山大考研生物化学练习册

1、 6蛋白质中不存在的氨基酸是苯丙氨酸5.0丝氨酸6.0第一章蛋白质的结构与功能（一）选择题【A型题】已知某血清标本的含氮量为10g/L，则蛋白质的浓度大约是52.5g/L62.5g/L57.5g/L72.5g/L67.5g/L组成人体蛋白质的氨基酸均为L-a氨基酸D-a氨基酸L-B氨基酸D-B氨基酸D或L-a氨基酸不含不对称碳原子的氨基酸是酪氨酸丝氨酸甘氨酸谷氨酸亮氨酸属于亚氨基酸的是脯氨酸组氨酸甘氨酸色氨酸赖氨酸5属于碱性氨基酸的是丙氨酸亮氨酸赖氨酸半胱氨酸组氨酸瓜氨酸精氨酸赖氨酸7.蛋白质分子合成加工后才出现的氨基酸是脯氨酸赖氨酸羟脯氨酸谷氨酰胺丝氨酸8属于含硫氨基酸的是TrpThrPhe

2、MetPro氨基酸在等电点时是非极性分子疏水分子兼性离子阳离子阴离子蛋白质在等电点时表现为分子净电荷是零分子所带电荷最多不易沉淀溶解度升高在电场作用下定向移动有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的等电点为4.6,5.0,5.3,6.7,7.3,电泳时，欲使其中四种蛋白质泳向正极，缓冲液pH应该是4.07.08.0280nm波长处有吸收峰的氨基酸为丝氨酸谷氨酸蛋氨酸色氨酸精氨酸维持蛋白质一级结构的主要化学键是离子键二硫键疏水作用力肽键氢键关于肽的叙述，错误的是氨基酸借肽键连接形成的化合物肽中的氨基酸称为氨基酸残基多肽与蛋白质分子无明确分界线肽没有氨基末端和羧基末端10个以内氨基酸形成的肽为寡肽15蛋白

3、质分子中的B-转角属于蛋白质的级结构二级结构三级结构四级结构侧链结构维系蛋白质a-螺旋和B-折叠结构稳定的化学键是肽键离子键C二硫键疏水作用氢键蛋白质分子a-螺旋的特点是氨基酸侧链伸向螺旋外侧多为左手螺旋靠离子键维持稳定螺旋走向为逆时针方向肽链充分伸展关于B-折叠的叙述，错误的是蛋白质二级结构形式之一两条肽链走向可以是反向平行氨基酸侧链交替出现于肽单元上下方主链骨架呈锯齿状折叠肽链之间不存在氢键蛋白质分子构象的结构单元是肽键氢键C二硫键肽键平面氨基酸残基血红蛋白与肌红蛋白在结构上的不同是，具有主链构象级结构三级结构侧链构象四级结构关于蛋白质三级结构的叙述，错误的是有三级结构的多肽链都有生物学活

4、性分子量大的蛋白质三级结构可有结构域结构的稳定性主要由次级键维系单体蛋白质或亚基的空间结构整条肽链全部氨基酸残基的空间位置蛋白质分子一定具有a-螺旋B-折叠三级结构四级结构亚基具有四级结构的蛋白质的特征是分子中含有辅基每条多肽链具有四级结构每个亚基具有独立的生物学活性依赖肽键维系四级结构的稳定性两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成某些蛋白质和酶的巯基来自蛋氨酸胱氨酸半胱氨酸谷胱甘肽同型半胱氨酸关于血红蛋白的描述，正确的是含有铁卟啉的单链球蛋白氧解离曲线为S形1个血红蛋白与1个氧分子可逆结合不属于变构蛋白没有协同效应关于Hb作用机理的叙述，不正确的是Hb没有结合O2时呈紧张态Hb结合O2时呈紧

5、张态Hb结合O2时有正协同效应Hb结合O2时有变构效应Hb结合O2时呈松弛态关于Hb构象变化的叙述，不正确的CO2是变构蛋白Hb的变构剂Hb结合O2时亚基间盐键断裂Hb结合O2时有正协同效应Hb在松弛态时Fe2+半径变小T态转变成R态是逐个结合02完成的关于血红蛋白变性的叙述，正确的是空间构象改变，生物活性丧失级结构不变，生物活性不变肽键断裂,生物活性丧失空间构象改变，生物活性不变一级结构改变,生物活性丧失变性蛋白质的主要特点是不易被胃蛋白酶水解黏度下降溶解度增加原有的生物活性丧失可以透过半透膜蛋白质变性后出现的现象是大量氨基酸游离出来生成大量肽片段空间构象改变肽键断裂等电点变为零蛋白质对紫外

6、光吸收能力的大小，主要取决于酸性氨基酸的含量肽链中的肽键碱性氨基酸的含量酪氨酸、色氨酸的含量肽链中的氢键下面的叙述正确的是变性的蛋白质一定沉淀沉淀的蛋白质一定变性沉淀的蛋白质就不再有生物学活性盐析法使蛋白质变性盐析沉淀的蛋白质仍然有生物活性不会使蛋白质变性的因素是加热强酸、强碱有机溶剂重金属盐盐析盐析法沉淀蛋白质的原理是破坏水化膜，中和电荷无机盐与蛋白质结合成不溶性的蛋白盐降低蛋白质溶液的介电常数破坏蛋白质的一级结构改变蛋白质的等电点35.蛋白质溶液的稳定因素是蛋白质溶液的黏度大蛋白质分子表面疏水基团的作用蛋白质分子表面带有水化膜和电荷层蛋白质分子表面电荷为零蛋白质分子中的肽键36蛋白质在电场

7、中移动的方向取决于二级结构净电荷空间结构侧链的游离基团三级结构37.利用分子筛层析分离蛋白质的技术是阴离子交换层析阳离子交换层析凝胶过滤亲和层析透析38利用分子筛和电荷分离蛋白质的技术是琼脂糖电泳醋酸纤维薄膜电泳聚丙烯酰胺凝胶电泳凝胶过滤离子交换层析39与蛋白质等电点无关的分离蛋白质的技术是琼脂糖凝胶电泳离子交换层析等电点沉淀法凝胶层析醋酸纤维薄膜电泳能够分离蛋白质和测定蛋白质分子量的技术是亲和层析超速离心透析离子交换层析醋酸纤维薄膜电泳某蛋白质水解液，应用pH=6的洗脱液，用阳离子交换柱层析，第一个被洗脱下来的氨基酸是Val(pI5.96)Arg(pI10.76)Lys(pI9.74)His

