学习部2015版必修课总结生物化学口腔生化by

1、石页版】北医生化总结【By12 级口腔班】第一章：蛋白质化学：1. Isoelectric po,：等电点在某一值的溶液中，氨基酸解离负离子的趋势相同，氨基酸以兼性存在，所带的净电荷为零，这个值叫做称为氨基酸的等电点。2. Motif：模体多肽链中相邻的几个二级结构在空间上相互接近，形成有规则的二级结构体，有的将这种规则的二级结构的体称为超二级结构，它们可直接作为三级结构的“建筑块”或域结构的组成，是蛋白质发挥特定功能的基础，称为模体或模序。3. Subunit：亚基组成寡聚蛋白的单条多肽链叫做寡聚蛋白的亚基，具有独立的一、二、三级结构，单独存在时一般无生物活性。（亚基之间以非共价键联系，亚基

2、可以相同或不同。）4.：结构域域结构（）是在较大的蛋白质分子中所形成的两个或多个在空间上可明显区别的局部区域。结构域具有独特的空间构象，与分子整体以共价键相连，并承担特定的生物学功能。5. Molecular disease：分子病由于结构改变，蛋白质一级结构中的关键氨基酸发生改变，从而导致蛋白质功能，出现相应的临床症状，这类遗传性疾病称为分子病。（由于蛋白质分子发生变异所导致的疾病。）6.Allosteric effect：别构效应蛋白质的特殊部位（调节位点）与小分子化合物（效应物）结合后，引起空间构象的改变，从而促使其生物化学性质发生改变的现象。包括正协同和负协同。7. Protein d

3、enaturation: 蛋白质变性在某些物理、化学物活性丧失的现象。下，蛋白质的空间构象被破坏（但其一级结构不变），导致蛋白质的理化性质改变、生重点内容：1、结构层次元素组成：C、H、O、N（16%）、S特点为含氮量均接近 16%结构：20 种 L- 氨基酸（脯氨酸不是 氨基酸，甘氨酸不是 L 氨基酸）可分为芳香族、含硫、酸性、碱性氨基酸等Ala Gly Val Leu Ile Pro Ser Cys Met Asn Gln Thre Trp Tyr Asp Glu Lys Arg His一级结构：肽键（带双键性质，形成肽平面）；以多肽链为基本结构形式；方向从 N 端指谷胱甘肽是以谷氨酸的

4、羧基成键）二级结构：稳定力（氢键）；（ 螺旋， 折叠， 转角（180回折部分），无规卷曲） 螺旋：右手螺旋；3.6 个 AA/圈，螺距 0.54nm；以平行于长轴的氢键维系；侧链伸出螺旋 折叠：多肽链充分伸展，肽平面折叠成锯齿状；侧链交错位于锯齿状结构的上下方；氢键维系：氢键的方向垂直长轴；可有顺平行片层和反平行片层结构。向 C 端。（注：三级结构特点：进一步盘曲、折叠的多肽链分子长度大大缩短，呈棒状、三级结构的稳定性主要靠次级键维持，尤其是疏水键；状或球状；疏水基团多位于分子，亲水基团多位于分子表面；分子表面或某些部位形成了发挥生物学功能的特定区域。四级结构特点：以非共价键相联系的多个亚基（

5、寡聚蛋白）2、重要性质：两性解离及带电状态判定:-比较等电点与当前大小紫外吸收：Trp、Tyr 和e 在 280nm 波长附近具有最大吸收峰。Trp 的最大吸收是胶体，有水化层，沉淀、结絮（溶强酸碱）、凝固（不溶酸碱）变性：空间构象被破坏，导致理化性质改变、生物活性丧失，一级结构不变，不一定沉淀显色反应：茚三酮（氨基酸）、双缩脲（蛋白质）3、分离纯化：；盐析；电泳；亲和层析；离子交换层析；分子筛；超速离心。超滤：根据分子大小；盐析（沉淀）：破坏水化层/结合沉淀；电泳：利用电荷种类及数量，分子大小及形状，溶液离子强度及离子交换层析：电荷、分子量、分子形状亲和层析：生物特性分子筛：（即为实验做过的

6、凝胶过滤层析）大分子先洗脱下来4、结构与功能关系（举例）蛋白质一级结构与功能的关系各种蛋白质均有其特定功能，蛋白质功能由其空间结构决定，空间结构由一级结构决定，蛋白质的一级结构和空间结构均与蛋白质的功能有关。一级结构是空间构象的基础，一级结构是生物功能的基础：结构不同，功能不同；结构相似，功能相似。蛋白质空间结构与功能的关系蛋白质空间结构是其生物学活性的基础，构象发生改变，其功能活性也随之改变。空间结构体现生物活性：结构相似，功能相似。3、分子病【经典举例】镰形细胞贫血症：编码珠蛋白 链的结构第六个子由 CTTCAT，相应的多肽序列中 N 端的第六个氨基酸由 GluVla；其空间结构发生相应改

7、变，在表面形成互补区，使蛋白质分子之间彼此聚合，促使红细胞在低氧压下变形成镰形，丧失氧的生物活性。4、蛋白构象疾病：疯牛病，由于朊淀。蛋白（PrP）构象改变导致蛋白质，形成抗蛋白水解酶的淀粉样沉第二章：核酸：1. DNA denaturation：DNA 变性在某些理化作用下，DNA 分子互补碱基对之间的氢键断裂，DNA 双螺旋打开，变为单链。2. melting temperature , Tm：融解温度变性是在一个相当窄的温度范围内完成，在这一范围内，紫外光吸收值达到最大值的 50%时的温度称为 DNA的解链温度，又称融解温度。3. Hypochromic effect：高色效应变性DNA

8、 在波长 260 纳米的光吸收增强的效应叫做增色效应。4. Nucleic acid hybridization：核酸分子杂交不同的DNA 单链分子或 DNA、RNA 分子放在一起，若二者序列完全互补或部分互补，则可形成杂合双链分子。重点内容：1、核酸的种类：RNA DNA2、核酸的分子组成：核苷酸(nucleotide)（戊糖 碱基磷酸）3、DNA 的二级结构：双螺旋结构模型反向平行双链，右手双螺旋：脱氧核糖-磷酸骨架位于外侧，碱基对位于内侧， 10.5bp/圈，螺距为 3.54 nm碱基互补配对：AT 配对（二氢键），GC 配对（三氢键）；碱基对平面垂直纵轴维持结构稳定的力量：氢键维持双链

