食品生物化学

1、食品生物化学第一章蛋白质化学一、蛋白质概论1蛋白质概念：许多 生氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的，具有稳定的构象并 具有一定生物功能的生物大分子。 蛋白质分为两类：简单蛋白质和结合蛋白质，结合蛋白 质的非蛋白质部分称为辅基。2蛋白质的元素组成：碳 5055%,氢67%,氧1924%,氮1319%,硫04%;微量 的磷、铁、铜、碘、锌、铝。蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%,即1g氮相当于6.25g蛋白质。二、氨基酸(一)氨基酸的结构与分类1氨基酸的结构存在自然界中的氨基酸有 300余种，但组成人体蛋白质的基本氨基酸仅有20种。基本氨基酸中，除甘氨酸外其余均属于L-

2、 “-氨基酸。2氨基酸的分类分类依据：R侧链基团的结构及理化性质的不同:(1)非极性疏水性氨基酸pI6.005.986.025.966.305.485.89 TOC o 1-5 h z 丙氨酸，AlaA亮氨酸，LeuL异亮氨酸，Ile I缴氨酸，ValV脯氨酸，ProP色氨酸，Trp W苯丙氨酸，Phe F甲硫氨酸(蛋氨酸)，Met M 5.74(2)极性中性氨基酸甘氨酸，GlyG5.97丝氨酸，SerS5.68苏氨酸，ThrT5.60酪氨酸，TyrY5.66半胱氨酸，CysC5.07天冬酰胺，AsnN5.41谷氨酰胺，GlnQ5.65(3)酸性氨基酸：R基团带竣基，侧链基团在中性溶液中解离后

3、带负电荷。天冬氨酸，Asp ;谷氨酸，Glu(4)碱性氨基酸：R基团带氨基，侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷。赖氨酸Lys;精氨酸Arg ;组氨酸His。3必需氨基酸：必须氨基酸在人体内不能合成，是由于人体内不能合成这些氨基酸的 碳架(笫酮酸)。成年人：亮Leu、异亮Ile、缴Val、苏Thr、甲硫Met、色Trp、赖Lys、苯丙Phe婴儿期：精Arg和组His供给不足，属半必须氨基酸。(二)氨基酸的理化性质1.两性解离及等电点等电点(pI):在某一 pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等， 成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。氨基酸在等电点状态下

4、，溶解度最小。pH pI时，氨基酸带负电荷，-COOH解离成-COO -,向正极移动。pH = p I时，氨基酸净电荷为零pH pl时，氨基酸带正电荷，-NH2解离成-N+H3,向负极移动。三、蛋白质的一级结构(共价结构)(一)定义：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。(二)一级结构特点：.蛋白质中的肽键都是由 “-NH2和“-COOH结合生成的。.每一种蛋白质都有相同的肽主链结构，各种蛋白质间的差异是蛋白质的氨基酸种类、 数量及排列顺序不同。.氨基酸的“-NH2和“-COOH缩合，只有末端及侧链基团有化学活性。.每个蛋白质或每个蛋白质的亚基只有一个“-NH 2和%COOH。.分子量大

5、于5000的活性肽才能称为蛋白质。主要的维系键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。最小单位为氨基酸。四、蛋白质的二级结构定义：肽链的主链在空间盘曲、 折叠所形成的构象，即该段肽链主链骨架原子的相对空 间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。蛋白质二级结构的主要形式：a-螺旋、P-折叠、代转角、无规卷曲。五蛋白质的三级结构三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。整个多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上盘旋、折叠，形成的特定的整个空间结构。六蛋白质四级结构与功能亚基

6、(subunit):有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级 结构，称为蛋白质的亚基。 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作 用，称为蛋白质的四级结构。七蛋白质的性质.蛋白质的相对分子量：104-106之间。.蛋白质的两性性质及等电点：AA也有这样的性质。.蛋白质的沉淀作用沉淀蛋白质的方法：(1)盐析法：向蛋白质溶液中加入大量的中性盐如(NH4)2SO4、Na2SO4、NaCl ,使蛋白质脱去水化层而聚集沉淀。(2)有机溶剂沉淀法：破坏水化膜，降低介电常数。(3)重金属盐沉淀：pH大于等电点时，蛋白质带负电荷，可与重金属离子(Hg2+、Pb2+、Cu2