8、(pI5.66)Asp(pI2.77)凝胶过滤层析时最先被洗脱下来的蛋白质是马肝过氧化氢酶(Mw:247500)肌红蛋白(Mw:16900)血清清蛋白(Mw:68500)牛B乳球蛋白(Mw:35000)牛胰岛素(Mw:5700)【X型题】维持蛋白质分子结构的次级键包括肽键氢键离子键疏水作用E二硫键蛋白质溶液对紫外线吸收是由于含有酪氨酸苯丙氨酸半胱氨酸色氨酸蛋氨酸关于肽单元的叙述，正确的是形成多肽链二级结构的基本单位形成肽键的六个原子在一个平面内肽键键长介入单键和双键之间与a碳相连的单键可以自由旋转相邻肽单元平面的相对位置与肽键位置有关关于血红蛋白的叙述，正确的是氧解离曲线为S型血红蛋白与氧结合

9、卟啉Fe2+转变成Fe3+各亚基结合氧时无协同效应T态转变成R态是逐个结合O2完成的血红蛋白亚基之间通过6对盐键紧密结合分离纯化蛋白质可根据蛋白质的分子量等电点所带电荷性质沉降系数生物学亲和力蛋白质的生理功能有贮存遗传信息代谢调控物质转运血液凝固参与遗传信息的传递105.蛋白质的理化性质有紫外吸收胶体性质变性、沉淀和凝固茚三酮反应两性电离关于肌红蛋白的叙述，正确的是只有三级结构的单链蛋白质有8段a-螺旋结构F8组氨酸残基与Fe2n配位结合有负协同效应氧解离曲线为直角双曲线当HbB链第6位谷氨酸被缬氨酸取代将导致镰刀状红细胞贫血症异常脱氧血红蛋白的聚合作用红细胞容易破裂血红蛋白一级结构改变血红蛋

10、白结合氧能力显著降低蛋白质的二级结构包括a-螺旋B-折叠B-转角无规卷曲结构域蛋白质a-螺旋结构中肽键N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键每3.6个氨基酸残基螺旋上升1圈螺旋的走向为顺时针方向脯氨酸和甘氨酸有利于a螺旋形成氢键方向与螺旋走向垂直影响a-螺旋形成的因素是R基的大小连续多个酸性氨基酸R基所带电荷性质连续多个碱性氨基酸脯氨酸和亮氨酸肽键平面中能够旋转的键是C=O键C-N键N-H键C-N键C-C键56关于B-转角的叙述，正确的是常发生于肽链进行180回折时的转角处第1个氨基酸残基羰基氧与第3个氨基酸残基的亚氨基氢形成氢键第2个氨基酸残基常为脯氨酸般由4个氨基酸残基组成E二级结构之一关于蛋

11、白质结构的叙述，正确的是所有蛋白质分子都具有三级结构极性氨基酸侧链伸向蛋白质分子表面一级结构是决定高级结构的重要因素极少数氨基酸的疏水侧链位于分子内部蛋白质结构与其生物学功能密切相关蛋白质的空间构象包括B-折叠结构域一级结构模序三级结构116.分子伴侣可与错误聚集的肽段结合帮助肽链正确折叠亚基聚合时发挥重要作用二硫键正确形成中起重要作用本身为蛋白质关于蛋白质结构的叙述，正确的是蛋白质空间构象的正确形成需要分子伴侣带电荷的氨基酸侧链伸向蛋白质分子表面蛋白质的一级结构决定高级结构疏水性氨基酸侧链隐藏在分子内部一级结构相似的蛋白质高级结构也相似蛋白质变性时分子量变大溶解度降低一级结构不改变高级结构破

12、坏生物学功能丧失能使蛋白质沉淀的试剂有硫酸铵强碱丙酮氯化钠强酸蛋白质电泳时，其泳动速度取决于蛋白质的分子量蛋白质的分子形状电泳缓冲液pH值电泳缓冲液的离子强度蛋白质的带电量有关凝胶过滤层析的叙述，正确的是分子量大的分子先洗脱下来分子量小的分子先洗脱下来可用于蛋白质分子量的测定可用于蛋白质结构的测定又称分子筛层析（二）名词解释肽单元（peptideunit）模体（motif）结构域（domain）蛋白质的等电点（pI）5.蛋白质的变性（denaturationofprotein）（三）问答题和论述题组成蛋白质的20种氨基酸是如何分类的？简述谷胱甘肽的结构及其功能。简述a-螺旋和B-折叠的主要特点

13、。维持蛋白质溶液稳定的因素是什么？用于沉淀蛋白质的方法有哪些？蛋白质分离纯化方法有哪些？简述其基本原理。以血红蛋白为例说明蛋白质空间结构和功能的关系，并解释协同效应和变构效应。简述分子伴侣的作用。用蛋白质一级结构与功能的关系解释镰状红细胞贫血的发病机理。9.有一蛋白质混合液含有三种蛋白质，他们的相对分子质里和等电点如下：蛋白质相对分子质里等电点A20,0008.5B21,0005.9C5,0006.0请设计-个实验来分离纯化这三种蛋白质。参考答案（一）选择题1.B2.B3.C4.A5.C6.C7.C8.D9.C10.A11.D12.D13.B14.D15.D16.B17.E18.A19.E20

14、.D21.E22.A23.C24.E25.C26.B27.B28.A29.A30.D31.C32.D33.E34.E35.A36.C37.B38.C39.C40.D41.B42.A43.BCD44.ABD45.ABCD46.AD47.ABCDE48.BCDE49.ABCDE50.ABCE51.ABCDE52.ABCD53.ABC54.ABCDE55.CDE56.ACDE57.ABCE58.ABDE59.ABDE60.ABCD61.BCDE62.ACD63.ABCDE64.ACE（二）名词解释肽单元（peptideunit）：参与肽键的6个原子一Cx，C,O,N,H,C2位于同一平面，C和C2在

