生化知识点解答

1、、什么是生物化学?生命的化学是研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，生物化学从分子水平探讨生命现象的本质。二、生物化学研究的主要内容1. 生物分子的结构与功能2. 物质的代谢及其调节493. 基因信息传递及其调控第1章蛋白质的结构与功能.蛋白质的分子组成1. 蛋白质的元素组成:主要元素：碳、氢、氧、氮其他元素：磷、铁、铜、锌、锰、钻、钼、, 等等2. 蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均值为16%。3. 氨基酸的分类非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸 碱性氨基酸 4.等电点在某一 pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，

2、呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。5.测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质 含量的快速简便的方法 6.肽键是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的a-氨 基脱水缩合而形成的化学键。 肽键化学本质是一个酰胺键。7.氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物称为肽8.肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基、蛋白质的分子结构1.蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨 基酸排列顺序。（稳定力：肽键）蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础 2.蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基

3、侧链的构象。蛋白质二级结构的主要有a-螺旋、b-折叠、b-转角、无规卷曲等四种类型。（稳定力:氢键） a-螺旋的结构特点多肽链的主链围绕中心轴形成右手螺旋每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm稳定力：氢键氨基酸残基的侧链在螺旋的外侧影响到a-螺旋的稳定b-折叠的结构特点呈折纸状，即以每个肽单元的Ca为旋转点，依次折叠成锯 齿状 两条以上的肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可 平行排列，走向可以相同，也可相反 稳定力：氢键 氨基酸残基的侧链基团交替地位于锯齿状结构的上下方， 并影响到折叠的稳定性P-转角一般由四个氨基酸残基组成，并使肽链局部形成 个1800的回折。无规卷曲是用来

4、阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。3.肽单元：参与肽键的6个原子C1、C、0、N H、C2 位于同一平面， C1和C2在平面上所处的位置为反式 (trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单 兀。4. 模体：二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互 接近，形成的一个具有特殊功能的空间构象，称为模体。5. 蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对 空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置(稳 定力：次级键，即疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals 力等)6. 结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为 紧密的区域，并各行其功能，称为结构域7. 分子

5、伴侣是与蛋白质空间构象正确形成相关的一类蛋 白质，其通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天 然构象或形成四级结构。三、蛋白质的理化性质1. 蛋白质具有两性电离的性质蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基 侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负 电荷或正电荷的基团。2. 蛋白质具有胶体性质蛋白质溶液具有胶体溶液性质，如丁达尔现象、布朗运动、电泳现象、不能通过半透膜等。稳定蛋白质胶体溶液 的因素：颗粒表面电荷，水化膜3. 蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质 特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的 空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失

6、, 称为蛋白质的变性）。变性的本质：破坏非共价键和二硫键，但不改变蛋白质的级结构。造成变性的因素：如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、 重金属离子及生物碱试剂等。4. 复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为蛋白质的复性。5. 变性与凝固变性的蛋白容易沉淀，沉淀的蛋白质不一定是变性蛋白 质，凝固的蛋白质肯定是变性的蛋白质6. 蛋白质在280nm波长处有特征性吸收峰第2章核酸的结构与功能、核酸的化学组成及一级结构1.基本组成单位：核苷酸核苷酸的链接方式3,5- 磷酸二酯键,核酸链的方向是523,交替的磷酸基团和戊糖构成核酸链的骨架，碱基顺序

7、可以代表核苷酸的排列顺序 2.核酸的一级结构是核酸中核苷酸的排列顺序（碱基序二、DNA勺空间结构与功能 1. DNA勺二级结构：DNA是反向平行、右手螺旋的双链结 构（反向平行，右手螺旋：亲水性的骨架位于双链的外侧， 疏水性的碱基位于双链的内侧：大沟，小沟）稳定力：疏 水作用力和氢键2. DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。它是生命遗传的物质基础，也是3.个体生命活动的信息基础。基因从结构上定义，是指 DNA分子中的特定区段，其中的核苷酸排列顺序决定了基因的功能。4.一个生物体的基因组是它的全部遗传信息，即DNA的全部核苷酸序列。、RNA勺结构与功能 1 .

8、 mRNA!蛋白质合成的模板。大部分真核细胞 mRNA勺5末端都以7-甲基鸟嘌呤-三磷酸核苷为起始结构（帽子结构m7GpppN；在真核生物 mRNA 的3末端有多聚腺苷酸结构（多聚 A尾polyA ） mRNA勺功能：mRNA依照自身的碱基顺序指导蛋白质氨基 酸顺序的合成 从mRNA分子5末端起的第一个 AUG（起始密码子）每 3个 核苷酸为一组称为密码子一个密码子编码了一种氨基 酸，决定肽链终止的密码子则称为终止密码子 2 . tRNA是蛋白质合成的氨基酸载体tRNA在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨 基酸转呈给mRNAtRNA的二级结构三叶草形（tRNA的反密码子环上有个由三个核