7、+等)结成不溶性沉淀。(4)生物碱试剂和某些酸类沉淀法： pH小于等电点时，蛋白质带正电荷， 易与生物碱试 剂和酸类的负离子生成不溶性沉淀。 生物碱试剂是指能引起生物碱沉淀的一类试剂，如单宁酸、苦味酸、鸨酸。酸类：三氯乙酸、磺基水杨酸。(5)加热变性沉淀：往往是不可逆的。.蛋白质的变性.变性作用定义：天然蛋白质分子在外界因素的作用下，使其理化性质和生物学性质都发生改变这个过程称为变性作用。.与天然蛋白相比，变性后的蛋白质氢键等次级键破坏，一级结构没变，二、三级结 构发生改变，变性后蛋白质生物活性丧失。.蛋白质的颜色反应第二章核酸的化学一 核酸的分类： DNA 和RNA。二、核酸的化学组成核酸-

8、低聚核甘酸核甘酸磷酸+核甘戊糖+碱基。核酸是一种线形多聚 核甘酸， 基本组成单位是核甘酸。(一) 元素组成：C、H、O、N、P (910%)(二)分子组成.戊糖：组成核酸的戊糖有两种：D-核糖和D-2-脱氧核糖。.碱基(1)喋吟碱：腺喋吟 A,鸟喋吟G。(2)喀咤碱：胞喀咤 C,尿喀咤U,胸腺喀咤To(3)修饰碱基：植物中有大量 5-甲基胞喀咤，E.coli噬菌体中5-羟甲基胞喀咤代替 Co (4)稀有碱基：100余种，多数是甲基化的产物。DNA由A、G、C、T碱基构成。RNA由A、G、C、U碱基构成。会 A、G、C、T 含量计算，如 A占32.8%,则G占17.2%。三、DNA的结构(一)D

9、NA的一级结构核酸的一级结构是指多核甘酸链中各核甘酸之间的连接方式，核甘酸的种类数量，以及核甘酸的排列顺序。 通过3, 5磷酸二酯键联系起来。(二)DNA的二级结构2.Watson-Crick双螺旋结构模型：(1) DNA分子是反向平行的互补双链结构。两条反平行的多核甘酸链绕同一中心轴 相缠绕，形成右手双股螺旋，一条5 -3；另一条3 T。(2)喋吟与喀咤碱位于双螺旋的内侧，磷酸与脱氧核糖在外侧。磷酸与脱氧核糖彼此通过3 ,5磷酸二酯键相连接，构成 DNA分子的骨架。骨架：-脱氧核糖-磷酸-,碱基挂” 在主链骨架上。(3)螺旋平均直径 2nm,相邻碱基平面距离 0.34nm,螺旋一圈螺距 3.

10、4nm , 一圈10 对碱基。(4)两条核甘酸链，依靠彼此碱基间形成的氢链结合在一起。碱基平面垂直于螺旋轴。DNA的复制、转录、反转录等的分子A=T、GC碱基互补原则具有极重要的生物学意义, 基础都是碱基互补。(三)DNA的三级结构在双螺旋结构的基础上，DNA分子通过折叠和扭曲形成三级结构。四 RNA 的类型：核糖体 RNA (rRNA)、转运 RNA (tRNA)、信使 RNA (mRNA)。 五RNA的结构(一)mRNA 一级结构1真核mRNA3端有一段约30300核甘酸的polyA尾巴。5-帽子结构。3-m7G-5ppp5-Nm-3p, G表示鸟音，N代表任意核昔，m在左侧 表示碱基被甲

11、基化，右上角数字表示甲基化位置，m在字母右侧表示核糖被甲基化。(二)tRNA的结构2二级结构特点：tRNA的二级结构都呈上叶草”形状，在结构上具有某些共同之处，一般可将其分为五 臂四环：包括氨基酸臂、反密码环、二氢尿喀咤环、TWC环和额外环。主要功能转运氨基酸到核糖体。3三级结构特点：目前已知的tRNA的三级结构均为 倒L型。总结：比较DNA、RNA在化学组成、大分子结构上的特点。(1)喋吟碱：DNA和RNA为腺喋吟和鸟喋吟(2)喀咤碱：DNA为胞喀咤和胸腺喀咤，RNA为胞喀咤和尿喀咤(3)戊糖：DNA为D-2-脱氧核糖，RNA为D-核糖DNA有一、二和三级结构。mRNA5端有帽子结构，tRN

