生物化学第三版课后习题

1、第一章1.举例说明化学与生物化学之间的关系。提示:生物化学是应用化学的理论和方法来研究生命现象，在分子水平上讲解和说明生命现象化学实质的一门学科.化学和生物化学关系亲近，相互浸透、相互促进和相互交融。一方面，生物化学的发展依赖于化学理论和技术的进步，另一方面，生物化学的发展又推动着化学学科的不断进步和创新。举例:略。2.试讲解生物大分子和小分子化合物之间的同样和不同样之处。提示:生物大分子一般由结构比较简单的小分子，即结构单元分子组合而成，平时拥有特定的空间结构。常有的生物大分子包括蛋白质、核酸、脂类和糖类。生物大分子与小分子化合物同样之处在丁:1)共价键是维系它们结构的最主要的键;2)有必然

2、的立休形象和空间大小;3)化学和|物理性质主要决定于分子中存在的官能团。生物大分子与小分子化合物不同样之处在于:(1)生物大分子的分子量要比小分子化合物大得多，分子的粒径大小差异很大;(2)生物大分子的空间结构婴复杂得多，维系空间结构的力主若是各种非共价作用力;(3)生物大分子特点的空间结构使其拥有小分子化合物所不拥有的专性鉴别和结合位点，这些位点经过与相应的配体特异性结合，能形成超分子，这种特点是好多重要生理现象的分子基础。3.生物大分子的手性特点有何意义提示:生物大分子都是手性分子，这种结构特点在生物大分子的分子鉴别及其特其他生理功能方面意义重要。主要表现在:(1)分子鉴别是产生生理现象的

3、重要基础，特异性鉴别关于产生特定生物效应出关重要;(2)生物大分了经过特点的三维手性空间环境能特异性鉴别前手性的小分子配体，产生专一性的相互作用。4.指出取代物的构型：6.举例说明分子识其他见解及其意义。提示:分子鉴别是指分子间发生特异性结合的相互作用，如tRNA分子与氨酰tRNA合成醉的相互作用，抗体与抗原之间的相互作用等。分子鉴别是生命体产生各种生理现象的化学实质，是保证生命活动有序地进行的分子基础。7.什么是超分子说明拆分超分子的方法和原理。提示:在生物化学领域中，超分子是指生物分子问或生物分子与配体分子间相互作用和鉴别所形成的复合物。超分子的形成过程就是非共价键缔合的过程，是可逆的过程

4、。该过程受介质极性和休系温度的影响，由于缔合是放热的过程，所以当介质极性增大和系统温度高升时，超分子就会被拆分。其他，强酸或强碱环境也可使这种非共价键作用遇到破坏，进而将超分子拆分。8.缓冲溶液的缓冲能力与哪些因素有关提示:(1)缓冲溶液总浓度:缓冲溶液的总浓度越大，溶液中所含的抗酸抗碱成分越多，缓冲能力越强。(2)缓冲比:关于同-缓冲休系的各缓冲溶液，当缓冲溶液的总浓度一准时，缓冲溶液的缓冲能力随缓冲比的改变而改变。9.若是希望某一个生物化学反响在pH5的条件下进行，应入选择哪一种缓冲溶液提示:“正丁酸酸一正丁酸钠”缓冲溶液系统、“乙酸一乙酸钠”缓冲溶液系统、或“柠檬酸一柠檬酸钠”缓冲溶液系

5、统。10.一个生物化学反响要求在plI4的条件下进行，能够选择HCOOH/HCOONa缓冲溶液。试计算配制pHGlyLcuThrLys,其中的Gly与Leu带电情况几乎同样，但Gly的分了量相对较小，先被洗脱出来。芒再考虑疏水作用的话，由于Thr侧链的疏水性弱，与树脂的结合能力不如Leu,所以比Leu更快被洗脱，最后的洗脱序次就足AspGilyThrLeuLys.10、用CNBr和胰凝乳蛋白酶断裂多肽，分别产生以下肽段，试写出该肽的氨基酸序列:CNBr断裂:(1)Arg-Ala-Tyr-Gly-Asn;(2)Leu-Phe-Met;(3)Asp-Met胰凝乳蛋白酶断裂:(1)Mct-Arg-A

