段上的RNA引物

终点和Tus蛋白：

终点与起点相对；Tus蛋白识别终止区序列发挥反解旋酶活性DNA拓扑异构酶：I

负超螺旋成松弛型II

正超变负超螺旋63因为专所以专业辅翔教育

组大，

慢，但多真核细胞DNA基本特点：主要因子同E.coli；起点DNAP：

引物；δ

DNA链延伸；ε

DNA损伤修复；线粒体DNA与原核最主要差别：

进入延伸发生/δ

转换；切除引物：核酸酶RNase

H

I和FEN

I端粒：真核生物(1)

重复序列构成，维持末端特殊结构稳定性防止随后链最后一个冈崎片段的不完整端粒酶是核糖

白，具有反转录酶活性，利用自己的RNA为模板，延长随后链末端64因为专所以专业辅翔教育

线粒体DNA

：D环滚环提示两条链可能不同时方式噬菌体DNA

：，且起始点可能不同65因为专注所以专业辅翔教育

DNA的忠实性保证DNA 忠实性的因素：DNAP的校正功能（3’-5’外切酶活性）；DNAP对底物的选择；正确的碱基配对DNAP的校正功能：“先校正，后 ”，与RNA聚合酶明显不同RNA引物：与DNAP特点有关，必须清除方向错配修复：新链与母链甲基化时间不同66因为专所以专业辅翔教育

连接。DNA损伤修复损伤：因素多种、损伤形式多种。切开、清除、切除修复碱基切除修复：DNA糖苷酶切除碱基，AP核酸内切酶切磷酸二酯键核苷酸切除修复：可修复大型损伤,涉及核酸酶、解旋酶、DNA聚合酶和连接酶后修复。重组修复：两条链同一部位受损，属于DNA倾向差错修复SOS应答67因为专所以专业辅翔教育

反转录和反转录酶定义：以RNA为模板生成DNA反转录酶：催化反转录，有三种酶的活性RNA指导的DNA聚合酶DNA指导的DNA聚合酶RNase

H活性，水解DNA-RNA中的RNA没有3’-5’外切活性，错误率高，以宿主tRNA为引物的生活周期生成双链DNA反转录反转录双链cDNA宿主

组，称为原原

利用宿主的表达系统，具有自我

能力的

的重要和前自身组分：gag(蛋白)-pol(各种重要酶)-env(

被膜蛋白)68因为专所以专业辅翔教育

29.符合常见的DNA双向A.1个B.1个C.2个D.2个E.1个起点，2个起点，2个起点，2个起点，1个起点，1个方式的是叉（方向相反）叉（方向相同）叉（方向相反）叉叉30.DNA聚合酶的校正功能是指它具有B.5’→3’外切酶活性

D.5’→3’聚合酶活性A.3’→5’外切酶活性

C.3’→5’聚合酶活性

E.内切酶活性201369因为专所以专业辅翔教育

201331.逆转录A.以双链DNA为模版，

B.以双链RNA为模版，C.以单链RNA为模版，

D.以单链DNA为模版，

E.以单链RNA为模版，双链RNA双链DNA双链DNA双链RNA单链DNA70因为专所以专业辅翔教育

DNA聚合酶I在大肠杆菌DNA时的主要功能是A.

前导链

B.

后随链C. 前导链和后随链

D.DNA聚合酶在真核DNAA.

前导链

B.

后随链C.

前导链和后随链D.引物

E.切除引物时的主要功能是引物

E.切除引物逆转录的引物是C.

tRNAA.

mRNAD.

cDNAB.

DNAE．rRNA71因为专所以专业辅翔教育

与加工七、RNA的生物表达与中心法则转录、RNA聚合酶启动子和增强子转录因子终止子和终止因子RNA生物

的抑制剂原核rRNA前体和tRNA前体的加工真核

的转录后加工RNA指导的RNA聚合酶、 RNA的72因为专所以专业辅翔教育

转录转录：以DNA为模板 RNA的过程表达：

携带的遗传信息转变成表型的过程原核：转录和翻译真核：转录、翻译和各种加工、修饰及降解中心法则：遗传信息的流动方向73因为专所以专业辅翔教育

某一时段的表达；转录特点：有选择性，部分以一条DNA为模板催化酶：RNAP（RNA聚合酶）转录起始：启动子区；方向：RNA的5’-3’；转录终止：终止子转录单位：启动子到终止子之间的DNA序列；多/单顺反子模板链(-链)和编码链(+链，与RNA只是T和U的差别)转录过程识别模板：RNAP结合于启动子，DNA局部双链解开起始：启动子区 10个核苷酸的转录产物，转录起始点5’方向为上游，核苷酸位置为-1、-2„，反之为下游+1、+2„延伸终止74因为专所以专业辅翔教育