12、A的二级结构呈三叶草形。第三章 糖类的结构与功能一、糖的概念糖(carbohydrate)是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物、衍生物的总称。二、糖的分类按糖类能否水解及水解产物可分为：单糖(n=1)不能分解为更小分子的糖称为单糖。比较重要的是五碳糖和六碳糖。核 糖和脱氧核糖属五碳糖；葡萄糖、果糖、半乳糖属六碳糖。寡糖(2Wn10)能水解为多个单糖分子，如淀粉、糖原和纤维素。三、多糖.淀粉 starch(1)直链淀粉250300个Glc单位，“(1 4)糖昔键型缩合。遇碘呈紫蓝色，空间构 象卷曲成左螺旋，每一螺旋含6个葡萄糖残基。(2)支链淀粉一般有多于 6 000个葡萄糖残基，主链 “(1 一 4

13、)糖昔键型，链间连接 a (e 6)糖昔键型。分支短链为 2530个葡糖残基。遇碘呈紫色到紫红色。.糖原.纤维素.几丁质(壳多糖)第四章脂类和生物膜一分类生物体主要含有三酰甘油、磷脂、糖脂和固醇。 磷脂分为：甘油磷脂和鞘磷脂。二三酰甘油是由1分子燃油和3分子脂肪酸结合而成的酯。(1)脂肪酸的命名系统命名法：CH3(CH2)7CH=CH(CH 2)7COOH 9-十八烯酸(油酸)数字命名法：n ： m(n碳原子数，m双键数，如18： 0,18 ： 1,18： 2,18 ： 3) 18 ： 1(9)。 油酸含有1个双键、亚油酸含有2个双键、亚麻酸含有3个双键、花生四烯酸含有4个双键。(2)天然脂肪

14、酸的分布：16碳和18碳的脂肪酸在油脂中分布最广，含量最多，人体 中饱和脂肪酸最普遍的是软脂酸和硬脂酸，不饱和脂肪酸是油酸。三生物膜基本结构：脂质双分子组成的流动镶嵌模型。P88。第五章酶一酶的概念：酶是活细胞产生的具有催化作用的蛋白质。酶的化学本质酶是蛋白质。酶的催化特点：催化效率极高；有高度的专一性。P90二酶的分类：国际酶学会分为六类：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶和合成酶。每一大类中再分亚类、亚亚类。EC1.1.1.27 27表示乳酸脱氢酶在此亚亚类中的顺序号。三酶的结构与功能的关系1、酶有结合部位和催化部位。2、酶的活性中心：指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有

15、关的部位。 三、别构酶.定义：既有活性中心又有调节部位的酶。.别构酶的动力学曲线同位效应为正协同效应：底物结合后，酶构象发生变化，后续底物更易结合。别构 酶是S型曲线，这种 S形曲线体现为，当底物浓度发生较小变化时，别构酶可以极大程度 地控制反应速度，这是别构酶可以灵活地调节反应速度的原因。同位效应为负协同效应：一开始底物浓度增加，速度增加，以后慢。别构酶是平坦 的双曲线，负协同效应时酶的反应速度对底物浓度的变化不敏感。四、同工酶能催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子组成和结构不同的一组酶。P98。其来源相同。五、影响酶反应速度的因素1底物浓度的影响米氏方程。大家注意 Km值，也就是米氏常

16、数，Km的值是当反应速度为最大反应速度的一半时所对应的底物浓度。所以Km的单位为浓度单位。不同酶不一样，同一酶不同底物不一样。特性：是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶的浓度没关；一个酶有几个底物， 就有几个米氏常数，Km值最小的底物为该酶的最适底物或天然产物。2酶浓度影响浓度增加，速度增加。在一般的酶促反应中，常常 SE,酶反应速度达到最大反应 速度。3温度影响温度增加，速度增加。随着温度的升高，反应速度会加快。随着温度的升高，酶蛋白会 失活，使反应速度下降4 pH的影响5激活剂对酶反应速度的影响6抑制剂对酶速度的影响使酶的活性降低或丧失的现象，称为酶的抑制作用。抑制剂的作用方式：（1）不