6、la-Tyr;(2)Asp-Mct-Lcu-Phe;(3)Gly-Asn提示:Asp-Met-Leu-Phe-Met-Arg-Ala-Tyr-Gly-Asn11、-种多肽经酸水解后解析得知由Lys,Asp,His,Glu,Ala,Val,Tyr以及两个NII3组成。当用DNFB办理后，获得DNP-Asp;用羧肽酶办理可获得游离的Val。此多肽用胰蛋白酶降解时，获得两个肽段，其中一个(含Lys,Asp，Glu,Ala,Tyr)在pH=时，净电荷为0;另一个(含His,Glu,Val)可生成DNP-His,在pH=时带正电荷。当多肽用胰凝乳蛋白酶降解时，也获得两个肽段，其中一个(Asp,Ala,T

7、yr)在pH=时呈中性，另一个(Lys，His,Glu,Val)在pH=带正电荷。此多肽的氨基酸序列如何提示:Asn-Ala-Tyr-Glu-Lys-His-Gln-Val12、有一个七肽，经解析其氨基酸组成为Lys,Pro,Arg,Phe,Ala,Tyr和Ser。此肽与DNFB不反响。用胰凝乳蛋白酶降解，获得两个肽段，其氨基酸组成分别为Ala,Tyr，Ser和Pro，Phe,Lys，Arg。这两个肽段与DNFB反响，分别生成DNP-Ser和DNP一Lys。此肽与胰蛋白酶作用，同样生成两个肽段，它们的氨基酸组成分别为Arg,Pro和Phe，Tyr,Lys,Ser,Ala。试推测此多肽的结构和氨

8、基酸序列。13、说明多肽氨基酸序列自动解析法的基本源理。依照此原理，试设计一台多肽氨基酸序列自动解析仪。14、依照以下解析结果确立蛋白质的亚基数量及连接方式:(1)凝胶过滤测得分子量为200KD;(2)SDS测得分子量为100KD;(3)2-巯基乙醇存在下的SDS测得分子量为40KD和60KD。15、试设计对以下十肽进行一级结构测定的研究方法及步骤。Val-Cys-Met-Thr-Lys-Gly-Cys-Arg-Ser-Glu提示:(1)氨基酸组成解析(2)过氧甲酸氧化法切断=硫健。(3)尾端氨基酸测定(4)测序(5)一硫键定位16.请指出2008年的“奶粉事件”中的罪魁祸首“三聚氰胺”能充当

9、蛋白质的原因。提示:由于蛋白质占生物组织中所有含氮物质的绝大多数。所以，能够将生物组织的含氮量近似地看作蛋白质的含氮量.而三聚氰胺(melamine)是一种有机含氮杂环化合物，学名1.,3,5-三嗪-2,4,6-三胺，或称为2,三氨基-1,3,5-三嗪，简称三胺、蜜胺、氰脉酰胺，是一种重要的化工原料，其化学结构如右图所示。食品工业中常常需要检在蛋白质含量，可是直接测量蛋白质含量技术上比较复杂，成本也比较高，不合适大范围推行，所以业界常常使用种叫傲“凯氏定氮法(Kjeldahlmethod)的”方法，经过食品中HNNH2氮原子的含量来间接计算蛋白质的含量。也就是说，食品中氮原子含量越高，蛋白质含

10、量就越高。三聚氰胶的最大的特点是含氮量很高(66%)，这样一来，三聚氰胺由于其分子中含氮原子比很多，日.其生产工艺简单、成本很低，给了掺假、造假者极大的利益驱动。有人估计在植物蛋白粉和饲料中使蛋白质增加一个百分点，用二聚氰胺的开销只有真实蛋白原料的1/5.所以“增加”产品的表观蛋白质含量是增加三聚氰胺的主要原因，三聚氰胺作为一种白色结晶粉末，没有什么气味和味道，混淆后不易被发现等也成了掺假、造假者心存侥幸的协助原因。17.说明蛋白质的一级结构、二级结构和三级结构的见解。提示:略18.为什么在a螺旋片段中很少发现Pro提示:Pro残基中的侧链成环，当片段中存代Pro残基时，由于其不能够形成链内氢