15、平面上a2a1a2所处的位置为反式（trans）构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元。模体（motf）：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能，如锌指结构，a-螺旋-环-a-螺旋。结构域（domain）：分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，称为结构域。如纤连蛋白含有6个结构域。蛋白质等电点（pI）：在某一pH溶液中，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。蛋白

16、质的变性（denaturationofprotein）:在某些物理和化学因素（如加热，强酸，强碱，有机溶剂，重金属离子及生物碱等）作用下，蛋白质的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。（三）问答题与论述题答：按侧链的结构和理化性质组成蛋白质的20种氨基酸分为4类：（1）非极性、疏水性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸。（2）极性、中性氨基酸：色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸。（4）碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。答：谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸及

17、甘氨酸形成的三肽，第一个肽键是由谷氨酸的Y-羧基与半胱氨酸的氨基组成，半胱氨酸残基上的巯基是谷胱甘肽的主要功能基团,GSH上的巯基，在谷胱甘肽过氧化物酶的催化下，能还原细胞内产生的h2o2,使其变成h2o和氧化型GSH即GSSG,GSSG在谷胱甘肽还原酶催化下，由NADPH提供H再生成GSH。功能：（1）解毒功能：SH基团噬核性，能与外源的噬电子毒物如致癌剂和药物等结合，避免这些毒物与DNA、RNA及蛋白质结合，保护机体免遭毒物损害。（2）GSH是人体内重要的还原剂，GSH的SH具有还原性能保护蛋白质和酶分子的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。答：a-螺旋的主要特点多肽链的主链围绕中心轴

18、呈有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时针方向，即右手螺旋；氨基酸侧链伸向螺旋外侧；每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键方向与螺旋长轴平行；每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm。B-折叠的主要特点多肽链充分伸展，每个肽单元以c为旋转点，a依次折叠成锯齿结构；氨基酸侧链交替地位于锯齿状结构上下方；两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键,从而稳固B-折叠结构；两条肽链走向可相同也可相反。答：蛋白质溶液稳定的因素有：（1）水化膜：蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集,防止溶

19、液中蛋白质的沉淀析出。（2）颗粒表面电荷：在pHHpI的溶液中，蛋白质带有同种电荷。同种电荷相互排斥，阻止蛋白质颗粒相互聚集沉淀。沉淀蛋白质常用的方法有：（1）盐析法：在蛋白质溶液中加入硫酸铵，硫酸钠或氯化钠等中性盐，破坏蛋白质的水化膜和中和表面电荷，使蛋白质颗粒相互聚集，发生沉淀。（2）丙酮沉淀法：使用丙酮沉淀时，必须在00C40C低温下进行，丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液体积，蛋白质被丙酮沉淀时，应立即分离，否则蛋白质会变性，除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。5答：蛋白质分离纯化的方法主要有:盐析、透析、超速离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析等方法。盐析是应用中性盐加入蛋白质溶液，破坏蛋白质

20、的水化膜，使蛋白质聚集而沉淀。透析方法是利用仅能通透小分子化合物的半透膜，使大分子蛋白质和小分子化合物分离,达到浓缩蛋白质或去除盐类小分子的目的。超离心方法是利用蛋白质颗粒在离心力作用下可发生沉降的特点，由于蛋白质的密度与形态各不相同，可以应用超离心法将不同密度的蛋白质分离。电泳方法是根据蛋白质在一定的pH溶液中可带有电荷，成为带电颗粒,在电场中向相反的电极方向泳动，进行蛋白质的分离。由于蛋白质的质量和电荷量不同,其在电场中的泳动速率也不同，从而将蛋白质分离成泳动速率快慢不等的条带。离子交换层析：蛋白质是两性电解质，在一定的pH溶液中，可解离成带电荷的胶体颗粒，与层析柱内离子交换树脂颗粒表面的

21、相反电荷吸引，如阴离子交换剂本身带有正电荷，能吸引溶液中的阴离子，然后用盐溶液洗脱,带电量小的蛋白质先被洗脱，随着盐浓度增加，带电量多的也被洗脱，达到分离蛋白质的目的。分子筛是根据蛋白质颗粒大小而进行分离的一种方法。层析柱内填充着带有小孔的颗粒，小分子蛋白质能进入颗粒,因而在层析柱内的滞留时间长,大分子蛋白则不能，而径直流出层析柱，使不同大小分子的蛋白质得以分离。答：血红蛋白由2个a亚基和2个B亚基组成，4个亚基间通过8个盐键紧密结合形成亲水的球状蛋白。未结合02时,Hb结构紧密，称为紧张态（T态），与02亲和力小，此时Fe2+半径比卟啉环中间的孔大,高出卟啉环；当第一个亚基与02结合，使Fe

22、2+半径变小，进入卟啉环中间的小孔中，引起F肽段微小的移动,影响附近肽段的构象,a亚基间的盐键断裂，结合松弛,促进第二个亚基和02结合，依此方式使第三、第四个亚基与02结合。随着亚基与02的结合,4个亚基间的盐键断裂,Hb的二、三、四级结构发生剧烈的变化，血红蛋白结构变为松弛,称为松弛态（R态）,最后四个亚基全处于R态。协同效应是指一个亚基与其配体结合后,能影响寡聚体中另一亚基与配体的结合能力，如果是促进作用，是为正协同效应，反之，为负协同效应。以血红蛋白为例，当Hb的第一个亚基与02结合以后,促进了第二及第三个亚基与02结合后，又大大促进了第四个亚基与02结合，这种效应为正协同效应。一个蛋白

23、质与它的配体结合后,蛋白质构象发生变化，使它更适于功能需要，这一类变化称为变构效应。Hb是变构蛋白,小分子02是Hb的变构剂或效应剂。7答：分子伴侣是一类帮助新生多肽正确折叠的蛋白质。蛋白质在细胞内合成时，还未折叠的肽段有许多疏水基团暴露在外，具有分子内或分子间聚集的倾向，致使蛋白质不能形成正确构象。分子伴侣可逆的与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚，再诱导其正确折叠。分子伴侣还对蛋白质分子中二硫键的正确形成起到重要作用。答：蛋白质的一级结构决定蛋白质的构象，决定蛋白质的功能。镰刀型红细胞贫血是由于血红蛋白