17、可逆抑制抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合，引起酶的永久性失活。不能用透析、 超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性。（2）可逆抑制抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。 抑制剂可以通过透析等方法被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。根楣抑制剂与酶结合的情况可分为：a竞争性抑制某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竞争与酶活性中心结合。当抑制剂 与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反应被抑制了。E+S- ES- E+PE+I - EI竞争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。b非竞争性抑制酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分

18、子构象变化，并导至酶活性下降。由于这类 物质并不是与底物竞争与活性中心的结合，所以称为非竞争性抑制。E+S- ES- E+PE+I - EIEI+S fEIS如某些金属离子（Cu2+、Ag+、Hg2+）以及EDTA等，通常能与酶分子的调控部位中的-SH基团作用，改变酶的空间构象，引起非竞争性抑制。可逆抑制作用的动力学特征：加入竞争性抑制剂后，Km变大，酶促反应速度减小。第六章维生素和辅酶一、维生素的定义维生素是机体维持正常生命活动所必需的一类微量小分子的有机物质。维生素一般习惯分为脂溶性（A、D、E、K）和水溶性两大类。其中脂溶性维生素在体 内可直接参与代谢的调节作用，而水溶性维生素是通过转变

19、成辅酶对代谢起调节作用。二、维生素的分类（一）水溶性维生素1维生素Bi化学名称硫胺素，在谷物种子的外表皮中含量多。Vbi在酸性条件下稳定，在碱性条件、 加热及二氧化硫处理，易破坏。62维生素B2化学名称核黄素，绿色植物、真菌、细菌可以合成，在动物体内不能合成。作为辅酶时 以两种形式存在，黄素单核甘酸（ FMN ）,黄素腺喋吟二核甘酸（FAD）。FMN和FAD是氧 化还原酶的辅基，核黄素辅酶主要起氧化还原作用，供H + o3维生素B3又称泛酸，是辅酶 A （CoA-SH ）的组成部分，到处都有，一般不缺乏。在生物体内泛 酸作为CoA-SH的合成前体。4维生素PP维生素PP包括尼克酸和尼克酰胺两种

20、物质，在体内主要以尼克酰胺的形式存在。含有 尼克酰胺的辅酶主要有两种，即尼克酰胺腺喋吟二核甘酸（NAD+）,又称辅酶I （ Col）和尼克酰胺腺喋吟二核甘酸磷酸，又称辅酶n （ Con）。NAD +和NADH+都是脱氢酶的辅 酶，起传递氢的作用。缺乏时可能患癞皮病。5维生素B6化学名称口比哆醇、口比哆醛、口比哆胺。他们的磷酸酯是转胺酶的辅酶。转胺酶在氨基酸的转胺作用中起着催化的作用。6维生素B7又称生物素，是酵母菌的生长引子， 这也是该维生素命名的原因， 大量的维生素可从卵 黄中提取到。缺乏时容易引起皮炎和毛发脱落。8维生素C化学名称抗坏血酸，是脯氨酸羟化酶的辅酶，能防治坏血病。人体不能合成，

21、缺乏时牙龈易出血。高温、光线、金属离子及碱性环境易造成 Vc的氧化。维生素C的主要食物来源为 水果（殊猴桃、枣）和蔬菜。成人 30mg/d,不能过多，否则易引起关节疼。（二）脂溶性维生素1维生素A化学名称视黄醇，Va和视觉有关。缺乏时，导致视紫质（是一种糖蛋白，光线强弱时 能转换）恢复的延缓和暗视觉的障碍，得夜盲症。2维生素D具有抗佝偻病作用。主要功能是调节钙、磷代谢，维持血液中钙、磷浓度正常，促使骨 骼正常发育。3维生素E化学名称生育酚。4维生素K丹麦科学家发现，在实验鸡群中发现，缺维生素K的鸡鸡皮下及肌肉间出血，且凝血时间延长。具有促进凝血的功能，故又称凝血维生素。第七章新陈代谢总论与生物