11、键，而且五元环的刚性结构以致肽键不能够自出旋转，所以a螺旋结构会在此处中断。19.若是在生理条件下，多聚赖氨酸表现为松弛的环结构。那么，在何种条件下，它会形成螺旋结构提示:一条肽链可否形成a螺旋，与它的氨基酸组成和序列有极大的关系。R基小，而且不带电荷的有利于a-螺旋的形成和牢固。多聚顿氮酸在pH=7时，赖氨酸残基侧链带有正电荷，相互间存在静电排斥作用，难以折叠成亲近的a螺旋二级结构形式。随着pH高升，当pH12时，赖氨酸残基侧链上的氨基去质子化，多聚赖氨酸将从无规则线团转变形成a螺旋结构。20.你如何理解“蛋白质结构决定了它的生物功能”这句话请简述之。提示:蛋白质结构与功能之间存代着亲近的联

12、系。一级结构与功能的关系(2)高级结构与功能的关系21、试设计应用化学法和不对称合成法合成L-Val。提示:以以下列图所示。23、含有乳清蛋白(pI=，B乳球蛋白(p=，以及胰凝乳蛋白酶(pI=的溶液，用DEAE一纤维素(-种阴离子交换树脂)pII=时的色谱柱分别，尔后用pH为的缓冲溶液洗脱，缓冲液盐浓度渐渐增加，请展望三种待分别蛋白质组分的洗脱序次，并简要说明原因。提示:这三种蚩白质被洗脱出来的序次为:胰凝乳蛋白酶B乳球蛋白乳清蛋白。24、写出用DCC法和固相合成法合成四肽Ser-Phe-Asp-Ala的基本反响过程，并指出它们之间的异同。提示:不同样;DCC法合成方向是从N端到C端，固相合

13、成法合成方向是从C端到N端。固相合成法不用分别纯化中间产物，合成过程能够连续进行。同样:都用DCC作为肽键形成的脱水偶联剂。不反响基团都被保护。25、设计合成由Gly，Leu,Tyr组成的三肽库方法。提示:用均分法合成三肽库26、简述蛋白质组学的见解及研究意义。提示:货白质组是指在必然条件下有一个特定细胞或牛物休产生的所有蛋白质。蛋白质组学就是经过对细胞或生物体所产生的蛋白质的全面解析，系统和全面地描述细胞或生物体的功能。研究意义:由于转水调治、RNA加工、蛋白质合成以及加工等过程使得转冰物组和蛋白质组比基因组要复杂得多，所以它所供应的关于生命系统和生命活动化学实质的信息是单-的“基因组学”所

14、不能够比较的，亦即，经过蛋白质组的研究能够更好地、更全面地认识生命整体的性状和功能。第四章酶1.酶作为生物催化剂有什么特点提示:酶和化学催化剂同样，能够改变化学反响的速度，但不能够改变化学反响的平衡。酶的催化特点表现为:高效性。(2)高度专一性。(3)反响条件平易。(4)可调控性。辅酶和金属离子在酶促反响中有何作用水溶性维生素与辅酶有什么关系提示:(1)辅酶和金属离子作为结合蛋白酶类的非蛋白部分(又称辅因子)，在酶推行催化作用过程中起到特别重要的作用。只有酶蛋白与辅囚子结合成的全酶才拥有催化性能。辅酶与金属酶中的金属离了在酶促反响中直接参加了反响，起到电子、原了也许某些化学基团转移的作用，决定

15、了酶催化反响种类的专一性;而金属激酶中的金属离子主要起到激活酶的催化活性的作用。大多数辅酶的前体都是水溶性B族维生素，好多水溶性维生索的生理功能与辅酶的作用息息有关。3.现有1mL乙醇脱氢酶制剂，用缓冲溶液稀释至100mL后，从中吸取500uL测定酶的活力。得知2min使mmol乙醇转变成乙醛。请计算每毫升酶制剂每小时能转变多少乙醇(设:最适条件下，每小时转变Immol乙醇所需要的酶量为1个活力单位)。提示:500pL的酶活力为15U。1mL酶制剂每小时能转变的乙醇量为3mol乙醇，即3X46=138克乙醇。4.称取25mg蛋白酶粉配成25mL溶液，取溶液测酶活力，结果每小时能够水解酪蛋白产生