9、苷酸构成的反密码子，tRNA的3-末端都是 以CCA结尾）tRNA的三级结构倒 L形3. rRNA与核蛋白体蛋白结合组成核蛋白体，为蛋白质的合 成提供场所（rRNA含有大量茎环结构（发夹结构） 四、核酸的理化性质1. 核酸在波长260nm处有强烈的吸收，是由碱基的共轭 双键所决定的2. DNA的变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成 两条单链的过程，称为 DNA的变性（本质是双链间氢键的断裂）3. DNA的 复性:当变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新配对,恢复原来的双螺旋结构，这一现象称为DNA复性4. 分子杂交:不同种类的DNA单链分子或RNA分子放在同一溶液中，只要两种单链

10、分子之间存在着一定程度的碱 基配对关系，在适宜的条件可以在不同的分子间形成杂化 双链 5.减色效应：DNA复性时，A260nm降低；增色效应：DNA 变性时，A260增大。、酶的分子结构与功能1. 酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质,生物催化剂中的一种类型。单纯酶是指仅由氨基酸残基构 成的酶。结合酶由蛋白质部分（酶蛋白）和非蛋白质（辅 助因子：金属离子或小分子有机化合物）部分组成。酶蛋白 与辅助因子结合形成的复合物称为全酶。蛋白质部分：酶蛋白 辅酶（与蛋白质结合较松散）全酶 小分子有机化合物非蛋白质部分： 辅助因子辅基（与蛋白质结合较紧密）金属离子 酶蛋白决定反应的特异性，辅助因子决

11、定反应的种类，性2. 酶的活性中心：指必需基团在空间结构上彼此靠近，组 成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物 转化为产物。必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中,些与酶活性密切相关的化学基团。（结合基团：结合底物与辅酶；催化基团：催化底物转变成产物）3.活性中心外的必需基团：位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所 必需。4. 同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构 理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。二、酶促反应的特点与机制1.酶催化反应的特点：酶具有催化剂的特点；酶具有蛋白 质的特点；高效性（降低活化能）；特异性（一种酶仅作

12、用 于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学 反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或 专一性。绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性） 调节性。2.酶促反应的机制：能显著降低反应活化能。、酶促反应动力学 1.底物浓度 对反应速率影响，在其他因素不变的情况下, 底物浓度对反应速率的影响呈矩形双曲线关系。当底物浓 度较低时：反应速率与底物浓度成正比，反应为一级反应。随着底物浓度的增高：反应速率不再成正比例加速，反应 为混合级反应。当底物浓度高达一定程度：反应速率不再 增加，达最大速率；反应为零级反应。米氏方程式：V= Vmax : S： /Km+ : S：S 底物浓度v不同S

13、时的反应速率 Vmax最大反应速率K m米 氏常数Km的意义：Km等于酶促反应速率为最大反应速率一半 时的底物浓度，其单位为 mol/L。Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境，与酶的浓度无关；Km越小，酶对底物的亲和力越大;同一酶对于不同底物有不同的Km值。Vmax的意义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速率， 与酶浓度成正比，而与底物浓度无关。2.酶浓度对反应速度的影响一一正相关当S（底物浓度） E（酶浓度），酶可被底物饱和 的情况下，反应速率与酶浓度成正比。3. 温度对反应速度的影响双重性反应速率最快时反应体系的温度称为酶促反应的最适温度；最适温度不是酶的特征常数；低温使酶

14、活性下降 但不破坏酶，温度回升酶会恢复活性。4. 酸碱度对反应速度的影响酸碱度通过改变酶和底物分子解离状态而影响反应速 率;酶催化活性最高时反应体系的 pH称为酶促反应的最适 pH;最适pH不是酶的特征性常数。5. 抑制剂对反应速度的影响凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。1）.不可逆抑制作用：抑制剂通常以共价键与酶活性中心 的必需基团相结合，使酶失活。2）.可逆抑制作用（竞争性抑制作用,）抑制剂通常以耳非共 价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合， 使酶的活性降低或 丧失;a.竞争性抑制作用：有些抑制剂与底物的结构相似，与底物竞争酶的活性屮心，从而阻碍酶-底物复合物的形

15、 成。（抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓 度,Vmax不变，表观Km增大。例子：丙二酸对琥珀酸脱氢酶 的抑制作用，磺胺类药物的作用机制）b.非竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶活性中心外的 必需基团相结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结 合也不影响酶与抑制剂的结合。底物和抑制剂之间无竞争 关系。（抑制程度取决于抑制剂的浓度； Vmax降低，表观Km不变）C.反竞争性抑制作用：抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物（ES）结合，使中间产物 ES的量下降。这样，既减少 从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离 出游离酶和底物的量。（抑制剂只与酶-底物复合物结合;抑制程度取决与抑制剂

16、的浓度及底物的浓度;Vmax降低，表观Km降低）6. 激活剂对反应速度的影响：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为激活剂。（必需激活剂，非 活剂）四、酶活性的调节1.酶的变构调节:些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化 活性，此种调节方式称变构调节。2.变构酶：可以通过变构改变活性的酶称为变构酶3. 酶的化学修饰调节：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋 白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结 合，从而改变酶的活性。4. 酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性 前体，此前体物质称为酶原。5. 酶原的激活：在一定条件下，酶原向