24、的一级结构中氨基酸的排列顺序改变。正常人血红蛋白B链第6位是谷氨酸,而镰刀型红细胞贫血病人的B链的第6位氨基酸变成了缬氨酸。仅此一个氨基酸的变化就使有574个氨基酸的血红蛋白的理化性质和功能发生改变。病人血红蛋白聚集成丝、相互黏着、红细胞变形,成为镰刀状而极易破碎产生贫血。这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病,称为分子病。答：由于蛋白质A、B与蛋白质C的相对分子质量相差较大，可用凝胶过滤的方法将蛋白质A、B与蛋白质C分开并纯化。又由于蛋白质A与B等电点不同,可用离子交换柱层析将蛋白质A与B分开并纯化。第二章酶（一）.选择题【A型题】关于酶的叙述，正确的是只能在中性环境发挥作用蛋白质都具有酶活性

25、可加速反应的进程能改变反应的平衡常数不能在胞外发挥作用关于酶分子结构的叙述，正确的是单纯酶只有一条多肽链寡聚酶都含辅助因子结合酶都含辅助因子单体酶均不含辅助因子有些结合酶不含辅助因子关于酶的叙述，正确的是所有酶都有同工酶所有酶都有绝对专一性酶都有活性中心所有酶均以酶原形式存在酶都含辅助因子不符合酶特点的是酶促反应条件温和酶促反应具高度特异性酶的催化效率极高酶活性可以调节酶能催化所有化学反应5下列属于结合酶的是淀粉酶脲酶脂酶核糖核酸酶肌酸激酶6.关于酶辅助因子的叙述，错误的是包括辅酶和辅基决定酶促反应的特异性参与构成酶的活性中心许多含B族维生素决定酶促反应的种类、性质辅酶与辅基的主要区别是生物学

26、性质不同理化性质不同与酶蛋白结合紧密程度不同所含的金属离子不同化学本质不同8关于辅酶和辅基的叙述，正确的是二者均与酶蛋白紧密结合可以是金属离子或小分子有机物均可用透析法将其与酶蛋白分开辅酶多为金属离子辅基不能传递化学基团关于酶蛋白和辅助因子的叙述，错误的是二者单独存在均无催化活性辅助因子决定反应的种类与性质酶蛋白决定反应的特异性二者形成的复合物称为全酶种辅助因子只与一种酶蛋白结合与酶活性无关的金属离子是TOC o 1-5 h zMg2+K+Cu2+Zn2+Al3+关于酶活性中心的叙述，错误的是级结构上相互接近的基团构成酶在此与底物结合具有特定空间构象包括结合基团和催化基团底物在此转变为产物12

27、关于酶活性中心的叙述，正确的是有些酶可以没有活性中心都有辅助因子参与仅通过共价键与底物结合空间结构上相互接近的基团构成抑制剂都作用于活性中心酶分子中，能与底物相结合的基团是必需基团结合基团疏水基团催化基团亲水基团关于酶必需基团的叙述，正确的是都位于酶的活性中心内维持酶一级结构所必需维持酶活性所必需都位于酶的活性中心周围在一级结构上相距很近酶具有催化活性的结构基础是A有激活剂有空间构象有辅助因子级结构不被破坏有活性中心及其必需基团酶与一般催化剂的相同点是改变化学反应的平衡常数催化活性可以调节降低反应的活化能催化效率极高高度特异性酶催化反应的机理是增加反应的活化能降低反应的自由能增加反应的自由能增

28、加反应的热能降低反应的活化能酶的特异性是指在特定环境下起催化作用与辅酶的结合具有选择性催化反应的机制各不相同对所催化底物的选择性在细胞中有不同的定位乳酸脱氢酶只催化L-乳酸水解，这种专一性是绝对专一性相对专一性立体异构专一性化学键专一性基团专一性加热会使乳酸脱氢酶失活，其原因是失去辅助因子酶蛋白变性亚基解聚酶蛋白含量减少金属离子脱落关于诱导契合学说，正确的是使酶的结构与产物相互适应底物与酶如同锁和钥匙的关系底物和酶的结构相互诱导、变形，构象匹配底物构象改变，酶构象不变酶构象改变，底物构象不变酶促反应动力学研究的是底物空间构象与酶促反应速度的关系酶的空间结构与酶促反应的关系产物浓度对酶促反应速度

29、影响不同酶分子间的协调关系酶促反应速度及影响因素观察底物浓度对酶促反应影响时，以反应初速度作为反应速度的原因是反应时间短提咼反应的灵敏度节省酶的用量底物用量少逆反应对酶促反应影响小米-曼氏方程的表达式为A.v=VmaxS/(Km+S)B.v=V/(K+S)maxmC.v=VS/(Vmaxmax+S)D.v=VS/(K+V)TOC o 1-5 h zmaxmmaxE.v=SK/(K+S)mm酶促反应达最大速度的40%时，S等于Km3/4Km2/3Km1/2Km1/3Km26当K等于0.2S时反应速度为最大速度的m1/31/22/34/55/6一个酶有多个底物时，其最适底物的Km10-3mmol/

30、L最小10-6mmol/L最大与其他底物的相同关于K的叙述，正确的是m与酶浓度有关v=V/2时的产物浓度maxK越大，酶与底物的亲和力越大m是酶的特征常数与酶所催化的底物有关在酶促反应中，当SK时，则反应速度m达最大最小与产物浓度成反比与底物浓度成正比为最大速度的一半与酶的K值无关的因素是m酶的结构酶所催化的底物反应时的温度反应时的离子强度酶的浓度酶促反应速度达V后再增加底物浓度，反应速max度不再增加的原因是正逆反应达到平衡过量产物反馈抑制酶的活性过量底物影响酶与底物的结合过量产物改变反应的平衡常数酶的活性中心已被底物所饱和关于双倒数作图法的叙述，错误的是又称林-贝氏作图法斜率为V/Kmax