16、1500ug酪氨酸。假设1个酶活力单位定义为每分钟产生1ug酪氨酸的酶量，请计算:(1)酶溶液的比活力;(2)每克酶粉的总活力。提示:25mL溶液的醇活力为6250U。比活力为:6250+25=250(U/mg)每克酶粉的总活力为:250X1000=10(U)5.说明米氏方程的生物学意义。提示:(1)米氏方程是酶促反响动力学最重要的一个数学表达式，依照它能够知道酶促反响速率与底物浓度之间的关系。(2)米氏方程所规定的动力学规律，是酶促反响的一项基本属6.某种酶依照米氏方程，其Km=1umolL，当底物浓度为100pmol:L!时，反应初速率为pumolLmin初速率为无控制剂时的。有一-竞争性

17、控制剂，当1/10。请计算:(1)S=1S=10pumolLl时的初速率;时，其(2)竞争性控制剂存在时酶的Km值。7.举例说明各种种类控制剂的作用特点。如何判断两种控制剂的控制种类提示:(1)控制剂分两大类:可逆控制剂和不能逆控制剂。可逆控制剂依照控制剂与酶结合情况，又分三类:竞争性控制剂、反竞争性控制剂和非控制性控制剂。(2)判断种控制剂为可逆还是不能逆控制剂时，主要看能不能够用透析等物理方法除去控制剂，若是能可初步判断为可逆控制剂，反之为不能逆控制剂。判断种控制剂为竞争性，非竞争性还是反竞争性控制剂，可用控制动力学研究方法进行判断，即经过控制剂作用前后酶促反响动力学研究中的双倒数图进行判

18、断。若是双倒数图中的直线交于纵坐标，Vmax.不变，Km变大，则为竟争性控制剂;若是双倒数图中的直线交于横坐标或第二、三象限，且Vmax.变小，Km可变可不变，则为非竞争性控制剂:若是双倒数图中的直线为平行线，且Vmax.变小，Km变小，则可能为反竞争性控制剂。说明酶活性中心的结构与功能特点。研究酶活性中心的主要方法及原理。提示:(1)酶的活性中心是酶催化作用的核心部分。结构特点:一个酶的活性中心是一个空间部位。组成活性中心的氨基酸残基可能位于同一肽链的不同样部位，也可能位于不同样的肽链上。酶活性中心的氮基酸残基在一级结构上能够相距较远，但经过肽链的盘旋折叠，在空间结构中都处于周边地址。功能特

19、点:酶的活性中心含有多种不同样的基团，其中一些基团是酶的催化活性所必需的，称为必需共团。在酶的催化过程中，这些必需基团与底物分子经过非共价儿(氢键、离子键等)、质子迁移或形成共价键等方式，起催化作用。(2)研究酶活性中心的主要方法及原理:略。9、请简单阐述为什么酶能够降低反响的活化能提示:酶催化作用的木质是酶的活性中心与底物分子通很短程非共价力(如氢键，离子键和疏水键等)的作用，形成E-S反响中间物，其结果使底物的价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和牢固反响分子过渡态作用，即使原反响经历活化能更低的过渡态或能量更高的底物活性中间体，进而降低反响的活化能。10、请简述酶为什么能够高效催化反

20、响请利用胰凝乳蛋白酶的催化机理讲解多功能催化作用。提示:(1)酶之所以拥有高效催化作用特点，主要有以下几方面的原因:a.在酶促反响中，底物分子结合到酶的活性中心，-方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反响速率;另一方面，由于活性中心的立体结构和柑关基团的引诱和定向作用，使底物分子小参加反响的基团相互凑近，并被严格定向定位，使酶促反响拥有高效率和专一性特点。邻近效应和定向效应可使双分子反响速率提高104108倍。b.酶经过多种催化作用体系，如酸碱催化、过渡态牢固化、共价催化、金属离子催化、多功能催化等，大大降低了酶促反响的活化能，达到高效催化的日的。多功能催化作用指的是酶的活性中心