17、有活性酶转化的过程。五、酶的分类 氧化还原酶类，转移酶类，水解酶类，裂解酶类异构酶类。合成酶类第4章 糖代谢1、糖的主要生理功能 是氧化供能1)糖在生命活动中的主要作用是提供碳源和能源2)提供合成体内其他物质的原料作为机体组织细胞的组成成分糖的消化吸收 主要是在小肠进行葡萄糖的吸收葡萄糖吸收部位为小肠上段，以单糖形式吸收。葡萄糖吸收是一个依赖特定载体转运的、间接耗能的主动吸收。4、葡萄糖的转移葡萄糖吸收进入血液后，主要依赖葡萄糖转运体的作用进入细胞。5、在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮 酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解，亦称糖的无氧氧 化。糖酵解的反应部位：胞浆 6、糖无氧分

18、解的基本过程1) 葡萄糖经酵解途径分解为两分子丙酮酸2) 由丙酮酸转变成乳酸 7、糖无氧分解过程总结(1) 反应部位：胞浆;(2) 糖酵解是一个不需氧的产能过程;(3) 反应全过程中有三步不可逆的反应，催化不可逆反应 的三个关键酶是己糖激酶小酸果糖激酮酸激酶(4) 产能的方式和数量方式：底物水平磷酸化净生成ATP数量：从 G开始 2 X 2-2= 2ATP从Gn 开始 2 X 2-1= 3ATP(5) 终产物乳酸的去路释放入血，分解利用或者进行乳酸循环(糖异生)8、糖无氧分解的调控关键酶己糖激酶6-磷酸果糖激酶-1丙酮酸 激酶调节方式变构调节化学修饰调节 9、糖无氧分解的生理意义是机体在缺氧情

19、况下获取能量 的有效方式;是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径是糖有氧氧化的前过程10、糖的有氧氧化（aerobic oxidation）指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H20和C02并释放出育L 量的过程糖有氧氧化是机体主要供能方式。糖有氧氧化的部位：第一阶段：胞浆第二四阶段：线粒体11、有氧氧化的基本过程第一阶段：糖酵解途径（见糖无氧分解）第二阶段:丙酮酸的氧化脱羧第三阶段:三羧酸循环第四阶段:氧化磷酸化（葡萄糖有氧氧化脱下的 H+ +e进入呼吸链彻底氧化生成 H20的同时ADP禺联磷酸化生成 ATFP即氧化磷酸化）12、（ 1）三羧酸循环的概念:指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含

20、三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。(2) TAC过程的反应部位是线粒体。(3) 整个循环反应为不可逆反应。(4) 三羧酸循环的要点:经过一次三羧酸循环，消耗一分子乙酰CoA经四次脱氢，二次脱羧，一次底物水平磷酸化;生成1分子FADH2黄素蛋白)，3分子NADH+H+2分子CO2 1分子GTP (三磷酸鸟苷(GTP)即是鸟嘌呤-5-三磷酸。在生物化学的全名为 9-伊D-呋喃核糖鸟嘌呤-5-三磷酸，或者是 9- 3D-呋喃核糖-2-氨基-6- 氧-嘌呤-5-三磷酸。GTP是DNA复制时的引物(Primer，其实是 RNA )和转录(即: 是mRNA的生物合

21、成)时的鸟嘌呤核苷酸的提供者。它是三羧酸循环 中琥珀酸辅酶 A转变为琥珀酸过程中的能量载体，它可以和ATP相互转换。)；关键酶:）、宁檬酸合酶，a -酮戊二酸脱氢酶复合体，柠檬酸脱氢酶(5) 三羧酸循环中间产物的浓度表面上看恒定不变，但与其他代谢过程相联系时则处于动态变化之中。13、三羧酸循环 主要受其底物、产物、关键酶活性3种因素的调控，即底物的供应量，催化循环最初几步反应酶的反馈变构抑制，产物堆积的抑制作用等。三羧酸循环的关键酶:柠檬酸合酶 异柠檬酸脱氢酶a-酮戊二酸脱氢酶14、三羧酸循环的生理意义1) .三羧酸循环是糖、脂肪、氨基酸三大营养物质的最终代谢通路;2) .三羧酸循环是糖、脂肪

22、、氨基酸三大营养物质代谢联系的枢纽。15、糖有氧氧化的生理意义糖的有氧氧化是机体产能最主要的途径。它不仅产能效率高而且由于产生的能量逐步分次释放，相当一部分形成ATP所以能量的利用率也高。16、糖有氧氧化的调节：基于能量的需求关键酶酵解途径己糖激酶丙酮酸激酶 6-磷酸果糖激酶-1丙酮酸的氧化脱羧己糖激酶丙酮酸激酶6-磷三羧酸循环柠檬酸合酶a-酮戊二酸脱氢酶复合体异柠檬酸脱氢酶17糖有氧氧化调节特点 有氧氧化的调节通过对其关键酶的调节实现。ATP/ADP或ATP/AMP比值全程调节。该比值升咼，所有关键酶均被抑制。 氧化磷酸化速率影响三羧酸循环，即前者速率降低，则 后者速率也减慢。三羧酸循环与酵