22、氧化一生物氧化：有机分子在机体内氧化分解成二氧化碳和水并释放出能量的过程。实际 上是需氧细胞呼吸作用中一系列氧化还原反应，又成细胞呼吸、组织呼吸。生物氧化特点：作用条件温和，通常在常温、常压、近中性 pH及有水环境下进行；有 酶、辅酶、电子传递体参与，在氧化还原过程中逐步放能；放出能量大多转换为ATP分子中活跃化学能，供生物体利用。体外燃烧则是在高温、干燥条件下进行的剧烈游离基反应， 能量爆发释放，并且释放的能量转为光、热散失于环境中。二呼吸链体内有机分子氧化所形成的还原性辅酶（包括NADH和FADH 2）上的氢以质子形式脱下，其电子沿着一系列电子传递体转移，最后转移到分子氧，质子和氧结合生成

23、 水，同时释放的能量使ADP和磷酸结合生成 ATP ,由这些还原型载体组成的传递体称为呼吸链。三呼吸链顺序链有两条：（一）待氧化底物（苹果酸、柠檬酸、丙酮酸）-NAD （烟酰胺腺喋吟二核甘酸）-FMN（黄素单核甘酸）FeS CoQcytbFeS-cytc 1 cytc cytaa0 20 2（二）脂酰 CoA、琥珀酸fFAD （黄素腺喋吟二核甘酸）-CoQ cytbfFeScytc 1，八八2-fcytcfcytaab-0 20两个顺序的交叉点在 CoQ处。2H+在CoQ处从呼吸链中出来，电子沿着呼吸链继续传 递，最后传给分子氧，变为O2-。最终2H+ +O2-H 2Oo NAD和FAD分别是

24、各链的递氢体。四电子传递的抑制剂（一）定义：能够切断呼吸链中某一部位电子流的物质。（二）抑制剂1鱼藤酮：阻止电子由 NADH向CoQ传递。鱼藤酮是极毒的植物物质，可作 杀虫剂。2抗霉素A ：从链霉素分离出的抗生素，抑制电子从cytb向cytci传递。3氧化物：抑制电子从 cytaa3向氧传递。五氧化磷酸化作用（一） 定义：与生物氧化作用相伴而生的磷酸化作用称之。氧化磷酸化作用将生物氧化过程中释放出的自由能转移而使ADP形成ATP的作用。分为底物水平磷酸化和电子传递磷酸化。底物水平磷酸化是在被氧化的底物上发生磷酸化作用。电子传递磷酸化见 P154。（二）形成ATP部位第一个部位 NADH和CoQ

25、之间，第二个部位在 cytb和cytc之间，第三个部位在 cytaa3 和氧之间。ATP的生成，抑制部位就是产生 ATP的三个部位。P/O定义：一对电子通过呼 吸链传至氧所产生的 ATP分子数。不同物质生成 ATP数不一样，P/O比值有3或2。第八章 糖代谢（一）糖酵解概念：酶将葡萄糖降解成丙酮酸并伴随着生成ATP的过程称之为糖酵解。糖酵解过程也成为EMP （为纪念三位生物化学家）途径。酵解合成有限数量ATP分子，供细胞作功。由葡萄糖到丙酮酸（酵解：由10种酶催化，10个连续反应）。反应均在胞浆中进行，酵解反应中的酶均存在于胞浆的可溶部分。1糖酵解的代谢途径：见 P167。2具体反应过程：（1

26、）葡萄糖（Glucose）进入细胞后首先在葡萄糖激酶、己糖激酶作用下磷酸化生成6-磷酸葡萄糖：此反应不可逆，葡萄糖激酶、己糖激酶是限速酶，此过程是耗能的过程，消耗一分子ATP。（3） 6-磷酸果糖在6-磷酸果糖激酶作用下又一次磷酸化，生成1,6-二磷酸果糖。此反应不可逆，6-磷酸果糖激酶 是限速变构酶，此过程是耗能的过程，消耗一分子ATP。(10)磷酸烯醇式丙酮酸在丙酮酸激酶作用下生成ATP和丙酮酸，(第二次底物水平磷 酸化)不可逆反应，第二次产生ATP。(二)三竣酸循环1定义：在有氧条件下，丙酮酸氧化分解成二氧化碳和水，并大量形成ATP,这种代谢系统叫三竣酸循环，简称(tricarboxyl