9、横向稳定，碱基堆积力维持螺旋纵向稳定表面功能区：小沟较浅；大沟较深，是蛋白质识别 DNA 碱基序列的基础3、DNA 的高级结构：超螺旋原核生物为负超螺旋真核细胞的基本结构是核小体4、RNA 的空间结构：为单链结构，局部双螺旋，形成局部发卡结构 or 茎环结构5、mRNA 结构特点：5加帽，3加尾，指导蛋白质的氨基酸序列6、tRNA 结构特点：1、含稀有碱基（DHU，假尿嘧啶，mG，mA）；2、二级结构为三叶草形；4 环 1 臂3、3末端为 CCA-OH, 连接氨基酸，4、三级结构为倒“L” 形；7、rRNA 结构特点：花束结构，形成多个发卡8、三类核糖核酸功能9、比较 DNA 和 RNA 组成

10、的异同点异：（1）核苷酸中的戊糖成分不同，DNA 为脱氧核糖，RNA 为核糖（2）嘧啶成分不同，DNA 为胞嘧啶和胸腺嘧啶，RNA 为胞嘧啶和尿嘧啶同：磷酸其余碱基10、理化性质紫外线吸收 260nm 峰值变性：加热，酸碱过强等解离。可破坏维持双螺旋结构稳定性的碱基堆积力和氢键这两种非共价键，导致双键完全DNA 变性：二级结构被破坏，双螺旋，氢键断开，无非共价键断裂性质改变：黏度降低，增色效应（260nm 处光吸收增强），有一定温度范围（重点称溶解温度 Tm，此时 50%DNA双螺旋结构被破坏），GC 含量越多、链越长、溶液离子强度越大，Tm 越高复性：DNA 变性可逆，在适宜条件下，如温度、

11、恢复到生理范围，分离的双链 DNA可自动退火，再次互补结双螺旋。杂交：不同来源的核酸变性后合并在一起只要核酸分子中含有可以形成碱基互补配对的序列，复性也会发生在不同来源的核苷酸碱形成杂化双链。第三章：酶：（前五个比后面的重要）1、essential group：必需基团酶分子中与酶活性密切相关、不可缺少的化学基团称必须基团。包括活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。2、active center：活性中心酶分子中必需基团相对集中，团两类。一定空间结构区域，与催化作用直接相关，称活性中心。包括结合和催化基3、proenzyme：酶原细胞内和初的无活性的酶前身物称酶原。4、isozyme：同

12、工酶催化相同的化学反应，但分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。5、allosteric enzyme：变构酶一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆的结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节房事称变构调节，受这种调节的酶称变构酶。6、enzyme：酶一类由活细胞产生，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。某些 RNA 也有酶活性7、zymogenactivation：酶原激活酶原在蛋白酶等作用下经一定的加工剪切，使肽链重新折叠形成活性中心或的酶原变成有活性的酶的过程。出活性中心（本质），从无活性8、酶活性：指酶催化特定化学反应的能力。可用在一定条件下其所催化某一化学反应

13、的速度表示。重点内容：酶的作用特点极高的催化效率高度专一性（特异性）【绝对专一性、相对专一性、酶活性可调性高度不稳定性酶促反应动力学结构专一性】影响：酶浓度、底物浓度、温度、激动剂、抑制剂作用物浓度S：双曲线，初始S很低，V 随S直线上升；随S增高，反应速度趋于缓和；S继续增高，V 达到 Vmax。抑制剂：不可逆性抑制剂、可逆性抑制剂（竞争性、非竞争性、反竞争性）1、竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制作用的动力学特点各是什么？竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度比以及酶对他们的亲和力有关。动力学特点Vmax 不变，表观 Km 增大。

14、非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶活性中心以外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后再与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。动力学特点 Vmax 下降，表观Km 不变。反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。动力学特点 Vmax 下降，表观Km 下降。2、Km 有何意义？重要特征物理常数，与酶浓度无关。不同的酶具有不同 Km 值物理意义：Km 等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。Km 值只是在固定的底物，一定的温度和条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的 Km 值。Km 值近似等于ES的解离常数，可

15、表示酶与底物之间的亲和力：Km 值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高从 km 可判断酶的专一性和天然底物。 Km 最小的底物，通常就是该酶的最适底物，也就是天然底物。km 还可以推断某一代谢物在体内可能的代谢途径。从 km 的大小，可以知道正确测定酶可。测定时，通常用 4km 的底物浓度即时所需的底物浓度。在进行酶第二阶段重点在于代谢过程，对于第四章：糖代谢：1 glycolysis：糖酵解要求不深。在缺氧情况下，葡萄糖分解为乳酸的过程称为糖酵解。Ps:* 酵解途径(glycolytic pathway)：葡萄糖转变成 2 gluconeogenesis

16、：糖异生由非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程称糖异生。酸的过程。3 pentoseosate pathway：磷酸戊糖途径6-磷酸葡萄糖经氧化反应及一系列入酵解途径。glycogenolysis：糖原分解指肝糖原分解为葡萄糖的过程。glycogenesis：糖原转移反应，生成 NH、CO2、核糖及 6-磷酸果糖和 3-磷酸甘油醛而进由葡萄糖糖原的过程称为糖原。知识总结：(本章要求不具体，仅留知识总结作参考)糖代谢的途径包括：糖酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖异生、糖原Glc分解己糖激酶或葡萄糖酶 磷酸葡萄糖酶磷酸戊糖途径糖原磷酸化酶G6PDG-6-PG-1-P磷酸变位酶F-1,6-P 酶UDP

17、-Glc直链糖原分支糖原UDP-Glc 焦磷酸化酶糖原合酶分枝酶/脱枝酶果糖异构酶F-6-P果糖激酶 1F-1,6-P苹果酸脱氢酶苹果酸醛缩酶 丙糖异构酶延胡索酸水合酶延胡索酸琥珀酸脱氢酶琥珀酸DHAPGD-3PGD-3P 脱氢酶1,3-BPGPG 激酶3-PGPG 变位酶2-PG琥珀酸辅酶 A琥珀酰辅酶 A酶 酮戊二酸脱氢酶复合体 酮戊二酸烯醇化酶PEP酸激酶PEP 羧激酶草酰乙酸异柠檬酸脱氢酶异柠檬酸顺乌头酸水合酶柠檬酸酸羧化酶Pyruvate乳酸脱氢酶LaceAcytyl-CoA酸脱氢酶复合体草酰乙酸柠檬酸合酶一，糖酵解（本过程及其他具体过程自行参照1、基本过程：二个阶段，共 10 步反