21、含有多个起催化作用的基团，这些基团在空间有特其他排列和取向，得以对底物价键的形变和极化及调整底物基团的地址等起到协调作用，进而使底物达到最住反响状态。如图，胰凝乳蛋白酶的活性中心的要点氨基酸残基是Ser,His,Asp。胰凝乳蛋白酶I:195位丝氨酸残基的羟基氧是一个强的亲核基团，能够攻击肽键上:的羰基碳。同时，Ilis和Asp对质子的吸引，使得Ser的1I更简单走开，亲核性更强，酶与底物能共价连接形成短暂的酶一底物中间体。随后不牢固的肽键上发生断裂。三个活性基团在提高催化反响效率上表现为;经过共同，推行酸碱催化作用和共价催化作用。l1、有哪些因素能够影响酶催化反响的速率，如何影响的提示:(D

22、)底物浓度;(2)pH;(3)温度;(4)介质等。12、试讲解:为什么底物与酶结合亲近对酶促反响其实不利提示:由于酶与底物结合亲近，意味着底物被酶牢固化，进而使底物更难兑服活化能，生成产物。事实上，酶与底物的过渡态结合亲近，更有利于酶促反响的进行。13、举例说明酸碱催化和共价催化的基本源理。提示:(1)酸碱催化;经过质子酸供应部分质子，或经过质子碱接受部分质子，达到降低反响活化能的催化作用。例子:酮式-烯醇式互变异构。广义酸能够将羰基氧质子化促进异构，广义碱能够结合炭基a氢使a碳带上负电促进异构。其价催化:催化剂经过与底物形成反响活性很高的其价中间产物，使反响活化能降低，进而实现提高反响速率的

23、催化作用。例子:丝氨酸蛋白酶催化蛋白水解反响。蛋白酶活性中Ser-OH上的氧亲核攻击蛋白质酰胺键上的羰基碳，并与其共价结合，催化酰胺键断裂。14、某酶依照米氏方程，(1)当S=Km时，v=35pumol/min,Vmax是多少umo/min(2)当S=2x10-5mol/L，v=40umolmin,这个酶的Km是多少(3)若I是非竞争性控制剂，Ki=K=4x105molL,当S=3x102mol/L和=3x10*mol/L,v是多少20.指出以下说法可否正确酶既能够降低反响的活化能，也能够降低反响的自由能。丝氨酸蛋白酶活性部位的氧负离子洞的作用是牢固酶与底物所形成的中间过渡态。有机磷杀虫剂对胆

24、碱酯酶的控制作用属于不能逆控制作用。辅酶作为全酶的一部分，能够转移基团、传达质子和电子以及决定酶的专一性。提示:(1)错。(2)对。(3)对。(O2这条呼吸链，所以这些生物摄入鱼藤酮会致死。(2)抗霉素A强烈控制泛醌的氧化，同样使ATP的合成减少，进而不满足机体对ATP的需求而使机体致死。由于抗霖素A控制的是泛醌，会封闭了所有电子流向氧的路子，而鱼藤酮可是封闭来白NADH的电子流动而不是封闭所有，所以抗霉索A的毒性更利害第七章生物代谢2、举例说明什么是底物水平磷酸化。提示:物质在生物氧化过程中，常生成-一些含有高能键的化合物，而这些化合物可直接与ATP或GTP的合成相偶联，这种产生ATP等高能

25、分子的方式称为底物水平磷酸化。4、说明磷酸戊糖路子的主要过程及其意义。提示:磷酸戊糖路子是糖分解代谢的另一条路子，此代谢路子的主要特点是产生NADPH和戊糖。在磷酸戊糖循环中，还能够够发生三碳糖、四碳糖、五碳糖、六碳糖和七碳糖之间的相瓦转变。主要过程:略。意义:磷酸戊糖代谢广泛存在于动物、植物及微生物中。此路子除了为机体供应生物合成所需要的NADPH和核糖等外，同时也是组织细胞的重要供能形式之一。磷酸戊糖路子是糖酵解和三羧酸循环的重要补充。动物体中，大体有30%的葡萄糖经过磷酸戊糖路子分解代谢。5、说明由糖发酵生成乙醇的主要过程.提示:葡萄糖经糖酵解路子牛成丙酮酸，丙酮酸在丙酮酸脱羧酶的作用下