31、m以1/V对1/S作图，得一直线纵轴上的截距为1/Vmax横轴上的截距为-1/Km关于Hanes作图法的叙述，错误的是以S/V对S作图，得一直线纵轴上的截距为K/Vmmax斜率为1/Vmax横轴上的截距为-Km以1/V对1/S作图，得一直线酶浓度与反应速度成正比的条件是反应刚开始反应速度达最大酶浓度远大于底物浓度底物浓度远大于酶浓度酶的活性中心被底物所饱和温度与酶促反应速度关系的叙述，错误的是酶都有最适温度最适温度是酶的特征性常数超过最适温度酶促反应速度降低最适温度时，反应速度最快酶在短时间可耐受较高温度温度与酶促反应速度的关系曲线是直线矩形双曲线抛物线钟罩形S形曲线生物体内多数酶的最适温度是

32、TOC o 1-5 h z25C37C30C45C40CpH与酶促反应速度关系的叙述，正确的是pH不会影响酶促反应速度pH与反应速度成正比人体内酶的最适pH均为7.0最适pH是酶的特征性常数pH影响酶的解离程度关于酶最适pH的叙述，错误的是与底物浓度有关与缓冲液的种类有关与缓冲液的浓度有关与酶的纯度有关为该酶的等电点体内胃蛋白酶的最适pH是TOC o 1-5 h z1.89.87.55.26.0关于酶抑制剂的叙述，正确的是与酶共价不可逆结合使酶变性而降低酶活性凡能降低酶活性的物质均为酶的抑制剂除去抑制剂后，酶活性可恢复都与酶的活性中心结合关于酶的不可逆抑制作用的叙述，错误的是抑制剂与酶以共价键

33、相结合抑制剂不能用透析法除去抑制剂通常结合于酶的活性中心抑制作用无法解除敌敌畏对羟基酶的抑制属于此类有机磷农药抑制的酶是巯基酶碳酸酐酶胆碱酯酶羧基酶磷酸酶44农药敌敌畏结合于胆碱酯酶活性中心的半胱氨酸残基的巯基精氨酸残基的胍基色氨酸残基的吲哚基丝氨酸残基的羟基酪氨酸残基的羟基化学毒气路易士气在体内可抑制的酶是胆碱酯酶磷酸酶巯基酶羟基酶羧基酶可解除Hg2+、Ag+对酶抑制作用的是增加底物浓度二巯基丙醇解磷定透析法降低底物浓度关于竞争性抑制作用的特点，错误的是抑制剂与底物结构相似抑制剂与酶的活性中心结合抑制程度与匕和I有关增加底物浓度可解除抑制抑制剂与酶以共价键结合竞争性抑制剂对酶促反应速度的影响

34、是KI,VITOC o 1-5 h zmmaxKf,VImmaxKf,V不变mmaxK不变，VImmaxKI,V不变mmax丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制属于反馈抑制竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制不可逆抑制磺胺类药物的类似物是叶酸二氢叶酸氨甲蝶吟对氨基苯甲酸谷氨酸51磺胺类药物抑菌作用的机理是抑制二氢叶酸还原酶二氢叶酸合成酶四氢叶酸合成酶四氢叶酸还原酶叶酸合成酶52非竞争性抑制剂对酶促反应速度的影响是TOC o 1-5 h zKI,VImmaxKf,VImmaxKf,V不变mmaxK不变,VImmaxKI,V不变mmax关于非竞争性抑制的特点，错误的是抑制剂与底物结构不相似增加底物浓度可解除抑

35、制抑制程度取决于抑制剂的浓度酶即与底物结合，又与抑制剂结合抑制剂与酶活性中心外的部位结合反竞争性抑制剂对酶促反应速度的影响是KI,VITOC o 1-5 h zmmaxK不变,VImmaxKf,V不变mmaxKf,VImmaxKI,V不变mmax关于酶的激活剂的叙述，错误的是大多是金属离子可提高酶的催化活性辅助因子都是酶的激活剂使酶从无活性变为活性C1-是唾液淀粉酶的激活剂关于酶原及其激活的叙述，错误的是酶原是酶的贮存形式酶原激活时需要水解肽键体内所有的酶均有酶原形式酶原激活能形成酶的活性中心酶原激活是酶原向酶的转化过程酶原没有酶活性是因为缺乏辅助因子缺之糖基化部位活性中心未形成或未暴露活性中

36、心缺乏二硫键缺乏活性中心外的必需基团初分泌时无酶原形式的酶是胰蛋白酶胃蛋白酶C己糖激酶弹性蛋白酶胰凝乳蛋白酶59能使胰蛋白酶酶原激活的物质是肠激酶胆汁酸羧肽酶弹性蛋白酶胰凝乳蛋白酶如果每mL酶制剂含0.4mg蛋白质，每mL酶溶液含400活力单位，则此酶的比活性应该是300U/mg酶蛋白400U/mg酶蛋白500U/mg酶蛋白800U/mg酶蛋白1000U/mg酶蛋白关于酶的变构调节的叙述，错误的是动力学曲线呈矩形双曲线变构效应剂不与酶活性中心结合正协同效应的底物浓度曲线呈S型变构效应可改变酶的催化活性变构效应剂与酶的结合是可逆的关于变构酶的叙述，错误的是具协同效应多具有四级结构酶与变构剂共价结

37、合酶的产物可作为变构效应剂酶的底物可作为变构效应剂变构效应剂与酶结合的部位是活性中心外的任意部位活性中心的结合基团活性中心的催化基团活性中心外的调节部位活性中心外的必需基团关于酶共价修饰调节的叙述，错误的是有级联放大效应是一种快速调节由另外的酶催化磷酸化修饰最常见是可逆的非共价反应关于酶的共价修饰调节的叙述，正确的是酶具有活性和无活性两种形式磷酸化后酶活性都增加受共价修饰的酶不是变构酶修饰都是在酶的活性中心基团通过改变酶含量来改变酶活性关于同工酶的叙述，错误的是生物学性质相同酶分子一级结构不同同工酶各成员K值不同m是一组催化相同化学反应的酶酶分子活性中心结构相同关于乳酸脱氢酶同工酶的叙述，错误