RNA聚合酶大肠杆菌的RNAP：5个亚基

(2’ζ

)

结合底物并催化’结合模板DNA

组装

酶，结合启动子上游序列和转录活化因子ζ

识别启动子真核生物的RNAPRNAP

I：产生45S

rRNA，加工产生rRNA，核仁RNAP

II：生成mRNA，U1-U5

snRNA

核质RNAPIII：tRNA、5S

rRNA、U6

snRNA

核质三种亚基：

、共同、特异亚基CTD：C端结构域RNAP

II最大亚基的C端，富含Ser、Thr75因为专所以专业辅翔教育

启动子与增强子顺式作用元件：能够调节反式作用因子：能够调节表达的核酸序列（DNA或RNA）表达的因子，常为蛋白质细菌启动子：RNAP结合并起始转录的位点含转录起始点；含-10区、-35区；-10、-35为中心，存在共

有序列富含A/T与RNAP亲和性决定其强弱：强启动子与亚基有相互作用不同的ζ

因子识别不同的启动子最常用的是ζ70；ζ

24、32

28ζ

，与热应激有关；ζ

，与鞭毛表达有关；ζ

54氮代谢76因为专所以专业辅翔教育

真核启动子：不与RNAP结合，而与转录因子结合RNAP不直接结合启动子，而通过转录因子3种RNAP所用的启动子不同，I、II常位于转录起始点上游；III型位于下游启动子：TATA盒和起始子，决定转录起点；启动子近侧序列（PSE）：决定转录效率和特异性增强子：对转录激活与其序列方向无关；长度100-200bp；距离转录起始点较远；有时可诱导，有时组织特异性强„77因为专所以专业辅翔教育

78因为专所以专业辅翔教育

转录因子：转录起始所必需的非RNAP本身组分的蛋白质分类：通用因子：TFII，所有启动子必需，决定转录起始位点上游因子：识别转录起点上游特异序列，增强转录起始效率可诱导因子：时间和空间上调节转录水平通用转录因子：RNAPI(SL1)、RNAPII(TFIID)

RNAPIII(TFIIIB)均为复合物，共有成分是TBP（TATA结合蛋白）结构域：DNA结合结构域；转录激活结构域DNA结合结构域的四种模体螺旋-转角-螺旋锌指：富含Cys和His亮氨酸拉链螺旋-环-螺旋终止子和终止因子：类型不依赖终止因子因子的终止子：转录产物末端形成二级结构及富含GC的发夹结构和寡聚U依赖因子的终止子：通过因子与RNAP相互作用终止转录抗终止作用RNA生物

抑制剂碱基类似物：如5-氟尿嘧啶，直接拮抗核苷酸DNA模板功能抑制剂：烷化剂、放线菌素D和嵌入型分子RNAP抑制剂：利福霉素抑制G+和结核杆菌、真核细胞的RNAP；链霉素抑制细菌RNAP；-鹅膏蕈碱，抑制真核RNAP（II敏感，III中度敏感，I不敏感）79因为专所以专业辅翔教育

转录后加工：原核生物：mRNA一般不需要加工，边转录边翻译rRNA，7个转录单位，产物为30S，经RNaseIII消化产生16S、23S、5StRNA，5’或3’由RNAaseP或RNAseD消化，添加CAA、碱基异构真核生物：rRNA：需RNaseIII等核酸酶加工及甲基化，可存在类型I、II剪切tRNA：3’多种核酸酶修饰；添加CAA；碱基异构化或修饰；反

子含内含子时需剪切80因为专所以专业辅翔教育

真核生物mRNA的剪切：过程：5’端加帽；3’端加polA；剪接。核内不均一RNA：mRNA前体核内加工成一系列中间产物转录开始即在5’端加m7G，来自GTP3’端加多聚尾，由polyA聚合酶催化（加polyA位点上游10-30bp

AAUAAA；下游50bp加尾信号富含G/U）剪切：去除内含子，连接外显子过程，遵循GU-AG原则；3’上游分支点A序列；3’与分支点之间富嘧啶区6种snRNA（U1-U6）：U3参与rRNA剪切，其余均参与mRNA剪接；有核酶作用白体（

snRNP）；U1snRNA与6-10种蛋白因子组成核糖、2、4、5snRNP共有蛋白：Sm抗Sm抗体：SLE81因为专所以专业辅翔教育

剪切体：~50种蛋白与snRNA组成，两次转酯过程剪切种类：顺式剪切：发生于1个RNA分子内反式剪切：2个RNA分子间选择性剪切：一个 的mRNA前体可以选择不同的内含子和外显子进行剪切，得到多种mRNA和多种蛋白（同质异形体），蛋白质数大于mRNA数PolyA位点选择剪切：含多个PolyA位点（抗体的膜结合型和