26、生成乙酪，进一步在乙醇脱氢酶的催化下生成乙醇。6、写出葡萄糖到乳酸的总反响式。当葡萄糖浓度为5mmol/L,乳酸mmol/L,ATP2mmol/L,ADPmmol/L时，此反响的自由能变化(AG)为多少7、写出辅酶硫辛酸的结构，并说明硫辛酸的生理功能。提示:右图为氧化型硫辛酸的化学结构。分子中的二硫键是起作用的要点部位，它经过还原断开及氧化重新结合为二硫键，起到辅酶的作用。比方，硫辛酸存在于内酮酸脱氢酶系和a-酮戊二酸脱氢系中，作为一种酰基载体，在a-酮酸氧化脱羧过程中起酰基转移和电子转移的作用。B、甲醇自己是无毒的物质。可是当它转变成甲醛后则表现出强的毒性。试说明饮用甲醇产生中毒的原因，常用

27、的救治甲醇中毒方法是让患者喝酒，试讲解原因。提示:由于甲醇与乙醇结构极其近似，会与7乙醇竞争同乙醇脱氢酶的结合。可是乙醇是乙醇脱氢酶的最正确底物，所以，增加乙醇的量能够有效的阻拦乙醇脱氢酶与甲醇的结合，而减少甲醇代谢为有害的甲醛。从9、用14C标记葡萄糖的第三个碳原子，将这种标记的葡萄糖在无氧条件下与肝组织匀浆、保温，产生的乳酸中哪一个碳原子是14C若是此匀浆液通入氧气，则乳酸将进一步氧化，所含的标记碳原子将在哪一步反响生成CO2提示:(1)所产生的乳酸分子中羧酸碳原子(即乳酸分子的的乳酸分子进行有氧分解，将在闪酮酸的氧化脱羧过程中脱下含C)将是含14C标记的。(2)若标记4C的CO2。10、

28、比较糖酵解路子和糖异生路子，分别指出两个路子的能量产生或耗资情况。试从热力学见解解析糖异生路子不能够是糖酵解路子的逆过程。提示:(1)糖酵解过程中总的能量产生为8个ATP糖异牛路子基不是糖酵解的逆反响，但精酵解路子中有三处是不能逆过程，所以糖异生路子有三个过程与糖酵解不同样:A.丙酮酸一磷酸烯醇式丙酮酸:丙酮酸+ATP+CO2草-酰乙酸+ADP草酰乙酸+GTP-+磷酸烯醇式丙酮酸此过程耗资1个ATP和1个GTP+GDP+CO2,6-二磷酸果糖一磷酸葡葡糖:此过程不用耗ATPC.6-磷酸葡萄糖一葡萄糖:此过程不用耗ATP由于两个丙酮酸生成1个葡菊糖，所以总的能量耗资为:8个ATP和2个GTP由(

29、2)可知，糖酵解有三个不叫逆过程，所以在糖异生过程中必定经过其他路子绕过这三步。在这三步中:糖酵解产生的能量为0个ATP而糖异生耗资为2个ATP和2个GTP其他反响均可逆。所以，葡萄糖一丙酮酸一葡萄糖这一循环净耗资2个ATP和2个GTP，所以G不为零，所以糖异生非糖酵解的道过程。11、计算甘油完好氧化能够合成多少提示:共生成:3AIP+6NADII+1FADII2ATP共耗资:IATP净生成:2ATP+6NADH+1FADH2=2+6*3+1x2=22ATP12、什么是光合作用提示:光合作用是指绿色植物等以CO2为碳源，水为供氢体，利用叶绿素分子捕获的光能为能源，合成以糖类物质为主的有机化合物