23、解途径互相协调。 三羧酸循环需要多少乙酰CoA则酵解途径相应产生多少丙酮酸以生成乙酰CoA 18 .磷酸戊糖途径1) .磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+前者再进一步转变成 3-磷酸甘油醛和6-磷酸果 糖的反应过程。2) .基本过程第一阶段：氧化反应，生成磷酸戊糖，NADPH+H+及C02第二阶段：非氧化反应，包括一系列基团转移。3) .关键酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶 6-磷酸葡萄糖酸 脱氢酶4).磷酸戊糖途径的生理意义(1).为核酸的生物合成提供核糖(2).提供NADPH为供氢体参与多种代谢反应a . NAD PH是体内许多合成代谢的供氢体;b . NAD PH参与体内羟化

24、反应;c . NADPH 还用于维持谷胱甘肽的还原状态。19、糖原的合成与分解 1）. 糖原合成的定义 : 糖原的合成指由葡萄糖合成糖原的 过程。糖原合成的基本过程 除了消耗ATP还消耗了 GTP生成UDPG2. ） 糖原分解指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。糖原分解的基本过程： （ 1）糖原的磷酸解2）脱枝酶的作用3）. 糖原合成与糖原分解的调节1）糖原的合成与分解是分别通过两条不同途径进行的。这种合成与分解循两条不同途径进行的现象， 是生物体内的普遍规律。这样才能进行精细的调-HF节。2）关键酶可同时接受变构调节和化学修饰调节。3）当糖原合成途径活跃时，分解途径则被抑制，才能有效地合成糖原；反

25、之亦然。4）. 糖原累积症是一类遗传性代谢病，其特点为体内某些器官组织中有大量糖原堆积。 引起糖原累积症的原因是患者先天性缺乏与糖原代谢有关的酶类。20、糖异生1. )糖异生是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。2. )基本过程大部分反应是逆着糖酵解进行，但必须以替代反应来克服糖酵解的三步不可逆反应：葡萄糖 -6- 磷酸酶反应替代己糖激酶反应 果糖二磷酸酶反应替代磷酸果糖激酶反应 丙酮酸羧化支路替代丙酮酸激酶反应3. ） 糖异生的生理意义1）维持血糖水平的恒定是糖异生最主要的生理作 2）是补充或恢复肝糖原储备的重要途径 3）肾糖异生增强有利于维持酸碱平衡4）. 乳酸循环： 肌收缩（尤其是供

26、氧不足时）通过糖酵解生成乳酸。乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝， 在肝内异生为葡萄糖。葡萄糖释入血液后又可被肌摄取， 这就构成了一个循环，此循环称为乳酸循环，也称 Cori 循 环。乳酸循环是一个耗能的过程， 2 分子乳酸异生为 1 分子葡 萄糖需 6 分子 ATP。生理意义：（1）乳酸再利用，避免了乳酸的损失。2）防止乳酸的堆积引起酸中毒。21、 血糖及其调节1. ）血糖来源：食物，肝糖原分解，非去路：氧化分解，糖原合成，合成脂肪氨基酸等。2. ） 血糖水平的平衡主要是受到激素调节： 降低血糖：胰岛素 升高血糖 胰高血糖素 皮质激素 肾腺上素3）. 胰岛素作用机理：A、促进肌、脂肪组织等

27、的细胞膜葡萄糖载体将葡萄糖转运入细胞。B、通过增强磷酸二酯酶活性，降低CAMP水平，从而使糖原合酶活性增强、磷酸化酶活性降低，加速糖原 合成、抑制糖原分解。C、通过激活丙酮酸脱氢酶磷酸酶而使丙酮酸脱氢酶激活，加速丙酮酸氧化为乙酰 CoA从而加快糖的有氧 氧化。D、抑制肝内糖异生。这是通过抑制磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的合成以及促进氨基酸进入肌组织并合成蛋白 质，减少肝糖异生的原料。E、通过抑制脂肪组织内的激素敏感性脂肪酶，可减缓脂肪动员的速率。4） 血糖水平异常及糖尿病是最常见的糖代谢紊乱低血糖：血糖浓度低于3.0mmol/L高血糖：空腹血糖高于6.9mmol/L 糖尿病：因胰岛素分泌不足及胰岛素

28、受体缺陷所致的代谢性疾病。又分为I型（胰岛素依赖型）和II型（非胰 岛素依赖型）。第5章 脂代谢必需脂肪酸：不饱和脂肪酸中多不饱和脂酸，机体自身不 能合成，必须由食物提供，是动物不可缺少的营养素，故称为营养必需脂酸，包括亚油酸2-6）、亚麻酸（切-3）和 花生四烯酸（切-6）。脂肪动员：指储存在脂肪细胞中的脂肪，被激素敏感肪脂 酶逐步水解为游离脂肪酸（FFA）及甘油，并释放入血以供其 他组织氧化利用的过程。脂肪酸的分解代谢（1）脂肪酸的激活（胞浆）脂酰CoA合成酶（2）脂酰辅酶A进入线粒体（肉碱）肉碱脂酰转移酶I（3）脂肪酸P -氧化生成乙酰辅酶 A （线粒体）加水一一再脱氢一一硫解ATP 的