38、的是LDH在心肌含量高LDH5在骨骼肌含量高LDH1电泳速度最快LDH的亚基有四型该酶是四聚体酶国际酶学委员会将酶分为六类的依据是酶的来源酶的物理性质酶的分子结构酶促反应的性质酶所催化的底物【X型题】关于酶的叙述，正确的是有些RNA也具有酶活性单体酶仅具有三级结构结合酶均含有辅助因子酶对其底物有严格的选择性酶不能在细胞外发挥作用关于辅酶和辅基的叙述，正确的是辅酶以共价键与酶蛋白结合金属离子多为酶的辅基都不能用透析法将其与酶蛋白分开二者与酶蛋白结合的程度不同都可传递电子、氢或化学基团金属离子在结合酶中的作用是传递电子稳定酶的构象增加反应中的静电斥力连接酶与底物的桥梁参与酶活性中心的构成酶活性中心

39、的常见基团有甲硫氨酸残基的甲硫基组氨酸残基的咪唑基丝氨酸残基的羟基半胱氨酸残基的巯基谷氨酸残基的y-羧基关于酶活性中心的叙述，正确的是级结构上相互接近的基团构成呈裂缝或凹陷的疏水“口袋”仅通过共价键与底物结合能与底物结合并生成产物多具三维结构酶分子中必需基团的作用是与底物结合决定酶的结构维持酶的空间构象使底物发生化学变化反应中接受质子或基团酶与一般催化剂相比，所具有的特点是催化效率极高反应条件温和降低反应的活化能受机体内外环境的调节对底物有特异的选择性影响酶促反应速度的因素有A底物浓度酶浓度抑制剂激活剂反应温度底物浓度与反应速度关系的叙述，正确的是SK时，呈正比关系mSK时，达Vmaxm底物浓

40、度不影响反应速度SK时，达VmaxmSK时，呈正比关系m米氏方程式所基于的假设是反应刚开始,不考虑逆反应SE测定的反应速度为初速度当E=ES时，达Vmax关于米氏常数K的叙述，正确的是mK的单位是mol/LmK是酶的特征性常数m同工酶中各成员K不同mK反映酶与底物的亲和力mK值的大小与反应环境无关m测定酶活性时，需要的条件有最适pH最适温度酶被底物所饱和底物量要足够反应体系中含适宜的辅助因子关于酶最适温度的叙述，正确的是是酶的特征常数与反应进行的时间有关最适温度时，反应速度最快反应时间延长，最适温度降低酶活性测定应在最适温度下进行pH对于酶促反应速度的作用是影响结合基团的解离催化基团的解离辅酶

41、的解离底物的解离辅酶的解离83有关激活剂的叙述，正确的是使酶从无活性转变为活性辅助因子都是酶的激活剂C.胆汁酸盐是某些酶的激活剂C.在酶促反应中活性最低D.Mg2+是多种激酶的激活剂D.在酶促反应中活性最咼E.多为金属离子E.能影响整个代谢途径的方向和速度84.酶的不可逆抑制剂90.关于同工酶的论述，正确的是A.使酶蛋白变性A.一般是寡聚酶B.与酶不可逆结合B.催化相同的化学反应C.与酶的抑制作用无法解除C.可存在于同一个体的不同组织D.结合于酶的活性中心D.是翻译后修饰不同造成的E.以共价键与酶结合E.有相同的理化性质85.酶的不可逆抑制化合物有91.关于LDH同工酶的叙述，正确的是A.6-

42、巯基嘌吟A.各成员电泳速度不同B.砷化物B.不同组织中的含量不同C.有机磷杀虫剂C.有五种同工酶D.磺胺类药物D.是四聚体酶E.氨甲蝶吟E.各成员催化相同的反应86.竞争性抑制作用的特点是（二）.名词解释A.抑制剂与底物结构相似1.酶的活性中心(activecenterofenzyme)B.抑制剂与酶的活性中心结合2.同工酶(isoenzyme)C.增加底物浓度可解除抑制3.酶原与酶原激活(zymogenandzymogenactivation)D.抑制程度与1和I有关4.变构酶和变构调节(AllostericenzymeandallostericE.抑制剂与酶以共价键结合regulation

43、)87非竞争性抑制作用的特点是5.酶的共价修饰调节(CovalentmodificationofA.抑制剂与底物结构相似enzyme)B.抑制程度取决于抑制剂的浓度（三）问答题与论述题C.抑制剂结合于酶的活性中心1.酶与一般催化剂相比，有何异同？D.酶即结合抑制剂又结合底物2.何为酶的特异性？有哪几种类型？各举两例说明。E.增加底物浓度可解除抑制3.说明K和V的意义。mmax88.属于酶的共价修饰的是4.试比较三种可逆性抑制作用的特点。A.磷酸化与脱磷酸化5.酶的变构调节与共价修饰调节有何异同？B.乙酰化与脱乙酰化6.酶的共价修饰调节中，酶的磷酸化与脱磷酸化有何C.甲基化与脱甲其化特点？D.腺

44、苷化与脱腺苷化7.影响酶促反应速度的因素有哪些？E.-SH与-S-S-互变8.以胰蛋白酶原的激活为例，说明酶原激活的机理及89.关于关键酶的叙述，正确的是酶原存在的生物学意义。A.常是变构酶参考答案B.常是共价调节酶（一）选择题1.C2.C3.C4.E5.E6.B7.C8.B9.E10.E11.A12.D13.B14.C15.E16.C17.E18.D19.C20.B21.C22.E23.E24.A25.C26.E27.B28.D29.A30.E31.E32.B33.E34.D35.B36.D37.B38.E39.E40.A41.D42.D43.C44.D45.C46.B47.E48.C49.