型）82因为专所以专业辅翔教育

RNA编辑：RNA与模板DNA序列不匹配最常见生物：锥虫最常见细胞器：线粒体最常见的转录产物：mRNA形式多样，以碱基

为主，机制多种。83因为专所以专业辅翔教育

32.利福霉素仰制结核杆菌的B.RNA聚合酶

D.翻译起始A.启动子C.

起点E.核糖体结合位点启动子的是RNA聚合酶的B.β亚基

D.δ亚基33.识别细菌

A.α亚基

C.γ亚基E.ζ

亚基34.转录真核生物蛋白质编码

A.RNA聚合酶Ⅰ的是B.RNA聚合酶ⅡD.RNA聚合酶ⅣC.RNA聚合酶ⅢE.RNA聚合酶Ⅴ201384因为专所以专业辅翔教育

35.识别并结合真

白质编码启动子的是B.RNA聚合酶Ⅱ的亚基D.RNA聚合酶Ⅳ的亚基A.RNA聚合酶Ⅰ的亚基

C.RNA聚合酶Ⅲ的亚基

E.转录因子36.

内蛋白质种类远多于数的主要原因是B.选择性转录起点D.反式剪接A.选择性翻译起点

C.选择性剪接

E.RNA编辑201385因为专所以专业辅翔教育

RNA聚合酶识别、结合并开始转录的位点是B.

原核

启动子A.真核C.真核D.原核启动子增强子增强子E．

起点RNA聚合酶Ⅱ的通用转录因子是RNA聚合酶Ⅱ的亚基为所有的

转录所必需为所有的真核

转录所必需主要功能是决定转录效率主要功能是决定转录起点86因为专所以专业辅翔教育

序列通常的表示方法是使用DNA双链中的一条链序列使用非转录模板链的序列使用正链序列序列自左至右按5→3方向排列87因为专所以专业辅翔教育

八、蛋白质生物ARS：氨基酸的活化、ARS的功能翻译起始：起始tRNA；起始

子；起始因子；起始复合物多肽链延伸：3个延伸反应、延伸因子、肽酰转移酶、肽键形成翻译终止：终止

子；

因子蛋白质

过程中的能量消耗和翻译忠实性若干抗生素、毒素、干扰素的作用88因为专所以专业辅翔教育

体系翻译场所：核糖体（rRNA与大小亚基）子模板：mRNA工具：tRNA过程起始延伸终止方向：多肽链的N-C端89因为专所以专业辅翔教育

耗能过程，消耗两个高能磷酸键氨酰-tRNA 酶（ARS）氨基酸活化：氨基酸与tRNA结合ARS催化：对氨基酸特异反应过程：AA+ATPARS

氨酰-AMP-酶复合物+PPitRNA氨酰-tRNA90因为专所以专业辅翔教育

翻译起始起始 子：AUG

同时编码甲硫氨酸（Met）起始tRNA：tRNAi

，区别于tRNA

，同一ARS识别催化Met

Met原核生物的第一个Met甲基化，而真核无细菌的翻译起始3种起始因子（IF）30S小亚基结合IF-1、3，然后与mRNA结合，定位翻译起始加入IF-2-GTP和fMet-tRNAi

，形成30S小亚基复合物Met加入50S大亚基,GTP释能,IF离开,形成70S复合物A（氨酰）、P（肽酰）、E（出口）位，此时fMet进入P位91因为专所以专业辅翔教育

92因为专所以专业辅翔教育

真核生物的翻译：与原核类似，起始明显区别起始因子eIF9种40S小亚基、eIF-3、

Met-tRNAi

、eIF-2GTP复合物形成MeteIF-4F复合物结合于mRNA5’端帽子结合蛋白(CBP)和3’端polyA结合蛋白(PAB),mRNA首尾相连,并与40S小亚基结合小亚基移位至AUG附近加入60S大亚基，GTP释能，eIF离开，形成80S复合物多肽链延伸进位：氨酰-tRNA进入A位，需EF-Tu-GTP（真核为EF-1-GTP）协助转肽：P位上氨酰-tRNA上的多肽链转移到A位氨酰-tRNA，形成新的肽键肽酰转移酶催化（核糖体大亚基，核酶），前一个tRNA离开子，重新循环，需要移位：核糖体沿着mRNA移动一个EF协助，消耗能量93因为专所以专业辅翔教育