18、应耗能阶段：前五步反应产能阶段：后五步反应2、特点（1）亚细胞定位：胞液课件轻松学习 blabla）（2）二步耗能、二步产能（底物水平磷酸化）；一步脱氢，生成 1 分子NADH高能化合物：1,3-二磷酸甘油酸，磷酸烯醇式酸。NADH 的利用：无氧时，用于还原酸生成乳酸；有氧时，用于生成ATP（1.5 或 2.5 个ATP/NADH）产能量：1 分子葡萄糖无氧酵解时净生成 2 分子 ATP（3）三步单向反应、三种关键酶己糖激酶：不受ATP/的调节磷酸果糖激酶 1（限速酶）（PFK-1） 抑制剂：柠檬酸，ATP/激活剂：2,6-二磷酸果糖（是由 PFK-2 在激素作用下调节活性生成）1,6-二磷酸

19、果糖（正反馈）酸激酶：受ATP/ 3、糖酵解的生理意义紧急供能：肌肉剧烈运动生理供能：红细胞、视网膜、脑和骨髓等的抑制（3）病理供能：严重贫血、呼吸和循环功能二，糖的有氧氧化1.酸氧化脱羧部位：线粒体内膜脱氢、脱羧同时进行，净生成 1 分子 NADH中间物不脱离酶复合体，反应单向进行（受参与反应的原料产物及脂肪酸调节）（4）=酸脱氢酶复合体组成：3 种酶、5 种辅酶酸脱氢酶：TPP=二氢硫辛酰胺转乙酰酶：硫辛酸、辅酶A=二氢硫辛酰胺脱氢酶：FAD、NAD+三部位：线粒体（基质、内膜）4 步脱氢（3 个 NADH1 个 FADH2）、1 步底物水平磷酸化（GTP）1 个乙酰辅酶A 经过TAC 生

20、成 10 个ATP1 个酸彻底氧化生成 CO2 和水时生成 12.5 个 ATP1 个葡萄糖彻底氧化生成 CO2 和水时生成 30 或 32 个 ATP（3）投入 1 个乙酰基，产出 2 个 CO2；中间物净含量不变（4）1 种酶复合体（ 酮戊二酸脱氢酶系），1 种呼吸链组成成分（琥珀酸脱氢酶）（5）3 种关键酶：后 2 种酶为主要调节酶（除ATP/柠檬酸合酶异柠檬酸脱氢酶（限速酶）酮戊二酸脱氢酶复合体（由 3 种酶 5 种辅酶组成）循环中产物外 Ca+也可激活）（6）主要生理意义：高效供能；三大营养素最终代谢途径；是相互转变的代谢枢纽；供H+三，磷酸戊糖途径1、部位：细胞液2、 2 步脱氢，

21、产出 2 个 NH3、关键酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶4、意义（1）生成磷酸核糖：提供核酸原料（2）生成NH：供代谢所需还原当量（*）维持红细胞功能供生物转化所需还原当量（3）连接 3C、4C、5C、6C、7C四，糖原分解：1、部位：细胞液2、关键酶：葡萄糖激酶/己糖激酶；糖原合酶*糖原合酶磷酸化后失活 3、活性葡萄糖：UDPG4、意义：（1）分解：1、部位：细胞液能量（2）维持血糖2、关键酶：糖原磷酸化酶；葡萄糖 6 磷酸酶*糖原磷酸化酶磷酸化后激活3、肌肉组织缺少葡萄糖 6 磷酸酶，故肌糖原不能补充血糖4、意义：（1）肌糖原供能（2）肝糖原维持血糖注：肌糖原分解为 G6P 之后直接进行糖酵解五

22、，糖异生1、部位：线粒体，细胞液，微粒体2、原料：甘油、生糖氨基酸、乳酸等3、关键酶：酸羧化酶：激活剂（乙酰 CoA）磷酸烯醇式酸羧激酶果糖二磷酸酶（限速酶）：激活剂（柠檬酸）；抑制剂（2,6-二磷酸果糖）葡萄糖 6 磷酸酶：糖原分解及糖异生途径共有的关键酶4、肌肉缺少葡萄糖 6 磷酸酶，需进行乳酸循环5、主要生理意义：调节血糖总反应式磷酸戊糖途径3*6-磷酸葡萄糖+6N+ 2*6-磷酸果糖+3-磷酸甘油醛+6NH+H+3CO2第五章：脂代谢：（本章名解课件上提示不多，故以轻松学习为准）1.essential fatty acid：必需脂肪酸必需脂肪酸：必需但自身不能或，必须依赖食物供给的脂肪

23、酸，如亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。fat mobilization：脂肪动员在脂肪细胞中的甘油三酯，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸及甘油并ketone body：入血以供其它组织氧化利用的过程。是肝脏中脂肪酸氧化的正常中间产物，由乙酰乙酸、羟丁酸和4.apoprotein：载脂蛋白组成。血浆脂蛋白中的蛋白质部分。（血浆脂蛋白：血脂在血浆中与蛋白质结合，以脂蛋白的形式）知识总结：一，甘油三酯代谢1.脂肪动员：限速酶：甘油三酯脂肪酶（激素性敏感脂肪酶）脂解激素：（胰高血糖素、促肾上腺皮质激素、肾上腺素、甲状腺激素）抗脂解激素：（胰岛素、素 E2）甘油代谢：经糖途径代谢（糖异生、糖分解）脂肪酸的 -氧