29、计算：（P127）以 16 碳软脂酸的氧化为例活化 消耗 2 个高能磷酸键 7次p -氧化生成7X FADH27X 1.5ATP = 10.5 ATP 7 X NADH+H+ X 2.5ATP = 17.5 ATP8 X 乙酰辅酶 A8 X 10ATP = 80 ATP净生成： 106 ATP（4）乙酰辅酶A进入三羧酸循环（线粒体）5）氧化磷酸化（线粒体） 酮体 乙酰乙酸、 p -羟丁酸、丙酮三者总称为酮体。酮体代谢特点：肝中生成，肝外利用。酮体生成和利用的生理意义 酮体是肝脏输出能源的一种形式。并且酮体可通过血脑屏 障，是肌肉尤其是脑组织的重要能源。酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血

30、糖水平恒 定，节省蛋白质的消耗。甘油三酯合成代谢合成原料：乙酰 CoA、NADPH、 ATP、HCO3-脂肪酸的合成：从乙酰CoA及丙二酰CoA合成长链脂酸，是一个重复缩合、加氢、脱水、再加氢的加成过程，每次延长 2 个碳原子。完成此反应的酶在原核生物为脂肪酸合成酶系，在真核生物则为脂肪酸合成酶。胆固醇的合成 原料： 18 乙酰 CoA+36ATP+16（NADH+H）+ = 1 分子胆固醇 关键酶：HMG-CoA还原酶 胆固醇合成的调节2）饥饿与饱食的影响饥饿与禁食可抑制肝合成胆固醇。摄取高糖、高饱和脂肪膳食后，胆固醇的合成增加。3）胆固醇的影响胆固醇可反馈抑制肝胆固醇的合成。它主要抑制HM

31、G-CoA还原酶的合成。4）激素的调节作用胰岛素及甲状腺素能诱导肝 HMG-CoA还原酶的合成，从而增加胆固醇的合成。胰高血糖素及皮质醇则能抑制HMG-CoA还原酶的活性，因而减少胆固醇的合成。甲状腺素还促进胆固醇在肝转变为胆汁酸胆固醇的转化1.转化为胆汁酸（主要的代谢去路）2.转化为维生素D3的前体7-脱氢胆固醇3.转化为类固醇激素血脂：血浆所含脂类统称血脂，包括：甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯以及游离脂酸。载脂蛋白:指血浆脂蛋白中的蛋白质部分脂蛋白的分类和 主要功能乳糜微粒（CM）:转运外源性甘油三酯。极低密度脂蛋白（VLDL）:转运内源性甘油三酯。低密度脂蛋白（LDL）:将肝中合成的胆固醇

32、转运至肝外利用。高密度脂蛋白（HDL）:逆转运肝外胆固醇回肝中处理。第6章生物氧化1. 生物氧化的概念：物质在生物体内进行的氧化反应称生物氧化(biological oxidation)，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的 过程。2. 生物氧化与体外氧化的异同点: 相同点：生物氧化中物质的氧化方式有加氧脱氢失电子，遵循氧化还原反应的一般规律。物质在体内氧化和体外氧化时所消耗的氧量、最终产物（C02H2O和释放能量均相同。不同点：1）.反应条件温和：体温、pH近中性、常压;2）.在酶催化下逐步进行，能量逐步释放，有利于机体捕获能量生成ATP3）.生物氧化的

33、加水脱氢反应使物质能间接获得氧，并增加脱氢的机会;4）.底物脱下的氢与氧结合生成H20 ; C02通过有机酸脱羧生成。（一） 1.呼吸链的概念：指线粒体内膜中按一定顺序排列 的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过链锁的氧 化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系 列酶和辅酶称为呼吸链，又称电子传递链。2. 呼吸链的组成：两条主要呼吸链 NADH和FADH的排列 顺序NADH复合体ICoQ复合体III复合体IV 02Co 复合体III复合体IV O23 .底物水平磷酸化：与脱氢反应偶联，生成底物分子的高 能键，使ADP（GDP磷酸化生成ATP（GTP的过程。是不经电子传递生成 AT

34、P的方式。4 .氧化磷酸化：是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP的过程，又称为偶联磷酸化。5 .磷氧（P/0）比值：指氧化磷酸化过程中，每消耗1/2摩尔02所生成ATP的摩尔数（或一对电子通过氧化呼吸链传 递给氧所生成ATP分子数）。6.氧化磷酸化的偶联部位：复合体I、复合体III、复合体IV7.氧化磷酸化偶联机制化学渗透假说8 .影响氧化磷酸化的外源因素1 ）氧化磷酸化抑制剂的影响: 呼吸链抑制剂 解偶联剂AT P合酶抑制剂2） ADP含量的影响甲状腺素的影响第七章氨基酸代谢第二节 蛋白质的需要量和营养价值1. 个体营养状况的评价氮平衡摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含