27、ic acid cycle ) TCA循环。反应部位在线粒体上进行。2代谢途径：见P172。其中有四个氧化脱氢步骤：(1)异柠檬酸脱氢酶，以 NAD +或NADP +为受体。(2) “-酮戊二酸脱氢酶，以 NAD +为受体。(3)琥珀酸脱氢酶，此酶的辅基是 FAD。(4)苹果酸脱氢酶，NAD +为氢的受体。它们接受的氢经呼吸链最终氧化成水和ATP,产生2分子二氧化碳。3三竣酸循环的生理意义：(1)产生大量的能量，供生命活动需要。 1分子葡萄糖降解共产生 6或8分子ATP。 三竣酸循环和氧化磷酸化过程共产生30分子ATP。丙酮酸脱氢和三竣酸循环四次脱氢，其中一次经FAD,共产生14个ATP,琥珀

28、酰车魁 A转化成琥珀酸，产生 1分子三磷酸鸟甘 (GTP),可把磷酰基转给 ADP生成ATP。GTP+ADPGDP+ATP。总的共产生15个ATP,2分子丙酮酸生产 30个ATP。(2)三竣酸循环是各类有机物末端氧化的共同途径，是各类有机物相互转变的枢纽。把糖类、蛋白质和脂肪联系在一起。 蛋白质一氨基酸一丙酮酸、生酮戊二酸、草酰乙酸一TCA。 脂肪一脂肪酸、甘油一乙酰辅酶ZTCA 。4三竣酸循环是三大类物质代谢的枢纽(1)三竣酸循环是乙酰 CoA最终氧化生成 CO2和H2O的途径。(2)糖代谢产生的碳骨架最终进入三竣酸循环氧化。(3)脂肪分解产生的甘油可通过有氧氧化进入三竣酸循环氧化，脂肪酸经

29、3氧化产生乙酰CoA可进入三竣酸循环氧化。(4)蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进入三竣酸循环，同时，三竣酸循环 的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受氨后合成必需氨基酸。所以，三竣酸循环是三大物质代谢的枢纽。(三)磷酸戊糖途径(四)糖异生作用1定义：即生成新 糖”的意思，是从非糖物质合成葡萄糖或糖元。P185。第九章脂类的代谢一、脂肪酸的氧化(一)脂肪酸的医化过程(从竣基端的验碳原子开始，每次分解出一个二碳片段).脂肪酸的活化(细胞质)RCOO- + ATP + CoA- SH f RCO-S-CoA + AMP + Ppi(焦磷酸)脂肪酸进入细胞后，在脂酰 CoA合成酶催化下首先被活化，

30、形成在脂酰 CoA衍生物，再 进入线粒体内氧化。生成一个高能硫脂键，需消耗两个高能磷酸键(2ATP),由于PPi水解,反应不可逆。细胞中有两种活化脂肪酸的酶，内质网脂酰CoA合成酶活化12C以上的长链脂肪酸，线粒体脂酰 CoA合成酶，活化410C的中、短链脂肪酸。.脂肪酸向线粒体的转运伊氧化发生在肝及其它细胞的线粒体内。中、短链脂肪酸（4-100）可直接进入线粒体,并在线粒体内活化生成脂酰CoA。长链脂肪酸先在胞质中生成脂酰CoA,经肉毒碱（脂肪酸载体）转运至线粒体内。.除化作用睨氢作用：脂酰CoA在脂酰CoA脱氢酶的催化下，在 C2和C3 （即“、3）之间脱氢，生成 伊反式烯脂酰CoA,线粒

31、体基质中，已发现三种脂酰 CoA脱氢酶，均以FAD为辅 基，分别催化链长为 C4C6, C6C14, C6C18的脂酰CoA脱氢。（2）水化：在烯脂酰CoA水化酶催化下，反式烯脂酰 CoA水化生成L-伊羟脂酰CoA。（3）脱氢：在L-羟脂酰CoA的脱氢酶催化下，L-a羟脂酰CoA脱氢生成 伊酮脂酰CoAO（4）硫解：3酮脂酰CoA在酮脂酰硫酶催化下，硫解生成乙酰CoA和（n-2）脂酰CoA脂肪酸伊氧化时仅需活化一次，其代价是消耗2个ATP的两个高能键。3氧化包括脱氢、水化、脱氢、硫解4个重复步骤。伊氧化的产物是乙酰CoA, 一部分用来合成新的脂肪酸， 大部分进入TCA。.脂肪酸伊氧化产生的能量