24、化：（肝肌肉发达、脑红细胞不进行）氧化全过程分 4 个阶段（活化、转移、 氧化、乙酰 CoA 经TAC 氧化）活化阶段在胞液、转移由胞液进线粒体基质、氧化终产物是 CO2、H2O、ATP 氧化反复进行，其产物是乙酰 CoA 和 ATP转移阶段为限速步骤，肉碱脂酰转移酶 I 为限速酶粒体基质内进行每氧化一次，少两个 C 出一个乙酰 CoA 和一个 FADH2 一个 NADH：（肝细胞线粒体产生、心肌骨骼肌脑利用）4.限速酶：HMG 辅酶A原料及产物：乙酰 CoA（酶氧化生成），产出乙酰乙酸-羟丁酸意义：能源物质：脑组织、肌肉、心肌、肾。重要能源。具有水溶性，可通过血脑屏障，是脑组织的长期饥饿或者

25、是糖供给分解 终产物为乙酰 CoA时，将代替葡萄糖而成为脑和肌肉能量的主要来源。去向为肾肺排出或少量生成葡萄糖5.脂肪酸：（肝脑肾乳腺脂肪）1、饱和脂肪酸：乙酰 CoA 转运、活化、（1）转运：柠檬酸-、碳链加长酸循环（2）活化 部位：胞液原料：乙酰 CoA；活化形式：丙二酸限速酶：乙酰 CoA 羧化酶CoA激活剂：柠檬酸 抑制剂：长链脂酰 CoA：转移、缩合、还原、脱水、再还原（3）部位：胞液原料：7 个丙酰 CoA+1 个乙酰 CoA直接产物：软脂酸脂肪酸酶复合体：7 种酶+1 种 ACP还原当量：NH反应重复进行，“加 3 减 1” （CO2）（4）碳链加长：以辅酶 A 为酰基载体，NH

26、 提供还原当量内质网体系：“加 3 减 1” 线粒体体系：“加 2”葡萄糖与脂肪酸的相互转化？葡萄糖能转化为脂肪。糖酵解乙酰辅酶 A丙二酰辅酶 A脂肪酸的（偶数）脂肪中的甘油能转变为葡萄糖，而脂酸酮是否可以？），奇数可以，因为乙酰辅酶A 不能够进行糖异生作用。（肝生成的丙二，磷脂代谢甘油磷脂原料：脂肪酸、甘油、磷酸、含氮化合物（乙醇胺、胆碱）ATP途径：甘油二酯（脑磷脂卵磷脂）CDP-甘油二酯（肌醇丝氨酸心磷脂）对应：脑磷脂（乙醇胺）+CH3=卵磷脂（胆碱）心磷脂=CDP-甘油二酯+磷脂酰甘油三，胆固醇代谢功能：参与细胞膜原料：乙酰 CoA N、转化为类固醇激素胆汁酸 维生素D3 前体H+H+

27、关建酶：HMG-CoA 还原酶四，血浆脂蛋白代谢包括：甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯、游离脂肪酸功能：结合并运载脂类,稳定脂蛋白结构（基本）调节脂蛋白代谢关键酶活性参与脂蛋白的受体识别类型：乳糜微粒（CM）：外源性甘油三酯（小肠粘膜上皮，其余为肝）极低密度脂蛋白（VLDL）：内源性甘油三酯到肝外组织低密度脂蛋白（LDL）：转运肝的内源性胆固醇到肝外（血液中 VLDL 转化）高密度脂蛋白（HDL）：收集血液中胆固醇及磷脂运回肝脏(胆固醇的逆向转运)1 个乙酰辅酶A 生成 10 个 ATP1 个酸生成 12.5 个ATP1 个葡萄糖生成 30 或 32 个 ATP1 个 FADH2 生成 1.5 个

28、ATP1 个 NADH 生成 2.5 个 ATP1 个软脂酸生成 106 个 ATP第六章：生物氧化：1 oxidative res ratory chain: 氧化呼吸链起传递氢或电子作用的酶及辅酶称为电子传递体，它们按一定的顺序排列粒体内膜上，组成递氢或递电子的链式反应体系，称为电子传递链，该体系进行的一系列与细胞摄取氧的呼吸过程相关，故有称为呼吸链。2 oxidativeosorylation: 氧化磷酸化代谢物氧化脱氢经呼吸链传递给氧生成水的同时，伴有的磷酸化反应偶联发生，又称偶联磷酸化。磷酸化生成ATP 的过程为氧化磷酸化，因氧化反应与知识总结：1、ATP2、氧化呼吸链（见重点内容）

29、3、能量积累：氢离子浓度梯度P/O:物质氧化时，每消耗 1 摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数，即生成ATP 的摩尔数。NADH 呼吸链 P/O=2.5FADH2 呼吸链 P/O=1.5产能部位：NADHCoQ, cyt bcyt c, cyt aa3O2能量指标：ATP4、氧化磷酸化 ATP 的生成：ATP 合酶复合体是 ATP的场所。氧化磷酸化后，NADH2.5ATP，FADH2=1.5ATP化学渗透假说的要点：（1）H+不能通透线粒体内膜；（2）线粒体内膜的电子传递链中的复合物,具有质子泵的功能，可利用递氢体与递电子体之间电子传递的能量驱动 H+由线粒体内膜内侧定向迁移到膜外侧，从而（3）

30、质子梯度具有电化学势能，存在质子回流线粒体内膜内的趋势；粒体内膜两侧形成质子梯度；（4）质子经特定的质子通道回流线粒体膜内侧时，可推动 ATP 合酶催化ATP。重点内容：1、呼吸链的主要成分：呼吸链的组成：递氢体和电子传递体（2H D 2H+ + 2e）。既由酶和辅酶组成分别是酰胺核苷酸类、蛋白类、铁硫蛋白、辅酶 Q 和细胞色素类。2、简述氧化呼吸链的传递顺序。NADHFP（FMN）（Fe-S）CoQCyt bCyt c1Cyt cCyt aa3O2 FADH2FP（FMN）（Fe-S）3、 ATP 的生理作用ATP 是细胞最重要的高能磷酸酯类化合物。是生物能存在和利用的主要形式ATP 在一切