翻译终止：需要 因子（RF）和终止

子参与因子：原核3种（RF-1、2、3），真核1种（eRF）终止 子：UAA、UAG、UGA多肽链和tRNA终止过程：mRNA终止

子出现在A位，RF结合肽酰转移酶活性转为酯酶活性，核糖体大小亚基分离94因为专所以专业辅翔教育

蛋白质

的能量消耗耗能过程：氨酰-tRNA 2个高能磷酸键；延伸阶段的进位和移位均需要消耗能量：2个高能键总能量：至少4个高能键/肽键翻译忠实 消耗确保mRNA的遗传信息转变成氨基酸顺序95因为专所以专业辅翔教育

蛋白质的

抑制剂：常见考点，

突击最好嘌呤霉素：结构类似氨酰-tRNA的氨酰基团，可进入A位结合，使多肽链脱落，抗肿瘤药物氯霉素：结合细菌、线粒体、叶绿体核糖体，抑制肽酰基团转移，不影响真

白链霉素：低浓度使细菌

错读，高浓度抑制翻译起始新霉素/卡那霉素：与小亚基结合，引起

错读四环素：与细菌核糖体小亚基结合，封闭A位点；红霉素与细菌大亚基结合，抑制移位环己亚烷：抗肿瘤药物，抑制真核80S核糖体，抑制肽酰基团转移白喉毒素：将

结合于EF-2上，使之失活；蓖麻毒素：60S大亚基失活干扰素：激活蛋白激酶，使EF-2磷酸化失活/促进mRNA降解96因为专所以专业辅翔教育

A.DNA聚合酶

B.DNA损伤修复

C.RNA聚合酶

D.启动子E.核糖体利福平抑制细菌的C红霉素抑制细菌的E97因为专注所以专业嘌呤四环A，氯酶抑肽酰卡新链低错高翻红霉大，环己八白喉延伸蓖麻大干扰素，最神奇延伸磷酸化R降一起抓辅翔教育

蛋白质生物常是A．AGUC．AUCE．AUG的起始子通B．ACUD．ACG201398因为专所以专业辅翔教育

A.G蛋白的亚基并使之失活B.G蛋白的亚基并使之失活

C.G蛋白的亚基并使之失活D.真核翻译延伸因子并使之失活

E.真核翻译起始因子并使之失活霍乱毒素共价修饰答案：A白喉毒素共价修饰答案：D表达调控原核真核九、的表达调控表达调控99因为专所以专业辅翔教育

表达调控表达的基本单位：子（多个功能相关+调控原核细菌

序列）调控方式：负调节为主常见乳糖色氨酸子子子蛋白水平反义RNA100因为专所以专业辅翔教育

子乳糖组成：结构：lac

Z、Y、A，编码3个乳糖分解代谢的酶启动子：启动

表达：启动子与结构

之间，结合阻遏蛋白cAMP-CAP结合位点，启动子上游，与cAMP-CAP复合物结合CAP：分解代谢物激活蛋白，与cAMP-CAP结合位点结合，正性调控阻遏蛋白：与

结合，负性调控，乳糖可诱导其与

基因脱离重要前提：葡萄糖浓度高时，cAMP浓度低；CAP与cAMP结合乳糖与阻遏蛋白结合，阻遏蛋白与

分离101因为专所以专业辅翔教育

102因为专所以专业辅翔教育

主要调节细菌对生存环境中乳糖、葡糖糖的利用乳糖和葡萄糖均存在：基础水平表达乳糖存在，葡糖糖不存在：此时活性最高葡萄糖存在，乳糖不存在：无法转录两者均不存在：无法转录总结：启动

表达，阻遏蛋白是关键；高水平表达，cAMP-CAP是关键103因为专所以专业辅翔教育

子：阻遏蛋白和衰减子共同调控色氨酸组成结构：色氨酸必需的5个酶阻遏蛋白，结合 ，与Trp结合后才能与

结合前导序列：1区、2区互补，3区、4区互补，产生衰减子；2区、3区互补，产生抗衰减子；前导肽：10位和11位Trp，感受环境中的Trp，如果有，继续转录，子为14肽，3、4区形成衰减子，抑制进一步转录；无，可以继续转录。104因为专所以专业辅翔教育