35、氮量之间的关系，称为氮平衡。氮总平衡摄入氮=排出氮（正常成人）氮正平衡摄入氮排出氮（儿童、孕妇等）氮负平衡摄入氮排出氮（消耗性疾病患者）（氮平衡反映了体内蛋白质代谢的慨况。）3. 蛋白质的总量及必需氨基酸的种类、数量和比例食物中蛋白质的总量充足， 而且必需氨基酸的种类和比例 与人体内组成相似，则这种蛋白质食物的营养价值比较高。4. 人体必需氨基酸的概念和种类指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基 酸。共有 8 种：蛋、缬、异亮、苯丙、色、亮、苏、赖（ 其余 12 种氨基酸体内可以合成，称非必需氨基酸。第三节 氨基酸的一般代谢、氨基酸代谢的概况1）蛋白质以不同的速率进行降解 2）真核细

36、胞内蛋白质的降解有两条重要途径 溶酶体内通过 ATP-非依赖途径蛋白酶体内通过 ATP-依赖途径二、氨基酸的脱氨基作用1. 转氨基作用定义：在转氨酶的作用下，某一氨基酸去掉a -氨基生成 相应的a -酮酸，而另一种a -酮酸得到此氨基生成相应的氨 基酸的过程。反应通式：看书维生素 B6 的作用：转氨基酶的辅酶生理意义：转氨基作用既是氨基酸的分解代谢过程，也 是体内某些氨基酸合成的重要途径2. L- 谷氨酸氧化脱氨基作用定义：在 L- 谷氨酸脱氢酶的催化下， L- 谷氨酸氧化脱氨反应式：看书生理意义：正反应为谷氨酸脱氨基方式，但逆反应则可 以由 a- 酮戊二酸和氨来合成谷氨酸。当体内的能量不足时

37、能加速氨基酸的氧化，对机体的能 量代谢起重要的调节作用。若转氨酶与 L- 谷氨酸脱氢酶协同作用，即转氨基作用与谷氨酸的氧化脱氢基作用偶联进行， 就可以达到把氨基酸转 变成NH3及相应a-酮酸的目的。（转氨脱氨作用，联合脱氨 基作用）3. 联合脱氨基作用定义：两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下 氨基生成a -酮酸的过程。主要方式：1）转氨基偶联氧化脱氨基作用 2）转氨基偶联嘌呤核苷酸循环生理意义：氨基酸脱氨基的主要方式第四节 氨的代谢、体内氨的来源和去路1. 来源（1） 氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主要来源 , 胺类 的分解也可以产生氨；(2) 肠道吸收的氨 (3) 肾小管上皮细胞泌氨：主

38、要来自谷氨酰胺(4) 其他含氮物质(如核酸)分解生成2. 去路(1)肝中合成尿素(主要去路)(2)合成非必需氨基酸及其它含氮化合物(3)合成谷氨酰胺(4)肾脏的泌氨作用、氨的转运1. 丙氨酸葡萄糖循环(肌肉中的运输形式)生理意义： (1) 肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝 (2) 肝为肌肉提供葡萄糖2. 谷氨酰胺的运氨作用在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾后再分解为氨和谷氨酸，从而进行解毒。生理意义：谷氨酰胺是氨快速解毒产物 , 也是氨的储存及运输形式。、尿素的生成 1. 尿素合成的基本过程 ( 鸟氨酸循环、尿素循环、 Krebs-Henseleit 循环 ) 场所：主要在肝细胞的线粒体及

39、胞液中关键酶：氨基甲酰磷酸合成酶I （ CPS I ）、鸟氨酸氨基甲 酰转移酶、精氨酸代琥珀酸合成酶、 精氨酸代琥珀酸裂解酶、精氨酸酶 特点：1）原料：尿素的 2 个氮原子，一个来自于游离氨，另个来自天冬氨酸；碳来源于 CO2。2）尿素循环的第一阶段在线粒体中进行，第二阶段在胞液中进行。3）尿素合成是个耗能的过程， 共消耗了 3 个 ATP，4 个高能磷酸键。2. 高血氨症和氨中毒血氨浓度升高称高氨血症， 常见于肝功能严重损伤时， 素合成酶的遗传缺陷也可导致高氨血症。高氨血症时可引起脑功能障碍，称氨中毒。第五节 个别氨基酸的代谢碳单位的代谢1. 概念：某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子

40、的 基团，称为一碳单位 2. 载体：四氢叶酸3. 一碳单位的来源和互变来源：主要来自丝氨酸、 代谢各种不同形式的一碳单位中，碳原子的氧化状态不同。在适当条件下，它们可以通过氧化还原反应而彼此转变。但是 在这些反应中，N5甲基四氢叶酸的生成是不可逆的。4. 生理意义(1)合成嘌呤和嘧啶的原料。(2) 一碳单位把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来了。第8章核苷酸代谢1.从头合成途径的概念利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及C02等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤核苷酸的过程， 称为从头合成途径。2 .原料:戊糖：磷酸核糖 氨基酸：甘氨酸、天冬氨酸、谷氨酰胺碳单位:N5,N10-CH=FH4 、