31、生物生命活动中都起重要作用，细胞核、细胞质和线粒体中都存在有ATP3 ATP 是酶促磷酸基团转移的“共同”4 ATP 是生物体内主要的直接供能物质，是能量的携带者和转运者，是生物体通用的能量货币。5 ATP 不是能量的者。在脊推动物中起能量作用的 ATP 原是磷酸肌酸4、ATP 氧化磷酸化主要抑制剂1、的调节：是氧化磷酸化的主要调节者2、氧化磷酸化抑制剂的作用呼吸链抑制剂：抑制电子传递异戊巴比妥：抑制复合物 I 的 Fe-S 蛋白抗霉素A: 抑制 CytbCytc1(复合物)的电子传递、-：抑制cyt aa3O2解偶联剂：使氧化磷酸化脱离2,4 二酚（DNP）：破坏 H+梯度（3）ATP 合酶

32、抑制剂：抑制寡霉素：破坏H+回流的磷酸化和电子传递5、胞液中NADH 的氧化途径胞液中的NADH 必须进入线粒体才可进入呼吸链氧化，而线粒体内膜对NADH 不能运机制主要有 -磷酸甘油穿梭作用和苹果酸-天冬氨酸穿梭作用。通透，需转运。这种转-磷酸甘油穿梭作用：胞液 NADH 中的一对氢原子通过胞液中磷酸甘油脱氢酶（辅酶为 NAD+）催化，转移到 -磷酸甘油，后者经内膜外侧的磷酸甘油脱氢酶（辅酶 FAD）作用，生成的磷酸二羟进入胞液继续穿梭，而 FADH2 则进入 FADH2 氧化呼吸链被氧化，并产生 1.5 分子的 ATP。这种穿梭主要在脑、骨骼肌和肝等组织。 苹果酸-天冬氨酸穿梭：在胞液和线

33、粒体内苹果酸脱氢酶（均以 NAD+为辅酶）的作用下，胞液中的 NADH 中的氢先被苹果酸携带并进入线粒体，被线粒体内的苹果酸脱氢酶催化转移给辅酶NAD+生成NADH，经 NADH 氧化呼吸链被氧化形成水，同时产生 2.5 分子 ATP。而生成的草酰乙酸经天冬氨酸转氨酶作用生成天冬氨酸，通过载体运出线粒体，再转变为草酰乙酸，继续穿梭作用。心肌中存在这种穿梭机制。第七章：蛋白质代谢：1、essential amino acid：必需氨基酸体内不能，必需由食物供给的氨基酸，包括：缬、异亮、苯丙、蛋、亮、色、苏、赖。2、one carbon unit：一碳某些氨基酸代谢中产生的含有一个碳原子的基团。知

34、识总结：1、氨基酸的消化吸收氮平衡：摄入氮=排出氮，即氮的“收支”平衡，反映正常成人的蛋白质代谢情况。氨基酸的吸收：主动吸收 （ 谷氨酰基循环：需谷胱甘肽）蛋白质的作用：未被吸收的氨基酸及未被消化的蛋白质在大肠菌中的代谢作用。组织蛋白质的降解溶酶体内降解：不依赖ATP依赖泛素的降解过程：依赖 ATP，泛素介导 2、氨基酸代谢脱氨基 氧化脱氨：L-Glu 脱氢酶转氨基作用：转氨酶（其辅酶为磷酸吡哆醛/胺）联合脱氨基作用：转氨基作用L-Glu 氧化脱氨联合方式：氨基酸与 酮戊二酸的联合嘌呤核苷酸循环（肌、心）：参与的核苷酸：IMP、 酮酸的代谢： 生成非必需氨基酸、生糖或成脂生酮氨基酸：Leu、L

35、ys(不能生成葡萄糖)生酮兼生糖氨基酸： e、Tyr、Trp、Thr、Ile、GTP(供能)生糖氨基酸：其它氨基酸3、氨代谢氨的转运：丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰胺-谷氨酸循环氨的去路：尿素循环（鸟氨酸循环）部位：线粒体、细胞液氨基酸类中间产物：鸟氨酸、瓜氨酸、天冬氨酸、精氨酸终产物：尿素关键酶：氨基甲酰磷酸酸酶酶（线粒体，激活剂为 N-乙酰谷氨酸，缩写 AGA）精氨酸代琥珀尿素N 的来源：1、NH3；2、Asp的机制3、肝血氨升高NH3 入脑氨转化为 Gln, 使 Glu 量降低 酮戊二酸转变为 Glu，补充 Glu，故 酮戊二酸的量降低三不能正常进行ATP 生成下降脑内供能4、脱羧作用： 氨

36、基酸脱羧酶（辅酶为磷酸吡哆醛）Glu氨基丁酸 His组胺 Trp5 羟色胺 cys牛磺酸 orn多胺5、一碳：Ser、Gly、His、Trp 载体为四氢叶酸直接供体为SAM6、个别氨基酸代谢Met：肾上腺素、肌酸、肉毒碱、精胺、精脒、胆碱、cys，等活性硫酸：PAPS（磷酸腺苷磷酸硫酸）以 cys 为原料Gly：嘌呤碱、血红素、肌酸、结合胆汁酸、谷胱甘肽、一碳，等eTyr：儿茶酚胺（肾上腺素、去甲肾上腺素、多巴胺）、黑色素、甲状腺素白化体内缺少：酪氨酸酶苯尿症：缺少苯丙氨酸羟化酶，应控制e重点内容：1、氨基酸脱氨基的主要方式；联合脱氨基作用的特点氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用、（嘌

37、呤核苷酸循环）联合脱氨基有两个途径，一是氨基酸的 -氨基先通过转氨基作用转移到-酮戊二酸，生成相应的 -酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸在谷氨酸脱氢酶的催化下，脱氨基生成 -酮戊二酸的同时氨。二是嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基作用。因为大部分氨基酸不能直接氧化脱去氨基，而只有转氨基作用是普遍存的在，但转氨基作用并没有最终脱掉氨基，所以体内通过联合脱氨基作用，使得蛋白质降解的所有氨基酸都可以脱氨基生成氨，满足机体脱氨基的需要。2、氨的代谢去路及尿素的特点来源：氨基酸脱氨（主要来源）肠道吸收，包括肠道内氨基酸脱氨和尿素分解。肾小管上皮细胞氨酰胺分解去路：尿素（肝脏）谷氨酰胺非必需氨基酸以 NH4+随尿排出体外