45、B50.D51.B52.D53.B54.A55.C56.C57.C58.C59.A60.E61.A62.C63.D64.E65.A66.A67.D68.D69.ABCD70.BDE71.ABDE72.BCDE73.BDE74.ACDE75.ABDE76.ABCDE77.BE78.ACDE79.ABCD80.ABCDE81.BCDE82.ABCDE83.ACDE84.BDE85.BC86.ABCD87.BD88.ABCDE89.ABCE90.ABC91.ABCDE（二）名词解释酶的活性中心：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物结合，并将其转变为

46、产物，该区域称酶的活性中心。辅酶或辅基也参与活性中心的组成。活性中心的必需基团有两种：一是结合基团，其作用是结合底物，使底物与酶形成一定构象的复合物，另一是催化基团，其作用是影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物。同工酶：指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶。酶原与酶原激活：有些酶在细胞中合成或初分泌时只是酶的无活性的前体，必须在一定的条件，水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。这种无活性的酶前体称作酶原。由无活性的酶原转变为有活性的酶的过程称酶原激活。变构酶和变构调节：指代谢途径中受变构调节的关键酶，常为

47、寡聚酶，有催化亚基（部位）含结合底物催化反应的活性中心，及调节亚基含与变构效应剂结合引起调节作用的调节部位。某些小分子别构效应剂非共价结合于变构酶的调节部位，快速引起酶构象改变，引起酶活性改变,使酶被激活或抑制。调节其活性。5.酶的共价修饰调节：酶蛋白上的特殊基团在细胞内其他酶作用下进行可逆的共价修饰，从而快速改变酶的活性。以磷酸化和脱磷酸最为多见。（三）问答题与论述题1答：不同点：（1）酶的催化效率极高；（2）酶对底物有高度的选择性；（3）酶的催化活性受多种因素调节;（4）酶在温和条件下发挥活性。相同点：（1）反应前后无质和量的改变；（2）催化热力学允许的反应；（3）都可加快反应速度，但不改

48、变反应的平衡常数；（4）作用的机理都是降低反应的活化能。2.答：酶对其所催化的底物具有严格的专一性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的底物，称为酶的特异性。酶的特异性分为三种类型：（1）绝对专一性:酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应,生成一种特定的产物。例如：脲酶只能作用于尿素。琥珀酸脱氢酶仅催化琥珀酸脱氢生成延胡索酸。（2）相对专一性：酶作用于一类化合物或一种化学键。例如：脂肪酶可以水解脂肪和简单的酯，磷酸酶对一般的磷酸酯键都有水解作用。（3）立体异构专一性：酶只作用于同一化合物立体异构体的一种。例如：乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而不作

49、用于D-乳酸，L-氨基酸氧化酶仅作用于L-氨基酸，对D-氨基酸则无作用。3答：K的意义：（1）K值等于酶促反应速度为最大mm速度一半时的底物浓度。（2）K值可用于表示酶对底m物的亲和力，K值愈大，酶与底物的亲和力愈小；Kmm值愈小，酶与底物亲和力愈大。（3）K值是酶的特征m常数之一，与酶的结构，酶所催化的底物和外界环境有关，与酶的浓度无关。V的意义:V值是酶完全被底物饱和时的反应maxmax速度。与酶的浓度成正比。答：（1）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，阻碍酶与底物结合形成中间产物。抑制作用的大小与抑制剂和底物的浓度以及酶对他们的亲和力有关。通过增大底物浓度

50、可以解除抑制作用。动力学特点是K增大，V不变。（2）mmax非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似，抑制剂只与酶活性中心以外的必需基团结合但不影响酶与底物的结合，底物与酶的结合也不影响酶与抑制剂的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。动力学特点：K不变，V降低。（3）反竞争性抑制：抑制剂mmax只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。动力学特点：K和V都降低。mmax5答：变构调节与共价修饰调节的相同点：（1）通过改变酶活性对酶促反应进行调节;（2）酶的快速调节；（3）受调节的酶一般都是代谢途径中的关键酶。变构调节与共价修饰调节的不同点：（1）酶变构调节中，酶分子既有与酶底

51、物结合的活性中心，又有与变构效应物结合的变构部位；受共价修饰调节的酶只有活性中心而没有变构部位；（2）酶的共价修饰调节受其他酶催化，而酶的变构调节不需要其他酶催化；（3）酶的共价修饰调节有级联放大效应，而酶的变构调节没有；（4）酶的共价修饰调节过程中有共价键的改变，而变构调节中无共价键的改变；（5）酶的共价修饰调节是一种更快速、有效的调节；（6）酶的变构调节中是通过小分子的代谢物，即变构效应剂与酶的变构中心结合，改变酶的构象，进而改变酶的活性，酶的共价修饰调节中，不需要小分子的代谢物。6答：（1）被修饰的酶存在有（高）活性和无（低）活性两种形式。共价修饰的结果是由其中一种形式转变为另一种形式。

52、（2）酶的磷酸化共价修饰可以多级联合进行，而呈逐级放大效应，这种现象又称瀑布效应。（3）磷酸化作用需要ATP,酶蛋白上的每个磷酸化位点在磷酸化时需要消耗一个ATP的高能磷酸键，但这比合成酶蛋白需要的ATP少的多，因而磷酸化是酶活性调节经济有效的方法。7答：影响酶促反应速度的因素有底物浓度，酶浓度，温度，pH,抑制剂，激活剂等。（1）底物浓度：底物浓度的变化对反应速度的影响呈矩形双曲线，在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而急剧上升，两者成正比关系，反应为一级反应。随着底物浓度的进一步增高，反应速度不再成正比例增加。如果继续增加底物浓度反应速度将不再增加，表现出零级反应，此时酶的活性中心已

53、被底物饱和。（2）酶浓度：当底物浓度大大超过酶浓度，使酶被底物饱和时，反应速度与酶浓度变化成正比关系。（3）温度：温度对酶促反应速度具有双重影响，使酶促反应达到最大时的环境温度为酶促反应的最适温度。在最适温度前，随温度升高，酶促反应速度不断增加，达最适温度后，随温度升高，反应速度不断下降o（4）pH：pH能影响酶活性中心必需基团的解离以及底物与辅酶的解离，从而影响酶与底物的结合，进而影响到酶促反应的速度。酶来在最适pH时，反应速度最快，高于或低于最适pH反应速度都会降低。（5）抑制剂：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称酶的抑制剂。抑制剂抑制酶活性，使反应速度下降。根据抑制剂与酶

54、结合牢固或疏松，分为可逆性抑制与不可逆性抑制。可逆性抑制作用有竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用。（6）激活剂的影响：使酶由无活性变为活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂，激活剂可使反应速度增加。8答：（1）胰蛋白酶在初分泌时以无活性的酶原形式存在，胰蛋白酶原进入小肠后，在Ca2+的存在下受肠激酶的激活，第6位赖氨酸残基与第7位异亮氨酸残基之间的肽键被切断，水解掉一个六肽，分子的构象发生改变，形成酶的活性中心，从而成为有催化活性的胰蛋白酶。进而激活小肠中其他蛋白酶形成逐级加快的级联反应。（2）酶原激活的机理是酶原分子在一定条件下，如特定蛋白酶催化下，其N-端的一个或多个特定肽