41、N10-CHO-FH4C02 其他：ATP等3 .补救合成途径的概念利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经过简单的反应合成嘌呤核苷酸的过程，称为补救合成途径。4. 脱氧核苷酸的生成脱氧核苷酸是在核苷二磷酸水平上进行还原(NAD PH+H)生成。dND P + ATP T激酶 dNT P + ADP5. 嘧啶核苷酸的抗代谢物氮杂丝氨酸阿糖胞苷氨甲碟呤6 .嘧啶核苷酸的分解终产物b-丙氨酸b-氨基异丁酸第10章DNA的生物合成第一节复制的基本规律、半保留复制概念：DNA生物合成时，母链 DNA解开为两股单链，各自作为模板按碱基配对规律，合成与模板互补的 子链。子代细胞的 DNA 一股单链从亲代完整地 接

42、受过来，另一股单链则完全重新合成。两个子 细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致。这种复 制方式称为半保留复制生物学意义：子代保留了亲代的全部遗传信息，体现了遗传的保守性。遗传的保守性，是物种稳定性的分子基础，但不是绝对的。、双向复制概念：复制时，DNA从起始点向两个方向解链，形成两个延伸方向相反的复制叉，称为双向复制复制叉：复制时DNA双链解开分成两股，各自作为模板，子链沿模板延长所形成的 Y 字形结构，称为复 制叉复制子：真核生物每个染色体有多个起始点，是多复制子的复制。习惯上把两个相邻起始点之间的距 离定为一个复制子 。复制子是独立完成复制的 功能单位。真核生物是多复制子的复制，而原 核

43、生物只有一个复制起始点，是单复制子复制复制起始点、半不连续复制 （领头链连续复制而随从链不连续复制）概念：在同一个复制叉上，一条DNA链能够沿着解链方向连续合成；而另一条DNA链合成方向与解链方向相反，则采用不连续的方式合成，DNA的这种合成方式称为半不连续复制领头链：DNA合成时顺着解链方向生成的子链，复制是连续进行的，这股链称为领头链随从链：DNA合成时有一股链的复制的方向与解链 方向相反，不能顺着解链方向连续延长，只能以不连续的方式复制的链称为随从链冈崎片段：复制中的不连续片段称为冈崎片段DNA的合成方向：5端至3端四复制的高保真性概念：复制精确度极高，误差率低至10-910-10。复制

44、的高保真性保证了物种在维持遗传保守性的同时，可以通过变异不断进化第二节DNA复制的酶学和拓扑学变化、复制的化学反应合成DNA勺基本条件：底物：dATP, dGTP, dCTP, dTTP;聚合酶：依赖DNA的DNA聚合酶，简写为DNA-pol;模板：解开成单链的DNA#链;引物： 提供3-OH末端使dNTP可以依次聚合的一段核酸链（RNA链或DNA链）；其他的酶和蛋白质因子:解螺旋酶、单链DNA结合蛋白、 拓扑异构酶、连 接酶等。、DNA聚合酶1.原核生物DNA聚合酶的主要类型:DNA聚合酶I结构：由18个a螺旋组成，分子量109kD功能：对复制中的错误进行校读，对复制和修复中出现的空隙进行填

45、补。DNA聚合酶II功能：它参与DNA损伤的应急状态修DNA聚合酶III功能：原核生物复制延长中真正起催化作用的酶。结构:2.真核生物DNA聚合酶的主要类型及功能DNA- pol0：起始引发，有引物酶活性。DNA- polP：参与低保真度的复制DNA- polY：在线粒体DNAM制中起催化作用。DNA- pol6：延长子链的主要酶，有解螺旋酶活性。DNA- pol2：在复制过程中起校读、修复和填补缺口的作用。、复制保真性的酶学依据核酸外切酶的校读活性和碱基选择功能 四、复制中的解链和 DNA分子拓扑学变化（各酶功能）解螺旋酶：利用 ATP供能，作用于氢键，使 DNA双链解 开成为两条单链。单链

46、DNA结合蛋白：在复制中维持模板处于单链状态并保护单链的完整引物酶：复制起始时催化生成RNA引物的酶，其本质为依赖DNA的RNA聚合酶拓扑异构酶I :切断DNA双链中股链，使DNA解链旋转不致打结；适当时候封闭切口，DNA变为 松弛状态。反应不需 ATP。拓扑异构酶II :切断DNA分子两股链，断端通过切口旋转使超螺旋松弛。利用 ATP供能，连接断端，DNA分子进入负超螺旋状态。五、DNA连接酶功能：连接 DNA链3-0H末端和相邻 DNA链5-P末端，使二者生成磷酸二酯键，从而把两段相邻的 DNA 链连接成一条完整的链。主要连接核酸双链中的 单链缺口。对双链核酸链的连接活性极端弱，不 能连接

47、两条核酸单链。连接酶是基因工程中重要的工具酶。第三节DNA生物合成过程、原核生物的 DNA生物合成一）复制的起始阶段1. DNA解开成单链，提供单链 DNA模板。2. 合成引物，提供核酸链的 3-OH 末端。二）复制的延长阶段复制的延长指在DNA聚合酶（DNA-pol）催化下，dNTP以dNMP勺方式逐个加入引物或延长中的子链上，其化学本质是磷酸二酯键的不断生成。三）复制的终止阶段原核生物基因是环状 DNA双向复制的复制片段在复制的终止点 （ter） 处汇合，切除引物、填充引物缺口、完成新链的连接。切除引物、填补缺口的任务有 DNA聚合酶I来完成。真核生物DNA的生物合成过程 一）复制的起始阶