38、主要在肝脏的线粒体和胞液中进行；一分子尿素需消耗四分子 ATP；精氨酸的关键酶；尿素分子中的两个氮原子，一个来源于NH3，一个来源于天冬氨酸。尿素代琥珀酸的特点：酶是尿素3、氨基酸的来源与去路；丙氨酸、天冬氨酸与谷氨酸与糖代谢、脂代谢的关系及基本过程来源：（1）食物消化吸收；（2）组织蛋白质分解；（3）体内非必需氨基酸。去路：（1）分解代谢（脱氨基脱羧基）；（2）蛋白质；（3）转变成其他含氮化合物。糖代谢：糖不仅是动物体内的主要能源，而且也是重要的碳源。糖在分解代谢过程中产生的一系列 -酮酸如酸、-酮戊二酸、草酰乙酸等都可以作为氨基酸的碳链骨架，通过氨基化或转氨基作用形成相应的氨基酸。同样，丙

39、氨酸、天冬氨酸与谷氨酸是生糖氨基酸通过脱氨基作用可以生成相应酮酸，进入到糖代谢当中。/延糖异生途径糖。脂代谢：脂肪动员产生甘油和脂肪酸，甘油可转变为酸，再转变为草酰乙酸及 -酮戊二酸，然后接受氨基而转变为丙氨酸、天冬氨酸及谷氨酸。脂肪酸可通过 -氧化生成乙酰辅酶A，乙酰 CoA 进入 TAC 循环生成酮酸转变为氨基酸。（不易发生）不生酮不成脂4、个别氨基酸脱羧基作用转变生成的活性物质见知识总结5、一碳一碳代谢的特点有两个特点：不能在生物体内以游离形式存在;必须以四氢叶酸为载体。四氢叶酸是其活性辅酶形式6、芳香族氨基酸代谢转变生成的活性物质，该代谢异常时可能出现的遗传病的生化特点苯丙氨酸-苯丙氨

40、酸羟化酶-酪氨酸多巴胺、肾上腺素、去甲肾上腺素、黑色素甲状腺素色氨酸：5 羟色胺、维生素 PP白化病：黑色素细胞中酪氨酸酶缺失苯尿症：苯丙氨酸羟化酶缺失7、含硫氨基酸在体内代谢转变生成的活性物质甲硫氨酸：SAM 提供活性甲基（与S 腺苷半胱氨酸循环）肌酸、磷酸肌酸，（+精氨酸+甘氨酸）=肌酸酐半胱氨酸：胱氨酸（二硫键）PAPS 活性硫酸根（3-磷酸腺苷-5-磷酸硫酸）谷胱甘肽第八章：核酸代谢：1、de novo synthesis pathway：从头利用磷酸核糖、氨基酸、途径等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，核苷酸的途径。2、salvage synthesis pathway：补救途径利

41、用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷（嘧啶或嘧啶核苷），经过简单的反应，重新利用）途径。核苷酸的过程，称为补救（或知识总结：1、嘌呤环的从头原料：磷酸核糖、一碳部位：胞液、 CO2 、 Gly 、Asp 、Gln活性磷酸核糖形式：磷酸核糖焦磷酸（PRPP）两个阶段：首先IMP，再由 IMP 转变成与 GMP在嘌呤核苷酸的过程中逐步嘌呤环调节酶：PRPP酶、PRPP 酰胺转移酶2、嘌呤还的从头原料：磷酸核糖、CO2 、 Asp、Gln部位：胞液两个阶段：首先UMP，再由 UMP 转变成 CTP 与 dTMP胞嘧啶核苷酸的生成发生在三磷酸水平，由UTP 转变为 CTP先嘧啶环，再嘧啶核苷酸调节酶：磷酸核糖焦

42、磷酸酶（PRPP酶）、氨基甲酰磷酸酶（I 为尿素）重点内容：1核苷酸的生理功能。DNA、RNA 的原料，这是体内核苷酸最重要的功能。生物体的直接供能物质：ATP、GTP、UTP、CTP 等。主要为 ATP某些核苷酸的衍生物是多种生物质CDP甘油二酯是甘油磷酯过程的活性中间物质: UDP葡萄糖是糖原的活性中间物质等。的活性中间物环核苷酸 c与 cGMP 作为信息分子，参加物质代谢和生理过程的调节。是某些辅酶(NAD+、N+、FAD、辅酶 A)的组成成分。2核苷酸从头途径中嘌呤、嘧啶环各元素或组件的材料来源。核糖核苷酸、脱氧核糖核苷酸的生成方式。嘧啶碱元素来源为谷氨酰胺(N3)、CO2(C2)-（

43、氨基甲酰磷酸），天冬氨酸（N1.C4-6）核糖核苷酸：见知识总结脱氧核糖核苷酸：由dUMP-dTMPGDP UDP CDP 直接还原3. 核苷酸补救有关的酶名称、功能、酶缺陷相关的疾病。次黄嘌呤+PRPP 在 HGPRT 作用下生成 IM腺嘌呤+PRPP 在 APRT 作用下生成GPRT：次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶APRT：腺嘌呤磷酸核糖转移酶腺嘌呤核苷 在腺苷酸激酶作用下由 ATP 提供磷酸 生成鸟嘌呤+PRPP 在 HGPRT 作用下生成 GMP意义：节能，节约蛋白质，某些不消耗 ATP，只能进行补救如脑和骨髓，从腺嘌呤核苷开始的要 ATP，用 PRPP 的自毁容貌症：HGRPT缺失。

44、嘌呤过多，明显的高尿酸血症，痛风伴大脑瘫痪、智力减退、舞蹈手足综合征,身体和精神发育迟缓, 有咬指咬唇的强迫性自残行为,.4核苷酸抗代谢药物的作用机理及临床意义。（摘）核苷酸抗代谢药物是一些嘌呤、嘧啶、氨基酸或叶酸类似物，以竞争性抑制或“以假乱真”等方式干扰或阻断核苷酸的代谢，进一步组织核酸以及蛋白质的生物。肿瘤细胞的核酸及蛋白质十分旺盛，因此这些抗代谢药物具有抗肿瘤作用。1 嘌呤类似物：6-巯基嘌呤（6-MP）（次黄嘌呤类似物）作用机制： 6-MP抑制补救6-MP 核苷酸反馈抑制酰胺转移酶抑制 IMP 和 GMP 的2 嘧啶类似物：5-氟尿嘧啶（5-FU）与胸腺嘧啶相似，途径作用机制：其体内