32、以软脂酸为例，16碳饱和脂肪酸，胞质中活化消耗两个高能磷酸键，即 2ATP ,生成软 脂酰CoA,线粒体内脂酰CoA脱氢生成FADH2,伊羟脂酰CoA脱氢生成NADH ,伊酮脂酰CoA 硫解生成乙酰CoATCA 。活化消耗：-2ATP , 阐化产生：7 X5ATP = 35个8个乙酰CoA: 8 M2=96ATP. （TCA循环四次脱氢，一次经历 FAD , 1分子三磷酸鸟背转 换）净生成：129个ATP。18C硬脂酸多少ATP。第十章氨基酸代谢一、氨基酸分解代谢氨基酸的分解代谢主要在肝脏中进行。氨基酸经脱氨基反应，生成氨和“-酮酸。脱下的氨可转化为天冬氨酸或谷氨酸的氨基， 或者参加尿素循环以

33、尿素的形式排出体外。 脱氨基产 生的生酮酸可以被氧化成CO2和H2O,产生ATP ,也可以为糖、脂肪的合成提供碳架。（一）脱氨基作用.氧化脱氨基（1）步骤：第一步，脱氢，生成亚胺；第二步，亚胺水解，生成“-酮酸，并产生氨。生成的H2O2有毒，在过氧化氢酶催化下，生成H2O+O2,解除对细胞的毒害。（2）催化氧化脱氨基反应的酶：氨基酸氧化酶.转氨基作用：定义见 P211是AA脱氨的重要方式，除 Gly甘、Lys赖、Thr苏、Pro脯氨酸外，AA都能参与转氨基作 用。转氨基作用由转氨酶催化，辅酶是维生素 B6 （磷酸口比哆醛）。转氨酶在真核细胞的胞质 、线粒体中都存在。转氨基作用：是 生氨基酸和a

34、-酮酸之间氨基转移作用，结果是原来的AA生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。不同的转氨酶催化不同的转氨反应。大多数转氨酶，10 优先利用笫酮戊二酸作为氨基的受体，生成 Glu,如丙氨酸转氨酶。.联合脱氨基，单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要 ,因为只有Glu脱氢酶活力最高，其余 L-氨基酸氧化酶的活力都低。机体借助联合脱氨基作 用可以迅速脱去氨基。以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用氨基酸的a-氨基先转到a-酮戊二酸上，生成相应的a-酮酸和Glu ,然后Glu在L-Glu脱氢酶 催化下，脱氨基生成 a-酮戊二酸，并释放出氨。通过喋吟核甘酸循环

35、的联合脱氨基作用骨骼肌、心肌、肝脏、脑谷氨酸脱氢酶活性低，在这些组织中以喋吟核甘酸循环的方式 为主。首先次黄喋吟核甘酸IMP与天冬氨酸作用生产中间产物腺甘酸琥珀酸，腺甘酸琥珀酸 在裂合酶的作用下分裂成腺喋吟核甘酸AMP和延胡索酸，腺喋吟核甘酸水解后产生游离氨和次黄喋吟核甘酸，延胡索酸可以经苹果酸、草酰乙酸再生为天冬氨酸。（二）脱竣作用第十一章核昔酸代谢略第十二章核酸的生物合成一 DNA的半保留复制：见 P246二原核生物DNA复制的过程。DNA复制的起始A.识别起始位点：DNA的合成并不在模板的任意部位开始，而是从特定的位点开始。引物酶等识别并且结合在模板的起始位点，开始引物的合成。B.DNA

36、解链：拓扑异构酶、解旋酶与DNA的复制起点结合，解开双螺旋形成两条 局部的单链，并且单链结合蛋白也随即结合到DNA双链上。C.RNA引物合成：RNA聚合酶以DNA链为模板合成RNA引物。原核细胞中引物一般长 50-100个核甘酸。DNA链的延长延伸：酶催化以高速度进行，在 DNA聚合酶出的催化作用下，根据模板链的核甘酸的 顺序，在RNA引物的3-OH末端逐个添加脱氧核甘三磷酸（ dNTP）,每形成1个磷酸二酯 键，即释放1个焦磷酸，直到合成整个前导链或者冈崎片段，这两条新链合成延伸的方向都是5 3在延伸阶段，还有延伸因子、ATP及其它一些蛋白质参与。DNA复制过程的终止。包括两步：A.RNA引