翻译水平调节的

子主要见于核糖体蛋白质Str、spc、S10、、rif和L11特点：同一

子内，一个的蛋白质抑制另一个或自身的

表达，均可结合于自身的mRNA，抑制翻译反义RNA：小RNA分子，独立

后与靶序列互补，影响基因表达翻译水平的调节：与mRNA互补于核糖体结合位点，

翻译影响mRNA的稳定性：与靶序列结合后含有核酸酶的靶位点不产生别构效应，可自身加强转录或降解发挥调节作用105因为专所以专业辅翔教育

真核

表达调控：与原核相比，结构复杂，调控精确，功能分化组大，很大部分用于调控DNA以核小体为单位，压缩成染色质或转录和翻译在不同部位进行有的

组 表达（管家 ），有的受调控多层次调控：转录、转录后、翻译、翻译后„106因为专所以专业辅翔教育

107因为专所以专业辅翔教育

转录水平调控：没有组蛋白的保护比较脆弱两个阶段：染色质结构的变化；转录因子，抑制因子的调控具有转录活性的染色质区域对核酸酶降解敏感性增加，如对DNaseI。包括启动子、增强子和整个转录区转录活性区域的甲基化程度低（DNA甲基化抑制转录）DNA碱基容易发生甲基化：首先胞嘧啶（C）、其次腺嘌呤（A）哺乳动物的C甲基化常出现于CpG区，有专门甲基化酶催化常染色质DNA凝集状态低，甲基化程度低，可转录；异染色质相反CpG岛的特点：长1-2kb，CpG密度比一般DNA高，约60%；CpG非甲基化；经常存在高敏位点。染色质重塑：染色质中与转录活性相关的结构变化组蛋白的翻译后修饰：组蛋白（H1除外）N端特定残基的乙酰化（乙酰转移酶HAT催化，发生在赖氨酸，促进转录）、磷酸化、甲基化、泛素化和

化等；组蛋白依赖ATP的染色质重塑：利用ATP水解

的能量，非共价形式修饰染色质结构及转录活性。108因为专所以专业辅翔教育

转录后水平调控翻译水平调控：对mRNA的稳定性和有条件翻译mRNA

3’非翻译区的多拷贝AUUUA，不稳定多聚A尾，稳定铁蛋白mRNA的5’非翻译区存在铁效应元件（IRE），可通过与IRE-BP结合调控铁蛋白的翻译翻译后水平的调控：肽链的加工和折叠切除N端的Met切除信号肽形成分子内二硫键修饰某些残基，如甲基化、糖基化乙酰化、磷酸化及结合脂质等

蛋白质降解

109因为专所以专业辅翔教育

A.含羧基的氨基酸残基

B.含羟基的氨基酸残基

C.Pro残基D.His残基

E.Lys残基蛋白质磷酸化通常发生在答案：B组蛋白乙酰化通常发生在答案：E110因为专注所以专业辅翔教育

子144.影响大肠杆菌乳糖转录的因素有环境中的葡糖糖浓度环境中的乳糖浓度

C.阻遏蛋白D.CAP蛋白2013E．coli乳糖 子有3个结构

，编码乳糖降解代谢所必需的3个酶。当环境中有乳糖而没有葡萄糖时．阻遏蛋白因结合乳糖而失活AB．阻遏蛋白抑制结构C．CAP蛋白抑制结构转录转录D．CAP蛋白因缺乏cAMP而失活E．阻遏蛋白和CAP，蛋白均失活答案：A111因为专所以专业辅翔教育

与抑癌十癌携带的癌肿瘤原癌原癌RB的激活和P53DNA和RNA肿瘤的机制112因为专所以专业辅翔教育

能力的：人类

组中具有潜在：能有效抑制肿瘤的癌原癌抑癌肿瘤转化：细胞吸收并整合外源

而发生持久的可遗传的改变过程，或以肿瘤

或

剂处理正常动物细胞后出现的细胞无限增殖现象DNA肿瘤癌 ：宿主

组中没有副本，对

、生活周期影响很大瘤（SV40）：T抗原：E6和E7猴空泡牛腺：E1A、E1B113因为专所以专业辅翔教育

，来源于癌

：逆转录

中的一部分携带癌，宿主

中存在这些癌

的副本，即原癌RNA肿瘤细胞原癌：多种方式可使之激活突变：ALV

c-myc，强启动c-myc表达，致恶性淋巴瘤异常：缺失、移位和扩增人和鼠B细胞淋巴瘤： 移位，高表达的Ig

c-myc人慢性髓细胞白血病：9号

和22号

相连，形成费城染色体，产生bcr-abl

，后者为酪氨酸激酶，致慢性髓性白血病部分神经母细胞瘤：部分 DNA过量 ，N-myc点突变和缺失： 癌（Ras的G/T突变）；20-30%与ras突变相关EGFR胞外受体结合区缺失，持续激活。114