45、转变产物为一磷酸脱氢核糖氟尿嘧啶（FdUMP）和三磷酸氟尿嘧啶核苷酸（FUTP），FdUMP 是胸苷酸核酶的抑制剂，使 dTMP3 氨基酸类似物：氮杂丝氨酸收到阻断。FUTP 可以以 FUMP 形式掺入 RNA 分子，破坏 RNA 的结构和功能作用机制：谷氨酰胺类似物，抑制谷氨酰胺参与反应4 叶酸类似物：氨蝶呤和甲氨蝶呤（MTX）作用机制：竞争性抑制二氢叶酸5 核苷类似物：阿糖胞苷酶，因此抑制四氢叶酸的生成，干扰一碳代谢。作用机制：抑制核糖核苷酸还原酶，抑制 CDP 还原成 dCDP，也影响 DNA5核苷酸体内分解代谢终产物。嘌呤：腺嘌呤-次黄嘌呤-黄嘌呤3基本过程：原核起始：DnaA 辨认起

46、始点DnaB 解旋酶DnaC 辅助SSB 单链结合蛋白 拓扑异构酶B DnaG 引物酶延长：领头链由聚合酶 III 直接，随从链终止：切除引物、填补空缺、连接切口原核真核区别真核 1.2. 引物和速度是原核 1/10，的起始点多，双向片段小于原核，引物为 10 个核苷酸，片段 100200 nt；原核引物十几几十个核苷酸，片段 10002000 nt。引物切除的酶不同（真核：RNaseH1, Fen1, 原核：Pol I）。3.4.5.需DNA 聚合酶和多种因子参加：、DNA发生在细胞周期的 S 期终止：末端与端粒酶3、逆转录逆转录酶：RNA 指导的 DNA RNA 水解DNA 指导的 DNA

47、整合作用（ egrase）无外切酶活性，转录错误率高4、DNA 损伤修复直接修复：光修复 （活酶）切除修复：最有效的修复方式。（修复碱基、核苷酸）（重组修复：（同源重组修复 非同源末端连接重组修复）性干皮症，无法修复损伤）SOS 修复：DNA 严重受损后，应急诱导产生的一系列复杂的修复反应。第十一章：RNA：1、asymmetric transcription：不对称转录以 DNA 为模板RNA 的过程。2、promoter：启动子是转录起始位点上游的一段DNA 序列，是 RNA 聚合酶识别和结合的位置。3、Exon：外显子在断裂及初级转录产物中出现，并表达为成熟 RNA 的核酸序列。4、 r

48、o：内含子隔断的线性表达，在剪接过程中被去除的核酸序列。5、Transcription bubble：转录泡RNA 聚合酶分子可以覆盖 40bp 以上的 DNA 分子段落，转录解链范围小于 20bp，产物 RNA 又和模板链配对形成长约 12bp 的 RNA/DNA 杂化双链。这样由酶-DNA-RNA 形成的转录复合物，形象地称为转录泡。6、Ribozyme：核酶 具有催化活性的 RNA知识总结：(重点部分)1、转录起始于启动子，有 RNA 聚合酶识别(上游)。终止子是可有 P 因子辅助，也可没有2、转录后加工：mRNA 加工：原核是多顺反子 mRNA，只要稍加工就好，真核 5末端加帽：7-甲

49、基鸟嘌呤3末端加尾：多聚A 尾反子 mRNA 要加工剪接作用：内含子剪接和 mRNA 选择性剪接(由于组织不同导致剪接结果不同) mRNA 编辑:少量改变序列甲基化修饰：tRNA 加工：剪接和剪切 3末端添加-CCArRNA 加工：剪接 甲基化修饰碱基修饰第十二章：蛋白质：(本章在课件中只提到第一个，其余的为补充) 1、Genetic Code：遗传在 mRNA 分子的 ORF 区，从 5端3端，每相邻的 3 个核苷酸组成一组，在蛋白质时，对应某一种氨基酸，这就是遗传。相邻的三个核苷酸称为子。2、Degeneracy：简并性一种氨基酸对应多个子的现象称为简并。3、Riome Cycle：核糖体

50、循环蛋白质翻译过程中，核糖体大小亚基聚合完成肽链起始、延长及终止过程后解离，它们还可以再聚完整的核糖体，开始新的肽链，循环往复的过程称核糖体循环。4、frame shift muion : 移码突变如或缺失碱基可导致移码突变的现象称阅读框移位，或移码突变。5、molecular chrone : 分子伴侣是细胞内一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。知识总结：(重点部分)1、三类 RNA 在蛋白质中的作用mRNA 模板tRNA 特异的“搬运工具”rRNA “装配机”2、遗传方向性连续性概念特点子的排列是从 mRNA 53端，起始在 5终止在 3子在 mRN

51、A 上连续排列 相邻子无间断无交叉可能导致移码突变简并性 多个子对应一种氨基酸的现象通用性 所有生物均使用同一套子，说明各种生物在进化上具有同源性。摆动性 反子与子的配对：反向，不平行3、蛋白质过程氨基酸的活化 氨基酸活化形成氨基酰-tRNA（高特异性，可校正）核糖体循环起始：起始复合物(核糖体大小、mRNA、起始 tRNA)Mg2+、GTP、起始因子延长：进位A 成肽 P 转位 E 5 个 GTP终止：辨认终止子转肽酶水解酶肽链脱离mRNA大小亚基分离真核与原核过程的异同4、蛋白质后加工在分子伴侣辅助下折叠为天然构象的蛋白质二硫键形成，半胱氨酸氨基酸残基的化学修饰 磷酸化 乙酰化甲基化羟基化

52、 糖基化亚基聚合、辅基连接定向输送至特定位点：N 端结合信号肽，若至核则有核定位信号5、蛋白质的干扰与抑制(非重点)抗肿瘤作用于过程，作用在转录，毒素作用于真核、抗生素作用于核糖体(原核为主)(四环 嘌呤)、干扰素抗第十三章：1、gene：表达调控负载特定遗传信息的 DN段，包括：DNA 编码序列、非编码调节序列和内含子序列。2、genome：组来自一个生物体的一整套遗传信息称为组。3、gene expres：表达就是转录及翻译的过程,即携带的遗传信息表达为 RNA 或蛋白质产物的过程。4、operon ：子由功能相关的一组在上串联，共同的一个转录，称子。5、promoter ：启动子基础元件