48、段蛋白激酶通过磷酸化激活或抑制各种复制因子而实施调控作用。 真核生物每个染色体有多个起始点，是多复制子复制。复制有时序性，即复制子以分组方式激活而不是同步起动。 复制的起始需要 DNA-pol a （引物酶活性）和pol S （解螺旋酶活性）参与，还需拓扑酶和复制因二）复制的延长阶段三）复制的终止端粒与端粒酶端粒：指真核生物染色体线性 DNA分子末端的结构。端粒结构特点：端粒内含有端粒酶RNA端粒酶协同蛋白、端粒酶 （ 逆转录酶 ） 等核酸及蛋白质端粒的作用（生物学意义） ：维持染色体的稳定性；维持DNA复制的完整性第四节 逆转录和其他复制方式逆转录病毒和逆转录酶逆转录 以RNA为模板、以dN

49、TP为原料，在逆转录酶的作用下生成DNA的过程二、逆转录研究意义、滚环复制和 D环复制第五节 DNA 损伤（突变）与修复突变的意义突变导致基因型改变 突变可导致死亡 突变是某些疾病的发病基础 突变是进化、分化的分子基础、引发突变的因素物理因素：如紫外线、微波、超声波等 化学因素： 各类化学诱变剂， 如稠环芳香烃 （苯并芘）、硝基胺、变质食物（黄曲霉素 B）等生物因素：如RNA病毒 自发因素：如嘌呤自发脱碱基、突变的分子改变类型1. 错配； 2. 缺失、插入（框移突变） ； 3. 重排四、DNA损伤的修复：是对已发生分子改变的补偿措施， 使其回复为原有的天然状态。主要的修复类型有：光修复、切除修

50、复、重组修复、SOS 修复第11章RNA的生物合成（转录）转录和复制的异同点复制转录模板两股链均复制模板链转录（不对 称转录）原料dNT PNTP酶DNA聚合酶RNA聚合酶（RNA-pol）产物子代双链DNA（半保留复制）mRNAtRNA, rRNA配对A-T，G-CA-U，T-A，G-C第一节复制的基本规律、转录模板：DNA双链只需要一股单链作为转录模板不对称转录：对于一个基因而言，处在 DNA分子双链上某区段，一股链用作模板指引转录,另一股链不转录;对于不同基因而言，模板链并非全部在同一条DNA单链上。结构基因：DNA分子上转录出RNA的区段模板链：DNA双链中按碱基配对规律能指引转录生成

51、RNA的股单链编码链：与模板链进行碱基配对的另一股DNA单链二、RNA聚合酶1、RNA合成由RNA聚合酶催化，RNA聚合酶能直接启动 RNA链的合成。2、RNA聚合酶由多个亚基组成亚基功能a决定哪些基因被转录3与转录全过程有关（催化）3 结合DNA模板（开链）(T辨认起始点模板与酶的辨认结合操纵子：原核生物一个转录区段可视为一个转录单位（原核生物的转录单位）启动子：RNA聚合酶结合模板 DNA的部位第二节转录过程原核生物的转录过程1、转录起始：需要 RNA聚合酶I、RNA聚合酶全酶（a 2& PP）与模板结合n、DNA双链解开m、在RNA聚合酶作用下发生第一次聚合反应，形成转录起始复合物2、转

52、录延长：原核生物的延长时蛋白质的翻译也同时进行I、b亚基脱落，RNA- pol聚合酶核心酶变构，与模板结合 松弛，沿着DNA模板前移;n、在核心酶作用下，NTP不断聚合，RNA链不断延长。转录延长复合物一一转录空泡RNA-pol (核心酶） DNARNA3、转录终止:指RNA聚合酶在DNA莫板上停顿下来不再前进，转录产物 RNA链从转录复合物上脱落下来。原核生物有两种转录终止方式：A、依赖Rho (r)因子的 转录终止B、非依赖Rho因子的转录终止：在转录后期，转录生成的RNA产物可形成特殊的“发夹”结构使RNA聚合酶变构，丧 失其RNA聚合酶活性，导致转录终止。、真核生物的转录过程 1、基本

53、过程I、转录起始(RNA-pol II ): A、转录起始前的上游区段顺式作用元件B 、转录因子C、顺式作用元件与反式作用因子的相互作用形成转录起始前复合物D、拼板理论H、转录延长in、转录终止 2、真核生物RNA聚合酶的分类和功能 聚合酶I:催化合成 rRNA的前体 聚合酶n：生成hnRNA然后加工成 mRNA并运输送给胞质 的蛋白质合成体系 聚合酶m：催化转录 tRNA、5SrRNA和小RNA分子的基因第三节真核生物转录后修饰真核mRNA勺转录后加工1、添加“帽子”、“尾巴”结构:5端形成帽子结构、3端加上多聚腺苷酸尾巴 断裂基因:真核生物结构基因，由若干个编码区和非编码区互相间隔开但又连续镶嵌而成，去除非编码区再连接后，翻译出由连续氨基酸组成的完整蛋白质，这些基因称为断裂 基因。内含子