30、，同时释放出氧气的过程。光合作用是一系列复杂的代谢反响的总和，是生物界赖以生计的基础，也是地球碳氧循环的重要媒介，也是糖类代谢的主要路子。13、说明光反响和暗反响的基本过程及其之间的联系。提示:植物的光合作用可分为光反响和暗反响两个步骤，其中光反响是光能转变成化学能的反响，植物中的叶绿素吸取光能进行光化学反响，使水活化裂解出氧气、氢离子，释放电子，并产生NADPH和ATP。暗反响足在还原剂NADPII和能量供体ATP作用下，还原二氧化碳为糖类的过程.联系:光反响和暗反响是光合作用的两个要点步骤。光反响为暗反响供应合成糖类物质所需的还原剂NADPH和能量分子ATP;反过来，暗反响过程中产生的NA

31、DP*及ADP也是光反响的原料。14、表达C3和C4路子的过程及其相互之间的关系。提示:(1)过程;略。Cs与C4路子的互有关系:C4路子涉及C4循环和C3循环两个路子。其中，C4循环对CO2进行有效固定和浓缩，为C3循环供应高浓度的CO2源，进而大大提高糖类物质的合见效率。16、计算一分子硬脂酸完好氧化生成二氧化碳和水产生的ATP分子数。提示:若是按一分了NADH能够合成3分了ATP，一分了FADH2能够合成2分了ATP,那么分子硬脂酸完好氧化可产生146分子ATP。17、在脂肪酸的合成过程中，乙酰CoA如何穿过线粒体内膜提示:乙酰CoA不能够自由经过线粒体内膜，需借助于柠檬酸丙酮酸循环将乙

32、酰CoA从线粒体内运出到胞质中。第一在线粒体内，乙酰CoA与草酰乙酸经柠檬酸合成酶催化缩合生成柠檬酸，尔后再由线粒体内膜上相应的我体协助进入胞质。在胞质内存在的柠檬酸裂解酶可使柠檬酸裂解产生乙酰CoA与草酰乙酸，前者可用于合成脂肪酸，后者可返回线粒体，补充合成柠檬酸时的耗资。18、为什么说:草酰乙酸浓度的高升，有利于脂肪酸的生物合成提示:脂肪酸合成的原料乙酰CoA产生于线粒体中，其必定经柠檬酸转运系统转运到胞浆中才能合成脂肪酸。由于这一-转运系统需要耗资卓酰乙酸，所以草酰乙酸浓度高升，有利于脂肪酸的生物合成。19、什么是酮体为什么糖尿病患者在代谢过程中简单产生酮体过分的酮体对机体有何危害提示:

33、脂肪酸在B-氧化过程中产生的乙酰CoA在-必然的条件下能够转变成乙酰乙酸、B-羟基丁酸和丙酮等中间产物，这些中间产物统称为酮体。在糖尿病患者巾，由于草酰乙酸转入糖异生路子而使三羧酸循环不畅，糖不能够有效氧化，造成乙酰CoA累积和酮体的合成，结果造成酮体在血液中的浓度增加，当高出肝外组织的利用能力时，引起酮血、酮尿等，以致酸中毒。20、由乙酰CoA合成1分子油酸(18:1)，需要多少分子NADPH请简述之。提示:18个碳的脂肪酸链需要8次循环完成合成。每加两个碳需用2个NADPII,8次共需16个NADPH,但油酸中有一个不饱和键CH:(CH2)CHCH-(CH2)7COOH)1.少用个还原剂NADPII，所以共需15个NADPII.21、说明转氨酶催化的转氨基反响特点。写出谷丙转氨酶(GPT)催化的反响过程。为什么肝炎患者的血液中GPT含量高。提示:(1)经过转氨酶将氨基酸上的氨基转到另一-酮酸分了上，使酮酸转变成相应的氨基酸，而原米的氨基酸则因失去氨基形成酮酸。该反响只能转移氨基，不能够脱去氨基。(2)反响过程:略。(3)在正常情况下，转氨酶主要存在于细胞内，在肝中活性最高，在血消中的活性很低。当肝脏发生炎症时，由