53、，决定的基本表达，称启动子。6、enhancer ：增强子决定的组织特异性表达的正性调节元件，称增强子。7、ciing element ：顺式作用元件可影响自身表达活性的DNA 序列，称顺式作用元件。8、traning factor ：反式作用因子绝大多数真核转录调节因子由它的编码的转录，故称反式作用因子。表达后，通过与特意的顺式作用原件的识别，结合反式激活另一9、monocistron ：反子一个结构转录生成一个 mRNA 分子，编码一条多肽链称反子。10、polycistron：多顺反子一个 mRNA 分子中携带了几个多肽链的编码信息。知识总结：(重点部分)1、表达的规律、方式、生物学意义

54、规律：时间特异性（阶段特异性） 空间特异性（ 组织/细胞特异性）方式：组表达：是必不可少的，处于持续性表达。管家适应性/调节性表达：可诱导(上)可阻遏(下)（housekeng gene）2、转录激活调节基本要素特异 DNA 序列子(原核) 顺式作用元件(真核)调节蛋白特异因子阻遏(激活)蛋白 基本转录因子特异转录因子(主反式作用因子) DNA(蛋白质)蛋白质相互作用 顺式作用元件与反式作用因子RNA 聚合酶 是调节结构的最终体现3、原核转录调节特点 因子决定 RNA 聚合酶识别的特异性子模型的普遍性原核4、乳糖结构子受到阻遏蛋白的负性调节子结构和作用机制、调节区、阻遏蛋白与启动序列调节机制：

55、阻遏蛋白的负性调节 挡住 RNA 聚合酶(无乳糖)CAP 的正性调节 CAP 蛋白结合在 RNA 聚合酶后，加强活性(无葡萄糖)协调调节 无葡萄糖有乳糖时乳糖子将有强转录活性5、真核结构特点组结构庞大反子一个 mRNA 含一条多肽链编码重复序列多拷贝序列不连续性6、真核表达调控特点含多种 RNA 聚合酶：RNA pol I(rRNA 前体) II III(tRNA 小rRNA)活性结构变化：对核酸酶敏感、拓扑异构酶改变、DNA 碱基修饰、组蛋白变化正性调节占主导 转录翻译分隔进行转录后加工修饰7、真核mRNA 转录起始调节顺式作用元件是转录起始的关键调节部位：启动子增强子沉默子反式作用因子调节

56、的关键分子：基本、特异 其结构为 DNA 结合域(锌指亮氨酸拉链螺旋)转录激活域蛋白-蛋白结合域调节转录起始复合物的动态是转录调控的主要方式：DNA 元件+调节蛋白第十四章：1、Homologous工程bination：同源重组发生在同源序列间的重组，通过链的断裂和再连接，在 DNA 分子同源序列间进行片段交换，又称基本重组2、DNA cloning：DNA 克隆应用酶学方法，在体外将目的与载体 DNA 连接成具有自我能力的 DNA 分子，通过转化/转染/的方式导入宿主细胞，筛选出含目的的转化子，再进行扩增、提取，获得大量同一DNA 分子的过程。3、G enetic engineering：工

57、程是将外源通过体外重组后导入受体细胞内，使这个能在受体细胞内、转录、翻译表达的操作。4、Restriction Endonuclease：限制性核酸内切酶识别和切割双链 DNA 分子特异核苷酸序列的一类核酸酶。5、Polymerase chain reactioR (聚合酶链式反应)以双链 DNA 分子为模板，以一对与模板互补的寡核苷酸为引物，在耐热 DNA 聚合酶作用下，通过变性、退火、延伸循环过程DNA，经 25-30 个循环实现目的 DNA 的大量扩增。6、Genomic DNA Library：组文库把某种生物组文库。组的全部遗传信息通过克隆载体在一个受体菌克隆子群体中，这个群体即为这

58、种生物的7、cDNA library：cDNA 文库以 mRNA 为模板，经反转录酶催化，在体外反转录成 cDNA，与适当的载体（常用噬菌体或质粒载体）连接后转化受体菌，则每个细菌含有一段 cDNA，并能繁殖扩增，这样包含着细胞全部 mRNA 信息的cDNA 克隆集合称为该组织细胞的 cDNA 文库。知识总结：(重点部分) 1、主要工具酶限制性内切核酸酶DNA 连接酶其他工具酶聚合酶反转录酶外切核酸末端转移 碱性磷酸2、常用载体（克隆载体和表达载体）质粒噬菌体标记大拷贝分子量小遗传稳定质粒人工构建的载体 兼具质粒与噬菌体特性人工3、PCR 基本原理耐热 DNA 聚合酶 引物镁离子 dNTPbl

59、abla大家都知道变性： 94-95 度模板变性退火：温度下降到比 Tm 低 5 度引物与模板结合延伸：72 度4、重组 DNA 基本过程DNA（工程基本原理）组文库cDNA 文库 PCR目的的获取 化学载体的选择与构建克隆载体、表达载体目的与载体的连接重组 DNA 分子导入宿主细胞 转化、转染、重组体的筛选 遗传标记筛选法 序列、免疫转导目的的表达第十五章：细胞信号传导：1、secondary messenger：第二信使在细胞内传递信息的小分子物质，如：Ca2+、DAG、IP3、Cer （神经酰胺）、c代谢产物等。、cGMP、花生四烯酸及其2、guanylate binding prote

60、in：G 蛋白是一类位于细胞膜胞浆面，与 GTP 或 GDP 相结合的蛋白质，由 a、b、g 三个亚基组成。3、calmodulin , CaM：钙调蛋白有四个 Ca2+结合位点。与 Ca2+一起激活 CaM 激酶，磷酸化多种功能蛋白质。4、signal transduction：信号转导指细胞通过胞膜或胞内受体感受信息分子的刺激，经细胞内信号转导系统转换，从而影响细胞生物学功能的过程。知识总结：(重点部分)1、细胞信号转导体系的基本要素信号分子小分子亲脂性 亲水分子 亲脂且只和膜受体结合(素)受体 核受体(类固醇激素 甲状腺激素) 膜受体转导体 (第二信使 c效应体(AC) DAG IP3(