37、物的切除和缺口的填补每个冈崎片段5的引物由特异核酸酶 RNase或DNA聚合酶I的5 3外切酶活性切除引物， 然后由DNA聚合酶I的5 3的聚合活性填补缺口 ；B.DNA片段的连接对滞后链来说，由 DNA聚合酶I填补缺口，最后需要由DNA连接酶催化形成磷酸二酯键，完成新链的合成。第十三章 蛋白质的生物合成蛋白质生物合成在细胞代谢中占有十分重要的地位。举例：大肠杆菌蛋白质占细胞干重 的50%左右。每个细胞约有 3000种不同的蛋白质分子，每种蛋白质分子又有无数分子。蛋11白质合成的速度非常快，大肠杆菌细胞的分裂周期不过20分钟。中心法则:RNA有四种核甘酸，而蛋白质有20种左右的氨基酸组成，好像

38、有语言的 翻译：以mRNA 为模板合成蛋白质的过程。2)遗传密码我们想蛋白质的合成在细胞质中进行，而编码蛋白质的信息载体却在细胞核内。估计应该有一个传递信息的载体，人们发现就是mRNA。有机界有10101011中不同的蛋白质，构成数目这么庞大的多肽的单体却只有20种氨基酸。氨基酸在多肽中的不同排列顺序是蛋白质多样性的基础。氨基酸的排列次序有DNA上核甘酸的排列次序决定的，而直接决定氨基酸次序的却是信使RNA。蛋白质的生物合成也称翻译，就是把核酸中的由A、G、C、T/U4种符号组成的遗传信息，转化为蛋白质分子的20种氨基酸排列顺序。遗传信息贮存在DNA分子上，mRNA是指导翻译的直接模板，蛋白质

39、是基因表达的最终产物。不论是DNA或mRNA ,都是有四种核甘酸构成，这四种核甘酸如何编制成遗传密码，遗传密码又是如何翻译成20种氨基酸组成的多肽，这就是蛋白质生物合成中遗传密码的翻译问题。DNA编码链或 mRNA上的核甘酸，以3个为一组(三联体)决定 1个氨基酸的种类， 称为密码子。遗传密码的特点：(1)遗传密码为三联体：模板从mRNA5端的起始密码子开始，到 3端的终止密码称为开放读码框架。在框架内每3个碱基组成1个密码子，决定1个氨基酸。(2)遗传密码的种类：遗传密码共64个，其中61个密码子分别代表各种氨基酸。其余3个密码子为终止密码子。UAG , UAA , UGA是终止密码子，不能

40、被tRNA阅读。AUG是起始密码子，编码甲硫氨酸。(3)遗传密码的连续性：对 mRNA分子上密码子的阅读方法叫读码。正确读码是每3个相邻碱基一组，不间断地连续读下去，直到出现终止密码为止。(4)遗传密码的简并性：有 61个密码子代表20种氨基酸，每个密码子只代表一种氨 基酸，而多数氨基酸都有 24个密码子，这种由几个密码子编码同一氨基酸的现象称为简 并性。从密码表上可看出密码子的第3位碱基通常是简并的， 如GUU、GUC、GUA和GUG都编码缴氨酸。(5)遗传密码的通用性：从细菌到人的遗传密码都是通用的，但近年发现哺乳类动物 线粒体的蛋白质合成体系中有个别例外。如UAG不代表终止密码子，而代表色氨酸；CUA不代表亮氨酸，而代表苏氨酸。不是完全通用。二、tRNAmRNA携带的遗传信息被翻译成蛋白质一级结构，但是mRNA分子与氨基酸分子之间并无直接的对应关系。这就需要经过第三者介绍，而tRNA分子就充当这个角色。tRNA12的特点：象三叶草的叶形，一端是 3个碱基，另一端是携带氨基酸的部位（如下图） 。tRNA 在蛋白质生物合成过程中起关键作用，起着运输RNA的作用。将氨基酸按照 mRNA链上的密码决定的氨基酸顺序转移入蛋白质合成的场所 一一核糖体。每种氨基酸都有2-6种各自特异的tRNA ,它们之间的特异性是靠氨基酰tRNA合成酶来识别的。每种氨基酸都只有种氨基酰tRN