55、键断裂，分子构象发生特定改变从而形成酶的活性中心的过程。（3）酶原激活具有重要的生理意义：消化系统的蛋白酶以酶原的形式分泌，不仅保护消化器官本身不受酶的水解破坏，而且保证酶在其特定部位与环境发挥其催化作用。此外，酶原还可视为酶的贮存形式。如凝血和纤维蛋白溶解酶类以酶原的形式在血液循环中运行，一旦需要转化为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用。第三章糖代谢 B.2 （一）选择题【A型题】糖类最主要的生理功能是免疫功能软骨基质成分氧化供能细胞膜的成分合成糖蛋白糖链食物淀粉的主要消化部位是胃小肠大肠肾脏口腔可水解淀粉a-1,4和a-1,6糖苷键的酶是a-葡萄糖苷酶异麦芽糖酶唾液a-淀粉酶麦芽糖酶胰a淀

56、粉酶体内糖无氧酵解的终产物是丙酮丙酸乳酸丙酮酸乙醇关于己糖激酶的叙述，错误的是需Mg2+的激活作用需有ATP参与是糖酵解途径关键酶产物为6-磷酸葡萄糖催化的是可逆反应3-磷酸甘油醛-3-磷酸甘油酸叙述错误的是需NAD+参与反应不可逆有ATP生成需Pi参与分两步进行对己糖激酶与葡萄糖激酶的叙述，错误的是6-磷酸葡萄糖反馈抑制己糖激酶葡萄糖激酶的特异性比己糖激酶高己糖激酶对葡萄糖的Km比葡萄糖激酶小脑中仅有葡萄糖激酶葡萄糖激酶存在于肝催化糖酵解途径不可逆反应的酶是果糖双磷酸酶磷酸己糖异构酶丙酮酸羧化酶6-磷酸果糖激酶-16-磷酸果糖激酶-2含高能磷酸键的糖酵解中间物是6-磷酸果糖6-磷酸葡萄糖3-

57、磷酸甘油醛1,6-二磷酸果糖1,3-二磷酸甘油酸糖酵解中直接参与底物水平磷酸化的是2,3-二磷酸甘油酸3-磷酸甘油酸1,6-二磷酸果糖磷酸烯醇型丙酮酸3-磷酸甘油醛催化糖酵解过程底物水平磷酸化的酶是PEP羧激酶丙酮酸激酶葡萄糖激酶磷酸果糖激酶磷酸化酶激酶乳酸生成利于糖酵解持续进行的原因是此反应阻断有氧氧化乳酸脱氢酶有5种同工酶乳酸是酸性的使NADH+H+再氧化成NAD+催化的反应是可逆的LDH同工酶催化丙酮酸成乳酸作用最强的是LDHb.ldh5CL%DUH?E.LDH314无氧酵解中LDH的重要作用是输出能源再生NAD+供3-磷酸甘油醛脱氢酶为三羧酸循环提供乳酸产生电子传递链所需02产生NAD

58、H氧化产能催化糖酵解底物水平磷酸化反应的酶是烯醇化酶B己糖激酶丙酮酸羧化酶磷酸甘油酸变位酶磷酸甘油酸激酶成熟红细胞能源来源的途径是有氧氧化途径糖原合成途径磷酸戊糖旁路糖酵解糖异生途径糖酵解途径发生氧化反应的过程是2-磷酸甘油酸一丙酮酸1,6-二磷酸果糖一3-磷酸甘油醛葡萄糖一6-磷酸果糖6-磷酸果糖一1,6-二磷酸果糖3-磷酸甘油醛一3-磷酸甘油酸1分子葡萄糖糖酵解过程底物水平磷酸化次数为A.1TOC o 1-5 h z345催化3-磷酸甘油醛转变为3-磷酸甘油酸反应过程的酶是醛缩酶、磷酸甘油酸变位酶3-磷酸甘油醛脱氢酶、磷酸甘油酸激酶磷酸甘油酸激酶、醛缩酶磷酸甘油酸变位酶、3-磷酸甘油醛脱氢

59、酶3-磷酸甘油酸脱氢酶、醛缩酶调节糖酵解途径最重要的关键酶是6-磷酸果糖激酶-1磷酸甘油酸激酶丙酮酸激酶葡萄糖激酶E己糖激酶21.糖代谢过程的耗能反应是6-磷酸葡萄糖一6-磷酸果糖3-磷酸甘油酸-1,3-二磷酸甘油酸丙酮酸一草酸乙酸3-磷酸甘油酸-2-磷酸甘油酸1,3-二磷酸甘油酸-3-磷酸甘油酸糖酵解的关键酶是己糖激酶、丙酮酸激酶、醛缩酶B己糖激酶、磷酸甘油酸变位酶、丙酮酸激酶6-磷酸果糖激酶-1、醛缩酶、丙酮酸激酶己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶E己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-2、丙酮酸激酶关于2,6-二磷酸果糖代谢途径，错误的是胰高血糖素可使果糖二磷酸酶2磷酸化失活2,6-二磷酸

60、果糖生成消耗ATPAMP是6-磷酸果糖激酶-2的激活剂胰高血糖素使6-磷酸果糖激酶-2磷酸化失活柠檬酸增高,可减少2,6-二磷酸果糖6-磷酸果糖激酶-1最强的别构激活剂是1,6-二磷酸果糖AMP2,6-二磷酸果糖ATPADP6-磷酸果糖激酶-1的激活剂，不包括ADPAMP1,6-二磷酸果糖柠檬酸2,6-二磷酸果糖对6-磷酸果糖激酶-2的叙述中错误的是AMP是其别构激活剂为双功能酶具有果糖双磷酸酶的活性不能进行共价修饰底物为6-磷酸果糖和2,6-二磷酸果糖肝果糖二磷酸酶-2的别构效应剂不包括柠檬酸3-磷酸甘油酸AMP磷酸烯醇型丙酮酸依赖cAMP的蛋白激酶对糖酵解途径的叙述错误的是生理意义是能迅速